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生物化学复习资料1、氨基酸属于酸性氨基酸的是谷氨酸2、维系蛋白质二级结构的主要化学键是肽键3、蛋白质对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近280nm4、变性蛋白质的主要特点是生物学活性丧失5、核酸的基本组成单位是核苷酸6、tRNA的二级结构为三叶草形7、DNA变性是指互补碱基之间氢键断裂8、维持DNA双螺旋结构稳定，在横向上的作用力是氢键9、酶能加速化学反应的进行是因为降低反应的活化能10、竞争性抑制剂的酶促反应动力学特点是K m值增高，V max不变11、饥饿时，肝脏内糖异生途径的酶活性增强12、糖分解产生ATP的主要方式是有氧氧化13、糖异生最重要的生理意义是饥饿时维持血糖浓度的相对恒定14、蚕豆病是由于体内缺乏葡萄糖-6-磷酸脱氢酶所引起15、酮体和胆固醇合成的共同原料是乙酰CoA16、脂蛋白中含胆固醇最多的是LDL17、合成甘油三酯能力最强的场所是肝脏18、能抑制脂肪动员的激素是胰岛素19、呼吸链中不具有质子泵功能的是复合体Ⅱ20、体内产生ATP的最主要方式是氧化磷酸化21、蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量和比例22、转氨酶催化氨基酸脱氨基作用中氨基的载体是磷酸吡哆醛23、哺乳类动物体内氨的主要去路是在肝中合成尿素24、体内转运一碳单位的载体是四氢叶酸25、肝脏进行生物转化时葡萄糖醛酸的活性供体是UDPGA26、血浆游离胆红素主要是与血浆中何种物质结合转运到肝脏的清蛋白27、体内胆红素主要来源是血红蛋白28、属于游离胆汁酸的是鹅脱氧胆酸29、人体内嘌呤碱分解的终产物是尿酸30、别嘌醇治疗痛风的机制是能够抑制黄嘌呤氧化酶31、为氨基酸编码的密码子具有简并性是指一个氨基酸可以有多个密码子32、紫外线照射引起的DNA损伤，最常见的是嘧啶二聚体的形成33、DNA复制时，不需要的是限制性内切酶34、下列是密码子的特点，例外的是间断性35、维生素A缺乏时可能发生夜盲症36、冈崎片段是指随从链上合成的DNA片段37、不对称转录指的是基因中只有一条DNA链是模板链38、真核生物复制和转录的叙述，正确的是都在细胞核内进行。
《生物化学》一、单项选择题1、组成天然蛋白质的氨基酸共有(B )A.10B.20种C.30种D.40种2、测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40 克，此样品约含蛋白质为( B )A.2.00克B.2.50克C.3.00 克D.6.25克3、缺乏可导致夜盲症的维生素是( D )A.维生素AB.维生素E C、维生素 D.维生素K4、脂肪的主要生理功能是( A )A、储能和供能B、膜结构重要组分C、转变为生理活性物质D、传递细胞间信息5、酶的活性中心是指( C )A. 酶分子上的几个必需基团B.酶分子与底物结合的部位C.酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维结构区D.酶分子中心部位的一种特殊结构6、DNA 分子中碱基互补配对的方式是( B )A.A与G配对B.A与C配对C.A与T配对D.A与U配对7、下列哪个激素可使血糖浓度下降? ( D )A、肾上腺素B、胰高血糖素C、生长素D、胰岛素8、脂肪酸彻底氧化的产物是: ( D )A. 乙酰CoAB.脂酰CoAC.丙酰CoAD.H20、002 及释出的能量9、关于酮体的叙述，哪项是正确的? ( C )A.酮体是肝内脂肪酸大量分解产生的异常中间产物，可造成酮症酸中B，各组织细胞均可利用乙酰CoA 合成酮体，但以肝内合成为主C.酮体只能在肝内生成，肝外氧化D.合成酮体的关键酶是HMG CoA 还原酶10、体内C0来自(C )A.碳原子被氧原子氧化B.呼吸链的氧化还原过程C.有机酸的脱羧D.糖原的分解11、在糖原合成中作为葡萄糖体的是:( D )A.ADPB.GDPC.CDPD. UDP12、体内转运一碳单位的载体是:( A )A.四氢叶酸B.维生素BzC.硫胺素D.生物素13、长期饥饿时大脑的能量来源主要是:( D )A.葡萄糖B.氨基酸C，甘油 D.酮体14、糖与脂肪酸及氨基酸三者代谢的交叉点是:( D )A.磷酸烯醇式丙酮酸B，丙酮酸C.延胡紫酸D.乙酰CoA15、下列关于DNA 复制和转录的描述中哪项是错误的:( D )A.在体内以一条DNA 链为模板转录，而以两条DNA 链为模板复制B.在这两个过程中合成方向都为5'-3'C.复制的产物通常情况下大于转录的产物D.两过程均需RNA 引物二、多项选择题1、蛋白质的二级结构包括: :( ABCD )A.a-螺旋B，日-片层 C.B-转角 D.无规卷曲2、酶与一般催化剂的不同点，在于酶具有:(BCD )A，酶可改变反应平衡常数B.极高催化效率C.对反应环境的高度不稳定D.高度专一性3、糖异生的原料有: :(ABCD )A.乳酸B.甘油C.部分氨基酸D，丙酮酸4、关于核酸的叙述，正确的有:( ABD )A.是生物大分子B.是生物信息分子C.是生物必需营养物质D.是生物遗传的物质基础5、肽链合成的三步为:( ACD )A.进位B.脱氢C.成肤D.转位三、判断题1、蛋白质分子中所有氨基酸都是L构型。
⽣物化学复习资料第六章⽣物氧化与氧化磷酸化（⼀）名词解释1、⽣物氧化（biological oxidation）：有机物质在⽣物体内氧化分解⽣成⼆氧化碳和⽔并释放能量的过程。
2、电⼦传递链⼜称呼吸链（electron transter chain ETC）：指存在于线粒体内膜（原核⽣物存在于质膜）上的⼀系列氢传递体和电⼦递体，按⼀定的顺序组成了从供氢体到氧之间传递电⼦的链。
3、氧化磷酸化作⽤（oxidative phosphorylation）：指电⼦在电⼦传递链上传递和ATP形成相互偶联的过程。
即与⽣物氧化作⽤相伴⽽⽣的磷酸化作⽤。
4、磷氧⽐（P/O ratio）：指在⽣物氧化中，每消耗⼀个氧原⼦所⽣成的ATP分⼦数，或每消耗⼀摩尔原⼦氧⽣成的ATP摩尔数。
（⼆）问答题1、何谓⽣物氧化？它有何特点？其作⽤的关键是什么？⽣物氧化的⽅式？①见名词解释“⽣物氧化”；②特点：A、活细胞内，反应条件温和；B、⼀系列酶的催化下逐步进⾏；C、能量逐步释放，部分能量可被利⽤，利⽤效率较⾼；③作⽤的关键；⼀是代谢物分⼦中的氢如何脱出，⼆是脱出的氢如何与分⼦氧结合成⽔并释放能量；④⽅式：通常为三种氧化⽅式A：加氧：在⼀种物质分⼦上直接加氧NH3-CH2-COOH+1/2O2→O=CHCOOH+NH4+H2O -2HB：脱氢：加⽔脱氢：CH3CHO——→CH3 – CH – OH——→CH3COOH|OH-2H直接脱氢：HOOC—CH2—CH2—COOH——→HOOC—CH=CH—COOHC：脱电⼦：-eCyt（Fe2+）——→Cyt（Fe3+）2、举例说明⾼能化合物可分为哪⼏种键型。
（1）磷氧键型，如1，3—⼆磷酸⽢油酸、ATP、磷酸烯醇式丙酮酸；（2）磷氮键型，如磷酸肌酸；（3）硫脂键型，如⼄酰CoA；（4）甲硫键型，如S—腺苷甲硫氨酸；（5）碳氧键型，如氨酰——tRNA。
3、电⼦传递链上有哪⼏类电⼦传递体？各如何作⽤？（1）烟酰胺核苷酸类。
生物化学复习题及答案生物化学是研究生命体内化学过程和物质转化的科学，它涉及到细胞内各种生物分子的结构、功能和代谢途径。
以下是一些生物化学的复习题及答案，供学习者参考。
题目1：简述酶的催化机制。
答案：酶是生物体内具有催化作用的蛋白质，其催化机制通常涉及酶的活性部位与底物的结合。
酶降低反应的活化能，从而加速反应速率。
酶的活性部位通常具有与底物相匹配的形状，使得底物能够精确地与酶结合，形成酶-底物复合物。
在复合物形成后，底物分子发生化学变化，生成产物，随后产物从酶的活性部位释放，酶恢复其原始状态，准备进行下一轮催化。
题目2：解释DNA复制的保真性。
答案：DNA复制的保真性指的是复制过程中新合成的DNA链与模板链的高度一致性。
这种高保真性主要依赖于DNA聚合酶的高度选择性，它能够识别并正确地将互补的核苷酸与模板链配对。
此外，DNA聚合酶还具有校对功能，能够检测并纠正配对错误，从而确保复制过程的准确性。
题目3：描述细胞呼吸过程中的能量转换。
答案：细胞呼吸是细胞内将有机物质氧化分解，释放能量的过程。
这个过程主要分为三个阶段：糖酵解、克雷布斯循环（柠檬酸循环）和电子传递链。
在糖酵解阶段，葡萄糖分解为丙酮酸，释放少量能量。
在克雷布斯循环中，丙酮酸进一步氧化，产生更多的高能电子和二氧化碳。
最后，在电子传递链中，这些高能电子通过一系列氧化还原反应传递，最终将电子传递给氧气，形成水，同时释放大量能量。
这些能量部分以ATP的形式储存，供细胞使用。
题目4：简述蛋白质合成的基本原理。
答案：蛋白质合成主要在细胞质中的核糖体上进行，这个过程称为翻译。
首先，mRNA携带遗传信息从细胞核转移到核糖体。
核糖体识别mRNA上的起始密码子，然后tRNA携带相应的氨基酸与mRNA上的密码子配对。
核糖体沿着mRNA移动，逐个添加氨基酸，形成多肽链。
当遇到终止密码子时，蛋白质合成结束，新合成的多肽链随后折叠成其特定的三维结构，形成具有生物活性的蛋白质。
⽣物化学复习重点⽣物化学复习重点第⼀章蛋⽩质1.蛋⽩质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，蛋⽩质含氮量：16%公式：每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋⽩质含量（克%）2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有⽢氨酸没有⼿性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：⼀氨基⼆羧基氨基酸，有天冬氨酸、⾕氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：⼆氨基⼀羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：⼀氨基⼀羧基氨基酸，有⽢氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、⾕氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
（4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸（5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸（6）芳⾹族氨基酸：苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸（7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、⾕氨酰胺4.氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋⽩质的⼀级结构（Primary structure）：它是指蛋⽩质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
肽键：⼀个氨基酸的a-COOH 和相邻的另⼀个氨基酸的a-NH2脱⽔形成共价键。
7.蛋⽩质⼆级结构的概念：多肽链在⼀级结构的基础上，按照⼀定的⽅式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列⽅式蛋⽩质⼆级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转⾓维持⼆级结构的作⽤⼒：氢键a-螺旋（a-Helix）⼜称为3.613螺旋，Φ= -57。
，Ψ= -47。
结构要点：(1)、多个肽键平⾯通过α－碳原⼦旋转，主链绕⼀条固定轴形成右⼿螺旋。
(2)、每3.6个氨基酸残基上升⼀圈，相当于0.54nm。
（3）、相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和N-H形成许多链内氢健，即每⼀个氨基酸残基中的NH和前⾯相隔三个残基的C＝O 之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。
生物化学的研究内容：生物分子的结构及功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构及功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。
第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。
糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。
最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。
Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。
Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。
如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。
复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。
二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。
单糖构型的确定以甘油醛为标准。
距羰基最远的手性碳及D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；及L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。
2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。
如：D-Glu及L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。
4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。
如：葡萄糖及甘露糖；葡萄糖及半乳糖。
5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基及决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。
（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。
分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。
1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。
2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。
高级生物化学复习资料生物化学作为生命科学领域的重要基础学科，对于深入理解生命现象和生物过程具有至关重要的作用。
高级生物化学则在基础生物化学的基础上，进一步拓展和深化了相关知识，涵盖了更多复杂和前沿的内容。
以下是为您精心整理的高级生物化学复习资料，希望能对您的学习和复习有所帮助。
一、蛋白质结构与功能蛋白质是生命活动的主要承担者，其结构与功能的关系是高级生物化学中的重点内容。
蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性排列顺序。
通过肽键连接的氨基酸序列决定了蛋白质的基本性质和潜在功能。
二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲等。
α螺旋是常见的结构，每个氨基酸残基沿中心轴旋转 100°，上升 015nm，每圈螺旋包含 36 个氨基酸残基。
β折叠则是通过链间的氢键形成片层结构。
三级结构是指整条多肽链的三维构象，主要由疏水相互作用、氢键、离子键和范德华力等维持其稳定。
例如，肌红蛋白就是具有典型三级结构的蛋白质。
四级结构是指多个亚基聚合形成的蛋白质复合物。
血红蛋白就是由四个亚基组成的具有四级结构的蛋白质。
蛋白质的功能与其结构密切相关。
例如，酶的催化活性依赖于其活性中心的特定结构；抗体通过其可变区的结构与抗原特异性结合。
二、核酸的结构与功能核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 是双螺旋结构，两条链反向平行，碱基之间通过氢键互补配对。
A 与 T 配对，G 与 C 配对。
这种碱基互补配对原则是 DNA 复制和遗传信息传递的基础。
RNA 有多种类型，如信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）等。
mRNA 携带遗传信息，指导蛋白质的合成；tRNA 则在蛋白质合成过程中转运氨基酸；rRNA 是核糖体的组成成分。
核酸在生命活动中具有重要的功能，如遗传信息的储存、传递和表达。
三、酶学酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
酶的催化特点包括高效性、专一性、可调节性和不稳定性。
生物化学复习题及答案《生物化学》复习一、术语解释：1．两性离子：指在同一氨基酸分子上即含有可解离出氢离子的基团，又含有能结合氢离子的基团，这样的离子兼性离子或偶极离子。
2.结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲和折叠成几个相对独立的球形组件。
3．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
4.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸铵），以降低蛋白质的溶解度和沉淀，称为盐析。
5．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
6.退火：当变性的DNA溶液被加热并缓慢冷却到适当的低温时，两条互补链可以再次配对并返回到原来的双螺旋结构。
7．dna的熔解温度：dna加热变性过程中，紫外吸收值达最大吸收值一半时所对应的温度。
8．核酸的变性：在某些理化因素作用下，dna双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态的过程；9.消色差效应：由于双螺旋的重新形成，复性DNA在260nm处的紫外吸收值降低。
10.增色效果：260nm处变性DNA的紫外吸收值因碱基对重叠的损失而增加11米氏常数（Km 值）：酶反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。
12.活性中心:酶分子中直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位。
13.酶的比活性：指每毫克酶蛋白中包含的活性单位数。
有时，它还使用每克酶制剂或每毫升的所有活性单位。
14.生物氧化：有机物质在生物体活细胞内氧化分解，同时释放能量的过程。
15.氧化磷酸化：代谢物质的氧化脱氢通过呼吸链传递给氧气以产生水，伴随ATP磷酸化以产生ATP的过程。
16.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的ph值，用符号pi 表示17.呼吸链:代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给激活的氧分子而生成水的全部体系。
18.底物水平磷酸化：在脱氢和脱水过程中，底物重新分配和排列分子中的化学能，形成高能化合物。
生物化学复习题生物化学是研究生物体内化学过程和物质的科学，它涵盖了从分子水平到细胞水平的广泛领域。
以下是一些生物化学的复习要点：1. 蛋白质结构与功能- 氨基酸是蛋白质的基本单位，它们通过肽键连接形成多肽链。
- 蛋白质具有一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构（多肽链的空间排列）和四级结构（多肽链的聚集）。
2. 酶的作用机制- 酶是生物催化剂，能够加速化学反应。
- 酶作用的机制包括底物结合、过渡态稳定和产物释放。
3. 核酸的结构与功能- DNA和RNA是核酸的两种主要形式，它们由核苷酸组成。
- DNA主要负责遗传信息的存储和传递，而RNA在蛋白质合成中发挥作用。
4. 代谢途径- 代谢途径包括合成代谢（合成生物分子）和分解代谢（分解生物分子）。
- 糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化是细胞能量代谢的关键途径。
5. 细胞信号传导- 细胞信号传导是细胞内外信息传递的过程，涉及多种信号分子和受体。
- 信号传导途径包括G蛋白偶联受体、离子通道受体和酶联受体等。
6. 遗传信息的表达- 遗传信息的表达包括转录和翻译两个主要步骤。
- 转录是DNA信息转录成mRNA的过程，而翻译是mRNA翻译成蛋白质的过程。
7. 细胞呼吸- 细胞呼吸是细胞产生能量的过程，包括有氧呼吸和无氧呼吸。
- 有氧呼吸通过电子传递链产生大量的ATP，而无氧呼吸则产生较少的ATP。
8. 脂质代谢- 脂质包括脂肪、磷脂和固醇等，它们在细胞膜结构和能量储存中起重要作用。
- 脂质代谢涉及脂肪酸的合成、分解和转化。
9. 氨基酸代谢- 氨基酸是蛋白质的构建模块，它们可以通过转氨作用和脱氨作用进行代谢。
- 氨基酸代谢对于维持细胞内氮平衡和能量供应至关重要。
10. 维生素和辅酶- 维生素是必需的微量有机化合物，它们作为辅酶或辅基参与许多代谢反应。
- 辅酶是酶的辅助分子，它们帮助酶催化特定的化学反应。
通过这些复习要点，可以对生物化学的基本概念和原理有一个全面的了解。
生物化学复习题第一章绪论1. 名词解释生物化学：生物化学指利用化学的原理和方法，从份子水平研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。
其研究内容包括①生物体的化学组成，生物份子的结构、性质及功能②生物份子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息份子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。
生物化学主要从份子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质2. 问答题(1)生物化学的发展史分为哪几个阶段？生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段 (20 世纪之前)：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成份以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段(20 世纪初至20 世纪中叶)：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段(20 世纪中叶以后)：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大份子的结构与其功能之间的关系。
(2)组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？组成生物体的元素共28 种第一类元素包括C、H、O、N 四中元素，是组成生命体的最基本元素。
第二类元素包括S 、P 、Cl、Ca、Na、Mg，加之C、H、O、N 是组成生命体的基本元素。
第二章蛋白质1. 名词解释(1)蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高份子含氮化合物(2)氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH 时，是某特定氨基酸份子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极挪移，此时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点(3) 蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH 时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH 称为蛋白质的等电点(4) N 端与 C 端：N 端(也称N 末端)指多肽链中含有游离α-氨基的一端， C 端(也称C 末端)指多肽链中含有α-羧基的一端(5)肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α -羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽(6)氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残存部份称为氨基酸残基(7)肽单元(肽单位)：多肽链中从一个α -碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH 间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转(8)结构域：多肽链的二级或者超二级结构基础上进一步绕蜿蜒叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。
生物化学复习资料第一章蛋白质的结构与功能1.蛋白质是许多氨基酸通过肽链相连形成的高分子含氮化合物。
2.蛋白质组成元素：C、H、O、N、S，N的含量基本相同为16%。
3.氨基酸为蛋白质的基本单位，人体内含20种，除甘氨酸外皆为α-氨基酸。
4.氨基酸分类：①非极性疏水性氨基酸7种：甘氨酸Glycine Gly G 丙氨酸Alanine Ala A 缬氨酸Valine Val V 亮氨酸Leucine Leu L 异亮氨酸Isoleucine Ile I 脯氨酸Proline Pro P 苯丙氨酸Phenylalanine Phe F②极性中性氨基酸8种：酪氨酸Tyrosine Tyr Y 色氨酸Tryptophan Trp W 丝氨酸Serine Ser S 苏氨酸Threonine Thr T 半胱氨酸Cystine Cys C 蛋氨酸Methionine Met M 天冬酰胺Asparagine Asn N 谷氨酰胺Glutarnine Gln Q③酸性氨基酸2种：天冬氨酸Asparticacid Asp D 谷氨酸Glutamicacid Glu E④：碱性氨基酸3种：赖氨酸Lysine Lys K精氨酸Arginine Arg R组氨酸Histidine His H5.氨基酸的理化性质：①两性解离的性质，等电点：中性时的PH值，用PI表示。
②含共轭双键（络氨酸和色氨酸残基）具有紫外吸收性质（波长：280nm），用于分析蛋白质的含量。
③茚三酮反应生成蓝紫色化合物（吸收光570nm），用于氨基酸定量分析。
6.几种生物活性肽：①谷胱甘肽（谷氨酸+半胱氨酸+甘氨酸）.用GSH表示，具还原性、分解H2O2、解毒。
②多肽类激素及神经肽。
7.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键，部分含二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能基础，决定空间结构，非决定空间结构的唯一因素。
8.蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，不涉及氨基酸残基的侧链构象。
化学键：H键。
主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。
9.肽单元（位）：多肽链中相邻两个α-C之间的结构。
具有部分双键性质，6个原子在同一平面（肽平面），不能旋转。
Cα1、Cα2在平面所处的位置为反式构型。
10.蛋白质的三级结构：指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。
化学键：疏水键、离子键、氢键、范德华力。
11.结构域：分子量较大的蛋白质可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。
12.分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象，形成四级结构。
13.亚基：有些蛋白质分子含有2条或多条多肽链，每一条多肽链都有一个完整的三级结构。
亚基之间的结合力：疏水作用、氢键、离子键。
同二聚体：两个亚基相同；异二聚体：两个亚基不同14.蛋白质的四级结构：蛋白质亚基之间的聚合。
15.构型：指分子中各个原子或基团特有的固定空间排列。
16.构象：分子中不同碳原子的各原子或基团的空间排列关系。
17.一级结构与功能的关系①一级结构是空间构象的基础。
②不同蛋白质之间的比较：相似结构相似功能、不同结构不同功能。
如：胰岛素。
③同一蛋白不同状态的比较：一级结构决定空间结构。
如：蛋白变性与复性。
④保守序列、保守氨基酸改变，功能改变：保守氨基酸不变，功能不变。
分子病。
⑤氨基酸序列提供重要的生物进化信息。
如：细胞色素c。
⑥一级结构差别很大的蛋白质可能有相似的空间结构。
如：丙酮酸激酶。
18.蛋白质的功能依赖特定的空间结构1）血红蛋白（Hb）亚基与肌红蛋白（Mb）结构相似。
①Mb与Hb都含血红素辅基。
②Hb是由4个亚基组成的四级结构蛋白质。
③Mb为三级结构2）血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与O2结合。
3）蛋白质构象改变可引起疾病，如疯牛病、阿尔兹海默。
19.蛋白质的理化性质：①具两性电离。
②具胶体性质（两稳定因素：胶体颗粒表面电荷、水化膜）③空间结构破坏而引起变性。
④在紫外光谱区有特征性吸收峰（280nm）。
⑤茚三酮反应（蓝紫色）和双缩脲反应（紫色或红色）20.蛋白质的分离与纯化①盐析与有机溶剂沉淀；②电泳；③透析；④层析；⑤超速离心。
第二章核酸的结构与功能核酸：是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。
分为：脱氧核糖核酸和核糖核酸。
脱氧核糖核酸：90%以上分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体，叶绿体，质粒等。
携带遗传信息，决定细胞和个体的基因型。
核糖核酸：分布于胞核、胞液。
参与细胞内DNA遗传信息的表达。
某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体。
一、核酸的化学组成以及一级结构1.化学组成：①元素组成C、H、O、N、P(分子量9%-10%）②分子组成——碱基：DNA:A、G、C、T，RNA:A、G、C、U。
——戊糖：核糖，脱氧核糖。
——磷酸2.碱基和核糖（脱氧核糖）通过核苷键连接形成核苷，核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。
——DNA的核苷酸：dAMP, dGMP, dTMP, dCMP——RNA的核苷酸：AMP, GMP, UMP, CMP3.核苷酸之间以3′，5′－磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。
具有5’→3’的方向性。
4.核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序，即：碱基序列。
二、DNA的空间结构与功能1.DNA的二级结构是双螺旋结构。
Chargaff规则：①[A] = [T],[G] [C]，A+G=T+C②不同生物种属的DNA碱基组成不同；③同一个体不同器官、不同组织的DNA碱基组成相同。
④对于一特定组织的DNA，其碱基不随年龄、营养状态和环境的改变而改变。
2.DNA双螺旋结构模型要点（100%考）①DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘。
②核糖和磷酸组成亲水骨架在外侧,疏水碱基在内侧。
表面存在一个大沟和一个小沟。
③碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对（A=T; GΞC）。
④氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。
3.DNA双螺旋结构的多样性。
B型DNA、A型DNA为右手螺旋，Z型DNA为左手螺旋。
4.DNA的高级结构是超螺旋结构。
①DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。
盘绕方向与DNA双螺旋方同相同为正超螺旋结构，反之负超螺旋。
②原核生物DNA是环状超螺旋结构。
③真核生物DNA以核小体为单位形成高度有序致密结构。
核小体：染色质的基本组成单位，由DNA和5种组蛋白组成。
真核生物染色质有端粒和着丝粒两个功能区。
三、RNA的结构与功能RNA大部分以单链存在，核糖2’位都有羟基;，一般分子较小，核苷酸数目变异多。
1.mRNA是蛋白质合成中的模板。
①mRNA结构特点帽子结构：大多数真核mRNA的5′末端有m7GpppNm-，称5’-帽结构功能：?有助于mRNA越过核膜，进入胞质。
保护5′不被核酶降解翻译时供IFⅢ（起始因子）和核糖体识别，是翻译所必需的。
尾巴结构：大多数真核mRNA的3′末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构，称为多聚A尾。
功能：?是mRNA由细胞核进入细胞质所必需的形式；它大大提高了mRNA在细胞质中的稳定性。
它可促进核糖体的有效循环。
②mRNA的功能：把DNA所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送至核糖体，用以决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。
2.转运RNA的结构与功能。
①tRNA的二级结构——三叶草形。
氨基酸臂、DHU环(双氢尿嘧啶)、反密码环、额外环、TΨC环。
②tRNA的三级结构——倒L形。
③功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。
④tRNA的3’-末端可连接氨基酸⑤tRNA的反密码子能够识别mRNA的密码子。
3.核糖体RNA：细胞中含量最多的RNA，约占80%以上。
①rRNA的种类：真核生物：5S rRNA，28S rRNA，5.8S rRNA，18S rRNA。
原核生物：5S rRNA，23S rRNA，16S rRNA。
四、核酸的理化性质1.核酸分子具有强烈的紫外吸收：260nm(嘌呤和嘧啶环中含共轭双键)应用：50μg/ml双链DNA、40μg/ml单链DNA（或RNA）、20μg/ml寡核苷酸。
2.DNA的变性①定义：在某些理化因素作用下，DNA双链互补碱基对之间氢键发生断裂，解开成两条单链的过程。
（破坏了空间结构，核苷酸序列没变）②增色效应：DNA变性时其溶液OD260增高的现象。
③解链曲线：如果在连续加热DNA的过程中以温度对A260（A260代表溶液在260nm处的吸光率）值作图，所得的曲线称为解链曲线。
④Tm：变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度，又称融解温度。
3.变性的核酸可复性或形成杂交双链。
五、核酸酶①核酸内切酶：分为限制性核酸内切酶和非特异性限制性核酸内切酶。
②核酸外切酶：5′→3′或3′→5′核酸外切酶。
第三章酶酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质和核糖核酸。
一、酶的分子结构与功能1.酶的分子组成单纯酶结合酶：酶蛋白:决定反应特异性，辅助因子:决定反应的种类和性质。
2.酶的活性中心：或称活性部位(active site)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
必需基团：指酶分子中一些与酶活性密切相关的化学基团。
主要包括：亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基，组氨酸的咪唑基。
3.同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
*生理及临床意义(1)在代谢调节上起着重要的作用；(2)用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征；(3)同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断；(4)同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。
二、酶的工作原理1.酶促反应特点①具有极高的效率。
②具有高度的特异性：绝对特异性、相对特异性、立体结构特异性。
绝对特异性：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。
相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。
③酶促反应的可调节性。
④酶是蛋白质具有高度的不稳定性。
2.诱导契合假说：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。
三、酶促反应动力学1.影响因素：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。
2.米－曼氏方程式：酶促反应模式——中间产物学说[S]：底物浓度，V：不同[S]时的反应速度，V max：最大反应速度，Ｋm：米氏常数①K m与V max的意义K m值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。
