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一、人体所需的六大营养素：碳水化合物、脂肪、蛋白质、矿物质（无机盐及微量元素）、维生素和水。
二、按功能分，营养素可归纳为那三类？（1）供热能的营养素：碳水化合物、脂类。
蛋白质。
（2）助身长、修补组织的营养素：蛋白质、矿物质（3）调节机体生理功能的营养素：矿物质、维生素、水。
三、蛋白质的定义及按照营养价值如何分类？1.蛋白质：是由20多种氨基酸和肽键相连形成的，以不同的立体结构构成的功能各异的一类大分子有机化合物的总称。
是构成人体及一切生物细胞最基本的物质。
是生物的物质基础。
2.氨基酸的分类（按营养价值分）：（1）必须氨基酸：人体内需要的人体内不能合成，必须由食物中的蛋白质来供应的氨基酸。
（如：亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸、算算、色氨酸、组氨酸和精氨酸）（2）非必须氨基酸：人体内需要但人体内能合成，不一定由食物来供应的氨基酸。
是靠人体内的氮来合成，食物中的蛋白质是这种氮的来源。
（如：甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、谷氨酸。
乌氨酸、瓜氨酸和胱氨酸）。
四、蛋白质与人体健康的关系（1）蛋白质作为构成一切细胞的基本物质参与了生命发生与发展的全过程（从胎儿到成年）。
（2）人体内神经、肌肉、血液、骨骼及各种组织的细胞都有蛋白质参与其构成。
人体内蛋白质为其体重的20%，即使到了成年，人的体重不再增加，其体内的各种组织细胞也会不断更新，据估计人体内参与更新的蛋白质约为总蛋白质的3%.（3）形成人体内重要的免疫物质（抗体），随血液到身体的各组织器官，以保护机体面授细菌与病毒的侵害。
（4）与铁组成血红蛋白，血红蛋白将外界环境中的氧从肺部带至身体各个组织和细胞，参与细胞内氧化反应以产生能量。
（co与血红蛋白的请合理比o2与血红蛋白的亲和力大210倍，烟中含有大量的CO）。
五．蛋白质的变形作用（1）天然蛋白质因环境的关系，从有程序的紧密结构，变为无程序散漫构造，称为变形作用。
（2）蛋白质变性的形式：a)可逆变形：是指取消引起变形的因素后，蛋白质可恢复原来的性质，如采用正确的烹调方法烹制的各种蛋白质食物。
⽣物必修⼀蛋⽩质计算公式总结 纵观近⼏年⾼考试题,与⽣物必修⼀蛋⽩质计算有关的内容进⾏了不同程度的考查，下⾯是店铺给⼤家带来的⽣物必修⼀蛋⽩质计算公式总结，希望对你有帮助。
⽣物必修⼀蛋⽩质计算公式 [注：肽链数(m);氨基酸总数(n);氨基酸平均分⼦量(a);氨基酸平均分⼦量(b);核苷酸总数(c);核苷酸平均分⼦量(d)]。
1.蛋⽩质(和多肽)：氨基酸经脱⽔缩合形成多肽，各种元素的质量守恒，其中H、O参与脱⽔。
每个氨基酸⾄少1个氨基和1个羧基，多余的氨基和羧基来⾃R基。
①氨基酸各原⼦数计算：C原⼦数=R基上C原⼦数+2;H原⼦数=R基上H原⼦数+4;O原⼦数=R基上O原⼦数+2;N原⼦数=R基上N原⼦数+1。
②每条肽链游离氨基和羧基⾄少：各1个;m条肽链蛋⽩质游离氨基和羧基⾄少：各m个; ③肽键数=脱⽔数(得失⽔数)=氨基酸数-肽链数=n—m ;④蛋⽩质由m条多肽链组成：N原⼦总数=肽键总数+m个氨基数(端)+R基上氨基数; =肽键总数+氨基总数 ≥ 肽键总数+m个氨基数(端); O原⼦总数=肽键总数+2(m个羧基数(端)+R基上羧基数); =肽键总数+2×羧基总数 ≥ 肽键总数+2m个羧基数(端); ⑤蛋⽩质分⼦量=氨基酸总分⼦量—脱⽔总分⼦量(—脱氢总原⼦量)=na—18(n—m); 2.蛋⽩质中氨基酸数⽬与双链DNA(基因)、mRNA碱基数的计算： ①DNA基因的碱基数(⾄少)：mRNA的碱基数(⾄少)：蛋⽩质中氨基酸的数⽬=6：3：1; ②肽键数(得失⽔数)+肽链数=氨基酸数=mRNA碱基数/3=(DNA)基因碱基数/6; ③DNA脱⽔数=核苷酸总数—DNA双链数=c—2; mRNA脱⽔数=核苷酸总数—mRNA单链数=c—1; ④DNA分⼦量=核苷酸总分⼦量—DNA脱⽔总分⼦量=(6n)d—18(c—2)。
mRNA分⼦量=核苷酸总分⼦量—mRNA脱⽔总分⼦量=(3n)d—18(c—1)。
生化名词解释-王艳萍版第一章蛋白质1.蛋白质:由L型α-氨基酸(20种编码氨基酸)通过肽键构成并具有稳定的构象和生物学功能的一类复杂高分子含氮化合物。
2.α-氨基酸:是在α-碳原子上含有一个碱性氨基(—NH2)和一个酸性羧基(—COOH)的有机化合物(脯氨酸为α-亚氨基酸)。
氨基酸是蛋白质的构件分子。
3.构型:一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。
有D 型和L型两种。
构型的改变要有共价键的断裂和重新组成,从而导致光学活性的变化。
4.构象:分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。
指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。
构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。
5.必需氨基酸:指人(或其他脊椎动物)生长发育所必需的，但自身不能合成或者合成的量不足,必需由食物中供给的氨基酸。
人体必需氨基酸有苯丙氨酸、蛋氨酸(甲硫氨酸)、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸等8种。
6.非必需氨基酸:指人(或其他脊椎动物)生长发育所必需的，自身能合成,不需要依赖食物中供给的氨基酸。
7.半必需氨基酸:人体合成精氨酸、组氨酸的能力不足以满足自身的需要,需要从食物中摄取一部分。
8.非蛋白质氨基酸:除组成蛋白质的氨基酸外,迄今发现150余种非蛋白质氨基酸,例如鸟氨酸、瓜氨酸、γ-氨基丁酸，这些非蛋白质氨基酸有些是代谢中间产物，有些是结构成分等。
9.两性(酸碱性)离子:两性离子是指在同一分子中,既有能放出质子的基团，又有能接受质子的基团。
10.两性解离:氨基酸分子中的羧基、氨基及侧链基团均可解离,在一定的pH条件下,这些基团能解离为带电基团从而使氨基酸带电:在酸性环境中各碱性基团与质子结合,使氨基酸带正电荷;在碱性环境中酸性基团解离出质子,与环境中的OH-结合成水，使氨基酸带负电荷。
11.氨基酸的等电点:当调节氨基酸溶液的pH,使氨基酸分子中可放出质子基团与可接受质子基团的解离度完全相等，氨基酸处于兼性离子状态,所带静电荷为零，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动,此时氨基酸所处溶液的pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。
高中生物必修一蛋白质的知识点总结高中生物必修一蛋白质的知识点总结蛋白质是细胞最基本的生物大分子之一，具有重要的生物学功能。
高中生物必修一涵盖了蛋白质的基本概念、结构特性、生物学功能和合成调控等方面的知识点。
本文将从这些方面系统地总结高中生物必修一中与蛋白质相关的知识点。
一、蛋白质的基本概念1. 蛋白质是由氨基酸聚合而成的生物大分子。
2. 蛋白质的基本结构单位是氨基酸。
3. 氨基酸是由羧基、氨基、侧链等部分组成的有机化合物。
4. 每种氨基酸的侧链结构不同，这也决定了蛋白质的空间构型和生物学功能。
二、蛋白质的结构特性1. 蛋白质的四级结构：一级结构是由氨基酸序列构成的线性多肽链；二级结构是通过氢键等力作用形成的局部结构，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是整个蛋白质分子的空间结构；四级结构是由多个蛋白质分子组合而成的复合物。
2. 蛋白质的空间构型：蛋白质的空间构型决定了其生物学功能。
3. 蛋白质的透明度：蛋白质的透明度是由其吸收或散射光的性质决定的，常用于测定蛋白质的浓度。
三、蛋白质的生物学功能1. 结构功能：蛋白质可以作为生物体内的细胞骨架、肌肉、头发、指甲等组织的主要构成成分，具有支撑和保护作用。
2. 功能性蛋白：各种酶、抗体、激素、储存蛋白、传递蛋白等都是具有特殊功能的蛋白质。
3. 转运功能：运输游离氧、维生素、荷尔蒙等，红血球中的血红蛋白是氧的载体，细胞膜中的通道和受体等均含有蛋白质。
四、蛋白质的合成调控1. 转录：将DNA上的基因序列转录成RNA，其中包括mRNA、tRNA和rRNA。
2. 翻译：mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子配对，按照氨基酸序列合成多肽链。
3. 合成调控：包括转录的调控、翻译的调控和后修饰等。
本文总结了高中生物必修一中与蛋白质相关的知识点，包括蛋白质的基本概念、结构特性、生物学功能和合成调控等方面的内容。
对于理解和掌握蛋白质这一生命科学学科的基本知识具有重要的参考价值。
第二章蛋白质化学蛋白质是基本的生命物质之一，是细胞组分中含量最丰富、功能最多的生物大分子。
它的元素组成主要包括C、H、O、N、S，有些蛋白质还含有微量的P、Fe、Cu、Zn、I等。
研究蛋白质的结构与功能是生命科学最基本的命题。
凯氏定氮法蛋白氮占蛋白质含量的16% 蛋白质含量=蛋白氮*6.25蛋白质是生命活动的体现者，其主要功能有：（了解）1) 酶是以蛋白质为主要成分的生物催化剂（催化作用）2) 结构蛋白（如微管蛋白、胶原蛋白、角蛋白）参与细胞和组织的建成（结构蛋白）3) 某些动物激素是蛋白质，如胰岛素、生长素、促甲状腺激素（调节作用）4) 运动蛋白如肌动蛋白、肌球蛋白、鞭毛、纤毛等与肌肉收缩核细胞运动有关（运动作用）5) 动物的抗体、补体、干扰素等也是蛋白质（防御作用）6) 某些蛋白质具有运输功能，如血红蛋白、肌红蛋白、脂蛋白、细胞色素、细胞膜上的离子通道、离子泵等（运输作用）7) 种子贮藏蛋白、酪蛋白、血浆蛋白参与贮存氨基酸和蛋白的功能（营养作用）8) 激素和神经递质有接受传递信息的功能；9) 染色质蛋白、阻遏蛋白、转录因子等参与基因表达调控；蛋白质基本结构单元蛋白质的基本结构单元是氨基酸多个氨基酸首尾连结形成长而不分支的多聚物——多肽链多肽链再折叠卷曲，形成蛋白质一、氨基酸（一）蛋白质氨基酸结构及分类1、氨基酸的结构参与蛋白质组成的氨基酸有20种。
除脯氨酸是一种α—亚氨基酸外，其于都是α—氨基酸，除没有手性碳原子的甘氨酸外，其于都是L-氨基酸。
COOHH3 N C HR2、氨基酸的分类非极性氨基酸：Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Phe、Trp、Met酸性氨基酸（基团带负电荷）：Asp、Glu极性氨基酸碱性氨基酸（基团带正电荷）：Lys、Arg、His（含有咪唑环）非解离的极性氨基酸：Gly、Ser、Thr、Cys、Tyr、Asn、Gln 芳香族氨基酸：Phe、Trp（含有吲哚环）、Tyr含硫元素氨基酸2种：Met、Cys3、稀有的蛋白质氨基酸它们通常是常见氨基酸的衍生物。
生物必修一蛋白质的知识点
生物必修一中关于蛋白质的知识点包括：
1. 蛋白质的组成：蛋白质由氨基酸组成，每个氨基酸通过肽键连接形成多肽链，多个
多肽链再通过各种非共价作用力如氢键、离子键和疏水作用等相互作用而折叠成三维
结构。
2. 蛋白质的功能：蛋白质在生物体内起着多种重要功能，包括酶催化、结构支持、运
输物质、免疫防御、信号传导和调节基因表达等。
3. 蛋白质的结构层次：蛋白质的结构层次可分为四个级别：初级结构（氨基酸序列）、二级结构（α螺旋和β折叠）、三级结构（多肽链的折叠形成具有空间结构）、四级结
构（多个多肽链的组装形成功能齐备的蛋白质复合体）。
4. 蛋白质的合成：蛋白质的合成是通过基因转录和翻译过程完成的。
在基因转录中，DNA模板被RNA聚合酶酶解读，产生与DNA相互互补的mRNA分子；然后，mRNA
分子通过核孔进入细胞质，并与核糖体结合，进一步翻译出特定的氨基酸序列。
5. 蛋白质的调控：蛋白质的合成与降解在细胞内处于动态平衡状态。
细胞通过合成和
降解蛋白质的速率来调节其含量，同时也通过翻译后修饰和蛋白质的空间定位来调控
蛋白质的功能。
6. 基因突变和蛋白质功能：基因突变可能导致蛋白质的结构和功能发生改变，进而影
响生物体的正常生理功能。
一些蛋白质突变也与人类的遗传疾病相关，如囊性纤维化等。
7. 蛋白质的分离和检测：科学家们通过各种实验方法，如SDS-PAGE、免疫印迹和质
谱等，可以对蛋白质进行分离、检测和定量分析，以进一步了解蛋白质的结构和功能。
2 蛋白质化学
1．用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些？基本原理是什么？
解答：（1） N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。
①2,4―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯（2,4―DNFB ）反应（Sanger 反应），生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。
由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。
② 丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS ―Cl ）反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。
由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNS ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。
③ 苯异硫氰酸脂（PITC 或Edman 降解）法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（PITC ）反应（Edman 反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。
在酸性有机溶剂中加热时，N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。
④ 氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N 端逐个地向里切。
根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N 端残基序列。
（2）C ―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外，其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。
② 还原法：肽链C 端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。
肽链完全水解后，代表原来C ―末端氨基酸的α―氨基醇，可用层析法加以鉴别。
③ 羧肽酶法：是一类肽链外切酶，专一的从肽链的C ―末端开始逐个降解，释放出游离的氨基酸。
被释放的氨基酸数目与种类随反应时间的而变化。
根据释放的氨基酸量（摩尔数）与反应时间的关系，便可以知道该肽链的C ―末端氨基酸序列。
2．测得一种血红蛋白含铁0.426%，计算其最低相对分子质量。
一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%，问其最低相对分子质量是多少？
解答：
（1）血红蛋白： 55.8100100131000.426⨯⨯=铁的相对原子质量最低相对分子质量＝＝铁的百分含量
（2）酶：
因为亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量相等，所以亮氨酸和异亮氨酸的残基数之比为：
1.65%:
2.48%=2:3，因此，该酶分子中至少含有2个亮氨酸，3个异亮氨酸。
() r 2131.11100
15900
1.65
M
⨯⨯
=≈
最低
()
r
3131.11100
15900
2.48
M
⨯⨯
=≈最低
3．指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？
（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；
（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；
（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0；
解答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动；
（2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动；
（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动；
α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。
4．何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？
解答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。
蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。
如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。
沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。
蛋白质的沉淀可以分为两类：
（1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。
如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。
（2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。
如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或某些酸类的反应都属于此类。
蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。
因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。
5．下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：CNBr，异硫氰酸苯酯，丹磺酰氯，脲，6mol/L HCl β-巯基乙醇，水合茚三酮，过甲酸，胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶，其中哪一个最适合完成以下各项任务？
（1）测定小肽的氨基酸序列。
（2）鉴定肽的氨基末端残基。
（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性。
若有二硫键存在时还需加什么试剂？
（4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。
（5）在甲硫氨酸残基羧基侧水解肽键。
（6）在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。
解答：（1）异硫氰酸苯酯；（2）丹黄酰氯；（3）脲； -巯基乙醇还原二硫键；（4）胰凝乳蛋白酶；（5）CNBr；（6）胰蛋白酶。
6．由下列信息求八肽的序列。
（1）酸水解得Ala，Arg，Leu，Met，Phe，Thr，2Val。
（2）Sanger试剂处理得DNP-Ala。
（3）胰蛋白酶处理得Ala，Arg，Thr 和Leu，Met，Phe，2Val。
当以Sanger试剂处理时分别得到DNP-Ala和DNP-Val。
（4）溴化氰处理得Ala，Arg，高丝氨酸内酯，Thr，2Val，和Leu，Phe，当用Sanger 试剂处理时，分别得DNP-Ala和DNP-Leu。
解答：由（2）推出N末端为Ala；由（3）推出V al位于N端第四，Arg为第三，而Thr为第二；溴化氰裂解，得出N端第六位是Met，由于第七位是Leu，所以Phe为第八；由（4），第五为V al。
所以八肽为：Ala-Thr-Arg-V al-V al-Met-Leu-Phe。
7．一个α螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋？计算该α-螺旋片段的轴长。
解答：180/3.6=50圈，50×0.54=27nm，该片段中含有50圈螺旋，其轴长为27nm。
8．当一种四肽与FDNB反应后，用5.7mol/LHCl水解得到DNP-V al及其他3种氨基酸；当这四肽用胰蛋白酶水解时发现两种碎片段；其中一片用LiBH4（下标）还原后再进行酸水解，水解液内有氨基乙醇和一种在浓硫酸条件下能与乙醛酸反应产生紫（红）色产物的氨基酸。
试问这四肽的一级结构是由哪几种氨基酸组成的？
解答：（1）四肽与FDNB反应后，用5.7mol/LHCl水解得到DNP-V al，证明N端为V al。
（2）LiBH4还原后再水解，水解液中有氨基乙醇，证明肽的C端为Gly。
（3）水解液中有在浓H2SO4条件下能与乙醛酸反应产生紫红色产物的氨基酸，说明此氨基酸为Trp。
说明C端为Gly－Trp…
（4）根据胰蛋白酶的专一性，得知N端片段为V al－Arg（Lys）…，以（1）、（2）、（3）
结果可知道四肽的顺序：N－V al－Arg（Lys）－Trp－Gly－C。
9．概述测定蛋白质一级结构的基本步骤。
解答：（1）测定蛋白质中氨基酸组成。
（2）蛋白质的N端和C端的测定。
（3）应用两种或两种以上不同的水解方法将所要测定的蛋白质肽链断裂，各自得到一系列大小不同的肽段。
（4）分离提纯所产生的肽，并测定出它们的序列。
（5）从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质中全部氨基酸排列顺序。
如果蛋白质含有一条以上的肽链，则需先拆开成单个肽链再按上述原则确定其一级结构。
如是含二硫键的蛋白质，也必须在测定其氨基酸排列顺序前，拆开二硫键，使肽链分开，并确定二硫键的位置。
拆开二硫键可用过甲酸氧化，使胱氨酸部分氧化成两个半胱氨磺酸。
