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第3章氨基酸详解

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第3章-氨基酸

第3章-氨基酸


三字符
Gly A1a Val Leu 11e
单字符
G A V L I
中文名称
甘氨酸 L-丙氨酸 L-缬氨酸 L-亮氨酸 L-异亮氨酸
第3章 氨基酸
英文名称
L-phenylalanine L-tyrosine L-tryptophan L-serine L-theonine L-cysteine L-methionine L-asparagines L-glutamine L-aspartic acid L-Glutamic acid L-1ysine L-arginine L-histidine L-proline
第3章 氨基酸
（二）氨基酸的解离
HA
酸
A- +
碱
H+
质子
Ｂronsted-Lowry的酸碱质子理论： 酸是质子(H+)的供体(donor)； 碱是质子的受体或接纳体(acceptor)； 原始的酸(HA)和生成的碱(Ａ-)被称为共轭酸-碱对。
第3章 氨基酸
二元酸
Ka1
Ka2
阳离子 A+
兼性离子 A0
第3章 氨基酸
鸟氨酸
瓜氨酸
第3章 氨基酸
扩展内容
UGA
UAG: 吡咯赖氨酸
back
第3章 氨基酸
三、氨基酸的酸碱化学
（一）氨基酸的兼性离子（zwitterrion）形式
氨基酸分子是一种两性电解质。 氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的 羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两 性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基 是以离解状态(-COO-)存在。 在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变 化。
生物化学第3章 氨基酸分析

生物化学第3章 氨基酸分析

氨基酸首尾脱水聚合成肽键。
180多种天然氨基酸； 20种蛋白质氨基酸
二、氨基酸的分类、性质
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同 20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、不带电荷极性氨基酸、 带正电R基氨基酸和带负电R基氨基酸
按R基的结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大类
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）:含有硫
Cysteine Methionine (Cys，C) (Met，M)
(1) 两个半胱氨酸的巯基氧化生成二硫键，生成胱氨酸，Cys-S-SCys
(2) 蛋氨酸的甲硫基的硫原子有亲核性，容易发生极化，在生物合成
中是重要的甲基供体
脂肪族氨基酸：一氨基二羧基（酸性氨基酸）
水中心）
极性氨基酸侧链能与水形成氢键，易溶于水 带电荷和极性氨基酸一般位于蛋白表面 蛋白的活性中心：His，Ser，Cys
2.3氨基酸的分类——不常见蛋白质氨基酸
2.4氨基酸的分类——非蛋白质氨基酸
150 多种，不是蛋白质组成，但是有特定生理功能
（1）大多是L型α氨基酸衍生物
（2）有D型氨基酸 （3）还有β-、γ-、δ-氨基酸
四、氨基酸的化学反应
ɑ-氨基参与的反应: 亚硝酸、酰化试剂、烃基、 醛基氧化酶 氨基酸的 化学反应
茚三酮、肽键形成!
ɑ-羧基参与的反应： 成盐、成酯、成酰氯、脱 羧、叠氮
侧链R基参与的反应： 取决于R侧链的官能团
ɑ-氨基参与的反应:
与亚硝酸反应：
通过测定N2的量而计算氨基酸的量，可衡量蛋白质的水解程度 与酰化试剂反应： X=Cl, OH, -OCOR; 可多肽合成中保护氨基；丹磺酰氯可以与肽的N-端氨基 酸反应，生成丹磺酰-肽，水解得到有强烈荧光的丹磺酰-氨基酸，用电泳法 或层析法分析即可得知N-端是何种氨基酸，被广泛用于蛋白质N端测定。 烃基化反应：
生物化学第3章 氨基酸解析

生物化学第3章 氨基酸解析


180多种天然氨基酸； 20种蛋白质氨基酸
L型 α-氨基酸
➢氨基酸首尾脱水聚合成肽键。
二、氨基酸的分类、性质
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同 ❖20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、不带电荷极性氨基酸、 带正电R基氨基酸和带负电R基氨基酸 ❖按R基的结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大类 ❖除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性-碳原子，因此都具有旋光性。 ❖氨基酸的名称常用三个字母的缩写，或单个字母表示长的肽链。
杂环氨基酸 His、Pro
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）:含有羟基
丝氨酸Ser的-OH在生理条件下不解离，但是个极性基团，能与其 他基团形成氢键，常出现在酶的活性中心； 苏氨酸Thr的-OH是仲醇，具有亲水性；
天冬氨酸
谷氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺
脂肪族氨基酸：二氨基一羧基（碱性氨基酸）
(1) 赖氨酸Lys侧链氨基生理条件下 带有一个正电荷
(2) 精氨酸Arg是碱性最强的氨基酸， 侧链的胍基pKa=12.48，生理条 件下完全质子化
(3) 组氨酸His含有咪唑环，是20种 氨基酸中侧链pK值最接近pH的 一种，生理pH条件下具有缓冲 能力的一种氨基酸。
酸性氨基酸：pI = (pKa1 + pKaR-COO- )/2 碱性氨基酸：pI = (pKa2 + pKaR-NH2 )/2
四、氨基酸的化学反应
氨基酸的 化学反应
ɑ-氨基参与的反应: 亚硝酸、酰化试剂、烃基、 醛基氧化酶
ɑ-羧基参与的反应： 成盐、成酯、成酰氯、脱 羧、叠氮
茚三酮、肽键形成!
第三章 氨基酸

第三章 氨基酸


1889
1895
1896 1899
1901
1901 1901
1904
1922 1935
Drechsel
Hedin
Kossel Morner
Fischer
Fischer Hopkins
Erhlich
Mueller McCoy et al
珊瑚
牛角
奶酪
牛角 奶酪
奶酪
奶酪 纤维蛋白 奶酪 奶酪
20种基本氨基酸的名称与符号
-
COO
H2N C H
+
H3N C H
R
R
熔点： 高
溶液介电常数： 增加
2、等电点
Br?nsted -Lowry 的酸碱理论，即广义酸碱
理论。
HA
A- + H +
酸
碱 质子
氨基酸在水中的两性离子形式既能像酸一 样放出质子，也能像碱一样接受质子，氨 基酸具有酸碱性质，是一类两性电解质。
+
H 3N
-
R
正离子
+
H 3N
-
COO
CH
R
两性离子
+ OH + H+
-
COO
H2N C H R
负离子
在某一 pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子
和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离
子，呈电中性。此时溶液的 pH值称为该氨
基酸的等电点 （isoelectric point ），以
pI表示。
在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存
半胱胺酸 Cysteine (Cys,C)
甲硫胺酸（蛋胺酸）
Methionine (Met,M)
第三章氨基酸

第三章氨基酸

第3章氨基酸四大类生物分子中蛋白质是生物功能的主要载体，而氨基酸（amino acid）是蛋白质的构件分子。

自然界中存成千上万在的种蛋白质，在结构和功能上的惊人的多样性归根结底是由20种常见氨基酸的内在性质造成的。

这些性质包括①聚合能力，②特有的酸碱性质，③侧链的结构及其化学功能的多样性，④手性。

本章主要讲述这些性质，它们是讨论蛋白质和酶的结构、功能以及许多其他有关问题的基础。

一、氨基酸—蛋白质的构件分子（一）蛋白质的水解一百多年前就开始了关于蛋白质的化学研究。

在早期的研究中，水解作用提供了关于蛋白质组成和结构的极其价值的资料。

蛋白质可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。

在水解过程中，逐渐降解成相对分子质量越来越小的肽段（peptide fragment），直到最后成为氨基酸的混合物。

根据蛋白质的水解程度，可分为完全水解和部分水解两种情况。

完全水解或称彻底水解，得到的水解产物是各种氨基酸的混合物。

部分水解即不完全水解，得到的产物是各种大小不等的肽段和氨基酸。

下面简略地介绍酸、碱和酶3种水解方法及其优缺点：⑴酸水解常用H2SO4或HCl进行水解。

一般6mol/L HCl，4mol/L H2SO4；回流煮沸20h 左右可使蛋白质完全水解。

酸水解的优点是不引起消旋作用（racemization），得到的是L-氨基酸。

缺点是色氨酸完全被沸酸所破坏，羟基氨基酸（丝氨酸及苏氨酸）有一小部分被分解，同时天冬氨酸和谷氨酰胺的酰胺基被水解下来。

⑵碱水解一般与5mol/L NaOH共煮10~20h，即可使蛋白质完全水解。

水解过程中多数氨基酸遭到不同程度的破坏，并且产生消旋现象，所得产物是D-和L-氨基酸的混合物，称消旋物（见本章氨基酸的光学活性部分）。

此外，碱水解所需时间较长。

因此酶法主要用于部分水解。

常用的蛋白酶有胰蛋白酶（trypsin）、胰凝乳蛋白酶或称糜蛋白酶（chymotrypsin）以及胃蛋白酶（pepsin）等，它们主要用于蛋白质一级结构分析以获得蛋白质的部分水解产物。

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（四）半胱氨酸巯基参加的反应
1.与碘乙酸反应
（标记巯基）
return
2.与氮丙啶反应
（为胰蛋白酶水解肽链提供一个新位点） return
3.与含汞化合物反应
对氯汞苯甲酸
（蛋白质结晶时制备重原子衍生物）
4.与二硫硝基苯甲酸反应
（巯基定量测定）
pH8.0, 412nm检测
5.两个巯基氧化成二硫键
甘氨酸 丝氨酸 苏氨酸 半胱氨酸 酪氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺
带正电荷的R 基氨基酸
赖氨酸 精氨酸 组氨酸
带负电荷的R 基氨基酸
天冬氨酸 谷氨酸
不常见蛋白质氨基酸Ⅰ
不常见蛋白质氨基酸Ⅱ
不常见蛋白质氨基酸Ⅲ
不常见蛋白质氨基酸Ⅳ
非蛋白质氨基酸Ⅰ
非蛋白质氨基酸Ⅱ
非蛋白质氨基酸Ⅲ
非蛋白质氨基酸甲状腺素
L-Alanine L-Arginine L-Aspartic Acid L-Glutamic Acid L-Histidine L-Isoleucine L-Leucine L-Lysine
Specific Rotation [α]D25 Degree
Amino Acid
+1.8
L-Methionine
（蛋白质形成二、三级结构时）
6.蛋白质中二硫键的氧化和还原
反应一
胱氨酸 Cystine
反应二
（蛋白质结构研究）
7.蛋白质中二硫键的被DTT还原
二硫苏糖醇 DTT
（蛋白质结构研究）
五、氨基酸的光学活性 和光谱性质
氨基酸的相对构型
苏氨酸的4种光学异构体
部分氨基酸的比旋光度
Amino Acid
氨基酸的甲醛滴定曲线
第3章_氨基酸

第3章_氨基酸

得到各种AA的混合物 酶水解一般是部分水解 得到多肽片段和AA的混合物
氨基酸是蛋白质的基本结构单元
（二） 氨基酸的结构
地球上天然形成的AA300种以上。 构成蛋白质的AA只有20余种，且都
是α-氨基酸。
什么是氨基酸？
什么是α-氨基酸？
• ----C-C-C-C-COOH
γ β α
• ----C-C-C-C(NH2)-COOH α-氨基酸
五、AA的光学活性和光谱性质
（一）AA的光学活性和立体化学
（二）氨基酸的光谱性质
1、紫外吸收光谱
可见光区：无吸收 远紫外和红外区：都吸收
近紫外区（200—400nm）：Tyr/Trp/Phe 原因：-C=C-C=C-C=C-C=C-
Trp Tyr Phe
280nm 275nm 257nm
纸 薄层 薄膜
固定相装于柱内
固定相是液体，吸附在滤纸上，将样品 点在纸上，用流动相展开 将有适当粘度的固定相涂在薄板上 与纸层析相似， 纸用其它高分子有机吸附剂代替
按层析原理分：
吸附
分配 固定相 固体 液体 各组分对固定相 吸附能力不同 分配系数不同 亲和性不同 通过速度不同
离子交换 离子交换剂 凝胶 亲和 多孔凝胶，
（1）与NaOH等形成盐
（2）成酯 NH2 R CH COOH + C2H5OH 干燥，HCl
回流
R CH COOC2H5 + H2O
NH3· Cl
保护羧基
HN-保护基 R— CH-COOH + PCl5 HN-保护基 R — CH-COOCl + POCl3 + HCl
保护氨基 活化羧基
NH2 R—CH-COOH R-CH2-NH2 +CO2
专业课生物化学第三章 氨基酸

专业课生物化学第三章 氨基酸

是一个很强的亲核基团，与烃化试剂如甲基碘容 易形成锍盐。
此反应可被巯基试剂逆转
6、半胱氨酸侧链上的巯基：
反应性能很高，在微碱性条件下，巯基发生解离形 成硫醇阴离子(-CH2-S-)，能与卤化烷例如碘乙酸，碘 乙酰胺，甲基碘等迅速反应，生成相应的稳定烷基衍 生物。
半胱氨酸的巯基能打开乙撑亚胺，即氨丙啶的环.
第3章：氨基酸
第一节：氨基酸的结构与分类
第二节：氨基酸的酸碱化学
第三节：氨基酸的化学性质
第四节：氨基酸的光学活性和光谱性质
第一节（一）：氨基酸的结构
一、氨基酸—— 组成蛋白质的基本单位
1、酸水解： 盐酸或硫酸回流煮沸20小时。 不引起消旋作用，得到L-氨基酸。色氨酸完全被破坏；羟基氨 基酸、天冬酰胺、谷胺酰胺部分被破坏。 2、碱水解：氢氧化钠共煮10—20小时。 产物是D型和L型氨基酸的混合物。产生消旋现象。多数氨基酸 遭到破坏。色氨酸稳定。 3、酶水解： 胰蛋白酶、糜蛋白酶、胃蛋白酶水解。 不产生消旋作用，也不破坏氨基酸。水解不彻底。
反应中1分子的半胱氨酸引起1分子的硫硝基苯甲酸的 释放。它在pH8．0时，在412nm波长处有强烈的光吸收， 因此可利用比色法定量测定-SH基。
二硫键的形成和打开 1、二硫键的形成
在痕量的金属离子如Cu2+，Fe2+，C02+和Mn2+ 存在下，巯基在空气中氧化显著提高。这些离子 可能是反应所需的催化剂。
3. 碱性氨基酸（+）
1、非极性R基(中性-非极性氨基酸)
共8种氨基酸,4种带脂肪烃侧链的氨基酸；2种含芳香环 氨基酸；1种含巯基氨基酸和1种甘氨酸。它们在水中的溶 解度比极性氨基酸小。
2、不带电荷的极性R基(中性-极性氨基酸)
第3章 氨基酸

第3章 氨基酸


γγ-氨基酸
α-氨基酸结构通式
H R C NH2 非解离形式
H N C O OH 羟羟羟Pro
H COOH R C NH3
+
COO
两性离子形式
• 大多数AA在中性pH时呈兼 大多数AA在中性pH时呈兼 AA在中性pH时呈 状态: 性离子状态 性离子状态:
COO-
NH3+
• 除甘氨酸外，19种AA都具有 除甘氨酸外，19种AA都具有 旋光性。 旋光性。 • 除胱氨酸和酪氨酸外，其余 除胱氨酸和酪氨酸外， AA都能溶于水 都能溶于水。 AA都能溶于水。
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 ：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 ：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。 ：可形成二硫键。
CH 2 NH 2 + CH 2 CH 2 CHCOO -
二 硫键
COOH COOH CH CH2 S S CH2 2H NH2 NH2 CH COOH
2 CH CH2 SH
O H 2N CH CH CH 3 T hreonine (T he, T) C OH OH
H 2N CH CH 2 OH Serine (Ser, S)
OH
O H 2N CH CH 2 C OH
O C OH
苏氨酸 丝氨酸 α-氨基 羟基丁酸 α-氨基 氨基-β-羟基丁酸 氨基 氨基-β-羟基丙酸 氨基 羟基丙酸
鸟氨酸
瓜氨酸
五、氨基酸的酸碱性质
（一）氨基酸的两性离子形式
H R C NH2 非解离形式 COOH R H C NH3
+
晶体或水溶液 中的主要存 在形式
COO
两性离子形式
（二）氨基酸的两性解离和等电点
第3章-氨基酸的简介PPT课件

第3章-氨基酸的简介PPT课件


丝氨酸 Serine
O
H 2N CH C OH
CH 2
OH
S
（ α-氨基-β-羟基丙酸 ）
.
17
一、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine
O
H 2N CH C OH CH OH
CH 3
T
（ α-氨基-β-羟基丁酸 ）
.
18
-
COO
-
COO
-
COO
-
COO
H3N+ C H H C NH 3+ H3N+ C H H C NH 3+
.
24
注意：
丝氨酸和苏氨酸侧链含有β-羟基，具有伯醇和 仲醇的离子化特性。
丝氨酸的羟甲基可以参与很多酶的活性部位反 应。
苏氨酸具有两个手性碳原子，通常出现在蛋白 质中的是L-苏氨酸。
半胱氨酸在蛋白质中经常以其氧化型的胱氨酸 存在。胱氨酸是由两个半胱氨酸通过它们侧链 上的-SH氧化成共价的二硫桥连接形成的。
.
14
一、脂肪族氨基酸（中性）
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine
O
H 2 N CH C OH
CH CH 3
CH 2
CH 3
I
（α-氨基-β-甲基戊酸 ）
.
15
注意：
甘氨酸是唯一不含手性碳原子的氨基酸，因此 不具旋光性。
将α-COO-画在顶端，垂直画一个氨基酸，然 后与立体化学参考化合物甘油醛相比较， α氨基位于α-碳左边的为L-异构体，位于右边的 为D-异构体。
绝大多数氨基酸是L-型氨基酸，近年来，D-型 氨基酸在哺乳动物生命活动中的意义引起了越 来越多的关注。
第3章 氨基酸

第3章 氨基酸


• His is the sole amino acid that the pKa of the R group is near 7
• 二、不常见氨基酸： 存在于某些蛋白质， 由常见氨基酸修饰而 来。 • 4-hydro-Pro, 5-hydroLys, 酪氨酸碘化衍生 物三碘甲腺原氨酸等 • p128
还可与苯异硫氰酸酯在弱碱性条件 下生成苯氨基硫甲酰(PTC) 衍生物，进一步在硝基甲烷中 与三氟乙酸反应生成PTH衍生物 无色，层析分离，鉴定N末端 氨基酸，Edman反应p137
• 4. Schiff反应p138
• • • •
5.脱氨基反应：酶促反应，形成alpha酮酸 二、羧基反应 1、成酯： 2、成酰氯：
使得pH降低几个单位，接近7 而对使用HCl滴定没有影响 故甲醛滴定是与氨基反应 加酚酞变红。
• 第四节：氨基酸参与的化学反应 • 一、alpha氨基参与的反应 • 1. 与亚硝酸：生成氮气和羟基羧酸
van Slyke氨基酸 定量测定基础
• 2. 与酰化试剂反应p136
• 重要，保护氨基，esp丹磺酰氯p136 • 3. 烃基化反应：与DNFB24-二硝基氟苯反应生成 DNP-氨基酸，鉴定N末端氨基酸：
• Amino acids are weak polyprotic acids: The dissociation of amino acids is affected by pH. At low pH, both the amino and carboxyl groups are protonated, thus the molecule has a net positive charge. With the pH increase, the carboxyl group is first to dissociate, yielding the neutral zwitterionic molecules. The further increase in pH causes both groups dissociation, yielding a net negatively charged molecule.

生物化学第3章氨基酸


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生物化学第3章氨基酸
逆流分溶原理
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分溶曲线
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分溶曲线与转移次数n 的依数关系
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柱 层 析 装 置
生物化学第3章氨基酸
3rew
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再见，see you again
Specific Rotation [α]D25 Degree
Amino Acid
+1.8
L-Methionine
+12.5
L-Phenylalanine
+5.0
L-Proline
+12.0 －38.5
L-Serine L-Threonine
+12.4
L-Tryptophan
－11.0 L-Valine
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氨基酸兼性离子
生物化学第3章氨基酸
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甘氨酸兼性离子的解离
生物化学第3章氨基酸
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甘 氨 酸 的 滴 定 曲 线
•pK1 = 2.34 • pI = 5.97 •pK2 = 9.60
生物化学第3章氨基酸
•当[质子受体]=[质子供体]时
Handerson-Hasselbalch公式
生物化学第3章氨基酸
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2020/11/26
生物化学第3章氨基酸
一、氨基酸——蛋白质 的构件分子
• 将蛋白质完全水解（酸水解、碱水解、酶 水解）可以得到构成蛋白质的基本成分，这些基 本成分是L-氨基酸。

《生物化学》第三版课后习题答案详解上册

第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。

蛋白质中的氨基酸都是L型的。

但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。

参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。

此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。

除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。

氨基酸是两性电解质。

当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。

在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。

某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。

所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。

α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（Edman 反应）。

胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。

半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。

这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。

除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。

比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。

参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。

核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。

氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。

常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。

习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。

[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称三字母符号单字母符号丙氨酸(alanine) Ala A 亮氨酸(leucine) Leu L精氨酸(arginine) Arg R 赖氨酸(lysine) Lys K天冬酰氨(asparagines) Asn N 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) Met M天冬氨酸(aspartic acid) Asp D 苯丙氨酸(phenylalanine) Phe FAsn和/或Asp Asx B半胱氨酸(cysteine) Cys C 脯氨酸(praline) Pro P 谷氨酰氨(glutamine) Gln Q 丝氨酸(serine) Ser S谷氨酸(glutamic acid) Glu E 苏氨酸(threonine) Thr TGln和/或Glu Gls Z甘氨酸(glycine) Gly G 色氨酸(tryptophan) Trp W组氨酸(histidine) His H 酪氨酸(tyrosine) Tyr Y 异亮氨酸(isoleucine) Ile I 缬氨酸(valine) Val V 2、计算赖氨酸的εα-NH3+20%被解离时的溶液PH。

生物化学 第三章 氨基酸

COOH H3N
+
C H R
-H pK1' +H
+
+
COO H3N
+
-
C H R
-H pK2' +H
+
+
COO R
-
H2N C H
PH 1 净电荷 +1 正离子
7 0 两性离子 等电点PI 等电点
10 -1 负离子
（ ） 与 亚 硝 酸 反 应
四. 氨基酸的化学反应
1．α-氨基参与的反应 氨基参与的反应
异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline
甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine
H 2N CH 2 O CH C OH
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine
H 2N CH CH
天冬氨酸 Aspartic acid
酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartic acid 谷氨酸 Glutamic acid
H2N
酸性氨基酸
O CH C CH2 CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine
含羟基氨基酸 含羟基氨基酸
一. 氨基酸—蛋白质的构件分子 蛋白质的水解作用提供了关于 蛋白质的水解——蛋白质的水解作用提供了关于
α-氨基酸的一般结构— 氨基酸的一般结构—
20种氨基酸除脯氨酸外，其他均具如下结构通式。 20种氨基酸除脯氨酸外，其他均具如下结构通式。 种氨基酸除脯氨酸外

第3章 氨基酸


蛋白质的氨基酸组成－－氨基酸的分类－－R的化学结构
脂肪族氨基酸
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine
中性氨基酸
O H2 N CH C CH CH3 CH3 OH
-氨基异戊酸
蛋白质的氨基酸组成－－氨基酸的分类－－R的化学结构
脂肪族氨基酸
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine
脂肪族氨基酸
含羟基氨基酸
丝氨酸 Serine
O H2 N CH C CH2 OH OH
-氨基--羟基丙酸
蛋白质的氨基酸组成－－氨基酸的分类－－R的化学结构
脂肪族氨基酸
含羟基氨基酸
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine
H2 N O CH C CH OH CH3 OH
-氨基--羟基丁酸
+
C R
H
+
C R
H
甘氨酸的分部解离：
COOH
+
Ka1
+OHH
+
COO H3N C R
-
Ka2
+OHH +H
+
COO H2N C R H
H3N
C R
+H
+
阳离子（A+）
兼性离子（Ao）
阴离子（A-）
Ka1和Ka2分别代表α-碳上的-COOH和-NH3的解离常数。
A Ka1
〓
0
H+
Ka2
〓
AA0
H+
COOH H3N COO H3N
+ OH + H+ H2N

生物化学-第3章-氨基酸


(三)纸层析
Rf主要与R基 的极性有关， 溶剂的pH可 影响R基的极 性，氨基酸 与滤纸的吸 附作用也影 响Rf。
(四) 薄层层析
速度快，硅胶等支 持物可以使用较强 烈的显色方法。
（五）离子 交换层析
离子交换 树脂的结 构如图所 示，功能 基团种类 较多。
氨基酸的离子交换分离原理
若pI−pH > 0，两性离子带净正电荷，若pI−pH < 0，两性离 子带净负电荷，差值越大，所带的净电荷越多。
作业题
1. 第155页第2题；
2. 第155页第3题；
3. 第155页第5题； 4. 第155页第6题；
5. 第155页第7题；
6. 第155页第8题； 7. 第155页第9题；
8. 第156页第14题；
9. 第156页第15题。
第4 章 蛋白质的共价结构
—、蛋白质通论
(一)蛋白质的化学组成和分类 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S,其中含N平均为16%， 这一数据可用于蛋白质的含量测定。 1.简单蛋白 完全由氨基酸组成，不含非蛋白成分。 根据溶解性的不同，可将简单蛋白分为7类：清蛋白（溶 于水）、球蛋白（溶于稀盐溶液）、谷蛋白（溶于稀酸或稀 碱）、醇溶蛋白（溶于70%-80%的乙醇）、组蛋白（溶于水或 稀酸，可用稀氨水沉淀）、精蛋白（溶于水或稀酸，不溶于 氨水）和硬蛋白（只能溶于强酸）。 2.结合蛋白 由蛋白质和非蛋白成分组成，后者称为辅基。根据辅基 的不同，可将结合蛋白分为以下7类： 核蛋白、脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、血红素蛋白、黄素蛋白 和金属蛋白。
胱氨酸 半胱氨酸
N-乙酰马来酰亚胺
碘乙酸
丙烯腈
巯基阴离子
5，5′-二硫双（2-硝基苯酸）
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Amino acids can be classified by R group
1. 脂肪族氨基酸 2. 芳香族氨基酸 3. 杂环族氨基酸

COOH
H2N—C—H R

Classification of amino acids
Basic amino acid：20
Classification of amino acids
Amino Acids
Amino Acids
Amino Acids

Amino acids can be classified by R group
COOH H2N—C—H R
1.2 氨基酸的分类 Classification of amino acids

1.2.1 常见的蛋白质氨基酸

胰蛋白酶（trypsin） 胰凝乳蛋白酶(chymotrypsin,糜蛋白酶) 胃蛋白酶(pepsin)

Structure of amino acids
R
Why are they called -amino acids？
H+
Amino Acids
Amino acids share common structural features carboxyl group 羧基
O C OH
半胱氨酸
甲硫氨酸
c 酸性氨基酸及其酰胺
O O H2N CH CH2 C OH O C OH H2N CH CH2 CH2 C OH O C OH
天冬氨酸
谷氨酸
O H2N CH CH2 C NH2 O C OH H2N CH CH2 CH2 C NH2
O C OH
O
天冬酰胺
谷氨酰胺
d
1.1.1 蛋白质的水解 可以被酸、碱或蛋白催化水解 完全水解 部分水解

O NH CH C R1 R2
O NH CH C R3
O NH CH C R4
O NH CH C
1.1.1.1 酸水解
Hydrolysis by acid
6mol/L HCl 或4 mol/L H2SO4回流20hr左 右，蛋白质完全水解，不引起消旋，得 到的是L-型氨基酸 但色氨酸完全被破坏，羟基氨基酸部分 被分解，天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基 被水解下来
O C OH H2 N CH CH CH3 CH2 CH3
O C CH3 OH
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸

b 含羟基或硫氨基酸
O H2N CH CH2 OH C OH H2N CH CH CH3 O C OH OH
丝氨酸
苏氨酸
O H2N CH CH2 SH C OH H2N CH CH2 CH2 S CH3
COOH
H2N—C—H
amino group 氨基
R
COOH
H2N—C—H R
Amino Acids
The a-carbons for 19 amino acids are asymmetric（不对称的） (or chiral手征性
的), thus being able to have two

1.1.1.2 碱水解
Hydrolysis by base
与5mol/L NaOH共煮10-20hr,完全水解 多数氨基酸不同程度的被破坏，得到的 是L型和D型的混合物；精氨酸脱氨 色氨酸稳定

1.1.1.3 酶水解
Hydrolysis by enzyme
不产生消旋，不破坏氨基酸 部分水解
R

②不带电荷的极性R基氨基酸

Polar, uncharged R groups 丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸 天冬酰胺、谷氨酰胺 半胱氨酸 甘氨酸
第 1章
氨基酸
(Amino Acid)
第1章 氨基酸
氨基酸----蛋白质的构件分子 氨基酸的分类 氨基酸的酸碱化学 氨基酸的化学反应 氨基酸的光学活性和光谱性质 氨基酸混合物的分析分离

Amino Acids Hydrolysis of proteins：
Hydrolysis by acid
OH
O H2N CH CH2 C OH
色氨酸
R group has indole ring
HN
3
杂环族氨基酸
O O H2N CH CH2 C OH C OH
N NH
HN
组氨酸
脯氨酸
按R基的极性性质可分为以下4组：

① 非极性R基氨基酸
Nonpolar R groups 丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸 苯丙氨酸、色氨酸 COOH 甲硫氨酸 H2N—Cα—H 脯氨酸
1.脂肪族氨基酸
a b c d

中性氨基酸 含羟基或硫氨基酸 酸性氨基酸及其酰胺 碱性氨基酸
a 中性氨基酸
O H2N CH H C OH
R group: hydrocarbon
O H2N CH H3C C OH
甘氨酸
丙氨酸
O H2 N CH CH CH3 C CH3 OH H2 N CH CH2 CH CH3
Full hydrolysis

Hydrolysis by base

Hydrolysis by enzyme
O NH CH C R1 R2 O NH CH C R3
Partial hydrolysis
O O NH CH C R4
NH CH C
1.1 氨基酸----蛋白质的构件分子
Amino acid –protein structure molecules
enantiomers（对映体）.
Glycine has no chirality.
Amino Acids
甘氨酸（R基为氢）无手性碳 其余氨基酸，α-碳原子是一个手性碳原子， 因此都具有旋光性
H
Amino Acids
Only the L-amino acids have been found in proteins (D-isomers have been found only in small peptides of bacteria cell walls and in some peptide antibiotics).
碱性氨基酸
O H2N CH CH2 CH2 CH2 CH2 NH2 C OH H2N CH CH2 CH2 CH2 NH C NH2
O C OH
NH
赖氨酸
精氨酸
2
芳香族氨基酸
O H2N CH CH2 C OH H2N CH CH2 O C OH
R group has benzene ring
酪氨酸 苯丙氨酸