金属硫蛋白基本知识

金属硫蛋白综述金属硫蛋白（Metallothionein，MT)综述报告王吉目录一、MT的主要生理功能……………………………………(一)重金属的去除解毒功能…………………………………(二)自由基的清除功能………………………………………(三)抗肿瘤功能………………………………………………二、金属硫蛋白提取工艺…………………………………(一)MT的诱导…………………………………………………(二)MT的提取与分离纯化……………………………………(三)MT的检测方法……………………………………………三、MT的应用………………………………………………四、MT的研究展望…………………………………………金属硫蛋白（Metallothionein，MT）——综述报告王吉摘要：金属硫蛋白(metallothionein，MT)是一种广泛存在于生物界、低分子量、高金属含量、功能独特的蛋白质。

目前，对MT的研究已涉及农业、医药、生物化学、分子生物学、环境科学、卫生毒理学、食品科学、营养学、保健科学和方法学等领域，其特殊的理化性质与结构及独特的生物学功能在疾病的发生、发展、诊断及发病机制探讨中显示了重要作用。

关键词：金属硫蛋白MT，医学，环保，动物养殖前言：金属硫蛋白(metallothionein，MT) ，化学名为金属硫组氨酸三甲基内盐，是一类广泛存在于生物中的低分子质量(2 ～7kD)、富含半胱氨酸(20%～30%)、不含组氨酸和芳香族氨基酸的一类金属结合蛋白质。

MT能被金属、细胞因子、荷尔蒙、细胞毒性药物、有机化学药物和应激等诱导。

自1957年Margoshoes等首次报道从马肾中分离得到Cd-MT以来，MT成为基础和应用科学的热点之一，也是我国“863 ”重大攻关课题和“火炬”计划之一，我国在MT 的研究和应用方面已经在国际上占有重要一席。

但目前，人们对金属硫蛋白在生物学上的功能的认识远远不够，还有待进一步研究。

镉结合蛋白镉是一种有毒的重金属，容易从土壤、农作物和海产品等环境中被吸收，并在进食这些食物的过程中进入人体。

在人体中，镉有害健康，可以导致许多健康问题，如肾脏损伤、骨骼变形和心血管疾病。

因此，了解如何降低镉的风险是非常重要的。

镉结合蛋白（MT）是一种与镉相关的蛋白，已被证明可以帮助降低镉的毒性。

镉结合蛋白简介镉结合蛋白是称为金属硫蛋白（Metallothionein）的一类蛋白质家族的成员。

它们由小分子量的多硫醇残基组成，这些组分与镉离子等金属离子结合，形成金属-硫连接。

在生物学中，这些金属-硫连接不仅与镉离子结合，还可以与其他金属离子结合，如铜、铅、银、汞和锌。

镉结合蛋白在真核细胞和原核细胞中都能够存在。

镉结合蛋白的基本作用是控制金属离子在细胞内的分布、贮存和代谢。

它还可以维持细胞膜完整性，保护细胞免受外部因素的损伤，如氧化压力、放射线和高温等。

镉结合蛋白的发现镉结合蛋白于1957年首次被鉴定出来，当时它被发现在金属毒素中毒的动物体内。

后来，科学家们发现镉结合蛋白对于许多不同的金属离子也能发挥作用。

实验室中常常使用镉来研究镉结合蛋白的功能和调控。

因为它的毒性较强，所以需要特殊技术来处理，并且需要遵守严格的安全措施。

镉结合蛋白与镉的相互作用镉结合蛋白可以与镉离子结合形成MT-Cd离子复合物。

这个过程可以看作一个多步骤的过程：（1）Cd2+离子通过膜通道进入细胞并与MT相互作用。

（2）Cd2+离子在MT的空腔中进一步结合。

（3）Cd2+离子与MT中的硫原子结合，形成金属-硫连接。

实验表明，镉与MT的结合能够减少对局部细胞的毒性。

总之，MT通过结合到Cd2+离子、在细胞内维持Cd2+离子的浓度、减少Cd2+离子对细胞的损害，起到了一定的解毒作用。

同时，MT也能通过“卡住”镉的反应位点，使其不与DNA、酶等重要的蛋白结合，从而不影响正常的生物活动。

我们需要保持人体内的MT含量较高，这样才能在镉进入人体的时候发挥作用。

金属硫蛋白的作用
针对金属硫蛋白的作用这一话题，本文将着重介绍它在医学和生物技术方面的
作用，以及它的特性等内容。

金属硫蛋白是一种类型的蛋白质，密度比一般蛋白低得多，它含有较多的硫酸
根作为其重要组份，可以轻松吸附氧化物，并将氧化物转化为其组态状态。

由于金属硫蛋白有抗氧化性和抗自由基性，它被广泛用于人体内各种重大疾病的治疗，尤其是在影响某种癌症治疗、抗心脏病进展和内脏组织修复中，有较大的用处。

金属硫蛋白在医学领域的作用还有一个鲜为人知的运用，即激活某些药物分子，例如可以增强治疗血癌的某些药物的生物药效；而在生物技术领域，金属硫蛋白可以用作里氏酵素、蛋白质抑制剂、生物标记等技术；它也有良好的分子探针效应，可以在离子膜上形成复合物，它可以调节细胞的门控，作为膜的表面活性剂、沉淀剂、载体等作用，可以用于抑制细胞内酶的活性，从而达到抑制细胞的生长。

总之，金属硫蛋白的作用不仅仅局限于医学和生物技术，它在工业和环境保护
中都有着很大的作用。

它可以有效清除空气中的有害物质，作为介质吸收二氧化碳，可以改善臭氧层破坏情况，同时也是用于污染物降解的非常重要的材料。

因此，金属硫蛋白的作用的可见一斑，其特性之丰沃将为生活带来更新的气息，也使我们对于未来更加充满希望。

金属硫蛋白研究进展【摘要】金属硫蛋白(metallothionein， MT)是近来发觉的人类肿瘤细胞表面表达的一个生物学标记。

本文就MT与肿瘤的关系等方面的研究进行了综述，并对MT研究中存在的问题进行探讨及展望。

【关键词】金属硫蛋白;肿瘤;进展金属硫蛋白(metallothionein， MT)于1957年由哈佛大学的Margoshes和Valee从马的肾脏中第一次分离出来，发觉其相对分子质量低，富含半胱氨酸，具有丰硕的金属蛋白结合位点及独特的分子生物学结构。

大部份哺乳动物细胞的生长、繁衍都需要基础水平的MT 来完成金属调剂进程。

目前MT在肿瘤的发生、进展及预后医治中的作用愈来愈受到各国学者的关注。

而且有研究报导高水平MT表达与肿瘤进展进程中的基因产物甲胎蛋白相似[1]。

1 MT的分类及大体特性哺乳动物MT有61个氨基酸,相对分子质量为6～7 kD，其中20个氨基酸为半胱氨酸,如此每一个MT分子就能够够结合7～12个金属离子(要紧为+2价金属离子)。

MT的生理作用主若是参与微量元素的贮存、转运和代谢;拮抗电离辐射;清除自由基、拮抗脂质过氧化作用，对生物膜具有爱惜作用;对重金属具有解毒作用;与机体的生长发育、延缓衰老、中枢神经系统修复及某些疾病的发生有关[2-3]。

2 MT基因结构及其调控动物的MT基因属多基因类，具有大体相似的结构。

MT基因分为5侧翼区(5′-UT)、5′非翻译区(5′-UTR)、3个外显子、2个内含子、3′-UTR和3′端。

3个外显子被2个内含子所分隔。

MT基因在3′非翻译区均有一个典型的多腺苷酸信号序列AATAAA。

比较人和鼠的MT基因发觉密码区相当保守，而内含子和旁侧序列那么存在明显不同。

MT能够被多种因素诱导表达，包括重金属离子、甾体激素、细胞因子、氧化应激等。

MT的诱导作用发生在转录水平上，MT基因的上游调剂序列内存在多种转录调剂元件，如金属应答元件(MRE)、上游刺激因子/抗氧化效应复合元件(USF/ ARE)、晚期转录因子/抗氧化效应复合元件(MLTF/ARE)、糖皮质激素效应元件(GRE)、白细胞介素-6 (IL-6)效应元件、转录因子Sp1结合位点等。

金属硫蛋白的生理作用张俊燕（化学化工学院云南师范大学昆明650500）摘要：金属硫蛋白（MT）在1987年根据MT命名委员会规定，具有：低分子量，6000-7000道尔顿，含有60~63个氨基酸残基；高金属含量，每个蛋白质分子可结合7~12个金属离子；氨基酸特征组成，半胱氨酸的含量占23%~33%，不含芳香族氨基酸和组氨酸；独特的氨基酸序列结构，即半胱氨酸残基的分布有特征性分布的保守性很强；所有的半胱氨酸残基均为还原态出现，并以金属离子通过巯基结合，从而具有金属巯基化合物的光谱特性；具有金属硫醇簇结构。

特征的蛋白质或多肽被称MT。

本文重点介绍金属硫蛋白在，清除自由基、解除重金属的毒素、抗辐射、调节机体内的微量元素等方面的生理作用。

关键词：金属硫蛋白、自由基、抗辐射、重金属、微量元素、生理作用。

引言：一、金属硫蛋白简介金届硫蛋白(metaHothioneins，MT)是一类富含金属与巯基的非酶蛋白，广泛存在于生物界它与“硬梆榔”的金属有着一种奇妙的亲缘关系．它能和许多金属元素结台成各种金属斑蛋白，所以又称为“重金属结台蛋白”。

二、金属硫蛋白的结构现代生化丹1f『技术的应用．使研究者对MT 的分干结构有了较深捌的了解不管从何种生物悼中分离出来的MT，分子量6000~7000，比一般蛋白质的分子量低，为低分子量蛋白质哺乳动物的MT分子一般为61～62个氨基酸残基所组成的多肽链。

其中含半胱氪酸20个，约占l／3；6～8个赖氪酸，7～10十丝氪酸在氨基酸末端是单一的乙酰甲硫氪酸在MT分子中，含有2个金属硫簇，分别螯合4个和3十二价金属离子。

金属离子与半胱氪酸残基的琉基共价结台令人惊奇的是．MT 的20个半胱氨酸琉基均处于还原状态[1]。

三、金属硫蛋白的一般特征经实验表明，金属硫蛋白具有很强抗热变性和抗蛋白酶消化作用，并且不宜失活，在0~4℃条件下可存活2-3年，在常温条件下也可保存1.5年[1]。

四、金属硫蛋白的生理作用1、解除重金属的毒性：MT的巯基基团（-SH）能强烈螯合有毒金属汞、银、铅、镉、砷、铬、镍等[2, 3]，其中螯合铅的强度比锌大200倍，而螯合镉的强度又比铅大10倍，并可将之排出体外，从而使它们无法毒害人体，同时对体内锌等微量元素无影响。

金属硫蛋白溶液的配制
金属硫蛋白（MT）是一类广泛存在于生物界的低分子量、富含半胱氨酸的金属结合蛋白，具有特殊的生理功能和化学性质。

以下是一种金属硫蛋白溶液的配制方法：
1. 称取0.0065g金属硫蛋白，用双蒸水溶解并定容至100mL，得到10.0μmol/L储备液。

2. 临用前，使用双蒸水将储备液稀释至1.0μmol/L的工作液。

在配制金属硫蛋白溶液时，需要注意以下几点：
1. 金属硫蛋白的纯度和质量：金属硫蛋白的纯度和质量会影响溶液的稳定性和生物活性。

因此，应选择高纯度的金属硫蛋白，并在配制过程中避免污染。

2. 溶剂的选择：双蒸水是配制金属硫蛋白溶液常用的溶剂，因为它不含有机物和离子，可以减少对金属硫蛋白的影响。

3. 储存条件：金属硫蛋白溶液应储存在低温、避光的条件下，以防止蛋白质的降解和氧化。

金属硫蛋白的生理作用张俊燕（化学化工学院云南师范大学昆明650500）摘要：金属硫蛋白（MT）在1987年根据MT命名委员会规定，具有：低分子量，6000-7000道尔顿，含有60~63个氨基酸残基；高金属含量，每个蛋白质分子可结合7~12个金属离子；氨基酸特征组成，半胱氨酸的含量占23%~33%，不含芳香族氨基酸和组氨酸；独特的氨基酸序列结构，即半胱氨酸残基的分布有特征性分布的保守性很强；所有的半胱氨酸残基均为还原态出现，并以金属离子通过巯基结合，从而具有金属巯基化合物的光谱特性；具有金属硫醇簇结构。

特征的蛋白质或多肽被称MT。

本文重点介绍金属硫蛋白在，清除自由基、解除重金属的毒素、抗辐射、调节机体内的微量元素等方面的生理作用。

关键词：金属硫蛋白、自由基、抗辐射、重金属、微量元素、生理作用。

引言：一、金属硫蛋白简介金届硫蛋白(metaHothioneins，MT)是一类富含金属与巯基的非酶蛋白，广泛存在于生物界它与“硬梆榔”的金属有着一种奇妙的亲缘关系．它能和许多金属元素结台成各种金属斑蛋白，所以又称为“重金属结台蛋白”。

二、金属硫蛋白的结构现代生化丹1f『技术的应用．使研究者对MT 的分干结构有了较深捌的了解不管从何种生物悼中分离出来的MT，分子量6000~7000，比一般蛋白质的分子量低，为低分子量蛋白质哺乳动物的MT分子一般为61～62个氨基酸残基所组成的多肽链。

其中含半胱氪酸20个，约占l／3；6～8个赖氪酸，7～10十丝氪酸在氨基酸末端是单一的乙酰甲硫氪酸在MT分子中，含有2个金属硫簇，分别螯合4个和3十二价金属离子。

金属离子与半胱氪酸残基的琉基共价结台令人惊奇的是．MT 的20个半胱氨酸琉基均处于还原状态[1]。

三、金属硫蛋白的一般特征经实验表明，金属硫蛋白具有很强抗热变性和抗蛋白酶消化作用，并且不宜失活，在0~4℃条件下可存活2-3年，在常温条件下也可保存1.5年[1]。

四、金属硫蛋白的生理作用1、解除重金属的毒性：MT的巯基基团（-SH）能强烈螯合有毒金属汞、银、铅、镉、砷、铬、镍等[2, 3]，其中螯合铅的强度比锌大200倍，而螯合镉的强度又比铅大10倍，并可将之排出体外，从而使它们无法毒害人体，同时对体内锌等微量元素无影响。

金属硫蛋白在妇科恶性肿瘤中的研究进展（全文）金属硫蛋白（metallothionein，MT）是一类富含半胱氨酸的小分子蛋白，可参与机体的多种生物学过程，如调节金属离子稳态、重金属解毒、抗氧化、自由基清除等。

最近的研究表明，MT与肿瘤的发生发展、耐药及预后密切相关，有望成为肿瘤早期诊断及治疗的靶分子。

现就MT及其在妇科恶性肿瘤中的研究进展作一综述。

一、MT的结构及其生物学功能MT是由61~68个氨基酸构成的小分子金属结合蛋白，相对分子质量为6 000~7 000，由染色体16q13区域基因编码。

MT的结构高度保守，富含半胱氨酸（占30％），缺乏芳香氨基酸，组氨酸残基少或无，但硫醇基团丰富，对重金属有高度亲和性［1］。

目前，MT至少包括11个有功能的成员，可分为4个亚型：MT1（MT1A、MT1B、MT1E、MT1F、MT1G、MT1H、MT1M及MT1X）、MT2（MT2A）、MT3及MT4。

在人体中，MT1和MT2可广泛表达于各种不同的组织中；MT3特异性表达于脑组织；MT4则主要表达于复层鳞状上皮组织，如皮肤、食管、舌等。

MT的结构中富含半胱氨酸，其巯基能强烈螯合金属离子，故MT在维持机体内金属离子稳态和重金属解毒方面发挥着重要的作用。

细胞内金属离子锌、铜的稳态是维持机体正常发育过程中细胞增殖、分化所必需的，故MT的异常表达可能影响细胞正常的生命活动。

MT通过与重金属结合可以有效地减轻重金属对机体的毒害，是目前临床上最理想的生物解毒剂。

MT的重要生理功能还表现在其是目前所知的最有效的自由基清除剂，具有很强的抗氧化活性［2］。

MT清除自由基的功能使其在抗衰老、抗氧化应激、抗电离辐射等过程中发挥着重要作用。

二、MT在肿瘤发生发展中的作用近年来，越来越多的研究显示，MT可参与肿瘤细胞的增殖、分化和凋亡过程，与肿瘤的发生发展密切相关。

在不同的肿瘤中，MT的表达水平不同，其不仅与肿瘤的病理类型和病理分化程度有关，同时与其他的环境刺激因素或基因突变也有一定相关性［3］。

金属硫蛋白背景及概述[1][2]金属硫蛋白（metallothionein，MT)是一类广泛存在于生物中的低分子质量(6 ~ 7 kD)、无芳香族氨基酸、富含金属与半胱氨酸( Cys 20 %〜30 % )的独特生物学特性的金属结合蛋白。

1957年，美国科学家Margoshes和Vallee最早从马肾中分离得到金属硫蛋白，继1975年Prinz从酿酒酵母中分离得到Cu- MT后，1977年科学家又从大豆的根中分离出富含Cd2+的类金属硫蛋白。

金属硫蛋白中大量巯基赋予了其螯合重金属离子功能及重金属解毒作用，同时MT清除自由基的能力明显强于超氧化物歧化酶和谷胱甘肽，并调节生物体内微量元素浓度，调节细胞代谢、增殖分化，在食品、医药、保健、环境、化妆品、生物工程等领域中应用广泛。

近年来，M T由于独特的生物学功能，逐渐受到重视并成为研究的热点。

特性[3]1. 组成：金属硫蛋白有独特的组成和性质，先前研究发现MT进化具有高度保守性，根据金属含量及氨基酸组成的不同可将金属硫蛋白分为MT- I、MT- II、MT- III及MT- I V 4种亚型结构。

近来研究发现，不同生物体内提取出的MT分子的形状大小相差甚小，氨基酸序列同源性相对较高。

MT的相对分子量为6~ 7 kD，分子中含有6 1 个氨基酸，大部分MT含有20 个Cys，少数含有21 个Cys，且易与重金属离子络合。

MT的高级结构主要有2 个独立的结构域组成，即含4 个金属离子结合位点的a 域（羧基端）和含有3 个金属离子结合位点的P 域（氨基端），整个分子呈哑铃状，这种结构使M T具有很好的热稳定性。

近年来，综合利用核磁共振（nmR) 质谱仪（MS) 技术及X 射线衍射技术，发现利用C d诱导哺乳动物金属硫蛋白，a 域能够结合Cd2 达5 个以上。

2. 等电点：电泳的方法可以确定蛋白质的等电点，金属硫蛋白等电点pi —般在4 左右，低pH值下较稳定。

金属硫蛋白耐受温度范围金属硫蛋白是一类具有特殊功能的蛋白质，它们在生物体内起着重要的作用。

其中之一就是它们具有较高的耐受温度范围。

金属硫蛋白能够在极端的温度条件下仍然保持结构的稳定性和功能的活性，这使得它们在各种生物过程中发挥着重要的角色。

金属硫蛋白的耐受温度范围一般是相对较高的，可以达到几百摄氏度甚至更高。

这主要是因为金属硫蛋白的结构特殊，其中包含有金属离子和硫原子的配位结合。

这种结构使得金属硫蛋白具有较高的热稳定性和耐高温的能力。

在高温环境下，金属硫蛋白能够通过调整其结构来适应温度的变化，从而保持其功能的正常运作。

金属硫蛋白的耐受温度范围对于生物体的生存和适应具有重要意义。

在一些极端环境中，如热泉、深海热液喷口等地方，温度往往非常高，普通的蛋白质很难在这样的环境下保持正常的结构和功能。

而金属硫蛋白就成为了生物体能够适应这些极端环境的关键。

以热泉中的生物为例，它们生活在温度极高的环境中，普通的蛋白质在这样的温度下会发生变性，失去其原有的结构和功能。

但是金属硫蛋白可以通过调整其结构，使其在高温下仍然具有稳定的结构和活性。

这使得热泉中的生物能够在极端的温度条件下生存和繁衍。

除了在极端环境中的生物，金属硫蛋白的耐受温度范围还对其他生物体的生理活动和适应能力起着重要作用。

在一些正常的生理过程中，如代谢、呼吸等，温度的变化会对生物体的正常功能产生影响。

而金属硫蛋白的存在可以帮助生物体在不同温度下保持正常的代谢和功能活动。

总的来说，金属硫蛋白的耐受温度范围对于生物体的生存和适应具有重要意义。

它们的特殊结构使得它们能够在高温环境下保持结构的稳定性和功能的活性，从而使得生物体能够适应各种极端环境。

金属硫蛋白的研究不仅有助于我们理解生物体的适应能力，也对于开发具有高温稳定性的生物材料具有重要意义。

金属硫蛋白的检测方法及其应用金属硫蛋白（Metallothionein）是一类富含半胱氨酸残基和金属的小分子蛋白质物质，简称MT，又叫金属硫氨酸甲基内盐。

主要存在于动物的肝脏、肾脏、胰腺和小肠中，因动物的不同，其分布和半衰期略有差异。

其研究和开发涉及农业、医药保健、生物工程、环境保护等各个领域。

1MT的一般性质根据与MT结合的金属种类、摩尔含量来分别命名，如Cd-MT、Cu-MT或Cd7-MT、Zn7-MT（表示每个分子中结合7个原子Cd或Zn）或Cd、Zn-MT这类形式。

也可用罗马数字和小写字母标出分子结构的差别，如人MT-Ⅰb、MT-Ⅱa等。

MT的三级结构由α结构域（羧基末端后30个氨基酸残基）和β结构域（氨基末端前30个氨基酸残基）构成，分子呈哑铃形。

每个区域有4个Cys巯基结合金属原子。

等电点PI一般在4左右。

分子量范围较大，为2 000～13 800Da，其中哺乳动物的MT分子量为6 000～7 000Da。

分子中不含芳香族氨基酸，没有280nm的吸收峰，与不同金属结合产生不同特征吸收峰，脱掉金属后，硫蛋白在190nm处有一明显的肽键吸收峰。

MT的金属具有动力学不稳定性，巯基具有亲核性，决定了MT 易与某些亲电物质特别是某些自由基相互作用，消除辐射形成的·OH 自由基。

MT具有抗应激作用，如动物注射糖皮质激素、干扰素、白细胞介素－Ⅰ后，肝脏中的MT合成增加；各种炎症因子及机体的应激状态（如寒冷、过度疲劳、饥饿等）都增加MTmRNA的转录。

并且MT可保护细胞抵抗重金属和烷化剂的致癌、致突作用。

重金属（Cd、Zn等）可使MT合成速率增加，可防止Zn和Cu、Hg中毒。

但MT 并不是对所有能诱导它合成的金属都具有解毒作用，如Ag、Au、Co 和Ni都能诱导MT的合成，却不对这些金属有解毒作用。

另外在细胞内，Cd-MT具有保护作用，但在细胞外，Cd-MT具有比Cd2+本身更大的肾细胞毒性。

金属硫蛋白及其生物学功能金属硫蛋白,及其生物.学功能吴宗明,张彬,毕小艳(湖南农业大学动物科技学院,长沙410128)摘要:金属硫蛋白能够清除体内自由基,缓解动物应激,调控体内微量元素代谢及重金属解毒,调控机体,'发育.文章介绍了金属硫蛋白的理化性质,主要功能及其应用.'关键词:金属硫蛋白;动物应激;机体发育一中图分类号:Q513;Q959文献标志码:A文章编号:1001—0084(2010)04-0008-03 ,金属硫蛋白(Metall0thioneins,MTs)是一类低分子量,富含半胱氨酸的金属结合蛋白,与应激及应激性疾病关系密切,被认为是一种很有效的抗应激蛋白,其抗应激功能得到了很深入的研究….MTs的生物学功能主要有清除体内自由基,缓解动物应激,调控体内微量元素代谢及重金属解毒,调控机体发育等作用,在医学,农业科学以及食品科学等领域应用广泛.1金属硫蛋白概述1.1金属硫蛋白的理化性质MTs是一类富含半胱氨酸的低分子量金属结合蛋白,广泛存在于多种生物体内.MTs的氨基酸序列是很相似的,哺乳动物的MTs均含有61个氨基酸,其中38个相同,完全缺乏芳香族氨基酸和组氨酸,羧基末端都是丙氨酸,且所有这些MTs都有20个半胱氨酸.MTs家族包括I,Ⅱ,血,Ⅳ4种亚型,所有的脊椎动物体内都存在两种或更多的MTs亚型. MTs—I和MTs一11基因在大多数的组织中表达,而且能被包括金属离子和激素在内的不同化学物理条件协同诱导.MTs—III和MTs—IV基因只在特殊的组织中表达.MTs—IlI主要在大脑的神经细胞和星形细胞,脊索以及生殖系统的器官中表达.MTs一Ⅳ的表达仅限于特定分化的复层上皮细胞,舌和上收稿日期:2010—02—04基金项目:国家自然科学基金资助项目(30671516)作者简介:吴宗明(1984一),男,湖北咸丰人,硕士研究生,研究方向为特种经济动物营养与饲料.通讯作者:教授,博士生导师.8饲料博览'技术版2010年第4期消化道.1.2金属硫蛋白的诱导合成金属硫蛋白是一种内源性可诱导的蛋白质,能够被许多因素如重金属,激素等诱导合成.1.2.1金属诱导MTs合成许多金属能诱导MTs的合成.金属效应元件被认为是金属诱导MTs合成的起始DNA序列,具有金属诱导增强子功能,是转录调控蛋白的识别位点.机体内预先存在一种或多种金属效应转录因子,与诱导金属结合后发生变构效应进而与金属效应转录因子结合,对效应基因进行调控,促发MTs基因转录【1.重金属(镉,汞等)诱导能力较强,但是诱导产生的MTs与金属结合很牢固,不易被其他金属替换,所以生物学功能受限.锰依赖于IL一6诱导肝脏MTs合成,并且对肝脏无损伤.砷通过金属活性转录因子一I(MTsF—I)介导应激信号诱导MTs合成.Zn是目前应用最广的诱导金属,锌诱导生成的Zn—MTs能被多种金属置换,在重金属解毒方面起着重要作用,同时结合在MTs 中的zn还能够行使其他生物学功能,因此锌被认为最安全最有效的MTs诱导剂【71.黎云等发现锌源不同诱导效果也有差异,与硫酸锌相比,日粮中添加氨基酸锌显着提高了肝脏MTsmRNA基因表达水平(P<0.05)【引.1.2.2应激诱导MTs合成动物的应激可以诱导MTs合成.Beattie等研究发现,冷暴露可诱导大鼠棕色脂肪组织中MTs—I的合成,表明低温暴露大鼠肝脏,肾脏可诱导合成金属硫蛋白【.另外,应激反应还能诱导体内氧化物质的产生,通过免疫调节诱导金属硫蛋白大量合成.孙玉生等发现,哮喘豚鼠肝,心,.肾,肺组织及血浆中MTs含量显着增高,可能与哮喘豚鼠体内氧自由基引起的过氧化损伤有关,说明MTs含量增高可能也是机体对应激的一种代偿适应性保护反应口ol.同时大量研究发现,辐射,运动,创伤等也能诱导体内MTs的合成.Hidalgo等研究表明,在大鼠饥饿或口渴条件下肝脏和心脑等组织中的MTs含量也增加fl】】.李利根等报道大鼠烫伤后血清锌下降,肝脏锌增加,肝脏MTs合成增多[121. 1.2.3激素和其他因素诱导MTs合成激素和cAMP可诱导MTs的合成,其都能增加肝脏MTsmRNA水平,从而引起肝脏MTs合成的增加『l31.有机硒能够诱导体内大量合成MTs,硒很可能在诱导过程中部分取代了MTs分子中的硫原子,形成一种与Zn—MTs相似的新型Se—MTs[.皮质醇能增强细胞内锌吸收,并且由此依次刺激MTs的表达i51.此外辐射也能诱导MTs的合成,主要是通过氧化张力,细胞因子,信号传导诱导MTs合成和mRNA表达『】61.疾病能诱导MTs高表达,但某些病变也能抑制MTs表达.2金属硫蛋白主要生物学功能及其应用2.1清除体内自由基,缓解动物应激正常情况下体内自由基除了参与细胞内重要的化学反应过程外,还可损伤生物活性分子如蛋白质,DNA等,从而导致癌症,肝脏损伤,自身免疫性疾病以及衰老等症状.MTs中还原状态的巯基具有亲和性,其中的金属具有动力学不稳定性,巯基的亲和性使得MTs对一些自由基有相互作用.含不同金属的MTs清除自由基的能力不同,如zn—MTs清除羟自由基的能力比Cd—MTs强,主要是因为巯基含量不同而导致MTs活性差异.MTs含量丰富的细胞或组织,可以抵抗电离辐射或紫外线引起的细胞组织损伤,修复受损细胞【18】.2.2调节体内微量元素代谢及重金属解毒作用MTs具有很强的结合各种金属离子的能力,金属元素大多数是微量元素,所以MTs对体内微量元素也有调节作用.王佳垫等研究表明,小鼠摄食低锌饲粮使血浆MTs总量升高,肝脏,肾脏,小肠MTs总量下降,并且发现正常情况下小鼠血浆,肝脏,肾脏及小肠中MTs与zn,cu结合的比例不同,血浆MTs中Zn:Cu是1:3,肝脏和小肠MTs中Zn:Cu是3:1,说明MTs能调节对Cu和'Zn的吸收,维持代谢平衡【】91.非必需重金属元素和过量的必需重金属元素对动物的生长和发育都是有害的,金属硫蛋白对重金属离子的螯合作用是动物耐受重金属胁迫的一种特定反应机制.研究发现,给予动物重金属(Cd,Zn)或处理体外培养的细胞,可以增强MTs基因的转录,从而增加了MTs合成速率.若首先给予少量Cd,过一定时间后,再给予大剂量(致死量)的Cd,动物或其细胞表现出对cd中毒明显的颉颃作用. 丧失了MTs合成能力的哺乳动物细胞对cd中毒高度敏感.但MTs并不是对所有能诱导其合成的金属都有解毒作用如ACu和Ni都能诱导MTs的合成,但MTs并不对这些金属有解毒作用[2Ol. 2.3调控机体生长发育与细胞代谢Nishimura等率先报道了在胎鼠和新生鼠的肝细胞核中MTs含量高,随后逐渐降低,2周后MTs则主要集中在胞质中f2】】.Cherian等认为,细胞核中的高MTs含量与转录因子对zn的需求相关,核MTs可能起到保护细胞DNA和防止细胞凋亡的作用[221.许多研究表明,MTs表达量的升高能诱导细胞抗凋亡,而缺乏MTs表达的细胞对细胞凋亡敏感,其作用机制是通过阻止氧化性细胞损伤达到抑制细胞凋亡的作用,MTs含量较低的肝癌组织中凋亡细胞的数目也较多[231.王毅等研究发现,金属硫蛋白对急性化学性肝损伤有保护作用,通过抑制或激活相关酶活性,抑制自由基诱导的肝脏脂质过氧化损伤作用,提高机体清除氧自由基能力,维护细胞膜结构和功能的完整性.有研究发现,MTs的表达对离体供血心肌间质具有明显的保护作用,MTs对胃黏膜上由幽门螺杆菌引起的胃溃疡有重要保护作用,MTs抑制由高脂肪日粮引起的心肌收缩障碍[25-27].Mary等研究发现,其可在恶性肿瘤中有很高的表达量,可能与MTs参与机体抑制肿瘤细胞有关[281.3小结金属硫蛋白正成为当今生命科学的研究热点,应用于畜牧生产上,其具有增强机体应激反应能力,调节动物微量元素的代谢,重金属解毒等作用.但是很多关于MTs的研究都集中在实验室小动物,畜牧生产上普遍的动物试验需要得到关注.此外低成本的畜用MTs产品还有待开发,用以降2010年第4期饲料博览.技术版9低饲喂成本和提高养殖效率.[1]【2】[3】[4】[5】[6][7][8][9][1O]【11][12][13]【14]【15]【参考文献】DavisSR,CousinsRJ.Metallothioneinexpressioninanimals:Aphysiologicalperspectiveonfunction[j].TheJournalofNutri—tion.2000.130(5):l085一l088.张艳,杨传平.金属硫蛋白的研究进展【J1_分子植物育种, 2006,4(S1):73—78.谢红.重金属在金属硫蛋白基因表达中的调控作用[J】.国外医学卫生学分册,1999,26(3):151—155.ToriumiS,SaitoT,HosokawaT,eta1.Metalbindingabilityof metallothionein一3expressedinescherichiacoli[J].BasicClinc PharmacolToxicol,2005,96(4):295—301.KobayashiK,KurodaJ,ShibataN,eta1.Inductionofmetallo- thioneinbymanganeseiscompletelydependentoninterleukin一6 production[J].JournalofPharmacologyandExperimentalThera- peutics,2007,320(2):721-727.HeX.MaQ.InductionofmetallothioneinIbyarsenicviametal—activatedtranscriptionfactor1:criticalroleofc—terminalcysteine residuesinarsenicsensing[J].TheJournalofBiologicalChemis—try,2009,284(19):12609—12621.柴春彦,刘国艳,石发庆.铜缺乏对奶牛肝脏金属硫蛋白代谢影响[J].畜牧与兽医,2002,34(3):14—16.黎云,成廷水,呙于明.日粮锌源对肉仔鸡肝脏金属硫蛋白基因表达的影响[J].上海畜牧兽医通讯,2008(5):18—19. BeattieJH,BlackDJ,WoodAM,eta1.Coldinducedexpre—ssionofthematallothionein—Igeneinbrownadiposetissueofrats[J].AmJPhysio1.1996.270(5):971—977.孙玉生,李淑莲,张永雪,等.哮喘对豚鼠金属硫蛋白合成的影响[JJ.河南大学,2001,20(1):5—7.Hidalgoj,BorrasM,GarveyJS.Liver,brain,andheartmetal= lothioneininductionbystress[J1.JNeurochem,1990,55(2): 651—654.李利根,郭振荣,赵霖,等.锌对烫伤大鼠肝脏金属硫蛋白的影响[J1.中华整形烧伤外科杂志,1999,15(5):363—365. JacobST,GhoshalK,AheridanJF.Inductionofmetallothionein bystressanditsmolecularmechanisms【JJ.GeneExpress,1999,7:301—310.何冰,段姚尧,雍政.硒诱导金属硫蛋白的分离,纯化【JJ.武警医学院,2006,15(3):184—186.NicRBury,MiJaChung,ArminSturm,eta1.Cortisolstimulates10饲料博览.技术版2010年第4期thezincsignalingpathwayandexpressionofmetallothioneins andZnT1inrainbowtroutgillepithelialcells[J].AmJPhysiol,2008,294:623—629.[16]王建龙.金属硫蛋白在辐射照射中的诱导及防护作用[JJ_辐射研究与辐射工艺,2003,21(4):227—231.[17]JharnaD,SarmilaM,HubanK.Metallothioneinexpressionis suppressedinprimaryhumanhepatocellularcarcinomasandis mediatedthroughinactivationofCCAATenhancerbindingpro—teinbyph0.phatidlin0sit0l3-Kinasesignalingcascade[J].Can—CCFRes,2007,67●6):2:736—2746.[18]MoffattP,SeguinC.Expressionofthegeneencodingmetallo- thionein一3inorgansofthereproductivesystem[J].DNAandCell Biology,1998.17(6):501-510.[19]王佳垄,孙文志.金属硫蛋白对机体锌营养状况的反应IJ】.中国畜禽杂志,2005,41(8):23—26.[2O]刘安玲,朱必凤.金属硫蛋白的研究进展.韶关学院(自然科学版)【J1.2001,22(3):86—91.[21]NishimuraN,NishimuraH,TohyamaC.Localizationofmetal- lothioneininfemalereproductiveorgansofratandguineapig[J]. 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金属硫蛋白1、MT命名及定义根据与 MT结合的金属的不同，对只舍一种金属，例如 Cd或 Cu等，可分别定名为镉金属硫蛋白或铜金属碗蛋白等；还可根据结合金属的摩尔含量写成Cd7–MT、Zn7–MT等 (表示每分子结合7个分子Cd或Zn)。

对于含一种以上金属，如同时含 Cd和Zn时，可写成Cd，Zn-MT。

对其分子结构上的差别，可用罗马数字和小写字母标出，例如MT-Ⅱ、MT-Ⅰ、MT-Ⅱa等。

经典MT定义：根据金属硫蛋白命名委员会（Thecommitteeon the Nomenclature of Metallothionein）的建议，1988年，Kagi将具有以下特征的蛋白质或多肽定义为MT（Kagi & Schaffer, 1988）。

1.低分子量，一般为6,000－7,000道尔顿，含60-63个氨基酸残基；2.高金属含量，每分子蛋白质可结合7个二价金属离子，或多至18个一价金属离子；3.特有的氨基酸组成，无芳香族氨基酸及组氨酸；4.富含Cys残基(约23-33%)，无二硫键；特征的氨基酸序列，Cys残基在氨基酸序列中占据相当保守的位置；5.所有的Cys残基均以还原态存在；并通过巯基以硫酯键结合金属离子；从而具有金属巯基化合物的特征吸收光谱。

实际上，这只是对经典MT的一个定义。

现在MT家族所包括的成员远远超出以上定义的范围。

※ Cys半胱氨酸2、MT的分类1.1 根据 MT的结构差异，一般将其分3类第1类：MT的氨基酸序列中的半胱氨酸位置与最先从马肾中分离的 MT的氨基酸序列中的半胱氨酸位置紧密相关的多肽。

所有哺乳动物的 MT都属于这一类。

其它来源的 MT只要其基本结构与哺乳动物的MT相似亦归这一类。

第2类：MT氨基酸序列结构中的半胱氨酸位置与马肾 MT关系较远，与哺乳动物 MT没有或很少有相似的进化关系。

如酿酒酵母和某些高等植物的 MT属于这一类。

第 3类：非典型的 MT。

是一类由非转译合成的金属硫醇盐多肽，由γ-谷氨酰半胱氨酰基单元组成。

金属硫蛋白调控及重金属解毒功能研究进展1. 引言1.1 金属硫蛋白的定义金属硫蛋白是一类含有硫原子和金属离子的蛋白质分子，广泛存在于生物体内，包括植物、动物和微生物等。

金属硫蛋白具有良好的金属结合能力和稳定性，能够与各种金属离子形成稳定的配合物。

其结构特征主要包括含有半胱氨酸、半胱胺酸和甲硫氨酸等硫氨基酸残基，这些残基能够与金属离子形成硫金键。

金属硫蛋白在生物体内扮演着重要的角色，参与了许多生物过程，如金属离子的运输、储存和代谢等。

金属硫蛋白还能够对抗重金属等有害物质的侵害，起到一定的解毒作用。

由于金属硫蛋白在生物体内具有重要的生物学功能，因此对其调控机制和作用机制的研究十分重要。

金属硫蛋白的研究不仅有助于深入了解生物体内金属代谢的调控机制，还有助于开发相关的环境修复和生物技术应用。

1.2 重金属污染及其危害重金属污染是指铅、镉、汞等重金属元素在环境中超过自然界背景含量，并对生物体造成危害的现象。

重金属污染主要来源于工业排放、农药使用、废水排放等活动。

重金属在生物体内无法被代谢、消除，会积聚在体内，引起一系列的毒副作用。

铅可影响中枢神经系统、肾脏、血液及神经系统；镉可导致骨骼疾病、肝脏损害、肾脏损伤等；汞则对神经系统造成严重损害。

重金属污染不仅危害人类健康，还对生态环境产生负面影响，对植物、动物、微生物造成毒害，破坏生态平衡。

1.3 金属硫蛋白在重金属解毒中的作用金属硫蛋白在重金属解毒中发挥着重要的作用。

随着工业化进程的加快，地球表面的生态环境受到了严重的污染，其中重金属污染已成为严重的环境问题。

重金属如镉、铅、汞等对生物体具有较强的毒性，会对细胞结构和功能造成严重的损害。

而金属硫蛋白则可以通过与重金属结合形成不活性化合物，从而减少重金属对生物体的毒性。

金属硫蛋白在细胞内的含量和活性对于细胞对重金属的抗性起着至关重要的作用。

研究发现，在受到重金属胁迫时，生物体会增加金属硫蛋白的合成，以应对外界环境的挑战。

牦牛金属硫蛋白（MTs）-Ⅲ/-Ⅳ分子特性及MT-Ⅲ表达研究牦牛(Bos grunniens)是生存于青藏高原的特有物种,对低氧、强紫外线的高原环境具有很强的适应性,可能形成了保护中枢神经系统免受低氧损伤与氧化损伤的特殊机制。

金属硫蛋白(MTs)是一类低分子量、高半胱氨酸含量和富含金属的细胞质蛋白,具有重金属解毒,清除自由基,保护脑细胞免受缺血缺氧性脑损伤,以及促进多种脑病理损伤修复等作用。

推测金属硫蛋白可能对牦牛适应低氧、强紫外线的高原环境发挥了重要作用,具有相应的分子遗传基础,然而牦牛MT-Ⅲ和MT-Ⅳ基因的研究尚未见报道。

本论文采用RT-PCR、5’RACE等基因克隆技术首次克隆了牦牛MT-Ⅲ转录区序列和MT-Ⅳ基因序列,采用生物信息学方法对牦牛MT-Ⅲ和MT-Ⅳ蛋白质性质和结构进行了预测,并构建了MT-Ⅲ原核表达体系,主要获得以下结论:1、牦牛MT-Ⅲ基因转录区序列全长1484bp(GenBank Accession No.:DQ492300和EU653285),5’非翻译区、外显子1、内含子1、外显子2、内含子2、外显子3和3’侧翼区长度依次为56bp、31bp、232bp、66bp、817bp、110bp和172bp。

2、牦牛MT-Ⅲ基因编码区长207bp,编码68个氨基酸,其中Cys占27.9%,不含芳香簇氨基酸。

与MT-Ⅰ和MT-Ⅱ相比,在N端第四个氨基酸后插入一个苏氨酸,在C端插入了GEGAEA序列。

牦牛MT-Ⅲ蛋白质分子量6.94KDa,没有明显的疏水区,没有跨膜结构域,不存在信号肽,是一种细胞内蛋白质。

3、与人和鼠相比,牦牛MT-Ⅲ基因编码区第88位的碱基T突变成A,使氨基酸序列中第30位保守的Cys被Ser代替,这可能对牦牛MT-Ⅲ的结构和功能产生一定的影响,有待深入研究。

4、牦牛MT-Ⅳ基因三个外显子和内含子全长2099bp(GenBank AccessionNo.:EU665491),三个外显子长度分别为31bp、66bp和92bp,二个内含子长度分别为1392bp和518bp。

转MT金属硫蛋白MT金属硫蛋白金属硫蛋白的发现1957年，美国科学家Margoshoes在研究金属生物学作用时，从动物器官中分离出镉的金属蛋白质。

由于它是一种低分子量、高巯基含量,能大量结合重金属离子，因此称为金属硫蛋白(简称MT)。

MT分子呈椭圆形，分两个结构域,分子量为6 000~7 000道尔顿,直径30~50 A,含有61个氨基酸,其中20个氨基酸为半胱氨酸，少数有21个,这样每一个MT分子就可以结合7~12个金属离子。

人体、动物、植物以及微生物体内均含有MT，而且其理化特性基本一致，具有特殊的光吸收。

MT构象较坚固,具有较强的耐热性。

金属硫蛋白的研究对于金属硫蛋白的研究,国内外主要集中在提取、检测以及应用上。

由于在实际生产中,主要采用层析法,分离纯化后的金属硫蛋白中还含有其它的杂蛋白,因此本文作者正在进行金属硫蛋白的分子印迹聚合物的研究,使其更好地应用于金属硫蛋白的纯化。

金属硫蛋白的理化性质一般来说，哺乳动物的MT分子量为6000~7000道尔顿，但去金属后即硫蛋白分子量为6000道尔顿左右，而真核微生物的MT分子量范围较大，为2000~10000道尔顿，如从粗糙脉孢菌中分离出来的MT分子量为2500道尔顿左右，酵母菌中分离得到的MT分子量为8000~10000道尔顿。

高等植物的MT的分子量为10000~13800道尔顿。

MT的等电点pI一般在4左右，如哺乳动物MT的等电点在3.9~4.6之间，已发现的水生生物MT的等电点在3.5~6.0之间。

使各种金属硫蛋白中50%的金属离子发生解离的pH分别为Zn-MT 3.5~4.5,Cd-MT 2.5~3.5，Cu-MT pH<1.0，但对植物中的MT来说，相应的pH要偏高些。

MT的存在形式及稳定性与它所结合金属的种类，是否结合了金属及环境的pH密切相关。

同样，MT的光吸收特征除了与它的氨基酸组成有关外，也与它所结合的金属种类密切相关。

金属硫蛋白的分类及分布MT的结构在生物进化中高度保守，有四种异构体，MT-Ⅰ和MT-Ⅱ在大多数哺乳动物的内脏器官中广泛存在，尤以肝、肾细胞为主，而且参加其功能调节。

金属硫蛋白技术发展与市场研究金属硫蛋白(Metallot hionein，简称MT)是一类广泛存在于生物体中的低分子量、富含半胱氨酸的、能被金属诱导产生的金属结合蛋白。

自从1957年Margoshest Vanee首次发现MT以来，MT成为基础和应用科学研究的热点之一。

金属硫蛋白(metallothionein MT)是一类低分子量、富含半胱氨酸、可被金属诱导的特异蛋白质。

1957年Margoshe和Valle首次在马肾中发现并分离出MT，以后发现MT广泛存在于各种生物体中，到1997年第四届国际MT会议止，共发现并确定氨基酸序列的MT有170多种。

MT的生物学功能涉及生物体微量元素代谢、解除重金属的毒性、清除自由基以及机体生长、发育、生殖、衰老、肿瘤发生、免疫、应激等各个方面，对MT的研究涉及农业、医药、保健、生物工程等各个领域，吸引了越来越多的研究者，特别是近年来对MT与疾病关系的研究显示了开发和利用MT的诱人前景。

1985年第二届国际MT会议提出，被确认为MT的多肽具有以下几个与马肾MT相似的性质：分子量低(通常少于10000Da)，金属含量高(通常4～12个金属离子/分子)，半胱氨酸含量高(有丰富的Cys-X-Cys序列结构域)，缺乏芳香族氨基酸，组氨酸含量极少。

MT是一个蛋白家族，包括MT-1，MT-2和MT-3，其中，MT-1和MT-2广泛存在于机体各个组织中，而MT-3(生长抑制因子)是大脑特异的成员，可以破坏培养的神经元的生存以及轴突的形成，和其他MT成员几乎以同样的方式结合重金属(如Zn，Cu，Cd)。

与其他成员不同的是，该蛋白的生物学功能是作为生长抑制因子，因为该蛋白与Cu的结合能力明显高于MT-1和MT-2。

MT的等电点一般在pH4左右，生理条件下MT通常带负电荷，因此天然状况下，所有Scys均与金属离子结合，MT可以与多种金属离子结合，结合的稳定常数一般较大。

但不同MT的解离常数因所含金属不同而异，MT的光吸收也与其所结合的金属种类有关，据此可鉴定不同的MT。

２００８年第２期生物技术通报ＢＩＯＴＥＣＨＮＯＬＯＧＹＢＵＬＬＥＴＩＮ·综述与专论·收稿日期：２００７－０９－３０作者简介：邢树礼（１９８３－），男，山东临沂人，硕士，研究方向：药物剂型研究通讯作者：赵帅（１９８３－），男，硕士研究生；Ｅ－ｍａｉｌ：ｑｕｓｔｚｈａｏｓｈｕａｉ＠１６３．ｃｏｍ序言Ｍｔ化学名为金属硫组氨酸三甲基内盐，广泛存在于生物中的低分子量，富含半胱氨酸，并能被金属诱导的金属结合蛋白［１］。

由于它具有高的金属容量和特殊的生物结构，在金属蛋白中，它的作用比较显著。

近年来，人们对它的研究日益深入，实验证明，Ｍｔ与体内微量元素的储存，转运和代谢，机体的生长发育，衰老及某些疾病有关。

此外，它还可以清除自由基，拮抗电离辐射，解毒重金属。

目前，人们发现在生长的哺乳细胞中含有大量的Ｍｔ，它可能与致癌基因的产物相似，例如ａ－胎蛋白［２］。

１Ｍｔ的分类和性质它在哺乳动物中有４种Ｍｔ异构体即Ｍｔ－１，Ｍｔ－２，Ｍｔ－３，Ｍｔ－４。

其中，Ｍｔ－１和Ｍｔ－２存在于所有器官中，Ｍｔ－３存在于脑组织中，Ｍｔ－４仅发现在鳞状上皮组织中。

Ｍｔ是有一组基因编码构成的，它包括１０个官能团亚型［３］。

Ｍｔ－２Ａ基因编码Ｍｔ－２蛋白，而Ｍｔ－１蛋白是由一系列Ｍｔ－１基因编码而成。

Ｍｔ在细胞的生长和分化过程中发挥着重要的作用，在生长的组织和赘生细胞中它的含量较高［４］。

Ｍｔ与二价金属离子具有高亲和性，它的分子量都为６￣７ｋＤａ，比一般蛋白质分子量低，Ｐｉ为３．９￣４．６，哺乳动物的Ｍｔ一般为６１￣６２个氨基酸残基，组成的多肽链中含有２０个Ｃｙｓ，约占全部氨基酸的１／３，有６￣８个Ｌｙｓ，７￣１０个Ｓｅｒ［５］。

它含有巯基，可以结合一定量的重金属，保护细胞和组织免受重金属金属硫蛋白的功能及应用前景邢树礼王洪光赵帅（青岛科技大学化工学院，青岛２６６０４２）摘要：金属硫蛋白（Ｍｔ）是科学家ｍａｒｇｏｓｈｅｓ和ｖａｌｌｅｅ发现的，它是一种低分子量，富含半胱氨酸可结合重金属的蛋白质，与调节细胞生长与增殖的金属调节蛋白有关，分布在哺乳动物组织器官中。

金属硫蛋白1、MT命名及定义根据与 MT结合的金属的不同，对只舍一种金属，例如 Cd或 Cu等，可分别定名为镉金属硫蛋白或铜金属碗蛋白等；还可根据结合金属的摩尔含量写成Cd7–MT、Zn7–MT等 (表示每分子结合7个分子Cd或Zn)。

对于含一种以上金属，如同时含 Cd和Zn时，可写成Cd，Zn-MT。

对其分子结构上的差别，可用罗马数字和小写字母标出，例如MT-Ⅱ、MT-Ⅰ、MT-Ⅱa等。

经典MT定义：根据金属硫蛋白命名委员会（Thecommitteeon the Nomenclature of Metallothionein）的建议，1988年，Kagi将具有以下特征的蛋白质或多肽定义为MT（Kagi & Schaffer, 1988）。

1.低分子量，一般为6,000－7,000道尔顿，含60-63个氨基酸残基；2.高金属含量，每分子蛋白质可结合7个二价金属离子，或多至18个一价金属离子；3.特有的氨基酸组成，无芳香族氨基酸及组氨酸；4.富含Cys残基(约23-33%)，无二硫键；特征的氨基酸序列，Cys残基在氨基酸序列中占据相当保守的位置；5.所有的Cys残基均以还原态存在；并通过巯基以硫酯键结合金属离子；从而具有金属巯基化合物的特征吸收光谱。

实际上，这只是对经典MT的一个定义。

现在MT家族所包括的成员远远超出以上定义的范围。

※ Cys半胱氨酸2、MT的分类1.1 根据 MT的结构差异，一般将其分3类第1类：MT的氨基酸序列中的半胱氨酸位置与最先从马肾中分离的 MT的氨基酸序列中的半胱氨酸位置紧密相关的多肽。

所有哺乳动物的 MT都属于这一类。

其它来源的 MT只要其基本结构与哺乳动物的MT相似亦归这一类。

第2类：MT氨基酸序列结构中的半胱氨酸位置与马肾 MT关系较远，与哺乳动物 MT没有或很少有相似的进化关系。

如酿酒酵母和某些高等植物的 MT属于这一类。

第 3类：非典型的 MT。

是一类由非转译合成的金属硫醇盐多肽，由γ-谷氨酰半胱氨酰基单元组成。