云大生化7.蛋白质III

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4.稳定胶原蛋白结构的作用力
稳定胶原三股螺旋的作用力:
一是螺旋间的范德华作用力;
二是螺旋链间氢键; 三是链间的共价交联
赖氨酸间的交联
吡啶啉结构。
(三)弹性蛋白
( 四 ) 肌 球 蛋 白
肌动蛋白结构
1.α- 螺旋的结构特征: Φ= -57o ;ψ=-47o ; 3.613-螺旋 螺距=5.4Å;每个氨基酸上升1.5 Å,直径=5 Å
2. α- 螺旋的偶极矩和帽化
3. α- 螺旋的手性 α- 螺旋都是右手的,其旋光性是α- 碳原子的不对策性与 α- 螺旋的构象不对称性的结合。 4.影响α- 螺旋的形成的因素: pH 的影响 一级结构与二级结构的关系(空间位阻,电荷效应,特殊结 构,如脯氨酸)。
(二)影响蛋白折叠的因素
1.二面角的转动 2.非键合原子之间的最小接触距离
两面角
两个肽平面以一个Cα为中心发生旋转
肽链中的肽平面
非键合原子最小接触距离
C N O H
C
0.320 (0.300)
0.290 (0.280)
0.270 (0.260)
0.280 (0.270)
0.270 (0.260) 0.270 (0.260)
第三章 蛋白质的三维结构
蛋白质的一级结构不具有 功能,只有形成正确的结构才 具有功能。二级结构以上的结 构叫高级结构,由于高级结构 是指各原子或基团在空间上的 分布,所以又叫空间结构,或 三维结构。
一、蛋白质的二级结构
维持空间构象的作用力
(一)维持蛋白质空间构象的作用力
作用力 氢键: α-螺旋,β-折叠 破坏因子
4、无规卷曲(randon coil)
指那些没有明确重复周 期结构的“卷曲结构”,它 并非是“无规”卷曲,而是 有序的非重复结构。这些无 规卷曲结构常常构成蛋白质 的活性结构部位和特异功能 部位。
三、纤维状蛋白
功能:动物支架蛋白,占一半或 一半以上。分子轴比大于10,
分类:可溶和不可溶两种:前者 包括角蛋白,胶原蛋白,后者包 括肌球蛋白和纤维蛋白原。注意, 有的象纤维状的蛋白是球状蛋白 的长轴方向的聚集体不是纤维蛋 白。
尿素,盐酸胍
H2NC(:NH)NH2 HCl
疏水作用: 形成球蛋白的核心 去垢剂,有机溶剂 Van der Waals力:稳定紧密堆积的集团和原子 离子键:稳定α-螺旋,三、四级结构 酸、碱 二硫键:稳定三、四级结构 还原剂 配位键:与金属离子的结合 螯合剂 EDTA
Pauling的生涯
LinusCarl Pauling1901-1994
0.240 (0.220)
0.240 (0.220) 0.240 (0.220) 0.200 (0.190)
N
O H
Ramachandran Plot
Ramachandran Plot
二、典型的二级结构
肽平面的相叠形成α 螺旋
1.α螺旋
右旋,3.6个氨 第n个AA(NH)与第n-4 基酸一个周期, 个 AA(CO)形成氢键, 螺距0.54 nm 环内原子数13。 氢键取向与主 轴基本平行
Keratin的结构特征
(一)角蛋白keratin的结构特征
堆积的B-折叠三位结构
交替层中的b-折叠中的丙氨酸(丝氨酸)和甘氨酸三位结构
Collagen的结构特征
(二)胶原蛋白Collagen的特殊性
组织中的胶原蛋白
结缔组织中的胶原蛋白
胶原蛋白的要点:
1.胶原的组织分布和类型
2.胶原的氨基酸组成 3.胶原蛋白的结构
1926年,留学Sommerfeld实验室(1年7个月) 1928年,发明杂化轨道, 创立量子化学 1930年,去Laurence Bragg实验室学X-ray衍射 1936年,与Mirsky一起发表蛋白质变性的理论---氢键 1937年,开始搭α-helix的模型,发现5.4A的周期,与 Astbury的Keratin蛋白测定得到的5.1A不符。此后化了 约10年的时间测定各种含肽键的小分子的结构,得出肽 键的6个原子在同一平面上的结论 1949年,人造丝X-ray数据发表,他看到了5.4A的周期 1950年, α-helix模型发表,次年发表β-sheet模型 1954年,Nobel化学奖 1963年,Nobel和平奖 70年代,提倡Vitamin C治百病
5.其它类型的螺旋:310-螺旋,螺旋,等等,但很少见于蛋 白质叠
平行β 折叠
平行β 折叠
β—折叠旋的结构特征: Φ= —139o ;ψ=+135o (反平行折叠) Φ= —119o ;ψ=+113o (平行折叠) β—折叠较为伸展。
Β 转角
3.β转角--半圈3.010 螺旋