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氨基酸和多肽的关系氨基酸和多肽是生物体内重要的有机分子，它们之间有着密切的关系。
首先，让我们来了解一下氨基酸的基本结构和功能。
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，由氨基基团、羧基、氢原子和一个侧链组成。
氨基酸是生命体的必需物质，通过蛋白质的合成和降解参与了生物体内的各种生化过程。
氨基酸的侧链决定了其特定的性质，使得不同氨基酸在生物体内扮演不同的角色，如赖氨酸、苯丙氨酸等。
多肽是由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的生物分子。
当氨基酸通过脱水缩合反应形成肽键时，就形成了多肽。
多肽的长度可以从几个氨基酸残基到几十个甚至上百个氨基酸残基不等。
多肽在生物体内具有多种功能，如携带信号、参与免疫反应、调节生长发育等。
氨基酸和多肽之间的关系主要体现在以下几个方面：氨基酸是构成多肽的基本单元。
多肽是由氨基酸通过肽键连接而成，因此氨基酸是构成多肽的必需物质。
没有氨基酸，就无法形成多肽。
而多肽的结构和性质又取决于构成它的氨基酸种类和顺序。
氨基酸的序列决定了多肽的结构和功能。
在多肽分子中，氨基酸残基的排列顺序是非常重要的。
不同的氨基酸序列可以形成不同的结构，从而决定了多肽的功能。
例如，胰岛素是一种由氨基酸残基组成的多肽激素，其特定的氨基酸序列决定了其在调节血糖水平中的作用。
氨基酸和多肽在生物体内具有重要的生理功能。
氨基酸通过构成蛋白质参与了生物体内的各种生化过程，而多肽则在细胞信号传导、免疫调节、激素作用等方面发挥着重要的作用。
例如，多肽激素如生长激素、胰岛素等对生长发育和代谢有着重要的调节作用。
氨基酸和多肽之间存在着密切的关系。
氨基酸是构成多肽的基本单元，多肽的结构和功能取决于氨基酸的序列。
氨基酸和多肽在生物体内发挥着重要的生理功能，参与了各种生化过程和生命活动。
深入研究氨基酸和多肽之间的关系，有助于我们更好地理解生物体内的生化过程和调节机制，为疾病的治疗和预防提供理论依据。
希望本文能够帮助读者更好地理解氨基酸和多肽在生物体内的重要作用。
蛋白质肽和氨基酸的关系
蛋白质肽和氨基酸之间有着密切的关系。
首先，让我们从基本
概念开始。
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，它们是一类有机化合物，由氨基（NH2）和羧基（COOH）以及一个特定的侧链组成。
蛋白
质是由一个或多个氨基酸残基通过肽键连接而成的长链状分子。
当
氨基酸残基通过肽键连接在一起时，形成的小分子叫做肽，而大于
50个氨基酸残基连接在一起的链状分子则被称为蛋白质。
从结构上来看，蛋白质肽是蛋白质的组成部分，它是由少于50
个氨基酸残基通过肽键连接而成的分子。
肽可以是双肽（由两个氨
基酸残基组成）、三肽、四肽等，直到少于50个氨基酸残基的分子。
因此，肽是蛋白质的前体，蛋白质是由一个或多个肽链组成的大分子。
此外，蛋白质肽和氨基酸在生物学功能上也有着紧密的联系。
蛋白质是生物体内最重要的功能分子之一，它们在细胞结构、酶的
催化作用、免疫系统、激素调节等方面发挥着重要作用。
而氨基酸
是蛋白质合成的基础，不同种类和顺序的氨基酸残基决定了蛋白质
的结构和功能。
因此，蛋白质肽和氨基酸在生物体内紧密地协同工作，共同维持着生命活动的正常进行。
总之，蛋白质肽和氨基酸之间的关系可以从化学结构、生物学功能等多个角度来理解。
它们相辅相成，共同构成了生物体内重要的分子基础，对于维持生命活动起着至关重要的作用。
人体肽的分类
人体肽可以根据其作用和结构特点来进行分类。
以下是常见的人体肽分类：
1. 蛋白质类肽：由氨基酸组成，可以被酶水解，如酪蛋白肽、鸡胸肽等。
2. 激素类肽：具有激素作用，如胰岛素、生长激素、促性腺激素等。
3. 代谢类肽：具有调控代谢功能，如胰岛素样生长因子（IGF）、胃泌素等。
4. 免疫类肽：参与免疫应答和抗菌作用，如胸腺肽、胸腺刺激素、抗菌肽等。
5. 神经递质类肽：在神经系统中发挥传递信号的作用，如神经肽Y、神经肽S等。
6. 多肽药物类：具有特定药理活性和临床应用价值的多肽，如降压肽（血管舒张肽）、促胰岛素肽等。
需要注意的是，人体内存在大量的肽类物质，其分类可能不是非常明确，有时一个肽可能同时具备多种生物活性，因此分类只是为了更好地理解其特点及功能。
氨基酸和肽的关系
氨基酸和肽都是生物分子中的重要成分，它们在生物体内承担着关键的生理功能。
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，而肽则是由若干个氨基酸通过肽键连接而成的链状分子。
下面将详细介绍氨基酸和肽之间的关系。
氨基酸是由一个氨基基团、一个羧基基团和一个侧链基团组成的化合物。
在生物体内，氨基酸主要存在于蛋白质中，它们通过肽键连接在一起形成蛋白质的基本结构。
氨基酸的侧链基团可以是氢、甲基、酰基等，不同的侧链基团赋予氨基酸不同的特性和功能。
例如，丝氨酸的侧链含有羟基，可以参与蛋白质的磷酸化修饰，而赖氨酸的侧链含有胺基，可以参与蛋白质的甲基化修饰。
肽是由若干个氨基酸通过肽键连接而成的分子，其中肽键是氨基酸中羧基基团与氨基基团之间的共价键。
肽的长度可以从2个氨基酸到数百个氨基酸不等。
肽的结构与功能也与氨基酸的种类和顺序密切相关。
例如，一些肽作为激素或神经递质发挥调节作用，如ACTH可以刺激肾上腺皮质分泌皮质醇，而内啡肽可以减轻疼痛。
总体而言，氨基酸和肽是密不可分的。
氨基酸是构成肽的基本单元，而肽则是由氨基酸通过肽键连接而成的分子。
氨基酸和肽的种类和顺序确定了它们的结构和功能，对于生物体内的各种生理过程都有着重要的影响。
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氨基酸、蛋白质、肽你了解多少？作者：来源：《祝您健康·养生堂》2019年第07期受访专家赵 ; ;婷江苏省人民医院营养科主管营养师，中国营养学会慢病分会委员，中国老年医学学会营养与食品安全分会青年委员，江苏省临床营养科质控中心副主任，江苏省老年医学学会营养与食品安全分会总干事，江苏省康复医学会呼吸康复专委会青年委员会委员近两年来，“肽”这个词有点儿火，我们常常会听到“活性肽”“生物肽”“蛋白肽”等这些熟悉的名词，也常常看到肽和蛋白质、氨基酸“同台”登场。
但这个“肽”究竟是什么？与蛋白质、氨基酸又有什么关系？今天就来聊聊“肽”与健康的那些事儿。
肽是一种链状有机化合物，属于蛋白质类，它由两个或多个氨基酸分子以肽键相连而成。
根据所含氨基酸分子的数量划分，二肽就是两个氨基酸以肽键相连的化合物;三肽就是三个氨基酸以肽键相连的化合物，以此类推，如果有三十四个氨基酸以肽键相连的化合物就是三十四肽。
我们不妨把1个氨基酸分子看成是1颗珍珠，那么一条18k金的项链上只有2颗珍珠的，就是二肽，有3颗的就是三肽，以此类推……当一条项链上穿满了珍珠，重新换一条新的项链就是另一个肽结构了。
肽的来源主要分为两种途径：内源性和外源性。
内源性肽是人体自身存在的，含量较少，效应极强且分布广泛，特别是大脑中的含量最多，如神经肽、脑啡肽、胸腺肽，还有一些激素代表，如胰岛素、生长激素等，它们都是厉害的角色，是促进人类生长发育、记忆功能、神经控制能力、内分泌平衡和免疫调节的强大帮手。
外源性肽是从外界天然生物体中获取的多种形式的肽类，或是由摄入食物中的蛋白类物质经人体消化酶解后所产生。
人们所喜欢吃的来自海洋、陆地、空中的生物体内含量较高。
不论是直接还是间接来源于肉类食物或素食中蛋白质的肽，都属于“食源性肽”，这是人体获得外源性肽的主要途径。
肽是一种链状结构的蛋白物质，根据链的长度或氨基酸分子的数量进行分类，比如氨基酸分子数量在2～10之间的，为寡肽（又称为低聚肽、小分子活性肽等）;氨基酸分子数量在10个以上的为多肽。
第17章氨基酸和肽本章重点：介绍20种编码氨基酸的结构、分类和命名；氨基酸的两性电离和等电点；氧化脱氨、茚三酮反应、脱羧反应；肽的命名；肽键的结构及其与医药相关的生物活性肽。
蛋白质可以被酸、碱或蛋白酶催化水解，在水解过程中，蛋白质分子逐渐降解成相对分子质量越来越小的肽段，直到最终成为氨基酸混合物。
氨基酸(amino acid)是分子中具有氨基和羧基的一类含有复合官能团的化合物，是蛋白质的基本组成成分；肽(peptide)是氨基酸分子间脱水后以肽键(peptide bond)相互结合的物质，除蛋白质部分水解可产生长短不一的各种肽段外，生物体内还有很多肽游离存在，它们具有各种特殊的生物学功能，在生长、发育、繁衍及代谢等生命过程中起着重要的作用。
本章主要介绍组成蛋白质的氨基酸结构、种类、性质。
学完本章以后，你能否回答以下问题：1．组成天然蛋白质的氨基酸有多少种？其结构特点是什么？2．何谓氨基酸的等电点？中性氨基酸的等电点是小于7、等于7、还是大于7？3．什么是肽单位？它有哪些基本特征？17．1氨基酸的结构、分类和命名17．1．1 氨基酸的结构温习提示：羟基酸和羰基的结构。
手性碳原子，D/L和R/S构型标记法。
氨基酸是一类取代羧酸，可视为羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代的一类产物，根据氨基和羧基在分子中相对位置的不同，氨基酸可分为α-，β-，γ-，…，ω-氨基酸。
RCHCOOH RCHCH2COOH RCHCH2CH2COOHNH2NHNH22α-氨基酸β-氨基酸γ-氨基酸目前在自然界中发现的氨基酸有数百种，但由天然蛋白质完全水解生成的氨基酸中只有20种，与核酸中的遗传密码相对应，用于在核糖体上进行多肽合成，这20种氨基酸称为编码氨基酸(coding amino acid)。
它们在化学结构上具有共同点，即在羧基邻位α-碳原子上有一氨基，为α-氨基酸(脯氨酸为α-亚氨基酸)。
由于氨基酸分子中既含有碱性的氨基又含有酸性的羧基，在生理条件下，羧基几乎完全以—COO -形式存在，大多数氨基主要以—NH 3+形式存在，所以氨基酸分子是一偶极离子，一般以内盐形式存在，可用通式表示为：+NH 3R CHCOO式中R 代表侧链基团，不同的氨基酸只是侧链R 基不同。
20种编码氨基酸中除甘氨酸外，其它各种氨基酸分子中的α-碳原子均为手性碳原子，都有旋光性。
氨基酸的构型通常采用D/L 标记法，有D-型和L -型两种异构体。
以甘油醛为参考标准，凡氨基酸分子中α-氨基的位置与L-甘油醛—OH 的位置相同者为L-型，相反为D-型。
构成蛋白质的编码氨基酸均为L-型，如用R / S 法标记，则除半胱氨酸为R 构型外，其余皆为S 构型。
COO H 3L – 氨基酸 D – 氨基酸17．1．2 氨基酸的分类和命名氨基酸的分类方法很多，根据R 基的化学结构，可分为脂肪族氨基酸(如丙氨酸、亮氨酸等)、芳香族氨基酸(如苯丙氨酸、酪氨酸等)和杂环氨基酸(如组氨酸、色氨酸等)，其中以脂肪族氨基酸为最多。
根据分子中所含氨基和羧基的相对数目分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸三类。
所谓中性氨基酸是指分子中氨基和羧基数目相等的氨基酸，由于羧基电离能力较氨基大，其水溶液实际显微酸性，如甘氨酸、苯丙氨酸等；分子中羧基的数目多于氨基的叫做酸性氨基酸，如天冬氨酸、谷氨酸等；氨基数目多于羧基的叫做碱性氨基酸，如赖氨酸、精氨酸等。
在医学上常根据氨基酸侧链R 基的极性及其所带电荷，将20种编码氨基酸分为四类(表17-1)。
1．非极性R 基氨基酸因其含非极性侧链，故具有疏水性，它们通常处于蛋白质分子内部。
2．不带电荷的极性R 基氨基酸其侧链中含有羟基、巯基、酰胺基等极性基团，但它们在生理条件下却不带电荷，具有一定的亲水性，往往分布在蛋白质分子的表面。
3．带正电荷的R 基氨基酸(碱性氨基酸)在其侧链中常常带有易接受质子的基团(如胍基、氨基、咪唑基等)，因此它们在中性和酸性溶液中带正电荷。
4．带负电荷的R 基氨基酸(酸性氨基酸)在其侧链中带有给出质子的羧基，因此它们在中性或碱性溶液中带负电荷。
氨基酸可采用系统命名法命名，但天然氨基酸更常用的是俗名，即根据其来源和特性命名，如甘氨酸是因具有甜味而得名的；天冬氨酸最初是由天门冬的幼苗中发现的。
常见的20种编码氨基酸的名称、结构及中、英文缩写符号见表17-1。
表17-1 20种编码氨基酸的名称和结构式名称英文缩写结构式非极性氨基酸甘氨酸(α-氨基乙酸)Glycine Gly GCH2COONH3丙氨酸(α-氨基丙酸)Alanine Ala ACH COONH3CH3亮氨酸(γ-甲基-α-氨基戊酸)*Leucine Leu LCHCOONH3(CH3)2CHCH2异亮氨酸(β-甲基-α-氨基戊酸)*Isoleucine Ile ICHCOONH3CH3CH2CHCH3缬氨酸(β-甲基-α-氨基丁酸)*Valine Val VCHCOONH3(CH3)2CH脯氨酸(α-四氢吡咯甲酸)Proline Pro P COONH H苯丙氨酸(β-苯基-α-氨基丙酸)*Phenylalanine Phe FCHCOONH3CH2蛋(甲硫)氨酸(α-氨基-γ-甲硫基戊酸) *Methionine Met MCHCOONH3CH3SCH2CH2色氨酸[α-氨基-β-(3-吲哚基)丙酸]*TryptophanTrp W NCH2CH COONH3H非电离的极性氨基酸丝氨酸(α-氨基-β-羟基丙酸)Serine Ser SCHCOONH3HOCH2谷氨酰胺(α-氨基戊酰胺酸)Glutamine Gln Q CH2CH2CHCOONH3H2N CO苏氨酸(α-氨基-β-羟基丁酸)*ThreonineThr TCHCOONH 3CH 3CHOH半胱氨酸(α-氨基-β-巯基丙酸)CysteineCys CCHCOONH 3HSCH 2天冬酰胺(α-氨基丁酰胺酸)AsparagineAsn NCH 2CHCOONH 3H 2N C O酪氨酸(α-氨基-β-对羟苯基丙酸)TyrosineTyr YCHCOONH 3CH 2HO酸性氨基酸天冬氨酸(α-氨基丁二酸)Aspartic acid AspDNH 3HOOCCH 2CHCOO谷氨酸(α-氨基戊二酸)Glutamic acidGlu ECHCOONH 3HOOCCH 2CH 2碱性氨基酸赖氨酸(α,ω-二氨基己酸)*LysineLysKCHCOONH 2CH 2CH 2CH 2CH 2NH 3精氨酸(α-氨基-δ-胍基戊酸)ArginineArg RH 2N C CHCOONH 2NHCH 2CH 2CH 2NH 2组氨酸[α-氨基-β-(4-咪唑基)丙酸]HistidineHisHN CH 2CH COONH 3HN* 为必需氨基酸不同蛋白质中所含氨基酸的种类和数量不同；有些氨基酸在人体内不能合成而又是营养所必不可少的，必需依靠食物供应，若缺少则会导致许多种类蛋白质的代谢和合成失去平衡，这些氨基酸叫做必需氨基酸(表17-1中有*者)。
除上述在蛋白质中广泛存在的20种编码氨基酸外，另有几种氨基酸只在少数蛋白质中存在，这些氨基酸都是由相应的编码氨基酸衍生而来，如4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、胱氨酸和L-甲状腺素等，称为修饰氨基酸。
胱氨酸是这些修饰氨基酸中最重要的一种，它是由两个半胱氨酸的巯基氧化形成的，生成的二硫键对维持蛋白质的结构具有重要作用；4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸存在于骨胶原和弹性蛋白中，甲状腺素存在于甲状腺球蛋白中。
N HOCOOHNH 3H 2NCH 2CHCH 2CH 2CHCOOOHH4-羟基脯氨酸 5-羟基赖氨酸OHOCH 2CHCOOHNH 2IIIICCOOH 3NCH 2H CCOO H 3N CH 2HS S胱氨酸 甲状腺素还有一些氨基酸不是蛋白质的组成成分，但能以游离或结合的形式存在于生物界，这些氨基酸统称为非蛋白质氨基酸。
它们中有的是L-型α-氨基酸的衍生物，有的是β-、γ-、δ-氨基酸，有的是D-型氨基酸，如β-丙氨酸、D-谷氨酸、γ-氨基丁酸等；其中有些是重要的代谢前体或中间体，如瓜氨酸、鸟氨酸等。
NHCH 2CH 2CH 2CHCOOHNH 2C OH 2NH 2NCH 2CH 2CHCOOHNH 2瓜氨酸 鸟氨酸氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，生物体中蛋白质的生物功能，与构成蛋白质的氨基酸种类、数量、排列顺序及由其形成的空间结构密切相关。
因此，氨基酸对维持机体蛋白质的动态平衡有极其重要的意义。
生命活动中，人及动物通过消化道吸收氨基酸并通过体内转化而维持其动态平衡，若其动态平衡失调，则机体代谢紊乱，甚至引起病变。
许多氨基酸还参与代谢作用，对免疫器官、淋巴组织，单核-吞噬系统功能及抗感染能力都有一定作用，不少已用来治疗疾病。
问题17-1 苏氨酸分子中，除α-C 原子为手性碳原子外，β-C 原子也是手性碳原子。
请写出苏氨酸的所有立体异构体，并表明D/L 和R/S 构型。
17．2 氨基酸的物理性质α-氨基酸为无色结晶，熔点较高，一般在200～300︒C 之间，这是因为晶体中氨基酸以内盐形式存在，但往往在熔化前受热分解放出CO 2。
每种氨基酸都有特殊的结晶形状，利用结晶形状可以鉴别氨基酸。
各种氨基酸都能溶于水，其水溶液是无色的，但溶解度不同；酪氨酸在冷水中很难溶解，而在热水中溶解度较大。
除脯氨酸易溶于乙醇外，其它均不溶解或很少溶解，但氨基酸的盐酸盐比游离的氨基酸易溶于酒精中。
所有氨基酸都不溶于乙醚、氯仿等非极性溶剂，而易溶于强酸、强碱中。
除甘氨酸外，所有编码氨基酸都具有旋光性，用测定比旋光度的方法可以测定氨基酸的纯度。
17．3 氨基酸的化学性质温习提示：氨、羟基酸和羰基酸的化学性质。
氨基酸的化学性质取决于分子中的羧基、氨基和侧链R 基以及这些基团间的相互影响。
氨基酸的羧基具有酸性，与碱作用成盐，与醇作用成酯，加热或在酶的作用下脱羧等；氨基具有碱性，与酸作用成盐，与HNO 2作用定量放出氮气，与酰卤或酸酐反应生成酰胺；侧链R 基的性质因基团的不同而异，如两分子半胱氨酸可被氧化成胱氨酸，酪氨酸具有酚羟基的性质等。
氨基酸除具有氨基和羧基的一般性质外，还由于它们的相互影响使氨基酸表现出一些特殊的性质。
17．3．1 两性电离和等电点氨基酸分子中含有酸性的羧基和碱性的氨基，因此氨基酸是两性化合物，能分别与酸或碱作用成盐。
氨基酸溶于水时，氨基和羧基同时电离成为一种两性离子(zwitterion)。
若将此溶液酸化，则两性离子与H +离子结合成为阳离子；若向此水溶液中加碱，则两性离子与OH 结合成为阴离子。
CH NH 2RCOOHCHNH 2R CH R COOHCH NH 3+R COONH 3+阴离子(pH > pI) 两性离子(pH = pI) 阳离子(pH < pI)由上可见，氨基酸的荷电状态取决于溶液的pH 值，利用酸或碱适当调节溶液的pH 值，可使氨基酸的酸性解离与碱性解离相等，所带正、负电荷数相等，这种使氨基酸处于等电状态时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点(isoelectric point)，以pI 表示。
