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生物化学蛋白质课件

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蛋白质的结构及功能课件.ppt

蛋白质的结构及功能课件.ppt
蛋白质的结构及功能课件
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的结构及功能课件
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
蛋白质的结构及功能课件
去除尿素、 β-巯基乙醇
蛋白质的结构及功能课件
生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。

生物化学(安医)全套PPT课件

生物化学(安医)全套PPT课件

下公式推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % )
= 每克样品含氮克数× 6.25×100 1/16%
一、氨基酸
—— 组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有 300 余种，但
组成人体蛋白质的基本氨基酸仅有20种
COO
+
CH 3 R H
H
C
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 glycine alanine valine leucine isoleucine Gly Ala Val Leu Ile G A V L I F P
5.97 6.00 5.96 5.98 6.02 5.48
苯丙氨酸 phenylalanine Phe 脯氨酸 proline Pro
——侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷。
赖氨酸 Lys（K）
9.74
精氨酸 Arg （R） 10.76
组氨酸 His （H） 7.59
另外：
1、蛋白质中的很多氨基酸是经过加工修 饰的——修饰氨基酸 如：脯氨酸 羟基化 成 羟脯氨酸 赖氨酸 羟基化 成 羟赖氨酸
2、半胱氨酸Cys常以胱氨酸的形式存在
第一章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
Protein —— 来自希腊字母，意思是‚头等 重要的，原始的‛ 蛋白质 —— 来源于对蛋清（清蛋白）的研究 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；
细胞的各个部分都含有蛋白质。
含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分

半胱氨酸
-SH HS-CH -CH-COO + 2 2

生物化学课件之蛋白质(共119张PPT)

生物化学课件之蛋白质(共119张PPT)

缬氨酸 valine Val V
亮氨酸 leucine Leu L
异亮氨酸 isoleucine Ile I
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F
脯氨酸 proline Pro P
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W
丝氨酸 serine
Ser S
酪氨酸 tyrosine Try Y
第一节 蛋白质是生命的物质基础
一、什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
二、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：
普遍存在于生物界，动物、植物、微生物主要是由 蛋白质构成。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只 要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式 推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
二、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
赖氨酸 lysine Lys K
精氨酸 arginine Arg R
组氨酸 histidine His H
目录
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸
（亚氨基酸）
半胱氨酸
+
-HH
二硫键
胱氨酸
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离性质 2. 紫外吸收性质 3. 茚三酮反应
1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的 酸碱度。

大学生物化学之 蛋白质(共89张PPT)

大学生物化学之 蛋白质(共89张PPT)

（1）测定蛋白质一级结构的要求
a、样品必需纯（>97%以上）； b、知道蛋白质的分子量；可以预测AA
数目，工作量大小。 c、知道蛋白质由几个亚基组成；
(2) 测定步骤
A.测定蛋白质分子中多肽链的数目和种类。
通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量 之间的关系，即可确定多肽链的数目。
蛋白质一级结构的测定
CO-NH-CH-CO-NH-CH Nhomakorabea-COOH
CH2 CH2
谷胱甘肽—存在与动、植物及
CH2 SH CHNH2
微生物中：
1.参与体内氧化还原反应 2.作为辅酶参与氧化还原反应
保护巯基酶或含Cys的蛋白质中
COOH
SH的还原性,防止氧化物积累
2GSH
GS-SG
2.蛋白质一级结构的测定
蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学 研究的基础。自从1953年测定了胰岛素 的一级结构以来，现在已经有上千种不 同蛋白质的一级结构被测定。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基
酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
肽的命名
❖ 从肽链的N-末端开始，残基用酰称呼。 例如：丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸,
简写：Ser-Gly--Tyr -- Ala -- Leu，
书写时，通常把NH2末端AA残基放在左边，COOH末端AA
催化代谢反应。这是蛋白 质的一个最重要的生物学 功能
调
启
节
动 操纵
乳糖结构基因
基
子 基因
因R
P O LacZ
LacY Laca
1. 催化
mRNA

蛋白质化学—蛋白质的理化性质(生物化学课件)

蛋白质化学—蛋白质的理化性质(生物化学课件)
第一步是氨基酸被氧化脱氨形成酮酸，酮酸脱羧成醛， 放出CO2、NH3，水合茚三酮被还原成还原型茚三酮；
第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分 子和氨缩合生成有蓝色物质。
第一步 还原
O
H
C
OH
C
+ H2N C COOH
C
OH
R
O
O
C
OH
C
+
C
H
NH3 + CO2 + R
O
C H
O 还原型茚三酮
高温、高压
物理因素
紫外线、X射线、
变
性
电离辐射和超声波等
因
有机酸、生物碱
素
化学因素
有机溶剂、重金属盐
高浓度尿素、盐酸胍等
2024/4/13
28
变性实质：破坏了空间结构，一级结构不受影响。
2024/4/13
29
变性蛋白 质 的特点
①生物学活性丧失
②理化性质改变 ③易被蛋白酶水解
空间结构改变
溶解度↓，沉降率↑
4.黄色反应
含有苯环的氨基酸，如酪氨酸、色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成
黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成深橙色的硝醌酸钠。反
应式如下
NaOH
HO
+
HNO3
HO
O
NO2
N
O- Na+
硝基酚（黄色） O
邻硝醌酸钠（橙黄色）
多数蛋白质分子含有带苯环的氨基酸，所以呈黄色反应，苯丙氨酸 不易硝化，须加入少量浓硫酸才有黄色反应。
常用硫酸铵作分离蛋白质的盐析剂
3.醇沉分离法
醇沉法：利用杂质不溶于乙 醇的特性，在加入乙醇后，杂质 被沉淀出来的过程。

蛋白质的基础知识PPT课件

蛋白质的基础知识PPT课件

感谢观看
THANKS
详细描述
蛋白质的一级结构是指氨基酸的排列顺序，决定了蛋白质的特性和功能。二级 结构是指肽链的局部折叠和螺旋结构。三级结构是指整条肽链的复杂空间构象， 决定了蛋白质的功能和稳定性。
02
蛋白质的功能
蛋白质的结构功能
维持细胞组织完整性
蛋白质是细胞和组织的主要构成成分， 对于维持细胞和组织的完整性至关重 要。
蛋白质的基础知识 PPT课件
• 蛋白质的概述 • 蛋白质的功能 • 蛋白质的分类 • 蛋白质的合成与分解 • 蛋白质与健康 • 蛋白质的应用
目录
01
蛋白质的概述
蛋白质的定义
总结词
蛋白质是生物体内重要的有机大 分子，由氨基酸组成，具有复杂 的空间结构和多种生物学功能。
详细描述
蛋白质是构成生物体的基本物质 之一，是细胞和组织的主要成分 ，具有多种生物学功能，如催化 反应、运输、免疫保护等。
维持生物体的形态
维持生物体的运动
蛋白质中的肌动蛋白、肌球蛋白等参 与肌肉收缩，使生物体能够运动。
蛋白质参与生物体的形态构建，如肌 肉、骨骼、毛发等。
蛋白质的催化功能
01
02
03
参与生物化学反应
蛋白质中的酶能够催化生 物体内的各种化学反应谢速度，维持代谢平衡。
活性的蛋白质。
蛋白质的分解
01
蛋白质的分解主要通过 蛋白酶的催化作用将肽 键水解成氨基酸。
02
消化酶在消化道中将食 物中的蛋白质分解成氨 基酸和短肽，便于吸收。
03
细胞内的蛋白质通过泛 素-蛋白酶体途径选择性 降解，维持细胞内环境 稳定。
04
分解后的氨基酸可被重 新利用合成新的蛋白质， 也可作为能量物质氧化 分解供能。
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生物化学蛋白质课件
（二） 生物活性肽
1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
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生物化学蛋白质课件
•H2O
2
•2H2 O
•2GSH
•GSH过 氧化物酶
•GSSG
•NADP+
• GSH还原 酶
•NADPH+H+
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生物化学蛋白质课件
三、蛋白质的分类
•* 根据蛋白质组成成分 •单纯蛋白质 •结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分
•精氨酸 arginine
Arg R 10.76
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•组氨酸 histidine
His H 7.59
生物化学蛋白质课件
•特殊氨基酸
• 脯氨酸 •（亚氨基酸）
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生物化学蛋白质课件
• 半胱氨酸
•+
•-HH
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•二硫键
•胱氨酸
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•（二）氨基酸的理化性质
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生物化学蛋白质课件
•（一） -螺旋
•（二）-折叠
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•（三）-转角和无规卷曲
•-转角
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• 无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的 • 那部分肽链结构。
生物化学蛋白质课件
•（四）模体
• 在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具 有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一 个特殊的空间构象，被称为模体(motif)。
• 谷氨酰胺 glutamine
Gln Q 5.65
• 苏氨酸 threonine
Thr T 5.60
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•3. 酸性氨基酸
•天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97
•4. 碱性氨基酸
•谷氨酸
glutamic acid Glu E 3.22
•赖氨酸
lysine
Lys K 9.74
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生物化学蛋白质课件
• 肌红蛋白 (Mb)
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• C 端
•N 端
生物化学蛋白质课件
•（二）结构域
• 大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球 状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称 为结构域(domain) 。
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•纤连蛋白分子的结构域
生物化学蛋白质课件
生物化学---蛋白质课件
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2020/11/30
生物化学蛋白质课件
一、什么是蛋白质?
蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相 连形成的高分子含氮化合物。
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生物化学蛋白质课件
二、蛋白质的生物学重要性
• 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的 基础。
•
•定义
二、蛋白质的 二级结构
• 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空 间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
•主要的化学键： 氢键
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生物化学蛋白质课件
• 蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
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生物化学蛋白质课件
•一、蛋白质一级结构与功能的关系
•（一）一级结构是空间构象的基础
•二
硫
键
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•牛核糖核酸 酶的一级结
构
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•牛核糖核酸酶
• 去除尿素、
•β-巯基乙醇
• 天然状态，
有催化活性
• 尿素、
•β-巯基乙醇
•非折叠状态，无活性
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•芳香族氨基酸的紫外吸收
生物化学蛋白质课件
二、肽
•（一）肽(peptide)
• * 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩 合而形成的化学键。
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生物化学蛋白质课件
•+
•-HOH
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•肽 键
•甘氨酰甘氨酸
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生物化学蛋白质课件
•（一）氨基酸的分类
1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
•* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
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1. 非极性疏水性氨基酸
•甘氨酸
glycine
Gly G 5.97
•丙氨酸
alanine
Ala A 6.00
•三级结构(tertiary structure)
结构
•四级结构(quaternary structure)
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生物化学蛋白质课构
蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列
顺序。
•主要的化学键 • 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
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•
（缬氨酸）
• 这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，
• 称为“分子病”。
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•二、蛋白质空间结构与功能的关系
•（一）肌红蛋白与血红蛋白的结构
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（二）血红蛋白的构象变化与结合氧
Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结 合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百 分饱和度）随O2浓度变化而改变。
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蛋白质元素组成的特点
• 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因 此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以 根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：
•100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) •= 每克样品含氮克数× 6.25×100
• 亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键 和离子键。
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血 红 蛋 白
的 四 级 结 构
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•
•第 三 节
•蛋白质结构与功能的关系
•The Relation of Structure and Function of Protein
• * 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的 化合物。
• * 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
• * 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为 寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
• * 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基 团不全，被称为氨基酸残基(residue)。
• * 分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成
起了重要的作用。
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•
四、蛋白质
的四级结构
• 有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条 多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 (subunit)。
• 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位 的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
•1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决 于所处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成 阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为 兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值 称为该氨基酸的等电点。
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如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity)
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变构效应(allosteric effect)
蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化， 称为变构效应。
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•（三）蛋白质构象改变与疾 病
• 蛋白质构象疾病：若蛋白质的折叠发生错误，
•（三）分子伴侣
• 分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速 蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。
• * 分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开， 如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。
• * 分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再 诱导其正确折叠。
•3. 氧化供能
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•第 一 节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
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组成蛋白质的元素
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、 铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有 碘。
•* 根据蛋白质形状 •纤维状蛋白质 •球状蛋白质
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•第二节
蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
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生物化学蛋白质课件
•蛋白质的分子结构包括
•
•一级结构(primary structure)
•二级结构(secondary structure) •高级
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