《生物化学第四章酶》PPT课件

CH3CCOOH NADH H+
OH
O
2. 转移酶类 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子
的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
A-R＋C
A＋C-R
如：谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
② 含不同亚基的寡聚酶： 琥珀酸脱氢酶（牛心），αβ2个亚基
多酶复合体：多种酶靠非共价键相互嵌合催化连续 反应的体系。
大肠杆菌丙酮酸脱氢酶复合体由三种酶组成：
①丙酮酸脱氢酶（E1） 以二聚体存在 ②二氢硫辛酸转乙酰基酶（E2） 70000 ③二氢硫辛酸脱氢酶（E3）以二聚体存在
12个E1 二聚体 24×96000 24个E2 单体 24×70000 6个E3 二聚体 12×56000 总分子量：560万
绝大多数酶是蛋白质 证据：1. 酸水解的产物是氨基酸，能被蛋白酶水解 失活；2. 具有蛋白质的一切共性，凡是能使蛋白质 变性的因素都能使酶变性；3. 1969年，人工合成牛 胰核糖核酸酶。
少数酶是RNA（核酶，ribozyme）
第二节 酶的组成和结构特点
一、酶的组成
单纯酶类：仅由蛋白质组成 结合酶类：包括酶蛋白（apoenzyme）和辅因子（c ofactor），酶蛋白与辅因子组成完整的全酶，单 纯的酶蛋白无催化功能。
第四节 酶的活性中心及专一性
一、酶的活性中心 酶的活性中心（active center）：酶分子 中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应 的部位。
结合基团（ Binding group ） 催化基团（ catalytic group ）
结合部位：酶分子中 与底物结合的部位。 决定酶的专一性。
O
NH2
3. 水解酶类 Hydrolase
水解酶催化底物的加水分解反应。
AB＋H2O
A-H＋B-OH
如：脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
R COOCH2CH3 H2O RCOOH CH3CH2OH
4. 裂合酶类 Lyase
裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或
原子形成双键的反应及其逆反应。
2×9600 2×56000
第三节 酶的分类和命名
一、酶的分类
1. 氧化还原酶 Oxido-reductase
氧化-还原酶催化氧化-还原反应。主要包括脱氢
酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
AH2+B
A+BH2
如: 乳酸脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD+
催化部位：催化底物 敏感键发生化学变化 的基团，决定酶的催 化能力。
组成活性中心的氨基酸残基的侧链在一级结 构上可能相距很远，但在空间结构上相互靠近， 形成活性区域。
酶活性中心的基团属于必需基团，必需基团还 包括对酶表现活力所必需的基团，如Ser的羟基、C ys的巯基、His的咪唑基等，它们起维持酶分子空 间构象的作用。
必需基团：直接参与对底物分子结合和催化的 基团以及参与维持酶分子构象的基团。
二、酶的专一性 分为结构专一性和立体异构专一性。
1. 结构专一性（structure specificity）
绝对专一性：只能作用于一个底物，或只催 化一个反应。
如：麦芽糖酶只作用于麦芽糖，脲酶只催化尿 素水解。
键专一性：只对底物分子中其所作用键要求严
CH2OH
O OH
OH OH
6. 合成酶类 Synthetase
能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成 反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。
A+B+ATP
A-B+ADP+Pi
如: 丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2 草酰乙酸
每一大类又分为若干亚类
乳酸脱氢酶 EC1.1.1.27
根据酶蛋白质分子的特点，将酶分为：
单体酶：仅有一个活性中心，由一条或多条共价 相连的肽链组成的酶分子。
牛胰RNase 鸡卵清溶菌酶 胰凝乳蛋白酶
124 aa 129 aa 三条肽链
单链 单链
寡聚酶：由两个或多个相同或不同亚基组成的酶。 单独的亚基一般无活性。
① 含相同亚基的寡聚酶： 苹果酸脱氢酶（鼠肝），2个相同的亚基
A-B
A+B
如：延胡索酸水合酶催化的反应。
HOOCCH=CHCOOH H2O
HOOCCH2CHCOOH OH
5. 异构酶类 Isomerase
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即 底物分子内基团或原子的重排过程。
A
B
如：6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O OH
OH OH
OH
CH2OH
全酶（holoenzyme) = 酶蛋白+ 辅因子
酶的辅因子主要有金属离子和有机化合物。 金属离子：Fe2+、Fe3+ 、 Zn2+、 Cu+、Cu2+、
Mn2+、、Mn3+、Mg2+ 、K+、 Na+ 等。 有机化合物：NAD+、NADP+、FAD、生物素等。
辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合较松，可透析除去。 辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合较紧。
第四章 酶
第一节 酶的一般性质
一、酶是生物催化剂 酶是由活细胞产生的，具有催化活性和高度 专一性的特殊生物大分子。包括蛋白质和核酸。
二、酶的催化特性 一般特性
1. 加快反应速度，而本身在反应前后没结构和性质的 改变。
2. 只缩短反应达到平衡所需要的时间而不改变反应平 衡点。
特殊性 1. 酶催化效率高
比非催化高108～1020倍，比非生物催化剂高107～1013
2. 倍酶。具有高度专一性
酶对反应的底物和产物都有极高的专一性，几乎没 有副反应发生。
3. 酶易失活
常温、常压，中性pH 环境下反应。
4. 酶的催化活性可被调节控制
酶抑制剂调节、反馈调节、酶原激活、共价修饰、 激素控制等。
三、酶的化学本质
二、酶的命名
(1) 国际系统命名法（systematic name）
是以酶所催化的整体反应为基础，规定每一种酶的名 称应当明确标明酶的底物及催化反应的性质。
(2)习惯命名法（recommended name）
根据酶的作用底物及其所催化的反应类型来命名。
如： 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮Biblioteka Baidu二酸 + 丙氨酸 丙氨酸: -酮戊二酸氨基转移酶 谷丙转氨酶