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酶促反应的机制专题培训课件

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酶催化反应机制课件

酶催化反应机制课件

酶的活性受到温度、pH值、抑制剂和激活剂等多种因素的影响。
03
酶的分类与命名
根据酶所催化的反应类型，可以将酶 分为氧化还原酶类、水解酶类、转移 酶类、裂合酶类和合成酶类等。
酶的命名一般采用系统命名法，根据 其催化的反应和底物特点进行命名， 例如淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶等。
酶的结构与功能
酶的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构等 层次，其中一级结构是指氨基酸的排列顺序，二级结构是指 肽链的折叠方式，三级结构是指蛋白质的三维空间结构。
酶的抑制作用
04
竞争性抑制
定义
竞争性抑制是指抑制剂与底物在 酶的活性中心竞争性结合，降低 酶与底物的亲和力，从而抑制酶
的活性。
特点
抑制剂与底物结构类似，能与底物 争夺酶的同一可结合位点，从而干 扰底物与酶的结合。
实例
例如，丙二酸对琥珀酸脱氢酶的竞 争性抑制，因为丙二酸与琥珀酸在 酶的活性中心发生了竞争性结合。
酶的未来发展将面临一些挑战，如提 高酶的稳定性和降低生产成本等。
THANKS.
酶的催化机制模型
锁钥模型
酶活性中心与底物的形状和化学性质相匹配，如同锁与钥匙的关 系。
诱导契合模型
酶与底物结合后诱导酶的构象变化，使酶活性中心更好地适应底物。
三点附着模型
酶活性中心的三个关键位点与底物的三个可结合点相匹配，形成稳 定的复合物。
酶促反应动力学
03
酶促反应速率与底物浓度关系
1 2 3
底物浓度对酶促反应速率的影响
随着底物浓度的增加，酶促反应速率通常会加快， 但当底物浓度达到一定值后，反应速率将不再增 加。
酶饱和现象
当底物浓度增加到一定值时，酶促反应速率达到 最大值，此时酶已经饱和，底物浓度再增加也无 法提高反应速率。

第二章 生物反应动力学 1 酶促反应 PPT课件

第二章 生物反应动力学 1 酶促反应 PPT课件

经典酶学研究中，酶活力的测定是在反应 的初始短时间内进行的，并且酶浓度、底物浓 度较低，且为水溶液，酶学研究的目的是探讨 酶促反应的机制。 工业上，为保证酶促反应高效率完成，常 需要使用高浓度的酶制剂和底物，且反应要持 续较长时间，反应体系多为非均相体系，有时 反应是在有机溶剂中进行。
1.1.3 酶促反应的特征
优点：
• • • •
常温、常压、中性范围（个别除外）下进行反应； 与一些化学反应相比，省能且效率较高； 专一性好； 反应体系较简单，反应过程的最适条件易于控制等。
不足：
• 多限于一步或几步较简单的生化反应过程； • 一般周期较长。
1.1.4
研究酶促反应的目的
对工程技术人员而言，仅用于解释酶促反应的 机制是不够的，还应对影响其反应速率的因素进行 定量分析，建立可靠的反应速率方程式，为反应器 的合理设计合反应过程的最佳条件选择服务。
1.2 均相酶促反应动力学
• ������ 均相酶反应：系指酶与反应物系处于同一 相—液相的酶催化反应，它不存在相间的物质传 递。
• ������ 非均相酶反应：系指酶与反应物系处于不同 相的酶催化反应，反应过程存在相间的物质传递。
1.2.1 酶促反应动力学基础
1 影响酶促反应速率的因素
酶 促 反 应 速 率 的 影 响 因 素 浓度因素： 酶浓度、底物浓度、产物浓度、效应物浓度。
积分
(C A0
1 dCD k 2 dt C D )(C B 0 C D ) 1 1 1 ( )dCD k 2 dt C B 0 ) C A0 C D C B 0 C D
(C A0
(C A0
C (C C D ) 1 ln B 0 A0 k 2t C B 0 ) C A0 (C B 0 C D )

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五、Km和Vmax值的测定
(2) 双倒数 作图法
将米氏方 程式两侧 取双倒数， 以1/v1/[s]作图， 得出一直 线.
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
五、Km和Vmax值的测定
(3) Hanes— Woolf作图法
- d[ES] / dt = k2[ES] + k3[ES]
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
二、酶促反应的动力学方程式
当酶体系处于动态平衡时，ES的形成速 度和分解速度相等
k1([E] — [ES]) * [S] = k2[ES] + k3[ES]
因为当底物浓度很高时，酶反应速率（v）与 [ES]成正比，即
v = k3[ES] ,代入（1）式得：
V = k3[E][S] / (Km+[S])
（2）
当底物浓度很高时所有的酶都被底物饱和而转 变为ES复合物，即[E]=[ES]，酶促反应达到最 大速度Vmax，所以
Vmax = k3[ES] = k3[E]
i =1-a (4) 抑制百分数; i %=(1-a) x 100% 通常所谓抑制率是指抑制分数或抑制百分数。
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
二、抑制作用的类型
v 根据抑制作用是否可逆:
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目

酶促反应的特点与机制PPT课件

酶促反应的特点与机制PPT课件

第6页/共19页
第二节 酶促反应的特点与机制
1 特点
机制 (1) 特异性
①三点结合
②锁钥学说 ③诱导契合 (2) 高效性
H
H
• “三点结合”的催化理论
• 酶与C底物的结合处至少有三C 个点，
而且只O有H一种情况是完全结合CO的O形H式。
H只3C有
这
种情C况O下OH，不H对3称C
催
OH 化作用才
能实现。
• E + S ==== E-S P + E
• 许多实验事实证明了E－S复合物的存 在。E－S复合物形成的速率与酶和底 物的性质有关。
第10页/共19页
第二节 酶促反应的特点与机制
1 特点
机制
(1) 特异性
(2) 高效性
① 中间物
② 活化能
③ 机制
• 活化能
• 是指一定温度下，使1mol反应物 全部转化为活化分子所需要的能量。
为
6
*1 (2)
0
6
特m点o
l
/
m
o
l
.
S
。
• 用-淀粉①酶高催效性化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可催化2吨淀粉水解。
② 特异性
③条件温和
④ 可调节
⑤变性失活
机制
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第二节 酶促反应的特点与机制
1 特点
(1) 共性
(2) 特点
① 高效性
② 特异性
③条件温和 ④ 可调节 ⑤变性失活
(2) 高效性
成为能与靠底近物分子密酶切复结原合－的催构化象定剂。
诱导 电性吸
契合 向
互补性/共19页
能否契合— 专一性的酶由来

酶促反应的速率和影响因素PPT(完整版)

酶促反应的速率和影响因素PPT(完整版)
1931年，德国化学家Michaelist和Menten根据中间产物学说对酶 促反应的动力学进行研究，推导出了整个反应中的底物浓度和反 应速度关系著名公式，即米氏方程
Km——米氏常数
Vmax——最大反应速率
Leonor Michaelis (1875-1949) Maud Menten (1879-1960
3、当反应速率等于最大速率一半时，即V=0.5Vmax时。则
Km=【S】
米氏方程所规定动力学规律，是酶促反应的一项基本熟悉属性
米氏常数的求法，双倒数作图法
可以将米氏方程的形式加以改变，将方程两边同时取倒数，使方 程变成y=ax+b的直线方程
米氏常数K,m的意义
由米氏方程可知，当反应速度等于最大反应速度的一半时，即
适合条件下，酶促反应速率最大，在不同的pH条件下，酶的活性
中心与底物之间形成氢键的能力和方向不同，其结果是影响了 酶——底物过渡态的形成和稳定程度，从而对酶的活性产物影响。
pH对于不同的酶也不一样
E-S复合物的形成的速率和酶与底物的性质有关。 3、当反应速率等于最大速率一半时，即V=0. 酶促反应的速率和影响因素 温度对酶促反应速率的影响有俩个方面 酶促反应的速率和影响因素 反应速率与底物浓度成正比； Leonor Michaelis (1875-1949) Maud Menten (1879-1960 反应速率与底物浓度成正比； 反应速率不再增加，达最大速率； 酶促反应的速率和影响因素 酶促反应的速率和影响因素 动物 最适温度＝35度-40度 pH对于不同的酶也不一样 少数酶特殊，如液化淀粉酶 的最适温度为90度 由米氏方程可知，当反应速度等于最大反应速度的一半时，即 适合条件下，酶促反应速率最大，在不同的pH条件下，酶的活性中心与底物之间形成氢键的能力和方向不同，其结果是影响了酶——底物过渡态的形成和稳定程度，从而对酶的活 性产物影响。 医学上，实验室中高温消毒，高温使酶蛋白变性 1931年，德国化学家Michaelist和Menten根据中间产物学说对酶促反应的动力学进行研究，推导出了整个反应中的底物浓度和反应速度关系著名公式，即米氏方程

《酶促反应动力学》课件

《酶促反应动力学》课件

底物浓度对反应速率的影响
总结词
随着底物浓度的增加，反应速率通常会加快，但当底 物浓度达到一定值后，反应速率将不再增加。
详细描述
底物是酶催化反应的对象，底物的浓度也会影响反应速 率。通常情况下，随着底物浓度的增加，反应速率会加 快。然而，当底物浓度达到一定值后，反应速率将趋于 稳定，不再增加。这是因为酶的活性位点有限，只能与 一定量的底物结合。
详细描述
酶促反应的活化能是酶促反应所需的最小能量，只有当底物获得足够的能量时，才能够 被酶催化发生反应。活化能的大小反映了酶促反应发生的难易程度，活化能越高，反应 越难以进行。通过实验测定活化能的大小，可以帮助我们了解酶促反应的动力学特征和
机制。
03
米氏方程与双倒数图
米氏方程的推导
总结词
米氏方程是描述酶促反应速度与底物浓 度关系的数学模型，通过实验数据和推 导，可以得出该方程的具体形式。
酶促反应动力学在药物代谢领域的应用，如研究药物在体内的代 谢过程和代谢产物的生成，有助于了解药物的作用机制和药效。
药物合成
在药物合成过程中，酶促反应动力学可用于优化药物合成 的反应条件和提高产物的纯度，降低副反应和废物产生。
在Hale Waihona Puke 境科学中的应用污染物降解酶促反应动力学可用于污染物降解领域，如有机污染物的 生物降解和重金属离子的转化，通过研究酶促反应动力学 参数，实现污染物的有效降解和转化。
温度对反应速率的影响
总结词
温度的升高通常会加快反应速率，但过高的温度可能导致酶失活。
详细描述
温度可以影响酶促反应的速率。一般来说，温度越高，分子间的运动越快，从而促进酶与底物的结合和反应的进 行。然而，过高的温度可能导致酶失活，从而降低反应速率。因此，选择合适的温度对于维持酶的活性和促进反 应的进行非常重要。

酶以及酶促反应PPT课件

酶以及酶促反应PPT课件

酶底物复合物
E + S ES E + P
*诱导契合假说(induced-fit hypothesis)
酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、
相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过
程称为酶-底物结合的诱导契合假说 。
2021
目3录2
目录
羧
肽
酶
的
诱
底物
导 契
Hale Waihona Puke 合模式目录
（二）酶促反应的机理
➢ 1. 邻近效应(proximity effect) 与定向排列(orientation arrange )
2021
目4录1
V Vmax
[S]
当底物浓度较低时 反应速度与底物浓度成正比；反
应为一级反应。
目录
V Vmax
[S]
随着底物浓度的增高 反应速度不再成正比例加速；反应
为混合级反应。
目录
V Vmax
[S]
当底物浓度高达一定程度 反应速度不再增加，达最大速度；
反应为零级反应
目录
（一）米－曼氏方程式
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物
反应过程
酶促反应活化能的改变
2021
目2录4
绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于特 定结构的底物，进行一种专一的反应， 生成一 种特定结构的产物 。
相对特异性(relative specificity)：作用于一类化 合物或一种化学键。
要的作用；
酶
(2)用于解释发育过程中
活

《酶促反应影响因素》课件

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酶的结构：酶由蛋白质和辅助因子 组成，蛋白质是酶的活性中心，辅 助因子是酶的辅助成分
酶的辅助因子：酶的辅助因子是酶 发挥催化作用的辅助成分，通常由 金属离子、有机化合物等组成
酶的活性中心与底物结合方式
酶的活性中心：酶分子中具有特定结构和功能的区域，负责与底物结合并催化反应
反应速率与抑制剂浓度的关系
酶促反应动力学：研究酶促反应速率与抑制剂浓度的关系 反应速率：酶促反应的速度，受多种因素影响 抑制剂浓度：抑制剂的浓度会影响酶促反应的速率 关系：抑制剂浓度越高，酶促反应的速率越慢，反之则越快
酶促反应的实际应用
第六章
酶在医药领域的应用
酶在药物合成中的应用：酶催化药物合成，提高效率和选择性 酶在药物分析中的应用：酶催化药物分析，提高检测灵敏度和准确性 酶在药物代谢中的应用：酶催化药物代谢，提高药物的生物利用度和安全性 酶在药物靶向治疗中的应用：酶催化药物靶向治疗，提高药物的疗效和降低副作用
酶在食品工业中的应用
酶在食品保鲜中的应用：如 酶解、酶切、酶改性等
酶在食品加工中的应用：如 酶解、酶切、酶改性等
酶在食品风味改良中的应用： 如酶解、酶切、酶改性等
酶在食品营养强化中的应用： 如酶解、酶切、酶改性等
酶在环保领域的应用
污水处理：酶可以降解水中的有机物，提高水质 垃圾处理：酶可以分解垃圾中的有机物，减少垃圾量 土壤修复：酶可以降解土壤中的污染物，改善土壤质量 生物燃料：酶可以催化生物质转化为生物燃料，减少化石燃料的使用
酶抑制剂：研究 新型酶抑制剂， 提高酶催化反应 的特异性和选择 性
酶催化反应的应 用：拓展酶催化 反应在生物医药、 化工、环保等领 域的应用
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邻近效应与定向效应对反应速度的影响：
①使底物浓度在活性中心附近很高 ②酶对底物分子的电子轨道具有导向作用 ③酶使分子间反应转变成分子内反应 ④邻近效应和定向效应对底物起固定作用
普通化学反应—随机碰撞（受浓度、碰撞角度影响）相当 于——社会上的自由恋爱；
酶的活性中心—相当于“婚姻介绍所”；
结合区可避免水分子干扰
+ -
在避开水分子的干扰下，分子间的离子键才容易产生。
疏水性口袋
疏水口袋
OH 肽链
Zn2+
C H2 HC C HN
H2N
O
C
O- + NH2
A rg 145
OC H
+H O
O
C H2
H _
N
H
O
O
C
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G lu 270
底物
Slide 17
A Free sample background from
6. 金属离子的催化作用
7.多元催化 (multielement catalysis)
+
+/- -/+
-
接受质子：碱
提供质子：酸
酶活性中心的某些基团可作为质子的供 体或受体，从而对底物进行酸碱催化
如组氨酸的咪唑基, 解离常数为6.0，在 生理pH下酸碱形式均可存在，很活跃
酸碱催化可参与多种反应，如多肽的水 解、酯类的水解、磷酸基的转移
广义酸基团（质子供体） 广义碱基团 （质子受体）pK
COOH
N
H
+
3
NH NH2+ NH2
SH
..C O O .. N H 2
NH NHNH 2 S3.96(Asp),4.32(Glu ) 10.80 12.48 8.33
OH
O
10.11
HN
NH +
HN
N
6.00
碱催化
酸催化
＋
影响酸碱催化反应速度的两个因素
酶促反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及 影响反应速度的各种因素。
综上所述： 酶与底物结合时，由于酶的变形（诱导契合）
或底物变形使二者相互适合，并依靠离子键、氢键、 范德华力的作用和水的影响，结合成中间产物，在 酶分子的非极性区域内，由于酶与底物的邻近、定 向，使二者可以通过亲核/亲电催化、一般酸/碱催 化或金属离子催化方式进行多元催化，从而大大降 低反应所需的活化能，使酶促反应迅速进行。如凝 乳蛋白酶：Ser-195亲核催化， His-57碱催化等。
产团 物， ，通 使过
－OH的亲核催化(胰蛋白酶)
某些通过共价催化机制进行的酶反应
酶
3-磷酸甘油醛脱氢酶 D-氨基酸氧化酶
乙酰CoA酰基转移酶 Gly咪基转移酶 蔗糖磷酸化酶 转醛醇酶 胰蛋白酶 木瓜蛋白酶 碱性磷酸酯 ATP-柠檬酸解酶
果糖二磷酸醛缩酶 磷酸葡萄糖变位酶 琥珀酰CoA合成酶
共价中间络合物
4.酶活性中心低介电性
又表面效应(surface effect)。酶活性中心的疏水区域对水分 子的排除、排斥，在非极性环境中可显著增高两个带电基团 之间的静电作用，有利于同底物的结合；同时，酶的催化基 团被低介电环境所包围，底物分子的敏感键和酶的催化基团 之间就会有很大的反应力，有利于酶加速反应的。
邻近效应提高了酶的活性（“婚介”）中心底物的浓度（ —非婚男女集中）；
定向排列缩短了底物与催化基团间（“男女”）的距离；
提高反应速度（成功率）108倍。
2.酸--碱催化(acid-base catalysis）
酸--碱催化：酶分子的一些功能基团，如His，Asp作为质 子的受体或供体，通过瞬时向底物提供质子或从底物接受 质子以稳定过渡态。 酶活性中心广义酸碱基团
底物与酶结合诱导酶的分子构象变化，变化的酶分子又 使底物分子的敏感键产生“张力”甚至“形变” ，从而促 使酶－底物中间产物进入过渡态。
-
+
稳定的底物
+
-
通过电荷等相互作用，底物张
力变形激活形成过渡态
-
+
+
-
羧肽酶催化中的电子云形变化
＋
注 意
定向 极性专一性契
合区
靠近
C端确认区
H2+N＝C 精氨酸
酰基-酶 Schiff-碱 酰基-酶 咪基-酶 葡糖基-酶 Schiff-酶 酰基-酶 酰基-酶 磷酰基-酶 磷酰基-酶 Schiff-碱 磷酰基-酶 磷酰基-酶
参与共价中间络合物 形成的氨基酸残基
Cys Lys Cys His Cys Lys Ser Ser Ser Glu Lys Ser His
酶促反应的机制
1、趋近与定向效应
(proximity and orientation effect)
邻近效应(proximity effect) ：由于酶和底物分子之 间的亲和性，底物分子有向酶的活性中心靠近的趋 势，使底物在酶活性中心的有效浓度增加的效应。
定向作用(orientation arrange) ：当底物向酶活性中 心靠近时，会诱导酶分子构象发生改变，使酶的催 化基团与底物的反应基团之间的正确定向，酶促反 应易于进行。
5.张力效应 （strain effect）

酶-底复合物形成时，酶分子构象发生变化，底物分子
也常常受到酶的作用而发生变化，甚至使底物分子发生扭
曲变形，从而使底物分子某些键的键能减弱，产生键扭曲，
有助于过度态的中间产物形成,从而降低了反应的活化能。
诱导底物变形，扭曲，促进了化学键的断裂。
酶中某些基团可使底物分子的敏感键中某些基团的电子 云密度变化，产生电子张力，降低了底物的活化能。
⑴酸碱强度(pK值）：组氨酸咪唑基的解离 常数为6，在pH6附近给出质子和结合质子 能力相同，是最活泼的催化基团。
⑵给出质子或结合质子的速度：咪唑基最 快，半寿期小于10-10秒。
3.共价催化 （covalent catalysis）
反与 应底 活物酶 化形作 能成为 降过亲 低渡核 ，性基 加的团 速共或 反价亲 应过电 。渡基
四.酶催化机理实例—胰凝乳蛋白酶
A.酶与底物结合，形成米氏复合物（ES）
B.形成四联体过度态中间物
E.形成包括水分子的四联体过度中间物
F.羰基产物形成，酶游离
第四节、酶促反应动力学
本节需要解决的问题
底物浓度与酶促反应速度的影响 酶浓度对酶促反应速度的影响 pH对酶促反应速度的影响 温度对酶促反应速度的影响 抑制剂对酶促反应速度的影响 激活剂对酶促反应速度的影响