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酶和辅酶的固定化及辅酶再生研究酶和辅酶的固定化及辅酶再生研究一、引言酶是一种生物催化剂，在生物体内起着至关重要的作用。
然而，由于酶的生物活性易受到环境条件的影响，限制了其在工业生产中的应用。
为了克服这一问题，研究人员开始利用固定化技术将酶固定在载体上，以增加其稳定性和重复使用性。
辅酶在许多酶催化反应中起着关键作用，因此辅酶再生技术也成为固定化酶研究领域的热点。
二、酶的固定化技术1. 固定化技术的基本原理固定化技术通过将酶固定在载体表面或内部，使其在催化反应中更加稳定和可控。
常见的固定化技术包括包埋法、交联法、吸附法和共价结合法等。
这些方法可以根据不同的酶和反应需求选择，以增强酶的催化活性和稳定性。
2. 固定化酶的应用固定化酶在工业生产中有广泛的应用。
在食品工业中，固定化酶可以用于酿造、发酵和食品加工过程中，提高生产效率和产品品质。
在医药领域，固定化酶可以用于药物合成和生物转化过程中，加快反应速率和提高产率。
固定化酶还可以用于环境保护、分析检测和能源转化等领域。
三、辅酶的再生技术1. 辅酶的重要性辅酶是许多酶催化反应中不可或缺的辅助因子，它能够促进酶的活性和催化效率。
然而，随着辅酶的消耗，酶的活性会逐渐降低，限制了反应的进行。
辅酶再生技术的研究成为了固定化酶领域的重要课题。
2. 辅酶再生技术的研究进展辅酶再生技术主要包括物理方法和化学方法。
常见的物理方法包括膜渗透技术和超声波辅助技术，通过对辅酶和酶的分离和再结合，实现辅酶的再生。
而化学方法则通过化学催化剂或化学反应将辅酶还原回可用形态。
这些方法在辅酶再生方面都取得了一定的研究进展，为固定化酶的应用提供了更多的可能性。
四、总结与展望固定化酶和辅酶再生技术在酶研究领域具有重要的应用前景。
通过固定化技术，可提高酶的稳定性和重复使用性，进一步推动酶的工业应用。
辅酶再生技术的发展也有助于提高酶催化反应的效率和产率。
未来，随着对酶机理和辅酶再生机制的深入研究，固定化酶和辅酶再生技术将得到进一步的完善和应用扩展，为更多领域的酶催化反应提供解决方案。
第六章酶一、选择题(一)A型题1. 关于酶的辅基的正确叙述是()A. 是一种结合蛋白质B. 与酶蛋白的结合比较疏松C. 由活性中心的若干氨基酸残基组成D. 决定酶的专一性，不参与基团传递E. 一般不能用透析或超滤的方法与酶蛋白分开2. 全酶是指()A. 酶-底物复合物B. 酶-抑制剂复合物C. 酶蛋白-辅助因子复合物D. 酶-别构剂复合物E. 酶的无活性前体3. 符合辅酶概念的叙述是()A. 是一种高分子化合物B. 不能用透析法与酶蛋白分开C. 不参与活性部位的组成D. 决定酶的特异性E. 参与化学基团的传递4. 决定酶的专一性的是()A. 酶蛋白B. 辅酶C. 辅基D. 催化基团E. 活性中心以外的必需基团5. 酶的活性中心是指()A. 整个酶分子的中心部位B. 酶蛋白与辅酶结合的部位C. 酶发挥催化作用的部位D. 酶分子表面具有解离基团的部位E. 酶的必需基团在空间结构上集中形成的一个区域，能与特定的底物结合并使之转化成产物6. 关于酶的活性中心的错误说法是()A. 活性中心可处在一条多肽链上B. 活性中心可跨越在两条多肽链上C. 活性中心就是酶的催化基团和结合基团集中形成的具有一定空间结构的区域D. 酶的必需基团就是酶的活性中心E. 酶的活性中心与酶的空间结构有密切关系7. 酶作为典型的催化剂可产生下列哪种效应()A. 提高活化能B. 降低活化能C. 减少反应的自由能D. 提高产物的能量水平E. 降低反应物的能量水平8. 酶与一般催化剂的区别是()A. 只能加速热力学上可以进行的反应B. 不改变化学反应的平衡点C. 缩短达到化学平衡的时间D. 具有高度专一性E. 能降低活化能9. 在形成酶-底物复合物时()A. 只有酶的构象发生变化B. 只有底物的构象发生变化C. 只有辅酶的构象发生变化D. 酶和底物的构象都发生变化E. 底物的构象首先发生变化10. 哪一项叙述符合酶的诱导契合学说()A. 酶与底物的关系犹如锁和钥匙的关系完全适配B. 酶的活性部位有可变形性，在底物的影响下空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应C. 酶对D型和L型旋光异构体的催化活性相同D. 底物的结构朝着适应活性中心的方面改变E. 底物与酶的别构部位的结合改变酶的构象，使之与底物相适应11. 对活化能的描述哪一项是恰当的()A. 随温度而改变B. 是底物和产物能量水平的差值C. 酶降低反应活化能的程度与一般催化剂相同D. 是底物分子从初态转变到过渡态时所需要的能量E. 活化能越大，反应越容易进行12. 酶原的激活是由于()A. 激活剂将结合在酶原分子上的抑制剂除去B. 激活剂使酶原的空间构象发生变化C. 激活剂携带底物进入酶原的活性中心D. 激活剂活化酶原分子的催化基团E. 激活剂使酶原分子的一段肽水解脱落，从而形成活性中心，或使活性中心暴露13. 乳酸脱氢酶是由2种亚基组成的X 聚体，可形成Y种同工酶，其X、Y的数值依次是()A. 2，3B. 3，4C. 4，5D. 5，6E. 6，714. 酶浓度与反应速度呈直线关系的前提是()A. 底物浓度不变B. 酶浓度远远大于底物浓度C. 底物浓度远远大于酶浓度D. 与底物浓度无关E. 与温度高低无关15. K m值是()A. 反应速度为最大速度一半时的底物浓度B. 反应速度为最大速度一半时的酶浓度C. 反应速度为最大速度一半时的温度D. 反应速度为最大速度一半时的抑制剂浓度E. 以上都不是16. 一个简单的酶促反应，当[S]<<K m时()A. 反应速度最大B. 反应速度不变C. 反应速度与底物浓度成正比D. 增加底物，反应速度不变E. 增加底物，反应速度降低17. 底物浓度-酶促反应速度图呈矩形双曲线的条件是()A. 酶浓度不变B. 最适温度不变C. 最适pH值不变D. K m值不变E. 以上都不是18. 当K m值等于[S]时，反应速度为最大速度的()A. 70%B. 75%C. 80%D. 85%E. 90%19. 竞争性抑制剂的抑制程度与下列哪种因素无关()A. 作用时间B. 底物浓度C. 抑制剂浓度D. 酶与底物亲和力的大小E. 酶与抑制剂亲和力的大小20. 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于()A. 反馈抑制作用B. 底物抑制作用C. 竞争性抑制作用D. 非竞争性抑制作用E. 反竞争性抑制作用21. 哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度()A. 不可逆性抑制作用B. 竞争性抑制作用C. 非竞争性抑制作用D. 反竞争性抑制作用E. 反馈性抑制作用22. 符合竞争性抑制作用的说法是()A. 抑制剂与底物结合B. 抑制剂与酶的活性中心结合C. 抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合D. 抑制剂使二硫键还原，破坏酶的空间构象E. 抑制剂与辅酶结合，抑制全酶的组装23. 磺胺药的作用机理是()A. 反竞争性抑制作用B. 反馈抑制作用C. 非竞争性抑制作用D. 竞争性抑制作用E. 使酶变性失活24. 催化乳酸转化为丙酮酸的酶属于()A. 裂解酶B. 合成酶C. 氧化还原酶D. 转移酶E. 水解酶(二)B型题A. pHB. 酶浓度C. 反应速度D. 底物浓度E. 反应时间25-26. 请在下图的括号内填入上列适当选项编号A. K+B. Hg2+C. Mg2+D. Cu2+E. Cl－27. 能抑制巯基酶活性的是()28. 唾液淀粉酶的激活剂是()29. 细胞色素氧化酶含有()A. 可逆性抑制剂B. 不可逆性抑制剂C. 非竞争性抑制作用D. 反竞争性抑制作用E. 竞争性抑制作用30. 有机磷化合物是一种()31. 仅与酶和底物形成的复合物结合的抑制作用属于()32. 抑制剂不与底物竞争酶的活性中心，而是与活性中心以外的必需基团相结合,使酶的构象改变而失活，这种抑制为()A. 酶的比活力B. 活化能C. 酶促反应速度常数D. K mE. 酶活性单位33. mol/L可用于表示()34. J/mol可用于表示()35. μmol/分可用于表示()A. 活化能B. 酶活性国际单位C. 酶的比活力D. K m值E. 酶促反应速度常数36. 在最适条件下，25℃、1分钟内催化μmol底物转化为产物所需的酶量为1个()37. 1mg酶蛋白具有的酶活性单位为()38. 反应速度达到最大速度一半时的底物浓度为()(三)D型题39. 全酶的两个组成部分是()A. 酶蛋白B. 结合基团C. 催化基团D. 活性部位E. 辅助因子40. 对酶的正确叙述是()A. 是由活细胞产生的，只限于在细胞内起催化作用的蛋白质B. 其本质是含有辅酶或辅基的蛋白质C. 催化热力学上不能进行的反应D. 能降低反应的活化能E. 催化热力学允许的化学反应41. 在催化剂的特点中，酶所特有的是()A. 加快反应速度B. 可诱导产生C. 不改变反应的平衡点D. 对作用物的专一性E. 在反应中本身不被消耗42. 有关酶的论述哪两项有因果关系()A. 酶的催化效率极高B. 酶对底物有严格的选择性C. 酶能降低反应的活化能D. 许多不同结构的酶具有相同的催化活性E. 有些酶在细胞内合成或初分泌时，并无催化活性43. 酶催化效率高的机理是()A. 极大地降低反应的活化能B. 酶与底物至少有三点结合在一起C. 酶的活性部位与底物分子的大小，形状和化学性质互补D. 酶对周围环境极为敏感E. 酶可提高活性部位的底物有效浓度44. 下列有关酶与底物关系的叙述中，酶催化效率极高的理由是()A. 酶与底物如同锁与钥匙的关系B. 酶的活性中心与底物分子之间至少是通过三点进行结合及相互作用的C. 酶可提高活性部位的底物有效浓度D. 酶使底物功能基团定向排列E. 乳酸脱氢酶只能催化L-乳酸起反应而不能催化D-乳酸起反应45. 能激活胰蛋白酶原的两种物质是()A. 胃蛋白酶B. 胰蛋白酶C. 胰凝乳蛋白酶D. 肠激酶E. 羧基肽酶46. 同工酶()A. 是由不同基因编码的多肽链B. 是由等位基因编码的多肽链C. 是酶基因翻译后经修饰生成的多分子形式D. 可以存在于不同种属的生物细胞E. 同一类型的同工酶在不同组织中的比例是相同的47. LDH()A. 是由5个亚基组成的多聚体B. LDH1主要分布在心肌细胞中C. LDH5主要分布在肝细胞中D. 电泳迁移率从LDH1→LDH5加快E. 其各种同工酶对乳酸的亲和力相同48. 关于同工酶，哪些叙述是正确的()A. 是由不同亚基组成的多聚体B. 对同一底物具有不同的专一性C. 对同一底物具有不同的K m值D. 在电泳分离时，它们的迁移率相同E. 免疫学性质相同49. 关于K m值的正确叙述是()A. 对某一特定酶来说是个常数B. 与反应温度无关C. 与反应pH无关D. 与酶的底物种类无关E. 与酶的浓度无关50. 磺胺类药物能抗菌抑菌是因为()A. 抑制了细菌的二氢叶酸还原酶B. “竞争对象”是谷氨酸C. 属于非竞争性抑制作用D. 抑制了细菌的二氢叶酸合成酶E. “竞争对象”是对氨基苯甲酸51. 关于有机磷对乙酰胆碱酯酶的抑制作用的机理()A. 与酶分子的苏氨酸残基的羟基结合，解磷定可解除它对酶的抑制作用B. 这种抑制属于反竞争性抑制作用C. 与酶活性中心的丝氨酸残基的羟基结合，解磷定可解除它对酶的抑制作用D. 这种抑制属于不可逆性抑制作用E. 与酶活性中心的谷氨酸或天冬氨酸的侧链羧基结合，解磷定可解除它对酶的抑制作用52. 在口腔中协同参与淀粉水解的两种物质是()A. 唾液淀粉酶B. 胰淀粉酶C. Cl－D. Na+E. Ca2+(四)X型题53. 以金属离子为辅助因子的酶，金属离子的作用是()A. 作为活性部位的组成成分B. 将底物和酶螯合形成络合物C. 稳定酶蛋白活性构象D. 传递电子E. 决定酶催化的专一性54. 关于酶的正确叙述是()A. 酶是生物催化剂B. 酶是活细胞产生的C. 酶的化学本质是蛋白质D. 酶只能在细胞内起作用E. 酶催化效率极高，故反应速度与酶的浓度无关55. 有关酶的活性部位的正确叙述是()A. 所有的酶都有活性部位B. 具有三维结构C. 所有酶的活性部位都有辅酶D. 酶的必需基团都位于活性部位E. 由催化基团和结合基团组成56. 酶原没有活性是因为()A. 酶蛋白肽链合成不完全B. 缺乏辅酶C. 酶原是普通的蛋白质D. 活性中心未形成或未暴露E. 酶原是未被激活的酶的前体57. 有关同工酶的正确叙述是()A. 都是单体酶B. 催化相同的化学反应C. 酶蛋白的分子结构不同D. 免疫学性质不同E. 理化性质相同58. 同工酶的不同之处有()A. 物理性质B. 化学性质C. 专一性D. 等电点E. 米氏常数59. 关于LDH1和LDH5的正确叙述是()A. 两者在心肌和肝脏含量不同B. 两者均含有H和M两种亚基C. 两者酶蛋白相同D. 两者可用电泳法分开E. 均催化可逆反应，但主要方向不完全相同60. 对于某个酶的同工酶来说，下列说法中正确的是()A. 同工酶的亚基数相同，但亚基的种类不同B. 对底物的特异性不同，对辅助因子的要求也不同C. 对底物的亲和力不同D. 在同一条件下进行电泳，其迁移率相同E. 催化同一个化学反应61. 关于酶促反应的正确叙述是()A. 底物浓度低时，反应速度与底物浓度成正比B. 底物过量时，反应速度与酶浓度成正比C. 底物浓度与酶浓度相等时，反应达到最大速度D. 底物浓度为米氏常数一半时，底物浓度等于K mE. 底物浓度极大时，反应速度等于米氏常数。
酶与辅酶总结引言酶与辅酶是生物体内一种重要的催化剂和辅助物质。
酶是生物体内参与代谢反应的蛋白质，在维持细胞的正常代谢过程中起到关键的作用。
而辅酶则是与酶协同工作的非蛋白质有机物，它们可以与酶形成复合物，促进酶活性的发挥，进而调节细胞内的代谢过程。
本文将系统总结酶与辅酶的相关知识。
酶的基本概念和分类酶的基本概念酶是一种能够加速化学反应速率的生物大分子催化剂。
它能够通过特定的结构和功能，降低化学反应所需的能量，从而加速反应的进行。
酶能够高效催化各种生物学和化学反应，如代谢反应、合成反应和分解反应等。
酶的分类根据酶的催化反应类型，酶可以分为6类，包括氧化还原酶、转移酶、水解酶、合成酶、裂解酶和异构酶。
不同类型的酶在催化反应时具有不同的机制和催化效率。
辅酶的基本概念和分类辅酶的基本概念辅酶是一类与酶协同工作的非蛋白质有机物。
它们通过与酶发生相互作用，提供必要的辅助功能，从而促进酶的催化活性。
辅酶与酶相结合形成复合物，辅酶作为辅助催化反应的辅助剂及电子或原子转移的载体，参与酶促催化反应的过程。
辅酶的分类辅酶可以分为两大类，包括辅酶A类（例如：辅酶A、辅酶NAD、辅酶FAD 等）和辅酶B类（例如：辅酶B12、甲硫胺、生物素等）。
不同类型的辅酶在细胞内具有不同的功能和作用机制。
酶与辅酶的相互作用酶与辅酶之间通过辅酶与酶的配体结合形成复合物进行相互作用。
辅酶的存在可以调节酶活性，改变酶的构象或结构，使得酶与底物之间的相互作用更加有效。
辅酶可以与酶结合后转化为活性辅酶，参与酶催化的中间步骤，进一步促进反应的进行。
酶与辅酶的应用酶和辅酶在工业生产和医药领域具有广泛的应用和潜力。
在工业上，酶可以用于生产生物燃料、酸奶、啤酒等。
在医药领域，酶和辅酶可以作为药物的靶标和药物分析的关键试剂。
通过研究酶与辅酶的功能和作用机制，可以进一步开发出更加高效和安全的酶类药物。
结论酶与辅酶是生物体内一对密不可分的组合。
酶作为生物体内的催化剂，能够加速各种生化反应的进行；而辅酶作为酶的助手，能够促进酶的催化活性的发挥。
第六章酶一、酶的基本知识酶是生物体细胞所产生的催化剂，大多数酶的化学本质是蛋白质酶的催化特性酶的组成、命名和分类酶分子的结构：酶的活性中心，结合部位，催化部位，调控部位，必需基团，辅酶和辅基二、酶促反应动力学及酶活力测定米氏动力学方程，米氏常数的意义，米氏常数的求法温度对酶作用的影响PH对酶作用的影响酶浓度对酶作用的影响：当底物浓度大大超过酶浓度时，反应速率随酶浓度的增加而增加，两者成正比例关系激活剂对酶作用的影响抑制剂对酶作用的影响：不可逆抑制，可逆抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制对动力学常数的影响酶活力，酶活力单位，比活力，酶活力测定中需要注意的问题三、酶的作用机制及药物分子的设计：磺胺类药物酶的多样性：固定化酶，寡聚酶，核酶，同工酶一、酶的基本知识酶是生物体细胞所产生的催化剂，大多数酶的化学本质是蛋白质酶的催化特性酶的组成、命名和分类酶分子的结构：酶的活性中心，结合部位，催化部位，调控部位，必需基团，辅酶和辅基名词解释：酶的活性中心，结合部位，催化部位，调控部位，必需基团，辅酶和辅基酶的专一性诱导契合全酶 RNA酶过渡态填空题1．酶是产生的，具有催化活性的。
2．T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的，称之为这是对酶概念的重要发展。
3．结合酶是由和两部分组成，其中任何一部分都催化活性，只有才有催化活性。
4．有一种化合物为Ａ－Ｂ，某一酶对化合物的Ａ，Ｂ基团及其连接的键都有严格的要求，称为，若对Ａ基团和键有要求称为，若对Ａ，Ｂ之间的键合方式有要求则称为。
5．与酶高催化效率有关的因素有、、、和活性中心的。
6．从酶蛋白结构看，仅具有三级结构的酶为，具有四级结构的酶，而在系列反应中催化一系列反应的一组酶为。
选择题：1．下面关于酶的描述，哪一项不正确：A、所有的酶都是蛋白质B、酶是生物催化剂C、酶具有专一性D、酶是在细胞内合成的，但也可以在细胞外发挥催化功能2．催化下列反应的酶属于哪一大类：1，6—二磷酸果糖 3-磷酸甘油醛+磷酸二羟丙酮A、水解酶B、裂解酶C、氧化还原酶D、转移酶3．下列哪一项不是辅酶的功能：A、传递氢B、转移基团C、决定酶的专一性D、某些物质分解代谢时的载体4．下列关于酶活性中心的描述，哪一项是错误的：A、活性中心是酶分子中直接与底物结合，并发挥催化功能的部位B、活性中心的基团按功能可分为两类，一类是结合基团，一类是催化基团C、酶活性中心的基团可以是同一条肽链但在一级结构上相距很远的基团D、不同肽链上的有关基团不能构成该酶的活性中心5．酶催化底物时将产生哪种效应A、提高产物能量水平B、降低反应的活化能C、提高反应所需活化能D、降低反应物的能量水平6．下列不属于酶催化高效率的因素为：A、对环境变化敏感B、共价催化C、靠近及定向D、微环境影响7．下列哪种辅酶结构中不含腺苷酸残基：A、FADB、NADP+C、辅酶QD、辅酶A8．下列那一项符合“诱导契合”学说：A、酶与底物的关系如锁钥关系B、酶活性中心有可变性，在底物的影响下其空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应。
第六章酶化学（一）名词解释1．米氏常数； 2．寡聚酶；3．活性中心；4. 竞争性抑制作用；5. 非竞争抑制作用；6.酶活力7. 不可逆抑制作用；8. 可逆抑制作用。
（二）填充题3.对于符合米氏方程的酶，v-[S]曲线的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法）得到的直线，在横轴的截距为___________，纵轴上的截距为____________。
4.若同一种酶有n个底物就有________个K m值，其中K m值最________的底物，一般为该酶的最适底物。
6.当底物浓度等于0.25K m时，反应初速度与最大反应速度的比值是_________。
7.酶催化反应的实质在于降低反应的______，使底物分子在较低的能量状态下达到______态，从而使反应速度______。
8.___________抑制剂不改变酶促反应V max，___________抑制剂不改变酶促反应K m。
9.含有腺苷酸的辅酶主要有、、和。
11.维生素A缺乏可引起症；儿童缺乏维生素D引起；成人缺乏维生素D 引起；维生素C缺乏引起；维生素PP缺乏引起；脚气病是由于缺乏———引起的；口角炎是由于缺乏引起的；维生素B12缺乏引起；叶酸缺乏引起。
12.维生素B1在体内的活性形式是，维生素B2在体内的活性形式是和。
维生素PP可形成和两种辅酶。
维生素B6是以和———形式作为转氨酶的辅酶，以形式作为氨基酸脱羧酶的辅酶。
叶酸是的辅酶，叶酸在体内的活性形式是。
生物素在体内的作用是。
泛酸在体内的活性形式有和。
（三）选择题（在备选答案中选出1个或多个正确答案）1.酶催化作用对能量的影响在于A．增加产物能量水平B．降低活化能C．降低反应物能量水平D．降低反应的自由能E．增加活化能2.下列哪些项是K m值的意义？A. K m值是酶的特征性物理常数，可用于鉴定不同的酶B. K m值可以表示酶与底物之间的亲和力，K m值越小，亲和力越大C. K m值可以预见系列反应中哪一步是限速反应D. 用K m值可以选择酶的最适底物E. 比较K m值可以估计不同酶促反应速度7.酶的比活力是指A. 以某种酶的活力作为1来表示其他酶的相对活力B. 每毫克蛋白的酶活力单位数C. 任何纯酶的活力与其粗酶的活力比D. 每毫升反应混合液的活力单位E. 一种酶与另一种酶的活力比（四）判断题1.测定酶活力时，底物浓度不必大于酶浓度。
2.当[S]>>K m时，v趋向于V max，此时只有通过增加[E]来增加v。
3.酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间愈长，则最适温度愈高。
7.在酶的催化反应中，组氨酸残基的咪唑基既可以起碱化作用，也可以起酸化作用。
8.维生素对人体有益，所以摄入的越多越好。
9.摄入的维生素C越多，在体内储存的维生素C就越多。
（五）分析和计算题1.称取25mg蛋白酶配成25mL溶液，取2mL溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1mL溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500μg酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1μg酪氨酸的酶量，请计算：（1）酶溶液的蛋白浓度及比活。
（2）每克纯酶制剂的总蛋白含量及总活力。
2.试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。
3.何谓酶的专一性？酶的专一性有哪几类？如何解释酶作用的专一性？研究酶的专一性有何意义？5.影响酶反应效率的因素有哪些?它们是如何起作用的?参考答案（一）名词解释1.米氏常数（K m值）：是米氏酶的一个重要参数。
Ｋm值是酶反应速度（v）达到最大反应速度（V max）一半时底物的浓度（单位mol或mmol）。
米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。
2.寡聚酶：有两个或两个以上亚基组成的酶称为寡聚酶。
寡聚酶中的亚基可以是相同的，也可以是不同的。
亚基间以非共价键结合，容易用酸碱，高浓度的盐或其它的变性剂分离。
寡聚酶的相对分子质量从35 000到几百万。
3.活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。
由若干个在一级结构上相距很远，但在空间结构上彼此靠近的氨基酸残基集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并将底物转化为产物，对于结合酶来说，辅酶或辅基往往是活性中心的组成成分。
4.竞争性抑制作用：通过增加底物浓度可逆转的一种酶抑制类型。
竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构，通常与正常的底物或配体竞争酶的结合部位。
这种抑制使得K m增大，而V max不变。
5.非竞争抑制作用：抑制剂与酶活性中心以外的基团结合，形成酶-抑制剂或酶-底物-抑制剂复合物的一种酶促反应抑制作用。
这种抑制使得V max变小，但K m不变。
这种抑制不能通过增加底物浓度的方法解除。
6.酶活力：也称酶活性，指酶催化一定化学反应的能力，可用在一定条件下它所催化的某一化学反应的速度表示。
单位：浓度/单位时间。
7.不可逆抑制作用：某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的必须基团结合，而使酶失活，抑制剂不能用透析、超滤等物理方法除去，由这样的不可逆抑制剂引起的抑制作用称不可逆抑制作用。
8.可逆抑制作用：可逆抑制作用的特点是抑制剂以非共价键与酶蛋白中的必须基团结合，可用透析等物理方法除去抑制剂而使酶重新恢复活性。
（二）填充题3. -1/K m，1/V max；4. n，小；5. 蛋白激；蛋白磷酸酯；6. 1:5；7. 活化能，活化，加快；8. 竞争性，非竞争性；9.FAD，NAD+，NADP+，B12辅酶； 11. 夜盲，佝偻病，软骨病，坏血病，糙皮病，维生素B1，维生素B2，恶性贫血，巨幼红细胞性贫血； 12. TPP，FMN，FAD，NAD+，NADP+，磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺，磷酸吡哆醛，一碳单位转移酶，四氢叶酸，羧化酶的辅酶，ACP，CoA；（三）选择题1.（B）酶是生物催化剂，在反应前后其含量没有发生变化，酶之所以能使反应快速进行，就是它降低了反应的活化能。
2.（A,B,C,D）K m值是酶的特征性常数，只与酶的性质有关，与酶的浓度无关。
酶的种类不同，K m值不同，同一种酶与不同底物作用时，K m值也不同，K m值愈小，酶与底物亲和力愈大。
4.（A）同工酶是指催化的化学反应相同但分子结构和理化性质有所不同的一组酶。
这类酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织、甚至同一组织或细胞中。
通常参与反应的底物浓度远高于酶浓度，因此被酶结合的底物量非常少，可以忽略不计。
7.（B）酶的比活力是指单位质量的酶蛋白所含的活力单位数。
（四）判断题1.错。
底物应该过量才能更准确的测定酶的活力。
2.对。
当[S]>>K m时，v趋向于V max，因为v=k3[E]，所以可以通过增加[E]来增加v。
3.错。
酶最适温度与酶的作用时间有关，作用时间越长，则最适温度低。
7.对。
8.错。
维生素摄入不足能引起疾病，摄入过多的脂溶性维生素可以在体内储存而引起维生素中毒。
9.错。
维生素C是水溶性的，在体内不能储存。
（五）分析和计算题1.（1）蛋白浓度=0.2×6.25mg/2mL=0.625mg/mL；（2）比活力=（1500/60×1ml/0.1mL）÷0.625mg/mL=400U/mg；（3）总蛋白=0.625mg/mL×1000mL=625mg；（4）总活力=625mg×400U/mg=2.5×105U。
2.竞争性抑制是指抑制剂I和底物S对游离酶E的结合有竞争作用，互相排斥，已结合底物的ES复合体，不能再结合I；同样已结合抑制剂的EI复合体，不能再结合S。
多数竞争性抑制在化学结构上与底物S相似，能与底物S竞争与酶分子活性中心的结合，因此，抑制作用大小取决于抑制剂与底物的浓度比，加大底物浓度，可使抑制作用减弱甚至消除。
竞争性抑制作用的双倒数曲线与无抑制剂的曲线相交于纵坐标I/V max处，但横坐标的截距，因竞争性抑制存在而变小，说明该抑制作用，并不影响酶促反应的最大速度V max，而使K m 值变大。
非竞争性抑制是指抑制剂I和底物S与酶E的结合互不影响，抑制剂I可以和酶E 结合生成EI，也可以和ES复合物结合生成ESI。
底物S和酶E结合成ES后，仍可与I结合生成ESI，但一旦形成ESI复合物，再不能释放酶E和形成产物P。
其特点是：I和S在结构上一般无相似之处，I常与酶分子活性部位以外的化学基团结合，这种结合并不影响底物和酶的结合，增加底物浓度并不能减少I对酶的抑制程度。
非竞争性抑制剂的双倒数曲线与无抑制剂的曲线相交于横坐标- 1/K m处，但纵坐标的截距，因竞争性抑制存在变大，说明该抑制作用，不影响酶促反应的K m值，而使V max值变小。
3.酶的专一性是指酶对催化的反应和反应物所具有的选择性。
根据对底物的选择性，酶的专一性可以分为结构专一性和立体异构专一性。
结构专一性指每对底物的特征结构——化学键或功能团等有选择，例如肽酶只能水解肽键，酯酶只作用酯键。
立体异构专一性指酶对底物的构型有选择。
例如只作用于L构型或只作用于顺式构型。
根据过渡态互补假说，酶的专一性实质上是酶与底物分子在结构上互补。
(参考作业)研究酶的专一性可以揭示酶的催化机理，获得有关酶的结构与功能信息，为酶的应用、酶分子设计或分子修饰提供指导。
在生物化工中运用酶的专一性可以减少副反应，特别是利用酶的立体异构专一性进行不对称合成或不对称拆分。
5. 影响酶催化效率的有关因素包括：（1）底物和酶的邻近效应与定向效应，邻近效应是指酶与底物结合形成中间复合物后，使底物和底物（如双分子反应）之间，酶的催化基团与底物之间结合于同一分子而使有效浓度得以极大的升高，从而使反应速率大大增加的一种效应；定向效应是指反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取位产生的效应。
（2）底物的形变和诱导契合（张力作用），当酶遇到其专一性底物时，酶中某些基团或离子可以使底物分子内敏感键中的某些基团的电子云密度增高或降低，产生“电子张力”，使敏感键的一端更加敏感，底物分子发生形变，底物比较接近它的过渡态，降低了反应活化能，使反应易于发生。
（3）酸碱催化，酸碱催化是通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态，加速反应的一类催化机制。
（4）共价催化，在催化时，亲核催化剂或亲电子催化剂能分别放出电子或接受电子并作用于底物的缺电子中心或负电中心，迅速形成不稳定的共价中间复合物，降低反应活化能，使反应加速。
（5）微环境的作用：酶的活性部位形成的微环境通常是疏水的，由于介电常数较低，可以加强有关基团之间的静电相互作用，加快酶促反映的速度。
在同一个酶促反应中，通常会有上述的3个左右的因素同时起作用，称作多元催化。
