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南开大学微生物专业历年生物化学试题1．举例说明垂体激素与其它内分泌腺的关系如何？（10分）2．试述Km的意义及常用的求Km的方法。
（10分）3．B族维生素缺乏将影响哪些代谢？为什么？（10分）4．脂肪酸β-氧化的产物及其代谢的命运如何？用代谢途径表示其中的两条代谢去路。
（205．某同学在用醋酸纤维膜电泳法分离血清蛋白质时没有得到预期的分离效果，请帮助他分析原因。
（10分）6．何谓联合脱氨基作用？用结构式表示出联合脱氨基作用的主要方式。
（10分）7．为什么说电泳法，离子交换纤维素层析，分子排阻层析可用于分离蛋白质？（10分）8．DNA体外重组的理论基础及主要的方法步骤是什么？（10分）9．试比较核糖核酸与脱氧核糖核酸的生物合成。
（10分）一．一双链DNA分子的一条链中的[A]＝0．3，[G]＝0．24，问1．该条链中[T]和[C]是多少？3．用溴化氰水解此肽得到一个以高丝氨酸内酯结尾的四肽和一个二肽4．用胰蛋白酶水解可产生两个三肽5．用羧肽酶A或羧肽酶B处理都不能得到阳性结果。
六．DNA重组技术中使用的工具酶有哪些？详述它们的作用特征。
（10分）七．用反应式表示出生命活动所需的能量是如何产生的？（10分）八．用代谢途径表示出甘油在肝脏中可能的代谢去路。
（15分）九．下表数据是在没有抑制剂存在或有2mM的抑制剂存在时测得的反应速度随底物浓度变化的情况：[S]35103090V(μM/min)无抑制剂10．414．522．533．840．5有2mM的抑制剂存在4．16．411．322．633．8有：1．无抑制剂存在时，反应的最大速度（Vma某）和Km是多少？2．若有2mM的抑制剂存在，反应的最大速度和Km又是多少？该抑制剂属于何种类型的抑制剂？（15分）一．解释题：（15分）1．酶的活力单位2．结构域3．启动子4．冈崎片断5．内含子6．酮体二．填空题（15分）1．酶的种类很多，但辅助因子的种类并不多，因为2．在尿素循环中，水解产生尿素和鸟氨酸，故此循环也成为鸟氨酸循环。
南开大学（2020-2021 ）《生物化学》在线作业提示：本科目有多套试卷，请认真核对是否是您需要的材料！！！一、单选题 (共 20 道试题,共 40 分)1.蛋白质的主链构象属于：[A.]一级结构[B.]二级结构[C.]三级结构[D.]四级结构提示：认真复习课本知识302，并完成以上题目【参考选择】：B2.在三羧酸循环中，底物水平磷酸化发生在哪一步？[A.]异柠檬酸→α－酮戊二酸[B.]α－酮戊二酸→琥珀酰CoA[C.]琥珀酰CoA →琥珀酸[D.]琥珀酸→延胡索酸提示：认真复习课本知识302，并完成以上题目【参考选择】：C3.下列关于双链DNA的碱基含量关系中，哪种是错误的？[A.]A+G＝C+T[B.]A＝T[C.]A+T＝G+C[D.]C＝G提示：认真复习课本知识302，并完成以上题目【参考选择】：C4.磷脂合成过程中，需下列哪种物质参与供能。
[A.]ATP[B.]GTP[C.]CTP[D.]UTP提示：认真复习课本知识302，并完成以上题目【参考选择】：C5.下列哪种关于脂肪酸碳链延长的叙述是不正确的？[A.]动物内质网膜的脂肪酸链延长是以CoA 为酰基载体[B.]动物线粒体脂肪酸链的延长基本上是脂肪酸β-氧化的逆反应[C.]脂肪酸的合成和延长都是在胞质中进行的[D.]脂肪酸的合成和延长都是在胞质中进行的提示：认真复习课本知识302，并完成以上题目【参考选择】：C6.下列有关糖有氧氧化的叙述中，哪一项是错误的？[A.]糖有氧氧化的产物是CO2及H2O[B.]糖有氧氧化可抑制糖酵解[C.]糖有氧氧化是细胞获取能量的主要方式[D.]三羧酸循环是在糖有氧氧化时三大营养素相互转变的途径提示：认真复习课本知识302，并完成以上题目【参考选择】：D7.下列哪种物质将尿素循环和柠檬酸循环联系在一起？[A.]天冬氨酸[B.]草酰乙酸[C.]苹果酸[D.]延胡索酸提示：认真复习课本知识302，并完成以上题目【参考选择】：D8.肝细胞中，合成尿素的场所是：[A.]线粒体[B.]胞质[C.]内质网和胞质[D.]线粒体和胞质提示：认真复习课本知识302，并完成以上题目【参考选择】：D9.热变性的DNA分子在适当条件下可以复性，条件之一是[A.]骤然冷却[B.]缓慢冷却[C.]浓缩[D.]加入浓的无机盐提示：认真复习课本知识302，并完成以上题目【参考选择】：B10.下面关于载体蛋白的描述哪一个是不正确的？[A.]与被转运物质结合[B.]具有饱和性[C.]与被转运物质之间具有高度立体异构特异性[D.]载体蛋白介导的跨膜转运都不需要消耗能量提示：认真复习课本知识302，并完成以上题目【参考选择】：D11.天冬氨酸参与下列哪种物质的合成?[A.]卟啉。
南开大学生物化学考研大纲及考题真题资料南开大学生物化学考研复习都是有依据可循的,考研学子关注事项流程为：考研大纲-参考书-真题资料-复习经验-辅导-复试-导师，缺一不可。
咱们今日分享南开大学生物化学考研大纲及考题真题资料，帮助大家找到报考学校的命题规律、题型考点、分值分布、难易程度、重点章节、重要知识点等，从而使我们的复习备考更具有针对性和侧重点，提高复习备考效率。
下面是南开大学生物化学考研考试大纲338《生物化学》考试大纲一、考试目的本考试是生命科学学院生物工程专业学位硕士研究生的入学资格考试。
二、考试的性质与范围本考试是测试考生生物化学基础知识、基本技术和相关研究进展的掌握程度，以及对上述内容理解和综合运用能力的参照性水平考试。
考试范围包括本大纲规定的生物化学基础知识和基本技术，及实时的相关研究进展。
三、考试基本要求1.具备生物化学研究领域相关的化学、生物学等方面的背景知识。
2.全面掌握生物化学基础知识和基本技术，了解相关研究进展。
3.理解生物化学知识体系，具备较强的融会贯通能力。
四、考试形式本考试采取客观试题与主观试题相结合，单项知识测试与综合知识测试相结合的方法，强调考生对生物化学知识和技术的理解和应用能力。
五、考试内容本考试涵盖由生物体的化学组成、物质代谢和遗传信息传递三部分构成的生物化学知识体系。
总分150分。
1.考试要求要求考生掌握并理解：糖、脂、蛋白质/酶、核酸、维生素、激素等各类生命基本物质的组成、结构、性质和功能；糖、脂、氨基酸、核苷酸等在生命活动过程中进行的化学变化及其变化规律和相关的能量转化；遗传信息在生物体中的表达过程及调控方式。
2.题型题型可涵盖简答题、问答题等多种考试形式。
上面就是以上南开大学生物化学考研大纲了，再说一下给大家推荐的真题资料袋答案解析的，天津考研网主编《南开大学植物学专业（855植物生理学+724生物化学）考研红宝书》。
资料中不仅包含历年真题的答案解析，还包含专业动向介绍、本科授课课件讲义和期末模拟试卷、非常详细的为大家讲解每个章节的重点，政治、英语、数学的辅导材料都是赠送的。
生物氧化
1．化学渗透学说的要点是什么？
2．2，4－二硝基苯酚的解偶联机制是什么？
3．简述ATP合成酶的结构特点及功能。
4．阐述一对电子从NADH传递至氧所生成的ATP分子数。
5．一对电子从FADH。
传递至氧产生多少分子ATP？为什么？
6 简述ADP对呼吸链的调节控制作用。
7．试比较电子传递抑制剂，氧化磷酸化抑制剂和解偶联剂对生物氧化作用的影响。
8．呼吸链中各电子传递体的排列顺序是如何确定的？
9．铁硫蛋白和细胞色素传递电子的方式是否相同？为什么？
10．为什么说在呼吸链中，辅酶Q是一种特殊灵活的载体
脂代谢
1．脂肪细胞中的脂解产物甘油是如何转变为丙酮酸的？
2．脂肪酸氧化和脂肪酸的合成是如何协同调控的？
3．比较脂肪酸氧化和脂肪酸合成有哪些异同点和相同点？
4．为什么哺乳动物脂肪酸不能转变为葡萄糖？
5．酮体是怎么产生的？酮体可以利用吗？
6．磷脂酶A1、A2、C和D的水解产物各是什么？
7．胆固醇合成的关键酶是什么？如何调控？
8．人体能合成亚油酸和亚麻酸吗？为什么？
9．lmol油酸彻底氧化产生多少摩尔ATP？
10．为什么在长期饥饿和糖尿病状态下，血液中酮体浓度会升高？
11．在脂肪酸合成过程中，为什么逐加的ZC单位来自丙二酸单酰CoA而不是乙酸CoA？12．在反刍动物中丙酸代谢为什么重要？
13．为什么在大多数情况下，真核生物仅限于合成软脂酸？。
一、解释题
1、基因工程
2、内含子
3、糖异生作用
4、氨基酸的互补作用
5、兼并密码子
二、填空题
1、冈崎片断是____。
2、含AMP结构的辅酶有____。
3、垂体前叶分泌的激素均为__，它可以__或__其他同分泌腺的发育和分泌。
4、在糖代谢中各种不同的单糖都可转化为__糖而参与代谢。
5 填图
6、蛋白质生物合成过程中所需的酶是__
7、填图
三是非题
1、人体中必需氨基酸有8种
2、阻遏作用和诱导作用的解释都是以乳糖操纵子学说为基础。
3、维持蛋白质一级结构的化学键是肽健。
4、一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合而成为特异性作用的酶。
5、乙醛酸循环存在于所有的生物体内。
6、酶变构作用破坏的是其价键。
7、脂肪酸的合成是-氧化的逆过程。
8、共价调节酶的活动受ATP的共价修饰。
9、B族维生素在体内均能构成辅酶而参加代谢。
10肾上腺分泌的激素均为氨0f基酸衍生物激素。
四、计算题
某ATP样品在260nm测得的吸收值为1.0，由表中查得其摩尔消光系数值(260，PH7)是154000，求ATP的含量。
(比色杯厚度为1 厘米)
五、用代谢途径说明脂肪酸的合成过程及其与糖代谢的关系。
六试述细胞内核酸的分布及RNA的方根类型、结构特点和功能。
七、蛋白质分离纯化技术中哪些与它的等电点有关？试述这些技术分离提纯蛋白质的原理？八用结构式表示NAD，FAD各自的氧化还原反应式，并图示NADH2的来源及其在能量产生中的地位。
生物化学试题及答案一、选择题1. 生物化学是一门研究生物体内化学物质及其相互作用的学科，其研究的对象主要是：A. 有机物B. 无机物C. 生物大分子D. 化学反应答案：C2. 下列哪个是人体内最重要的有机物质？A. 脂肪B. 糖类C. 蛋白质D. 维生素答案：C3. 生物大分子中，起着遗传信息传递作用的是：A. 蛋白质B. 糖类C. 脂肪D. 核酸答案：D4. 下列哪种物质是构成细胞膜的主要组成成分？A. 糖类B. 脂肪C. 蛋白质D. 核酸答案：B5. 酶是一类催化生物化学反应的蛋白质，其催化作用会受到以下哪一个因素的影响？A. 温度B. pH值C. 底物浓度D. 以上都是答案：D二、简答题1. 请简要介绍核酸的结构和功能。
答：核酸是生物体内重要的生物大分子，包括DNA和RNA。
其结构由糖类、磷酸和碱基组成。
核酸的功能包括存储、传递和表达遗传信息等。
其中，DNA负责存储生物体的遗传信息，而RNA参与遗传信息的传递和蛋白质合成过程。
2. 请解释酶的作用原理及其在生物体内的重要性。
答：酶是一类特殊的蛋白质，可以催化生物体内的化学反应，降低反应所需的能量垒，从而加速反应速率。
酶的作用原理基于“锁与钥”模型，即酶与底物的结合是高度特异性的，类似于钥匙与锁的配对。
生物体内有数千种不同的酶，在代谢、合成、降解等众多生物化学反应中发挥着关键的作用。
三、论述题生物化学的研究对理解生命的本质、人体健康和疾病的发生发展起着重要的作用。
通过研究生物体内的分子机制和代谢途径，可以揭示生物体的结构与功能之间的关联，为新药开发和疾病治疗提供理论基础。
1. 生物体内化学物质的结构与功能之间的关系生物体内的化学物质包括蛋白质、核酸、糖类和脂肪等，它们的结构决定了它们的功能。
例如，蛋白质的三维结构决定了其特定的功能，如酶的催化活性和抗体的识别能力。
另外，核酸的碱基序列决定了遗传信息的编码和传递，而糖类和脂肪则在细胞膜的构建和维护中发挥着重要作用。
第一章蛋白质化学（17学时）【目的要求】⒈ 掌握蛋白质的概念和化学组成；蛋白质的基本结构单位——氨基酸的分类及结构；蛋白质各级分子结构的内容和特点。
2．熟悉氨基酸、蛋白质的理化性质及分离鉴定方法。
3．了解蛋白质的分子结构与功能的关系及蛋白质一级结构的测定。
【教学内容】第一节蛋白质通论一、蛋白质是生命的物质基础二、蛋白质的分类：形状；功能；组成；溶解度三、蛋白质的元素组成第二节蛋白质的基本结构单位——氨基酸一、氨基酸的基本结构特征二、氨基酸的分类及结构三、蛋白质中不常见的氨基酸四、非蛋白质氨基酸五、氨基酸的理化性质1．一般物理学性质2．氨基酸的化学性质：酸碱性质，等电点六、氨基酸的化学反应1．茚三酮反应2．亚硝酸反应3． 2．4—二硝基氟苯反应（FDNB）4．甲醛反应5．二甲基氨基萘磺酰氯反应（DNS-Cl）6．与酰化剂的反应7．α-羧基的成酯反应8．侧链基团参加的反应七、氨基酸的分离和分析鉴定1．蛋白质的水解2．氨基酸的分离鉴定：离子交换柱层析，纸层析，薄层层析第三节蛋白质的结构一、蛋白质的一级结构1．肽键和肽链2．二硫键3．蛋白质的一级结构测定——片段重叠法二、蛋白质的二级结构1．酰胺平面和蛋白质的构象：肽平面，双面角，构象，构型2．维持蛋白质构象的作用力：氢键，离子键，范德华力，疏水作用，配位键，二硫键3．蛋白质二级结构的主要类型：α-螺旋，β-折叠，β-拐角，无规卷曲三、蛋白质的超二级结构和结构域1．超二级结构2．结构域四、纤维状蛋白质结构1．角蛋白：α-角蛋白，β-角蛋白2．胶原蛋白五、蛋白质的三级结构三级结构的特点：（1）（2）（3）（4）六、蛋白质的四级结构四级结构的特征：（1）（2）（3）（4）（5）第四节蛋白质的结构与功能一、蛋白质一级结构与空间结构的关系二、一级结构与功能的关系1．一级结构的微小差别可导致生理功能的重大不同（镰刀型细胞贫血症）2．同功能蛋白质中氨基酸顺序的种属差异与生物进化三、蛋白质的空间结构与功能1．蛋白质的变性与复性2．胰岛素的结构与功能3．血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能4．免役球蛋白的结构与功能第五节蛋白质的理化性质一、蛋白质的胶体性质二、蛋白质的两性性质和等电点三、蛋白质的沉淀作用1．可逆沉淀作用：盐析与盐溶2．不可逆沉淀作用四、蛋白质的紫外吸收性质五、蛋白质的沉降作用第六节蛋白质的分离纯化与鉴定一、蛋白质分离纯化的基本原则二、细胞粉碎及蛋白质的抽提三、蛋白质分离纯化的主要方法1．离子交换柱层析法2．凝胶过滤法（分子筛）3．亲和层析法4．疏水层析法5．蛋白质沉淀法：等电点沉淀，盐析法，有机溶剂沉淀法四、蛋白质分子量的测定1．凝胶过滤2． SDS-PAGE五、蛋白质的纯度鉴定1．电泳2．等电聚焦：纯度，等电点六、蛋白质含量测定1．紫外吸收法2．染料结合法（Bradford）[返回索引]第二章核苷酸与核酸（13学时）【目的要求】1. 掌握核酸的化学组成; DNA的分子结构及生物学意义; RNA的种类及结构。
南开大学生物化学与分子生物学专业考研真题资料含答案解析南开大学生物化学与分子生物学专业考研复习都是有依据可循的,考研学子关注事项流程为：考研报录比-大纲-参考书-资料-真题-复习经验-辅导-复试-导师，缺一不可。
在所有的专业课资料当中，真题的重要性无疑是第一位。
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真题的主要意义在于，它可以让你更直观地接触到考研，让你亲身体验考研的过程，让你在做题过程中慢慢对考研试题形成大致的轮廓，这样一来，你对考研的"畏惧感"便会小很多。
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大家可以参考一下。
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在此提醒大家，在复习南开大学生物化学与分子生物学专业考研真题资料过程中，不要经常盲目与他人比较，更重要的是要增强自己的实力，调整自己的心态，增强成功信心。
《生物化学》在线作业
米氏常数Km可以用来度量：
A:酶和底物亲和力大小
B:酶促反应速度大小
C:酶被底物饱和程度
D:酶的稳定性
参考选项：A
S-腺苷甲硫氨酸是甲基的直接供体，它可将甲基转移给下列哪种物质？A:乙酸
B:同型半胱氨酸
C:去甲肾上腺素
D:肾上腺素
参考选项：C
下列哪一项不是胆固醇和酮体合成的共同点？
A:胆固醇和酮体的合成都是在肝细胞中进行。
B:胆固醇和酮体合成的前体都是乙酰辅酶A 。
C:HMG-CoA是胆固醇和酮体合成的共同中间体。
D:胆固醇和酮体合成的场所都是细胞质。
参考选项：D
合成1分子尿素需消耗几个高能磷酸键？
A:1个
B:2个
C:3个
D:4个
参考选项：D
下列哪种氨基酸直接脱氨后生成α-酮酸？
A:Leu
B:Thr
C:Pro
D:Ala
参考选项：D
下列哪种蛋白可通过提高盐浓度获得？
A:膜内在蛋白
B:膜外周蛋白
C:糖蛋白
D:脂蛋白
参考选项：B
1。
第一部分一．选择题1．下列哪种酶是酮体合成途径的关键酶1）HMG-CoA合成酶2）HMG-CoA还原酶3）HMG-CoA裂解酶4）HMG合成酶2．下列哪种物质是天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）的同促效应剂1）ATP 2）CTP 3）Asp 4）Asn3．解偶联剂会引起下列哪种效应1）氧不断消耗，ATP正常合成2）氧不断消耗，ATP合成停止3）氧消耗停止，ATP合成停止4）氧消耗停止，ATP正常合成4．下列哪一反应伴随有底物水平磷酸化1）乳酸丙酮酸2）F-1，6-2P F-6-P3）磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸4）G-6-P G5．下列哪种物质不属于高能化合物1）G-6-P 2）GTP 3）肌酸磷酸4）1，3-二磷酸甘油酸6．维持蛋白质α-螺旋结构的稳定主要靠哪种化学键1）离子键2）氢键3）疏水键4）二硫键7．蛋白激酶A（PKA）的别构激活剂是下列哪种物质1）ATP 2）GTP 3）cAMP 4）cGMP8．细胞中核苷酸的糖苷键取1）α型2）β型3）既有α型也有β型4）γ型9．在细胞各类RNA中寿命最短的是1）mRNA 2）tRNA 3）rRNA 4）23S RNA 10．在密码子与反密码子的识别中不可能出现1）A与U配对2）G与U配对3）I与C配对4）A与C配对11．在一个共价闭合环状DNA分子中，其Lk=18，Tw=20，则这个分子处于1）负超螺旋状态2）正超螺旋状态3）超螺旋密度为正值4）松弛状态12．细胞DNA的同源遗传重组过程意味着1）同一染色体种基因重排2）Tn10在染色体上的整合3）同源顺序之间的交叉互换4）λ串列基因组的切割包装13．在转录过程中DNA模板链也称1）正链2）有意义链3）反义链4）前导链14．在原核生物蛋白质合成过程中，小核糖体亚基与mRNA的结合主要依靠1）范德华作用2）疏水相互作用3）离子键4）氢键15．原核生物的转录过程中，σ因子的作用是1）识别—35顺序2）识别终止子顺序3）识别—10顺序4）识别操纵基因顺序16．NO的靶酶是下列哪一种1）腺苷酸环化酶2）膜结合型鸟苷酸环化酶3）可溶性鸟苷酸环化酶4）磷酸二酯酶17．在生理条件下，下列哪种基团既可作H+的受体，也可作H+的供体。
南开大学生物化学《习题》绝对有用第一章蛋白质化学查看答案1．何谓蛋白质的等电点？其大小和什么有关系？2．经氨基酸分析测知1mg某蛋白中含有45ug的亮氨酸（MW131．2），23.2ug的酪氨酸(MW204.2)，问该蛋白质的最低分子量是多少？3．一四肽与FDNB反应后，用6mol/L盐酸水解得DNP－V al．及三种其他氨基酸。
当这种四肽用胰蛋白酶水解，可得到两个二肽，其中一个肽可发生坂口反应，另一个肽用LiBH4还原后再进行水解，水解液中发现有氨基乙醇和一种与茚三酮反应生成棕褐色产物的氨基酸，试问在原来的四肽中可能存在哪几种氨基酸，它们的排列顺序如何？4．一大肠杆菌细胞中含10个蛋白质分子，每个蛋白质分子的平均分子量为40 000，假定所有的分子都处于a螺旋构象。
计算其所含的多肽链长度？5．某蛋白质分子中有一40个氨基酸残基组成的肽段，折叠形成了由2条肽段组成的反平行?折叠结构，并含有一?转角结构，后者由4个氨基酸残基组成。
问此结构花式的长度约是多少？6．某一蛋白样品在聚丙烯酸胺凝胶电泳（PAGE）上呈现一条分离带，用十二烷基硫酸钠(SDS)和硫基乙醇处理后再进行SDS－PAGE 电泳时得到等浓度的两条分离带，问该蛋白质样品是否纯？7．“一Gly－Pro－Lys－Gly－Pro－Pro－Gly－Ala－Ser－Gly －Lys－Asn一”是新合成的胶原蛋白多肽链的一部分结构，问：1）哪个脯氨酸残基可被羟化为4一羟基脯氨酸？2）哪个脯氨酸残基可被羟化为3一羟基脯氨酸？3）哪个赖氨酸残基可被羟化？4）哪个氨基酸残基可与糖残基连接？8．一五肽用胰蛋白酶水解得到两个肽段和一个游离的氨基酸，其中一个肽段在280nm有吸收，且Panly反应、坂口反应都呈阳性；另一肽段用汉化氰处理释放出一个可与茚三酮反应产生棕褐色产物的氨基酸，此肽的氨基酸排列顺序如何？9．研究发现，多聚一L－Lys在pH7.0呈随机螺旋结构，但在pH10为a螺旋构象，为什么？预测多聚一L－Glu在什么pH条件下为随机螺旋，在什么pH下为a螺旋构象？为什么？10．Tropomyosin是由两条a螺旋肽链相互缠绕构成的超螺旋结构。
其分子量为70 000，假设氨基酸残基的平均分子量为110，问其分子的长度是多少？11．某肽经CNBr水解得到三个肽段，这三个肽的结构分别是：Asn－Trp－Gly-Met，Gly-Ala －Leu，Ala－Arg－Tyr－Asn－Met；用胰凝乳蛋白酶水解此肽也得到三个肽段，其中一个为四肽，用6mol/L盐酸水解此四肽只得到（Asp）2和Met三个氨基酸，问此肽的氨基酸排列顺序如何？12．列举蛋白质主链构象的单元及它们的主要结构特征。
13．试比较蛋白质的变性作用与沉淀作用。
14．将一小肽（pI=8.5）和Asp溶于pH7．0的缓冲液中，通过阴离子交换树脂柱后，再进行分子排阻层析，那么Asp和小肽哪一个先从凝胶柱上被洗脱下来，为什么？15．从理论和应用上说明有机溶剂、盐类、SDS、有机酸等对蛋白质的影响。
16．血红蛋白和肌红蛋白都具有氧合功能，但它们的氧合曲线不同，为什么？17．为什么无水肼可用于鉴定C-端氨基酸？18．Anfinsen用核糖核酸酶进行的变性一复性实验，在蛋白质结构方面得出的重要结论是什么？19．蛋白质分离纯化技术中哪些与它的等电点有关？试述这些技术分离提纯蛋白质的原理。
20．根据下列资料推出某肽的氨基酸排列顺序。
1）完全酸水解得到Phe、Pro、Glu、（Lys）2、Met和NH32）用FDNB试剂处理得到DNP－Phe3）用澳化氰水解此肽得到一个以高丝氨酸内酯结尾的二肽和一个四肽4）用胰蛋白酶水解可产生两个三肽5）用羧肽酶A或羧肽酶B处理都不能得到阳性结果21．高致病的厌氧细菌与气性坏疽（gas gangrene）病有关。
它使动物组织的结构破坏。
因该菌体内有胶原酶（collagenase），它可催化一X—Gly-Pro—Y一（X、Y是任一氨基酸）结构中一X一Gly之间的肽键断裂，问该酶使动物组织结构破坏的机理是什么？为什么它对细菌自身没有破坏作用？22．一血红蛋白的电泳迁移率异常，用胰蛋白酶水解结合指纹图谱分析发现它的β链N-端的胰蛋白酶肽段只有6个氨基酸组成，而正常血红蛋白β链N-端的胰蛋白酶肽段为V al-His-Leu-Thr-Asp-Glu-Glu-Lys，问：1）导致上述结果的原因是什么？2）请比较HbA、HbS及这个异常血红蛋白在pH8．0条件下电泳时的电泳迁移率。
23．细菌视紫红质（Bacteriorhodopsin）是嗜盐细菌盐生盐杆菌紫色质膜的惟一蛋白质组分，所以称为细菌视紫红质。
因为它含有视黄醛辅基（retinal，故是紫色的），犹如动物的视紫红质。
细菌视紫红质的分于量为26 000，X一射线分析揭示出其分子中由7个平行排列的a 螺旋肽段，且每一螺旋肽段都横跨细胞膜（膜厚度为4．5 nrn，即该蛋白横穿质膜7次之多，每一跨膜片段为一a螺旋）。
其功能是作为光驱动的跨膜泵（质子泵），为细胞提供能量。
1）计算每一螺旋肽段要完全横跨细胞膜最少要有多少个氨基酸残基组成此段螺旋？2）估计此蛋白的跨膜螺旋部分占全部分子的百分数。
24．某五肽完全水解后得到等摩尔的丙、半胱、赖、苯丙和丝氨酸。
用PITC分析得到PTH －Ser；用胰蛋白酶水解得到一个N一端为CySH的三肽和一个N一端为丝的二肽；靡蛋白酶水解上述三肽生成丙和另一个二肽，该五肽的结构如何？26．原肌球蛋白（tropomyosin）的分子量为93 000，而血红蛋白的分子量为65 000，为什么原肌球蛋白的沉降系数比血红蛋白的小？27 ．1）为制备柠檬酸合成酶（CS），将牛心组织匀浆后，为什么先经差速离心法分离出线粒体后再进行下一步的纯化？2）将线粒体裂解，向裂解液中加人硫酸胺到一定的浓度，然后离心保留上清液；向上清液中再加人硫酸胺粉末至所需要的浓度，离心，倒掉上清保留沉淀，这些操作的目的是什么？3）接着，将盐析所得到的柠檬酸合成酶粗制品对pH7．2的缓冲液透析，为什么不用水？透析的目的是什么？4）将上述处理所获得的CS粗制品进行分子排阻层析，在280nm下检测是否有蛋白被洗出；实验者保留第一个洗脱峰进行下一步的纯化，为什么？5）实验者将经分子筛层析所得到的CS样品又选用阳离子交换剂进行分离，上样平衡后，改用高pH的缓冲液洗脱，为什么？28．许多蛋白质富含二硫键，它们的抗张强度，黏性，硬度等都与它们的二硫键含量有关。
1）蛋白质的抗张强度、硬度等性质与二硫键含量之间关系的分子基础是什么？2）多数球蛋日被加热到650C即变性丧失活性，但富含二硫键的蛋白质如牛胰腺蛋白酶抑制剂（BPTI）需在高温下长时间加热才变性。
该抑制剂含58个氨基酸、一条肽链、有三对二硫键。
热变性的BPTI 在冷却的条件下可以恢复其活性，为什么？29．何谓疏水的相互作用？为什么说非极性溶剂、去污剂可使蛋白质变性？30．为什么二磷酸甘油酸（BPG）可降低血红蛋白与氧的亲和力？31．将含有Asp（pI＝2．98）、Gly（pI＝5．97）、Thr（pI＝6．53）、Leu（pI＝5．98）、Lys （pI＝9．74）的pH为3．0的柠檬酸缓冲液，加到预先用同样缓冲液平衡过的阳离子交换树脂柱上，随后用该缓冲液洗脱此柱，问这五种氨基酸将按何种顺序被洗脱？32．从下列资料推出一肽的氨基酸排列顺序。
l）含有Phe，Pro，Glu，（Lys）2；2）Edman试剂处理生成PTH－Glu3）用胰蛋白酶、羧肽酶A和B处理都不能得到任何较小的肽和氨基酸33．多聚L－Leu肽段在二氧杂环己烷（dioxane）存在时可形成a螺旋结构，但多聚L－Ile 不能，为什么？34．一次突变，某蛋白质分子内的一个丙氨酸转变为缬氨酸导致该蛋白质生物活性的丢失；然而在另一次突变时，由于一个异亮氨酸转变为甘氨酸而使该蛋白质的活性恢复了，请分析可能的原因是什么？35．甘氨酸是蛋白质进化中高度保守的氨基酸残基吗？为什么？36．在pH7．0时蛋白质分子中能与精氨酸侧链形成氢键或静电的相互吸引的侧链基团是哪些？37．多数蛋白质分子中蛋氨酸和色氨酸的含量较低，而亮氨酸和丝氨酸等的含量较高；有趣的是：蛋氨酸和色氨酸都只有一个密码子与之对应，而亮和丝等有多个密码子。
请分析：一个氨基酸密码子的数目与它在蛋白质中出现的频率之间的关系及这种关系的生物学意义是什么？38．从蛋白质的一级结构可预测它的高级结构。
下面是一段肽链的氨基酸排列顺序：“L－A －H－T－Y－G－P－F－Z（Q）－A－A －M－C－K－W－E－A－Z（Q）－P－D－G－M －E－C－A－F－H －R”，问：1）你认为此段肽链的何处会出现在β转角结构？2）何处可形成链内（intra－）二硫键？3）假定上述顺序是一个大的球蛋白分子中的一部分结构，指出D、I、T、A、Z（Q）、K 氨基酸残基可能在蛋白质分子的表面还是内部？39．以丙氨酸为例说明为什么等电状态的氨基酸应以两性离子而不是中性分子的形式存在？40．从下列资料推出一个肽的氨基酸排列顺序：l）用6mol/L盐酸完全水解此肽结合氨基酸，分析可知，此肽含有甘、亮、苯丙和酪四种氨基酸，且甘：亮：苯丙：酪＝2：1：1：1 2）用2，4一二硝基氟苯（FDNP）试剂处理此肽得到了DNP一酪氨酸，无自由的酪氨酸产生。
3）用胃蛋白酶水解此肽得到两个肽段，一个二肽含苯丙氨酸和亮氨酸，一个三肽含酪氨酸及2个甘氨酸。
1．蛋白质是两性电解质，既可与酸，又可与碱相互作用。
溶液中蛋白质的带电情况，与它所处环境的pH值有关。
调节溶液的pH值，可以使一个蛋白质带正电或带负电或不带电；在某一pH时，蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数相等，即静电荷为零，在电场中不移动，此时溶液的p H值即为该种蛋白质的等电点。
蛋白质的等电点主要取决于该蛋白质的氨基酸组成。
含碱性氨基酸多的蛋白质其等电点要比含酸性氨基酸多的蛋白质的等电点高（大）；此外，蛋白质的解离情况与所处环境的pH值、离子强度、离子的种类等有关．所以蛋白质的等电点不是一个精确的固定值，与测定时所用的缓冲液的性质、pH、离子强度等有关。
2．根据亮氨酸含量计算的最低分子量为：1X10－3g / 45X10－6g ＝最低分子量 / 131.2最低分子量=2915.6根据色氨酸含量计算的最低分子量为：1X10－3g / 23.2X10－6g ＝最低分子量 / 204.2最低分子量=8 801．7根据氨基酸残基计算最低分子量的原理，一般是假定在一个蛋白质分子中只有一个该氨基酸残基存在。
亮和色的摩尔数比率是：(45/131.2) / (23.2/204.2) = 0.343 / 0.114 = 3因此，该蛋白质的最小分子量应是每分子中含有3个亮氨酸残基，l个色氨酸残基时的分子量。
