生化考研复习题
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第一章 蛋白质化学
1（山大）简要说明为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有如下性质。
（1） 在低pH值时沉淀。
（2） 当离子强度从零增至高值时，先是溶解度增加，然后溶解降低，最后沉淀。
（3） 在给定离子强度的溶液中，等电pH值时溶解度呈现最小。
（4） 加热时沉淀。
2（川大）下列试剂常用于蛋白质化学研究，CNBr，丹磺酰氯、脲，二硝基氟苯（DNFB）、6mol/LHCI，β-巯基乙醇，水合茚三酮，胰蛋白酶，异硫氰酸苯酯，胰凝乳蛋白酶，SDS，指出分别完成下列任务，需用上述何种试剂。
（1） 测定小肽的氨基酸顺序。
（2） 鉴定肽的氨基末端残基（所得肽量不足10-7g）.
（3） 不含二硫键的蛋白质的可逆变性，若有二硫键存在时还需加入何种试剂。
（4） 在芳香族氨基酸的残基的羧基一侧裂解肽键。
（5） 在甲硫氨酸的羧基一侧裂解肽键。
3（北师大）用1mol酸水解五肽，得2个Glu，1个Lys，用胰蛋白酶裂解成二个碎片，在pH=7时电泳，碎片之一移向阳极，另一向阴极；用DNP水解得一DNP-谷氨酸；用胰凝乳蛋白酶水解五肽产生两个二肽和一个游离的Glu，，写出五肽顺序。
4（北师大）简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系。
5（中科院）用什么试剂可将胰岛素链间的二硫键打开与还原？如果要打开牛胰核糖核酸酶链内的二硫键，则在反应体系中还必须加入什么试剂？蛋白质变性时为防止生成的-SH基重新被氧化，可加入什么试剂来保护？
6（中科院）列出蛋白质二级结构和超二级结构的基本类型。
7（中科院）根据AA通式的R基团的极性性质，20种常见的AA可分成哪四类。
8（川大）请列举三种蛋白质分子量的测定方法，并简过其原理。
9（上师大）指出分子排列阻层析往上洗脱下列蛋白质的顺序。分离的蛋白质范围是5 000到400 000，已知这些蛋白质的分子量为：
肌红蛋白（马心肌） 16900
过氧化氢酶（马肝） 247500
细胞色素C（牛心肌） 13370
肌球蛋白（鳕鱼肌） 524800
糜蛋白酶元（牛胰） 23240
血清清蛋白（人） 68500
5 10 已知血红蛋白的相对分子量为64 000，试计算在标准状态下，每克血红蛋白能与多少毫升氧结合。
11 从某植物中分离得到的一种脯氨酸羟化酶的抑制剂。
（1） 解释为什么将此物质喂食给大鼠，会导致其血管变脆，皮肤受损，牙龈出血；
（2） 人类患维生素C缺乏症时出现与（1）中类似的症状，试解释其相似性。
12 对蛋白质中自然发生的氨基酸替换的研究有以下结果，试解释每种现象。
（1） 丝氨酸的替换最不易改变蛋白质的功能；
（2） 色氨酸的替换最易改变蛋白质的功能；
（3） LysArg和IleLeu这样的替换一般对蛋白质的功能基本无影响。
（4） 当蛋白质其它位点发生变化时，甘氨酸一般位于链中的某一位置保持不变。
13 如果动物饲料中含有14C标记的Lys，14C会出现在动物的胶原中吗？如果饲料中含有14C标记的羟赖氨酸，合成的胶原中含有14C吗？
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（1）阿司匹林中含有一个羟基，其PKa为3.5。为了进入血液，阿斯匹轮需要通过胃（pH约等于1）、肠道（pH约等于6）上皮细胞。一般而言，处于电中性的分子比带电荷的分子更容易通过膜，为什么胃黏膜细胞壁比小肠黏膜细胞壁更能有效地吸收阿司匹林。
（2）另外一种药物苯丙胺含有一个可离子化的氨基，假定它的PKa是9,。你预计它是在胃还是在小肠更容易吸收。
15 鳄鱼能够生活在水下面不呼吸达1h之久，将呼吸空气的猎物溺死，在闲暇的时候就餐。与此生活方式相适应的是，它几乎能利用血液中100%的氧气，而人只能抽取血液中65%的氧气。鳄鱼血红蛋白不结合2,3-BPG，但其脱氧血红蛋白更喜欢结合HCO3-。试解释为什么有助于鳄鱼获取食物？
16 什么是蛋白质的构象？构象和构型有什么异同？
6 17 多数动物不能消化羊毛，因为羊毛角蛋白含有丰富的二硫键以及随之而来的不溶性。但衣蛾的消化道内有高浓度的硫氢化物，这使得它能够消化羊毛。为什么？
18 预测一个球蛋白表面的Glu残基侧链的微环境变化对其pKa的影响，
（1） 一个Lys残基与其靠近。
（2） 蛋白质的C端与其靠近。
（3） 蛋白质所溶解的NaCl溶液的浓度从0.05mol/L提高到0.10mol/L 。
（4） 侧链进入蛋白质内部的疏水区域。
19 某蛋白质多肽链有一些区域为α—螺旋构象，另一些区域为β—折叠构象，该蛋白质相对分子质量为240 000，多肽链外形总长为5.6X10-5cm，计算多肽链中α—螺旋构象占分子长度的百分之多少？
20 有一个长链多肽，其侧链上有羧基（pK=4.3）30个，咪唑基（pK=7.0）10个，ε—氨基（pK=10）15个，设C末端的α—羧基的pK=3.5，N末端的α—氨基pK=9.5，计算此多肽的等电点。
21 （南开大）谈谈你对蛋白质结构层次的认识。
22 （浙大）什么是蛋白质二级结构？稳定二级结构的主要作用力是什么？多肽链中脯氨酸对α—螺旋的形成有何影响？为什么哪种蛋白质完全由α—螺旋构成？
23 （武大）简述蛋白质一二三四级结构。
24 （武大）测定蛋白质等电点的方法有哪几种？
25 （武大）鉴定一个蛋白质是否达到均一程度有哪些方法？
26 （山大）在测定了两个多聚氨基酸在不同pH条件下的旋光度变化关系后得到如下图，请根据这一实验结果说明：
（1） 解释旋光度的急剧变化。
（2） 旋光度与结构的关系是怎样的。
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27 （华东师大）为什么说蛋白质的空间结构是以一级结构为基础的。
28 （华东师大）怎样从组织中分离提取某一特定蛋白（简述主要步骤和使用方法）。
29 （华东师大）举例说明蛋白质功能和结构的关系。
30 （首都师大）简述细胞内新生肽链折叠的基本原则及动力学途径。
31 （北师大）简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系。
32 （北师大）分离生物大分子的方法有哪些？它们的理论依据是什么？
33 （山大）蛋白质溶液为什么易被无机盐沉淀。
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第二章 酶
1 （河北师大）简述酶具有高催化效率的因素。
2 （南开大）举例说明别构效应的生物学意义。
3 （山大）为什么His常被选择作为酶分子中的活性中心的构成成分，而并不作为蛋白质的一般结构分子。
4 （华中农大）举例说明酶活性调节的几种主要方式。
5 （北师大）举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。
6 在酶的纯化过程中会丢失一些活力，但偶尔亦可能在某一纯化步骤中的酶活力可超过100%，产生这种活力增高的原因是什么？
7 某酶制剂2mL内含脂肪10mg，糖20mg，蛋白质25mg，其酶活力与市售酶商品（每克含2000酶活力单位）10mg相当，问酶制剂的比活力是多少？
8 焦磷酸酶可以催化焦磷酸水解成磷酸，它的相对分子质量为120 000，由6个相同的亚基组成，纯酶的Vmax为3600U/mg酶，它的一个酶活力单位（U）规定为：在标准的酶测定条件下，37oC，15mim水解10μmol焦磷酸所需要的酶量。问：（1）每毫克酶在每秒钟水解了多少摩尔底物。（2）每毫克酶中有多少摩尔的活性中心？（假设每个亚基有一个活性中心）。（3）酶的转换数是多少？
9 酶定量测定中要控制哪些条件？为什么？
10 何谓米氏常数，它的意义是什么？
11 米氏方程的实际意义和用途是什么？它有什么局限性。
12 别构酶有何特性？
13 酶溶液加热时，随着时间推移，酶的催化活性逐渐丧失。这是由于加热导致天然酶的构象去折叠。己糖激酶溶液维持在45oC以下12min后，活性丧失50%。但若己糖激酶与大量底物葡萄糖共同维持在45oC以下12min后，则活性仅丧失3%。请解释为什么在有底物存在下，己糖激酶的热变性会受到抑制。
14 人的血清中含有酸性磷酸酶，在微酸性条件下（pH5.0）水解磷酸酯：
