Swiss-Pdb-Viewer软件的使用

Visio Viewer是一个非常实用的工具，可以帮助用户查看Visio文件，而无需安装Visio软件。

下面是Visio Viewer的使用方法：
1.打开Visio Viewer：首先，您需要打开Visio Viewer应用程序。

可以在
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2.打开Visio文件：在Visio Viewer中，选择“文件”菜单，然后选择“打开”。

在弹出的文件浏览器中，找到要查看的Visio文件，并单击“打开”。

3.浏览Visio文件：一旦打开Visio文件，您可以使用Visio Viewer中的工
具来浏览和查看文件内容。

可以使用缩放工具来放大或缩小文件，使用滚
动条来浏览文件中的各个部分。

4.打印Visio文件：如果您需要将Visio文件打印出来，可以在Visio Viewer
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在弹出的打印对话框中，选择所需的打印选项，并单击“打印”按钮。

5.关闭Visio Viewer：当您完成对Visio文件的查看和编辑后，可以关闭Visio
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在Visio Viewer中选择“文件”菜单，然后选择“关闭”。

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总之，使用Visio Viewer可以轻松查看和打印Visio文件，而无需安装Visio软件。

希望以上信息能帮助您更好地使用Visio Viewer。

pdb百科名片PDB文件物理结构PDB文件物理结构在我们目前使用的掌上电脑中，Palm操作系统由于其功能强大、应用软件多等特点，占有很大的比例。

PDB文件是Palm OS操作系统上数据文件类型。

一般我们在使用Palm系统的电子书时都会遇到这种文件，一般用于电子书或手机电子书 pdb是Palm DataBase的缩写,Palm OS所用文件的扩展名为.pdb。

还表示碳氧同位素标准样品以及可编程延迟模块，是DSP中的一种模块，可以用来计数和延时。

目录PDB文件阅读器文件的结构1. PDB文件组成2. PDB文件文件头3. PDB文件记录入口4. AppInfo和SortInfo结构碳氧同位素标准样品在计算机数据手册中含义PDB文件阅读器文件的结构1. PDB文件组成2. PDB文件文件头3. PDB文件记录入口4. AppInfo和SortInfo结构碳氧同位素标准样品在计算机数据手册中含义.NET Framework PDB文件PDB—Protein Data Bank—蛋白质数据库?展开编辑本段PDB文件阅读器可以使用PalmReader打开。

如果想把PDB文件转换成TXT文件查看，可以使用WavePDB转。

一. 设计思路PC端的PDB文件查看软件不多，PDBingo1.504是英文界面，中文内容也显示不出，这样就很不方便。

并且一些电子图书也只能在模拟器上看，如果碰到不同内码的汉字更是麻烦，鉴于此，我利用工作之余写了这个免费程序，方便各位朋友查看PDB文件结果和查看电子图书，希望我的劳动能给各位带来方便。

二. 功能介绍1. 查看PDB文件头信息，可以修改名称，模拟器不支持中文PDB名称文件使用此功能修改比较方便；2. 查看所有记录，并显示各个记录的偏移地址、长度、属性、标识等信息；3. 记录可以分文本方式、十六进制单记录以及浏览全部方式查看，并可以快速定位；4. 可以浏览标准的电子书文件(包括压缩格式)；5. 可以转换BIG5的电子书为GB格式；6. 可以转换GB的电子书为BIG5格式；7. 可以设置、保存看书的前后景颜色和字体；8. 可以保存PDB文件内容到文本文件；三. 软件特点1. 完全免费；2. 完全支持中文；3. 软件支持文件拖拽，拖住PDB文件往里扔即可显示该文件信息；四. 程序下载：见扩展阅读编辑本段文件的结构下面着重分析该文件的结构，及其在PC机上生成的方法。

蛋白结构分析和比较姓名________ 学号______________ 日期________年___月___日1.阅读分子月报科普短文，参阅相关文献，从蛋白质结构数据库下载以下蛋白质三维结构原子坐标文件，利用Swiss-PdbViewer显示观察，说明其结构特点。

1)猪胰岛素(4INS):(1)由几个亚基组成，每个亚基有几条多肽链，每条多肽链由哪些二级结构单元组成；(2)每条多肽链有几对链内二硫键，多肽链之间由几对二硫键连接；(3)每个亚基如何与锌原子结合。

2)抹香鲸肌红蛋白(1MBO):(1)由几股alpha螺旋组成；(2)与血色素卟啉环中央铁原子以配位健结合的是哪个组氨酸，该组氨酸位于第几股alpha螺旋；(3)与血色素携带的氧分子通过氢键连接的是哪个组氨酸，该组氨酸位于第几股alpha螺旋。

3)小鼠免疫球蛋白(1IGT):1)由几个亚基组成，每个亚基各有几个结构域；2)两条重链之间由几对二硫键连接，重链和轻链之间由几对二硫键连接；3)每个结构域内部的二硫键和色氨酸如何形成疏水内核；4)多糖链对稳定分子结构的作用。

4)水母（Jellyfish）绿色荧光蛋白(1GFL):(1)选择PDB原始文件中二聚体A链，保存为单个亚基1GFLa.pdb;(2)打开1GFLa.pdb，并用不同颜色显示二级结构beta折叠;(3)找出分子内部发光基团Ser65-Tyr66-Gly67并说明其发光机理。

5)核小体(1AOI):(1)用不同颜色显示组蛋白8个亚基；(2)观察DNA分子碱基配对特点；(3)显示组蛋白表面与DNA相互作用的碱性氨基酸。

2.斑头雁和灰雁血红蛋白比较实例1)从UniProt数据库中提取斑头雁和灰雁血红蛋白alpha亚基序列，进行序列比对，找出差异位点。

2)用SwissPDB-Viwer软件中选择并保存灰雁氧合血红蛋白1FAW中四个亚基中的A链B链两个亚基。

3)用结构叠合方法分析比较灰雁氧合血红蛋白A链B链两个亚基与斑头雁血红蛋白1A4F两个亚基的结构，计算基于alpha碳叠合后的均方根误差（RMSD）。

人巨细胞病毒包膜糖蛋白B的B细胞抗原表位预测彭波;谢伟岸;黄超洋;刘腊兰;吴舒婷;张风华;常海艳;刘如石;李小曼【摘要】目的:通过生物信息学方法分析人巨细胞病毒包膜糖蛋白B(gB)的三级结构并预测其线性B细胞抗原表位.方法:根据人巨细胞病毒gB蛋白的胞外域序列,利用DNAStar软件分析其二级结构和表面特性,联合在线B细胞表位预测程序BcePred,通过其理化特性来综合预测该蛋白可能的线性B细胞抗原表位;利用SWISS-MODEL服务器的同源建模方法构建gB蛋白的三级结构模型,对在生理三聚体条件下该蛋白各预测表位进行验证.结果:成功预测出人巨细胞病毒gB蛋白的多个线性B细胞抗原表位区段,其中预测出的5个表位区段不属于任何已发现的抗原区域,为后续验证其优势中和表位,研制安全、高效的表位疫苗奠定了理论基础.【期刊名称】《湖南师范大学自然科学学报》【年(卷),期】2013(036)005【总页数】5页(P65-69)【关键词】生物信息学;人巨细胞病毒;包膜糖蛋白B;B细胞抗原表位【作者】彭波;谢伟岸;黄超洋;刘腊兰;吴舒婷;张风华;常海艳;刘如石;李小曼【作者单位】湖南师范大学生命科学学院,中国长沙410081;湖南师范大学生命科学学院,中国长沙410081;湖南师范大学生命科学学院,中国长沙410081;湖南师范大学生命科学学院,中国长沙410081;湖南师范大学生命科学学院,中国长沙410081;湖南师范大学生命科学学院,中国长沙410081;湖南师范大学生命科学学院,中国长沙410081;湖南师范大学生命科学学院,中国长沙410081;湖南师范大学生命科学学院,中国长沙410081【正文语种】中文【中图分类】R373人巨细胞病毒(human cytomegalovirus，HCMV)，又称人疱疹病毒5型，属于β疱疹病毒亚科，是广泛感染人类的病毒之一.在免疫抑制的病人中，巨细胞病毒的原发或复发感染往往引起严重后果［1］;此外，孕妇也是该病毒的高危人群，胎儿的先天性感染常造成流产、畸形、听力障碍、发育迟缓等［2］.HCMV的包膜糖蛋白B(glycoprotein B，gB)在病毒感染及诱导机体产生免疫反应中都起到了重要作用.自然感染的人群中普遍存在抗gB的抗体;其中针对gB的中和抗体占HCMV全部中和抗体的绝大部分［3-4］;实验也证明，针对gB的中和抗体可以有效阻止病毒在细胞间的传播以及病毒与细胞的融合［5］.在人巨细胞病毒的疫苗开发研究中，gB是首选的标靶，也一直是热点［6-7］.在gB已证实的3个抗原区域(AD-1，AD-2，AD-3)的基础上，2011年又发现了2个新的抗原区域(AD-4，AD-5)［8］.鉴于该蛋白的重要功能以及HCMV严格的种属特异性，建立模式动物模型进行研究存在一定的困难，因此采用理论模拟预测gB蛋白B细胞的未知抗原表位意义重大.本文通过生物信息学方法来预测人巨细胞病毒gB蛋白的线性B 细胞抗原表位，希望可以发现新的潜在表位，为后续的实验研究提供一定参考.1 方法1.1 人巨细胞病毒gB蛋白的氨基酸序列检索人巨细胞病毒AD169株UL55基因编码的gB蛋白的氨基酸序列(基因登录号为BK000394.5)，选取其胞外域序列(前706位氨基酸，其中1-24位为信号肽序列).1.2 人巨细胞病毒gB蛋白的二级结构预测利用DNAStar软件的Protean模块，采用Chou-Fasman方法通过氨基酸残基的晶体结构来分析预测其二级结构［9］;采用Garnier-Robson方法通过计算特定氨基酸残基在结构内部的可能性来分析预测其二级结构［10］.1.3 人巨细胞病毒gB蛋白的B细胞表位预测利用DNAStar软件的Protean模块通过表位的理化性质进行预测:采用Kyte-Doolittle方法预测其亲水性［11］;采用 Emini方法预测蛋白质的表面可能性［12］;采用 Karplus-Schulz方法预测其柔韧性［13］;采用 Jameson-Wolf方法预测其抗原指数［14］.综合考虑各项预测方法来推断预测gB蛋白的线性B细胞表位［15］.1.4 人巨细胞病毒gB蛋白的B细胞表位在线预测利用 B 细胞表位在线预测程序(http://www.imtech.res.in/raghava/bcepred/index.html)［16］，以亲水性、柔韧性、极性和暴露表面4种参数联合的方式对gB蛋白的线性B细胞表位进行在线分析.1.5 人巨细胞病毒gB蛋白的三级结构预测利用Swiss Pdb Viewer软件［17］，选择ProjectMode，以基于SWISSMODEL服务器的同源建模方法构建gB蛋白的三级结构及其三聚体模型.通过对其分子表面的分析对预测的表位进行验证.2 结果2.1 人巨细胞病毒gB蛋白的二级结构预测采用Chou-Fasman方法预测发现，gB蛋白的二级结构以β叠片为主，同时存在大量α螺旋与β叠片的交叉分布，并且在各β叠片之间存在丰富的转角结构(图1).采用Gamier-Robson方法预测gB蛋白的二级结构，同样发现其存在大量α螺旋和β折叠结构，且较Chou-Fasman方法预测的数量要多，同时在各β叠片单元之间存在长短不一的β转角和无规卷曲结构(图2).图1 Chou-Fasman方法预测gB蛋白的二级结构Fig.1 Secondary structure of gB predicted by Chou-Fasman method图2 Gamier-Robson方法预测gB蛋白的二级结构Fig.2 Secondary structureof gB predicted by Gamier-Robson method综合Chou-Fasman和Gamier-Robson两种方法预测的结果，人巨细胞病毒gB 蛋白存在许多由β转角和无规卷曲构成的柔性区域，分别为第24～43，58～61，85～92，150～153，163～166，187～190，202～209，215～223，234 ～237，247 ～250，261 ～289，300 ～314，405 ～416，423 ～426，447 ～450，457 ～465，523 ～526，569 ～576，585～598，620～623，673～676，702～705位氨基酸残基区段.2.2 人巨细胞病毒gB蛋白的B细胞表位预测采用Kyte-Doolittle亲水性、Emini表面可能性、Karplus-Schultz柔韧性和Jameson-Wolf抗原指数方法预测gB蛋白的亲水性(图3A)、表面可能性(图3B)、柔韧性区域(图3C)及抗原指数(图3D)，并综合考虑以上参数来推断预测gB蛋白的线性B细胞表位.通过比较发现gB蛋白的高亲水性区域、高表面可能性区域、高柔韧性区域及高抗原指数区域在肽段上分布比较均匀，并且存在大量重叠区域，分别为第26～51，67～70，76～80，85 ～88，115 ～121，204 ～210，216 ～224，230 ～237，257 ～261，280 ～286，292 ～296，309 ～318，337 ～340，351 ～362，377 ～382，406 ～416，433 ～438，446 ～449，456 ～467，488 ～491，508 ～521，566 ～569，594 ～598，604 ～608，653～659，667～672，687～694位氨基酸残基区段.这些重叠区域很可能高度亲水，暴露在分子表面，并具有一定的柔韧性，发生扭曲的几率较高，容易与抗体进行嵌合，因而推测在这些区域中很可能形成B细胞表位.图3 (A)Kyte-Doolittle方法预测gB蛋白的亲水性;(B)Emini方法预测gB蛋白的表面可能性;(C)Karplus-Schultz方法预测gB蛋白的柔韧性区域;(D)Jameson-Wolf方法预测gB蛋白的抗原指数Fig.3 (A)Hydrophilicity of gB predicted by Kyte-Doolittle method，(B)Surface Probability of gB predicted by Emini method，(C)Flexible Regions of gB predicted by Karplus-Schultz method，(D)Antigenic Index of gB predicted by Jameson-Wolf method2.3 人巨细胞病毒gB蛋白的B细胞表位在线预测利用B细胞表位在线预测程序BcePred，选取成功率最高的亲水性、柔韧性、极性和暴露表面4种参数联合方式，预测gB蛋白的线性B细胞表位(图4).结果显示在第25～51，86～92，117～125，139～145，172～183，201 ～212，215 ～225，230 ～237，252 ～264，280 ～288，334 ～344，347 ～365，373 ～384，405 ～415，430 ～441，452～468，562～573，602～612，664～675，678～703位氨基酸残基区段中很可能形成 B 细胞表位.其中第25 ～50，203 ～209，357 ～365，377 ～383，410 ～415，454 ～464，564 ～568，603 ～609，664 ～673，680 ～698 位氨基酸残基区段由于综合评分非常高而有非常大可能形成B细胞表位.同时结果表明，BcePred程序与Protean程序的预测结果存在很大的吻合.2.4 人巨细胞病毒gB蛋白的三级结构预测利用Swiss PdbViewer软件，以HSV-1的gB蛋白(PDB编号3NW8)为模板，同源建模构建gB蛋白的三级结构及其三聚体模型(图5).该蛋白的分辨率为0.276 nm，与HCMV的gB蛋白序列一致性达到了28%，故认为是较为合适的模板.通过对gB蛋白三聚体模型的分析，作者认为第204～210位和687～694位氨基酸残基由于位于蛋白内部，暴露的分子表面极少，所以不太可能形成B细胞表位. 综合之前的结果，最终预测gB蛋白的可能B细胞表位为第25～51，85～88，117～121，216～224，230～237，257 ～261，280 ～286，337 ～340，351 ～362，377 ～382，406 ～415，433 ～438，456 ～468，566 ～569，604 ～608，667～672位氨基酸残基区段(图6).3 讨论蛋白质中某段氨基酸能否成为B细胞抗原表位与它是否位于蛋白质表面，是否具有有利于与抗体结合的各种因素有关，因此可以根据这些特点结合蛋白质的理化特性来预测其线性B细胞表位.利用Kyte-Doolittle亲水性指数方案、Emini蛋白质的表面可能性方案、Karplus-Schultz柔韧性方案和Jameson-Wolf抗原性指数方案进行综合评判，是一种较成功的预测蛋白质线性B细胞表位的方法［18］. 图4 BcePred方法预测gB蛋白的B细胞表位(部分结果)Fig.4 B cell epitopes of gB predicted by BcePred programBcePred是一种基于蛋白质的理化特性对其线性B细胞表位进行预测的在线程序.该程序利用包含1 029个B细胞表位的数据库，可以通过7种不同的参数对蛋白质B细胞表位进行预测.它的预测准确度可以达到53%～57%，其中4种参数联合的方法达到了59%的高准确度［16］.蛋白质B细胞表位与蛋白质的二级结构也有较大关系.其中α螺旋、β叠片结构规则，有氢键维持，不易形变，很难合适地与抗体嵌合;且它们经常处于蛋白质的内部，因而很少有机会成为抗原表位区域.蛋白质中的β转角及无规卷曲则多出现在蛋白表面，形成突出结构，并且可以发生一定幅度的形变，利于与抗体嵌合，从而成为抗原表位的可能性较大［19］.因此通常将蛋白质的二级结构预测作为确定抗原表位的辅助手段.按Chou-Fasman方法和Karplus-Schulz方法预测的二级结构中，预测的表位区域多位于β-折叠区域的交界区.图5 gB胞外域的三级结构预测模型(A)gB单体模型;(B)gB三聚体分子表面模型.蛋白骨架用绿色显示，预测表位区域用红色显示.Fig.5 Tertiary structure of gBpredicted by SWISSMODEL server(A)Ribbon diagram of a gB monomer;(B)Molecular surface representation of the trimeric gB.Predicted epitopes shown in red.图6 预测的表位区段与已知抗原区域比较注:图上半部分为已知抗原区域位置，分别用不同颜色横条表示不同抗原区域;下半部分蓝色横条表示预测表位区段的位置.各位置的起始和终止氨基酸已用数字标出.Fig.6 Comparison of predicted epitopes and known epitopesThe regions representing individual epitopes are displayed in different colors and numbers of corresponding residues are given.同源建模是目前最为成功且最为实用的蛋白质三级结构预测方法.在序列相似度较高的情况下，一般认为同源建模得到的三级结构是可信的［20］.蛋白质的B细胞表位应该位于分子表面，且应该存在较大的表面接触区域，通过对蛋白质三级结构的分子表面进行分析，可以对预测的表位进行验证.本研究运用生物信息学手段，利用亲水性、表面可能性、柔韧性、抗原指数分析表面特性，联合在线预测程序BcePred，进一步结合分析二级结构和三级结构，综合预测人巨细胞病毒gB蛋白的线性B细胞抗原表位.在预测出的16个高可能性B 细胞表位区段中，大部分属于实验已经验证的抗原区域(图6):2个属于AD-1区域(第560～680位氨基酸残基)，4个属于AD-4区域(第121～132，344～438位氨基酸残基)，5个属于AD-5区域(第133～343位氨基酸残基)［8］.作者没有预测出属于AD-2区域(第50～77位氨基酸残基)的表位，可能是由于采取了较为保守的选择方式，为了提高准确率而去除了很多可能性较小的区段.同时，作者预测出的5个B细胞表位区段不属于任何已发现的抗原区域，这些高可能性的表位区段还有待进一步的实验验证.参考文献:［1］BOECKH M，LJUNGMAN P.How we treat cytomegalovirus in hematopoietic cell transplant recipients［J］.Blood，2009，113(23):5711-5719.［2］BOPPANA S B，PASS R F，BRITT W J，et al.Symptomatic congenital cytomegalovirus infection:neonatal morbidity and mortality［J］.Pediatr Infect Dis J，1992，11:93-99.［3］SCHOPPEL K，KROPFF B，SCHMIDT C，et al.The humoral immune response against human cytomegalovirus is characterized by a delayed synthesis of glycoprotein-specific antibodies［J］.J Infect Dis，1997，175(3):533-544.［4］MARSHALL G S，RABALAIS G P，STOUT G G，et al.Antibodies to recombinant-derived glycoprotein B after natural human cytomegalovirus infection correlate with neutralizing activity［J］.J Infect Dis，1992，165(2):381-384.［5］NAVARRO D，PAZ P，TUGIZOV S，et al.Glycoprotein B of human cytomegalovirus promotes virion penetration into cells，transmission of infection from cell to cell，and fusion of infected cells［J］.Virology，1993，197(1):143-158.［6］BERNSTEIN D I，REAP E A，KATEN K，et al.Randomized，double-blind，Phase 1 trial of an alphavirus replicon vaccine for cytomegalovirusin CMV seronegative adult volunteers［J］.Vaccine，2009，28(2):484-493. ［7］PASS R F，ZHANG C，EVANS A，et al.Vaccine prevention of maternal cytomegalovirus infection［J］.N Engl J Med，2009，360:1191-1199.［8］POTZSCH S，SPINDLER N，WIEGERS A K，et al.B cell repertoire analysis identifies new antigenic domains on glycoprotein B of human cytomegalovirus which are target of neutralizing antibodies［J］.PLoS Pathog，2011，7(8):e1002172.［9］CHOU P Y，FASMAN G D .Prediction of the secondary structure of proteins from their amino acid sequence［J］.Adv Enzymol Relat Areas Mol Biol，1978，47:45-148.［10］GARNIER J，OSGUTHORPE D J，ROBSON B.Analysis of the accuracy and implications of simple methods for predicting the secondary structure of globular proteins［J］.J Mol Biol，1978，120(1):97-120.［11］KYTE J，DOOLITTLE R F.A simple method for displaying the hydropathic character of a protein［J］.J Mol Biol，1982，157(1):105-132. ［12］EMINI E A，HUGHES J V，PERLOW D S，et al.Induction of hepatitis A virus-neutralizing antibody by a virus-specific synthetic peptide［J］.J Virol，1985，55(3):836-839.［13］KARPLUS P A，SCHULTZ G E.Prediction of chain flexibility in proteins［J］.Naturwissenschaften，1985，72(4):212-213.［14］JAMESON B A，WOLF H.The antigenic index:a novel algorithm for predicting antigenic determinants［J］.Comput Appl Biosci，1988，4(1):181-186.［15］吕燕波，万瑛，吴玉章.SARS病毒基因组所编码的E蛋白的二级结构和B 细胞表位预测［J］.免疫学杂志，2004，19(6):407-410.［16］SAHA S，RAGHAVA G P S.BcePred:Prediction of continuous B-cell epitopes in antigenic sequences using physico-chemical properties［J］.Artificial Immune Systems，2004，3239:197-204.［17］GUEX N，PEITSCH M C.SWISS-MODEL and the Swiss-Pdb Viewer:an environment for comparative protein modeling［J］.Electrophoresis，1997，18(15):2714-2723.［18］吴玉章，朱锡华.研究蛋白质抗原表位的方法学评述［J］.国外医学(免疫学分册)，1991，14(5):245-248.［19］BARLOW D J，EDWARDS M S，THORNTON J M.Continuous and discontinuous protein antigenic determinants［J］.Nature，1986，322:747-748.［20］SCHWEDE T，KOPP J，GUEX N，et al.SWISS-MODEL:an automated protein homology-modeling server［J］.Nucleic Acids Res，2003，31(13):3381-3385.。

SWISS-MODEL 蛋白质结构预测SWISS-MODEL是一项预测蛋白质三级结构的服务，它利用同源建模的方法实现对一段未知序列的三级结构的预测。

该服务创建于1993年,开创了自动建模的先河,并且它是讫今为止应用最广泛的免费服务之一。

同源建模法预测蛋白质三级结构一般由四步完成：1.从待测蛋白质序列出发，搜索蛋白质结构数据库（如PDB,SWISS-PROT等），得到许多相似序列（同源序列），选定其中一个（或几个）作为待测蛋白质序列的模板；2.待测蛋白质序列与选定的模板进行再次比对，插入各种可能的空位使两者的保守位置尽量对齐；3.建模：调整待测蛋白序列中主链各个原子的位置，产生与模板相同或相似的空间结构——待测蛋白质空间结构模型；4.利用能量最小化原理，使待测蛋白质侧链基团处于能量最小的位置。

最后提供给用户的是经过如上四步（或重复其中某几步）后得到的蛋白质三级结构。

SWISS-MODEL工作模式SWISS-MODEL服务器是以用户输入信息的最小化为目的设计的，即在最简单的情况下，用户仅提供一条目标蛋白的氨基酸序列。

由于比较建模程序可以具有不同的复杂性，用户输入一些额外信息对建模程序的运行有时是有必要的，比如，选择不同的模板或者调整目标模板序列比对。

该服务主要有以下三种方式:?First Approach mode(简捷模式）：这种模式提供一个简捷的用户介面：用户只需要输入一条氨基酸序列，服务器就会自动选择合适的模板。

或者，用户也可以自己指定模板（最多5条），这些模板可以来自ExPDB模板数据库（也可以是用户选择的含坐标参数的模板文件）。

如果一条模板与提交的目标序列相似度大于25%，建模程序就会自动开始运行。

但是，模板的可靠性会随着模板与目标序列之间的相似度的降低而降低，如果相似度不到50%往往就需要用手工来调整序列比对。

这种模式只能进行大于25个残基的单链蛋白三维结构预测。

?Alignment Interface（比对界面）：这种模式要求用户提供两条已经比对好的序列，并指定哪一条是目标序列，哪一条是模板序列（模板序列应该对应于ExPDB模板数据库中一条已经知道其空间结构的蛋白序列）。

DeepV‎i ew (曾经叫做Swiss‎-PdbVi‎e wer), 也叫DV 或SPV，是一种界面‎友好，基于计算机‎应用，功能强大的‎三维图形软‎件工具。

它是由瑞士‎日内瓦分子‎生物服务器的 ExPAS‎y设计的，生物学家可‎以通过英特‎网从该服务‎器免费获得‎。

一． Overv‎i ew Swiss‎-Pdb Viewe‎r又叫Deep View. 它的功能如‎下：a.显示和分析‎生物大分子‎（prote‎i n）的结构与图‎解；b.给予一段氨‎基酸序列，从头建立蛋‎白质结构模‎型 c.找出并显示‎蛋白质中、蛋白质间、基团间的氢‎键 d.通过检晶仪‎检测电子密‎度图，判断电子密‎度图谱和模‎型的质量，从而可以确‎定蛋白质模‎型中许多普‎通类型的缺‎陷；e.同时显示分‎析多个蛋白‎质的3D 结构和序列‎；f.计算氨基酸‎残基的静电‎力和分子表‎面携带的最‎小自由能。

g.对序列已知‎结构未知的‎蛋白质，Deep View 会将氨基酸‎序列递交给‎ExPAS‎Y , 通过找到同‎源序列进行‎比对，将比对结果‎通过 ExPAS‎Y递交给 Swiss‎Model‎，做出同源模‎型。

二．Getti‎n g Start‎e d 载入一个蛋‎白质分子的‎方法有以下‎几种a.可以直接在‎菜单file→open‎PDB‎file‎b.也可以在打‎开 PdbVi‎e wer 之后再直接‎把pdb 文件拖进去‎即可c.另外也可以‎通过快捷键‎ctrl+o 打开pdb 文件 d.在菜单file 最下面的最‎近使用的pdb 文件中直接‎打开e.在菜单file 中点击 Impor‎t,出现对话框‎，在Name 栏中键入PDB ID，如“1HEW”‎，点击“Grab‎from SERVE‎R”下面的“PDB‎File”‎，模型就会以‎棍状形式出‎现。

从这里我们‎可以看出，载入一个蛋‎白分子，不仅可以使‎用PDB ID,还可以使用‎ExPDB‎ID,Swiss‎M odel‎中的编号，Uppsa‎l a EDS 中的电子密‎度图编号，pubch‎e m CID，Unipr‎o t 和GenBa‎n k 中的序列号‎等。