酶的基本性质实验

实验一酶的性质研究酶是生物体内具有催化功能的蛋白质，因此也叫生物催化剂。

生物体内存在多种多样的酶，从而使生物体在温和的条件下能够迅速完成复杂的生物化学反应。

酶有的是单纯蛋白质，有的是结合蛋白质。

因此，凡是能够引起蛋白质变性的因素，都可以使酶丧失活性，结合蛋白质的非蛋白部分叫做辅酶或辅基。

习惯上，将与蛋白质结合的紧而不易分离的非蛋白部分称为辅基，辅基不能通过透析的方法从酶分子中除去；而将与蛋白质结合的不紧而易分离的非蛋白质部分称为辅酶，辅酶可以通过透析的方法从酶分子中除去。

目前许多酶已经能够制成结晶。

酶具有高度的专一性（特异性）。

温度和pH对酶的活性有显著的影响。

能使酶的活性增加的作用称为酶的激活作用，使酶的活性增加的一些物质称为酶激活剂；能使酶的活性减弱的作用称为酶的抑制作用，使酶的活性减弱的一些物质称为酶的抑制剂。

激活剂与抑制剂常表现某种程度的特异性。

，物质代谢是生命现象的基本特征。

在机体中了解温度对没活性的影不断进行着的同化作用和异化作用，绝大多数都是在酶的影响下进行的。

所以，生活机能在某种程度内可以说是由机体内酶类的含量及活性决定的。

食品、发酵、制药、制革、造纸、纺织等工业部门以及临床检验等都和酶有密切关系。

因此，酶的研究在生物化学理论上及生产实践上都占有极其重要的位置。

温度对酶活性的影响一目的和要求通过检验不同温度下唾液淀粉酶的活性，了解温度对酶活性的影响。

进一步明确最适温度的概念。

二原理酶的催化作用受温度的影响很大，一方面与一般化学反应一样，提高温度可以增加酶促反应的速度。

通常温度每升高10℃，反应速度就加快一倍左右，通常用温度系数表示，一般情况下的温度系数约等于2，最后反应速度达到最大值。

另一方面，酶是一种蛋白质，温度过高可引起蛋白质变性，导致酶的失活。

因此，反应速度达到最大值以后，随着温度的升高，反应速度反而逐渐下降，以至完全停止反应。

反应速度达到最大值时的温度称为某种酶的最适温度。

第1篇一、实验目的本次实验旨在通过一系列的实验操作，观察和分析不同因素对酶活性的影响，探究酶的专一性、激活剂与抑制剂的作用以及酶的最适温度。

二、实验材料与仪器1. 实验材料：淀粉酶、葡萄糖酶、果糖酶、淀粉、葡萄糖、果糖、磷酸盐缓冲液、氯化钠、硫酸铜、碘液、苯酚、乙醇等。

2. 实验仪器：恒温水浴锅、离心机、分光光度计、移液器、容量瓶、试管等。

三、实验方法1. 酶的专一性实验（1）将淀粉酶分别与淀粉、葡萄糖、果糖混合，置于恒温水浴锅中，在一定温度下反应一定时间。

（2）将反应后的溶液进行离心，取上清液。

（3）用碘液检测上清液中淀粉的含量，用苯酚-硫酸法检测葡萄糖和果糖的含量。

2. 激活剂与抑制剂实验（1）将淀粉酶分别与磷酸盐缓冲液、氯化钠、硫酸铜混合，置于恒温水浴锅中，在一定温度下反应一定时间。

（2）将反应后的溶液进行离心，取上清液。

（3）用碘液检测上清液中淀粉的含量。

3. 酶的最适温度实验（1）将淀粉酶分别置于不同温度的恒温水浴锅中，反应一定时间。

（2）将反应后的溶液进行离心，取上清液。

（3）用碘液检测上清液中淀粉的含量。

四、实验结果与分析1. 酶的专一性实验结果实验结果显示，淀粉酶对淀粉的催化效果明显，而对葡萄糖和果糖的催化效果较差。

这表明淀粉酶具有高度的底物专一性，只能催化淀粉的水解反应。

2. 激活剂与抑制剂实验结果实验结果显示，氯化钠对淀粉酶的活性有促进作用，而磷酸盐缓冲液和硫酸铜对淀粉酶的活性有抑制作用。

这说明氯化钠可以作为淀粉酶的激活剂，而磷酸盐缓冲液和硫酸铜可以作为淀粉酶的抑制剂。

3. 酶的最适温度实验结果实验结果显示，淀粉酶在40℃时的活性最高，而在其他温度下，酶的活性逐渐降低。

这表明淀粉酶的最适温度为40℃。

五、讨论与心得1. 酶的专一性是酶催化反应的一个重要特点，本实验验证了淀粉酶对淀粉的专一性，为后续研究酶的应用提供了理论依据。

2. 激活剂和抑制剂在酶催化反应中起着重要作用。

本实验发现氯化钠可以作为淀粉酶的激活剂，而磷酸盐缓冲液和硫酸铜可以作为淀粉酶的抑制剂，为酶的调控提供了参考。

影响酶促反应的因素——温度,ph,激活剂及抑制剂,生化实验报告(共8篇) 影响酶促反应速度的因素生化实验实验二影响酶促反应速度的因素【目的】观察温度、PH、激活剂、抑制剂对酶促反应速度的影响。

【原理】唾液淀粉酶催化淀粉水解，生成一系列水解产物，即糊精、麦芽糖和葡萄糖等。

淀粉及其水解产物遇碘会呈现不同的颜色。

在不同温度，不同PH值下，唾液淀粉酶活性不同，催化淀粉水解程度不一，生成的产物也就不同。

此外，激活剂、抑制剂也能影响淀粉酶活性，影响淀粉的水解。

因此可根据在不同反应条件下，溶液加碘呈现的不同颜色来判断淀粉的水解程度，从而验证了温度、pH、激活剂、抑制剂对酶促反应速度的影响。

淀粉I2 【操作】1. 温度对酶促反应速度的影响取3支试管，编号，按下表操作：2. PH对酶促反应速度的影响取3支试管，编号，按下表操作：3．激活剂与抑制剂对酶促反应速度的影响取4支试管，编号，按下表操作：【结果及分析】观察各管颜色变化，说明温度、pH、激活剂、抑制剂对酶促反应的影响。

【实验注意事项】篇二：生化实验思考题参考答案生化实验讲义思考题参考答案实验一淀粉的提取和水解1、实验材料的选择依据是什么？答：生化实验的材料选择原则是含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低。

从科研工作的角度选材，还应当注意具体的情况，如植物的季节性、地理位置和生长环境等，动物材料要注意其年龄、性别、营养状况、遗传素质和生理状态等，微生物材料要注意菌种的代数和培养基成分的差异等。

2、材料的破碎方法有哪些？答：(1) 机械的方法：包括研磨法、组织捣碎法；(2) 物理法：包括冻融法、超声波处理法、压榨法、冷然交替法等；(3) 化学与生物化学方法：包括溶胀法、酶解法、有机溶剂处理法等。

实验二总糖与还原糖的测定1、碱性铜试剂法测定还原糖是直接滴定还是间接滴定？两种滴定方法各有何优缺点？答: 我们采用的是碱性铜试剂法中的间接法测定还原糖的含量。

间接法的优点是操作简便、反应条件温和，缺点是在生成单质碘和转移反应产物的过程中容易引入误差；直接法的优点是反应原理直观易懂，缺点是操作较复杂，条件剧烈，不易控制。

一、实验目的1. 了解酶的基本概念和特性。

2. 掌握酶的催化作用及其影响因素。

3. 学习酶活力测定方法。

4. 通过实验，加深对酶学理论的理解。

二、实验原理酶是一种生物催化剂，具有高效、专一、温和等特性。

酶的活性受温度、pH值、底物浓度、酶浓度等因素的影响。

本实验通过测定酶活力，分析不同因素对酶活性的影响。

三、实验材料与仪器1. 实验材料：- 酶制剂- 底物- 水浴锅- 移液器- 计时器- pH计- 温度计2. 实验仪器：- 酶活力测定仪- 分光光度计四、实验方法1. 酶活力测定：- 采用比色法测定酶活力。

- 将底物溶液和酶溶液混合，在一定温度和pH值下反应。

- 使用分光光度计测定反应体系在特定波长下的吸光度。

- 根据吸光度变化计算酶活力。

2. 不同因素对酶活性的影响：- 温度：在0℃、25℃、37℃、50℃、70℃等不同温度下测定酶活力。

- pH值：在pH值分别为3、5、7、9、11的缓冲溶液中测定酶活力。

- 底物浓度：在一定范围内改变底物浓度，测定酶活力。

- 酶浓度：在一定范围内改变酶浓度，测定酶活力。

五、实验结果与分析1. 酶活力测定结果：- 在不同温度下，酶活力随温度升高而增大，在37℃时达到最大值，之后随温度升高而降低。

- 在不同pH值下，酶活力在pH值为7时达到最大值，pH值过高或过低都会使酶活力降低。

- 在一定范围内，底物浓度和酶浓度对酶活力有显著影响。

2. 不同因素对酶活性的影响分析：- 温度：酶活性受温度影响较大，过高或过低的温度都会使酶失活。

- pH值：酶活性受pH值影响较大，不同酶的最适pH值不同。

- 底物浓度：在一定范围内，底物浓度越高，酶活力越大。

- 酶浓度：在一定范围内，酶浓度越高，酶活力越大。

六、实验结论1. 酶具有高效、专一、温和等特性。

2. 酶活性受温度、pH值、底物浓度、酶浓度等因素的影响。

3. 在实际应用中，应根据酶的特性选择合适的反应条件，以提高酶的催化效率。

第1篇一、实验目的1. 了解酶的概念、特性及其在生物体内的重要作用。

2. 掌握酶的催化活性、专一性和影响酶活性的因素。

3. 通过实验验证酶的催化作用，加深对酶的理解。

二、实验原理酶是一种生物催化剂，由活细胞产生，具有高效性、专一性和温和性。

酶催化作用具有以下特点：1. 高效性：酶催化反应速率比无机催化剂快10^3～10^17倍。

2. 专一性：一种酶只能催化一种或一类底物。

3. 温和性：酶催化反应在较温和的条件下进行。

三、实验材料与仪器1. 材料：（1）酶：淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶等。

（2）底物：淀粉、蛋白质、脂肪等。

（3）指示剂：碘液、酚酞等。

2. 仪器：（1）恒温水浴箱（2）试管及试管架（3）移液器（4）显微镜四、实验步骤1. 酶催化反应速率实验（1）取两只试管，分别加入相同量的淀粉溶液和碘液。

（2）向一只试管中加入适量的淀粉酶，另一只试管中加入等量的蒸馏水作为对照。

（3）将两只试管放入恒温水浴箱中，观察并记录碘液褪色所需时间。

2. 酶的专一性实验（1）取两只试管，分别加入相同量的淀粉溶液和蛋白质溶液。

（2）向一只试管中加入适量的淀粉酶，另一只试管中加入等量的蛋白酶。

（3）将两只试管放入恒温水浴箱中，观察并记录反应现象。

3. 影响酶活性的因素实验（1）温度对酶活性的影响取两只试管，分别加入相同量的淀粉酶和淀粉溶液。

向一只试管中加入适量蒸馏水作为对照，另一只试管中加入少量NaOH溶液，观察并记录碘液褪色所需时间。

（2）pH值对酶活性的影响取两只试管，分别加入相同量的淀粉酶和淀粉溶液。

向一只试管中加入适量蒸馏水作为对照，另一只试管中加入适量醋酸溶液，观察并记录碘液褪色所需时间。

五、实验结果与分析1. 酶催化反应速率实验：淀粉酶催化淀粉水解反应速率明显快于对照组，证明酶具有催化作用。

2. 酶的专一性实验：淀粉酶对淀粉具有催化作用，而对蛋白质无催化作用，证明酶具有专一性。

3. 影响酶活性的因素实验：（1）温度对酶活性的影响：NaOH溶液对淀粉酶活性有抑制作用，证明温度对酶活性有影响。

酶的专一性实验报告篇一:实验酶的活性及专一性测定实验七酶的活性及专一性测定一、实验目的通过本实验，了解酶的活性测定方法及其对底物催化的专一性。

二、实验原理唾液淀粉酶能专一的催化淀粉水解，生成一系列水解产物，即糊精、麦芽糖、葡萄糖等。

麦芽糖或葡萄糖都属于还原糖，能使班氏试剂中的二价铜离子还原成亚铜，并生成砖红色的氧化亚铜。

淀粉酶不能催化蔗糖水解，且蔗糖本身不是还原糖，所以不能与班氏试剂作用呈色，以此证明酶催化底物的专一性。

三、器材及试剂1. 器材:试管、试管夹、样品杯、滴瓶、温度计、恒温水浴锅，冰箱等。

2. 试剂:(1)0.5%淀粉溶液(含0.3%NaCl):称取可溶性淀粉0.5g，加5ml蒸馏水调成糊状，徐徐倒入80ml煮沸的蒸馏水中，不断搅拌，待其溶解后，加0.3gNaCl，加蒸馏水至100ml。

此液应新鲜配制，防止细菌污染。

(2)2%蔗糖溶液:称2g蔗糖，加蒸馏水至100ml溶解。

(3)班氏试剂:溶解结晶硫酸铜17.3g于100ml热的蒸馏水中，冷却后加水至150ml为A液。

取柠檬酸钠173g和无水碳酸钠100g，加蒸馏水600ml ,加热溶解，冷却后加水至850ml为B液。

将A液缓慢倒入B液中，混合即可。

(4)稀释唾液:用清水漱口，清除食物残渣。

再含蒸馏水15ml作咀嚼运动，2分钟后将稀释唾液收集于样品杯中备用。

(5)碘-碘化钾溶液:四、实验方法1. 唾液淀粉酶的活性测定唾液的稀释:取10支试管，分别编上号1-6，取1ml唾液加入1号试管，加水稀释10倍后从中取出1ml加入2号试管，依次梯度稀释。

各取上述稀释的唾液各1ml，分别加入相应编号的试管里，然后向6支试管内同时加入1ml的0.5,的淀粉溶液，振荡混匀后放入37? 恒温水浴中，10分钟后取出，滴加2滴碘液，振荡混匀，观察颜色，选取颜色变化适中的一支，记录稀释倍数，计算酶的活性，用于后续实验。

2. 淀粉酶的专一性取3个试管，分别编号，按下表操作，记录实验现象。

一、实验目的1. 了解磷酸酶的基本性质和作用；2. 掌握磷酸酶活性测定的原理和方法；3. 学会使用分光光度计进行酶活性测定；4. 熟悉磷酸酶的动力学分析。

二、实验原理磷酸酶是一类催化磷酸酯键水解的酶，具有广泛的生物学功能。

磷酸酶活性测定通常采用分光光度法，通过检测底物或产物浓度的变化来反映酶的活性。

本实验采用磷酸苯二钠为底物，在碱性条件下，磷酸酶将磷酸苯二钠水解生成苯酚和磷酸盐。

苯酚在碱性溶液中与4-氨基安替比林作用，经铁氰化钾氧化生成红色醌的衍生物，根据红色深浅可测出酶活力高低。

三、实验器材与试剂1. 器材：试管架、试管、移液管、移液枪、恒温水浴箱、721型分光光度计、移液器、磁力搅拌器、电子天平、滴定管等。

2. 试剂：0.02mol/L底物液、pH10碳酸缓冲液、蒸馏水、酶液、碱性溶液、4-氨基安替比林、铁氰化钾、磷酸苯二钠等。

四、实验步骤1. 准备实验试剂，配制底物溶液、缓冲液、酶液等。

2. 设置实验组：分别取不同浓度的底物溶液（0.05、0.10、0.20、0.50、1.00、2.00、5.00、10.00、20.00mmol/L）和酶液，在恒温水浴箱中保温至实验温度。

3. 每个实验组分别取3支试管，编号为1、2、3。

4. 在1号试管中加入底物溶液、缓冲液和酶液，混合均匀后立即加入碱性溶液，启动反应。

5. 在2号和3号试管中分别加入底物溶液、缓冲液和酶液，混合均匀后立即加入4-氨基安替比林和铁氰化钾，启动反应。

6. 将1、2、3号试管分别置于分光光度计中，于特定波长下测定吸光度。

7. 根据吸光度计算酶活性，绘制酶活性-底物浓度曲线。

8. 根据曲线计算米氏常数（Km）和最大反应速度（Vmax）。

五、实验结果与分析1. 酶活性-底物浓度曲线呈典型的米氏曲线，说明实验成功。

2. 根据曲线计算得到Km值为X mmol/L，Vmax为Y mmol/L·min。

3. 分析Km值和Vmax值，了解酶的催化特性。

酶的基本性质实验报告酶的基本性质实验报告引言：酶是一类生物催化剂，能够加速和调控生物体内的化学反应速率。

酶的研究对于理解生物体的代谢过程以及开发新药和生物技术具有重要意义。

本实验旨在探究酶的基本性质，包括催化活性、温度和pH值对酶活性的影响。

实验一：酶的催化活性材料与方法：1. 取一小块新鲜牛肉，切成细丝。

2. 准备一杯水，将牛肉丝放入其中。

3. 在室温下观察牛肉丝的变化。

结果与讨论：经过一段时间，我们可以观察到牛肉丝开始变得更加松软。

这是因为牛肉中的酶分解了蛋白质，使其变得更易消化。

这个实验说明了酶具有催化作用，能够加速化学反应的进行。

实验二：温度对酶活性的影响材料与方法：1. 准备三个试管，分别标记为A、B、C。

2. 在试管A中加入一定量的淀粉溶液。

3. 在试管B中加入一定量的淀粉溶液和一滴淀粉酶。

4. 在试管C中加入一定量的淀粉溶液和一滴淀粉酶。

5. 将试管A放入冰箱，试管B放在室温下，试管C放在加热器上加热。

结果与讨论：经过一段时间，我们可以观察到试管A中的淀粉溶液没有发生明显的变化，试管B中的淀粉溶液开始变得混浊，而试管C中的淀粉溶液变得更加透明。

这是因为酶的活性受温度的影响。

在低温下，酶的活性较低，无法有效催化淀粉的降解。

在适宜的温度下，酶的活性最高，可以充分发挥催化作用。

然而，当温度过高时，酶的结构可能发生变化，导致酶的活性降低甚至失活。

实验三：pH值对酶活性的影响材料与方法：1. 准备三个试管，分别标记为A、B、C。

2. 在试管A中加入一定量的牛奶。

3. 在试管B中加入一定量的牛奶和一滴乳酸酶。

4. 在试管C中加入一定量的牛奶和一滴乳酸酶。

5. 分别在试管A、B、C中加入不同pH值的缓冲液。

结果与讨论：经过一段时间，我们可以观察到试管B中的牛奶开始变酸，而试管C中的牛奶保持了原有的味道。

这是因为酶的活性受pH值的影响。

在适宜的pH值下，酶的活性最高，可以催化乳酸的产生。

然而，当pH值偏离适宜范围时，酶的结构可能发生变化，导致酶的活性降低甚至失活。

实验七酶的基本性质一、实验目的1．了解酶催化的高效性、专一性；2．pH、温度、抑制剂和激活剂对酶活力的影响。

二、实验原理过氧化氢酶广泛分布于生物体内，能将代谢中产生的有害的H2O2分解成H2O和O2，其催化效率比无机催化剂铁粉高10个数量级。

酶的另一特点是具有高度的特异（专一）性，淀粉酶和蔗糖酶虽然都催化糖苷键的水解，但是淀粉酶只对淀粉起作用，蔗糖酶只水解蔗糖。

通过比较淀粉酶在不同pH、不同温度以及有无抑制剂或激活剂是水解淀粉的差异，说明这些环境因素与酶活性的关系。

三、仪器、试剂和材料1．仪器（1）恒温水浴（37℃,70℃）；（2）沸水浴；（3）冰浴；（4）移液管：1ml，2ml，5ml各2支；（5）量筒：10ml3支；（6）多孔白瓷板。

2．试剂（1）铁粉。

（2）2%H2O2（用时现配）。

（3）唾液淀粉酶溶液：先用蒸馏水漱口，再含10ml左右蒸馏水，轻轻漱动，数分钟后吐出收集在烧杯，用数层纱布或棉花过滤，即的清澈的唾液淀粉酶原液，根据酶活性的高低稀释50-100倍，即为唾液淀粉酶溶液。

（4）蔗糖酶溶液：取1g鲜酵母或干酵母放入研钵中，加入少量石英砂和水研磨，加50ml蒸馏水，静置片刻，过滤即得。

（5）2%蔗糖溶液：用分析纯度蔗糖配置（用时现配）。

（6）1%淀粉溶液：1g淀粉和0.3gNaCl，用5ml蒸馏水悬浮，慢慢倒入60ml 煮沸的蒸馏水中，煮沸1min，冷却至室温，加水到100ml，冰箱储存。

（7）0.1%淀粉溶液：0.1淀粉，以5ml水悬浮，慢慢倒入60ml煮沸的蒸馏水中，煮沸1min，冷却至室温，加水到100ml，冰箱储存。

（8）本乃狄（Benedict）试剂：17.3gCuSO4·5HO，加100ml蒸馏水加热溶解，冷却；173g柠檬酸钠和100gNaCO3·2H2O，以600ml蒸馏水加热溶解，冷却后将CuSO 4溶液慢慢加到柠檬酸钠—碳酸钠溶液中，变加边搅匀，最后定容至1000ml。

一、实验目的1. 了解酶的基本概念和特性。

2. 探究pH值、温度等因素对酶活性影响。

3. 分析酶催化反应的速度与底物浓度的关系。

二、实验原理酶是一种生物催化剂，具有高效、专一、温和等特性。

酶的活性受多种因素影响，如pH值、温度、底物浓度等。

本实验通过观察不同条件下酶催化反应的现象，分析影响酶活性的因素。

三、实验材料与仪器1. 实验材料：淀粉、碘液、NaOH、HCl、NaCl、蒸馏水、pH试纸、温度计等。

2. 实验仪器：试管、酒精灯、烧杯、移液器、计时器等。

四、实验步骤1. pH值对酶活性的影响（1）取三支试管，分别编号为1、2、3。

（2）向1号试管中加入2ml淀粉溶液，2号试管中加入2ml淀粉溶液和1滴HCl，3号试管中加入2ml淀粉溶液和1滴NaOH。

（3）观察并记录三支试管中淀粉溶液的颜色变化。

2. 温度对酶活性的影响（1）取三支试管，分别编号为1、2、3。

（2）向1号试管中加入2ml淀粉溶液，2号试管中加入2ml淀粉溶液和1滴HCl，3号试管中加入2ml淀粉溶液和1滴NaOH。

（3）将1号试管放入冷水浴中，2号试管放入温水浴中，3号试管放入热水浴中。

（4）观察并记录三支试管中淀粉溶液的颜色变化。

3. 底物浓度对酶活性的影响（1）取三支试管，分别编号为1、2、3。

（2）向1号试管中加入1ml淀粉溶液，2号试管中加入2ml淀粉溶液，3号试管中加入3ml淀粉溶液。

（3）向每支试管中加入1滴碘液，观察并记录三支试管中淀粉溶液的颜色变化。

五、实验结果与分析1. pH值对酶活性的影响实验结果显示，1号试管（中性）淀粉溶液颜色最深，2号试管（酸性）和3号试管（碱性）淀粉溶液颜色逐渐变浅。

这说明pH值对酶活性有显著影响，最适pH值约为中性。

2. 温度对酶活性的影响实验结果显示，1号试管（冷水浴）淀粉溶液颜色最深，2号试管（温水浴）淀粉溶液颜色变浅，3号试管（热水浴）淀粉溶液颜色最浅。

这说明温度对酶活性有显著影响，最适温度约为温水浴温度。

课程名称： 生物化学实验 指导老师： 史影 成绩： 实验名称： 酶的基本性质实验——底物专一性、激活剂和抑制剂、最适温度 同组学生姓名： 陈莞尔，潘盛警Ⅰ.酶的基本性质——底物专一性 一、实验目的1.了解酶的专一性。

2.掌握验证酶的专一性的基本原理及方法。

3.学会排除干扰因素，设计酶学实验。

二、基本原理酶是具有高度专一性的有催化功能的蛋白质。

酶蛋白结构决定了酶的功能——酶的高效性，酶促反应要比无机催化反应快数十倍。

酶催化的一个重要特点是具有高度的底物专一性，即一种酶只能对一种或一类底物其催化作用，对其他底物无催化反应。

根据各种酶对底物的选择程度不同，可分成下列几种：1.相对专一性。

一种酶能催化一类具有相同化学键或基团的物质进行某种类型的反应。

2.绝对专一性：有些酶对底物的要求非常严格只作用于一种底物，而不作用于任何其他物质。

如脲酶只能催化尿素进行水解而生成二氧化碳和氨。

如麦芽糖酶只作用于麦芽糖而不作用其它双糖，淀粉酶只作用于淀粉，而不作用于纤维素。

3.立体异构专一性：有些酶只有作用于底物的立体异构物中的一种，而对另一种则全无作用。

如酵母中的糖酶类只作用于D-型糖而不能作用于L-型的糖。

本实验以唾液淀粉酶和蔗糖酶对淀粉和蔗糖水解反应的催化作用来观察酶的专一性。

用Benedict 试剂检测反应产物。

Benedict 试剂是碱性硫酸铜溶液，具有一定的氧化能力，能与还原性的半缩醛羟基发生氧化还原反应，生成砖红色氧化铜沉淀。

Na 2CO 3+ 2H 2O 2NaOH + H 2CO 3 CuSO 4+ 2NaOH Cu(OH)2+ Na 2SO 4专业：____生物工程 姓名：_____陈传鑫 学号：___3090104963 日期：____2011.3.22_ 地点：_生物实验楼306实验报告还原糖(—CHO or —C=O)+ 2Cu(OH)2Cu2O + 2H2O + 糖的氧化产物（黄色或砖红色）淀粉和蔗糖无半缩醛基，无还原性，与Benedict试剂无显色反应。

酶工程实验报告一一、实验目的本次酶工程实验的主要目的是通过实际操作，深入了解酶的性质、作用机制以及酶的分离纯化和活性测定方法。

同时，培养我们的实验操作技能、观察分析能力和科学思维方法，为今后从事相关领域的研究和工作打下坚实的基础。

二、实验原理酶是一种具有生物催化功能的蛋白质或 RNA 分子。

它们能够在温和的条件下高效地催化各种化学反应，具有高度的特异性和催化效率。

本实验中所涉及的酶主要是蛋白酶和淀粉酶。

蛋白酶能够水解蛋白质中的肽键，将蛋白质分解为小分子肽和氨基酸。

其活性可以通过测定水解产物的生成量或底物的消耗量来进行评估。

淀粉酶能够水解淀粉分子中的α-1,4 糖苷键，将淀粉分解为麦芽糖和葡萄糖等小分子物质。

其活性通常通过测定淀粉的水解程度来确定，常用的方法是碘量法。

酶的分离纯化是基于酶与杂质在物理化学性质上的差异，如溶解度、分子大小、电荷性质等，采用一系列的分离技术，如沉淀、层析、电泳等，逐步去除杂质，获得高纯度的酶。

三、实验材料与设备1、实验材料蛋白酶提取液淀粉酶提取液酪蛋白淀粉溶液福林酚试剂碘液其他化学试剂2、实验设备离心机分光光度计恒温水浴锅移液器电泳仪层析柱四、实验步骤制备酪蛋白底物溶液：称取一定量的酪蛋白，用氢氧化钠溶液溶解，调节 pH 至适宜值，定容备用。

设定反应体系：在试管中依次加入适量的蛋白酶提取液、酪蛋白底物溶液和缓冲液，混合均匀，置于恒温水浴锅中反应一定时间。

终止反应：反应结束后，加入三氯乙酸溶液终止反应。

测定吸光度：离心去除沉淀，取上清液，加入福林酚试剂显色，在分光光度计上测定吸光度。

计算蛋白酶活性：根据标准曲线计算出反应生成的酪氨酸量，从而计算出蛋白酶的活性。

2、淀粉酶活性的测定制备淀粉溶液：称取一定量的淀粉，用缓冲液溶解，加热糊化，冷却后定容备用。

设定反应体系：在试管中依次加入适量的淀粉酶提取液、淀粉溶液和缓冲液，混合均匀，置于恒温水浴锅中反应一定时间。

终止反应：反应结束后，加入碘液终止反应。

竭诚为您提供优质文档/双击可除影响酶活性的因素实验报告篇一：实验报告-不同因素对酶的影响实验报告课程名称：生物化学实验（甲）指导老师：成绩：实验名称：酶的基本性质实验——底物专一性剂、激活剂和抑制、最适温度实验类型：分离鉴定实验同组学生姓名：一、实验目的和要求（必填）三、主要仪器设备（必填）五、实验数据记录和处理七、讨论、心得二、实验内容和原理（必填）四、操作方法和实验步骤六、实验结果与分析（必填）Ⅰ.酶的基本性质——底物专一性一、实验目的和要求1.了解酶的专一性。

2.掌握验证酶的专一性的基本原理及方法。

3.学会排除干扰因素，设计酶学实验。

二、实验基本原理酶是一种具有催化功能的蛋白质。

酶蛋白结构决定了酶的功能——酶的高效性，酶催化的反应（酶促反应）要比相应的没有催化剂的反应快103-1017倍。

酶催化作用的一个重要特点是具有高度的底物专一性，即一种酶只能对某一种底物或一类底物起催化作用，对其他底物无催化反应。

根据各种酶对底物的选择程度不同，它们的专一性可以分为下列几种：1.相对专一性一种酶能够催化一类具有相同化学键或基团的物质进行某种类型的反应。

2.绝对专一性：有些酶对底物的要求非常严格只作用于一种底物，而不作用于任何其他物质。

如脲酶只能催化尿素进行水解而生成二氧化碳和氨。

如麦芽糖酶只作用于麦芽糖而不作用其它双糖，淀粉酶只作用于淀粉，而不作用于纤维素。

3.立体异构专一性有些酶只有作用于底物的立体异构物中的一种，而对另一种则全无作用。

如酵母中的糖酶类只作用于D-型糖而不能作用于L-型的糖。

本实验以唾液淀粉酶、蔗糖酶对淀粉、蔗糖水解反应的催化作用来观察酶的专一性。

采用benedict试剂检测反应产物。

benedict试剂是碱性硫酸铜溶液，具有一定的氧化能力，能与还原性糖的半缩醛羟基发生氧化还原反应，生成砖红色氧化亚铜沉淀。

na2co3+2h2o2naoh+h2co3cuso4+2+na2so4还原糖(—choor—c=o)+2cu(oh)2cu2o(砖红色或黄色)+2h2与benedict试剂无呈色反应。

2021届高中生物竞赛实验辅导讲义生物化学实验（基础部分）实验九酶的基本性质一、目的酶是生物催化剂，是具有催化功能的蛋白质，生物体内的化学反应基本上都是在酶催化下进行的。

通过本实验了解酶催化的高效性、特异性以及pH、温度、抑制剂和激活剂对酶活力的影响，对于进一步掌握代谢反应及其调控机理具有十分重要的意义。

二、原理过氧化氢酶广泛分布于生物体内，能将代谢中产生的有害的H2O2分解成H2O 和O2，使H2O2不致在体内大量积累。

其催化效率比无机催化剂铁粉高10个数量级，反应速率可观察O2产生情况。

酶与一般催化剂最主要的区别之一是酶具有高度的特异（专一）性，即一种酶只能对一种或一类化合物起催化作用。

例如，淀粉酶和蔗糖酶虽然都催化糖昔键的水解，但是淀粉酶只对淀粉起作用，蔗糖酶只水解蔗糖。

还原糖产物可用本乃狄试剂鉴定。

通过比较淀粉酶在不同pH、不同温度以及有无抑制剂或激活剂时水解淀粉的差异，说明这些环境因素与酶活性的关系。

三、仪器、试剂和材料1．仪器（1）恒温水浴（37℃，70℃）、沸水浴（10℃）、冰浴（0℃）（2）试管18 ×180共19支（3）吸管lm l支、2ml 3支、5ml 5支（4）量筒100ml 1个（5）白瓷板（6）胶头滴管3支2．试剂（1）Fe粉（2）2％H2O2（用时现配）（3）唾液淀粉酶溶液：先用蒸馏水漱口，再含10ml左右蒸馏水，轻轻漱动，数分钟后吐出收集在烧杯中，用数层纱布或棉花过滤，即得清彻的唾液淀粉酶原液根据酶活高低稀释50～100倍，即为唾液淀粉酶溶液。

（4）蔗糖酶溶液：取1g鲜酵母或干酵母放入研钵中，加入少量石英砂和水研磨，加50ml蒸馏水，静置片刻，过滤即得。

（5）2％蔗糖溶液：用分析纯蔗糖新鲜配制。

（6）1％淀粉溶液：1g淀粉和0.3g NaCI，用5ml蒸馏水悬浮，慢慢倒入60ml煮沸的蒸馏水中，煮沸lmin，冷却至室温，加水到100ml，冰箱贮存。

（7）0.1％淀粉溶液：0.1g淀粉，以5ml水悬浮，慢慢倒入60ml煮沸的蒸馏水中，煮沸lmin，冷却至室温，加水到100ml，冰箱贮存。