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《生物化学第四章酶》PPT课件

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生物化学之酶ppt课件

生物化学之酶ppt课件
非竞争性抑制剂
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选

生物化学之酶化学 教学课件(共103张PPT)

生物化学之酶化学 教学课件(共103张PPT)

多 种
R=P03+
重 要
二者都是维生素烟酰胺的衍生物，烟酰
胺环上的4位碳具有正碳离子的作用，容
(zhòngyào)
易从底物中夺取电子和质子，所以反应中
脱
传递电子和质子，P89
氢
酶
的
辅
酶
。
可自身合成(héchéng)，不缺乏
第二十七页，共一百零三页。
(2) 核黄素（VB2)与辅酶FAD和FMN
化学(huàxué)结构
重要的作用
第三十二页，共一百零三页。
(4) 四氢叶酸(yè suān)
其前体是叶酸VB9(广泛(guǎngfàn)存在于绿叶中,造血维生素）
H2N N N
O
21
87
9
10
N3 4
56 C N
C
N
H2 H
OH
2-氨基(ānjī)-4-羟基-6-亚甲基蝶呤
对氨基苯甲酸
COOH
N CH H
CH2 CH2 COOH
酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸
第六页，共一百零三页。
2. 酶的分类(fēn
lèi)
(1) 水解酶 hydrolase
水解酶催化底物(dǐ wù)的加水分解反应。
主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。
例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
A—B ＋H2O ←→ AOH ＋ BH
第二十页，共一百零三页。
羧肽酶
Zn 离子
第二十一页，共一百零三页。
３、辅助因子
辅酶（维生素、ATP ，结合松散）
辅基（金属离子，结合紧密）
４、辅酶

生物化学PPT课件 酶

生物化学PPT课件 酶

2、非竞争性抑制
3、反竞争性抑制
七、酶活性测定：
难以测定，常用的衡量方式：
酶在最适条件下，单位时间内，单位体积中底 物的减少量或产物的生成量。
酶的活性单位： 国际单位（IU）：每分钟转化1μmol底物所需的酶 量为一个国际单位（1IU），即1μmol/min
Kat单位：每秒钟转化1mol底物所需的酶量 1 Kat=1mol/sec 1 IU＝16.67×10-9Kat
（2）酶的储存形式
（二） 别构调节
催化部位（活 性中心）
EE
（激活或抑制） 酶活性改变
酶结构改变
调节部位
别构效应剂
（三）酶促化学修饰调节
类型：
（1）磷酸化与脱磷酸（最常见） （2）乙酰化与脱乙酰 （3）甲基化与去甲基 （4）腺苷化与脱腺苷 （5）SH与-S-S互变
2ATP
2ADP
磷酸化酶b激酶
P
磷酸化酶 b(二聚体)
无活性
磷酸化酶a磷酸酶
P
磷酸化酶 a(二聚体)
高活性
2Pi
2H2O
磷酸化酶的活性调节
cAMP信号与糖原降解
二、酶蛋白含量的调节
1. 酶蛋白合成的诱导与阻遏 （1）诱导剂、诱导作用 （2）阻遏剂、阻遏作用
2. 酶蛋白的降解 （1）溶酶体蛋白酶降解途径 （2）泛素参与的降解途径
六、抑制剂(inhibitor, I)
——使酶活性下降但又不使酶蛋白变性的物质 与酶的必须基团结合，抑制酶的催化活性。去除 后，酶表现原有活性。
（一）不可逆抑制作用
• 概念：抑制剂与酶活性中心必需基团共价 结合，不能用透析、超滤等物理方法将其 除去恢复酶活性。
• 常见抑制剂：
巯基酶抑制剂（如某些重金属离子、路易士气等） ——解毒：二巯基丙醇

酶(生物化学)PPT课件

酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。

酶(生物化学课件)

酶(生物化学课件)

胆碱 + 乙酸
胆碱能神经过度兴奋↑
中毒
（心跳变慢、瞳孔缩小、流涎、多汗、呼吸困难）
25
抑制剂：重金属离子：Ag+、Hg2+、砷剂（As3+）等
巯基酶
失活的酶分子
Cu2+: 是唾液淀粉酶的抑制剂
26
（二）可逆性抑制作用
i 与E或ES以非共价键结合，从而抑制酶活性。 这种抑制剂可用透析、超滤等方法除去。
反
E2
应 速
E1
度
酶浓度
19
激活剂对酶促反应速度的影响
• 凡能提高酶活性的物质，统称为酶的激活剂。 （大部分是离子或简单的有机化合物）
• 必需激活剂
• 非必需激活剂
如，Cl-是唾液淀粉酶的激活剂
20
抑制剂对酶促反应速度的影响
抑制剂：凡能使酶活性下降或丧失，而不引起变性。
抑制作用
不可逆抑制 可逆性抑制
43
酶活性中心的必需基团（essential group）
1. 结合基团:结合S，形成 [ES]； 2. 催化基团:催化S转变为P。
常见的必需基团：半胱氨酸的巯基、组氨酸的咪唑基、 丝氨酸的羟基、谷氨酸γ-羧基等。
44
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底 催化基团 活性中心
45
酶原与酶原激活※
非竞争性抑制作用特点
1. i与S结构不相似； 2. i与S互不干扰同时与 酶 结合； 3. 抑制程度只取决于[i]的浓度； 4. ↑[S]，不能去除抑制作用。
33
三、温度对酶促反应速度的影响
在一定温度范围内， • T↑ → 酶活性 ↑， • T↓ → 酶活性↓； • T↑↑ 超过一定范围时，酶变性失活； 最适温度

《生物化学》课件——酶(人卫版)

《生物化学》课件——酶(人卫版)

苷酸，辅酶I）
NADP+（尼克酰胺腺嘌呤二核
苷酸磷酸，辅酶II）
FMN （黄素单核苷酸）
FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）
醛基
TPP（焦磷酸硫胺素）
酰基
辅酶A（CoA）
硫辛酸
烷基
钴胺素辅酶类
二氧化碳
生物素
氨基
磷酸吡哆醛
甲基、甲烯基、 四氢叶酸
甲炔基、甲酰基
等一碳单位
尼克酰胺（维生素PP之一）
尼克酰胺（维生素PP之一）
• 将酶促反应达到最大速度的某一温度范围叫
做酶作用的最适温度。
反 应 速 度
最适温度 温度
•
温度对酶促反应速度的影响在临床上
具有理论指导意义。
• 低温一般不破坏酶，一旦温度回升后，酶又恢复活性。
所以对酶制剂和酶检测标本（如血清、血浆等）应放在 低温保存。
• 低温麻醉可通过低温降低酶活性以减慢组织细胞代谢速
第四章 酶
enzyme
酶（enzyme ）：生物催化剂（biocatalyst）
两类生物催化剂：
酶（enzyme，Ｅ）是机体内催化 各种代谢反应最主要的催化剂 。
核酶（ribozyme）是具有高 效、特异催化作用的核酸
第一节 概述
introduction
酶（enzyme ):
由活细胞合成的、对其特异底物具有高效 催化作用的特殊蛋白质 。
（一）绝对特异性 (absolute specificity)
（二）相对特异性 (relative specificity)
（三）立体异构特异性 (stereo specificity)
三、酶催化活性的可调节性
物质代谢在动态平衡中 催化各条代谢过程酶活性的调节作用是维持 这种平衡的重要环节 。

大学生物化学酶ppt课件


S
C H 2 S H
E A sC HC H C l+C HS H
S
C H 2 O H
二巯基丙醇
S H
C H 2 S A sC HC H C l
E +C HS
S H C H 2 O H
45
有机磷中毒 以丝氨酸侧链上的羟基为必需基团的一类酶，
羟基易磷酸化，酶活性被抑制
胆碱酯酶上的羟基被有机磷农药磷酸化后活性被抑 制，不能水解乙酰胆碱，造成乙酰胆碱积蓄，引起副交 感神经兴奋，呈现中毒症状
但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物
54
特点：
（1）抑制剂与底物结构不相似，两者没有竞争作用 （2）抑制剂结合在活性中心以外的部位，引起酶活
性的抑制 (3）抑制剂浓度增加，使反应体系中E、ES下降，
造成整个酶促反应速度降低，v下降。 （4）底物浓度的增加，不能解除抑制。
55
思考题：
46
解磷定的作用：解除磷酸化。使酶恢复活性。
47
二）可逆抑制
抑制剂与酶分子以非共价键结合引起酶活性抑制 或丧失。结合疏松，可逆。
一般生化方法能去除抑制剂而恢复酶活性。
48
• 竞争性抑制（抑制剂与酶结合位点与底物结 合位点相同）
EI
49
特点
I与S结构类似，竞争酶的活性中心； 抑制剂与酶的活性中心结合后，酶失去催化活性 抑制程度取决于抑制剂和底物的浓度之比
四）酶催化作用的可调节性 体内有各种因素都可调节酶的催化能力
10
思考题：
酶是一个什么物质，在体内其什么作用？ 在酶促反应中，底物、产物分别代表什么？ 结合酶中的辅助因子主要是一些什么物质？ 什么叫做辅基、辅酶 酶催化作用的特点是什么？

生物化学-第四章酶PPT课件


O H
O
2.转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移 到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3.水解酶 Hydrolase
2.“张力”和“形变”
底物与酶结合诱导酶的分子构象变化，变化的酶分子又使底物分 子的敏感键产生“张力”甚至“形变” ，从而促使酶－底物中间产 物进入过渡态。
3.酸碱催化
酸-碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广义的酸-碱催化。酶参 与的酸-碱催化反应一般都是广义的酸－碱催化方式。
广义酸－碱催化是指通过质子酸提供部分质子,或是通过质子 碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能的过程。
丙酮酸 + CO2 草酰乙酸
三. 酶的命名
1.习惯命名法
（1）根据其催化底物来命名； （2）根据所催化反应的性质来命名； （3）结合上述两个原则来命名； （4）有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。
2.国际系统命名法
系统名称包括底物名称、构型、反应性质,2个底物，底物 之间“ ：”，水解酶水解2字可省略，最后加一个酶字。 例如：(习惯名称:谷丙转氨酶)
第四节 酶分子结构与其生物活性的关系
一.酶分子结构
根据结构不同酶可分为
单体酶：只有单一的三级结构蛋白质构成。 寡聚酶：由多个（两个以上）具有三级结构的亚基聚合而成。 多酶复合体：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合体。
二.活性中心
活性中心：酶分子中直接和底物结合 并起催化反应的空间局限（部位）。

生物化学酶ppt课件

5
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
（2）高的专一性 （3）温和的反应条件 （4）酶活性 的可调节性
如酶浓度的调节、激素调节、反馈调节、抑制剂和激活 剂的调节、别构调节、酶的共价修饰调节、酶原活化等。
• 金属酶中的金属离子作为酶的辅助因子， 在酶促反应中传递电子，原子或功能团。
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认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
金属酶中的金属离子与配体
• 金属离子 配体
酶或蛋白
• Mn2
咪唑
丙酮酸脱氢酶
的蛋白质成分是非活性的。
酶的化学本质不完全是蛋白质，某
些RNA分子也具有催化活性。这类
Sidney Altman
RNA被称为ribozyme（核酶）。
Yale University
Cech和Altman因此获得1989年的
New Haven, CT, USA 诺贝尔奖。
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认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
相对专一性 一种酶可作用于一类化合物或一种化学键
脂肪酶 催化脂肪水解 酯类水解
消化道蛋白酶 催化肽键水解
9
立体异构专一性 认识到了贫困户贫困的根本原因，才能开始对症下药，然后药到病除。近年来国家对扶贫工作高度重视，已经展开了“精准扶贫”项目
一种酶仅作用于底物立体异构体的一种。 L-乳酸脱氢酶
L-乳酸

第生物化学酶_PPT幻灯片

第1节 概述
一、酶的概念 酶是由活细胞合成的、对其特异底物起高效催 化作用的蛋白质。
目前将生物催化剂分为两类
酶 、 核酶（脱氧核酶）
酶(E)所催化的反应称为酶促反应， 反应中被酶作用的物质称为底物(S)， 生成的物质称为产物(P)。 酶所具有的催化能力称为酶活性， 而酶失去催化能力称为酶失活。
E+S→ES→E+P
六、抑制剂
抑制作用的类型 1.不可逆抑制作用
竞争性抑制 2.可逆抑制作用： 非竞争性抑制
反竞争性抑制
1.不可逆抑制作用
* 概念
抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团相结合， 使酶失活。
* 举例 有机磷化合物 使羟基酶失活
解毒物质————解磷定(PAM)
重金属离子及砷化合物 使巯基酶失活
必需基团
活性中心的必需基团
活性中心以外的必需基团
活性中心
结合基团（与底物结合，决定专一性）
催化基团（影响化学键稳定性,决定催化能力）
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
三、酶原及酶原激活
➢ 酶原 (zymogen) 有些酶在细胞内合成时或初分泌时是以无活性 酶的前体形式存在，此前体物质称为酶原。
E + S ES E + P
酶与底物结合的诱导契合学说示意图
2．邻近效应与定向排列
①邻近效应与定向排列
指E与S结合形成ES后，使各底物S1S2…Sn之间、 E的催化基团与S之间，结合为同一分子，使E 活中心有效[S]大大提高，从而使反应速度加 快的效应。
由于将分子间反应变为分子内反应，而使[S] 有效浓度增加了，反应速度也加大了。
4.酶促反应的可调节性
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第三节 酶的分类和命名
一、酶的分类
1. 氧化还原酶 Oxido-reductase
氧化-还原酶催化氧化-还原反应。主要包括脱氢
酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
AH2+B
A+BH2
如: 乳酸脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD+
根据酶蛋白质分子的特点，将酶分为：
单体酶：仅有一个活性中心，由一条或多条共价 相连的肽链组成的酶分子。
牛胰RNase 鸡卵清溶菌酶 胰凝乳蛋白酶
124 aa 129 aa 三条肽链
单链 单链
寡聚酶：由两个或多个相同或不同亚基组成的酶。 单独的亚基一般无活性。
① 含相同亚基的寡聚酶： 苹果酸脱氢酶（鼠肝），2个相同的亚基
二、酶的命名
(1) 国际系统命名法（systematic name）
是以酶所催化的整体反应为基础，规定每一种酶的名 称应当明确标明酶的底物及催化反应的性质。
(2)习惯命名法（recommended name）
根据酶的作用底物及其所催化的反应类型来命名。
如： 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸 丙氨酸: -酮戊二酸氨基转移酶 谷丙转氨酶
比非催化高108～1020倍，比非生物催化剂高107～1013
2. 倍酶。具有高度专一性
酶对反应的底物和产物都有极高的专一性，几乎没 有副反应发生。
3. 酶易失活
常温、常压，中性pH 环境下反应。
4. 酶的催化活性可被调节控制
酶抑制剂调节、反馈调节、酶原激活、共价修饰、 激素控制等。
三、酶的化学本质
O
NH2
3. 水解酶类 Hydrolase
水解酶催化底物的加水分解反应。
AB＋H2O
A-H＋B-OH
如：脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
R COOCH2CH3 H2O RCOOH CH3CH2OH
4. 裂合酶类 Lyase
裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或
原子形成双键的反应及其逆反应。
全酶（holoenzyme) = 酶蛋白+ 辅因子
酶的辅因子主要有金属离子和有机化合物。 金属离子：Fe2+、Fe3+ 、 Zn2+、 Cu+、Cu2+、
Mn2+、、Mn3+、Mg2+ 、K+、 Na+ 等。 有机化合物：NAD+、NADP+、FAD、生物素等。
辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合较松，可透析除去。 辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合较紧。
绝大多数酶是蛋白质 证据：1. 酸水解的产物是氨基酸，能被蛋白酶水解 失活；2. 具有蛋白质的一切共性，凡是能使蛋白质 变性的因素都能使酶变性；3. 1969年，人工合成牛 胰核糖核酸酶。
少数酶是RN点
一、酶的组成
单纯酶类：仅由蛋白质组成 结合酶类：包括酶蛋白（apoenzyme）和辅因子（c ofactor），酶蛋白与辅因子组成完整的全酶，单 纯的酶蛋白无催化功能。
② 含不同亚基的寡聚酶： 琥珀酸脱氢酶（牛心），αβ2个亚基
多酶复合体：多种酶靠非共价键相互嵌合催化连续 反应的体系。
大肠杆菌丙酮酸脱氢酶复合体由三种酶组成：
①丙酮酸脱氢酶（E1） 以二聚体存在 ②二氢硫辛酸转乙酰基酶（E2） 70000 ③二氢硫辛酸脱氢酶（E3）以二聚体存在
12个E1 二聚体 24×96000 24个E2 单体 24×70000 6个E3 二聚体 12×56000 总分子量：560万
CH3CCOOH NADH H+
OH
O
2. 转移酶类 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子
的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
A-R＋C
A＋C-R
如：谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
第四节 酶的活性中心及专一性
一、酶的活性中心 酶的活性中心（active center）：酶分子 中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应 的部位。
结合基团（ Binding group ） 催化基团（ catalytic group ）
结合部位：酶分子中 与底物结合的部位。 决定酶的专一性。
必需基团：直接参与对底物分子结合和催化的 基团以及参与维持酶分子构象的基团。
二、酶的专一性 分为结构专一性和立体异构专一性。
1. 结构专一性（structure specificity）
绝对专一性：只能作用于一个底物，或只催 化一个反应。
如：麦芽糖酶只作用于麦芽糖，脲酶只催化尿 素水解。
键专一性：只对底物分子中其所作用键要求严
A-B
A+B
如：延胡索酸水合酶催化的反应。
HOOCCH=CHCOOH H2O
HOOCCH2CHCOOH OH
5. 异构酶类 Isomerase
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即 底物分子内基团或原子的重排过程。
A
B
如：6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O OH
OH OH
OH
CH2OH
催化部位：催化底物 敏感键发生化学变化 的基团，决定酶的催 化能力。
组成活性中心的氨基酸残基的侧链在一级结 构上可能相距很远，但在空间结构上相互靠近， 形成活性区域。
酶活性中心的基团属于必需基团，必需基团还 包括对酶表现活力所必需的基团，如Ser的羟基、C ys的巯基、His的咪唑基等，它们起维持酶分子空 间构象的作用。
第四章 酶
第一节 酶的一般性质
一、酶是生物催化剂 酶是由活细胞产生的，具有催化活性和高度 专一性的特殊生物大分子。包括蛋白质和核酸。
二、酶的催化特性 一般特性
1. 加快反应速度，而本身在反应前后没结构和性质的 改变。
2. 只缩短反应达到平衡所需要的时间而不改变反应平 衡点。
特殊性 1. 酶催化效率高
CH2OH
O OH
OH OH
6. 合成酶类 Synthetase
能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成 反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。
A+B+ATP
A-B+ADP+Pi
如: 丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2 草酰乙酸
每一大类又分为若干亚类
乳酸脱氢酶 EC1.1.1.27