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第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成1.主要组成元素：C(50%~55%), H(6%~7%), O(19%~24%) N,(13%~19%)S(0~4%)。
有些蛋白质还含有少量的磷和金属元素铁，铜等，个别蛋白质还含有碘。
其中蛋白质的含氮量比较稳定，平均为16%。
2.含氮量和蛋白质的计算公式:1gN = 6.25gPr3.蛋白质的基本组成单位：氨基酸。
(人体内有20种氨基酸参与蛋白质的合成，通常是L-a-氨基酸)4.结构通式：R-CH-COOH(其中R表示侧链基团）INH25.氨基酸的分类:（1）酸性氨基酸: 谷氨酸（GIu），天冬氨酸（Asp）（2）碱性氨基酸：精氨酸（Arg），赖氨酸（Lys），组氨酸（His）6.氨基酸具有的理化性质：（1）具有两性电离的性质。
其解离方式取决于其所处溶液的酸碱度。
所有的氨基酸都含有碱性的a-氨基和酸性a--羧基，可在酸性溶液中与质子（H+）结合带正电荷的阳离子（NH3+），也可在碱性溶液中与OH-结合，失去质子变成带负电荷的阴离子（-COO-）。
7.氨基酸的等电点：某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性电子，成电中性，该溶液的PH值为该氨基酸的等电点。
8.肽键：一分子氨基酸的a-羧基和一分子氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。
氨基酸戒肽键联结成多肽链，是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。
9.多肽：十个以上和五十个以下的氨基酸残基。
10.谷胱甘肽（GSH）：谷氨酸，半胱氨酸和组氨酸组成的三肽。
GSH的巯基（-SH）具有还原性，抗氧化作用强。
第二节蛋白质的分子结构1.蛋白质的一级结构（1）概念：氨基酸的排列顺序（2）主要化学键：二硫键（-S-S-）（3）结构特点：结构各不相同，一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
2.二级结构（1）概念：多肽链的局部有规则重复的主链构象。
（2）主要类型：A.参与肽键形成的6个原子在同一个平面。
医学生物化学知识点医学生物化学是医学专业的重要基础学科之一，主要研究生物体内的生物大分子结构和功能、代谢途径以及相关的调控机制。
本文将介绍一些医学生物化学中常见的知识点，帮助读者更好地理解这门学科的重要内容。
1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内起着各种重要的功能，如结构支持、酶催化、免疫调节等。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，通过这些结构可以确定蛋白质的功能和作用机制。
2. 碳水化合物碳水化合物是生物体内重要的能量来源，也是细胞膜的主要组成成分。
碳水化合物包括单糖、双糖和多糖三种类型，通过糖酵解和糖异生途径可以转化为ATP分子，为生命活动提供能量。
3. 脂质脂质是生物体内的重要结构物质，包括甘油三酯、磷脂和固醇等多种类型。
脂质在细胞膜的组成中发挥重要作用，同时还参与能量存储和细胞信号传导等生物过程。
4. 核酸核酸是生物体内负责遗传信息传递的大分子，包括DNA和RNA两种类型。
DNA携带着细胞的遗传信息，通过遗传密码决定生物体的生长发育和功能表现；而RNA则参与蛋白质的合成和调控过程，是蛋白质合成的重要组成部分。
5. 酶酶是生物体内催化化学反应的生物催化剂，具有高度选择性和效率。
酶通过调节化学反应的活化能，加速生物体内代谢过程，参与碳水化合物、脂质、蛋白质等生物分子的合成和分解过程。
总结：医学生物化学知识点涉及到生物体内的各种组织和大分子的结构、功能、代谢途径和调控机制。
通过学习这些知识点，可以更好地理解生命的本质和机理，为医学研究和诊断治疗提供理论基础和实践指导。
希望本文所介绍的医学生物化学知识点对读者有所启发和帮助。
生物化学知识点总结材料生物化学是研究生物体的化学组成、结构、功能以及生命过程中各种化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
下面将对生物化学中的一些重要知识点进行总结。
一、蛋白质化学蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，具有多种重要的生理功能。
1、蛋白质的组成蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等元素组成，其基本组成单位是氨基酸。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，进而折叠形成具有特定空间结构的蛋白质。
常见的氨基酸有 20 种，根据侧链的性质可分为极性氨基酸、非极性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸等。
2、蛋白质的结构蛋白质的结构分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序，这是蛋白质的基础，决定了其高级结构和功能。
二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲等，是通过氢键维持的局部结构。
三级结构是整条多肽链的三维空间结构，主要依靠疏水相互作用、氢键、离子键和范德华力等维持。
四级结构是指由多个亚基组成的蛋白质中，亚基之间的相互关系。
3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性等特性。
两性解离是指在不同的 pH 条件下，蛋白质可以带正电、负电或呈电中性。
胶体性质使得蛋白质在溶液中能形成稳定的胶体。
变性是指蛋白质在某些因素的作用下，其空间结构被破坏，导致生物活性丧失。
但在一定条件下，变性的蛋白质可以复性，恢复其原有的结构和功能。
二、核酸化学核酸是生物体内重要的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
1、核酸的组成核酸由核苷酸组成，核苷酸由碱基、戊糖和磷酸组成。
DNA 中的碱基包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C）；RNA 中的碱基则是腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、尿嘧啶（U）和胞嘧啶（C）。
戊糖在 DNA 中是脱氧核糖，在 RNA 中是核糖。
2、核酸的结构DNA 是双螺旋结构，两条链反向平行，通过碱基互补配对形成稳定的结构。
考研医学生物化学知识点详解一、分子生物学基础知识1. DNA结构和功能DNA（脱氧核糖核酸）是生物体内最重要的遗传物质。
它由核苷酸组成，包括脱氧核糖、磷酸基团和碱基。
DNA分子呈双螺旋结构，由两条互补链相互缠合而成。
它在细胞中具有存储、复制和传递遗传信息的功能。
2. RNA结构和功能RNA（核糖核酸）也是由核苷酸组成，但与DNA不同的是，RNA含有核糖糖分子而非脱氧核糖糖分子。
RNA分为信使RNA （mRNA）、转运RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）等不同种类，它们在转录和翻译过程中发挥关键作用。
3. 蛋白质的合成和结构蛋白质是生物体内最基本的宏观生物大分子，由一系列氨基酸残基通过肽键连接而成。
蛋白质合成过程包括转录和翻译两个阶段，其中mRNA将DNA的信息转录为mRNA，而tRNA和rRNA等核糖体辅助在翻译过程中合成蛋白质。
二、细胞结构和功能1. 细胞膜和细胞壁细胞膜是细胞的外包层，由磷脂双分子层和蛋白质等组成。
它具有选择性透过性，控制物质的进出。
细胞壁位于细胞膜外侧，主要由多糖组成，提供细胞的结构支持和保护作用。
2. 细胞器细胞器是细胞内的功能区域，包括内质网、高尔基体、线粒体、溶酶体等。
内质网参与蛋白质合成和修饰，高尔基体负责分泌和物质转运，线粒体是细胞内的能量合成中心，溶酶体则负责细胞内废物的降解。
3. 细胞核细胞核是细胞的控制中心，含有DNA分子和核糖体等。
它通过核孔调控物质的进出，调控细胞代谢和生命活动。
三、酶的生物化学1. 酶的性质和分类酶是生物催化剂，能够降低化学反应所需的活化能。
酶一般由蛋白质组成，根据底物类型和反应方式的不同，酶可分为氧化还原酶、水解酶、脱羧酶等多种类型。
2. 酶促反应的速率和影响因素酶促反应的速率受到底物浓度、温度和pH值的影响。
当底物浓度越高、温度越适宜、pH近于酶的最适pH值时，酶促反应的速率越快。
四、生物膜的结构和功能1. 磷脂的结构和特点磷脂是构成生物膜的重要组分，由磷酸酯键连接的甘油和两条脂肪酸组成。
医疗生化知识点总结一、生物分子基础1. 蛋白质蛋白质是生物体的重要组成成分，是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子化合物。
蛋白质的结构包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋和β-折叠）、三级结构（立体构象）和四级结构（多肽亚单位的组合）。
蛋白质的功能包括酶、激素、抗体、结构蛋白等。
2. 糖类糖类是生物体内重要的能量来源，包括单糖、双糖、多糖等。
糖类在生物体内参与能量代谢、细胞信号传导等生理过程。
3. 脂类脂类是生物体内的重要结构成分，包括甘油三酯、磷脂、胆固醇等。
脂类在细胞膜结构、能量储备、信号传导等方面发挥重要作用。
4. 核酸核酸包括DNA和RNA，是生物体内遗传信息的载体。
DNA包括双链DNA和单链DNA，RNA包括mRNA、tRNA、rRNA等。
核酸在遗传信息传递、蛋白质合成等生理过程中起重要作用。
二、细胞生物化学1. 细胞膜结构细胞膜由磷脂双分子层和蛋白质组成，具有选择性通透性。
细胞膜在维持细胞内外环境平衡、细胞信号传导等方面发挥重要作用。
2. 能量代谢能量代谢包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等过程，是细胞内产生能量的重要途径。
这些过程产生的ATP是细胞内的能量储备。
3. 细胞信号传导细胞信号传导包括细胞外信号（激素、生长因子等）通过受体与细胞内信号传导蛋白（G蛋白、酶联受体等）相互作用，最终调节细胞内的生理过程。
4. 细胞凋亡细胞凋亡是细胞自身程序性死亡，参与机体发育、免疫调节等生理过程。
细胞凋亡与肿瘤、神经退行性疾病等疾病的发生发展密切相关。
三、临床生化检测1. 血清生化指标血清生化指标包括血糖、血脂、肝功能指标、肾功能指标、电解质等，可以反映机体的代谢、排泄、内分泌等状况。
2. 酶学指标酶学指标包括丙氨酸氨基转移酶（ALT）、谷草转氨酶（AST）、碱性磷酸酶（ALP）、γ-谷氨酰转移酶（GGT）等，可以反映肝脏、心肌等组织损伤的程度。
3. 肿瘤标志物肿瘤标志物是一些特异性蛋白质，可以通过血清或尿液检测来辅助肿瘤的诊断、疗效评价和预后判断。
医学生物化学知识点医学生物化学是一门研究生物体内分子结构、功能和代谢过程的学科。
它是医学生物学和生物化学的交叉学科，对医学发展和临床实践具有重要的意义。
本文将介绍一些医学生物化学的基础知识点，包括蛋白质、核酸、糖类和代谢等方面。
一、蛋白质1.1 蛋白质的组成蛋白质由氨基酸组成，氨基酸分为20种常见氨基酸和一些稀有氨基酸。
其中，20种常见氨基酸可以分为两类，一类是疏水性氨基酸，一类是亲水性氨基酸。
1.2 蛋白质的结构蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指多肽链的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质的局部空间排布方式，包括α螺旋和β折叠等形式，三级结构是指蛋白质整体的三维结构，四级结构是指由多个多肽链组合而成的复合物。
1.3 蛋白质的功能蛋白质是细胞的重要组成部分，具有多种功能，包括结构支持、酶催化、运输、信号传导等。
例如，肌动蛋白和微管蛋白是细胞骨架的主要组成部分，DNA聚合酶是参与DNA复制的关键酶。
二、核酸2.1 核酸的组成核酸是由核苷酸组成，核苷酸由碱基、糖和磷酸组成。
核酸可分为DNA和RNA两类，其中DNA是遗传信息的携带者，RNA参与蛋白质合成等生物过程。
2.2 核酸的结构DNA的结构是双螺旋结构，由两个互补链通过碱基配对而形成。
碱基配对规则是腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）之间形成两个氢键，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）之间形成三个氢键。
2.3 核酸的功能核酸具有储存、传递和表达遗传信息的功能。
DNA通过遗传物质的复制和遗传物质的转录过程，将遗传信息传递给下一代细胞。
RNA参与蛋白质合成的过程，是信息的中间传递者。
三、糖类3.1 糖类的分类糖类可以分为单糖、双糖和多糖三类。
单糖是最基本的糖单元，双糖由两个单糖分子通过糖苷键连接而成，多糖是由多个单糖分子组成。
3.2 糖类的功能糖类是细胞的重要能量来源，参与细胞的代谢过程。
此外，糖类还具有结构支持和细胞识别的功能。
例如，葡萄糖是主要的能量供应物质，胰岛素是调节血糖水平的重要激素。
医学生物化学考试重点复习内容医学生物化学是医学专业中的一门重要课程，它研究生物体内生物化学过程的基本原理和分子机制。
在医学生物化学考试中，学生需要掌握一系列的重点内容，下面将从分子生物学、代谢途径和生化分析等方面进行论述。
一、分子生物学分子生物学是医学生物化学的基础，它研究生物体内的基因表达、蛋白质合成和细胞信号传导等过程。
在考试中，学生需要掌握DNA的结构和复制、RNA的转录和翻译、基因调控以及蛋白质的结构和功能等内容。
1. DNA的结构和复制：DNA是生物体内存储遗传信息的分子，它由核苷酸组成。
学生需要了解DNA的双螺旋结构、碱基配对规律以及DNA的复制过程，包括DNA的解旋、复制酶的作用和DNA链的合成等。
2. RNA的转录和翻译：RNA是DNA的转录产物，它在细胞中起着重要的信息传递和蛋白质合成的作用。
学生需要了解RNA的结构和功能，以及RNA的转录过程和翻译过程中的密码子和氨基酸对应关系。
3. 基因调控：基因调控是细胞内基因表达的调节过程，它包括转录因子的结合和启动子的活化等。
学生需要了解基因调控的机制，包括DNA甲基化、组蛋白修饰和非编码RNA的调控等。
4. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的分子，它们具有结构和功能的密切关联。
学生需要了解蛋白质的结构层次、氨基酸序列和蛋白质的功能调控机制等。
二、代谢途径代谢途径是医学生物化学的核心内容，它研究生物体内物质的合成、分解和能量的转化。
在考试中，学生需要掌握糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢等重点内容。
1. 糖代谢：糖代谢是维持生命活动所必需的能量供应途径，它包括糖原的合成和分解、糖酵解和糖异生等过程。
学生需要了解糖代谢途径中的关键酶和调控机制，以及糖尿病等疾病的发生机制。
2. 脂代谢：脂代谢是维持细胞结构和功能的重要途径，它包括脂肪酸的合成和分解、胆固醇代谢和脂蛋白转运等过程。
学生需要了解脂代谢途径中的关键酶和调控机制，以及高血脂症等疾病的发生机制。
引言概述:生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。
掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础，也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。
本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面，总结生物化学中必看的知识点。
正文内容:1.分子生物学1.1DNA的结构和功能1.1.1DNA的碱基组成1.1.2DNA的双螺旋结构1.1.3DNA的复制和转录过程1.2RNA的结构和功能1.2.1RNA的种类和功能区别1.2.2RNA的结构和特点1.2.3RNA的转录和翻译过程1.3蛋白质的结构和功能1.3.1氨基酸的结构和分类1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构1.3.3蛋白质的功能和种类1.4基因调控1.4.1转录调控和翻译调控1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑1.5遗传密码1.5.1遗传密码的组成和特点1.5.2密码子的解读和起始密码子1.5.3用户密码监测2.酶学2.1酶的分类和特点2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能2.1.3酶的催化机制2.2酶促反应动力学2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节2.3酶的应用2.3.1酶工程和酶的改造2.3.2酶在医学和工业上的应用2.3.3酶和药物相互作用3.代谢3.1糖代谢3.1.1糖的分类和代谢路径3.1.2糖酵解和糖异生3.1.3糖的调节和糖尿病3.2脂代谢3.2.1脂的分类和代谢途径3.2.2脂肪酸的合成和分解3.2.3脂的调节和脂代谢疾病3.3氮代谢3.3.1氨基酸的合成和降解3.3.2尿素循环和氨的排出3.3.3蛋白质的降解和合成3.4核酸代谢3.4.1核酸的合成和降解途径3.4.2核酸的功能和结构特点3.4.3DNA修复和基因突变3.5能量代谢调节3.5.1ATP的合成和利用3.5.2代谢途径的调节和平衡3.5.3能量代谢和细胞呼吸4.蛋白质4.1蛋白质的结构和维持4.1.1蛋白质结构的层次和稳定性4.1.2蛋白质质量控制和折叠4.2蛋白质表达和合成4.2.1蛋白质的翻译和翻译后修饰4.2.2蛋白质的定位和运输4.2.3蛋白质合成的调节和失调4.3蛋白质与疾病4.3.1蛋白质异常与疾病的关系4.3.2蛋白质药物和治疗策略4.3.3蛋白质组学在疾病研究中的应用5.核酸5.1DNA的复制和修复5.1.1DNA复制的机制和控制5.1.2DNA损伤修复和维持稳定性5.1.3DNA重组和基因转座5.2RNA的合成和调控5.2.1RNA转录的调节和翻译5.2.2RNA剪接和编辑5.2.3RNA和疾病的关系5.3RNA干扰和基因沉默5.3.1RNA干扰机制和调控5.3.2RNA干扰在基因治疗中的应用5.3.3RNA沉默和抗病毒防御总结:生物化学是研究生物体内化学成分和生物化学过程的重要学科，掌握其中的关键知识点对于理解生命的本质和生物体的正常功能至关重要。
生物化学基础知识整理总结一、生物化学的定义与重要性生物化学是研究生物体内化学过程和化学物质的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它主要关注生物体如何通过化学反应来维持生命活动，包括能量转换、物质代谢、信息传递、基因表达等。
生物化学在医学、农业、食品科学、药物研发等领域都有广泛应用，对理解生命现象和开发新技术具有重要意义。
二、生物化学的主要知识点1. 蛋白质结构与功能蛋白质的基本单位：氨基酸。
通过肽键连接形成多肽链，再折叠成具有特定功能的蛋白质。
蛋白质的分类：酶、激素、抗体、结构蛋白等。
蛋白质的结构层次：一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体三维结构）、四级结构（多亚基蛋白质）。
举例：血红蛋白是一种含铁的蛋白质，具有四级结构，能够运输氧气。
2. 核酸结构与功能核酸的种类：DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）。
核酸的组成：核苷酸（由五碳糖、磷酸和含氮碱基组成）。
核酸的结构：一级结构（核苷酸序列）、二级结构（DNA双螺旋、RNA折叠等）、三级结构（空间构象）。
举例：DNA双螺旋结构通过碱基配对（A-T、G-C）维持稳定，实现遗传信息的传递。
3. 酶与催化作用酶的定义：具有催化功能的蛋白质或RNA。
酶的特性：高效性、专一性、可调节性。
酶的作用机制：降低化学反应的活化能，加快反应速率。
举例：唾液淀粉酶能催化淀粉水解为麦芽糖，帮助消化。
4. 细胞代谢能量代谢：通过糖酵解、柠檬酸循环和氧化磷酸化等过程产生ATP，为细胞提供能量。
物质代谢：包括糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢等，维持细胞内外物质平衡。
举例：糖酵解过程中，葡萄糖被分解为丙酮酸，并产生少量ATP。
5. 信号转导信号转导的概念：细胞通过接收、传递和响应外界信号，调节生命活动的过程。
信号转导的途径：激素信号转导、神经信号转导、生长因子信号转导等。
举例：胰岛素通过与细胞膜上的受体结合，激活信号转导通路，调节血糖代谢。
6. 基因表达调控基因表达的概念：基因转录和翻译成蛋白质的过程。
第二章蛋白质的结构和功能第一节蛋白质分子组成一、组成元素：N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25二、氨基酸1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。
2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。
（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。
（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。
（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。
三、理化性质1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1PH〈PI PH=PI PH〉PI阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2）2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。
3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。
此反应可作为氨基酸定量分析方法。
四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr）五、蛋白质分子结构1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—）2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。
4.天然存在的活性肽：（1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。
②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒）（2）多肽类激素及神经肽①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）级结构聚合体。
医学生物化学重点总结第二章蛋白质的结构和功能第一节蛋白质分子组成一、组成元素：N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25二、氨基酸1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。
2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。
（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。
（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。
（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。
三、理化性质1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷 +1 0 -1PH〈PI PH=PI PH〉PI阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2）2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。
3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。
此反应可作为氨基酸定量分析方法。
四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr）五、蛋白质分子结构1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—）2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。
4.天然存在的活性肽：（1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。
②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒）（2）多肽类激素及神经肽①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）二级结构聚合体。
蛋白质的分类：1.根据组分：（1）单纯蛋白质（2）缀合蛋白：脂、糖、核、金属pr（非蛋白部分为结合蛋白的辅基）2.形状和空间构象：（1）纤维状：长轴和短轴之比大于10，不溶于水，韧性——支架和外保护 （2）球状：水溶性较好，结构更复杂——酶和调控蛋白第三节 蛋白质结构与功能的关系一、一级结构是空间构象的基础1.空间构象遭破坏的核糖核酸酶只要一级结构未被破坏，就可能恢复到原来的三级结构，功能依然存在。
2.一级结构是功能的基础。
不同种属来源pr 相似的一级结构（序列同源现象）具有相似的功能→同源蛋白质。
3.一级结构改变与分子病分子病：蛋白质分子发生变异所导致的疾病，为基因突变导致。
镰刀形贫血：谷氨酸 → 缬氨酸 二、蛋白质空间结构与功能的关系 1.蛋白质的功能依赖于特定的空间结构2.蛋白质在不改变一级结构的前提下，通过变构（配体物质与蛋白质非共价键结合改变构象）可以改变活性 三、蛋白质空间的结构改变与疾病1.因蛋白质折叠错误或折叠不能导致构象变化引起的疾病，成为蛋白质构象病2.朊病毒：查不到任何核酸，对各种理化作用有很强抵抗力，传染性极强的蛋白质颗粒。
（1）细胞型（正常型）：表达于脊椎动物细胞表面，存在于a-螺旋。
（2）瘙痒性（致病型）：是PrP c 异构体，可胁迫PrPc 转化为PrP Sc ，实现自我复制，并产生病理效应。
1.提取：破碎组织和细胞，将蛋白质溶解于溶液中的过程称为蛋白质的提取。
2.纯化：将溶液中的蛋白质相互分离而取得单一蛋白质组分的过程。
3.改变蛋白质溶解度使其沉淀的方法：（1）盐析：用高浓度的中性盐将蛋白质从溶液中析出。
Eg ：硫酸铵 硫酸钠 氯化钠。
原理：夺取蛋白质周围的水化膜，破坏其稳定性。
（2）加入有机溶剂 Eg ：丙酮 正丁醇 乙醇 甲醇。
原理：降低溶液的介电常数，使蛋白质相互吸引。
四 补充一、氨基酸分类1.带脂肪烃侧链的氨基酸：丙，缬，亮，异亮2.含芳香环：苯丙芳香族：酪，色3.含硫：甲硫氨酸 ④含疏基：半胱氨酸4.亚氨基酸：脯氨酸 ⑥含羟基：丝 苏5.含酰胺基：谷氨酰胺，天冬酰胺 ⑧含羧基（酸性带负电）：天冬氨酸，谷氨酸 二、肽1.多肽链两端：自由氨基（氨基末端，N 端），羧基（羧基末端，C 端）。
2.多肽命名：N 端→C 端3.多肽中肽链4个原子（C,O,N,H ）和相邻两个a 碳原子等6个原子位于同一酰胺平面，构成肽单元（Peptide Unit ）。
4.抗生素肽：抑制，杀死细菌的多肽第三章 核酸的结构和功能嘌呤腺嘌呤（A ）鸟嘌呤（G ）嘧啶尿嘧啶胸腺嘧啶（T ）胞嘧啶（C ） 核酸是一类含磷的生物大分子化合物，携带和传递遗传信息，为生命的最基本物质之一。
根据组成不同，可分为核糖核酸（RNA ）和脱氧核糖核酸（DNA ）。
第一节 核酸的化学组成及一级结构核酸分子的元素组成为C ，H ，O ，N 和P ，基本单位为核苷酸。
（也称单核苷酸） 一、核苷酸核苷酸完全水解可释放出等摩尔量的含氮碱基，戊糖（脱氧戊糖）和磷酸。
1.碱基（1）存在于DNA 分子中：A ，T ，C ，G ；存在于RNA 中：A ，U ，C ，G 。
（2）此外，核酸还含有一些含量很少的碱基，种类很多，大多数为甲基化碱基。
2.戊糖（1）核糖构成RNA ，脱氧核糖构成DNA ；（2）RNA 分子较DNA 分子更易发生水解，因此不如DNA 稳定。
3.核苷（1）碱基和核糖（脱氧核糖）通过糖苷键连接成核苷（脱氧核苷）。
（2）核 苷：AR ，GR ，UR ，CR （3）脱氧核苷：Dar ，dGR, dTR, dCR.4.单核苷酸（1）核苷（脱氧核苷）和磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）①核苷酸：AMP ，GMP ，UMP ，CMP ②脱氧核苷酸。
dAMP,dGMP,dTMP,dCMP.。
③重要的核苷酸衍生物④多磷酸核苷酸：NTP （三核酸核苷），NDPC （二磷酸核苷⑤环化核苷酸：cAMP （3’,5’-环腺甘酸）cGMP （3’,5’-环鸟苷酸）二、核酸的一级结构1.定义：核酸中核苷酸的排列顺序。
由于核苷酸间的差异主要是碱基的不同，所以也称为碱基序列。
2.核苷酸之间以3´，5´磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，且多核苷酸链是有方向性的。
书写方法：左端标出5’末端，右侧为3’末端例如：5’ACTGCT3’ 第二节 DNA 的空间结构和功能一、DNA 的二级结构——双螺旋结构模型单核苷磷酸戊糖（脱氧戊碱基（嘌呤碱，嘧啶碱）核酸核酸DRmRNtRNA rRNA核心颗粒连接区DNA （约组蛋白八聚休连接区DNA （约H 1核小体DNA 双螺旋结构的特点1.DNA 分子由两条反向平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以一脱氧核苷酸-磷酸，为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘螺旋，直径为2nm ，形成大沟和小沟相间，碱基垂直螺旋轴居双螺旋内侧，与对侧碱基形成氢键配对（互补配对形式：A=T ，C=G ），相邻碱基平面距离0.34nm ，螺旋一圈螺距3.4nm ，一圈10对碱基。
2.DNA 双螺旋结构的稳定主要由互补碱基对之间的氢键和碱基堆积力来维持。
氢键主持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。
3.DNA 双螺旋结构的多样性DNA 双螺旋结构是DNA 分子在水性环境和生理环境下最稳定的结构，但当改变溶液的离子浓度或相对温度时，DNA 结构会发生改变。
二、DNA 的超螺旋结构及其在染色质中的组装1.DNA 超双螺旋结构（1）超螺旋结构：DNA 双螺旋链再盘绕成超螺旋结构；（2）正超螺旋：盘绕方向与DNA 双螺旋方向相同（2）负超螺旋：盘绕方向与DNA 双螺旋方向相反2.原核生物DNA 是环状超螺旋结构3.真核生物DNA 在核内的组装 真核生物染色体由DNA 和蛋白质构成，其基本单位是核小体，（1）核心颗粒：由长146bp 的双螺旋DNA 以超螺旋方式缠绕组蛋白八聚休1.8圈组成。
（2）连接区：由连接区DNA 和组蛋白H 1组成。
（3）连接区DNA ：连接相邻两个核心颗粒。
（4）组蛋白①组蛋白种类：H1，H 2A ，H 2B ，H 3，H 4②组蛋白八聚体（核心组蛋白）由各2分子H 2A ，H 2B ，H 3，H 4组成八聚体（5）真核生物染色体DNA 组装不同层次的结。
（6）染色体是由DNA 和蛋白质构成的不同层次缠绕线和螺线管结构 三、DNA 的功能1.DNA 的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。
它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活的信息基础。
2.基因就是指在染色体上占有一定位置的遗传的基本单位或单元。
3.基因组是指来自一个遗传体系的一整套遗传信息。
4.此外，真核细胞还有线粒体和叶绿体，分别含有线粒体DNA 和叶绿体DNA ，属于核外遗传物质。
第三节 RNA 的功能和结构 RNA一、信使RNA 的结构与功能mRNA 的结构特点1.大多数真核mRNA 的5’末端均在转录后加上一个甲基鸟苷，同时第一个核苷酸的C 2’也是甲基化，形成帽子结构。
2.大多数真核mRNA 的3’末端有一个多聚腺苷酸（polyA ）结构，称为多聚A 尾5’m 7Gppp ———AUG ————————UAG ——————AAUAAA ———poly(A)3’3.帽子结构和多聚A 尾的功能（1）mRNA 核内向胞质的移位（2）mRNA 的稳定性维系（3）翻译超始的调控5’非翻译 编码区3’非翻译区4.mRNA的功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成的氨基酸排列顺序二、转运RNA的结构和功能1.tRNA分子中含有较多的稀有碱基，含10-20%稀有碱基，如DHU，3’末端为-CCA-OH，5’末端大多数为G2.tRNA二级结构——三叶草氨基酸臂，DHU环，反密码环，额外环，TψC环3.tRNA的三级结构——倒L形4.tRNA的功能：搬运氨基酸到核糖体和识别密码子，参与蛋白质的翻译三、核蛋白休RNA的结构和功能1.rRNA与核糖体蛋白共同构成核蛋白体或称为核糖体，核糖体均由易于解聚的大小两个亚基组成。
2.rRNA的功能：参与组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。
3.rRNA的种类：（根据沉降系数）真核生物原核生物5srRNA 5srRNA28srRNA 23srRNA5.8srRNA 16srRNA一、核酸的一般理化性质1.核酸分子中有末端磷酸和许多连接核苷的磷酸残基，为多元酸，具有较强的酸性。
2.核酸分子中还有含氮碱基上的碱性基团，故为两性电解质，各种核酸分子大小及所带电荷不同，电泳和离子法来分离不同的核酸。
