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第七章氨基酸代谢【目的和要求】1、掌握体内氨基酸的来源与去路；氨的来源与去路；掌握氨基酸脱氨基方式及基本过程；2、掌握一碳单位的定义、种类、载体和生物学意义。
3、熟悉必需氨基酸的种类和蛋白质的营养价值与临床应用。
4、了解个别氨基酸代谢，了解氨基酸代谢中某个酶缺陷或活性低时所导致的氨基酸代谢病。
【本章重难点】1氨基酸的来源和去路2．氨的来源和去路3．鸟氨酸循环4．联合脱氨基作用学习内容第一节蛋白质的营养作用第二节氨基酸的一般代谢第三节个别氨基酸的代谢第一节蛋白质的营养作用一氨基酸的来源和去路㈠氨基酸的来源氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
参加体内代谢的氨基酸，除经食物消化吸收来以外，还来自组织蛋白质分解和自身合成。
这些氨基酸混为一体，分布在细胞内液和细胞外液，构成氨基酸代谢库。
体内的氨基酸的来源和去路保持动态平衡，它有三个来源：⒈食物蛋白质经消化吸收进入体内的氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有二十种，其中有8种是人体需要而不能自身合成，必需由食物供给的，称为必需氨基酸。
它们为苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸，苯丙氨酸及蛋氨酸。
其余十二种氨基酸在体内可以合成或依赖必需氨基酸可以合成，称为非必需氨基酸。
食物蛋白质营养价值的高低取决于食物蛋白质所含必需氨基酸的种类、数量和比例。
种类齐全、数量大、比例与人体需要越接近，其营养价值越高。
为提高蛋白质的营养价值，把几种营养价值较低的蛋白质混合食用，必需氨基酸相互补充，从而提高氨基酸的利用率，称为蛋白质营养的互补作用。
蛋白质具有高度种属特异性，不能直接输入人体，否则会产生过敏现象。
进入机体前必先在肠道水解成氨基酸，然后吸收入血。
蛋白质的消化作用主要在小肠中进行，由内肽酶（胰蛋白酶、糜蛋白酶及弹性蛋白酶）和外肽酶（羧基肽酶、氨基肽酶）协同作用，水解成氨基酸，水解生成的二肽也可被吸收。
未被吸收的氨基酸及蛋白质在肠道细菌的作用下，进行分解代谢，其代谢过程可产生许多对人体有害的物质（吲哚、酚类、胺类和氨），此过程称为蛋白质的腐败作用。
第一章氨基酸与蛋白质上册 P1231. 1 氨基酸①①①蛋白质水解最后成为氨基酸混合物酸水解得19种 L-AA，色氨酸破坏。
碱水解得色氨酸，其余氨基酸消旋破坏。
酶水解不消旋破坏，但水解不彻底。
①①①α-氨基酸的一般结构生物体内已发现氨基酸180种，常见氨基酸20种1. 2 氨基酸的分类：常见蛋白质氨基酸，不常见蛋白质氨基酸，非蛋白氨基酸①①①常见蛋白质氨基酸，或称基本氨基酸。
每个氨基酸可用三个字母或单字母简写表示。
按侧链R基不同进行分类。
①1①按R基化学结构分类1.脂肪族氨基酸15个①.中性氨基酸5个甘氨酸 Glycine 氨基乙酸 Gly G 无旋光丙氨酸 Alanine α-氨基丙酸 Ala A缬氨酸 Valine α-氨基-β-甲基丁酸 Val V亮氨酸 Leusine α-氨基-γ-甲基戊酸 Leu L异亮氨酸 Isoleucine α-氨基-β-甲基戊酸 Ile I①.含羟基或硫氨基酸4个丝氨酸 Serine α-氨基-β-羟基丙酸 Ser S苏氨酸 Threonine α-氨基-β-羟基丁酸 Thr T半胱氨酸 Cysteine α-氨基-β-基丙酸 Cys C甲硫氨酸 Methionine α-氨基-γ-甲硫基丁酸 Met M③．酸性氨基酸及其酰胺4个天冬氨酸 Aspartic acid α-氨基丁二酸 Asp D谷氨酸 Glutamic acid α-氨基戊二酸 Glu E天冬酰胺 Asparagine α-氨基丁二酸一酰胺 Asn N谷氨酸胺 Glutamine α-氨基戊二酸一酰胺 Gln Q④. 碱性氨基酸2个赖氨酸 Lysine α，ε-二氨基已酸 Lys K精氨酸 Arginine α-氨基-δ-胍基戊酸 Arg R2.芳香族氨基酸3个苯丙氨酸 Phenylalanine α-氨基-β-苯基丙酸 Phe F酪氨酸 Tyrosine α-氨基-β-对羟苯基丙酸 Tyr Y色氨酸 Tryptophan α-氨基-β-吲哚基丙酸 Trp W3.杂环族氨基酸2个组氨酸 Histidine α-氨基-β-咪唑基丙酸 His H脯氨酸 Proline α-吡咯烷羧酸 Pro P①2①按R基极性性质分类1.非极性R基8个Ala(A) Val(V) Leu(L) Ile(I) Pro(P)Phe(F) Trp(W) Met(M)1。
《生物化学》复习讲义第一章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸(甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸)；② 极性中性氨基酸(色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸)；③ 酸性氨基酸(天冬氨酸、谷氨酸)；④ 碱性氨基酸(赖氨酸、精氨酸、组氨酸)。
3．理化性质（1）两性解离与等电点：氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。
在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
（2）氨基酸的紫外吸收性质芳香族氨基酸（色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸）在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。
（3）茚三酮反应氨基酸的残基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。
由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。
二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。
每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N 端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。
人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有：谷胱甘肽（GSH）：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
生化-氨基酸知识点整理●氨基酸属于羧酸的氨基衍生物●氨基酸的种类●常见氨基酸20种均为L-氨基酸除脯氨酸外都含有α-氨基●含共轭双键氨基酸●Phe苯丙氨酸，Trp色氨酸，Tyr酪氨酸●280nm处有特征吸收峰，是定量这些氨基酸和紫外法定量蛋白质的基本依据。
其中Phe因高度疏水，常作为蛋白质磷酸化修饰位点。
●含羟基氨基酸●Ser丝氨酸，Thr苏氨酸，Tyr酪氨酸●含硫氨基酸●含巯基氨基酸●Cys半胱氨酸●巯基具有高反应性能；在某些蛋白质中可通过形成二硫键而稳定其高级结构●含甲硫基氨基酸●Met甲硫氨酸●高度疏水；原核细胞蛋白合成起始氨基酸；甲基的供体●含酰胺基氨基酸●Asn天冬酰胺，Gln谷氨酰胺●高度亲水；易发生转氨基反应●含两个氨基的氨基酸●Lys赖氨酸●含两个羧基的氨基酸●Glu谷氨酸，Asp天冬氨酸●酸性氨基酸●Glu谷氨酸，Asp天冬氨酸●生理PH下带负电●碱性氨基酸●Lys赖氨酸，Arg精氨酸，His组氨酸●生理PH下带正电，His是一种很好的质子供体和受体，组氨酸（单字母符号为H）常存在于酶分子的活性部位，在酸碱催化中起重要作用●精氨酸是碱性最大的，含有胍基，它在生理PH下可以接受一个质子而带正电●亚氨基氨基酸●Pro脯氨酸●侧链具有环状刚性结构，不参与蛋白质α螺旋形成，在蛋白质三维构象中常位于多肽链回折处；与茚三酮反应呈黄色（其他氨基酸反应为蓝紫色），I侧链通过氨基氮原子连接在α-碳原子上，羧基是自由的。
脯氨酸对蛋白质结构影响大，是因为它的亚氨基在形成肽键后没有酰胺氢，不能形成氢键，从而导致α-螺旋终止I●侧链为脂肪烃基的氨基酸●Gly甘氨酸，Ala丙氨酸，Val缬氨酸，Leu亮氨酸，Ile异亮氨酸●这些氨基酸侧链R基疏水性依次增加，后三者为高度疏水；Gly是最小的氨基酸，无旋光性●天然蛋白质中不存在的氨基酸●同型半胱氨酸，瓜氨酸●背诵小口诀●共轭双键苯丙老色（苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸）●羟基苏老师抢鸡（苏氨酸，酪氨酸，丝氨酸）●酸性两个羧基天冬氨酸，谷氨酸（有氨酰伙伴的两个氨基酸）●两个氨基来（赖氨酸，与下面一起背，氨基多—碱性，来—来组成）●碱性来组成（赖氨酸，组氨酸，精氨酸）●侧链脂肪烃基携丙肝亮一亮（缬氨酸，丙氨酸，甘氨酸，亮氨酸，异亮氨酸）●苯丙甲硫高度疏水，酰胺们高度亲水●干冰鞋亮一亮疏水性依次增加，后三个高度疏水●必需氨基酸自身不能合成●半必需氨基酸只能部分合成，但是不能满足需要，又必须从食物中摄取的那些氨基酸●如组氨酸、精氨酸●稀有氨基酸参与蛋白质构成但出现频率很小的氨基酸，如4-羟脯氨酸。
