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蛋白质表达1ppt课件

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蛋白质的修饰和表达ppt课件

蛋白质的修饰和表达ppt课件
赖氨酸的ε-氨基是蛋白质分子中亲核反应 活性很高的基团，是蛋白质或多肽分子比 较容易与修饰剂发生作用的位点。
常见的修饰剂有三硝基苯磺酸、烷基化试 剂、氰酸盐以及盐酸吡哆醛等。
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8
（三）羧基的化学修饰 谷氨酸、天冬氨酸
修饰方法很有限，产物一般是脂类或酰胺 类。
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9
（四）二硫键的化学修饰
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6
5，5-二硫-2-硝基苯甲酸（DTNB）是目前
最常用的巯基修饰试剂之一，可与巯基反 应形成二硫键，使蛋白质分子上标记1个2硝基-5-硫苯甲酸（TNB），同时释放一个 有颜色的TNB阴离子，该离子在412nm有很
强的吸收，可以通过光吸收变化来检测反 应程度。
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7
（二）氨基的化学修饰
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12
3、精氨酸残基含一个胍基，精氨酸残基的 强碱性，使其很难与大多数试剂发生修饰 反应，但可以和二羰基化合物发生反应。
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13
4、色氨酸吲哚基可以发生取代反应或者被 氧化裂解。N-溴代琥珀酰亚胺（NBS）可以 使吲哚基团氧化成羟吲哚衍生物，但专一
性较差，酪氨酸残基也可与该试剂发生反 应。
第三章 蛋白质的修饰和表达
蛋白质的修饰和表达是蛋白质工程的重要 研究内容和手段。将从蛋白质修饰的化学 途径、蛋白质改造的分子生物学途径和重 组蛋白质的表达进行讲解。
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1
第一节 蛋白质修饰的化学途径
蛋白质的化学修饰：凡通过活性基团的引 入或去除，而使蛋白质的一级结构发生改 变的过程。
有些情况下，化学结构的改变并不影响蛋 白质的生物学活性，这些修饰称为非必需 部分的修饰。但多数情况下，蛋白质结构 的改变将导致生物活性的改变。

蛋白表达概述ppt课件

蛋白表达概述ppt课件

增加可溶性和折叠；稀有密码子；毒性基因及质粒稳定性；其他因素。
在许多应用中需要目的蛋白以可溶及活性形式存在(蛋白可溶并不意味着蛋白正确折叠)。载体、宿主菌、蛋白序列和培养条件都会降低或升高蛋白可溶/不溶形式的比例。在通常情况下，降低蛋白合成速率，如降低诱导剂浓度，降低诱导培养温度及在基本培养基中生长都会使目的蛋白的可溶性增加。温度：37℃生长常常会使一些蛋白累积形成包涵体，而30℃生长则可能产生可溶的和有活性的蛋白。在某些情况下，低温(15-20℃)延长诱导时间（过夜）可以使溶解性蛋白的产量达到最大。裂解缓冲液的性质会大大影响到目的蛋白可溶与不溶形式之间的比例。当采用一般的裂解缓冲液如1×His Bind Binding 缓冲液（包括500mM NaCl）时，一些包含疏水或膜相关结构域的蛋白可能被归于不溶部分。在裂解缓冲液中加入毫摩尔的非离子型或双性去污剂可以将由于与细菌脂或膜结合而不溶的蛋白组分转变成可溶组分。包含高电荷结构域的目的蛋白可能与其他一些细胞元件关联（如可能与DNA 结合）。在这种情况下目标蛋白可能与细胞残余在一起，理论上可以在裂解缓冲液中加入盐或用Benzonase 核酸酶消化核酸来解决这类问题。Trx•Tag、GST•Tag和Nus•Tag融合标签都是高度可溶的多肽，可增加目的蛋白的溶解性。许多蛋白需要形成二硫键才得以正确折叠并产生活性，Rosetta-gami菌株不仅是硫氧还蛋白还原酶(trxB)突变体，还是谷胱甘肽还原酶（gor）突变体，这进一步增强了二硫键的形成。如果目的蛋白中含有一个或更多的关键二硫键，pET-32a-c(+)载体与Rosetta-gami菌株的组合可能是最佳的选择。
不同的克隆策略、对限制性酶切位点及阅读框的不同要求，会影响对载体的选择。许多pET 载体具有同样的限制性酶切位点，那么可以仅准备一次目的插入片段，将其插入到多个载体中。不同的要求可以考虑采用不同的PCR 克隆策略。

第三章蛋白质ppt课件

第三章蛋白质ppt课件

3，酶水解
目前用于蛋白质肽链断裂的蛋白水解酶 （proteolytic enzyme）或称蛋白酶 （proteinase）已有十多种。
应用酶水解多肽不会破坏氨基酸，也不 会发生消旋化。水解的产物为较小的肽 段。
最常见的蛋白水解酶有以下几种：
O
O
O
O
NH CH C NH CH C NH CH C NH CH C
OH O
NH
CH3
CH CH
CH2CH3
CO
C CH2 NH C CH NH C CH2 NH O
鹅膏覃碱的化学结构
+H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-COO- +H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-COO-
Met-脑啡肽
Leu-脑啡肽
Cys Tyr ILe S Gln S Asn Cys Pro Leu Gly NH2
蛋 通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋
白 质
白质分子量之间的关系，即可确定多肽
一 链的数目。
级
结
构
的
测
定
2，测定步骤
(3)，二硫键的断裂
蛋 几条多肽链通过二硫键交联在一起。可
白 质
在可用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍存
一 在下，用过量的-巯基乙醇处理，使二
级 结 构
硫键还原为巯基，然后用烷基化试剂保 护生成的巯基，以防止它重新被氧化。
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
3.2.2 肽键
肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有 明显的共轭作用。
组成肽键的原子处于同一平面。
肽键
肽键中的C-N键具有部分 双键性质，不能自由旋转。

蛋白质表达系统 ppt课件

蛋白质表达系统 ppt课件
蛋白质表达系统
哺乳动物表达系统
哺乳动物细胞表达外源重组蛋白可利用质粒转染和病毒载体的 感染。利用质粒转染获得稳定的转染细胞需几周甚至几个月时 间，而利用病毒表达系统则可快速感染细胞，在几天内使外源 基因整合到病毒载体中，尤其适用于从大量表达产物中检测出 目的蛋白。哺乳动物细胞表达载体必须包含原核序列、启动子、 增强子、选择标记基因、终止子和多聚核苷酸信号等控制元件。
根据目的蛋白表达的时空差异，可将表达系统分为瞬时、 稳定和诱导表达系统。瞬时表达系统是指宿主细胞在导入表达 载体后不经选择培养，载体DNA随细胞分裂而逐渐丢失，目 的蛋白的表达时限短暂；瞬时表达系统的优点是简捷，实验周 期短。稳定表达系统是指载体进入宿主细胞并经选择培养，载 体DNA稳定存在于细胞内，目的蛋白的表达持久、稳定。由 于需抗性选择甚至加压扩增等步骤，稳定表达相对耗时耗力。 诱导表达系统是指目的基因的转录受外源小分子诱导后才得以 开放。采用异源启动子、增强子和可扩增的遗传标记，可提高 蛋白产量。
蛋白质表达系统
酵母蛋白表达系统
代表：甲醇毕赤酵母 优点：表达量高，可诱导，糖基化机制
接近高等真核生物，分泌蛋白易纯化， 易实现高密发酵 缺点：部分蛋白产物易降解，表达量不 可控
蛋白质表达系统
昆虫表达系统
昆虫表达系统是一类应用广泛的真核表达系统，它具有同大多数 高等真核生物相似的翻译后修饰加工以及转移外源蛋白的能力。 昆虫杆状病毒表达系统是目前国内外十分推崇的真核表达系统。 利用杆状病毒结构基因中多角体蛋白的强启动子构建的表达载 体，可使很多真核目的基因得到有效甚至高水平的表达。它具 有真核表达系统的翻译后加工功能，如二硫键的形成、糖基化 及磷酸化等，使重组蛋白在结构和功能上更接近天然蛋白；其 最高表达量可达昆虫细胞蛋白总量的50%；可表达非常大的外 源性基因(一200kD)；具有在同一个感染昆虫细胞内同时表达 多个外源基因的能力；对脊椎动物是安全的。由于病毒多角体 蛋白在病毒总蛋白中的含量非常高，至今已有很多外源基因在 此蛋白的强大启动子作用下获得高效表达。。常用的杆状病毒 包括苜蓿银纹夜蛾核型多角体病毒(AcNPV)和家蚕型多角体病 毒(BmNPV)，常用的宿主细胞则来源于草地夜蛾Sf9细胞，用 于表达外源基因的质粒来源于PUC系列，其含有一个多克隆 位点和多角体蛋白启动子。

高一生物必修一蛋白质教学课件(共26张PPT)

高一生物必修一蛋白质教学课件(共26张PPT)
一条肽链至少含有一个羧基和一个氨基
为什么说“至少……”
因为侧链基团里面还可能含有氨基、羧基
N条肽链至少含有N个羧基和N个氨基
20
六、氨基酸脱水缩合中的计算
常用公式：
脱去的水分子数目＝ 肽腱数目＝ 氨基酸数目－肽链条数
蛋白质的相对分子质量＝氨基酸的平均相对分子质量×氨基酸数 目− 18 ×脱水数目（水的相对分子质量 ）
蛋白质的功能还有许多，可以说：
一切生命活动都离不开蛋白质，
蛋白质是生命活动的主要承担者。
7
蛋白质的来源
8
考一考你:
食物中的蛋白质能否被人体直接吸收呢?
酶
蛋白质
酶
多肽
氨基酸
那么：氨基酸是一种什么物质呢?
HO
H2N C C OH
甘氨酸
H
HO
H2N C C OH
CH2 谷氨酸
CH2 COOH
HO
H2N C C OH
1
一、蛋白质 的功能
1. 结构蛋白
许多蛋白质是构成细胞和生物体结构的重要物质。
2、胃蛋白质酶结晶图
催化作用
3
3、血红蛋白
运输功能
4
4、胰岛素 调节生命活动
5
5、抗体 免疫功能
6
蛋白质的功能：
1、结构蛋白：绝大多数组织细胞的主要成分
2、催化作用：绝大多数酶
3、运输作用：血红蛋白、载体蛋白 4、调节生命活动：胰岛素、生长激素 5、免疫作用：抗体
H2O H2O 蛋白质的相对分子质量＝氨基酸的平均相对分子质量×氨基酸数目− 18 ×脱水数目（水的相对分子质量 ）
许多蛋白质是构成细胞和生物体结构的重要物质。
食物中的蛋白质能否被人体直接吸收呢?

《蛋白质的表征》PPT课件

《蛋白质的表征》PPT课件
最准确的方法是用蛋白质的摩尔消光系数计算。在蛋白质 纯化后，将此纯的蛋白质对水充分透析，然后冻于或在真空 干燥器中干燥，继而在105℃下恒重，精确称量1—10mg， 再定量溶于一定体积中(通常为1mg/ml)，测量280nm下的 光吸收，从而得出该蛋白质的摩尔消光系数。这种方法最为 方便、准确，适于微量测定。
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14
如果蛋白质是用SDS-PAGE纯化的，则非共价结合的分 子往往可以有效地除去，但又引入了SDS和其他一些分子 (Tris，Glycine等)。从SDS-PAGE电泳的凝胶中回收蛋白 质的方法很多，但不尽如人意。
如采用电印迹，往往很有效。因为PVDF膜结合蛋白质的 亲和力大大高于盐、去垢剂等小分子物质，从而达到蛋白质 脱盐的目的。
作为蛋白质组成成分的氨基酸一共有20种，它们的名称和结构列在表 1.1中。为了表达蛋白质和肽结构的需要，每个氨基酸都有相应的符号表 示，常用符号通常由氨基酸英文名的三个字母组成。一个蛋白质由上百 个甚至上千个氨基酸组成，为了表达的方便，又设计出单字符号。
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2
除了列出的20种基本氨基酸外，实际上 还有几百种不常见的氨基酸参与某些蛋白质 的组分，可称为稀有氨基酸；另一些氨基酸 出现频率要高些，如羟脯氨酸、甲基组氨 酸和甲基赖氨酸、丁—羧基谷氨酸等，但它 们是在蛋白质生物合成后转变而来的，因此 不计入基本氨基酸之列。
凝胶过滤是测定完整蛋白质分子的分子质量，而SDS-PAGE是测定蛋 白质亚基的分子质量，同时用这两种方法测定同一蛋白质分子质量，可 以方便地判断样品蛋白质是否寡聚蛋白质。
精选课件ppt16 Nhomakorabea较新方法是用毛细管电泳(凝胶筛分或无胶筛分)测定蛋白质的分子质 量，仅需纳克量，而且还可用积分仪或电脑联机精确定量。同时此法对蛋 白质的分辨率和准确性优于SDS-PAGE方法。在某一批IL-3产品的分子质 量测定中，用SDS-PAGE得到均一的区带，但在毛细管筛分电泳中为两个 毗邻的峰。两个峰的分子质量也有约1 000Da的差异，教材作者进一步用 质谱验证了这一结果。

蛋白质表达PPT课件

蛋白质表达PPT课件
利用蛋白质表达技术，可以调控特定蛋白质的表达，为生 物治疗提供新的策略和方法，如基因治疗、细胞治疗等。
提高蛋白质表达产量的方法与策略
01
优化基因序列
通过优化目的基因的序列，如提高启动子活性、调整密码子使用等，可
以提高蛋白质的表达水平。
02
宿主细胞选择与改造
选择合适的宿主细胞，并进行必要的改造，如细胞代谢途径的优化、细
蛋白质降解
通过细胞内的蛋白酶体系统降解蛋白 质，调节细胞内蛋白质的平衡和功能。
02
蛋白质表达系统
原核表达系统
表达量高
原核表达系统如大肠杆菌表达 系统能够高效表达外源基因，
产生大量的重组蛋白质。
操作简便
原核表达系统相对简单，遗传 背景和培养条件较明确，便于 实验操作和基因工程改造。
表达产物易纯化
原核表达产物通常以可溶性或 包涵体的形式存在，易于分离 和纯化。
酵母表达系统在工业生产中具有一定的应 用价值，可以用于生产酶制剂、生物材料 等。
培养基廉价易得
表达量不稳定
酵母菌可以在相对简单的培养基中生长繁 殖，降低了生产成本。
酵母表达系统的表达量可能受到多种因素 的影响，如基因拷贝数、整合位点等，导 致表达量不稳定。
昆虫表达系统
高效表达外源基因
昆虫表达系统如杆状病毒表达系统能够 高效侵染昆虫细胞，并在短时间内获得
基因转染技术
基因转染技术是一种将外源DNA或RNA导入细胞的技术。通 过基因转染技术，可以将目的基因导入到细胞中，实现目的 基因的表达。
基因转染技术是蛋白质表达的重要手段之一，通过基因转染 技术可以将目的基因导入到各种类型的细胞中，如原代细胞 、干细胞、肿瘤细胞等，实现目的基因的表达和功能研究。

三蛋白质的修饰和表达精品PPT课件

三蛋白质的修饰和表达精品PPT课件
侧链上的特定功能团发生化学反应 修饰类型：巯基、氨基、羧基、二硫键
3
（一）巯基的修饰
特点：亲核 最容易发生反应的侧链基团
修饰试剂 烷基化试剂 （碘乙酸、碘乙酰胺） N-乙基马来酰亚胺
DTNB
反应类型 羧甲基化
光吸收 二硫键、 有颜色的TNB
4
（二、氨基的化学修饰）
特点：亲和反应活性高 赖氨酸的ε –氨基
表真达核载表体达(体ex系pr：es酵si母on、v昆ec虫to、r) 哺乳动物 为使插入的外源DNA序列可转录和翻 译成多肽链而特意设计的载体称为表达 载体。
• 偶连基团：氨基、巯基、羧基
• 优点：延长半衰期、较小毒性、血药浓度波动小、
酶降解作用降低……
?
• 应用： 天门冬酰胺酶、腺苷脱氨酶
PEG 修饰脂质体包被的阿霉素
10
四、蛋白质的化学交联和化学偶联
• 交联：含有双功能基团的化学试剂与蛋白 质分子间形成网状交联。
• 偶联：蛋白质分子偶联到一个化学惰性的 水不溶性的载体上。
6
（四）二硫键的化学修饰
• 修饰方法：还原 • 修饰试剂：2-巯基乙醇、巯基乙酸和二硫苏糖醇等。 • 判断蛋白质分子中有无二硫键，是链内二硫键还是
链间二硫键的方法可用非还原/还原双向SDS-PAGE 电泳技术。处理后的蛋白很容易自动氧化，重新形 成二硫键，因而需要经过羧甲基处理，防止重新形 成二硫键。
类型
特点
应用
亲和标记 专一性标记酶活性部位 分离细胞表面受体
不可逆
光亲和标记 专一性标记酶活性部位 发现疾病相关的靶位点
不可逆
鉴别蛋白质
光反应基团
9
三、蛋白质的聚乙二醇修饰
• PEG特点：亲水、不带电荷

蛋白质的基础知识PPT课件

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感谢观看
THANKS
详细描述
蛋白质的一级结构是指氨基酸的排列顺序，决定了蛋白质的特性和功能。二级 结构是指肽链的局部折叠和螺旋结构。三级结构是指整条肽链的复杂空间构象， 决定了蛋白质的功能和稳定性。
02
蛋白质的功能
蛋白质的结构功能
维持细胞组织完整性
蛋白质是细胞和组织的主要构成成分， 对于维持细胞和组织的完整性至关重 要。
蛋白质的基础知识 PPT课件
• 蛋白质的概述 • 蛋白质的功能 • 蛋白质的分类 • 蛋白质的合成与分解 • 蛋白质与健康 • 蛋白质的应用
目录
01
蛋白质的概述
蛋白质的定义
总结词
蛋白质是生物体内重要的有机大 分子，由氨基酸组成，具有复杂 的空间结构和多种生物学功能。
详细描述
蛋白质是构成生物体的基本物质 之一，是细胞和组织的主要成分 ，具有多种生物学功能，如催化 反应、运输、免疫保护等。
维持生物体的形态
维持生物体的运动
蛋白质中的肌动蛋白、肌球蛋白等参 与肌肉收缩，使生物体能够运动。
蛋白质参与生物体的形态构建，如肌 肉、骨骼、毛发等。
蛋白质的催化功能
01
02
03
参与生物化学反应
蛋白质中的酶能够催化生 物体内的各种化学反应谢速度，维持代谢平衡。
活性的蛋白质。
蛋白质的分解
01
蛋白质的分解主要通过 蛋白酶的催化作用将肽 键水解成氨基酸。
02
消化酶在消化道中将食 物中的蛋白质分解成氨 基酸和短肽，便于吸收。
03
细胞内的蛋白质通过泛 素-蛋白酶体途径选择性 降解，维持细胞内环境 稳定。
04
分解后的氨基酸可被重 新利用合成新的蛋白质， 也可作为能量物质氧化 分解供能。
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蛋白质前体的加工
• N端fMet或Met的切除 • 二硫键的形成 • 特定氨基酸的修饰 • 切除新生肽链中非功能片段 • 多聚体构成的蛋白质还要经过聚合过程 • 糖基化，磷酸化等等
蛋白质的分泌
不论原核生物还是真核生物，在细胞内合成的蛋白质需定 位于细胞内的特异区域，或者分泌出细胞。分泌性蛋白 都有一段信号肽，即在蛋白质合成过程中N端有一15~36 个氨基酸残基的肽段---信号肽，它能引导蛋白质的肽链 到达并通过内质网，然后被内质网中的信号肽酶切除。 相对于真核生物来说，原核生物蛋白的分泌要简单得多。
一些信号肽的一级结构
蛋 白 的 分 泌 （ 一 ）
蛋白的分泌（二）
蛋 白 的 糖 基 化
革 兰 氏 阳 性 菌 蛋 白 的 分 泌
革 兰 氏 阴 性 菌 蛋 白 的 分 泌
伴侣蛋白
多肽链合成后必须正确地折叠才能具有天然的构象。经 过跨膜转运进入内质网的肽链，在折叠过程中是在蛋白伴 侣（chaperones)或称分子伴侣（molecular chaperones)辅助 下完成的，蛋白伴侣广泛分布于原核及真核细胞中。起到 介导各种功能域乃至整个蛋白质分子的折叠，辅助肽链折 叠成天然构象的具有生物学活性的蛋白质。
调节型强启动子
在克隆基因上游设置调节型强启动子是一个高效的蛋白质表达 系统最基本的条件。
• 不同启动子，效率不同。强启动子可产生较多mRNA，弱的 则相反。
• 外源基因的大量持续表达往往对宿主细胞有害，因为这一过 程会消耗大量能量，从而破坏宿主细胞的必要的生理功能。
• 带有表达克隆基因的质粒，在几次细胞分裂后往往会丢失。 • 解决的办法：引入强启动子并控制克隆基因在宿主细胞生长
融合蛋白作为抗原的标记蛋白
C-myc 标记蛋白
V5 标记蛋白
融合蛋白易于外源蛋白的纯化
Amylose树脂
MBP麦芽糖结合蛋白
目的蛋白
10 mM 麦芽糖
MBP
Factor Xa 蛋白酶切割位点
非融合蛋白的纯化
融合蛋白的纯化
原核生物表达系统
原核生物表达系统:大肠杆菌、枯草杆菌、农杆菌 大肠杆菌表达体系的优点： • 积累了相对充分的研究工作，有多种表型的宿主菌和相应
mRNA的生物合成 (转录)
• 目的基因 • RNA聚合酶 • 启动子 • 转录终止信号 • 转录因子等等
-10区与-35区的最佳间距
-35区与-10区之间的距离大约是16~19bp，小于 15bp或大于20bp都会降低启动子的活性。强启动 子-10和-35区之间的间隔为17±1 bp，增加或减少 都能明显影响启动子强度。
mRNA5`-------UAAGG -------AUUCCUCCA-------
大肠杆菌mRNAs的SD顺序与16SrRNA的3`-端的互补性
AUG前后的核酸序列
• DB 序列 5'-AUGAAUCACAAAGUG-3‘ DB 序列（ downstream box ）位于起始密码下游，16S rRNA 的1469-1483 碱基互补。这个序列也影响mRNA的起始翻译。
破坏终止子的功能。
茎环结构使转录终止的机理
RNA聚合酶
5
3
3
5
5´pppG
使RNA聚合酶变构，转录停止； 使转录复合物趋于解离，RNA产物释放。
增强子
RNA聚合酶
修饰点 切离加尾
AATAAA
翻译起始点
外显子
转录起始点
内
含
TATA盒
子
转录终止点
CAAT盒
GC盒
蛋白质的生物合成（翻译）
mRNA起始翻译受下列因素影响 • mRNA的核糖体结合位点 • AUG前后的核酸序列
• 真核生物无SD序列，但是有一个Kozak序列，这个序列影响 真核mRNA的起始翻译。这个序列-3位的A最重要，而且在 +4位最好是嘌呤，G是最优的碱基。
-6 -5 -4 -3 -2 -1 1 2 3 4 G C C AC C AUGG
遗传密码与tRNA
除了极个别情况,遗传密 码在所有的有机体内是 相同的,但是不同的有机 体内不同密码子的使用 程度不同。而这种不同 是由于tRNA在不同的机 体内的丰度不同。
表达载体质粒
理想的表达载体质粒包括： • 一个具有3种不同的阅读框以方便基因插入的多克隆位点 • 一个调节型的强启动子 • 一个选择性标记 • 一个复制起点 • 一个有助于蛋白质的稳定、纯化并可去除的融合蛋白标签 • 一个转录终止信号 • 一个分泌信号肽（分泌型）
融合蛋白
融合蛋白是两个或多个基因的部分编码区连接 起来而编码的氨基酸序列。融合蛋白的作用： • 提高外源蛋白在表达系统中的稳定性 • 增加外源蛋白在表达系统中的表达量 • 增加目的蛋白的溶解性 • 作为抗原的标记蛋白 • 易于外源蛋白的纯化
mRNA的核糖体结合位点
SD序列(Shine-Dalgarno）UAAGGAGGU SD序列位于mRNA 5`末端非翻译的前导区内，其起点距翻译
起始密码AUG上游约3-11个 bp（-3— -11bp）。 SD序列与 16s rRNA3’末端碱基AUUCCUCC互补，控制翻译的起始。 二者互补的程度以及SD序列与起始密码间的合适距离(一般 是8个bp）都影响mRNA的翻译效果。
• mRNA的生物合成 • 蛋白质生物合成 • 原核生物表达系统 • 真核生物表达系统 • 蛋白质的纯化方法
遗 传 信 息 的 传 递 过 程
基因表达
转录 RNA
DNA
转录 mRNA 翻译
蛋白质
蛋白质生物合成的基本原理
参与蛋白质生物合成的物质包括: 1、三种RNA mRNA（messenger RNA） rRNA（ribosomal RNA） tRNA（transfer RNA） 2、20种氨基酸作为原料 3、酶及众多蛋白因子 4、ATP、GTP、无机离子等
周期的某一特定时期发生转录，并且持续特定的时间。
转录终止信号
转录终止信号即终止子， 其作用是使RNA聚合酶 在DNA模板的特异位点 终止RNA的合成。
(DNA)3'-GGGTCGGGCGGATTACTCGCCCGAAAAAAAA-5' (RNA)5'-CCCAGCCCGCCUAAUGAGCGGGCUUUUUUUU-OH-3‘ 通常只要有一个核苷酸的改变，破坏了规则的双螺旋的茎时，即可