第3章氨基酸的简介

氨基酸种类结构
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，临床上种类比较多，主要包括赖氨酸、色氨酸、蛋氨酸等。

1、赖氨酸：为碱性必需氨基酸，由于谷物食品中的赖氨酸含量甚低，且在加工过程中易被破坏而缺乏，故称为第一限制性氨基酸。

赖氨酸主要存在于动物性食物和豆类中，谷类食物中赖氨酸含量很低，在促进人体生长发育、增强机体免疫力、抗病毒、促进脂肪氧化、缓解焦虑情绪等方面具有积极的营养学意义。

2、色氨酸：是植物体内生长素生物合成重要的前体物质，其结构与IAA相似，在高等植物中普遍存在，也是人体中重要的神经递质-5-羟色胺的前体，可用于妊娠期妇女营养补充剂和乳幼儿的特殊奶粉，用于烟酸缺乏症，可作为安神药，可调节精神节律，改善睡眠。

3、蛋氨酸：是含硫必需氨基酸，与生物体内各种含硫化合物的代谢密切相关。

蛋氨酸可利用其所带的甲基，对有毒物或药物进行甲基化起到解毒的作用，可用于防治慢性或急性肝炎、肝硬化等肝脏疾病。

此外常见的氨基酸还包括组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸、谷氨酸等，均具有重要的临床意义。

高三生物氨基酸的知识点在高三生物学的学习中，氨基酸是一个非常重要的知识点。

氨基酸是构成蛋白质的基本单元，对于理解生命的本质和生物体的各种功能有着重要的作用。

本文将介绍氨基酸的基本结构、分类、功能以及在生物体中的意义。

氨基酸是由一个氨基和一个羧基组成的有机分子。

在自然界中已经发现了20种氨基酸，它们都有着相似的结构特点但又各具特色。

氨基酸的结构包括一个α碳原子、一个氨基基团、一个羧基基团以及一个侧链。

侧链的不同决定了氨基酸的种类和特性。

根据侧链的性质，氨基酸可以分为两类：极性氨基酸和非极性氨基酸。

极性氨基酸的侧链含有官能团，使其具有亲水性，可以溶于水。

而非极性氨基酸的侧链则不含官能团，不具有亲水性，无法溶于水。

氨基酸在生物体内有着多种重要的功能。

首先，氨基酸是蛋白质的构成单位，在生物体内通过连接成链的方式形成多肽或聚合成多肽链，从而构成各种功能蛋白质。

蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，承担着酶催化、结构支持、运输、通讯和抵抗病原体等多种功能。

此外，氨基酸还参与能量代谢过程。

在饥饿或长时间运动等情况下，生物体会利用氨基酸进行氨基酸新陈代谢，将其分解为α酮酸和氨基部分。

氨基部分就能转化为尿素进一步排出体外，而α酮酸则可以通过某些转化途径进一步供能。

此外，氨基酸还是多种生理活性物质的前体。

例如，组氨酸是合成组胺的前体；色氨酸是合成5-羟色胺的前体；苏氨酸是合成生物碱的前体等等。

这些生理活性物质对于调节生物体的神经传递、免疫调控、情绪调节等至关重要。

最后，氨基酸还参与着维持生物体内稳态的调节。

生物体内的氨基酸浓度水平是通过氨基酸运输体在细胞膜上的工作来调控的。

当细胞内氨基酸浓度过高时，氨基酸运输体会将其转运到细胞外；而当细胞内氨基酸浓度过低时，氨基酸运输体则将细胞外的氨基酸转运到细胞内，从而维持氨基酸浓度的平衡。

总之，氨基酸在生物学中具有极其重要的地位和功能。

通过构成蛋白质、参与能量代谢、作为生理活性物质的前体以及调节生物体内的稳态，氨基酸发挥着不可替代的作用。

第三章蛋白质化学1蛋白质：就是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量得氨基酸按一定序列以肽键连接形成。

蛋白质就是生命得物质基础,就是一切细胞与组织得重要组成成分。

2标准氨基酸:就是可以用于合成蛋白质得２0种氨基酸.3、茚三酮反应：就是指氨基酸、肽与蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。

4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合Ｈ＋而表现碱性得电解质。

5、兼性离子:即带正电与、又带负电荷得离子。

6、氨基酸得等电点:氨基酸在溶液中得解离程度受ＰH值影响,在某一PＨ值条件下,氨基酸解离成阳离子与阴离子得程度相等，溶液中得氨基酸以兼性离子形式存在,且净电荷为零，此时溶液得ＰH值成为氨基酸得等电点。

7、单纯蛋白质:完全由氨基酸构成得蛋白质。

8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分得蛋白质。

9、蛋白质得辅基:缀合蛋白质所含有得非氨基酸成分。

10、肽键：存在于蛋白质与肽分子中，就是由一个氨基酸得α—羧基与另一个氨基酸得α—氨基缩合时形成得化学键。

11、肽平面:在肽单元中，羧基得π键电子对与氮原子得孤电子对存在部分共享，C－N键具有一定程度得双键性质,不能自由旋转。

因此,肽单元得六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。

12、肽：就是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成得分子。

13、氨基酸得残基：肽与蛋白质分子中得氨基酸就是不完整得，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸得残基。

14、多肽:由１0个以上氨基酸通过肽键连接而成得肽.15、多肽链：多肽得化学结构呈链状,所以又称多肽链。

16、生物活性肽:就是指具有特殊生理功能得肽类物质。

它们多为蛋白质多肽链得一个片段,当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。

食物蛋白质得消化产物中也有生物活性肽,她们可以被直接吸收。

17、谷胱甘肽:由谷氨酸、半胱氨酸与甘氨酸通过肽键连接构成得酸性三肽,就是一种生物活性肽，就是机体内重要得抗氧化剂。

高二生物氨基酸知识点氨基酸是构建蛋白质的基本单位，对于高中生物学习而言，了解氨基酸的结构、分类和功能十分重要。

本文将详细介绍高二生物学课程中关于氨基酸的知识点。

一、氨基酸的结构氨基酸是由氨基基团（NH₂）、羧基基团（COOH）和一侧链基团（R）组成。

其中氨基基团和羧基基团位于同一碳原子上，这个碳原子被称为α碳原子。

氨基酸的侧链基团决定了其特性和功能。

二、氨基酸的分类根据侧链基团的性质，氨基酸可以被分为以下几类：1. 构成蛋白质的氨基酸：这类氨基酸由20种常见氨基酸组成，包括有丝氨酸、丙氨酸、赖氨酸等。

它们是蛋白质合成的基本单位，通过肽键将它们连接起来形成多肽链或蛋白链。

2. 非构成蛋白质的氨基酸：这类氨基酸包括大部分其他的氨基酸，如甘氨酸、谷氨酸、天冬氨酸等。

它们虽然无法构成蛋白质，但在细胞中起着重要的生理功能。

3. 稀有氨基酸：这类氨基酸存在于某些特定蛋白质中，比如硫氨酸、脯氨酸、腺氨酸等。

它们的出现使得某些蛋白质具有特殊的性质和功能。

三、氨基酸的功能氨基酸在生物体内具有多种功能，主要包括以下几点：1. 构建蛋白质：氨基酸通过肽键连接形成蛋白质，蛋白质是生物体内最基本的功能性分子之一，参与到细胞的结构和代谢过程中。

2. 提供能量：在饥饿或运动时，机体会分解氨基酸来产生能量，其中特别是非构成蛋白质的氨基酸在这个过程中发挥重要作用。

3. 参与代谢过程：氨基酸参与到许多重要的代谢过程中，比如葡萄糖合成、脂肪酸合成等。

此外，某些特定的氨基酸还能合成重要的生物活性物质，如甲硫氨酸可以合成辅酶A。

4. 调节生理功能：某些氨基酸具有调节生理功能的特性，比如谷氨酸可以调节中枢神经系统的兴奋性，生育酮氨酸可以调节心脏的收缩力和心率等。

四、氨基酸的重要性氨基酸在生物体内起着至关重要的作用，它们不仅是构建蛋白质的基本单位，还参与到多种生物活动中。

对于高二生物学习而言，了解氨基酸的结构、分类和功能，对深入理解蛋白质合成、饮食营养以及相关疾病的研究都具有重要意义。

第一章氨基酸(amino acid)的结构与性质•蛋白质(protein)是一类重要的生物大分子，是生命的物质基础。

分子中主要的元素组成是：C、H、O、N、S等。

其中N元素的含量相对稳定，约为16%，故每克氮相当于6.25克蛋白质。

•蛋白质的基本组成单位－－－氨基酸第一节氨基酸的结构与分类一、氨基酸的结构组成蛋白质的基本单位是氨基酸。

如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约二十种不同的氨基酸。

从氨基酸的结构通式可以看出：◆构成蛋白质的氨基酸均为L—α—氨基酸。

◆除R为H（甘氨酸）外，其余氨基酸均具有旋光性。

L-α-氨基酸的结构通式COOH│H2N —C —H│R*在空间各原子有两种排列方式：L——构型与D——构型，它们的关系就像左右手的关系，互为镜像关系，下图以丙氨酸为例：二、氨基酸的分类：1.按氨基酸分子中羧基与氨基的数目分：酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸；中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。

2.按侧基R基的结构特点分：脂肪族氨基酸芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸 杂环氨基酸：脯氨酸、组氨酸3.按侧基R基与水的关系分：非极性氨基酸：有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸；极性不带电氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸；极性带电氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸。

4. 按氨基酸是否能在人体内合成分： 必需氨基酸：指人体内不能合成的氨基酸，必须从食物中摄取，有八种：赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸。

非必需氨基酸：指人体内可以合成的氨基酸。

有十种。

半必需氨基酸：指人体内可以合成但合成量不能满足人体需要（特别是婴幼儿时期）的氨基酸，有两种：组氨酸、精氨酸。

氨基酸百度百科编辑词条氨基酸百科名⽚氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的⼀类有机化合物的通称。

⽣物功能⼤分⼦蛋⽩质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋⽩质的基本物质。

是含有⼀个碱性氨基和⼀个酸性羧基的有机化合物。

氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。

天然氨基酸均为α-氨基酸。

⽬录[隐藏]氨基酸的结构通式氨基酸的分类氨基酸的检测氨基酸的功能氨基酸合成氨基酸所对应的密码⼦表氨基酸胶囊氨基酸的结构通式氨基酸的分类氨基酸的检测氨基酸的功能氨基酸合成氨基酸所对应的密码⼦表氨基酸胶囊amino acid (abbr.aa)[编辑本段]氨基酸的结构通式α-氨基酸的结构通式：（R是可变基团）构成蛋⽩质的氨基酸都是⼀类含有羧基并在与羧基相连的碳原⼦下连有氨基的有机化合物，⽬前⾃然界中尚未发现蛋⽩质中有氨基和羧基不连在同⼀个碳原⼦上的氨基酸。

[编辑本段]氨基酸的分类天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中⼈体所需的氨基酸约有22种，分⾮必需氨基酸和必需氨基酸（⼈体⽆法⾃⾝合成）。

另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。

1、必需氨基酸（essential amino acid）：指⼈体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由⾷物蛋⽩供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。

共有10种其作⽤分别是：①赖氨酸（Lysine ）：促进⼤脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防⽌细胞退化；②⾊氨酸（Tryptophan）：促进胃液及胰液的产⽣；③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；④蛋氨酸（⼜叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成⾎红蛋⽩、组织与⾎清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作⽤于甲状腺、性腺；⑦亮氨酸（Leucine ）：作⽤平衡异亮氨酸；⑧缬氨酸（Valine）：作⽤于黄体、乳腺及卵巢。

氨基酸（amino acids）:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。

构成天然蛋白质的氨基连接在α-碳原子上，这种氨基酸称α-氨基酸，α-氨基酸是肽和蛋白质的构件分子，共有20种。

除α-氨基酸外，细胞还含有其他氨基酸。

◇必需氨基酸（essential amino acids）指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。

◇非必需氨基酸（nonessential amino acids）指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

◇等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。

◇茚三酮反应（ninhydrin reaction）在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

◇肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。

◇肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。

◇蛋白质一级结构(primary structure)指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

◇层析(chromatography)按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

◇离子交换层析(ion-exchange column chromatography)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。

◇透析（dialysis）通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。

◇凝胶过滤层析(gel filtration chromatography)也叫做分子排阻层析（molecular-exclusion chromatography）。

第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。

蛋白质中的氨基酸都是L型的。

但碱水解得到的氨基酸是D 型和L型的消旋混合物。

参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。

此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。

除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。

氨基酸是两性电解质。

当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。

在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。

某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。

所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。

α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman 反应）。

胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。

半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。

这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。

除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。

比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。

参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。

核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。

氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。

常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。

习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。

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蛋白质（四）
第三节氨基酸
氨基酸（amino acid）是组成蛋白质的基本单位，具有共同的基本结构。

氨基酸又称α-氨基酸。

一、氨基酸的分类和命名
组成蛋白质的氨基酸有20多种，但绝大多数的蛋白质只由20种氨基酸组成。

按化学结构式分为：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸。

这类氨基酸又可按其分子中含有的以及是否含有某些分成以下各类。

酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸，含有两个酸性的羧基；
碱性氨基酸：精氨酸和赖氨酸都含有两个碱性的氨基和一个酸性的羧基；
组氨酸的含氮杂环具有微碱性；
中性氨基酸：其他氨基酸。

第三章氨基酸分解代谢下册P299 30章细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸，由此可排除不正常蛋白质，排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得以正常进行。

对正常蛋白质细胞也要进行有选择的降解。

蛋白质降解为氨基酸后氨基酸会继续进行分解代谢。

§3.1 氨基酸分解代谢（P303）：氨基酸的分解代谢总是先脱去氨基。

脱氨基的方式，不同生物不完全相同。

氧化脱氨基作用普遍存在于动植物中，非氧化脱氨基作用主要见于微生物。

陆生脊椎动物将脱下的氨基合成尿素，脱氨后的氨基酸碳骨架进行氧化分解，形成能进入柠檬酸循环的化合物，最后氧化成CO2和H2 O。

(一)氨基酸的脱氨基作用：绝大多数氨基酸脱氨基出自转氨基作用，氨基酸与α-酮戊二酸在氨基转移酶作用下发生氨基酸脱氨同时生成Glu（也有的转到草酰乙酸上生成Asp）。

（1）氨基转移反应分两步进行：1.氨基酸先将氨基转移到酶分子的辅酶磷酸吡哆醛（PLP）上，自身形成α-酮酸，PLP则形成磷酸吡哆胺（PMP）。

2．PMP的氨基转移到α-酮戊二酸（或草酰乙酸）上，生成Glu（或Asp），PLP恢复。

详细机制可见P305 图30-3。

（2）转氨酶：已发现有50种以上的转氨酶，大多数需要α-酮戊二酸为氨基受体。

1.丙氨酸转氨酶（ALT），又称谷丙转氨酶（G..P.T），主要存在于肝细胞浆中，用于诊断肝病。

2.天冬氨酸转氨酶（AST），又称谷草转氨酶（G..O.T），在心、肝中含量丰富，可用于测定心肌梗死，肝病。

人体转氨酶以ALT和AST活力最高。

（二）氧化脱氨基作用在氧化脱氨基作用中以谷氨酸脱氢酶活性最高，该酶以NAD(P)+为辅酶，使Glu 经氧化作用，脱2H，再水解脱去氨基，生成α-酮戊二酸，如P306 图30-4所示。

谷氨酸脱氢酶由6个相同的亚基构成，分子量为33万，是变构调节酶，被GTP和ATP抑制，被ADP激活。

活性受底物及产物浓度左右。

（三）联合脱氨基作用氨基酸脱氨基重要方式是联合脱氨基作用。