酶ppt课件 (2)

生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶促反应的性质，酶可以 分为氧化还原酶类、水解酶类 、转移酶类、裂合酶类和合成 酶类等。
根据酶的来源，酶可以分为动 物酶、植物酶和微生物酶等。
根据酶的结构，酶可以分为单 体酶、寡聚酶和多聚酶等。
酶的结构与功能
酶的结构是由氨基酸组成的多肽链， 具有特定的空间构象，决定了酶的专 一性和活性。
酶的活性受温度、pH值、抑制剂和激 活剂等因素的影响，这些因素可以通 过影响酶的结构来改变酶的活性。
酶的活性中心是酶分子中与底物结合 的区域，是酶发挥催化作用的部位。
02
酶的生物合成与调控
酶的生物合成
酶的生物合成是指酶分子的形成 过程，包括转录和翻译两个阶段
。
在转录阶段，DNA中的信息被转 录成RNA，成为酶的信使RNA（
总结词
酶的结构与功能研究主要关注酶的化学组成、空间构象以及 与底物结合的机制，以揭示酶如何催化生物体内的化学反应 。
详细描述
通过对酶的氨基酸序列、三维结构以及活性位点的深入研究 ，科学家们逐渐理解了酶如何与底物结合、如何催化化学反 应的机制。这些研究不仅有助于解释酶的生物学功能，也为 酶的改造和利用提供了理论基础。
总结词
酶的活性与动力学研究主要关注酶催化化学反应的效率、反应速度以及反应条件对酶活性的影响。
详细描述
通过研究酶的活性与动力学，可以深入了解酶催化反应的过程和机制，探究影响酶活性的因素，为提 高酶的生产和应用效果提供理论支持。此外，酶的活性与动力学研究还为药物设计和生物工程领域提 供了重要的理论基础和技术手段。
酶抑制物的种类
酶抑制物是指能够抑制酶活性的 物质，根据其作用机理可分为竞 争性抑制、非竞争性抑制和反竞

b.羟基酶抑制
抑制剂：有机磷化合物
（胆碱酯酶）
丝氨酸酶 丝氨酸酶
有机磷杀虫剂 × 胆碱酯酶 乙酰胆碱 + H2O 胆碱 + 乙多汗、呼吸困难）
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酶与疾病的发 生第二组
演讲内容
简介
概念
酶
分子结构
疾病发生的关系
酶的概念
酶是一类由活性细胞 产生的具有催化作用 和高度专一性的特殊 蛋白质(核酶除外）。
酶的简介
1.1发展史 (1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶 结晶确立酶是蛋白质的观念，其具有蛋白质 的一切性质。 紧接着科学家们相继提取出多种酶的蛋白质 结晶，并指出酶是一类具有生物催化作用的 蛋白质。 (2)核酶的发现： 1981～1982年，Thomas R.Cech实验发 现有催化活性的天然RNA—Ribozyme。 L19 RNA和核糖核酸酶P的RNA组分具有 酶活性是两个最著名的例子。
（1）遗传性疾病
（2）中毒性疾病
（1）遗传性疾病
酶是基因表达的特殊蛋白质，先天性或遗传性 缺陷可使某些酶的基因表达缺陷或异常，导致 酶的质和量的先天性异常。因酶的缺陷使相应 的正常代谢途径不能进行而引起的疾病叫做酶 遗传性缺陷病。例如，酪氨酸酶遗传性缺陷时， 体内酪氨酸不能转化成黑色素，导致皮肤、毛 发缺乏黑色素而患白化病。
酪氨酸酶缺陷——白化病
• 皮肤乳白色，毛发 淡黄或银白色，瞳 孔淡红，虹膜淡灰 或淡红，半透明视 网膜缺乏色素。
苯丙氨酸羟化酶缺陷——苯丙酮酸尿症
• 智力低下，60%患 儿有脑电图异常， 头发细黄，皮肤色 淡和虹膜淡黄色， 惊厥，尿有“发霉” 臭味或鼠尿味。

相对专一性
酶的专一性
结构专一性
（表6-3）
绝对专一性
立体异构专一性
7
相对专一性（relative specificity）
①族专一性（基团专一性） A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶：R—C—O—R′ + H2O
脂肪（：水）水解酶
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（二）酶的命名
2、惯用名： 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶叫？？
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
17
氧转水 裂异合
12
（一）酶的分类：
1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）氧化酶类 ①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： ②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
13
（一）酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应，酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106～1013倍(表6-1）。
6
2．酶的特性：——生物催化剂
（1）催化效率极高
（2）高度的专一性：
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一（特异）性。 如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶？？ 淀粉酶？？

六、pH值特性
在有机介质中酶所处的pH环境与酶在冻干或吸 附到载体上之前所使用的缓冲液pH值相同，称 为pH印记或pH记忆（pH-imprinting）;
现象：脂肪酶催化三丁酸甘油与正庚醇的转酯 反应，酶的反应速度与其冷冻干燥前水溶液的 的PH密切相关，反应的最适PH接近于水溶液 中的最适PH
疏水性强的有机溶剂中酶的立体选择性差。 例如：某些蛋白水解酶在有机溶剂中可以合
成由D－氨基酸组成的多肽，而在水溶液中 酶只选择L-氨基酸。
三、区域选择性
酶能够选择底物分子中某个区域的基团优先发生反应； 用区域选择系数的大小衡量。
用1、2代表底物分子的区域位置；
区域选择系数：
K1，2=（kcat/Km)1/ （kcat/Km)2
性药物拆分的研究。
第二节 有机介质中水和有机溶剂
对酶催化反应的影响
一、有机介质反应体系
微水介质体系
是由有机溶剂和微量的水组成的反应体系。 微量的水主要是酶分子的结合水,对维持酶
分子空间构象和催化活性至关重要。 另一部分水分配在有机溶剂中。 酶以冻干粉或固定化酶的形式悬浮于有机
介质中，是常见的有机反应体系。
原因：当酶分子从水溶液转移到有机介质时，原 有的解离状态不变，被保持在有机介质中；
有机介质中酶催化反应的最适ph通常与在水溶 液的pH接近；
但有些有机溶剂中酶的最PH与水溶液中相差较 大，还与缓冲液种类和离子强度有关;
第四节 有机介质中酶催化反应的
有机介质中的酶催化
指酶在含有一定量水的有机溶剂中进行的催化反应。 适用范围:底物、产物两者或其中之一为疏水性物质的
酶催化作用。 原因:酶在有机介质中由于能够基本保持其完整的结构
和活性中心的空间构象，所以能够发挥其催化功能。 特性:酶的底物特异性、立体选择性、区域选择性、键

与酶相关的实验探究
1. 验证酶的高效性——比较过氧化氢酶与Fe3+的催化效率
探究酶的专一性的两种方案
（1）方案一：用同种酶催化两种不同物质 实验组：反应物＋相应酶溶液→反应物被分解； 对照组：另一反应物＋等量相同酶溶液→反应物不被分解。 （2）方案二：用两种不同酶催化同一物质 实验组：反应物＋相应酶溶液→反应物被分解； 对照组：相同反应物＋等量另一种酶溶液→反应物不被分解。
项目 来源及作用场所
化学本质 生物功能
共性
酶
激素
活细胞产生；细胞内或细胞外
绝大多数是蛋白质，少数是 RNA
专门的内分泌腺或特定部位细 胞产生；细胞外发挥作用
固醇类、多肽、蛋白质、氨基 酸衍生物、脂质等
催化作用
调节作用
在生物体内均属高效能物质，即含量少、作用大、生物 代谢不可缺少
与酶有关的图像与曲线
酶抑制剂分竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂，两者作用特点如图甲所示，图乙
表示相应的反应速度。下列有关叙述不正确的是（C）
A．曲线a表示没有酶抑制剂存在时的作用效果 B．曲线a、b反应速率不再增加是受酶浓度的限制 C．曲线c表示在竞争性抑制剂作用下酶的活性降低 D．竞争性抑制剂与该酶催化的底物结构相似
1. 酶高效性的曲线
生 成 物 浓 度
①酶比无机催化剂的催化效率更高 ②酶只能缩短达到化学平衡所需的时间，不改变化学反应的平衡点
2. 酶专一性的曲线
①在A反应物中加入酶A，反应速率明显加快，说明酶A能催化该反应 ②在A反应物中加入酶B，反应速率不变，说明酶B不能催化该反应
3. 影响酶活性的曲线
①温度 ②pH ③酶的浓度 ④底物浓度
A．实验①
B．实验②

【教材微点发掘】 1 ． 阅 读 教 材 第 84 页 ， 说 出 酶 制 剂 适 于 在 低 温 (0 ～ 4 ℃) 下 保 存 的 原 因 ：
__________________________________________________________________ __________________________________________________________________ ______________________。 答案：在0 ℃左右时，酶的活性很低，但酶的空间结构稳定，在适宜的温度 下酶的活性可以升高
第2课时 酶的特性
学有目标——课标要求必明
记在平时——核心语句必背
1.酶具有高效性、专一性和作用条件的温和性 1.阐明酶的高效性、专一性和
2.酶具有高效性的原因：与无机催化剂相比，酶降 作用条件较温和
低活化能的作用更显著 2.通过相关的实验和探究，尝
3.过酸、过碱或温度过高都会使酶因空间结构遭到 试控制自变量、观察和检测
(2)设计方案ຫໍສະໝຸດ 项目 材料实验组对照组 等量的同一种底物
试剂
与底物相对应的酶 溶液
新知探究(一) 酶的高效性和专一性 【探究·深化】
[问题驱动] 1．验证酶的高效性 在比较肝脏研磨液(过氧化氢酶)和FeCl3对过氧化氢的 催化效率实验中(如图)，试管甲产生的气泡比试管乙多， 说明 与无机催化剂相比，酶的催化作用具有高效性 。
2．验证酶的专一性 (1)实验验证：淀粉和蔗糖不是还原糖，但淀粉水解后会生成麦芽糖，蔗糖水 解后会产生葡萄糖和果糖，麦芽糖、葡萄糖、果糖都是还原糖。下表为比较新鲜 唾液(唾液淀粉酶)对淀粉和蔗糖的催化作用实验，请分析：
操作步骤 可溶性淀

(4)同功酶：能催化同一化学反应的一类酶。 活性中心相似或相同：催化同一化学反应。 分子结构不同：理化性质和免疫学性质不同。
食品加工中重要的酶
一、糖酶 二、蛋白酶 三、脂肪酶
一、糖酶
• 淀粉酶：催化淀粉和糖元水解的酶类。 α－淀粉酶：内切酶，从淀粉分子内部随机水解α－1，4糖苷键，但不 水解α－1，6糖苷键。 β－淀粉酶：外切酶，只能水解α－1，4糖苷键，不能水解α－1，6糖 苷键。从淀粉分子的非还原性末端开始，依次切下一个α－1，4麦芽糖 苷键，并将切下的α－1，4麦芽糖转变成β－麦芽糖，所以称为β－淀粉 酶。 葡萄糖淀粉酶：外切酶，不仅水解α－1，4糖苷键，也能水解α－1，6 糖苷键和α－1，3糖苷键。 异淀粉酶：产生于动植物及微生物中，是一种内切酶，从支链淀粉分 子内部水解支点的α－1，6糖苷键。
酶的分类及命名
酶的分类及命名
一、酶的分类
(1) 氧化-还原酶 Oxidoreductase
• 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
• 主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
• 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD+
CH3CCOOH NADH H+
(5) 异构酶 Isomerase
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子 的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O
OH
OH
OH
OH
CH2OH OΒιβλιοθήκη CH2OH OHOH
OH
(6) 合成酶 Ligase or Synthetase
• 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的 形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi

NAD+ (烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸，又称为辅酶I) 和NADP+(烟酰胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸,又称为辅 酶II )是维生素烟酰胺的衍生物，它们是多种重要 脱氢酶的辅酶。
NH2
CONH2 O- O- N
N+ O
CH2OPOPOCH2
N O
OO
N N
OH OH
OH OH(OPO3H2)
⑤ 维生素B6和磷酸吡哆醛 维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺。
(2)传递氢（递氢体）：如 硫辛酸；
FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、
(3)传递酰基体：如 C0A、TPP、硫辛酸； (4)传递一碳基团：如 四氢叶酸；
(5)传递磷酸基：如 ATP，GTP；
(6)其它作用： 转氨基，如 VB6 ；传递CO2，如 生物素。
维生素和辅酶
维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子 有机物质。
NH2 N
ClCH2 N+
H3C N
S
CH3 CH2CH2 OH
焦磷酸硫胺素(TPP)是脱羧酶的辅酶，催化丙酮酸或α–酮
戊二酸的氧化脱羧反应，所以又称为羧化辅酶。
NH2 N
ClCH2 N+
H3C N
S
CH3
OO
CH2CH2 O P O P OH
OH OH
② 维生素B2和黄素辅酶 维生素B2又称核黄素，由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪
(1)活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间 局限（部位）。
结合部位(Binding site)：酶分子中与底 物结合的部位或区域
一般称为结合部位。
催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化 学变化的部位称为催化部 位。

• 多酶体系-multienzyme system：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。 主要指结构化的多酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体 等。
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酶的组成和辅助因子
• 简单蛋白酶：单纯蛋白质，基本组成成份仅为氨基酸。如脲酶、 蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。
• 结合蛋白酶：这些酶只有在结合了非蛋白组分（辅助因子）后， 才表现出酶的活性。
全酶
酶蛋白（apoenzyme）
辅助因子(cofactor)
金属离子 小分子有机物
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3 酶的结构及催化作用机制
3.1 酶分子的结构特点
• 结合部位 Binding site • 酶分子中与底物结合的部位
或区域一般称为结合部位。
compartmentalization )
5.某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。
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2 酶的命名和分类
2.1 酶的命名 (1)习惯命名法: • 根据其催化底物来命名（蛋白酶；淀粉酶） • 根据所催化反应的性质来命名（水解酶；转氨酶；裂解酶等） • 结合上述两个原则来命名（琥珀酸脱氢酶） • 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点（胃蛋白酶、胰
蛋白酶、硷性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。
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(2)国际系统命名法（国际酶学委员会1961年提出）
系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶 字。
例如： • 习惯名称:谷丙转氨酶 • 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 • 酶催化的反应: • -酮戊二酸 + 丙氨酸谷氨酸 + 丙酮酸
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2.2 酶的分类
国际系统分类法
氧化还原酶 AH2+B 转移酶 Ax+C
A+BH2 A+Cx