酶具有的三个特征

酶一、选择题（一） A 型题• 酶的活性中心是指A ．结合抑制剂使酶活性降低或丧失的部位B ．结合底物并催化其转变成产物的部位C ．结合别构剂并调节酶活性的部位D ．结合激活剂使酶活性增高的部位E ．酶的活性中心由催化基团和辅酶组成• 酶促反应中，决定反应特异性的是A ．酶蛋白B ．辅酶C ．别构剂D ．金属离子E ．辅基• 关于酶的叙述正确的是A ．酶是生物催化剂，它的化学本质是蛋白质和核酸B ．体内的生物催化剂都是蛋白质C ．酶是活细胞合成的具有催化作用的蛋白质D ．酶改变反应的平衡点，所以能加速反应的进程E ．酶的底物都是有机化合物• 酶蛋白变性后活性丧失原因是A ．酶蛋白被完全降解为氨基酸B ．酶蛋白的一级结构受到破坏C ．酶蛋白的空间结构受到破坏D ．酶蛋白不再溶于水E ．失去了激活剂• 含有维生素 B 1 的辅酶是A ． NAD +B ． FADC ． TPPD ． CoAE ． FMN• 解释酶的专一性较合理的学说是A ．锁 - 钥学说B ．化学渗透学说C ．诱导契合学说D ．化学偶联学说E ．中间产物学说• 酶的竞争性抑制剂的特点是A ．当底物浓度增加时，抑制剂作用不减B ．抑制剂和酶活性中心的结合部位相结合C ．抑制剂的结构与底物不相似D ．当抑制剂的浓度增加时，酶变性失活E ．抑制剂与酶的结合是不可逆的8 ．磺胺类药物能抑菌，是因为细菌利用对氨基苯甲酸合成二氢叶酸时，磺胺是二氢叶酸合成酶的A ．竞争性抑制剂B ．不可逆抑制剂C ．非竞争性抑制剂D ．反竞争性抑制剂E ．别构抑制剂9 ．关于酶的共价修饰，正确的是A ．活性中心的催化基团经修饰后，改变酶的催化活性B ．通过打断某些肽键，使酶的活性中心形成而改变酶的活性C ．只涉及酶的一级结构的改变而不涉及高级结构的改变D ．有级联放大效应E ．只包括磷酸化修饰和甲基化修饰10 ．关于关键酶的叙述，正确的是A ．一个反应体系中的所有酶B ．只受别构调节而不受共价修饰C ．一个代谢途径只有一个关键酶D ．并不催化处于代谢途径起始或终末的反应E ．一般催化代谢途径中速度较慢、不可逆的反应11 ．关于有机磷化合物对酶的抑制，叙述正确的是A ．因能用解磷定解毒，故属于可逆性抑制B ．能强烈抑制胆碱酯酶活性C ．该抑制能被过量的 GSH 解除D ．有机磷化合物与酶活性中心的巯基结合E ．该抑制能被适量的二巯基丙醇解除12 ．关于非竞争性抑制剂的叙述，正确的是A ．由于抑制剂结合酶活性中心以外的部位，酶与底物结合后，还能与抑制剂结合B ．酶的 K m 与抑制剂浓度成反比C ．与酶活性中心上的必需基团结合，影响酶与底物的结合D ．在有非竞争性抑制剂存在的情况下，如加入足量的酶，能达到正常的 V maxE ．也称为别构抑制剂13. 反竞争性抑制作用的动力学特点是A ． K m 降低， V max 降低B ．抑制剂可与酶和酶 - 底物复合物同时结合C ． K m 不变， V max 降低D ．抑制剂只与酶或酶 - 底物复合物结合E ． K m 降低， V max 增高14. 酶和一般催化剂相比，其特点之一是A ．温度能影响催化效率B ．高温时会出现变性C ．降低反应的活化能D ．提高速度常数E ．不改变平衡常数15. 关于 K m 的叙述，正确的是A ．指酶 - 底物复合物的解离常数B ．酶的 K m 越大，底物与酶的亲和力越大C ．是酶的特征性常数，与酶的浓度无关D ．与底物的种类无关E ．与环境的 pH 无关16. 关于酶的最适 pH ，叙述错误的是A ．与底物的种类有关B ．与底物的浓度有关C ．与缓冲液的种类有关D ．与缓冲液的浓度无关E ．与酶的纯度有关17. 关于酶和底物的结合，叙述错误的是A ．一般为非共价结合B ．若底物为蛋白质等大分子，结合范围涉及整个酶分子C ．若底物为小分子化合物，结合范围只是酶的活性中心D ．酶构象的破坏，则严重影响酶 - 底物复合物的形成E ．结合基团可能也具有催化功能，催化基团也有结合作用18. 关于酶的最适温度，叙述错误的是A ．与底物的种类和浓度有关B ．与介质的种类和 pH 有关C ．与环境的离子强度无关D ．与酶的种类和浓度有关E ．以酶活力对温度作图图形呈倒 U 形19. 关于酶的磷酸化修饰，叙述错误的是A ．酶经磷酸化修饰后，酶的活性增加B ．磷酸化和去磷酸化反应是由各种蛋白激酶催化的C ．被磷酸化的部位是酶活性中心的丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸残基的羟基D ．磷酸化时需消耗 ATPE ．别构酶不能进行磷酸化修饰20. 酶原激活的主要途径是A ．化学修饰B ．亚基的聚合和解离C ．别构激活D ．翻译后加工E ．水解一个或几个特定的肽段21. 化学毒气（路易士气）与酶活性中心结合的基团是A ．丝氨酸的羟基B ．组氨酸的咪唑基C ．赖氨酸的ε - 氨基D ．半胱氨酸的巯基E ．谷氨酸的氨基22. 浓度为 10 -6 mol/L 的碳酸酐酶在一秒钟内催化生成 0.6mol/L 的 H 2 CO3 ，则碳酸酐酶的转换数为A ． 6 × 10 -4B ． 6 × 10 -3C ． 0.6D ． 6 × 10 -5E ． 1.7 × 10 -623. 酶促反应动力学研究的是A ．酶分子的空间构象及其与辅助因子的相互关系B ．酶的电泳行为C ．酶促反应速度及其影响因素D ．酶与底物的空间构象及其相互关系E ．酶活性中心各基团的相互关系24. 反竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响是A ．K m ↑， V max 不变B ．K m ↓， V m ax ↓C ． K m 不变，V max ↓D ．K m ↓，V max ↑E ．K m ↓， V max 不变25. 有关乳酸脱氢酶同工酶的叙述，正确的是A ．乳酸脱氢酶含有 M 亚基和 H 亚基两种，故有两种同工酶B ． M 亚基和 H 亚基都来自同一染色体的某一基因位点C ．它们在人体各组织器官的分布无显著差别D ．它们的电泳行为相同E ．它们对同一底物有不同的 K m 值26. 关于同工酶叙述正确的是A ．催化相同的化学反应B ．分子结构相同C ．理化性质相同D ．电泳行为相同E ．翻译后化学修饰不同所造成的结果也不同27. L- 谷氨酸脱氢酶属于A ．氧化还原酶类B ．水解酶类C ．裂合酶类D ．转移酶类E ．合成酶类28. 能使酶发生不可逆破坏的因素是A ．强碱B ．低温C ．透析D ．盐析E ．竞争性抑制29. 关于酶与临床医学关系的叙述，错误的是：A ．体液酶活性改变可用于疾病诊断B ．乙醇可诱导碱性磷酸酶生成增加C ．酶可用于治疗疾病D ．酪氨酸酶缺乏可引起白化病E ．细胞损伤时，细胞酶释入血中的量增加30. 心肌梗塞时，乳酸脱氢酶的同工酶谱增加最显著的是：A ． LDH 5B ． LDH 4C ． LDH 3D ． LDH 2E ． LDH 131. 测定血清酶活性常用的方法是A ．在最适条件下完成酶促反应所需要的时间B ．以 280nm 的紫外吸收测酶蛋白的含量C ．分离提纯酶蛋白，称取重量计算酶含量D ．在规定条件下，测其单位时间内酶促底物减少量或产物生产量E ．以上方法都常用（二） B 型题A ．抛物线B ．矩形双曲线C ．直线D ．平行线E ． S 形曲线1. 竞争性抑制作用与反应速度的关系曲线是2. 反竞争性抑制作用与反应速度的关系曲线一般是• 底物浓度与反应速度的关系曲线是• 变构酶的动力学曲线是A ．竞争性抑制B ．非竞争性抑制C ．反竞争性抑制D ．不可逆性抑制E ．反馈抑制5. 砷化物对巯基酶的抑制是6. 甲氨蝶呤对四氢叶酸合成的抑制是7. 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制是A ．寡聚酶B ．限制性内切酶C ．多酶体系D ．酶原E ．单体酶8. 由一条多肽链组成• 无催化活性• 基因工程中的工具酶11. 可催化一系列连续的酶促反应A ．转移酶B ．水解酶C ．异构酶D ．裂解酶E ．氧化还原酶12. 醛缩酶属于• 消化酶属于• 磷酸化酶属于• 过氧化氢酶属于A ．有机磷农药B ．磺胺类药物C ．二巯基丙醇D ．解磷定E ．琥珀酸16. 二氢叶酸合成酶的抑制剂• 胆碱酯酶的抑制剂• 有机磷农药中毒的解毒• 重金属盐中毒的解毒A ．米氏常数B ．酶的活性单位C ．酶的转换数D ．酶的最大反应速度E ．酶的速度• 单位时间内生成一定量的产物所需的酶量• 可以反映酶对底物的亲和力• 每秒钟 1mol 酶催化底物转变为产物的摩尔数A ．多数酶发生不可逆变性B ．酶促反应速度最大C ．多数酶开始变性D ．温度增高，酶促反应速度不变E ．活性降低，但未变性• 环境温度＞60 ℃• 环境温度＞80 ℃• 酶在0 ℃ 时• 环境温度与最适温度相当A ．酶浓度B ．抑制剂C ．激活剂D ． pH 值E ．底物浓度• 能使酶活性增加• 影响酶与底物的解离• 可与酶的必需基团结合，影响酶的活性• 酶被底物饱和时，反应速度与之成正比A ．氨基转移B ．羧化反应C ．丙酮酸脱羧D ．琥珀酸脱氢E ．丙酮酸激酶• 磷酸吡哆醛与磷酸吡哆胺作辅酶• FAD 作辅酶• 生物素作辅酶A ．斜率↑，纵轴截距↓，横轴截距不变B ．斜率↑，纵轴截距不变，横轴截距↑C ．斜率↑，纵轴截距↑，横轴截距不变D ．斜率不变，横轴截距↑，纵轴截距↓E ．斜率不变，横轴截距↓，纵轴截距↑34. 竞争性抑制的林 - 贝作图特点是• 非竞争性抑制的林 - 贝作图特点是• 反竞争性抑制的林 - 贝作图特点是（三） X 型题1. 对酶的叙述正确的是A ．辅酶的本质是蛋白质B ．能降低反应活化能C ．活细胞产生的生物催化剂D ．催化热力学上不能进行的反应E ．酶的催化效率没有一般催化剂高2. 大多数酶具有的特征是A ．单体酶B ．为球状蛋白质，分子量都较大C ．以酶原的形式分泌D ．表现出酶活性对 pH 值特有的依赖关系E ．最适温度可随反应时间的缩短而升高3. LDH 1 和 LDH 5 的叙述正确的是A ．二者在心肌和肝脏分布量不同B ．催化相同的反应，但生理意义不同C ．分子结构、理化性质不同D ．用电泳的方法可将其分离E ．骨骼肌和红细胞中含量最高4 ．金属离子在酶促反应中的作用是A ．参与酶与底物结合B ．可作催化基团C ．在氧化还原反应中传递电子D ．转移某些化学基团E ．稳定酶分子构象5 ．酶的辅助因子包括A ．金属离子B ．小分子有机化合物C ． H 2 OD ． CO 2E ． NH 36 ．酶的化学修饰包括A ．甲基与去甲基化B ．磷酸化与去磷酸化C ．乙酰化与去乙酰化D ．腺苷化与脱腺苷化E ．–SH 与–S–S–的互变7 ．关于 pH 值对酶促反应的影响，正确的是A ．影响酶分子中许多基团的解离状态B ．影响底物分子的解离状态C ．影响辅酶的解离状态D ．最适 pH 值是酶的特征性常数E ．影响酶 - 底物复合物的解离状态8 ．影响酶促反应速度的因素有A ．抑制剂B ．激活剂C ．酶浓度D ．底物浓度E ． pH9 ．竞争性抑制作用的特点是A ．抑制剂与酶的活性中心结合B ．抑制剂与底物结构相似C ．增加底物浓度可解除抑制D ．抑制程度与 [S] 和 [I] 有关E ．增加酶浓度可解除抑制10 ．磺胺类药抑制细菌生长是因为A ．属于非竞争性抑制作用B ．抑制细菌二氢叶酸合成酶C ．造成四氢叶酸缺乏而影响核酸的合成D ．抑制细菌二氢叶酸还原酶E ．属于反竞争性抑制作用11 ．关于酶催化作用的机制正确的是A ．邻近效应与定向作用B ．酸碱双重催化作用C ．表面效应D ．共价催化作用E ．酶与底物如锁子和钥匙的关系，进行锁 - 匙的结合12 ．关于同工酶的叙述，正确的是A ．由相同的基因控制而产生B ．催化相同的化学反应C ．具有相同的理化性质和免疫学性质D ．对底物的 K m 值不同E ．由多亚基组成13 ．关于温度对酶促反应的影响，正确的是A ．温度越高反应速度越快B ．最适温度是酶的特征性常数C ．低温一般不使酶破坏，温度回升后，酶又可以恢复活性D ．温度升高至60 ℃ 以上时，大多数酶开始变性E ．酶的最适温度与反应进行的时间有关14 ．关于酶含量调节叙述正确的是A ．底物常阻遏酶的合成B ．终产物常诱导酶的合成C ．属于迟缓调节D ．细胞内酶的含量一般与酶活性呈正相关E ．属于快速调节二、是非题• 竞争性抑制剂抑制程度与作用时间无关。

［教材优化全析］通过上节课的实验“比较过氧化氢在不同条件下的分解”，我们认识到，在其他条件相同的情况下，过氧化氢酶催化过氧化氢分解的效率（速度）要远远高于Fe 3+的作用，这就是酶的高效性。

全析提示酶只改变反应速度，而不改变反应平衡。

1.酶具有高效性生物体最基本的特征是新陈代谢，新陈代谢是由一系列化学反应组成的。

这些化学反应的高速顺利进行都需要酶的催化，即使像CO 2水合作用这样简单的反应也是通过体内碳酸酐酶催化的CO 2＋H 2O −−−−→−碳酸酐酶H 2CO 3每个酶分子在1s 内可以使6×105个CO 2发生水合作用，这样可以保证使组织细胞中的CO 2迅速进入血液，然后再通过肺泡及时排出，这个经酶催化的反应，要比未经催化的反应快107倍。

再如刀豆种子中脲酶催化尿素水解的反应：要点提炼关于酶的高效性、专一性、作用条件较温和三个特征可通过作相关的实验 设计加深理解。

在20℃时，脲酶催化反应的速率常数是3×10４s －1，无酶催化时,尿素水解的速率常数为3×10－10s －1。

可见，脲酶催化反应的速率比非催化反应速率加快了1014倍。

大量的实验数据表明，酶的催化效率大约是无机催化剂的107～1013倍。

据报道，如果在人的消化道中没有各种消化酶类参与催化作用，那么，在体温37℃的情况下，要消化一餐简单的午饭，大约需要50年。

经过实验分析，动物吃下的肉食，在消化道内只要几小时就可以完全消化分解；在将唾液淀粉酶稀释100万倍后，仍具有催化能力；体内产生的一些有害代谢产物如过氧化氢，能在极短的时间内被过氧化氢酶催化分解，避免对机体造成伤害；催化细胞内呼吸作用一系列化学反应的酶也有很高的作用效率，从而保证机体所需能量的持续高速供应。

由此可见，酶的催化效率是极高的。

全析提示酶的高效性是保证机体代谢各种化学反应在常温常压的条件下高效进行的 前提条件。

2.酶具有专一性过氧化氢酶只能催化过氧化氢分解，不能催化其他化学反应。

胃蛋白酶特征胃蛋白酶是一种在胃部分泌的消化酶，它在胃液中起到重要的消化作用。

胃蛋白酶主要负责将蛋白质降解成更小的肽段和氨基酸，从而促进蛋白质的消化和吸收。

本文将从结构、功能以及调节等方面详细介绍胃蛋白酶的特征。

一、结构特征胃蛋白酶属于丝氨酸蛋白酶家族的一员，其分子量约为34kDa。

其特征结构包括一个N端信号肽、一个活性中心、一个底物结合位点和一个C端的肽酶抑制位点。

活性中心处的丝氨酸残基与底物中的肽键发生酯键形成，从而引发蛋白质降解的反应。

此外，胃蛋白酶还具有较强的酸稳定性，能够在胃酸的强酸环境下正常发挥作用。

二、功能特征胃蛋白酶的主要功能是将蛋白质降解成较小的肽段和氨基酸，以便其在肠道中被吸收利用。

胃蛋白酶对蛋白质的降解具有高度的特异性，主要作用于亲水性氨基酸序列。

其底物范围广泛，包括动物源蛋白质、植物源蛋白质以及微生物蛋白质等。

胃蛋白酶的活性对于消化系统的正常运作至关重要，它能够提供人体所需的氨基酸和肽段。

三、调节特征胃蛋白酶的活性受多种因素的调节。

首先，胃蛋白酶的分泌受到神经系统和荷尔蒙系统的调控。

在食物进入胃部时，神经系统会通过神经传递物质的释放促进胃蛋白酶的分泌。

而荷尔蒙系统中的胃酸、胰岛素和胃泌素等物质也能够对胃蛋白酶的分泌产生调节作用。

其次，胃蛋白酶的活性受胃酸的影响。

胃酸能够使胃蛋白酶的活性得到提高，从而促进蛋白质的降解。

此外，胃蛋白酶的活性还受到环境pH值的影响，较低的pH值有利于胃蛋白酶的活性发挥。

总结起来，胃蛋白酶作为一种重要的消化酶，在胃液中发挥着关键的消化作用。

其特征结构包括N端信号肽、活性中心、底物结合位点和C端肽酶抑制位点。

胃蛋白酶具有高度特异性的降解功能，能够将蛋白质降解成氨基酸和肽段。

胃蛋白酶的分泌受到神经系统和荷尔蒙系统的调节，而胃酸和环境pH值也会对其活性产生影响。

深入了解胃蛋白酶的特征有助于我们更好地理解蛋白质消化的过程，也为相关疾病的预防和治疗提供了一定的理论基础。

酶的三个特点
1. 多酶的体外表现特征：
a) 抗酸性：多酶体外具有很强的抗酸性，即在某些强酸性溶液中，仍具备较好的活性。

b) 抗热性：多酶的活性在一定程度的高温（常在50-70℃）环境中也可正常发挥，是一种高热稳定性酶活性物质。

c) 抗折叠性：受热、酸性和胆盐影响时，多酶可以保持比较稳定的原激酶结构，不容易发生折叠和失活。

2. 多酶的体内表现特征：
a) 水溶性：多酶在生物体内可以迅速溶解，具有较强的水溶性。

b) 合成速率：细胞内多酶的合成容易即时开始，NAD+、ATP及其他激酶介质的添加可以使其合成水平大大提高。

c) 降解速度：多酶大多具备快速降解的特性，可以帮助细胞合成新的酶而发挥功能。

3. 多酶的调节特征：
a) 细胞内活性调节：多酶可以通过与不同激酶及含氧实体相互作用，影响原活性剂量。

b) 抑制性调节：多酶可能会受细胞内抑制剂的影响，减少其活性，从而调节酶活性。

c) 外界调节：多酶的活性可能会受 pH 值、温度、有机物浓度、时间等外界因素的影响，进行调节。

酶有哪些基本特征？为什么酶能加快化学反应的速率？论述酶促反应的基本过程与主要机制一、酶催化的特征(一) 酶和一般催化剂的比较酶具有一般催化剂的特征, 如1.量少而催化效率高。

2.能加快化学反应的速度, 而其本身在反应前后没有结构和性质的改变。

3.不改变反应的平衡。

催化剂只能缩短反应达到平衡所需的时间, 不能改变化学反应的平衡。

酶亦如此。

4.可降低活化能。

酶与其他催化剂一样, 在反应过程中不发生变化, 所以它的存在不影响△Go,因而也不影响平衡常数。

酶不仅能增加正反应的反应速度, 而且也增加逆反应的反应速度。

然而酶是生物大分子, 具有其自身的如下特性。

(二) 酶作为生物催化剂的特性1.高效性酶有极高的催化效率, 能使生化反应以极快的速度进行, 这是酶的最大特点。

酶催化反应的速率比非酶催化反应的速率高108~1020, 比一般催化剂高107~1013。

【例】碳酸酐酶(carbonic anhydrase) 催化二氧化碳的水合反应(CO2十H2O →H2CO3) 使植物进行光合作用所需的CO2得以快速被叶片吸收。

此酶催化CO2 水合反应的能力是十分惊人的, 一个碳酸酐酶每秒钟能催化105个CO2分子与水结合成H2CO3, 其反应速度比非酶催化快107倍。

通常酶催化的反应速度比非催化反应快107~1014 倍。

2.温和性酶不稳定，酶的催化活性易受环境变化的影响，一般催化剂在一定的条件下会中毒而失去催化能力。

酶是生物大分子, 对环境的变化更敏感。

容易失去它的催化活性。

高温、高压、强酸、强碱和紫外线等都容易使酶失去活性（不稳定性），所以酶的催化作用是在比较温和的条件下进行，如常温、常压、接近中性PH等。

【例外】有一些酶的作用环境不是温和的。

比如胃蛋白酶（EC 3.4.23.1）在pH为1~2时反应活性最高。

Taq酶最适温度为75℃。

3.酶的催化活性可被调节控制酶的种类很多, 不同的酶调控方式不同。

如酶浓度调节控制、酶活性受激素、反馈抑制、抑制剂和激活剂调节等。