namd
- 格式:doc
- 大小:29.00 KB
- 文档页数:2
4 受控分子动力学模拟(Steered Molecular Dynamics)所谓受控分子动力学模拟(S teered M olecular D ynamics,SMD),就是指在进行分子动力学模拟时,人为地给分子中的某个或某几个原子施加一个假想的外力,或者人为地固定某个或某几个原子的位置。
从而控制整个分子的行为。
我们前面进行的动力学模拟都是通过各种参数设置,尽量逼近蛋白质分子在溶液体系中的真实状态,以研究分子的各种性质和行为。
但受控分子动力学模拟却要用一个假想的外力干扰控制生物大分子的行为,这是为什么呢(需要查一下更多的SMD的应用实例,详细了解SMD究竟可以用于研究什么问题,才能做出回答)在下面的例子中,我们将首先固定泛素分子中一个原子的位置,然后用一个假想的外力牵拉另一个原子。
球形的泛素分子会因此而被逐渐拉开,最终成为伸展状态的肽链。
进行SMD时,我们需要用已经完成能量最小化和能量平衡,达到稳定状态的蛋白结构。
如果用含有扭曲、拉伸、变形构象的原始蛋白结构,我们将无法分清蛋白各部分的运动是由于蛋白内部的形变张力引起的,还是由于SMD实验附加的外力造成的。
因此,进行SMD之前必须预先进行一次平衡态分子动力学模拟,获得稳定结构。
这里,我们使用节球状水体分子动力学模拟输出的恢复文件(.restart)进行SMD。
恢复文件输出时,泛素已在水体中完成了能量最小化和能量平衡,达到了稳定状态。
除去水分子为了节省计算时间,我们在进行本次SMD之前将除去体系中所有的水分子。
但读者必须要注意:在真正进行SMD实验的时候决不可以将水分子除去!1、打开VMD,选择File→New Molecule菜单项,载入common目录下的文件。
不要关闭窗口,此时窗口“Load file for:”一项应该显示“0:”。
再次单击按钮Browser,找到1-2-sphere 目录下的文件,载入该文件。
关闭Molecule File Browser窗口。
1软件介绍NAMD是一个用于生物大分子大规模分子动力学的并行软件,支持Charmm、Namd和Amber 等多种力场,由美国Illinois大学生物物理系和计算机系联合开发,旨在开发出高效的分子动力学并行程序,可支持Charm++并行。
目前NAMD还支持在GPU加速器上的运算。
NAMD具有非常强的大规模并行计算能力,已经实现了在上千个处理器上的并行计算,对包含超过三十万个原子的大分子系统进行模拟。
NAMD注册后可以免费下载使用:/Research/namd/2软件依赖Fortran90编译:操作系统自带的GCC编译器;单精度FFTW3数学库: fftw3,编译时加--enable-float选项;GPU节点CUDA驱动;还依赖以下系统盘自带的安装包:tcl-8.5.7-6.el6.x86_64tcl-devel-8.5.7-6.el6.x86_64numactl-devel-2.0.7-6.el6.x86_64操作系统:Ubuntu 16.043安装步骤3.1CUDA到https:///cuda-downloads下载对应操作系统的cuda安装包。
下载后执行:chmod +x cuda_9.0.176_384.81_linux.run #使之具有可执行权限sudo sh cuda_9.0.176_384.81_linux.run然后按照相关的提示输入安装路径即可,本文选择默认路径。
详细安装步骤可以参考CUDA 9安装手册。
环境变量:cat /etc/profile.d/cuda-env.shexport PATH=/usr/local/cuda/bin:$PATHexport LD_LIBRARY_PATH=/usr/local/cuda/lib64:$LD_LIBRARY_PATHexport C_INCLUDE_PATH=/usr/local/cuda/include:$C_INCLUDE_PATH4NAMD编译和运行下载NAMD 2.1.3文件:在NAMD官方网站可以下载,链接如下:/Research/namd/2.13/features.html在release note中,介绍了该版本的NAMD一些新特性,点击download site即可进入下载页面,注册后即可下载。
分子动力学中的非平衡态研究分子动力学是一种运用计算机模拟系统的方法,研究分子尺度上的物理运动规律的学科。
通过分子动力学模拟,可以更好地解释和预测分子的行为,有助于发展新型材料和探索新的生物医学领域。
然而,通常情况下分子在非平衡态下的运动规律并不容易研究。
非平衡态通常是指分子系统处于一个不稳定或动态变化的状态,例如外部施加强制、化学反应、热力学不平衡等等,这些不同的场景也会在不同的尺度上展示出不同的行为。
为了更好地研究分子在非平衡态下的运动规律,有学者针对不同场景提出了不同的分子动力学模拟方法。
以下将介绍几种常见的方法。
1. 基于广义热力学的非平衡分子动力学 (NAMD)非平衡分子动力学 (NAMD),是一种基于广义热力学的非平衡分子动力学方法,由 John Eastwood 和 Peter Winn 于 2013 年首次提出并发表,旨在模拟非平衡状态下的分子运动。
该方法在传统分子动力学基础上加入了一些广义热力学理论,可以更准确地模拟能量交换,从而更好地研究分子在非平衡态下的行为。
2. 最大熵方法最大熵方法是另一种常见的非平衡态研究方法,起源于热力学中的最大熵原理。
该方法旨在从分子系统的部分坐标或其他限制条件中推导出整个分子系统的热力学性质,从而更好地描述非平衡态下的分子运动。
最大熵方法可用于模拟混合物、高粘度溶液和生物体系等复杂环境的非平衡态动力学行为。
在遇到高耗散能力或复杂协同机制的情况时,最大熵方法往往比传统方法更加准确。
3. 非平衡态界面动力学 (NIDS)非平衡态界面动力学 (NIDS) 是用于模拟非平衡态界面的分子动力学模拟方法。
在NIDS方法中,模拟系统通常包括两个或更多不同的相,例如气/液界面、液/液界面等等。
该方法可以模拟各种不同类型的非平衡态现象,如张力、相互作用能等,为化学、环境和物理领域中的大量系统提供了一种基本的分子动力学模拟方法。
总之,非平衡态分子动力学是一个快速发展的领域,其应用范围十分广泛。
分子动力学模拟软件概述分子动力学模拟是一种重要的计算物理方法,用于研究原子和分子在宏观尺度下的运动行为。
为了实现这种模拟,研究者们开发了许多分子动力学模拟软件。
本文将介绍几种常用的分子动力学模拟软件,包括LAMMPS、GROMACS和NAMD。
LAMMPSLAMMPS,全称为Large-scale Atomic/Molecular Massively Parallel Simulator,是一个开源的粒子模拟软件包。
它是一种经典的分子动力学模拟软件,可以模拟包括原子、分子和一些粒子模型在内的多种体系。
LAMMPS支持多种计算模式,包括分子动力学、蒙特卡洛模拟以及分子构象搜索等。
它具有高性能和可扩展性,可以在单机上运行,也可以部署在超级计算机集群上。
LAMMPS提供了丰富的功能和灵活的参数设置,支持从不同的输入文件读取模拟系统的初始信息。
它还内置了许多常用的力场和模拟算法,如势场计算、周期性边界条件等。
除此之外,LAMMPS还提供了丰富的输出选项和分析工具,可以对模拟结果进行后处理和可视化分析。
GROMACSGROMACS是一种用于生物分子动力学模拟的软件套件。
它具有高性能和可扩展性,特别适用于模拟大规模的生物系统,如蛋白质、核酸等。
GROMACS采用高效的并行计算算法,可以利用多核处理器和GPU进行加速计算。
GROMACS提供了丰富的模拟功能和工具,包括能量最小化、均衡化、动态模拟等。
它内置了多种力场和模拟算法,支持多种模拟选项,如周期性边界条件、隐式溶剂模型等。
此外,GROMACS还提供了灵活的参数设置和输出选项,方便用户进行模拟控制和结果分析。
NAMDNAMD是一种用于生物分子动力学模拟的软件。
与GROMACS类似,NAMD也专注于生物分子的模拟,特别适合模拟大规模的生物系统。
NAMD采用并行计算算法,可以利用多核处理器和GPU加速模拟。
NAMD具有高效的模拟引擎和丰富的模拟功能,支持多种力场和模拟算法。
4 受控分子动力学模拟(Steered Molecular Dynamics)所谓受控分子动力学模拟(S teered M olecular D ynamics,SMD),就是指在进行分子动力学模拟时,人为地给分子中的某个或某几个原子施加一个假想的外力,或者人为地固定某个或某几个原子的位置。
从而控制整个分子的行为。
我们前面进行的动力学模拟都是通过各种参数设置,尽量逼近蛋白质分子在溶液体系中的真实状态,以研究分子的各种性质和行为。
但受控分子动力学模拟却要用一个假想的外力干扰控制生物大分子的行为,这是为才能做出回答)在下面的例子中,我们将首先固定泛素分子中一个原子的位置,然后用一个假想的外力牵拉另一个原子。
球形的泛素分子会因此而被逐渐拉开,最终成为伸展状态的肽链。
进行SMD时,我们需要用已经完成能量最小化和能量平衡,达到稳定状态的蛋白结构。
如果用含有扭曲、拉伸、变形构象的原始蛋白结构,我们将无法分清蛋白各部分的运动是由于蛋白内部的形变张力引起的,还是由于SMD实验附加的外力造成的。
因此,进行SMD之前必须预先进行一次平衡态分子动力学模拟,获得稳定结构。
这里,我们使用2.4节球状水体分子动力学模拟输出的恢复文件(.restart)进行SMD。
恢复文件输出时,泛素已在水体中完成了能量最小化和能量平衡,达到了稳定状态。
4.1 除去水分子为了节省计算时间,我们在进行本次SMD之前将除去体系中所有的水分子。
但读者必须要注意:在真正进行SMD实验的时候决不可以将水分子除去!1、打开VMD,选择File→New Molecule菜单项,载入common目录下的文件ubq_ws.psf。
不要关闭窗口,此时窗口“Load file for:”一项应该显示“0:ubq_ws.psf”。
再次单击按钮Browser,找到1-2-sphere目录下的文件ubq_ws_eq.restart.coor,载入该文件。
关闭Molecule File Browser窗口。
NAMD计算自由能NAMD(Nanoscale Molecular Dynamics)是一种用于分子模拟的软件工具,广泛用于计算生物学、药理学和化学领域。
计算自由能是NAMD中的一个重要应用,它可以帮助研究人员了解分子之间的相互作用和动力学行为。
自由能是描述分子在不同环境中稳定状态的物理参数,通常用于研究分子的稳定性、活性和相互作用。
计算自由能可以提供有关分子在特定环境中的稳定性和相对能量的信息。
NAMD使用自由能计算公式来评估分子的自由能。
其中最常用的是通过分子力学力场和定量结构-活性关系(QSAR)方法计算分子的自由能。
这些方法基于物理和化学性质的统计分析,通过模拟和计算来获得分子间相互作用的能量。
在NAMD中,计算自由能需要三个主要步骤:构建系统、模拟系统和分析结果。
首先,需要构建分子系统。
这包括选择分子的类型、确定分子的初始构象、设置模拟系统的边界条件和参数等。
NAMD提供了一系列工具和选项来帮助研究人员在NAMD中构建分子系统。
接下来,需要模拟系统以获得分子的动力学信息。
这通过使用分子动力学模拟方法来实现,其中NAMD使用了Langevin动力学方程来描述分子的运动。
该方程可以模拟分子在特定环境下的行为,并通过对其施加外部力来模拟分子的相互作用。
最后,需要分析模拟结果以获得分子的自由能信息。
NAMD提供了一系列分析工具来帮助研究人员从模拟结果中提取有关分子间相互作用和动力学行为的信息。
其中,最常用的方法是通过计算分子能量差来获得自由能值。
自由能计算的精确性取决于多种因素,包括模拟系统的参数选择、模拟时间的长度和模拟方法的准确性等。
较长的模拟时间通常会使结果更加可信。
此外,研究人员还需要考虑其他因素,如溶剂效应、离子强度和温度等。
总之,NAMD作为一种分子模拟工具,可以用于计算自由能,帮助研究人员理解分子间的相互作用和动力学行为。
通过构建系统、模拟系统和分析结果,可以获得分子的自由能信息,并用于研究分子的稳定性、活性和相互作用等问题。
NAMD入门教程(二)-图文3.分析方法在实际工作中,分子动力学模拟体系的设计和模拟计算的进行可能并不困难。
关键之处在于如何分析动力学模拟得出的结果,说明一定的问题。
因此我们专门设置一章讲解动力学模拟的分析方法。
本章中我们将讲解四个例子:残基RMSD值,平均能量,mb分布和温度分布。
每一个例子都很典型,代表了一定的分析思想。
但是由于某些例子需要较长的计算时间,读者没有必要自己进行动力学模拟。
在NAMD教程文件中已经给出了动力学模拟得到的结果。
3.1每个氨基酸残基的RMSD值上一章中,我们已经计算了整个蛋白质的RMSD值变化。
我们初步提到了,RMSD值反映的是偏离平均位置的程度,是原子运动幅度的大小的衡量。
这里我们将计算每个氨基酸残基的RMSD值,按照RMSD值对蛋白着色,并在最后进行问题讨论。
本节的目的是使读者明白进行RMSD值分析的基本方法和意义所在。
3.1.1RMSD值的计算与蛋白着色显示我们将要使用一个VMD提供的脚本计算每个残基的平均RMSD值,并把这个值储存在VMD提供的用户存储区中(UerField),然后对蛋白进行着色。
2、此时MoleculeFileBrower窗口上端一栏应该显示Loadfilefor:0:ubq_wb.pf(图)说明如果再次载入新文件,所载入的文件将与uq_wb.pf结合起来一同处理显示。
我们将载入原子运动轨迹文件,和pf结构文件配合即可显示出蛋白质原子的运动轨迹。
因此点击Browe,找到1-2-phere文件夹下的ubq_wb_eq.dcd,点击Load,这时关闭MoleculeFileBrower窗口。
图载入ubq_wb.pf后的MoleculeFileBrower3、打开VMDTKConole,使用cd命令改变当前目录到namd-tutorial/2-1-rmd/4、在这一目录下有我们准备好的脚本reidue_rmd.tcl(可能读者也注意到了,VMD中脚本文件的后缀名均为“.tcl”)。
新生血管性老年性黄斑变性的危险因素及治疗进展戴青;高自清【摘要】老年性黄斑变性又称为年龄相关性黄斑变性(AMD),是50岁以上人群视力丧失的重要原因,世界卫生组织称新生血管性老年性黄斑变性(nAMD)已成为全球失明的主要原因之一.nAMD的特点是视网膜下脉络膜新生血管(CNV)的形成,并导致渗出、出血、视网膜水肿等,严重损害视力.其发病的主要危险因素包括个体因素、环境因素、眼部相关因素和全身因素等.而血管内皮生长因子(VEGF)是nAMD发生发展的重要原因,随着抗VEGF药物在眼部的临床应用,使nAMD患者的视觉质量得到显著改善,抗VEGF药物已成为nAMD的一线治疗方法.本文就nAMD的危险因素及治疗进展进行综述.%Age-related macular degeneration(AMD)is referred to as the leading cause of severe vision loss in in-dividuals overthe age of 50 years,the World Health Organization(WHO)has reported that neovascular age-related macular degeneration(nAMD)ranks as one of the main causes of global blindness.The characteristic of nAMD is the formation of subretinal choroidal neovascularization(CNV),that leading to exudation, hemorrhage, retinal edema, which may produce serious impairments in visual acuity.The main risk factors include individual factors,environmental factors,eye related fac-tors and systemicfactors.Vascular endothelial growth factor(VEGF)is an important cause of the occurrence and develop-ment of nAMD.With the clinical application of anti-vascular endothelial growth factor(VEGF)drugs in the eyes,The visual quality of nAMD patients has been improved significantly, and anti-VEGF drugs have become the first-line treatment for nAMD.This article willreview the risk factors and treatment of neovascular age-related macular degeneration.【期刊名称】《临床眼科杂志》【年(卷),期】2018(026)001【总页数】4页(P91-94)【关键词】新生血管性老年性黄斑变性;危险因素;治疗方法;抗血管内皮生长因子【作者】戴青;高自清【作者单位】23300 蚌埠医学院第一附属医院眼科;23300 蚌埠医学院第一附属医院眼科【正文语种】中文老年性黄斑变性又称为年龄相关性黄斑变性(AMD),分为渗出性(湿性)和非渗出性(干性)两类,脉络膜新生血管(CNV)是“渗出性”或“湿性”AMD的标志,与患者的视力丧失关系密切。
4 受控分子动力学模拟(Steered Molecular Dynamics)所谓受控分子动力学模拟(S teered M olecular D ynamics,SMD),就是指在进行分子动力学模拟时,人为地给分子中的某个或某几个原子施加一个假想的外力,或者人为地固定某个或某几个原子的位置。
从而控制整个分子的行为。
我们前面进行的动力学模拟都是通过各种参数设置,尽量逼近蛋白质分子在溶液体系中的真实状态,以研究分子的各种性质和行为。
但受控分子动力学模拟却要用一个假想的外力干扰控制生物大分子的行为,这是为才能做出回答)在下面的例子中,我们将首先固定泛素分子中一个原子的位置,然后用一个假想的外力牵拉另一个原子。
球形的泛素分子会因此而被逐渐拉开,最终成为伸展状态的肽链。
进行SMD时,我们需要用已经完成能量最小化和能量平衡,达到稳定状态的蛋白结构。
如果用含有扭曲、拉伸、变形构象的原始蛋白结构,我们将无法分清蛋白各部分的运动是由于蛋白内部的形变张力引起的,还是由于SMD实验附加的外力造成的。
因此,进行SMD之前必须预先进行一次平衡态分子动力学模拟,获得稳定结构。
这里,我们使用2.4节球状水体分子动力学模拟输出的恢复文件(.restart)进行SMD。
恢复文件输出时,泛素已在水体中完成了能量最小化和能量平衡,达到了稳定状态。
4.1 除去水分子为了节省计算时间,我们在进行本次SMD之前将除去体系中所有的水分子。
但读者必须要注意:在真正进行SMD实验的时候决不可以将水分子除去!1、打开VMD,选择File→New Molecule菜单项,载入common目录下的文件ubq_ws.psf。
不要关闭窗口,此时窗口“Load file for:”一项应该显示“0:ubq_ws.psf”。
再次单击按钮Browser,找到1-2-sphere目录下的文件ubq_ws_eq.restart.coor,载入该文件。
关闭Molecule File Browser窗口。
NAMD程序使用方法
采用LoadLever作业脚本方式提交作业,用户需要修改输入序列和需要比对的数据库,及需要运行的节点数和每节点任务数。
[loadl@f01n01 /gpfs/home/loadl/lltest]$vi namd.cmd
#!/bin/sh
# @ error = namd.$(Host).$(jobid).err
# @ output = namd.$(Host).$(jobid).out
# @ node = 1
# @ tasks_per_node = 16
# @ requirements = (Pool == 1)
# @ network.MPI = sn_all,shared,US
# @ job_type = parallel
# @ executable = /usr/bin/poe
# @ arguments = /gpfs/application/NAMD/bin/namd2 /gpfs/tmp/benchmarks/namd/apoa1.namd # @ queue
运行如下命令提交作业:
[loadl@f01n01 /gpfs/home/loadl/lltest]$ llsubmit namd.cmd
llsubmit: The job "f01n01.277" has been submitted.
作业成功提交后可以看到系统返回的作业编号" f01n01.277"。
通过llq命令可以查看作业状态:
[loadl@f01n01 /gpfs/home/loadl/lltest]$ llq
Id Owner Submitted ST PRI Class Running On
------------------------ ---------- ----------- -- --- ------------ -----------
f01n01.277.0 loadl 1/7 11:09 R 50 small f01n07
1 job step(s) in queue, 0 waiting, 0 pending, 1 running, 0 held, 0 preempted
作业运行完毕后,结果可以在输出文件中查看:
[loadl@f01n01 /gpfs/home/loadl/lltest]$ head -n 40 namd.f01n01.277.out
Charm++> MPI timer is synchronized!
Info: NAMD 2.6 for AIX-POWER-MPI
Info:
Info: Please visit /Research/namd/
Info: and send feedback or bug reports to namd@
Info:
Info: Please cite Phillips et al., J. Comp. Chem. 26:1781-1802 (2005)
Info: in all publications reporting results obtained with NAMD.
Info:
Info: Based on Charm++/Converse 50900 for mpi-sp
Info: Built Tue Dec 16 16:58:46 BEIST 2008 by km on f01n01
Info: 1 NAMD 2.6 AIX-POWER-MPI 16 f01n07 loadl Info: Running on 16 processors.
Info: 85504 kB of memory in use.
Info: Memory usage based on sbrk
Info: Changed directory to /gpfs/tmp/benchmarks/namd
Info: Configuration file is apoa1.namd
TCL: Suspending until startup complete.
Info: SIMULATION PARAMETERS:
Info: TIMESTEP 1
Info: NUMBER OF STEPS 500
Info: STEPS PER CYCLE 20
Info: PERIODIC CELL BASIS 1 108.861 0 0
Info: PERIODIC CELL BASIS 2 0 108.861 0
Info: PERIODIC CELL BASIS 3 0 0 77.758
Info: PERIODIC CELL CENTER 0 0 0
Info: LOAD BALANCE STRATEGY Other
Info: LDB PERIOD 4000 steps
Info: FIRST LDB TIMESTEP 100
Info: LDB BACKGROUND SCALING 1
Info: HOM BACKGROUND SCALING 1
Info: PME BACKGROUND SCALING 1
Info: MAX SELF PARTITIONS 50
Info: MAX PAIR PARTITIONS 20
Info: SELF PARTITION ATOMS 125
Info: PAIR PARTITION ATOMS 200
Info: PAIR2 PARTITION ATOMS 400
Info: MIN ATOMS PER PA TCH 100
Info: INITIAL TEMPERATURE 300
Info: CENTER OF MASS MOVING INITIALL Y? NO
完整结果可以查看namd.f01n01.277.out。