磷酸蛋白的互作原理
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蛋白质-蛋白质相互作用,常用的原理及操作1 蛋白质-蛋白质相互作用的重要性蛋白质-蛋白质相互作用指的是蛋白质之间的相互作用,是细胞内部调节机制中至关重要的一环。
生物体内的大多数的生物化学反应均由多种蛋白质之间的相互作用协同完成。
因此,了解蛋白质-蛋白质相互作用对于揭示生物体内的调节机制和疾病治疗具有重要的意义。
2 蛋白质-蛋白质相互作用的原理蛋白质-蛋白质相互作用有以下几种原理:1.互补性原理:蛋白质相互作用是通过其氨基酸残基间的相互作用实现的,只有当它们的结构互为补充时,分子间才能存在一定的吸引力。
2.疏水作用原理:即亲水性的氨基酸残基排列在分子的一侧,而疏水性的氨基酸残基则尽可能地向分子的另一侧聚集,这些疏水性残基之间形成的水合层会导致疏水性残基之间相互吸引。
3.电荷作用原理:氨基酸残基的电性质对蛋白质的相互作用也有很大的影响,具有相反电荷的残基之间通常会发生静电吸引,而具有相同电荷的残基之间则发生静电排斥。
4.氢键作用原理:分子内部的氢键作用可以稳定分子结构,而分子间的氢键作用可以影响到分子之间的相互作用。
3 常见的研究方法研究蛋白质-蛋白质相互作用的方法有很多种,以下列出一些常用的方法:1.免疫共沉淀法:免疫共沉淀法是一种用于检测蛋白质复合物的好方法,该技术利用抗体与其特异性蛋白质结合,然后沉淀下来,在沉淀的过程中,能够被共沉淀下来的蛋白质就是与该蛋白质复合成分的蛋白质。
2.双杂交法:双杂交法通过蛋白质生物学里的两性体蛋白质(Y2H)或细胞外膜蛋白两性体蛋白质(M2H)来检测蛋白质相互作用。
3.表面等离子体共振(SPR)技术:SPR技术是目前应用最广泛的表征生物分子间相互作用的技术,它结合了光学和生物学等多种科学的优点。
4.荧光共振能量转移(FRET)技术:FRET技术是一种检测蛋白质相互作用的不错方法,其原理是可以监测到两个不同的荧光染料之间的能量转移过程,从而确定蛋白质复合物的形成。
细胞信号转导中的蛋白质磷酸化机制细胞信号转导是细胞内外信息的传递过程,起到调控细胞功能和生理过程的关键作用。
在这个过程中,蛋白质磷酸化是最为普遍和重要的一种修饰方式。
蛋白质磷酸化发生在细胞内这个高度有序的环境中,通过蛋白激酶和蛋白磷酸酶的配合工作实现。
蛋白质的磷酸化是指磷酸根(Pi)与蛋白质上亲酸性基团(如羟基(OH-),酚醇基(ROH),胺基(R-NH2)等)发生酯化反应形成的酯键。
这种酯键的形成和断裂是通过一系列的酶类调控的。
其中,最重要的酶就是蛋白激酶和蛋白磷酸酶。
蛋白激酶是一类能够催化蛋白质磷酸化反应的酶,可以将磷酸基转移到蛋白质上。
它们被分为两大类:酪氨酸激酶(TK)和丝氨酸/苏氨酸激酶(ST/TK)。
酪氨酸激酶主要磷酸化酪氨酸残基,而丝氨酸/苏氨酸激酶主要磷酸化丝氨酸和苏氨酸残基。
蛋白磷酸酶是一类催化蛋白质磷酸化反应反应反应的酶,可以将磷酸基从蛋白质上去除。
根据催化机理和对底物的特异性有所不同,蛋白磷酸酶也被进一步分为四类:酸性磷酸酶、碱性磷酸酶、脯氨酸磷酸酶和双稳态磷酸酶。
在信号转导过程中,细胞通过激活或抑制特定的激酶和磷酸酶来进行蛋白质磷酸化反应。
一个传统的信号转导路径包括:信号分子(如激素)结合目标受体->激活受体激酶活性->磷酸化下游信号分子(如激酶或转录因子)->进一步调控下游基因表达或细胞功能。
蛋白质磷酸化机制的重要性体现在以下几个方面:1.调节酶活性:磷酸化可使一些酶的活性增加或减少,从而调节该酶对底物的亲和力和催化效率。
这种调节通常是可逆的,藉此调控生命的适应性和可塑性。
2.调节蛋白质相互作用:磷酸化可以调节蛋白质与其他蛋白质的相互作用。
例如,磷酸化可以改变蛋白质的结构和电荷分布,从而调节蛋白质的亲和力和特定结合的能力。
3.信号的传递和放大:蛋白质磷酸化是信号的传递和放大的重要环节。
一个信号分子磷酸化多个下游蛋白质,这些下游蛋白质进一步传递或放大这个信号,使其得到全面响应。
磷脂双分子层和蛋白的互作分子动力学模拟1. 引言磷脂双分子层和蛋白是生物膜的主要组成部分,其相互作用对于细胞的功能至关重要。
通过分子动力学模拟,我们可以研究磷脂双分子层和蛋白之间的互作机制,揭示其在细胞内的生物学过程中的作用。
本文将介绍磷脂双分子层和蛋白的结构、分子动力学模拟的原理和方法,并讨论一些研究中的应用和进展。
2. 磷脂双分子层的结构磷脂双分子层是细胞膜的基本结构单元,由两层磷脂分子排列而成。
磷脂分子由一个疏水的脂肪酸尾部和一个亲水的磷酸头部组成。
在水环境中,磷脂分子会自发地形成一个双分子层,其中疏水尾部朝向内部,亲水头部朝向外部与水相接触。
磷脂双分子层的结构对于细胞的功能至关重要。
它不仅起到了分隔细胞内外环境的作用,还参与了许多细胞信号传导和膜蛋白的功能调控过程。
蛋白与磷脂双分子层的相互作用是细胞内许多重要生物学过程的关键。
3. 蛋白的结构和功能蛋白是生物体中功能最为多样和复杂的分子之一。
它们在细胞内担任着许多重要的功能角色,如酶催化、信号传导和结构支持等。
蛋白的结构可以分为四个层次:一级结构是由氨基酸的线性序列确定的;二级结构是由氢键形成的α-螺旋和β-折叠;三级结构是由螺旋和折叠之间的空间排列确定的;四级结构是由多个蛋白质亚基之间的相互作用形成的。
蛋白与磷脂双分子层的相互作用可以通过多种方式实现。
其中一种常见的方式是通过疏水作用,疏水氨基酸残基会与磷脂双分子层内的疏水尾部相互作用。
此外,还有一些蛋白质通过电荷相互作用或特定的结构域与磷脂双分子层相互作用。
4. 分子动力学模拟的原理和方法分子动力学模拟是一种计算方法,可以模拟分子在给定条件下的运动和相互作用。
它基于牛顿力学和统计力学的原理,通过数值积分求解分子的运动方程,从而得到分子的轨迹和动力学性质。
在磷脂双分子层和蛋白的互作分子动力学模拟中,首先需要确定系统的初始结构和参数。
磷脂双分子层可以通过实验测定的结构或计算模拟得到。
蛋白的结构可以通过实验测定的晶体结构或计算模拟得到。
蛋白质的互作和相互识别机制研究和应用蛋白质是细胞中最基本的生物大分子之一,具有多种生物功能,包括酶作用、信号转导和结构支撑等。
在此基础上,研究蛋白质的互作和相互识别机制以及其应用已经成为当今生物学研究中的热门领域之一。
一、蛋白质互作的研究蛋白质互作是指两个或多个蛋白质分子在一个细胞环境中相互调控的过程。
在生物体内,蛋白质之间的互作可以实现信息传递、代谢调节、基因表达和细胞信号传导等生物功能的实现。
因此,研究蛋白质互作机制,可以揭示细胞内信号传导的细节过程,提高对某些疾病的理解。
目前,研究人员主要通过蛋白质-蛋白质相互作用、蛋白质-核酸相互作用、蛋白质-小分子相互作用等多种手段对蛋白质的互作与调控进行研究。
同时,新一代高通量技术如质谱、蛋白质芯片、蛋白质结构组学等技术的应用,也广泛地促进了蛋白质互作的研究。
二、蛋白质互作的相互识别机制研究蛋白质互作的相互识别机制是指蛋白质分子之间为相互作用而进行特异和高效的识别过程。
蛋白质分子相互识别的能力,是蛋白质相互作用和调控的关键。
该过程可通过理论模拟、结构构象分析、亲和力分析等多种实验方法进行研究。
其中,关键的挑战之一是如何描述和预测蛋白质-蛋白质和蛋白质-小分子之间的相互作用。
近年来,越来越多的研究发现,蛋白质混合酶、巨大的蛋白质复合体等高密度大分子的互作可以通过这种方式获得更深入的认识。
例如,分子动力学模拟可以描述长时间尺度上蛋白结构的改变,包括柔性和非平衡动力学效应。
同时,分子动力学模拟也可以揭示蛋白质的相互识别机制,且有助于发现新的酶抑制剂和药物。
三、蛋白质相互识别机制的应用蛋白质的相互识别在药物研发中具有重要意义。
虽然小分子药物仍然是现代药物领域的主流,但仍然存在它们不足之处。
通过设计和合成高特异性蛋白质相互作用的小分子药物,可以获得更大的生物活性和更强的药效,同时还可以降低药物毒副作用和解决耐药问题。
此外,蛋白质相互作用的调控也被广泛用于生产特定的蛋白质和酶的生物过程工业化生产,从而实现大规模生产高附加值产品的目的。
解析生物学中的蛋白质互作生物学中,蛋白质互作是一种重要的生物学现象,可以解释许多重要的生物学过程。
蛋白质互作包括两个或更多的蛋白质之间的相互作用。
这些相互作用可以形成蛋白质亚型、复合物以及信号通路等重要的结构,调控生物学过程。
在本文中,我们将深入探讨蛋白质互作的原理、形式、影响以及最新进展。
一、蛋白质互作的原理蛋白质互作是指两个或更多的蛋白质之间的相互作用。
蛋白质互作涉及多种形式的化学相互作用,包括氢键、静电相互作用、疏水作用等。
这些相互作用使蛋白质形成特定的结构,从而实现不同的生物学功能。
蛋白质互作不仅影响单个蛋白质的功能,而且可以通过形成复合物和信号通路影响细胞的不同生物学过程。
在细胞内,蛋白质互作可以被表观修饰调控,这些修饰可以改变蛋白质的结构和功能。
例如,磷酸化可以调节蛋白质互作,进而调节信号传输和细胞分化。
二、蛋白质互作的形式蛋白质互作有多种形式,包括:1. 蛋白质亚型:蛋白质亚型是指由两个或更多的相同或不同蛋白质相互作用而形成的复合物。
蛋白质亚型可以调控不同的生物学过程,例如细胞骨架的组装和信号传导。
2. 蛋白质复合物:蛋白质复合物是由多个不同蛋白质相互作用而形成的复合物。
蛋白质复合物通常具有特定的结构和功能,例如信号转导、细胞分化和代谢调节等。
3. 信号通路:信号通路是指蛋白质互作链的序列,其中第一个蛋白质激活下一个蛋白质,从而传递生物学信号。
信号通路对细胞的不同生物学过程起着重要作用,例如细胞增殖、细胞分化和细胞凋亡等。
三、蛋白质互作对生物学过程的影响蛋白质互作对细胞的生物学过程和生物体的生物学功能起着至关重要的作用。
蛋白质互作可以影响代谢调节、信号传导、细胞分化、细胞增殖和细胞凋亡等过程。
例如,在肿瘤疾病中,蛋白质互作异常可以导致细胞增殖和分化异常,进而导致肿瘤形成。
因此,研究蛋白质互作对肿瘤诊断和治疗有着重要意义。
另外,在抗生素开发和药物治疗方面,研究蛋白质互作也具有重要意义。
蛋白质磷酸化调控细胞信号转导的分子机制蛋白质磷酸化是细胞内最重要的信号转导机制之一。
这种机制通过酶催化将蛋白质上的磷酸分子添加或去除,从而调节蛋白质的结构、功能和相互作用,以达到细胞内信号的传递和调控。
在细胞中,磷酸化是由多种酶催化完成的。
其中最重要的是蛋白激酶和蛋白磷酸酶。
蛋白激酶通过磷酸化将ATP转化为ADP,并将磷酸基团转移到蛋白质的氨基酸上,从而改变蛋白质的功能。
蛋白磷酸酶则将磷酸基团从蛋白质上移除,从而还原蛋白质的结构和功能。
细胞内的许多分子过程都依赖于磷酸化的调控。
例如,细胞增殖、细胞分化和凋亡等过程都需要磷酸化的调节。
磷酸化还可以调节细胞内的代谢过程、信号传递以及基因表达等多种生物学过程。
在细胞信号转导的过程中,磷酸化作为一个非常重要的机制,可以通过多个途径调节细胞内的信号转导过程。
一个例子是酪氨酸激酶的作用。
酪氨酸激酶在细胞内的作用是将磷酸基团转移至酪氨酸残基上,从而调节受体蛋白的活性和相互作用。
磷酸化还可以介导细胞内的逆境反应,例如细胞内感应器可以磷酸化IRF3(干扰素调节因子3),促进干扰素的合成和细胞内抵御病原体入侵。
目前,许多生物学家和化学家正在寻找新的方法,以研究蛋白质磷酸化的调节机制。
基于这种机制的研究,将有望为生物医学领域提供新的治疗手段。
总之,蛋白质磷酸化作为细胞内最重要的信号转导机制之一,有着十分重要的生物学意义。
近年来,随着科技的不断发展和研究的进一步深入,人们对蛋白质磷酸化的了解也不断提高。
相信在未来,我们将为研究人员提供更好的工具和方法,以深入研究蛋白质磷酸化的调控机制,为研发新的治疗手段做出更多的贡献。
蛋白质磷酸化调控网络的解析蛋白质磷酸化是一种重要的信号传导机制,通过磷酸化作用调控着细胞内的生物过程。
该调控网络不仅涉及细胞的生命周期、代谢调节等基本生物学进程,还在许多疾病的发生和发展中扮演着重要角色。
本文将对蛋白质磷酸化调控网络进行解析,探讨其机制和功能。
一、蛋白质磷酸化的基本机制蛋白质磷酸化是指通过激酶将磷酸基团(PO4)与蛋白质的亚氨基酸残基(如丝/苏氨酸、酪氨酸和酪氨酸等)结合,形成磷酸酯键的化学反应。
这一过程由蛋白激酶和蛋白磷酸酶共同调控,激酶负责催化磷酸基团的添加,而磷酸酶则负责去除磷酸基团,以实现对蛋白质活性的调节。
二、磷酸化调控网络的组成磷酸化调控网络是由激酶、底物蛋白质以及与其相互作用的调控因子等组成的复杂网络系统。
激酶是磷酸化调控网络中的核心部分,它可以通过磷酸化作用改变底物蛋白质的结构和功能。
底物蛋白质则是激酶作用的对象,它们通过与激酶结合,实现蛋白质活性的调节。
此外,还存在一些调控因子,它们可以调节激酶和底物蛋白质之间的相互作用,进一步调控磷酸化信号传导的过程。
三、磷酸化调控网络的功能磷酸化调控网络在细胞内发挥着多种功能,包括但不限于以下几个方面:1. 信号传导:磷酸化调控网络可以传递细胞内外的信号,从而调节细胞的应激反应和生物学过程。
例如,在细胞应激中,磷酸化状态的改变可以引发复杂的信号级联反应,影响细胞的增殖、分化和凋亡等。
2. 代谢调节:磷酸化调控网络可以参与调节细胞的代谢过程。
例如,在糖代谢中,磷酸化调控网络可以通过控制关键酶的活性,调节糖的合成和分解,维持细胞内的能量平衡。
3. 细胞周期:磷酸化调控网络在细胞周期中起着至关重要的作用。
通过改变细胞周期蛋白的磷酸化状态,磷酸化调控网络可以调节细胞的有丝分裂和有丝分裂等过程,保证细胞的正常生长和分裂。
4. 疾病发生与发展:磷酸化调控网络在疾病的发生和发展中起着重要作用。
例如,在肿瘤细胞中,磷酸化调控网络的异常激活会导致细胞的异常增殖和转移,进而促进肿瘤的形成。
蛋白质磷酸化的主要类型与功能蛋白质磷酸化是一种广泛存在于生物体内的重要的蛋白质修饰方式,它通过酶催化,将磷酸基团引入蛋白质分子中,从而改变蛋白质的结构和功能。
磷酸化修饰主要发生在蛋白质的氨基酸残基中的羟基(OH)上,其中磷酸基团(PO3)将磷酸酯键与蛋白质分子连接起来。
1.调节酶活性:蛋白质的磷酸化修饰可以调节酶的活性。
一些激酶可以通过将磷酸基团添加到靶蛋白质上来激活酶的活性,而一些磷酸酶可以通过去除磷酸基团来抑制酶的活性。
通过这种方式,细胞可以对信号分子作出快速而准确的响应。
2.调节蛋白质互作:蛋白质磷酸化修饰可以调节蛋白质之间的相互作用。
磷酸化修饰可以改变蛋白质的空间构象,从而调整与其他蛋白质的结合亲和性和选择性。
这种调节机制可以影响许多细胞过程,如细胞增殖、细胞分化和细胞凋亡等。
3.调节细胞信号传导:蛋白质磷酸化修饰在细胞信号传导中起着重要的作用。
在细胞内,一些激酶可以被激活,通过磷酸化修饰靶蛋白质来传递特定的信号。
这些磷酸化事件可以形成一个信号传递网络,将外界的刺激转化为细胞内的特定响应。
4.调节基因表达:蛋白质磷酸化修饰可以调节基因的转录和翻译过程。
一些磷酸化修饰可以直接调节转录因子的活性,影响特定基因的表达水平。
此外,在翻译过程中,磷酸化修饰也可以调节蛋白质合成速率,从而影响特定蛋白质的产生。
总的来说,蛋白质磷酸化修饰参与调节了多种生物过程,包括细胞增殖、细胞分化、细胞信号传导、基因表达等。
对于了解磷酸化修饰的类型和功能,有助于我们深入理解生物体内的调控机制,并为疾病的诊断和治疗提供新的靶点。
蛋白质磷酸化的功能及意义1.调节蛋白质活性和稳定性:磷酸化作用可以改变蛋白质的构象,从而改变其活性和/或稳定性。
例如,磷酸化可以通过改变酶的活性状态来调节酶的活性。
另外,磷酸化还可以通过改变蛋白质的降解速率来调控蛋白质的稳定性。
因此,磷酸化在细胞代谢、信号传导和基因表达等生物学过程中起到了重要的调控作用。
2.调节蛋白质相互作用:磷酸化可以改变蛋白质或蛋白质与其他蛋白质之间的相互作用。
例如,磷酸化可以介导蛋白质与配体的结合,从而影响信号转导通路的激活。
此外,磷酸化还可以改变蛋白质与其他蛋白质之间的亲和力或抗体性,从而影响细胞中的复杂网络互作。
因此,磷酸化在细胞信号传导和调控细胞死亡、增殖和分化等过程中起到了重要的作用。
3.调节细胞生理功能:磷酸化参与了许多细胞生理功能的调控。
例如,磷酸化可以调节细胞周期的进展,从而影响细胞的增殖。
此外,磷酸化还参与了细胞凋亡、细胞分化和细胞迁移等过程的调控。
因此,磷酸化在维持正常细胞生理功能和发育过程中起到了重要的作用。
4.参与疾病的发生和发展:磷酸化的异常调节与多种疾病的发生和发展有关。
例如,磷酸化的失调与肿瘤的发生和发展密切相关。
疾病细胞中的一些蛋白质通常会发生异常的磷酸化,从而导致异常激活或抑制细胞的信号转导通路,最终导致细胞增殖、血管生成和转移等异常的生物学行为。
因此,磷酸化有助于我们理解疾病的分子机制,并为疾病的治疗提供新的靶点和策略。
综上所述,蛋白质磷酸化作为一种常见的蛋白质修饰方式,在细胞生物学过程中起到了重要的调控作用。
它通过调节蛋白质的活性、稳定性、相互作用和参与细胞生理功能,影响细胞代谢、信号传导和基因表达等生物学过程的进行。
此外,磷酸化的异常调节与多种疾病的发生和发展密切相关。
因此,深入了解蛋白质磷酸化的功能和意义,对于我们理解细胞调控机制、疾病发生的分子机制以及开发新的治疗策略都具有重要的意义。
蛋白质磷酸化作用蛋白质是人体内最重要的组成部分之一,参与了细胞的结构和功能,调节基因表达,也是信号转导和代谢途径的重要组成部分。
磷酸化作为一种重要的蛋白质修饰方式,广泛地参与了细胞内外的生理活动。
本文将深入探究蛋白质磷酸化作用的机制和意义。
一、什么是蛋白质磷酸化作用蛋白质磷酸化是指在蛋白质分子中加入磷酸根离子(PO4)3-的过程,通过磷酸酯键连接到特定氨基酸上。
通常磷酸化修饰发生在氨基酸赖氨酸、丝氨酸和苏氨酸上,称为“三氨基酸磷酸化”,其中赖氨酸和丝氨酸是最常见的磷酸化位点。
磷酸化可以通过多种方式进行,通常包括激酶、磷酸酯酶等酶催化,或者通过荷电静电吸引力、共价键连接等非酶催化的方式进行。
蛋白质磷酸化是一种广泛的信号转导机制,可参与许多生物过程,包括细胞增殖、细胞周期控制、调节基因表达、细胞凋亡、代谢信号传递等。
而磷酸化修饰的发生和去除则受多种因素调节,其中包括生长因子、激素、环境因素和许多其他生物分子的作用。
二、蛋白质磷酸化的机制(一)酶催化的磷酸化蛋白激酶是介导蛋白质磷酸化的最重要酶类之一。
当一个蛋白质顺着其琼脂糖酰酶酶活性中心,酶催化一个蛋白质底物使得ATP(腺苷三磷酸)被磷酸化后,这个磷酸分子被转移并加到蛋白质上,使蛋白质获得磷酸化修饰。
而磷酸化后的蛋白质会发生构型的改变,从而影响其功能的表现。
除了蛋白激酶外,磷酸酯酶也是体内磷酸化修饰的重要酶催化。
磷酸酯酶可以将磷酸化修饰去除,从而使蛋白质脱去磷酸化修饰后活性降低。
(二)非酶催化的磷酸化除了酶催化,非酶催化的磷酸化现象也比较普遍,其主要是基于赖氨酸本身的特殊性质引起的。
赖氨酸是一种碱性氨基酸,具有较大的侧链和较强的荷负性。
在蛋白质分子内,张力和热力学均衡会使得赖氨酸的侧链和一些阴离子离子间产生相互作用,这与未进行磷酸化修饰的状态类似。
然而,在外部环境面对酸性化合物等诱发因素时,赖氨酸的成键角度会产生局部变化,从而发生空间结构上的改变,最后靠近其它互相作用的基团结合,并发生磷酸化修饰。
磷酸蛋白的互作原理
磷酸蛋白的互作原理可以概括为以下几点:
1. 蛋白质激酶可以催化其底物蛋白发生磷酸化反应,在底物蛋白特定位点的羟基上转移γ-磷酸基团。
2. 磷酸化会改变蛋白质的构象和性质,从而影响其与其他分子的相互作用,是重要的后转录调控方式。
3. 激酶识别特定底物的关键在于结合部位的氨基酸序列和空间构象互补性。
激酶的催化域与底物配体识别域协同工作。
4. 激酶激活往往需要第二信使(如cAMP)或结合蛋白的结合,使激酶磷酸化部位暴露,进而激活。
5. 激酶也可以自身发生自磷酸化,通过改变构象开启激酶活性。
还可产生级联放大效应,继续磷酸化下游靶点。
6. 磷酸酶可以去除蛋白质上的磷酸基团,反向调控磷酸化过程,动态平衡磷酸化状态。
7. 磷酸化后的部位可与其他含磷酸结合蛋白域(如SH2结构域)识别结合,从而进
行信号转导。
8. 例如,受体酪氨酸激酶在激素诱导下,磷酸化靶蛋白酪氨酸残基,激活下游信号级联反应。
9. MAP激酶磷酸化并激活其他蛋白激酶,产生放大级联效应,扩大信号网络范围。
10. 细胞骨架蛋白也可通过磷酸化改变组装状态,影响细胞形态。
11. 磷酸化调控网络异常会引起多种疾病。
药物通过作用于蛋白激酶或磷酸酶调节这些过程。
12. 综上,蛋白质的可逆磷酸化构成细胞内信息流和功能调节的重要环节。
既有高选择性,也有放大作用。
13. 磷酸蛋白网络关系复杂,一个激酶可作用于多靶点,不同激酶可共同作用于一个靶点实现协同调控。
14. 同时受多种机制(第二信使、蛋白相互作用等)的上下游调控,构成一个动态平衡、高度协同的系统,以应对细胞内外环境变化。