竞争性抑制作用

酶类名词解释酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。

酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。

脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。

全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。

酶活力单位（U,active unit）:酶活力单位的量度。

1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。

比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。

比活是酶纯度的测量。

活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。

活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。

活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。

酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。

共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。

许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。

靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。

初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。

米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。

抑制的名词解释药理抑制的名词解释药理：抑制是一种常见的生理和药理现象，指的是对某一生物过程或生理功能的抑制或抑制作用。

在医学和药理学领域，抑制通常是指通过干预某些分子或信号通路来阻断或减弱特定生物过程的作用。

抑制在治疗疾病和控制生理过程中起着重要作用。

1. 抑制的种类：抑制可以分为不同的类型，包括化学抑制、生物学抑制和神经抑制等。

化学抑制通常是通过通过药物或化学物质抑制特定的分子或酶的活性来实现。

生物学抑制是指生物体内其他生物体对某一生物活动的抑制作用。

神经抑制主要涉及神经系统的抑制 process。

2. 抑制的作用机制：抑制作用的机制可以是多种多样的，其中最常见的包括竞争性抑制和非竞争性抑制。

竞争性抑制是指物质通过与底物结合并争夺底物的结合位点，从而阻止底物与其相互作用。

非竞争性抑制则是指物质与底物结合，并导致底物不能完成其功能或产生相应的效应。

3. 抑制在药物治疗中的应用：抑制在药物治疗中被广泛应用。

许多疾病和症状可以通过抑制特定的生物过程或信号通路来进行治疗。

例如，抑制某些酶的活性可以阻断特定的代谢途径，从而减轻疾病的症状。

另外，一些药物可以通过抑制特定的信号途径来减轻疼痛或抑制免疫反应，用于治疗炎症性疾病。

4. 抑制的副作用和安全性：虽然抑制在治疗中具有重要的作用，但它也可能导致一些副作用和安全性问题。

由于抑制是通过干预生物的正常生理功能来实现的，因此有时会影响其他生理过程。

例如，某些药物抑制特定的酶活性，可能会导致不良的药物相互作用或代谢紊乱。

此外，长期或过度的抑制可能会对机体造成不可逆的损伤。

总结：抑制作为一种药理现象，在医学和药理学中扮演着至关重要的角色。

其种类和作用机制多样，包括化学抑制、生物学抑制和神经抑制等。

抑制广泛应用于药物治疗中，但副作用和安全性问题也需要谨慎考虑。

对抑制的深入理解和研究有助于开发更安全有效的药物，并为疾病的治疗提供更好的选择。

酶活性的抑制剂名词解释酶活性的抑制剂是一类能够降低或抑制酶活性的化学物质，它们在生物和化学研究中起着重要的作用。

酶是生物体内一种催化反应的蛋白质，它们能够加速化学反应的速率，从而在细胞代谢中起到调节和控制的作用。

然而，有时候我们需要抑制某些特定的酶活性，以实现特定的目的，比如研究细胞代谢途径的调控，开发新药物等。

这时候就需要使用酶活性的抑制剂。

酶活性的抑制剂可以根据其作用机制的不同分为三类：竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和混合性抑制剂。

竞争性抑制剂是一类与底物分子在酶活性部位上发生竞争的化合物。

它们与酶结合，形成酶-抑制剂复合物，从而阻碍底物与酶结合，降低酶催化反应的速率。

竞争性抑制剂与酶的亲和力相近，因此可以通过增加底物的浓度来减轻竞争性抑制剂的抑制作用。

典型的例子是生物体内的调节剂，它们能够控制酶活性以维持代谢平衡。

非竞争性抑制剂是一类能够与酶结合在除了活性部位之外的其它位点上，从而改变酶的构象，使其失去催化活性的化合物。

与竞争性抑制剂不同，非竞争性抑制剂的抑制作用不依赖于底物浓度。

它们通常通过与酶的构象变化相互作用来抑制酶活性，进而影响相关的生物过程。

混合性抑制剂是一类兼具竞争性和非竞争性抑制作用的化合物。

它们既可以与酶的活性部位竞争底物结合，也可以与酶的其他位点结合，并改变酶的构象。

混合性抑制剂的抑制作用是复杂的，通常具有高度选择性和特异性。

这类抑制剂的开发对于药物研究和治疗疾病具有重要意义。

值得注意的是，不同的抑制剂对于酶的抑制效果和作用机制也有差异。

有些抑制剂只能在特定的pH、温度和离子强度条件下起作用，而有些则可以在广泛的条件下起作用。

因此，在设计和应用酶活性的抑制剂时，需要综合考虑生物体内的环境因素和酶的特性，以期达到预期的抑制效果。

总结起来，酶活性的抑制剂是一类能够降低或抑制酶活性的化学物质，它们可以通过竞争性、非竞争性或混合性的机制来实现抑制作用。

研究和应用酶活性的抑制剂对于理解细胞代谢的调控机制、开发新药物和治疗疾病具有重要的意义。

名词解释加速期：经过迟滞期后，细胞开始大量繁殖，进入一个短暂的加速期并很快到达对数生长期。

对数生长期：微生物经过迟滞期的调整后，进入快速生长阶段，使细胞数目喝菌体质量的增长随培养时间成直线上升。

Monod方程：菌体生长比速与限制性基质浓度的关系方程。

减速期：微生物群体不会长时间保持指数生长，因为营养物质的缺乏，代谢产物的积累，从而导致生长速率下降，进入减速期。

稳定生长期：微生物在对数生长后期，随着基质的消耗，基质不能支持微生物的下一次细胞分裂。

衰亡期：随着基质的严重缺乏，代谢产物的更多积累，细胞的能量储备消耗完毕以及环境条件如温度，PH，无机离子浓度的恶劣变化，使细胞生长进入衰亡期简单反应型：底物以恒定的化学计量转化为产物，没有中间产物的积累并行反应型：底物以不定的化学计量转化为一种以上的产物，而且产物生成速率随底物浓度而变化，无中间产物的积累。

串联反应型：底物形成产物前积累一定程度的中间产物。

分段反应型：底物形成产物前全部转化为中间产物，再由中间产物转化为最终产物。

复合反应型：大多数发酵反应即底物转化产物的过程是一个复杂的联合反应。

得率：生成的菌体或产物与消耗的基质的关系。

最大生产率：指发酵时间按从对数生长期开始至发酵结束计算得出的生产率。

开放式连续培养与发酵：指在连续培养与发酵系统中，微生物细胞随发酵液一起从发酵容器中流出，细胞的流出速率与新细胞的生成速率相等。

封闭式连续培养与发酵：指在连续培养与发酵系统中，只允许发酵液从发酵容器中流出，而使微生物细胞保留在发酵容器中。

单级式连续培养与发酵：采用单个发酵容器进行的连续培养与发酵系统。

多级式连续培养与发酵：采用多个发酵容器串联起来进行的连续培养与发酵系统。

恒浊器：指通过光电池检测发酵容器中发酵液的浊度，使发酵容器中的微生物细胞浓度保持恒定，从而保证微生物以最大的生长速率生长。

恒化器：通过自动控制系统使发酵容器中限制性基质的浓度保持恒定，从而保持微生物恒定的生长速率。

动物生物化学名词解释氨基酸:含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。

必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。

非必需氨基酸指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

等电点:使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。

茚三酮反应: 在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。

肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。

蛋白质一级结构：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

离子交换层析：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。

透析：过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。

凝胶过滤层析：也叫做分子排阻层析,一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

亲和层析：利用共价连接有特异配体的层析介质分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白或其它分子的层析技术。

高压液相层析：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。

SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳：在有去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。

SDS-PAGE只是按照分子大小分离的，而不是根据分子所带的电荷和大小分离的。

等电聚焦电泳：利用特殊的一种缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰胺凝胶内制造一个pH梯度，电泳时每种蛋白质就将迁移到它的等电点（pI）处，即梯度中的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。

⽣物化学名词解释盐析⼀般是指溶液中加⼊⽆机盐类⽽使某种物质溶解度降低⽽析出的过程盐溶在蛋⽩质⽔溶液中，加⼊少量的中性盐，如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，会增加蛋⽩质分⼦表⾯的电荷，增强蛋⽩质分⼦与⽔分⼦的作⽤，从⽽使蛋⽩质在⽔溶液中的溶解度增⼤。

这种现象称为盐溶。

泛素(ubiquitin)是⼀种存在于所有真核⽣物（⼤部分真核细胞）中的⼩蛋⽩。

⾮竞争性抑制（noncompetitive inhibition）：抑制剂在酶的活性部位以外的部位与酶结合，不对底物与酶的活性产⽣竞争。

竞争性抑制-抑制剂与底物竞争与酶的同⼀活性中⼼结合,从⽽⼲扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低,称为竞争性抑制作⽤。

结构域是⽣物⼤分⼦中具有特异结构和独⽴功能的区域，特别指蛋⽩质中这样的区域。

⾏功能。

每⼀条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基（subunit），亚基与亚基之间呈特定的三维空间分布，并以⾮共价键相链接，这种蛋⽩质分⼦中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作⽤，称为蛋⽩质的四级结构亚基，体内许多功能性蛋⽩质含有2条或2条以上多肽链。

每⼀条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基（subunit）等电点（pI）：在某⼀pH的溶液中，氨基酸或蛋⽩质解离成阳离⼦和阴离⼦的趋势或程度相等，成为兼性离⼦，呈电中性，此时溶液的pH成为该氨基酸或蛋⽩质的等电点蛋⽩质变性（protein denaturation）是指蛋⽩质在某些物理和化学因素作⽤下其特定的空间构象被改变，从⽽导致其理化性质的改变和⽣物活性的丧失，这种现象称为蛋⽩质变性在变性条件不剧烈，变性蛋⽩质内部结构变化不⼤时，除去变性因素，在适当条件下变性蛋⽩质可恢复其天然构象和⽣物活性，这种现象称为蛋⽩质的复性同源蛋⽩：氨基酸序列具有明显的相似性,在不同⽣物体或同⼀机体内⾏使相同或相似功能的蛋⽩质。

核酶（ribozyme）是具有催化功能的RNA分⼦，是⽣物催化剂，可降解特异的mRNA 序列。

生物化学名词解释work Information Technology Company.2020YEAR蛋白质化学等电点（isoelectric point, pI）：当氨基酸在溶液中净电荷为零的pH。

在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在肽键(peptide bond)：由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。

肽：由二个或两个以上氨基酸通过肽键相连而形成的化合物。

蛋白质的一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序与键合方式。

二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

肽单元：参与组成肽键的6个原子位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面。

它是蛋白质构象的基本结构单位。

-螺旋 ( -helix ) ：是蛋白质中最常见的一种二级结构，多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋β-折叠：若干条肽链或一条肽链的若干肽段平行排列，相邻肽链之间靠氢键维持。

超二级结构（supersecondary struture）：蛋白质分子中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体结构域（domain）：在超二级结构基础上组装成的相对独立的三维实体。

折叠得较为紧密，各行使其功能。

蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子特定空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能。

酶化学全酶：对结合酶而言，酶蛋白与辅助因子结合之后所形成的复合物，称为全酶，只有全酶才有催化活性，将酶蛋白和辅助因子分开后均无催化作用。

全酶= 酶蛋白 + 辅助因子酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原酸碱催化：通过瞬时地向反应物提供质子或从反应物接收质子以稳定过渡态、达到降低反应活化能、加速反应的一种催化机制。

抑制剂对酶作用的影响酶是蛋白质，凡使酶蛋白变性而引起酶活性丧失的作用称为失活作用（inactivation）。

酶的催化作用也可被结合到酶分子上的专一性小分子或离子所抑制，这些物质并不引起酶的变性，但会使酶活性中心的结构和性质发生变化，从而引起酶活力下降或丧失，这种作用称为酶的抑制作用（inhibition）。

酶的抑制作用可作为生物体内的主要调控机制，具有重要的生理意义。

如许多药物的药理作用和许多毒素的毒理作用均是通过抑制某些酶活性来实现的。

能引起酶抑制作用的物质称为酶的抑制剂（inhibitor）。

这些物质包括药物、抗菌素、毒物和抗代谢物等。

抑制剂对酶的作用有一定的选择性。

一种抑制剂只能引起某一种酶或某一类酶的活性降低或丧失。

而蛋白质变性剂对酶的作用没有选择性。

酶的抑制作用包括可逆抑制作用和不可逆抑制作用。

一、不可逆抑制作用抑制剂通过共价键牢固地结合到酶分子上而使酶活性丧失，不能用透析或超滤的方法除去抑制剂而恢复酶活性。

这种抑制作用称为不可逆抑制作用（irreversible-inhibition）。

有机磷化合物如二异丙基氟磷（DIPF）能与胰蛋白酶或乙酰胆碱酯酶活性中心的Ser 残基反应，形成稳定的共价键而使酶丧失活性。

乙酰胆碱是昆虫和脊椎动物体内传导神经冲动和刺激的化学介质。

乙酰胆碱酯酶催化乙酰胆碱水解为乙酸和胆碱。

若乙酰胆碱酯酶被抑制，则会导致乙酰胆碱的积累，因而引起一系列神经中毒症状，过度兴奋导致功能失调，最终导致死亡。

这就是有机磷化合物的毒性原理。

另外重金属离子、有机汞、有机砷化物如Pb2+、Hg2+及含Hg2+、Ag+、As3+离子化合物可与酶活性中心的必需基团（如巯基）结合而使酶丧失活性。

氰化物和一氧化碳能与金属离子形成稳定络合物，而使一些需要金属离子的酶的活性受到抑制，如含铁卜啉辅基的细胞色素氧化酶。

有些不可逆抑制剂是重要的药物，如Pinicillin的作用通过共价修饰转肽酶，阻止细菌细胞壁的合成，杀灭细菌。

生化考试重点名词解释（3）生化考试重点名词解释N-C糖苷键：戊糖第1位碳原子上的羟基与嘌呤的第9位氮原子或与嘧啶的第1位氮原子形成的β型N-C糖苷键。

磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。

不对称比率：同一种生物的所有体细胞DNA的碱基组成相同，与年龄、健康状况、外界环境无关，可作为该物种的特征，用不对称比率 (A+T)/(G+C) 来衡量。

不同生物的碱基组成由很大的差异，所有生物DNA分子中A=T，G=C。

碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能是G和C、A和T，G 与C配对，形成3个氢键、A与T配对，形成2个氢键，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。

DNA分子一级结构：DNA分子上核苷酸（碱基）的排列顺序，四种脱氧核苷酸通过3',5'-磷酸二酯键连接起来的多核苷酸链。

DNA分子具有方向性，分别为5'端和3'端。

天然DNA中，5'端为磷酸，3'端为游离羟基。

DNA的二级结构：指DNA的双螺旋结构。

双螺旋结构是DNA的两条链围着同一中心轴旋绕而成的空间结构。

反向平行的双链沿中心轴盘绕成右手螺旋。

DNA的双螺旋模型是由Watson和Crick两位科学家于1953年提出的。

DNA的三级结构:双螺旋进一步扭曲形成的更高层次的空间结构主要指超螺旋结构.正超螺旋(紧缠),负超螺旋(松缠).维持双螺旋结构稳定性的力：互补碱基之间的氢键；碱基堆集力；离子键。

双螺旋直径为2nm，每对脱氧核苷酸残基沿纵轴旋转36°，上升0.34nm，每10个碱基对形成一个螺旋，螺距3.4nm。

反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。

反密码子与密码子的方向相反。

核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液在某些物理或化学因素的作用下，其空间结构发生改变，双链DNA脱解为单链，从而引起理化性质的改变及生物活性的降低或丧失。

生物化学：用化学的理论和方法研究生物体组成、结构、功能和生命过程中物质及能量变化规律的学科。

转化作用：从一种细菌中得到DNA通过一定途径进入另一种细菌，从而引起后者遗传特性的改变。

核酸：是由几十个甚至几千万个核苷酸聚合而成的具有一定空间结构的大分子化合物。

超螺旋:双螺旋进一步扭曲形成的更高层次的空间结构，包括DNA扭曲、超螺旋、多重螺旋和连环等。

核酸的杂交：是指不同来源的单链核酸之间可通过碱基互补形成双螺旋结构。

寡聚蛋白质：某些蛋白质是由两个或更多个蛋白质亚基(多肽链)通过非共价结合而成，称寡聚蛋白质。

α-氨基酸：与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸。

肽：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成酰胺键，这个键称为肽键，产生的化合物叫做肽。

蛋白质的一级结构：是指蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序。

蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。

β-折叠：是由两条或多条伸展的多肽链靠氢键联结而成的锯齿状片状结构。

无规则卷曲：又称自由卷曲，是指没有一定规律的松散肽链结构。

酶的功能部位常常处于这种构象区域。

超二级结构：指蛋白质中相邻的二级结构单位组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。

结构域：指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域（domain）或功能域。

蛋白质的三级结构：指的是多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成球状分子结构。

蛋白质的四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成、有特定三维结构的蛋白质构象。

每条多肽链又称为亚基。

同源蛋白质：在不同的生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。

别构效应：是指含亚基的蛋白质分子由于一个亚基构象的改变而引起其余亚基以至整个分子构象、性质和功能发生变化。