首都师范大学考研生化知识点讲义

20081.天然蛋白质中不存在的氨基酸为：BA.半胱氨酸B.瓜氨酸C.甘氨酸D.甲硫氨酸2.蛋白质变性时，伴随的结构上的变化的是：CA.肽键的断裂B.氨基酸残基的化学修饰C.一些侧链基团的暴露D.氨基酸排列顺序的改变3.有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的PI分别为4.3,5.0,5.4,6.5,7.4，电泳时欲使其都泳向正极，缓冲溶液的PH应该是：DA.4.1B.6.0C.7.4D.8.14.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制效应应是：DA.Vmax降低，Km不变B.Vmax不变，Km降低C.Vmax不变，Km增加D.Vmax降低，Km降低5.酶原没有活性是因为：BA.酶蛋白肽链合成不完全B.活性中心未形成或未暴露C.酶原是普通的蛋白质D.缺乏辅酶或辅基6.2007年，新发现DNA分子上具有：A.甲基修饰B.磷酸化修饰C.S修饰D.烷基化修饰7.多酶体系中的酶通常具有以下性质：CA.只是在功能上有相互联系，在结构上互不相关，不存在相互作用B.不仅在功能上相互联系，在结构上也有相互关系，形成复合体C.上述两种情况都存在D.以上说法都不正确8.维生素B2在体内可转化为哪种成分：DA.NAD+B.CoASHC.TPPD.FAD9.下面关于分子伴侣的描述，错误的是：BA.一般为寡聚蛋白B.发挥作用时不需要消耗ATPC.参与新生肽链的折叠D.有些为热激蛋白10.在PCR反应中不需要以下哪种物质参加：CA.NDAB.DNA聚合酶C.RNAD.DntpE.引物11.氧化磷酸化作用是将生物氧化过程释放的自由能转移并生成：CA.NADPHB.NADHC.ATPD.FADH212.三羧酸循环的调节点不包括：AA.柠檬酸合成酶B.异柠檬酸脱氢酶C.α-酮戊二酸脱氢酶D.二氢硫辛酰胺脱氢酶13.在脂肪酸合成中，柠檬酸的作用是：DA.是脂肪合成酶的抑制剂B.是乙酰CoA羧化酶的激活剂C.是6-磷酸-葡萄糖酸酶激活剂D.运送乙酰CoA从细胞液到线粒体14.下列化合物中的哪一个不是脂肪酸β氧化所需的辅助因子：DA.NAD+B.CoASHC.FADD.NADP+15.哺乳动物在正常生理条件下，一般氨基酸的α氨基被脱去，主要通过：A.氨基酸氧化酶的作用B.转氨酶的作用C.转氨酶和谷氨酸脱氢酶的联合作用D.谷氨酸脱氢酶的作用16.RNaseH的特异切割：A.双链DNAB.RNA-DNA杂合分子中的DNAC.双链RNAD.RNA-DNA杂合分子中的RNA17.嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是：AA.IMPB.AMPC.GMPD.XMP18.辅酶Q是线粒体内膜：DA.NADH脱氢酶的辅酶B.琥珀酸脱氢酶的辅酶C.二羧酸载体D.氢载体19.没有高能键的化合物是：BA.磷酸肌酸B.谷氨酰胺C.ADPD.1，3-二磷酸甘油酸20.脱氧核糖核苷酸生成的方式是：BA.在一磷酸核苷水平上还原B.在二磷酸核苷水平上还原C.在三磷酸核苷水平上还原D.在核酸水平上还原21.tRNA分子3'-末端的碱基序列是：AA-3'B.AAA-3'C-3'D.AAC-3'22.真核生物RNA聚合酶的抑制剂是：A.利福霉素B.放线菌素C.利链霉素D.α-鹅膏蕈碱23.参与原核生物DNA损伤修复的酶是：A.DNA聚合酶ⅢB.核酶C.DNA聚合酶ⅠD.拓扑异构酶Ⅰ24.参与重组修复的酶系统中，具有交换DNA链活力的是：A.RecA蛋白B.RecB蛋白C.RecC蛋白D.DNA聚合酶Ⅰ25.关于DNA复制，下列哪项是错误的：DA.真核细胞DNA有多个复制起点B.为半保留复制C.亲代DNA双链都可做为模版D.子代DNA的合成都是连续进行的E.子代与亲代DNA分子核苷酸序列完全相同26.关于SOS修复，正确的是：A.是准确性差的修复方式B.可以完全修复DNA的损伤C.专用于嘧啶二聚体的修复D.专用于碱基切除修复27.基因有两条链，与mRNA序列相同（T代替U）的链叫做：AA.编码链B.反义链C.重链D.cDNA链28.在蛋白质合成中不消耗高能磷酸键的步骤是：CA.移位B.氨基酸活化C.肽键形成D.氨基酸-tRNA进位29.阻竭蛋白识别操纵子的什么：DA.启动子B.阻竭物基因C.结构基因D.操纵基因30.DEAE-纤维素层析法可用于分离纯化蛋白质，主要是由于：DA.蛋白质的溶解度不同B.蛋白质与层析介质吸附力不同C.蛋白质分子能与其对应的配体进行特异性结合D.蛋白质所带电荷不同31.Norheern杂交是用于鉴定：BA.DNAB.RNAC.蛋白质D.抗体E.引物32.关于G蛋白的叙述，错误的是：A.G蛋白能结合GDP或GTPB.G蛋白由α，β，γ3个亚基构成C.G蛋白的三个亚基结合在一起时才有活性D.激素-受体复合物能激活G蛋白33.氨酰tRNA合成酶的特点是：A.存在于细胞核内B.只对tRNA识别有专一性C.只对氨基酸识别有专一性D.对tRNA、氨基酸识别都有专一性34.小核仁RNA的功能包括：BA.作为mRNA的前身物B.参与tRNA加工C.催化RNA合成D.参与rRNA加工35.下列关于RNA干扰，目前认为不正确的描述是：A.一般发生在转录水平B.可特异性的降解目的mRNA，从而导致基因沉默C.小干扰RNA一般为双链RNA分子D.是一个依赖ATP的耗能过程36.转录真核mRNA的酶是：A.RNA聚合酶ⅠB.RNA聚合酶ⅡC.RNA聚合酶Ⅲ37.原核生物基因转录终止子在终止点前均有：A.回文结构B.多聚A序列C.TA TA序列D.多聚U序列38.噬菌体演示可用来研究：A.蛋白质-蛋白质相互作用B.蛋白质-核酸相互作用C.核酸-核酸相互作用D.噬菌体外壳蛋白性质39.人类基因组中为外显子编码的区域大约占：A.30%B.1.5%C.10%D.5%40.大肠杆菌某基因编码链5'端序列为：5'AGCACGAGGGGCAATCTGATGGTACGCCTA3，此DNA片段可编码几个氨基酸：A.10B.8C.4D.020091.在生理PH条件下，具有较大缓冲能力的氨基酸是：CA.CysB.GluC.HisD.LysE.Val2.破坏α-螺旋结构的氨基酸残基是：BA.ValB.ProC.LeuD.Ala3.下面关于肽键的描述哪一个是不正确的？A.肽键具有部分双键的性质B.肽键比正常的C-C单键短C.除Pro外，与肽键相连的两个Cα一般为反式结构型D.肽键可以自由旋转4.某蛋白质水解产物包括以下氨基酸：Val（PI5.96）、Lys（PI9.76）、Asp（PI2.77）、Arg（PI10.76）和Tyr（PI5.66）。

第一章绪论一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。

因此生物化学又称为生命的化学（简称：生化），是研究生命分子基础的学科。

生物化学是一门医学基础理论课。

二、生物化学的主要内容1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。

蛋白质、核酸2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。

研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律，是本课程的主要内容。

3．遗传信息的贮存、传递和表达，研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等，是当代生命科学发展的主流，是现代生化研究的重点。

三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础，并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。

本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课，而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。

五、学好生物化学的几点建议1．加强复习有关的基础学科课程，前、后期课程有机结合，融会贯通、熟练应用。

2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”，了解本课程重要性，激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。

3．每次学习时，首先必须了解教学大纲的具体要求，预读教材，带着问题进入学习。

4．学习后及时做好复习，整理好笔记。

5．学生应充分利用所提供的相关网站，从因特网上查找学习资料，提高课外学习和主动学习的能力。

6．实验实训课是完成本课程的重要环节。

亲自动手，认真、仔细完成每步操作过程，观察各步反应的现象，详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果，独立完成实验报告。

第一章蛋白质的化学一、蛋白质的分子组成（一）蛋白质的元素组成蛋白质分子主要元素组成：C、H、O、N、S。

特征元素：N元素（含量比较恒定约为16%） 故所测样品中若含1克N，即可折算成6.25克蛋白质。

（实例应用）（二）组成蛋白质的基本单位——氨基酸（AA）（一）编码氨基酸的概念和种类：蛋白质合成时受遗传密码控制的氨基酸，共有20种（二）氨基酸的结构通式：L-α-氨基酸（甘氨酸除外）（三）氨基酸根据R基团所含的基团，可分为酸性氨基酸（羧基）、碱性氨基酸（氨基及其衍生基团）和极性的中性氨基酸（羟基、巯基和酚羟基）。

生化知识点总结一、蛋白质结构与功能。

1. 氨基酸。

- 结构特点：氨基酸是蛋白质的基本组成单位，具有共同的结构通式，即中心碳原子连接一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链基团（R基）。

不同的氨基酸R 基不同，这决定了氨基酸的性质差异。

- 分类：根据R基的化学结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸等；根据R基的极性可分为非极性氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。

- 理化性质：- 两性解离：氨基酸分子中既含有酸性的羧基，又含有碱性的氨基，在不同的pH 溶液中可发生两性解离，当溶液pH等于其等电点（pI）时，氨基酸呈电中性。

- 紫外吸收：色氨酸、酪氨酸在280nm波长附近有最大紫外吸收峰，可用于蛋白质的定量分析。

2. 蛋白质的一级结构。

- 定义：蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序。

主要化学键为肽键，有些蛋白质还包括二硫键。

- 意义：一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。

例如，镰刀型红细胞贫血病就是由于β - 球蛋白N端第6个氨基酸残基由正常的谷氨酸被缬氨酸取代，导致蛋白质的一级结构改变，进而引起其空间结构和功能的异常。

3. 蛋白质的二级结构。

- 定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。

- 主要形式：- α - 螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。

其稳定因素是每个肽键的N - H和第四个肽键的C=O形成的氢键。

- β - 折叠：多肽链充分伸展，相邻肽段之间折叠成锯齿状结构，靠链间氢键维系。

可分为平行式和反平行式β - 折叠。

- β - 转角：常发生于肽链进行180°回折的转角处，由4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。

- 无规卷曲：没有确定规律性的肽链结构。

4. 蛋白质的三级结构。

- 定义：整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

考研笔记：生物化学复习知识点静态生物化学－结构和催化作用1.1 氨基酸、多肽和蛋白质1. 部分氨基酸的特殊性质：蛋白质中的氨基酸都是L 型的，D 型仅存在于细菌细胞壁上的小肽或抗菌肽中；只有Ile 和Thr 有两个手性碳原子，Gly 是唯一不含手性碳原子的AA,因此不具旋光性；Ser 、Thr、 Tyr，这些AA 残基的－OH 上磷酸化是一个十分普遍的调控机制，可进行可逆性磷酸化，可有效地控制细胞的生长和机体的各种反应；Asn、Gln 在生理pH 范围内其酰氨基不被质子化，因此侧链不带电荷；Cys，在pro 经常以其氧化型的胱氨酸存在，-S-S-二硫桥；His 是唯一一个R 基的pka 值在7 附近的AA，因此在PH7.0 附近有明显的缓冲作用；Phe：它的浓度的测定被用于苯丙酮尿症的诊断；Met 又称蛋氨酸，它是体内代谢中甲基的供体。

（SAM—S-腺苷蛋氨酸）；A280：Trp、Tyr 和Phe 残基的苯环含有共轭双键；Trp 显现磷光，是一种寿命较长的发射光，对研究蛋白质结构和动力学特别有用。

近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA 编码，可能是第21 种蛋白质氨基酸。

2. 氨基酸分类按照R 基的极性性质(能否与水形成氢键)20 种基本aa，可以分为4 类：非极性氨基酸（9 种）、不带电何的极性氨基酸（6 种）、带负电荷的aa(酸性aa，2种)、带正电何的aa(碱性aa，3 种)酶的活性中心：His、Ser、Cys3. 氨基酸的化学性质所有的α-AA 都能于茚三酮发生颜色反应生成紫色物质，570nm 测定；Pro 和羟脯氨酸生成亮黄色，440nm 测定；在近紫外区（200-400nm）只有芳香族AA 有吸收光的能力，含有共轭双键的化合物有吸收紫外光的特性，紫外吸收法定量蛋白质的依据；Trp>Tyr>Phe(紫外吸收能力) 在280nm 有最大光吸收。

结构特点：1.含苯环: phe2.含酚羟基: Tyr3.含吲哚环: Trp4.含羟基:Ser Thr5.含硫: Cys Met6.含胍基:Arg7.含咪唑基: His一、氨基酸的理化性质：两性电离等电点(p I）在水溶液中能两性电离而成兼性离子分子呈电中性时的溶液的p H值二、蛋白质的空间结构α螺旋螺旋主链右手螺旋（单链）,3.613氢键方向与螺旋纵轴平行，链氢键是α螺旋稳定的主要因素侧链基团位于螺旋外，不参与的组成，但对螺旋的形成与稳定有影响α螺旋稳定蛋白质空间构象β折叠:伸展的肽链结构肽键平面之间折叠成锯齿状，相邻两平面呈110度结构的维系依靠肽链间的氢键，氢键的方向与肽链长轴垂直肽链的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。

β转角：肽链出现180°转回折的“U”结构由第1个氨基酸残基的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键，中间包括10～12个原子，较α螺旋紧密常位于球蛋白分子表面，为蛋白质活性的重要空间结构部分π螺旋：左手螺旋4.4氢键维系螺旋稳定18，多见于胶原蛋白，3股左手螺旋盘绕形成右手超螺旋后转变为胶原纤维无规则卷曲：是蛋白质中一系列无序构象的总称是蛋白质分子结构与功能的重要肽段三、蛋白质变性：变性因素物理或化学因素（加热、酸、碱、有机溶剂、重金属离子等）机制蛋白质空间结构破坏，一级结构未破坏性质的变化（理化性质的改变和生物活性的丢失）溶解度降低/黏度增加结晶能力消失/生物活性丧失易被蛋白酶水解实际应用防止蛋白制剂/蛋白质药物的变性失活（低温保存）使细菌蛋白质变性失活，消毒杀菌（紫外线杀菌等）四、核苷酸1、核苷酸的生物学功能：核酸构件分子--- 一磷酸核苷；重要能量载体--- ATP；参与糖原合成--- UTP参与磷脂合成--- CTP；信号分子------- cAMP，cGMP ；辅酶----------- FAD/FMN，NAD/NADP一磷酸核苷（N M P/d N M P）核酸的构件分子二磷酸核苷（N D P/d N D P）N D P d N D P能量储存的载体（A D P A T P）三磷酸核苷（N T P/d N T P）R N A/D N A合成原料，参与能量代（A T P）；参与物质代（U T P，2.核酸的一级结构核酸的空间结构与功能：一级结构（D N A/R N A）核苷酸的排列顺序碱基的排列顺序D N A空间结构二级结构--双螺旋结构超螺旋结构/染色质原核生物：封闭的环状双螺旋真核生物：核小体→染色质→染色体（D N A+组蛋白）功能基因形式携带遗传信息基因：D N A分子中特定区域，核苷酸的排列顺序基因组：D N A分子的全序列所有编码R N A和蛋白质的序列+所有非编码序列反向平行互补双链3’→5’/5’→3’A=T G≡C原核生物真核生物rRNA种类5S 16S 33S 5S 5.8S 18S 28S核糖体(rRNA+rp)70S(30S小亚基50S大亚基)80S（40S小亚基60S大亚基）真核生物的mRNA参与蛋白质合成遗传信息的传递初级转录物核不均一RNA（hnRNA）外显子+含子成熟mRNA（无含子）mRNA=５’端帽子结构+５’非翻译区+编码区（外显子)+3’非翻译区+poly A５’端帽子结构: m7GpppN３’端尾结构: poly AR N A组学研究s n m R N A s种类/结构/功能七、核酸的变性、复性与杂交基因的位置鉴定两种核酸的相似性检测某些专一序列在待检样品中存在与否：基因芯片举例：HbA α2β2+血红素亚基之一与O2结合导致亚基间的盐键断裂构象轻微变化（紧密T型松弛R型）其它亚基与O2结合力八、生物催化物质部分概念总结：九、糖代糖的无氧酵解①己糖磷酸化己糖磷酸化带有负电荷/极性增高/反应限制在细胞质关键酶己糖激酶（Hexokinase）关键酶，催化不可逆反应，ATP 参与己糖激酶/葡萄糖激酶是同工酶6-磷酸果糖激酶1限速酶,催化不可逆反应，ATP 参与能量变化从Glc开始消耗2分子ATP从Gn开始消耗1分子ATP②1分子磷酸己糖裂解为2分子磷酸丙糖③2分子磷酸丙糖氧化为2分子丙酮酸⑴脱氢，加磷酸，形成高能磷酸键⑵脱去高能键，生成ATP*糖酵解过程中第一次产能*底物水平磷酸化⑶磷酸基转移⑷脱水，形成高能磷酸键⑸脱去高能键,生成丙酮酸*丙酮酸激酶催化不可逆反应，关键酶关键酶丙酮酸激酶(pyruvate kinase)关键酶，催化不可逆反应能量变化二次底物水平磷酸化,共产生4分子ATP 一次脱氢无氧: 乳酸脱氢酶辅酶有氧: 产生ATP(共4分子/6分子ATP) ④2分子丙酮酸还原为2分子乳酸*NADH+H+由3-磷酸甘油醛脱氢提供*LDH1（心肌中）对乳酸亲和力大LDH5（肝、肌肉）对丙酮酸亲和力大。

I.蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨棊酸残基的排列顺序蛋白质的二级结构是指多肽链屮主链原子的局部空间排布即构象蛋白质的三级结构多肽链中所有院子的空间排布蛋白质的四级结构亚基Z间的立体排布，接触部位的布局等2.简单蛋白质完全有氨基酸组成结合蛋口质除氨基酸外，还含有其他非氨基酸成分单体寡聚蛋白3.全陋即结合酶，由酶蛋白和辅助因子构成。

寡聚酶寡聚酶由2个或多个相同或不相同亚基组成的酶多酶复合体多种酶靠非共价键相互嵌合催化连续反应的体系4.醜的活性中心酶分子中直接与底物结介，并和酶催化作用直接冇关的区域廨活力是指晦催化一定化学反应的能力比活力代表酶制剂的纯度5.酶的激活剂一些物质可以改变一个无活性酶前体，使之成为有活性的酶，或加快某种酶反应的速率产生酶激活作用酶的抑制剂酶抑制剂是一类可以结合酶并降低其活性的分子6.蛋白质的等电点蛋白质溶液处于某一pH溶液时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等, 即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点氨基酸的等电点在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等, 成为兼性离了，呈电屮性，此时的溶液ph称该氨基酸的等电点7.盐析一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程盐溶在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。

8.核酸由核百酸或脱氧核苜酸通过3’ , 5’ ■磷酸二酯键连接而成的一类生物大分子。

核酸的一级结构是指核酸屮核廿酸的排列顺序9.高能化合物指体内氧化分解小，一些化合物通过能量转移得到了部分能量，把这类储存了较高能量的化合物10.氧化磷酸化作用是指冇机物包括糖、脂、氨基酸等在分解过程中的氧化步骤所释放的能量，驱动ATP合成的过程.在真核细胞屮，氧化磷酸化作用在线粒体屮发牛渗与氧化及磷酸化的体系以复合体的形式分布在线粒体的内膜上，构成呼吸链，也称电了传递链.其功能是进行电子传递、H+传递及氧的利用，产生H2O和ATP.II•乳酸发酵：指糖经无氧酵解而生成乳酸的发酵酒梢发酵：是在无氧条件下，微生物(如酵母菌)分解葡萄糖等有机物，产生酒楮、二氧化碳等不彻底氧化产物，同时释放岀少量能量搜索的过程12.脂肪酸B氧化第一步：CH3-(CH2) 14-COOH+ATP+CoASH 在软脂酰硫激酶催化生成了CH3-(CH2)14-CO~SCoA+AMP+PPi第二步：CH3・(CH2)14-CO〜SCoA在FAD作用下脱氢生成了CH3・(CH2)12・C=C・CO~SCoA 第三步：CH3-(CH2) 12-C=C-CO~SCoA 水化成CH3-(CH2) 12-CH(OH)-CH2-CO~SCoA笫四步：CH3-(CH2) 12-CH(OH)-CH2-CO-SCoA在NAD作用卞再脱氢生成了CH3・(CH2) 12・CO-CH2・CO 〜SCoA+3 ATP第五步：在辅酶A作用下硫解生成了CH3・（CH2）12・CO・CH2・CO〜SCoA+综上，一次脂肪酸B—氧化脱去两个碳分子生成5分了ATP,16酸经过7次B —氧化生成8个CH3・CO〜SCoA （乙酰辅酶A ）总过程：脱氢-水化-再脱氢-硫解酮体是脂肪酸在肝代谢的中间产物13.生糖氨基酸能通过代谢转变成葡萄糖的氨基酸牛酮氨基酸分解代谢过程屮能转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸转氨基作用指的是一种―氨基酸的―氨基转移到一种―酮酸上的过程联合脱氨基作用转氨某与谷氨酸氧化脱氨或是嚓吟核昔酸循环联合脱氨，以满足机体排泄含氮废物的需求14.酶分了对底物有选择性，那种学说解释，要点？诱导契合沖说当酶与底物分子接近时，酶蛋口受底物分子诱导，其构像发牛有利于底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合反应15.酶原激活由无活性的酶原，通过水解1个或儿个特定肽键，构象改变，成为冇活性的酶。

生化知识点整理生化部分：第一章糖类1.糖类是多羟醛、多羟酮或其衍生物，或水解时能产生这些化合物的物质。

2.糖类根据碳原子数分为丙糖、丁糖、戊糖、己糖；又根据聚合度可以分为单糖、寡糖、多糖。

3.糖类生物学作用：作为生物体的结构成分；作为生物体内的主要能源物质；在生物体内转变为其他物质；作为细胞识别的信息分子。

4.旋光异构：一种异构体使平面偏振光沿顺时针方向偏转，称为右旋型异构体，或D型异构体。

反之，L型异构体。

5.如果在投影式中（离羰基最远的手型C*）碳原子上-OH具有与D(+)-甘油醛C2-OH相同的取向，称为D型糖，反之则为L型糖。

羟甲基在环面上为D，下为L型。

6.许多单糖在水溶液中有变旋现象，原因是单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成，形成环状半缩醛或半缩酮。

经常发生在C5羟基和C1醛基形成六元环吡喃糖，或C5羟基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖。

7.在标准定位的Haworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方为alpha-异头物，上方为beta-异头物。

8.几乎所有的单糖及其衍生物都有旋光性；除了甘油醛微溶于水，其他单糖易溶于水。

9.蔗糖，无异构体，无变旋现象，无还原性，不能成脎。

10.乳糖，两种异构体，有变旋现象，具有还原性，能成脎。

11.麦芽糖，变旋现象在水溶解中形成alpha、beta 和开链混合物，具有还原性，能成脎。

12.多糖，非还原糖，无变旋现象，无甜味，一般不能结晶。

13.糖蛋白及其糖链：糖链的生物学功能——糖链在糖蛋白新生肽链折叠和缔合中的作用，糖链影响糖蛋白的分泌和稳定性，糖链参与分子识别和细胞识别（糖链与血浆中老蛋白的清除，糖链与精卵识别，糖链与细胞黏着）；糖链与糖蛋白的生物活性——糖链在酶的新生肽链折叠、转运和保护等方面普遍起作用，但糖链与成熟酶活性的关系因酶而异。

糖蛋白激素主要有腺垂体促激素类（FSH、LH、TSH和EPO等）。

每分子lgG平均含糖链三条，其中两条存在于Fc 段每条重链，其余位于Fab 段的高变异区。

生化知识点梳理 蛋白质水解 （1）酸水解：破坏色胺酸，但不会引起消旋，得到的是L-氨基酸。（2）碱水解：容易引起消旋，得到无旋光性的氨基酸混合物。 （3）酶水解：不产生消旋，不破坏氨基酸，但水解不彻底，得到的是蛋白质片断。 （P16） 酸性氨基酸：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸） 碱性氨基酸：Lys（赖氨酸）、Arg(精氨酸）、His（组氨酸) 极性非解离氨基酸： Gly（甘氨酸）、Ser(丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Cys（半胱氨酸）， Tyr（酪氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺） 非极性氨基酸：Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Pro（脯氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Trp（色氨酸）、Met（甲硫氨酸） 氨基酸的等电点 调整环境的pH，可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动，这时的环境pH称为氨基酸的等电点（pI）。 酸性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pKR） 碱性氨基酸：pI=1/2×（pK2+pKR） 中性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pK2） 当环境的pH比氨基酸的等电点大，氨基酸处于碱性环境中，带负电荷，在电场中向正极移动；当环境的pH比氨基酸的等电点小，氨基酸处于酸性环境中，带正电荷，在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外，所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳，都有旋光异构体，但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸（色氨酸）在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点：当蛋白质在某一pH环境中，酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶：低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析：加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质分子电荷，从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析：不同蛋白质对盐浓度要求不同，因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质： 破坏非共价键（次级键）和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。 α-螺旋 α-螺旋一圈有3.6个氨基酸，沿着螺旋轴上升0.54nm，每一个氨基酸残基上升0.15nm，螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时，由于氨基上没有多余的氢形成氢键，所以不能形成α-螺旋。 β-折叠 是一种相当伸展的肽链结构，由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角 广泛存在于球状蛋白中，是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键，使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构：指多肽链上若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角）彼此相互作用，进一步组成有规则的结构组合体（p63 ）。主要有αα，αβα，ββ三种。 结构域：是存在于球状蛋白质分子中的两个或多个相对独立的、空间上能够辨认的三维实体，每个由二级结构组成，充当三级结构的元件，其间由单肽键连接（p64）。 蛋白质测序的常用方法 ①N-末端分析：常用DNP法 ② C-末端分析：胰蛋白酶（Lys, Arg)凝乳蛋白酶（Trp，Phe ， Tyr） 溴化氢（只断裂Met羧基端形成的肽键） 酶