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第四章免疫球蛋白第四章免疫球蛋白第一节基本概念1、抗体：b淋巴细胞在有效的抗原刺激下分化为浆细胞，产生具有与相应抗原发生特异性结合功能的免疫球蛋白，这类免疫球蛋白称为抗体。
1937年，Tiselius用电泳法将血清蛋白分为白蛋白α1、α2、β和γ球蛋白等组分，后来证明抗体的活性部分在γ球蛋白部分。
因此，长期以来，抗体也称为丙种球蛋白（gamma globin）。
事实上，抗体的活性除了γ球蛋白外，还存在于α和β球蛋白中。
20世纪40年代早期，Tiselius和Kabat用肺炎球菌多糖免疫兔子，并证实抗体活性与血清丙种球蛋白成分有关。
用肺炎球菌多糖免疫家兔可获得高滴度的免疫血清。
然后加入相应的抗原吸附剂去除抗体，并对血清电泳图谱进行分析，发现丙种球蛋白（γ-g）组分显著降低，证明丙种球蛋白中存在抗体活性。
2、免疫球蛋白：具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白(immunoglobulin，ig)。
区别：抗体是免疫球蛋白，免疫球蛋白并不是所有的抗体。
例如，骨髓瘤蛋白、巨球蛋白血症和冷球蛋白血症患者血清中的异常免疫球蛋白结构与抗体相似，但没有抗体活性。
免疫球蛋白可分为分泌型（secretedig,sig）和膜型（membraneig,mig）。
前者主要存在于血清及其他体液或外分泌液中，具有抗体的各种功能；后者是b细胞表面的抗原识别受体。
第二节免疫球蛋白结构一、免疫球蛋白的基本结构（I）重链和轻链免疫球蛋白分子是由两条相同的重链（heavychain，h链）和两条相同的轻链（lightchain，l链）通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。
x射线晶体结构分析发现，igg分子由3个相同大小的节段组成。
1.重链其分子量约为50～75kd，由450～550个氨基酸残基组成。
由于氨基酸的组成和排列不同，免疫球蛋白重链恒定区的抗原性也不同。
因此，免疫球蛋白可分为五类：IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，它们对应的重链是μ链δ链γ链α链和ε链。
