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1、试述碱基,核苷酸和核酸在结构上的关系答：核酸的组成单元是核苷酸，（1分）核苷酸是由核苷和磷酸组成（2分），而核苷又是由核糖和碱基组成（2分），碱基分为嘌呤和嘧啶（2分），共有A、G、C、T、U五种（3分）。
3、论述tRNA的二级结构特征答：tRNA的二级结构特征是三叶草结构（1分），主要特征是四环四臂，包括是反密码子环、额外环、TΨC环、二氢尿嘧啶环（4分），四臂是反密码子臂、TΨC臂、二氢尿嘧啶臂、氨基臂（4分）。
4、写出EMP途径的限速酶及所催化的反应?答：EMP途径的限速酶及所催化的反应有三步（2分），第一步：葡萄糖在已糖激酶催化下生成6－磷酸葡萄糖，消耗1分子ATP（2分）；第二步：6－磷酸果糖在磷酸果糖激酶催化下生成1，6－二磷酸果糖，消耗1分子ATP（2分）；第三步：磷酸烯醇式丙酮酸在丙酮酸激酸催化下生成丙酮酸，生成1分子ATP（2分）。
5、试述一分子十八碳硬脂酸彻底氧化成CO2和H2O的化学过程，并计算产生多少ATP答：十八碳软脂酸彻底氧化成CO2和H2O的化学过程包括二部分,即β氧化,三羧酸循环:1、 β氧化过程：1、脂肪酸的活化：脂肪酸在ATP供能下活化生成酯酰辅酶A，消耗两分子ATP；2、脱氢：酯酰辅酶A在酯酰辅酶A脱氢酶催化下生成反烯酯酰辅酶A，同时生成一分子FADH；3、水化：反烯酯酰辅酶A在水化酶催化下生成β羟脂酰辅酶A；4、脱氢：β羟脂酰辅酶A在β羟脂酰辅酶A脱氢酶变成β酮脂酰辅酶A生成一分子NADH；5、硫脂解：β酮脂酰辅酶A与辅酶A进行硫解成乙酰辅酶A和少两个碳的脂酰辅酶A。
2、 三羧酸循环：1、乙酰辅酶A与草酰乙酸在柠檬酸合成酸催化合成柠檬酸；2、柠檬酸在柠檬酸异构酶生成异柠檬酸。
3、异柠檬酸在异柠檬脱氢酶催化下生成α酮戊二酸并生一分子NADH；4、α酮戊二酸在α酮戊二酸脱氢酶催化下琥珀酰辅酶A并生一分子NADH；5、琥珀酰辅酶A生成琥珀酸，并生成一分子GTP。
1.酮体生成的意义:酮体是肝脏输出能源的一种形式。
并且酮体可通过血脑屏障，是脑组织的重要能源。
酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗。
2.氨基酸脱氨基作用有哪几种方式？转氨基作用,氧化脱氨基,联合脱氨基,非氧化脱氨基3.简述一碳单位的定义、来源和生理意义某些氨基酸在分解代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
能作为合成嘌呤和嘧啶的原料，把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来需要四氢叶酸载体。
4.维生素B12缺乏与巨幼红细胞贫血的关系是什么？由叶酸、维生素B12缺乏引起的一种大细胞性贫血。
这种贫血的特点是骨髓里的幼稚红细胞增多，红细胞核发育不良，成为特殊的巨幼红细胞。
5.鸟氨酸循环的主要过程及生理意义是什么?氨基甲酰磷酸的合成，瓜氨酸的合成，精氨酸代琥珀酸的生成，精氨酸的生成，精氨酸水解生成尿素最重要的意义是将体内蛋白质代谢产生的较高毒性的氨转化为低毒的尿素，从而排出体外。
鸟氨酸循环也叫尿素循环。
6.补救合成的生理意义补救合成节省从头合成时的能量和一些氨基酸的消耗。
体内某些组织器官，如脑、骨髓等只能进行补救合成。
7. 列举影响核苷酸合成的抗代谢物及其抗癌作用原理.6-巯基鸟嘌呤与次黄嘌呤的结构相似，可抑制次黄嘌呤核苷酸向腺苷酸和鸟甘酸的转变。
8.为什么说细胞水平的调节是机体代谢调节的基础？细胞水平调节主要通过细胞内代谢物浓度的变化，对酶的活性及含量进行调节，是最基础的代谢调节。
9.机体代谢调节方式有多种，相互之间如何联系？物质代谢通过各代谢途径的共同中间产物相互联系，但在相互转变的程度上差异很大，有些代谢反应是不可逆的。
乙酰CoA 是糖、脂、氨基酸代谢共有的重要中间代谢物，三羧酸循环是三大营养物最终代谢途径，是转化的枢纽。
10.平时与饥饿时机体内能量主要来源有何不同平时能量主要来源于对葡萄糖的利用在饥饿时整体水平的代谢调节发挥作用：（1）糖代谢变化糖异生加强，组织对葡萄糖利用降低（2）蛋白质代谢变化分解加强，氨基酸异生成糖（3）脂代谢变化脂肪动员加强，酮体生成增多11.血浆蛋白质的功能。
生物化学试题及标准答案一、选择题1．生物氧化的底物是：A、无机离子B、蛋白质C、核酸D、小分子有机物2．除了哪一种化合物外，下列化合物都含有高能键？A、磷酸烯醇式丙酮酸B、磷酸肌酸C、ADPD、G-6-PE、1,3-二磷酸甘油酸3．下列哪一种氧化还原体系的氧化还原电位最大？A、延胡羧酸→丙酮酸B、CoQ(氧化型) →CoQ(还原型)C、Cyta Fe2+→Cyta Fe3+D、Cytb Fe3+→Cytb Fe2+E、NAD+→NADH 4．呼吸链的电子传递体中，有一组分不是蛋白质而是脂质，这就是：A、NAD+B、FMNC、FE、SD、CoQE、Cyt5．2,4－二硝基苯酚抑制细胞的功能,可能是由于阻断下列哪一种生化作用而引起?A、NADH脱氢酶的作用B、电子传递过程C、氧化磷酸化D、三羧酸循环E、以上都不是6．当电子通过呼吸链传递给氧被CN-抑制后，这时偶联磷酸化：A、在部位1进行B、在部位2 进行C、部位1、2仍可进行D、在部位1、2、3都可进行E、在部位1、2、3都不能进行，呼吸链中断7．呼吸链的各细胞色素在电子传递中的排列顺序是：A、c1→b→c→aa3→O2B、c→c1→b→aa3→O2C、c1→c→b→aa3→O2D、b→c1→c→aa3→O28．在呼吸链中，将复合物I、复合物II与细胞色素系统连接起来的物质是什么？A、FMNB、Fe·S蛋白C、CoQD、Cytb9．下述那种物质专一的抑制F0因子？A、鱼藤酮B、抗霉素AC、寡霉素D、苍术苷10．下列各类酶中，不属于植物线粒体电子传递系统的为：A、内膜外侧NADH：泛醌氧化还原酶B、内膜内侧对鱼藤酮不敏感NADH脱氢酶C、抗氰的末端氧化酶D、a－磷酸甘油脱氢酶11．下列呼吸链组分中，属于外周蛋白的是：A、NADH脱氢酶B、辅酶QC、细胞色素cD、细胞色素a- a312．下列哪种物质抑制呼吸链的电子由NADH向辅酶Q的传递：A、抗霉素AB、鱼藤酮C、一氧化碳D、硫化氢13．下列哪个部位不是偶联部位：A、FMN→CoQB、NADH→FMAC、b→cD、a1a3→O214．A TP的合成部位是：A、OSCPB、F1因子C、F0因子D、任意部位15．目前公认的氧化磷酸化理论是：A、化学偶联假说B、构象偶联假说C、化学渗透假说D、中间产物学说16．下列代谢物中氧化时脱下的电子进入FADH2电子传递链的是：A、丙酮酸B、苹果酸C、异柠檬酸D、磷酸甘油17．下列呼吸链组分中氧化还原电位最高的是：A、FMNB、CytbC、CytcD、Cytc118．A TP含有几个高能键：A、1个B、2个C、3个D、4个19．证明化学渗透学说的实验是：A、氧化磷酸化重组B、细胞融合C、冰冻蚀刻D、同位素标记20．A TP从线粒体向外运输的方式是：A、简单扩散B、促进扩散C、主动运输D、外排作用二、填空题1．生物氧化是在细胞中，同时产生的过程。
生物化学考试题1.简答题（每题5分，共50分）a) 请简述蛋白质是如何在细胞内合成的。
b) 请解释DNA和RNA的结构和功能。
c) 请简要说明葡萄糖的代谢途径。
d) 解释ATP在细胞内的作用。
e) 解释细胞色素P450及其在药物代谢中的作用。
f) 请解释酶的特性和催化机制。
g) 请解释DNA修复的不同机制。
h) 请解释细胞内信号传导的过程。
i) 解释氧化磷酸化和光合作用的关系。
j) 解释核糖体的结构和功能。
2.选择题（每题2分，共40分）从以下选项中选择正确答案。
a) DNA双链的连接方式是：A. 磷酸键连接B. 氢键连接C. 硫键连接D. 碳键连接b) 下列哪个物质不是细胞色素P450的辅助因子：A. NADPHB. 氧气C. 酶D. 金属离子c) 下列哪个不是细胞内信号传导的传递方式：A. 激素传导B. 神经传导C. 胞吞作用D. 转录传导d) 下列哪个不是酶的特性：A. 可逆性B. 高效性C. 特异性D. 可再生性e) 氧化磷酸化在细胞中发生在：A. 内质网B. 线粒体C. 细胞核D. 溶酶体f) 下列哪个不是DNA修复机制：A. 直接修复B. 错误配对修复C. 碱基切割修复D. 甲基化修复g) 下列哪个不是RNA的结构特点：A. 双链结构B. 脱氧核糖C. 碱基配对D. 磷酸骨架h) ATP是细胞内的能量货币，其全称为：A. Adenosine triphosphateB. Adenosine tetraphosphateC. Adenosine pentaphosphateD. Adenosine hexaphosphatei) 下列哪个不是葡萄糖的代谢途径：A. 糖解B. 糖原合成C. 糖异生D. 三羧酸循环j) 下列哪个不是细胞色素P450在药物代谢中的作用：A. 增加药物毒性B. 降解药物C. 活化药物D. 减少药物效果3.论述题（30分）请选择一道题目进行论述。
题目：解释光合作用的细胞生物化学过程及产物。
问答(50%):1> 基因载体需要具备的条件答：a具有自我复制能力b含有多种限制性酶的单一识别序列，供外源基因插入c含有易于携带的选择标记d应该尽可能的小e使用安全2>种子发芽时脂肪酸转化成糖的一般过程是,写出主要的途径答：植物细胞内脂肪酸氧化分解为乙酰CoA 之后，在乙醛酸体内生成琥珀琥珀酸、乙醛乙醛酸和苹果酸；此琥珀酸可用于糖的合成，该过程称为乙醛酸循环。
乙醛酸循环是三羧酸循环的修改形式。
和TCA的区别：1．两步不同的反应。
2. 结果是2个乙酰CoA进入循环，释放出一个琥珀酸3>肿瘤细胞中,氨甲酰磷酸合成酶(carbamyl phosphate synthetase)在urea cycle和嘧啶合成过程中酶的活性怎么变化答：肿瘤细胞由于恶性增殖，需要巨大的能量供应以确保其代谢．因此会有大量的蛋白质降解，产生氨基酸，再分解放能维持能量供应．这一过程必然产生过多的氨，需要通过尿素循环排出，而cps１催化的氨甲酰磷酸合成反应正是折椅循环的限速步骤．相对于正常细胞，肿瘤细胞的高速增殖必然是cps１活性极度升高的结果．同时恶性增殖需要核苷酸，于是嘧啶的大量合成成为必须，这也使得承担嘧啶合成的cps２活性必然有提高4>(10%)合成代谢和分解代谢不是简单的逆反应,举一例论述糖酵解和糖异生，其中合成代谢糖酵解途径中有三个步骤是不可逆的，所以在其相对应的分解代谢糖异生途径之中，必须绕过这３个途径．a PEP生成丙酮酸b果糖－１，６－二磷酸生成果糖－６－磷酸c葡糖糖－６－磷酸生成葡萄糖．这三部反应不可逆，合成和分解途径分别由不同的酶催化并且有着不同的反应机理，a步骤通过羧化和脱羧化实现底物的活化，与分解途径完全相异，而bc途径则使用与原途径完全不同的酶来实现反应．因此，合成与分解代谢不是简单的逆反应，其中的步骤都存在变化．5>phaseMet13:A%&T%&G%&C%=100,what do you tell about Met136>试写出下列酶的其中三个共同点:DNA polymaerase,RNA polymerase,reverse transcriptase,RNA replicatase答：a 催化的反应都需要核苷酸或脱氧核苷酸做为底物 b 都有若干亚基构成 c 催化反应均需要模板 d 催化的合成都是由５端到３端．7>Ecoli中,怎么区别启动子AUG和其它AUG答：在mRNA中AUG上游大约10个碱基处，有一段富含嘌呤碱基的SD 序列可与核糖体的嘧啶碱基互补识别，以帮助AUG 处开始翻译，SD序列上发生增强碱基配对的突变可以加强翻译．以此机制区别启动子AUG和其它部位的AUG．8>无糖饮食中,为什么奇数C脂肪酸比偶数C好?答：无糖饮食时，机体对糖的需要比较大，而奇数脂肪酸进行β-氧化丙酰CoA，而后经３部反应，转化为琥珀酸CoA从而进入三羧酸循环，转化成其他物质，从而弥补无糖饮食时机体对糖及其相关代谢产物的需要9>one gene-one enzyme 这种说法正确否?为什么?答：不正确．在原核生物中，某一基因片断转录的mRNA可能有多个核糖体结合位点，因此可以产生多种遗传密码使得不同的蛋白可以得到翻译，是多用基因．因此并非一个基因对应一种酶．与此同时，酶亦可以对应若干个基因，因为同一氨基酸可以有多个遗传密码子，从而有多种基因与之对应．因此也并非一种酶对应一种基因10>英文题:为什么DNA保守性比RNA要好?试从生物角度推断产生这种情况的可能性．答：首先考虑到绝大多数生物以DNA作为生命的遗传物质，因此客观上需要DNA具有比较高度的保守性，严格遵守复制的规则，确保遗传特性的稳定传递，以保持物种遗传的稳定性，相比之下，以RNA作为遗传物质的生物相对少了很多，而且大都出现在较为低等的生物体内，并且这些生物所处环境要求他们本身具有较大的可变异性，因此RNA的保守性较DNA 较差，这也是生物对环境的一种适应．从结构上看，前者具有双螺旋结构，依靠碱基配对原则复制，并且具有一系列的差误检验和校正机制，从自身结构上保证了自我复制的高保守性．后者为单链结构，且校正修复机制不如前者完善，保守性自然不及前者．试题一、填空题（每题1分，共30 分）1.转氨酶的辅酶是。
⽣物化学问答题第⼀章蛋⽩质1、为何蛋⽩质的含氮量能表⽰蛋⽩质相对量？实验中⼜是如何依此原理计算蛋⽩质含量的？（第⼀章 P8）答：尽管蛋⽩质的种类很多，结构各异，但是各种蛋⽩质的含氮量很接近，平均为16%，因此测定⽣物样品的含氮量就可以推算出蛋⽩质的⼤致含量。
常⽤公式为：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中的蛋⽩质含量（g%）2、蛋⽩质的基本组成单位是什么？其结构特征是什么？（第⼀章 P8）答：蛋⽩质的基本组成单位是氨基酸，组成⼈体蛋⽩质的氨基酸仅有20种，均为L-α-氨基酸，即在α－碳原⼦上连有⼀个氨基、⼀个羧基、⼀个氢原⼦和⼀个侧链（R）。
每个氨基酸的侧链各不相同，是其表现不同性质的结构特征。
3、何谓肽键和肽链及蛋⽩质的⼀级结构？（第⼀章 P11 P13）答：⼀个氨基酸的α-羧基和另⼀个氨基酸的α-氨基，进⾏脱⽔缩合反应，⽣成的酰胺键称为肽键。
肽键具有双键性质。
由许多氨基酸通过肽键相连⽽形成长链，称为肽链。
肽链有两端，游离α-氨基的⼀端称为N-末端,游离α-羧基的⼀端称为C-末端。
肽链中的氨基酸分⼦因脱⽔缩合⽽基团不全，被称为氨基酸残基。
蛋⽩质⼀级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序，即从N-端⾄C-端的氨基酸排列的顺序，其主要化学键为肽键。
此外，蛋⽩质分⼦中的⼆硫键也属于⼀级结构范围。
4、什么是蛋⽩质的⼆级结构？它主要有哪⼏种？各有何结构特征？（第⼀章 P14~18）答：蛋⽩质⼆级结构是指蛋⽩质分⼦中某⼀段肽链的局部空间结构，也就是该段多肽链主链⾻架原⼦的相对空间位置，并不包括氨基酸残基侧链的构象。
它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转⾓和⽆规卷曲四种。
①在α-螺旋结构中，多肽链主链围绕中⼼轴以右⼿螺旋（顺时针）⽅式旋转上升，每隔3.6个氨基酸残基上升⼀圈，螺距为0.54nm。
氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。
每个肽键的亚氨基氢与第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的⽅向与螺旋长轴基本平衡，以维持α-螺旋稳定。
生物化学试题及答案一、选择题1. 生物化学是一门研究生物体内化学物质及其相互作用的学科，其研究的对象主要是：A. 有机物B. 无机物C. 生物大分子D. 化学反应答案：C2. 下列哪个是人体内最重要的有机物质？A. 脂肪B. 糖类C. 蛋白质D. 维生素答案：C3. 生物大分子中，起着遗传信息传递作用的是：A. 蛋白质B. 糖类C. 脂肪D. 核酸答案：D4. 下列哪种物质是构成细胞膜的主要组成成分？A. 糖类B. 脂肪C. 蛋白质D. 核酸答案：B5. 酶是一类催化生物化学反应的蛋白质，其催化作用会受到以下哪一个因素的影响？A. 温度B. pH值C. 底物浓度D. 以上都是答案：D二、简答题1. 请简要介绍核酸的结构和功能。
答：核酸是生物体内重要的生物大分子，包括DNA和RNA。
其结构由糖类、磷酸和碱基组成。
核酸的功能包括存储、传递和表达遗传信息等。
其中，DNA负责存储生物体的遗传信息，而RNA参与遗传信息的传递和蛋白质合成过程。
2. 请解释酶的作用原理及其在生物体内的重要性。
答：酶是一类特殊的蛋白质，可以催化生物体内的化学反应，降低反应所需的能量垒，从而加速反应速率。
酶的作用原理基于“锁与钥”模型，即酶与底物的结合是高度特异性的，类似于钥匙与锁的配对。
生物体内有数千种不同的酶，在代谢、合成、降解等众多生物化学反应中发挥着关键的作用。
三、论述题生物化学的研究对理解生命的本质、人体健康和疾病的发生发展起着重要的作用。
通过研究生物体内的分子机制和代谢途径，可以揭示生物体的结构与功能之间的关联，为新药开发和疾病治疗提供理论基础。
1. 生物体内化学物质的结构与功能之间的关系生物体内的化学物质包括蛋白质、核酸、糖类和脂肪等，它们的结构决定了它们的功能。
例如，蛋白质的三维结构决定了其特定的功能，如酶的催化活性和抗体的识别能力。
另外，核酸的碱基序列决定了遗传信息的编码和传递，而糖类和脂肪则在细胞膜的构建和维护中发挥着重要作用。
蛋白质化学四、问答题1．什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？2．什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？3．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
4．蛋白质的α—螺旋结构有何特点？5．蛋白质的β—折叠结构有何特点？6．简述蛋白质变性作用的机制。
7．什么是蛋白质的变性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？8．蛋白质有哪些重要功能。
9．下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：CNBr、异硫氰酸苯酯、丹黄酰氯、脲、6mol/L HCl、β-巯基乙醇、水合茚三酮、过甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。
其中哪一个最适合完成以下各项任务？（1）测定小肽的氨基酸序列。
（2）鉴定肽的氨基末端残基。
（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性；如有二硫键存在时还需加什么试剂？（4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。
（4）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。
（5）在赖氨酸和精氨酸残基羧基侧水解肽键。
10．分别指出下列酶能否水解与其对应排列的肽，如能，则指出其水解部位。
肽酶(1)Phe-Arg-Pro 胰蛋白酶(2)Phe-Met-Leu 羧肽酶B(3)Ala-Gly-Phe 胰凝乳蛋白酶(4)Pro-Arg-Met 胰蛋白酶11．用下列哪种试剂最适合完成以下工作:溴化氰、尿素、β-巯基乙醇、胰蛋白酶、过酸、丹磺酰氯(DNS-Cl)、6mol/L盐酸、茚三酮、苯异硫氰酸(异硫氰酸苯酯)、胰凝乳蛋白酶。
(1)测定一段小肽的氨基酸排列顺序(2)鉴定小于10-7克肽的N-端氨基酸(3)使没有二硫键的蛋白质可逆变性。
如有二硫键，应加何种试剂？(4)水解由芳香族氨基酸羧基形成的肽键(5)水解由甲硫氨酸羧基形成的肽键(6)水解由碱性氨基酸羧基形成的肽键12．扼要解释为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。
(1)在低pH时沉淀。
(2)当离子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，然后下降，最后出现沉淀。
生物化学问答题汇总第二章蛋白质1、组成蛋白质的基本单位是什么？结构有何特点？氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
结构特点：①组成蛋白质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸②除甘氨酸外,其Cα均为不对称碳原子③组成蛋白质的氨基酸都是L-a-氨基酸2、氨基酸是如何分类的？按其侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为四类①非极性疏水性氨基酸7种②极性中性氨基酸8种③酸性氨基酸2种④碱性氨基酸3种3、简述蛋白质的分子组成。
蛋白质是由氨基酸聚合而成的高分子化合物，氨基酸之间通过肽键相连。
肽键是由一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的酰胺键。
4、蛋白质变性的本质是什么？哪些因素可以引起蛋白质的变性？蛋白质特定空间结构的改变或破坏。
化学因素（酸、碱、有机溶剂、尿素、表面活性剂、生物碱试剂、重金属离子等）和物理因素（加热、紫外线、X射线、超声波、高压、振荡等）可引起蛋白质的变性。
5、简述蛋白质的理化性质。
①两性解离-酸碱性质②高分子性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈色反应6、蛋白质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为哪几类？各举2-3例。
①非极性疏水性氨基酸7种：蛋氨酸，脯氨酸，缬氨酸②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，色氨酸③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，谷氨酸④碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸第三章核酸1、简述DNA双螺旋结构模型的要点。
①两股链是反向平行的互补双链，呈右手双螺旋结构②每个螺旋含10bp，螺距3.4nm，直径2.0nm。
每个碱基平面之间的距离为0.34nm，并形成大沟和小沟——为蛋白质与DNA相互作用的基础③脱氧核糖和磷酸构成链的骨架，位于双螺旋外侧④碱基对位于双螺旋内侧，碱基平面与双螺旋的长轴垂直；两条链位于同一平面的碱基以氢键相连，满足碱基互补配对原则：A=T，GºC⑤双螺旋的稳定：横向—氢键，纵向—碱基堆积力⑥DNA双螺旋的互补双链预示DNA的复制是半保留复制2、从组成、结构和功能方面说明DNA和RNA的不同。
生物化学解答题(一档在手万考不愁)整理:机密下载有淀粉酶制剂1g，用水溶解成1000ml酶液，测定其蛋白质含量和粉酶活力。
结果表明，该酶液的蛋白质浓度为0.1mg/ml；其1ml的酶液每5min 分解0.25g淀粉，计算该酶制剂所含的淀粉酶总活力单位数和比酶活（淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分解1克淀粉的酶量为一个活力单位）。
答案要点：①1ml的酶液的活力单位是×（2分）酶总活力单位数是3×1000=3000U（1分）②总蛋白是0.1×1000=100mg（1分）,比活力是（1分）。
请列举细胞内乙酰CoA的代谢去向。
（5分）答案要点：三羧酸循环；乙醛酸循环；从头合成脂肪酸；酮体代谢；合成胆固醇等。
（各1分）酿酒业是我国传统轻工业的重要产业之一，其生化机制是在酿酒酵母等微生物的作用下从葡萄糖代谢为乙醇的过程。
请写出在细胞内葡萄糖转化为乙醇的代谢途径。
答案要点：在某些酵母和某些微生物中，丙酮酸可以由丙酮酸脱羧酶催化脱羧变成乙醛，该酶需要硫胺素焦磷酸为辅酶。
乙醛继而在乙醇脱氢酶的催化下被NADH 还原形成乙醇。
葡萄糖+2Pi+2ADP+2H+生成2乙醇+2CO2+2ATP+2H2O（6分）脱氢反应的酶：3-磷酸甘油醛脱氢酶（NAD＋），醇脱氢酶（NADH+H+）（2分）底物水平磷酸化反应的酶：磷酸甘油酸激酶，丙酮酸激酶（Mg2+或K+）（2分）试述mRNA、tRNA和rRNA在蛋白质合成中的作用。
答案要点：①mRNA是遗传信息的传递者，是蛋白质生物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。
（3分）②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体，还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。
(4分)③.rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所（3分）。
物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。
（3分）②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体，还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。
生物化学问答题（1）试举例比较蛋白质、核酸各自结构与其功能的相互关系。
血红蛋白由4个亚基（多肽链）组成，每个亚基都有一个血红素基。
血红蛋白以两种可以相互转化的构象态存在，称T（紧张态）和（R松弛）态。
T态是通过几个盐桥稳定的，无氧结合时达到最稳定。
氧的结合促进T态转变为R态。
氧与血红蛋白的结合是别构结合行为的一个典型例证。
T态和R态之间的构象变化是由亚基—亚基相互作用所介导的，它导致血红蛋白出现别构现象。
Hb呈现出3种别构效应。
第一，血红蛋白的氧结合曲线是S形的，这意味着氧的结合是协同性的。
氧与一个血红素结合有助于氧与同一分子中的其他血红素结合。
第二，H+和CO2促进O2从血红蛋白中释放，这是生理上的一个重要效应，它提高O2在代谢活跃的组织如肌肉中的释放。
相反地，O2促进H+和CO2在肺泡毛细血管中的释放。
H+、CO2和O2的结合之间的别构联系称为Bohr效应。
第三，血红蛋白对O2的亲和力还受2、3-二磷酸甘油酸（DPG）调节，DPG是一个负电荷密度很高的小分子。
BPG能与去氧血红蛋白结合，但不能与氧合血红蛋白结合。
因此，BPG是降低血红蛋白对氧的亲和力的。
氧的S形曲线结合，波尔效应以及DPG效应物的调节使得血红蛋白的输氧能力达到最高效应。
同时由于能在较窄的氧分压范围内完成输氧功能，因此使肌体的氧水平不致有很大的起伏。
此外血红蛋白使肌体内的pH也维持在一个较稳定的水平。
血红蛋白的别构效应充分地反映了它的生物学适应性、结构与功能的高度统一性。
（2）试述G蛋白信号转导系统的作用机理G 蛋白即GTP结合蛋白，亦称核苷酸调节蛋白（N蛋白），是一种与膜受体偶联的异三聚体结合蛋白，其具有与GTP结合并催化GTP水解成GDP的能力，由α、β、γ三个亚基组成，充当细胞膜上受体和靶酶之间的信号传递体。
另外还发现一种分子量较小的“小G蛋白（small GTP-blinding protein）”，其特点是它们都是单体，存在于不同的细胞部位，在细胞信号传递中也扮演着重要角色。
G激素蛋白信号转导系统的作用机理有两种：一是各种含氮激素作为第一信使与靶细胞膜中的特异受体结合，使G蛋白活化，进而再使cAMP酶活化，催化ATP形成cAMP，作为第二信使的cAMP经一系列的相关反应级联放大，即先激活细胞内的蛋白激酶A（PKA），再进一步诱发各种功能单位产生相应的反应，cAMP 起着信息的传递和放大作用；即跨膜信号传送。
二是激素通过结合到细胞表面的激素受体上，激活G蛋白，G蛋白开启磷酸肌醇酶的催化活性，通过导致磷酸肌醇的级联放大而起作用，从而在许多种细胞种引起广泛的不同反应。
在磷酸肌醇酶催化下先产生二酰基甘油（DAG）和肌醇三磷酸（IP3）。
DAG进一步活化蛋白激酶C（PKC），促使靶蛋白质中的苏氨酸残基与丝氨酸残基磷酸化，最终改变一系列酶的活性；IP3则打开Ca2+通道，升高细胞质内Ca2+浓度，改变钙调蛋白和其他的钙传感器的构象，使之变得更易于与其靶蛋白质结合改变；即胞内信号传送。
（3）DNA半保留复制的机理是通过哪些重要实验证明的？该复制方式的揭示有何重要意义？1958年Meselson和Stahl利用氮的同位素15N标记大肠杆菌DNA，首先证明了DNA的半保留复制。
他们让大肠杆菌在以15NH4Cl为唯一氮源的培养基上生长，连续培养12代，从而使所有DNA都标记上15N。
15N-DNA的密度比普通14N-DNA的大，在氯化铯密度梯度离心时，这两种DNA形成不同的条带。
如果将15N 标记的大肠杆菌转移到普通培养基（含14N的氮源），经过一代后，所有DNA的密度都介于15N-DNA和14N-DNA 之间，即形成了一半含15N一半含14N的杂合分子；两代后14N和14N—15N杂合分子等量出现。
若现培养，可以看到14N分子增多。
当把14N—15N杂合分子加热时，它们分成14N链和15N链。
这就充分证明了，在DNA复制时原来的DNA分子被分成了两个亚单位，分别构成子代分子的一半，这些亚单位在经过很多代后仍然保持完整。
1963年，Cairns用放射自显影的方法第一次观察到完整的正在复制的大肠杆菌染色体DNA。
他用这种方法阐明了大肠杆菌染色体DNA是环状分子，并以半保留的方式进行复制。
DNA的半保留复制机制可以说明DNA在代谢上的稳定性。
经过许多代的复制，DNA的多核苷酸链仍可保持完整，并存在于后代而不被分解掉。
DNA与细胞其他成分相比要稳定得多，这和它的遗传功能是相符合的。
但是这种稳定性是相对的，DNA在代谢上并不是完全惰性的物质。
在细胞内外各种物理、化学和生物因子的作用下，DNA会发生损伤，需要修复；在复制和转录过程中DNA也会有损耗，而必须更新。
从进化的角度看，DNA更是处于不断的变异和发展之中。
（4）为什么分子筛层析和SDS-PAGE都可用蛋白质分子量的测定，其原理有何不同？因为不同的蛋白质，由于分子量不同，其分子大小、形状和所带电荷也不同，因此可以用分子筛层析和SDS-PAGE法测定其分子量。
分子筛层析也称凝胶过滤法，其原理是：当不同分子大小的蛋白质流经凝胶层析柱时，比凝胶孔径大的分子不能进入珠内网状结构，而被排阻在凝胶珠之外随着溶剂在凝胶珠之间的孔隙向下移动并最先流出柱外；比网孔小的分子能不同程度地自由出入凝胶珠的内外。
这样由于不同大小的分子所经的路径不同而得到分离，大分子物质先被洗脱出来，小分子物质后被洗脱出来。
从凝胶过滤的原理可知，蛋白质分子通过凝胶柱的速度并不直接取决于分子的质量，而是它的斯托克半径。
如果某种蛋白质与一理想的非水化球体具有相同的过柱速度，则认为这种蛋白质具有与此球体相同的半径，称蛋白质分子的斯托克半径。
因此利用凝胶过滤法测定蛋白质相对分子质量时，标准蛋白质和待测蛋白质必须具有相同的分子形状（接近球体），否则不能得到比较准确的结果，分子形状为线形的或与凝胶能发生吸附作用的蛋白质，则不能用此方法测定分子量。
SDS-PAGE也称SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，其原理是：以聚丙烯酰胺为支持物，用十二烷基硫酸钠（SDS）将蛋白质变性，由于蛋白质所带电荷、形状和大小不同，在电场作用下其迁移速率也不同，可以根据这些性质测定蛋白质的分子量。
如果在聚丙烯酰胺凝胶系统中加入阴离子去污剂SDS和少量巯基乙醇，则蛋白质分子的电泳迁移率主要取决于它的相对分子质量，而与原来所带的电荷和分子形状无关。
SDS是一种有效的变性剂，它能破裂蛋白质分子中的氢键和疏水作用，而巯基乙醇能打开二硫键，因此在有SDS和巯基乙醇存在下，单体蛋白质或亚基的多肽链处于展开状态。
由于SDS是阴离子，使多肽链覆盖上相同密度的负电荷，该电荷量远超过蛋白质分子原有的电荷量，因而掩盖了不同蛋白质间原有的电荷差别，结果所有的SDS—蛋白质复合体，电泳时都以同样的电荷／蛋白质质量比向正极移动。
SDS凝胶电泳可看成是以电场为驱动力代替溶剂流动。
而且SDS改变了蛋白质单体分子的构象，不同蛋白质的SDS复合体的短轴长度都是一样的。
（5）核酸杂交技术的理论基础是什么？举例说明其在生命科学研究中的作用核酸由磷酸、碱基和戊糖组成，分DNA和RNA，分别有四种碱基，DNA为A、T、C、G，RNA为A、T、U、G。
A与T、C与G、A与U配对，形成氢键，而且核酸具有变性和复性的性质，因此将不同来源的DNA 放在试管里，经热变性后，慢慢冷却，让其复性。
核酸杂交的实质是以DNA变性和复性为理论基础的。
若这些异源DNA之间在某些区域具有相同的序列，则在复性时，会产生杂交DNA分子。
与互补的RNA之间也可能发生杂交。
分子杂交是分子生物学研究的重要方法。
在科学研究中的应用：①亲缘关系的检测；②构建DNA分子的遗传圈，以进行目的基因的序列测定，满足基因克隆的特殊要求；③了解和掌握DNA分子中基因编码区的大小和位置；④核酸定量测量Ⅰ.检测核酸混合物中某种特殊DNA（或RNA）序列的相对含量；Ⅱ.可对核酸斑点印迹或狭线印迹的相应杂交信号作定量分析；Ⅲ.可测目的基因在某种特定组织中或培养细胞中的相对表达强度；⑤应用核酸杂交技术可将极少的真核细胞基因组中的单拷贝基因“钩”出来。
例如重组体的筛选。
DNA重组后，可以用核酸杂交技术将需要的重组体筛选出来。
其方法是：将生长在平碟上的菌落转移到硝酸纤维素滤膜上，然后用NaOH处理膜上的菌落，使菌落裂解，使DNA变性并释放到纤维素膜上。
将膜在80℃烘干4—6小时，使DNA牢固地吸附在膜上。
将纤维素膜与放射性同位素标记的探针在封闭的塑料袋内进行杂交。
杂交液中一个极重要的因素是盐的浓度。
探针可以是一小段与所要筛选的DNA互补的DNA或RNA。
杂交一般要维持一个晚上，然后用一定离子强度的溶液将非专一结合的，仅仅是吸附在膜上的放射性物质除去，再烘干纤维素膜，进行放射自显影。
从显影后的底片上，可以显示出曝光的黑点，即代表杂交上的菌落。
再按底片上菌落的位置找出培养基上相应的菌落，将它扩大培养后，制备出质粒DNA，作进一步分析。
在分子遗传上，也可以利用分子杂交技术将目的DNA筛选出来。
（6）DNA重组体的筛选方法（试述三种直接或间接方法，以证明某种外源基因已在转基因生物中存在或表达）1.插入失活。
由于质粒中含有抗氨苄青霉素基因和抗四环素基因，在这些位点上如插入DNA片段后，相应的抗菌素基因被破坏，宿主细胞失去相应的抗药性致使其在含有该种抗菌素的培养基上不能生长。
这一现象称插入抑制，利用插入抑制，很易将带有外源DNA的重组体筛选出来。
例如，在抗氨苄青霉素位点插入外源DNA后，宿主细胞因失去对氨苄青霉素的抗性，不能在含有氨苄青霉素的培养基上生长，但仍能在含有四环素的培养基上生长。
而不带外源DNA的野生型质粒的宿主细胞可以在含有两种药物的培养基上生长。
这样，利用含有不同抗菌素的培养基可以很容易地将含有重组质粒（即带有外源DNA的质粒）的细菌筛选出来。
2.菌落杂交。
将生长在平碟上的菌落转移到硝酸纤维素滤膜上，然后用NaOH处理膜上的菌落，使菌落裂解，使DNA变性并释放到纤维素膜上。
将膜在80℃烘干4—6小时，使DNA牢固地吸附在膜上。
将纤维素膜与放射性同位素标记的探针在封闭的塑料袋内进行杂交。
杂交液中一个极重要的因素是盐的浓度。
探针可以是一小段与所要筛选的DNA互补的DNA或RNA。
杂交一般要维持一个晚上，然后用一定离子强度的溶液将非专一结合的，仅仅是吸附在膜上的放射性物质除去，再烘干纤维素膜，进行放射自显影。
从显影后的底片上，可以显示出曝光的黑点，即代表杂交上的菌落。
再按底片上菌落的位置找出培养基上相应的菌落，将它扩大培养后，制备出质粒DNA，作进一步分析。
3、免疫学方法。
如果插入的外源DNA经表达后产生蛋白质，亦可以用免疫学的方法加以筛选。
