医学生物化学各章节知识点习题详解

第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释1. 肽键2. 蛋白质变性3. 蛋白质的等电点4. 蛋白质的沉淀5. 蛋白质的凝固二、填空题1.人体蛋白质约占人体干重_________，根据化学组成可将蛋白质分为_________和_________两大类。

2.多肽链结构通常把_________写在左边，_________写在右边,其结构具有_________性。

3.单纯蛋白质由_________、_________、_________、_________、_________、_________等元素组成，常根据_________的含量来测定样品中蛋白质的含量。

4.蛋白质的分子结构分为_________ 和_________。

.5.蛋白质分子的一级结构即_________，其连接键为_________；二级结构主要结构单元有_________，_________，维持其稳定的键为_________；维持三级结构的化学键主要有_________，_________，_________，另外_________也很重要；四级结构即_________，维持其结构均为_________。

三、选择题A型题1. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是：A. 胱氨酸B. 谷氨酸C. 瓜氨酸D. 蛋氨酸E. 丝氨酸2. 下列哪种氨基酸为非编码氨基酸：A. 半胱氨酸B. 组氨酸C. 鸟氨酸D. 丝氨酸E. 亮氨酸3. 下列氨基酸中哪种氨基酸无L型与D型氨基酸之分：A. 丙氨酸B. 甘氨酸C. 亮氨酸D. 丝氨酸E. 缬氨酸4. 天然蛋白质中有遗传密码的氨基酸有：A. 8种B. 61种C. 12种D. 20种E. 64种5. 测定100克生物样品中氮含量是2克，该样品中蛋白质含量大约为：A. 6.25%B. 12.5%C. 1%D. 2%E. 20%6. 蛋白质分子中的肽键：A. 是一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基形成的B. 是由谷氨酸的γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基形成的C. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键D. 是由赖氨酸的ε-氨基与另一分子氨基酸的α-羧基形成的E. 以上都不是7. 多肽链中主链骨架的组成是A. –CNCCNCNCCNCNCCNC-B. –CCHNOCCHNOCCHNOC-C. –CCONHCCONHCCONHC-D. -CCNOHCCNOHCCNOHC-E. -CCHNOCCHNOCCHNOC-8. 蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况：A. 氨基酸种类的数量B. 分子中的各种化学键C. 多肽链的形态和大小D. 氨基酸残基的排列顺序E. 分子中的共价键9. 维持蛋白质分子一级结构的主要化学键是：A. 盐键B. 氢键C. 疏水键D. 二硫键E. 肽键10. 蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是：A. 肽键平面充分伸展B. 靠盐键维持稳定C. 螺旋方向与长轴垂直D. 多为左手螺旋E. 以上都不是11. 下列哪种结构不属于蛋白质二级结构：A. α-螺旋B. 双螺旋C. β-片层D. β-转角E. 不规则卷曲12. 维持蛋白质分子中α-螺旋稳定的主要化学键是：A. 肽键B. 氢键C. 疏水作用D. 二硫键E. 范德华力13. 主链骨架以180°返回折叠，在连续的4个氨基酸中第一个残基的C＝O与第四个残基的N＝H可形成氢键的是：A. α-螺旋B. β-折叠C. 无规卷曲D. β-转角E. 以上都不是14. 关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是：A. 天然蛋白质分子均有的这种结构B. 具有三级结构的多肽链都具有生物活性C. 三级结构的稳定性主要是次级键维系D. 亲水基团多聚集在三级结构的表面E. 决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基15. 维系蛋白质三级结构稳定的最主要化学键或作用力是：A. 二硫键B.盐键C. 氢键D.范德华力E. 疏水作用16. 维系蛋白质四级结构稳定的最主要化学键或作用力是：A. 二硫键B. 疏水作用C. 氢键D. 范德华力E. 盐键17. 具有四级结构的蛋白质分子中，亚基间不存在的化学键是：A. 二硫键B. 疏水作用C. 氢键D. 范德华力E. 盐键18. 下列哪种蛋白质具有四级结构：A. 核糖核酸酶B. 胰蛋白酶C. 乳酸脱氢酶D. 胰岛素E. 胃蛋白酶19. 不同蛋白质的四级结构：A. 一定有多个相同的亚基B. 一定有种类相同，而数目不同的亚基C. 一定有多个不同的亚基D. 一定有种类不同，而数目相同的亚基E. 亚基的种类，数目都不一定20. 对具有四级结构的蛋白质进行一级结构分析时发现：A. 只有一个自由的α-氨基和一个自由的α-羧基B. 只有自由的α-氨基，没有自由的α-羧基C. 只有自由的α-羧基，没有自由的α-氨基D. 既无自由的α-氨基，也无自由的α-羧基E. 有一个以上的自由的α-氨基和α-羧基21. 蛋白质的pI是指：A. 蛋白质分子带正电荷时溶液的pH值B. 蛋白质分子带负电荷时溶液的pH值C. 蛋白质分子不带电荷时溶液的pH值D. 蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值E. 以上都不是22. 处于等电点的蛋白质：A. 分子不带电荷B. 分子带电荷最多C. 分子易变性D. 易被蛋白酶水解E. 溶解度增加23. 已知某蛋白质的等电点为6.8，电泳液的pH为8.6，该蛋白质的电泳方向是：A. 向正极移动B. 向负极移动C. 不能确定D. 不动E. 以上都不对24. 将蛋白质溶液的pH调节到等于蛋白质的等电点时则：A. 可使蛋白质稳定性增加B. 可使蛋白质表面的净电荷不变C. 可使蛋白质表面的净电荷增加D. 可使蛋白质表面的净电荷减少E. 以上都不对25. 已知某混合物存在A、B两种分子量相等的蛋白质，A的等电点为6.8，B 的等电点为7.8，用电泳法进行分离，如果电泳液的pH值为8.6则：A. 蛋白质A向正极移动，B向负极移动B. 蛋白质A向负极移动，B向正极移动C. 蛋白质A和B都向负极移动，A移动的速度快D. 蛋白质A和B都向正极移动，A移动的速度快E. 蛋白质A和B都向正极移动，B移动的速度快26. 当蛋白质带正电荷时，其溶液的pH：A. 大于7.4B. 小于7.4C. 等于等电点D. 大于等电点E. 小于等电点27. 在pH8.6的缓冲液中进行血清醋酸纤维素薄膜电泳，可把血清蛋白质分为5条带，从负极数起它们的顺序是：A．α１、α２、β、γ、A B. A、α１、α２、β、γC. γ、β、α２、α1、AD. β、γ、α２、α１、AE. A、γ、β、α２、α１、28. 蛋白质变性后将会产生下列后果：A. 大量氨基酸游离出来B. 大量肽碎片游离出来C. 等电点变为零D. 一级结构破坏E. 空间结构改变29. 蛋白质变性是由于：A. 蛋白质一级结构破坏B. 蛋白质亚基的解聚C. 蛋白质空间结构破坏D. 辅基的脱落E. 蛋白质水解30. 下列关于蛋白质变性的叙述哪项是错误的：A. 蛋白质的空间构象受到破坏B. 失去原有生物学活性C. 溶解度增大D. 易受蛋白水解酶水解E. 粘度增加31. 关于蛋白质变性后的变化哪项是错误的：A. 分子内部非共价键断裂B. 天然构象被破坏C. 生物活性丧失D. 肽键断裂，一级结构被破坏E. 失去水膜易于沉降32. 关于蛋白质变性叙述正确的是：A. 只是四级结构破坏，亚基的解聚B. 蛋白质结构的完全破坏，肽键断裂C. 蛋白质分子内部的疏水基团暴露，一定发生沉降D. 蛋白质变性后易于沉降，但不一定沉降，沉降的蛋白质也不一定变性E. 蛋白质变性后易于沉降，但不一定沉降；而沉降的蛋白质一定变性33. 变性蛋白质的主要特点是：A. 不易被胃蛋白酶水解B. 粘度下降C. 溶解度增加D. 颜色反应减弱E. 原有的生物活性丧失34. 蛋白质变性时，被β-巯基乙醇断开的化学键是：A. 肽键B. 疏水键C. 二硫键D. 离子键E. 盐键35. 蛋白质分子中引起280nm波长处光吸收的主要成分是：A. 丝氨酸上的羟基B. 苯丙氨酸的苯环C. 色氨酸的吲哚环D. 半胱氨酸的巯基E. 肽键36. 有关蛋白质特性的描述错误的是：A. 溶液的pH调节到蛋白质等电点时，蛋白质容易沉降B. 盐析法分离蛋白质原理是中和蛋白质分子表面电荷，蛋白质沉降C. 蛋白质变性后，由于疏水基团暴露，水化膜被破坏，一定发生沉降D. 蛋白质不能透过半透膜，所以可用透折的方法将小分子杂质除去E. 在同一pH溶液，由于各种蛋白质pI不同，故可用电泳将其分离纯化37. 蛋白质沉淀、变性和凝固的关系，下面叙述正确的是：A. 变性蛋白一定凝固B. 蛋白质凝固后一定变性C. 蛋白质沉淀后必然变性D. 变性蛋白一定沉淀E. 变性蛋白不一定失去活性38. 下列不属于结合蛋白质的是：A. 核蛋白B. 糖蛋白C. 白蛋白D. 脂蛋白E. 色蛋白B型题：A. 赖氨酸B. 半胱氨酸C. 谷氨酸D. 脯氨酸E. 亮氨酸1. 碱性氨基酸是：2. 含巯基的氨基酸是：3. 酸性氨基酸是：4. 亚氨基酸是：5. 含非极性侧链氨基酸的是：A. 一级结构B. 二级结构C. 超二级结构D. 三级结构E. 四级结构6. 是多肽链中氨基酸的排列顺序：7. 是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置：8. 是蛋白质分子中各个亚基的空间排布和相互作用：9. 是主链原子的局部空间排布：A. 蛋白质的等电点B. 蛋白质沉淀C. 蛋白质的结构域D. 蛋白质的四级结构E. 蛋白质变性10. 蛋白质分子所带电荷相等时的溶液pH值是：11. 蛋白质的空间结构被破坏，理化性质改变，并失去其生物活性称为：12. 蛋白质肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域称为：A. 亚基B. β-转角C. α-螺旋D. 三股螺旋E. β-折叠13. 只存在于具有四级结构的蛋白质中的是：14. α-角蛋白中含量很多的是：15. 天然蚕丝中蛋白含量很多的是：16. 在脯氨酸残基处结构被破坏的是：17. 氢键与长轴接近垂直的是：18. 氢键与长轴接近平行的是：A. 四级结构形成B. 四级结构破坏C. 一级结构破坏D. 一级结构形成E. 二、三级结构破坏19. 亚基聚合时出现：20. 亚基解聚时出现：21. 蛋白质变性时出现：22. 蛋白质水解时出现：23. 人工合成多肽时出现：A. 0.9%NaClB. 常温乙醇C. 一定量稀酸后加热D. 加热煮沸E. 高浓度硫酸铵24. 蛋白质既变性又沉淀：25. 蛋白质既不变性又不沉淀：26. 蛋白质沉淀但不变性：27. 蛋白质变性但不沉淀：28. 蛋白质凝固：A. 氧化还原作用B. 表面电荷与水化膜C. 一级结构和空间结构D. 紫红色E. 紫蓝色29. 还原型谷胱甘肽具有的功能是：30. 蛋白质胶体溶液稳定的因素是：31. 与蛋白质功能活性有关的主要因素是：32. 蛋白质与双缩脲试剂反应呈：33. 蛋白质和氨基酸与茚三酮试剂反应呈：C型题：A. 甘氨酸B. 丙氨酸C. 两者均是D. 两者均否1. 属于L-α-氨基酸：2. 非极性氨基酸：3. 有利于β-折叠的形成：A. 蛋白质变性B. 蛋白质沉淀C. 两者均可D. 两者均不可4. 向蛋白质溶液中加入硫酸铵可引起：5. 紫外线照射可使：6. 调节蛋白质溶液的pH值，使其达到pI，可引起：7. 向蛋白质溶液中加入重金属盐可引起：A. 色氨酸B. 酪氨酸C. 两者都是D. 两者都不是8. 蛋白质对280nm波长紫外光吸收依赖于：9. 核酸对260nm波长紫外光的吸收主要依赖于：10. 具有紫外光吸收能力的是：11. 5位羟化后脱羧可生成神经递质的是：A. 变性B. 复性C. 两者均有D. 两者均无12. 加热可引起蛋白质和核酸：13. 退火又称为：14. 变性、复性在蛋白质中：15. 变性、复性在核酸中：A. 肽键B. 氢键C. 两者均有D. 两者均无16. 蛋白质一级结构含有：17. 核酸一级结构含有：18. 维系蛋白质二级结构稳定的键为：19. 维系核酸二级结构稳定的键为：20. 血红蛋白中：四、问答题1. 何谓蛋白质变性？影响变性的因素有哪些？2. 蛋白质变性后，为什么水溶性会降低？3. 举例说明一级结构决定构象。

第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成1.主要组成元素：C(50%~55%), H(6%~7%), O(19%~24%) N,(13%~19%)S(0~4%)。

有些蛋白质还含有少量的磷和金属元素铁，铜等，个别蛋白质还含有碘。

其中蛋白质的含氮量比较稳定，平均为16%。

2.含氮量和蛋白质的计算公式:1gN = 6.25gPr3.蛋白质的基本组成单位：氨基酸。

(人体内有20种氨基酸参与蛋白质的合成，通常是L-a-氨基酸)4.结构通式：R-CH-COOH(其中R表示侧链基团）INH25.氨基酸的分类:（1）酸性氨基酸: 谷氨酸（GIu），天冬氨酸（Asp）（2）碱性氨基酸：精氨酸（Arg），赖氨酸（Lys），组氨酸（His）6.氨基酸具有的理化性质：（1）具有两性电离的性质。

其解离方式取决于其所处溶液的酸碱度。

所有的氨基酸都含有碱性的a-氨基和酸性a--羧基，可在酸性溶液中与质子（H+）结合带正电荷的阳离子（NH3+），也可在碱性溶液中与OH-结合，失去质子变成带负电荷的阴离子（-COO-）。

7.氨基酸的等电点：某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性电子，成电中性，该溶液的PH值为该氨基酸的等电点。

8.肽键：一分子氨基酸的a-羧基和一分子氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。

氨基酸戒肽键联结成多肽链，是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。

9.多肽：十个以上和五十个以下的氨基酸残基。

10.谷胱甘肽（GSH）：谷氨酸，半胱氨酸和组氨酸组成的三肽。

GSH的巯基（-SH）具有还原性，抗氧化作用强。

第二节蛋白质的分子结构1.蛋白质的一级结构（1）概念：氨基酸的排列顺序（2）主要化学键：二硫键（-S-S-）（3）结构特点：结构各不相同，一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。

2.二级结构（1）概念：多肽链的局部有规则重复的主链构象。

（2）主要类型：A.参与肽键形成的6个原子在同一个平面。

医学生物化学各章节知识点习题详解单项选择题第一章蛋白质化学1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( )A. 中和电荷，破坏水化膜B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C. 降低蛋白质溶液的介电常数D. 调节蛋白质溶液的等电点E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。

具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。

2. 关于肽键与肽，正确的是( )A. 肽键具有部分双键性质B. 是核酸分子中的基本结构键C. 含三个肽键的肽称为三肽D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。

氨基酸借肽键联结成多肽链。

……。

具体参见教材10页蛋白质的二级结构。

3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( )A. 分子中氢键B. 分子中次级键C. 氨基酸组成和顺序D. 分子内部疏水键E. 分子中二硫键的数量提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。

蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。

……。

具体参见教材20页小结。

4. 分子病主要是哪种结构异常（）A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D. 四级结构E. 空间结构提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。

蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。

具体参见教材15页。

5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( )A. 肽键B. 共轭双键C. R基团排斥力D. 3￠，5￠-磷酸二酯键E. 次级键提示：蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。

蛋白质的三级结构是……。

第1章绪论习题答案三、名词解释1.生物化学:即生命的化学，它是分子水平上研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的一门科学。

2.分子生物学:它是生物化学的重要组成部分，它主要是研究生物大分子的结构与功能，代谢及其调控的一门学科。

3.生物大分子：是由基本结构单位按一定顺序和方式连接而成的，相对分子质量在104以上具有特定构象与特异功能的生物分子（多聚体）。

四、简答题1简述近代生物化学的发展简史答：近代生物化学的发展经历了三个发展阶段（时期）。

即（1）初期（生化萌芽时期）：从18世纪中叶至20世纪初。

这一时期主要是研究生物体的化学组成，客观描述组成生物体的物质含量、分布、结构、性质与功能，故又称为叙述生化。

（2）蓬勃发展期：从20世纪次至20世纪的50年代的几十年间，生物化学发展迅猛。

这一时期，除了在营养、内分泌及酶学等方面有许多重大发现与进展外，更主要的进展是物质的代谢与调节，许多代谢途径基本弄清楚，故此阶段又称为动态生化阶段。

（3）分子生物学时期：20世纪50年代以来，生物化学的发展进入一个新的高潮。

这一时期生化领域的重大事件层出不穷。

2.简述当代生物化学研究的主要内容答：（1）生物分子的结构与功能生物体是由一些生物分子所组成，生物分子复杂多样，有无机物和有机物，有机物中又有小分子的有机物和生物大分子。

（2）物质代谢及其调节生物体内的物质代谢非常活跃，错综复杂，但又有条不紊。

（3）基因（遗传）信息传递及其调控。

3.简述生物化学与医学的关系答：生物化学称为医学学科的基础，是一门重要的医学必修课程所有医学（基础医学、临床医学、预防医学、药学、口腔医学、护理学）都必须修该门课程。

因为生物化学与分子生物学的理论与技术已渗入到所有医学（当代医学、大医学）的各个领域，促进了现代医学突飞猛进的发展，反过来，现代医学各学科又不断地向生物化学与分子生物学提出问题和挑战，从而推动生物化学与分子生物学不断深入研究与发展。

第一章蛋白质的结构及功能1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸3.两个特殊的氨基酸: 脯氨酸: 唯一一个亚氨基酸甘氨酸: 分子量最小, α-C原子不是手性C原子, 无旋光性.4.色氨酸: 分子量最大5.酸性氨基酸: 天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸: 赖氨酸、精氨酸和组氨酸6.侧链基团含有苯环: 苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸7.含有—OH的氨基酸: 丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸8.含有—S的氨基酸: 蛋氨酸和半胱氨酸9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸: 酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基及另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键11.肽键平面: 肽键的特点是N原子上的孤对电子及碳基具有明显的共轭作用。

使肽键中的C-N键具有部分双键性质, 不能自由旋转, 因此。

将C.H、O、N原子及两个相邻的α-C原子固定在同一平面上, 这一平面称为肽键平面12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点: 氨基都接在及羧基相邻的α—原子上13.是天然氨基酸组成的是: 羟脯氨酸、羟赖氨酸, 但两者都不是编码氨基酸14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。

α—螺旋特点：以肽键平面为单位, α—C为转轴, 形成右手螺旋, 每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈, 螺径为0.54nm, 维持α-螺旋的主要作用力是氢键15.举例说明蛋白质结构及功能的关系①蛋白质的一级结构决定它的高级结构②以血红蛋白为例说明蛋白质结构及功能的关系: 镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。

可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变）, 能引起空间结构改变, 进而影响血红蛋白的正常功能。

但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。

③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构及功能的关系：a.别构效应, 某物质及蛋白质结合, 引起蛋白质构象改变, 导致功能改变。

第一章蛋白质的结构与功能[本章要求]1.了解蛋白质是生命活动的物质基础的含义,掌握蛋白质的重要生理功能。

2.熟记蛋白质元素组成特点,多肽链的基本组成单位-L,α氨基酸,掌握肽键与肽链,了解医学上重要的多肽。

3.掌握蛋白质的构象。

掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的概念。

4.结合实例论述蛋白质结构与功能的关系。

5.熟记蛋白质重要的理化性质及有关的基本概念。

6.了解蛋白质的分离、纯化及结构分析。

[内容提要]蛋白质是细胞组分中含量最丰富、功能最多的高分子物质。

酶、抗体、多肽激素、转运蛋白、收缩蛋白以及细胞的骨架结构均为蛋白质。

几乎在所有的生物过程中起着关键作用。

蛋白质的基本组成单位是氨基酸。

构成天然蛋白质的氨基酸有二十种,分为非极性、疏水性氨基酸；极性、中性氨基酸；酸性氨基酸和碱性氨基酸。

氨基酸借助肽键连接成多肽链。

多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。

多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。

蛋白质分子中的多肽链经折叠盘曲而具有一定的构象称为蛋白质的高级结构。

又分为二、三、四级结构。

二级结构是指局部或某一段肽链的空间结构，也就是肽链某一区段中主链骨架原子的相对空间位置。

包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。

三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链的三维结构。

四级结构是由两条或两条以上的多肽链借助次级键连接而成的结构。

维持蛋白质空间结构的次级键有氢键、离子键、疏水键及范德华力。

蛋白质在某些理化因素的作用下,其空间结构会发生改变,从而使其理化性质发生改变,生物学活性丧失,这称为蛋白质的变性作用。

用某些方法可使蛋白质从溶液中析出,称为沉淀。

蛋白质按形状分类可分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。

肌红蛋白和血红蛋白属于球状蛋白质。

其功能均为运输或贮存O2。

肌红蛋白由一条多肽链组成；血红蛋白由四条多肽链(两条α-肽链,两条β-肽链)组成。

血红蛋白的氧解离曲线为S型而肌红蛋白的氧解离曲线为直角双曲线。

生化每章知识点总结归纳第一章：蛋白质的合成与结构本章主要介绍了蛋白质的合成与结构。

蛋白质是生物体内最为重要、最为复杂的一类有机化合物，是构成细胞结构，参与细胞代谢、调节机体生理功能等各种生命活动的关键物质。

蛋白质合成包括转录和翻译两个阶段。

转录是指将DNA上的具体基因转录成mRNA，而翻译则是将mRNA上的密码子翻译成氨基酸序列，合成具体的蛋白质。

蛋白质的结构主要包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一级结构是指氨基酸序列，二级结构是指α-螺旋和β-折叠，三级结构是指蛋白质分子的立体构象，四级结构是指多肽链之间的相互作用。

第二章：酶的结构、功能和应用本章主要介绍了酶的结构、功能和应用。

酶是生物体内催化生物化学反应的生物催化剂，能够加速化学反应的速率，而不改变反应的热力学性质。

酶的结构主要包括酶的活性中心和辅基团。

酶的活性中心是其催化作用的关键部位，而辅基团则是在酶的构象和功能中扮演重要角色的组织。

酶的功能主要包括底物特异性、催化速率和酶的调节。

底物特异性是指酶对底物的选择性，催化速率是指酶对底物的反应速率，而酶的调节是指酶在生物体内活性的调节。

酶的应用主要包括在医药、食品、工业、环境保护等领域的应用。

第三章：脂肪酸、三酰甘油和脂质膜本章主要介绍了脂肪酸、三酰甘油和脂质膜。

脂肪酸是由羧基和长链碳水化合物构成的脂肪酸，是构成三酰甘油和磷脂等脂质的基本组成部分。

三酰甘油是由三个脂肪酸和一个甘油分子经酯化反应而成，是储存体内能量的主要途径。

脂质膜是由脂质和蛋白质构成的生物膜结构，是生物体内细胞结构的基本单位，具有选择透过性和双层膜状结构。

第四章：核酸的结构与功能本章主要介绍了核酸的结构与功能。

核酸是生物体内存储和传递遗传信息的重要分子，包括DNA和RNA两种类型。

DNA是双螺旋结构的分子，能够稳定地存储生物体内的遗传信息，而RNA则是单链结构的分子，参与了蛋白质的合成和其他生物化学反应。

核酸的功能主要包括遗传信息传递和细胞代谢调控。

生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。

蛋白质中的氨基酸都是L型的。

但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。

参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。

此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。

除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。

氨基酸是两性电解质。

当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。

在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。

某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。

所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。

α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。

胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。

半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。

这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。

除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。

比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。

参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。

核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。

氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。

常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。

习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。

医学临床医学生物化学与分子生物学练习题含参考答案一、单选题（共80题，每题1分，共80分）1.关于Rb蛋白的叙述,错误的是()。

A、Rb蛋白属于一种核内磷酸化蛋白质B、低磷酸化的Rb与E2F结合而使之失活,使细胞停止于G1期C、高度磷酸化的Rb不与E2F结合,后者促使细胞从G1进入S期D、高度磷酸化的Rb失去抑癌作用,使细胞增殖失控E、低磷酸化的Rb失去抑癌作用,使细胞增殖失控正确答案：E答案解析：Rb基因编码的Rb蛋白有磷酸化和非磷酸化(低磷酸化)两种形式,Rb蛋白磷酸化程度与细胞周期密切相关,它通过与E2F相互作用来控制细胞周期。

在G0、G1期,低磷酸化(无活性)的Rb蛋白和E2F结合,使E2F失活,S期必需的基因产物的合成受限,细胞周期的进展受到抑制;在S 期,高磷酸化(有活性)的Rb释放E2F,促使细胞进入细胞周期。

当Rb基因缺失或突变后,丧失结合、抑制E2F的能力,于是细胞增殖活跃,导致肿瘤发生。

2.下列辅酶或辅基中含有维生素PP的是()。

A、辅酶AB、辅酶ⅡC、TPPD、FAD正确答案：B答案解析：维生素PP即尼克酸及尼克酰胺。

辅酶Ⅱ(NADP+)组成脱氢酶的辅酶,其化学全名为尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸,是由尼克酰胺、核糖、磷酸、腺苷酸及磷酸组成,故辅酶Ⅱ含维生素PP。

3.丙酮酸脱氢酶复合体中不包括()。

A、TPPB、NAD+C、生物素D、辅酶A正确答案：C答案解析：ABD三项,丙酮酸脱氢酶复合体是糖有氧氧化的7个关键酶之一,由丙酮酸脱氢酶E1、二氢硫辛酰胺转乙酰酶E2和二氢硫辛酰胺脱氢酶E3组成,参与的辅酶有硫胺素焦磷酸酯TPP、硫辛酸、FAD、NAD+和CoA(辅酶A)。

C项,生物素是丙酮酸羧化酶(糖异生的关键酶)的辅酶。

4.下列不能用作探针的分子是()。

A、人工合成的寡核苷酸片段B、克隆的基因组DNAC、cDNAD、蛋白质E、RNA片段正确答案：D答案解析：探针是带有特殊可检测标记的核酸片段,它具有特定的序列,能够与待测的核酸片段互补结合,因此可以用于检测核酸样品中的特定基因。

可编辑修改精选全文完整版第一章氨基酸一、名词解释1.氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。

生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。

是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。

氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。

组成蛋白质的氨基酸均为α-氨基酸。

出现在蛋白质中的氨基酸称为蛋白质氨基酸，又名标准氨基酸，目前发现22种，其中20种较常见。

2.蛋白质氨基酸（proteinogenic amino acid）:出现在蛋白质分子中的氨基酸。

3.亲水氨基酸（hydrophilic amino acid）：亲水氨基酸的R基团有极性，对水分子具有一定的亲和性，一般能和水形成氢键。

4.疏水氨基酸（hydrophobic amino acid）：疏水氨基酸的R基团呈非极性，对水分子的亲和性不高或者很低，但对酯溶性物质的亲和性较高。

5.必需氨基酸（essential amino acid）：必需氨基酸指的是人体自身（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。

它是人体（或其它脊椎动物）必不可少，而机体内又不能合成的，必须从食物中补充的氨基酸，称必需氨基酸。

必需氨基酸共有十种：Lys,Trp,Phe,Met,Thr,Ile,Leu,Val,Arg和His。

人体虽然能合成Arg和His,但合成的量在特定阶段不能满足正常需要。

因此这两种氨基酸又称为半必需氨基酸（semi-essential amino acid）。

6.非必需氨基酸（nonessential amino acid）：人体自身（或其它脊椎动物）自身可以进行有效的合成，它们是：Ala,Asn,Asp,Gln,Glu,Ser,Cys,Tyr 和Gly。

7.非蛋白质氨基酸（Non-protein amino acid）：不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。

医学生专业生物化学课本知识点总结医学生专业生物化学课本知识点总结生物化学重点蛋白质的元素组成：碳氢氧氮，测定的含氮量：除以16%=pr的含量，如氮5克pr为31.5克。

L－α－氨基酸其（脯！VD2麦角钙化醇VD3胆钙化醇，.生物素：是羧化酶的辅基，在体内参与CO2的固定和羧化反应。

FH4：由叶酸衍生而来。

四氢叶酸是体内一碳单位基团转移酶系统中的辅酶。

糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段：1.活化（己糖磷酸酯的生成）：葡萄糖经磷酸化和异构反应生成1,6-双磷酸果糖(FBP)，即葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→6-磷酸果糖→1,6-双磷酸果糖（F-1,6-BP)。

这一阶段需消耗两分子ATP，己糖激酶（肝中为葡萄糖激酶）和6-磷酸果糖激酶-1是关键酶。

2.裂解（磷酸丙糖的生成）：一分子氨酸是一种L－α－亚氨基酸），，酸性氨基！酶促反应的特点：1．具有极高的催化效率：2．具有高度的底物特异性：一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学变化，生成一定的产物，这种现象称为酶作用的特异性。

⑴绝对特异性：琥珀酸脱氢酶。

⑵相对特异性脂肪酶。

⑶立体异构特异性L-精氨酸酶。

酸：天门冬氨酸，谷氨酸;碱性氨基酸赖氨酸精氨酸组氨酸。

蛋白质的理化性质：1．两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。

在某一PH溶液中，蛋白质分子所带正、负电荷相等时，此时整个分CH2OPO3H2CH2OHOHOHHH磷酸萄葡糖变位酶HHOHHOHHHOOHHOOPO3H2HOHHOH1磷酸葡萄糖(G-1-P)6磷酸葡萄糖(G-6-P)子呈电中性，此时的pH值称为蛋白质的等电点。

2．蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。

蛋白质分子表面的水化膜和表面所带的同性电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。

3．蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。

第二章蛋白质化学在熟记蛋白质生理功能的基础上，论述蛋白质是生命活动的物质基础。

熟记蛋白质元素组成特点；多肽链的基本组成单位——L-α-氨基酸；20种氨基酸三字母缩写符号、结构式及主要特点。

准确描述肽键、多肽链、蛋白质一级结构、高级结构概念。

结合实例论述蛋白质结构与功能的关系。

熟记蛋白质重要理化性质及有关的基本概念，并列举蛋白质性质与医学的关系；结合蛋白质的性质，列举蛋白质分离纯化及测定方法。

第三章核酸化学写出多肽链氨基酸序列分析方法及关键试剂名称。

复述核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义。

记住核酸元素组成特点(与蛋白质比较)。

结合碱基、核苷和核苷酸的化学结构，熟记它们的中文名称及相应的缩写符号。

列举两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同。

牢记体内重要的环化核苷酸——cAMP和cGMP。

在理解多核苷酸链结构基础上，牢记单核苷酸之间的连接方式——3’,5’磷酸二酯键及多核苷酸链的方向性(5’ →3’)。

描述DNA的一级结构, DNA二级结构——双螺旋模型要点，碱基配对规律。

简述tRNA二级结构——“三叶草”结构特点。

在熟记二级结构基础上，知道核酸还有更高级结构形式存在。

结合组成成分及结构，熟记核酸的性质及相关重要概念，准确叙述核酸、特别是DNA变性、复性及分子杂交的概念。

写出核酸序列分析的方法名称。

第四章酶✓酶的基本概念、化学本质及酶促反应特点。

✓熟记酶组成、结构有关的基本概念一一酶蛋白、辅助因子(辅酶、辅基)、全酶、酶的活性中心和必需基团等。

结合结构与功能的关系，论述酶原激活的化学本质。

以乳酸脱氢酶(LDH)为例，描述同工酶的概念。

✓列举酶促反应机理学说及要点。

✓熟记影响酶促反应动力学的几种因素及其动力学特点。

默写米式方程，解释米氏常数，学会运用米式方程进行简单计算。

✓叙述别构酶概念、酶促反应动力学特点及意义。

结合酶促反应动力学牢记酶活性测定的基本原则及应用。

叙述酶活性单位的概念。

✓结合酶在医学中应用的实际例子，说明酶与医学的关系。

第一章绪论答案一、1.C 2.A 3.E 4.D二、1. 功能基因、蛋白质2. 繁殖能力、遗传特征三、1. 临床生物化学：是在人体正常生物化学代谢基础上研究疾病状态下，生物化学病理性变化的基础理论和相关代谢物的质与量的改变，从而为疾病的临床实验诊断、治疗监测、药物疗效和预后判断、疾病预防等方面提供信息和决策依据的一门学科。

四、临床生物化学研究领域就象生命本身一样宽广。

临床生物化学在医学中的应用主要有：（1）探讨疾病发病机制中的应用；（2）临床疾病和治疗中的应用；（3）医学教育中的作用。

五、临床生物化学的主要作用有两个方面：第一，阐述有关疾病的生物化学基础和疾病发生发展过程中的生物化学变化。

第二，开发应用临床生物化学检验方法和技术，对检验结果的数据及其临床意义作出评价，用以帮助临床诊断以及采取适宜的治疗。

第二章蛋白质与非蛋白含氮化合物的代谢紊乱答案一、1.A 2.C 3.E 4.E 5.E 6.D 7.D 8.D 9.A 10.D 11.B 12.D 13.A 14.E 15.C 16.E 17.D 18.A二、1. PA、ALB2. PA、ALB、TRF3.由嘌呤合成代谢紊乱引起、嘌呤吸收增多、嘌呤分解增加。

三、1. 急性时相反应蛋白（acute phase raction protein,APRP）：在急性炎症性疾病如手术、创伤、心肌梗死、感染、肿瘤等，AAT、AAG、Hp、CRP以及α1-抗糜蛋白酶、血红素结合蛋白、C3、C4、纤维蛋白原等，这些血浆蛋白浓度显著升高；而血浆PA、ALB、TRF则出现相应的低下。

这些血浆蛋白质统称为急性时相蛋白。

2. 氨基酸血症（Aminoacidemia）：当酶缺陷出现在代谢途径的起点时，其催化的氨基酸将在血循环中增加，成为氨基酸血症。

3. 必需氨基酸（essential amino acid）：体内需要而又不能自身合成，必须由食物供应的氨基酸，包括：苏氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、赖氨酸和色氨酸。

医学生物化学重点总结第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释肽键：一个氨基酸的a--羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。

等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。

三、填空题1，组成体内蛋白质的氨基酸有20种，根据氨基酸侧链（R）的结构和理化性质可分为①非极性侧链氨基酸；②极性中性侧链氨基酸：；③碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸；④酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。

3，紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有色氨酸，苯丙氨酸，或酪氨酸。

5，蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有氢键、离子键、疏水作用键、范德华力、二硫键等，次级键中属于共价键的有范德华力、二硫键第二章核酸的结构与功能一、名词解释DNA的一级结构：核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构。

DNA双螺旋结构：两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构。

三、填空题1，核酸可分为DNA和RNA两大类，前者主要存在于真核细胞的细胞核和原核细胞拟核部位，后者主要存在于细胞的细胞质部位2，构成核酸的基本单位是核苷酸，由戊糖、含氮碱基和磷酸3个部分组成6，RNA中常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤，尿嘧啶和胞嘧啶7，DNA常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶四、简答题1，DNA与RNA一级结构和二级结构有何异同？DNA RNA 一级结构相同点 1，以单链核苷酸作为基本结构单位2，单核苷酸间以3’,5’磷酸二脂键相连接3，都有腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶一级结构不同点：1，基本结构单位2，核苷酸残基数目3，碱基4，碱基互补脱氧核苷酸几千到几千万胸腺嘧啶A=T,G≡C核苷酸几十到几千尿嘧啶A=U,G≡C 二级结构不同点：双链右手螺旋单链茎环结构4，叙述DNA双螺旋结构模式的要点。

生物化学各章习题及答案第二章核酸化学名词解释1．核酸的变性与复性 2．退火3．增色效应 4．减色效应5．DNA的熔解温度 6．分子杂交 7．环化核苷酸填空题1．DNA双螺旋结构模型是_________于____年提出的。

2．核酸的基本结构单位是_______。

3．两类核酸在细胞中的分布不同，DNA主要位于______中，RNA主要位于______中。

4．在DNA分子中，一般来说G-C含量高时，比重越大，Tm则_____，分子比较稳定。

5．因为核酸分子具有_ __、__ _，所以在___nm处有吸收峰，可用紫外分光光度计测定。

6．维持DNA双螺旋结构稳定的主要因素是_____，其次，大量存在于DNA分子中的弱作用力如_______，_______和_________也起一定作用。

7．tRNA的二级结构呈___形，三级结构呈___形，其3＇末端有一共同碱基序列_____，其功能是_____________。

8．常见的环化核苷酸有______和_______。

其作用是____________，他们核糖上的___位与___位磷酸-OH环化。

9．真核细胞的mRNA帽子由______组成，其尾部由______组成，他们的功能分别是___________，____________。

选择题1．决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是：A．�CXCCA3`末端 B．TψC环；C．DHU环 D．额外环 E．反密码子环 2．根据Watson-Crick模型，求得每一微米DNA双螺旋含核苷酸对的平均数为：:A．25400 B．2540 C．29411 D．2941 E．3505 3．与片段TAGA互补的片段为：A．AGAT B．ATCT C．TCTA D．UAUA 4．含有稀有碱基比例较多的核酸是：1A．胞核DNA B．线粒体DNA C．tRNA D． mRNA 5．双链DNA的Tm较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致：A．A+G B．C+T C．A+T D．G+C E．A+C 6．密码子GψA，所识别的密码子是：A．CAU B．UGC C．CGU D．UAC E．都不对 7．下列对于环核苷酸的叙述，哪一项是错误的？A．cAMP与cGMP的生物学作用相反 B．重要的环核苷酸有cAMP与cGMP C．cAMP是一种第二信使D．cAMP分子内有环化的磷酸二酯键判断题（）1．DNA是生物遗传物质，RNA则不是。