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第七章 运动与蛋白质和氨基酸代谢

第七章 运动与蛋白质和氨基酸代谢

运动与蛋白质代谢
二、运动时蛋白质代谢
（一）运动时蛋白质净降解
耐力运动时机体的蛋白质分解速率超过合成速率， 存在净降解的现象。
安静、运动、运动后人体蛋白质转换（mg/KgBW·hr）
合成速率
分解速率
安静
运动 运 40.3 1.9（22%）
26.5 2.1
40.9 2.6（54%） 35.4 1.2（34%）
第二节 运动与氨基酸代谢
长时间剧烈运动时，人体对氨基酸的利用 加强，某些氨基酸氧化成二氧化碳和水直 接参与供能，或者参与糖异生维持运动中 血糖水平。
一、氨基酸代谢库
（一）游离氨基酸库 人体各组织含有少量游离氨基酸，骨骼肌
和肝脏是重要的游离氨基酸库。大约80％ 游离氨基酸存在骨骼肌内，肝脏内约含10 ％，肾脏约含4％，血浆游离氨基酸仅占 0．2％-6％。 运动改变氨基酸、蛋白质代谢时，游离氨 基酸的组成、分布和数量相应改变。
第七章 运动与蛋白质和氨基酸代谢
第一节 运动和恢复期蛋白质代谢 第二节 运动与氨基酸代谢
蛋白质是组成人体结构成分和酶等特殊的 功能性物质，并在几乎所有生命活动过程 中发挥关键性作用。在运动过程中，骨骼 肌收缩活动影响蛋白质和氨基酸代谢，这 种运动的影响还延续到运动后。
第一节 运动和恢复期蛋白质代谢
（二）运动时代谢利用的氨基酸
运动时人体可利用的氨基酸有三方面来源：
(1) 血浆和组织内游离氨基酸； (2) 组织蛋白降解时释出的氨基酸； (3) 非氨基酸类物质，主要是糖分解的中间
一、概述
在正常的情况下机体的蛋白质摄入量与排 出量处于动态平衡。短时间激烈运动时蛋 白质基本不参与供能；长时间耐力运动时， 能量需求的失去平衡，为了补充骨骼肌和 大脑正常活动对糖的需求，蛋白质和氨基 酸分解代谢增强，氨基酸的糖异生作用加 强。长期接受力量性运动训练可以明显促 进蛋白质合成代谢，引起运动肌壮大。

蛋白质代谢与运动

蛋白质代谢与运动

• • • • • •
装饰面板 涂料： 模塑粉 纸张 农业化肥 三聚氰胺甲醛树酯与其他原料混配，还可以生 产出织物整理剂、皮革鞣润剂、上光剂和抗水 剂、橡胶粘合剂、助燃剂、高效水泥减水剂、 钢材淡化剂等。
• 蛋白质平均含氮量为16％ • 三聚氰胺的含氮量为66.7％左右。是鲜牛奶的 151倍，是奶粉的23倍。 • 常用的蛋白质测试方法“凯氏定氮法” 。 样品蛋白质含量= 样品含氮量×6．25 • 每100g牛奶中添加0.1克三聚氰胺，理论上就 能提高0.625%蛋白质。
α
必需氨基酸
• "借一两本蛋色书来" • 谐音: 借(缬氨酸), 一(异亮氨酸),两(亮氨 酸),本(苯丙氨酸),蛋(蛋氨酸),色(色氨酸), 书(苏氨酸),来(赖氨酸).
①赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分， 能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵 巢，防止细胞退化； ②色氨酸：促进胃液及胰液的产生； ③苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；
其余的十种氨基酸人体能够自己制造，我 们称之为非必需氨基酸。
• 天然的氨基酸现已经发现的有300多种。 β、γ
、
δ
、
ε-氨基酸
脯氨酸—— 4-羟脯氨酸
20种α-氨基酸 的衍生物 如：
赖氨酸—— 5-羟赖氨酸
组氨酸—— 3-甲基组氨酸 赖氨酸—— 甲基赖氨酸 精氨酸—— 鸟氨酸、瓜氨酸 色氨酸—— 5-羟色氨酸
（四）运动对AA代谢的影响
运动时骨骼肌 丙氨酸量增加 50%~500%
1969年 Felig和Wahler
葡萄糖-丙氨酸循环
• 肌肉内由葡萄糖分解产生的丙酮酸和蛋 白质分解产生的AA，经转氨基作用生成 的丙氨酸，通过血液循环运到肝脏，经 脱氨基作用及糖异生作用生成葡萄糖， 葡萄糖经血液循环又回到肌肉中。这样 就构成了肝脏与肌肉之间的一个代谢联 系，称为葡萄糖-丙氨酸循环。

蛋白质的结构及功能课件.ppt

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蛋白质的结构及功能课件
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的结构及功能课件
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
蛋白质的结构及功能课件
去除尿素、 β-巯基乙醇
蛋白质的结构及功能课件
生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。

蛋白质(营养学课件)PPT课件

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蛋白质(营养学课件)ppt 课件
目 录
• 蛋白质的基本概念 • 蛋白质的分类 • 蛋白质的消化与吸收 • 蛋白质的需要量与来源 • 蛋白质与健康 • 蛋白质的生物合成与降解
蛋白质的基本概念
01
蛋白质的组成
蛋白质由氨基酸组成
氨基酸是蛋白质的基本组成单位，通过肽键连接形成长链。
必需氨基酸与非必需氨基酸
05
蛋白质与生长发育
总结词
蛋白质是生长发育的重要物质基础，对儿童和青少年的生长发育至关重要。
详细描述
蛋白质是细胞生长和组织修复的主要原料，对于儿童和青少年的生长发育尤为重要。缺乏蛋白质会导 致发育迟缓、生长停滞，甚至影响智力发育。因此，保证充足的蛋白质摄入对儿童和青少年的健康成 长至关重要。
蛋白质与肌肉形成
必需氨基酸是指人体不能自行合成，必须从食物中摄取的氨基酸； 非必需氨基酸则可以由人体自行合成。
蛋白质的分类
根据其来源和组成，蛋白质可分为动物性蛋白质和植物性蛋白质。
蛋白质的结构
01
02
03
一级结构
指蛋白质中氨基酸的排列 顺序，决定了蛋白质的基 本性质。
二级结构
指蛋白质中局部主链的折 叠方式，常见的有α-螺旋、 β-折叠和β-转角等。
03
蛋白质的消化
01
02
03
04
蛋白质的消化始于胃部
在胃中，蛋白质被胃酸和胃蛋 白酶分解为肽和氨基酸
小肠中的胰蛋白酶、糜蛋白酶 和羧基肽酶进一步分解肽，使
其成为更小的肽和氨基酸
这些氨基酸和肽最终被小肠吸 收进入血液
蛋白质的吸收
小肠通过主动转运和被动转运的 方式吸收氨基酸和肽
氨基酸和肽被吸收后进入血液， 随血液循环运送到各个组织器官

实验诊断学PPT蛋白质代谢课件

实验诊断学PPT蛋白质代谢课件

蛋白质代谢紊乱的检测
血清总蛋白及清蛋白降低
肝细胞损害影响总蛋白与清蛋白合成 常见的疾病有 亚急性重症肝炎，慢性中度以上持续性肝炎、肝硬化、 肝癌等。清蛋白含量与有功能的肝细胞数量成正比， 清蛋白持续下降，提示进行性肝细胞坏死，预后不良； 治疗后清蛋白上升，提示肝细胞再生，治疗有效。血 清总蛋白<60g/L或清蛋白<25g/L称为低蛋白血症，常 出现严重水肿及胸腔积液、腹腔积液。
蛋白质代谢紊乱的检测
方法 常用的方法是醋酸纤维薄膜电泳或琼脂糖凝胶 电泳
参考范围 醋酸纤维素膜法 白蛋白：0.62~0.71 α1球蛋白0.03~0.04 α2球蛋白0.06~0.10 β球蛋白0.07~0.11 γ球蛋白0.09~0.18
蛋白质代谢紊乱的检测
临床意义
严重肝病时，血浆纤维蛋白原、凝血酶原等凝血因子 合成减少
肝细胞严重损害时，尿素合成减少，血氨升高，临床 上表现为肝性脑病
蛋白质代谢紊乱的检测
血清总蛋白和清蛋白、球蛋白比值测定
90%以上的血清总蛋白（STP）和全部的血清清蛋白 （ALB）由肝合成，是反映肝功能的重要指标
清蛋白是正常人体血清中的主要蛋白质组成，半衰期 15~19d，属于非急性时相蛋白，肝每天大约合成 120mg/kg，在维持血液胶体渗透压、体内代谢物质转 运及营养等方面起重要作用
蛋白质代谢紊乱的检测
A/G倒置 清蛋白降低和（或）球蛋白增高，用于慢 性肝病、结缔组织病等免疫球蛋白增多性疾病的辅助 诊断
蛋白质代谢紊乱的检测
影响因素 激烈运动后数小时内血清总蛋白可增高 4~8g/L；卧位比直立位时总蛋白浓度低3~5g/L；溶血 标本中每1g/L的血红蛋白可引起总蛋白测定值增加约 3%；含脂质较多的乳糜标本影响检测准确性，需进行 预处理

蛋白质代谢与运动适应的关系

蛋白质代谢与运动适应的关系

蛋白质代谢与运动适应的关系
运动适应主要是指机体在外界环境(自然环境、训练比赛环境)、训练负荷的刺激下所产生的生物学方面的新的动态平衡。

运动适应可以通过蛋白质和氨基酸代谢的相应变化反映出来。

(1)在运动应激状态下，蛋白质代谢的变化主要体现在机体对氨基酸的利用增加，同时在身体适应性方面，体内各种酶蛋白的合成速度加快，而酶含量的增加有利于机体的恢复，物质的合成，免疫力的提高和机体适应能力的提高。

(2)在长期运动状态下，骨骼肌发生两个方面的变化。

一是骨骼肌较之前变得粗壮发达了；一是使骨骼肌的代谢能力加强了。

骨骼肌变得粗壮发达，主要是长期反复的训练使蛋白质的合成增加，这在长时间运动尤其是高阻抗力量训练后更加明显。

同时，运动后蛋白质的合成还可以促进骨骼肌损伤的快速修复。

蛋白质的营养PPT课件

蛋白质对于肌肉的合成和维持至关重要，是力量训练后肌肉恢复和生长的重要物质。
详细描述
肌肉主要由蛋白质构成，蛋白质的摄入对于肌肉的合成和维持非常重要。在进行力量训练时，肌肉会产生微损伤， 蛋白质可以帮助肌肉恢复和生长，促进肌肉力量的增加。缺乏蛋白质会导致肌肉萎缩、力量下降等问题。
蛋白质与疾病预防
总结词
不同食物的氨基酸评分不同，一般来 说，动物蛋白质的氨基酸评分较高， 植物蛋白质的氨基酸评分较低。
氨基酸评分越高，说明食物蛋白质的 氨基酸模式越接近理想模式，其营养 价值越高。
Part
04
蛋白质与健康
蛋白质缺乏与营养不良
总结词
蛋白质缺乏会导致营养不良，影响身体的正常生理功能。
详细描述
蛋白质是人体必需的营养素之一，参与构成身体的组织和器官，包括肌肉、骨 骼、血液、神经等。缺乏蛋白质会导致身体无法正常运转，出现消瘦、贫血、 免疫力下降等症状，严重影响身体健康。
02
在膳食搭配中，应控制脂肪的摄 入量，选择低脂肪的食物和烹饪 方式，避免摄入过多的饱和脂肪 和反式脂肪。
个体差异与膳食搭配
由于个体差异的存在，不同人的营养 需求和消化吸收能力不同，因此膳食 搭配应根据个体差异进行调整。
例如，对于老年人、儿童、孕妇、身 体虚弱的人来说，应根据其特殊的营 养需求和消化吸收能力，选择适合他 们的食物和膳食搭配方式。
蛋白质的摄入量与推荐摄入量
中国居民膳食指南建议，成年人每天摄入蛋白质的量为1.2克/千克体重，其中动物性蛋白质 占40%-50%。
对于生长发育期的儿童和青少年，蛋白质的摄入量应适当增加，以满足生长发育的需要。
对于孕妇和哺乳期妇女，由于胎儿和婴儿的生长发育需要，蛋白质的摄入量也需相应增加。

蛋白质代谢与运动


(二) 影响运动后肌肉蛋白质合成的因素
(1) 运动时细胞受到牵拉变形或多胺含量增 加，促使肌细胞膜通透性增大，进入细胞内 的游离氨基酸数量增加，为合成蛋白质提供 了基本原料。 (2) 在运动后30分钟内肌细胞内ATP、CP迅 速恢复到正常水平。 (3) 肌浆中Ca2’浓度升高，可诱导氧化酶活 性升高。
注：以50%VO2max强度跑台运动3.75小时，n=6 引自伦尼（Rennie），1981
（二）、判断肌肉蛋白质分解代谢的强度 指标
评价运动时体内蛋白质分解代谢的常用指 标是尿素氮；尿中3-甲基组氨酸。内源性 3-甲基组氨酸的来源主要是肌原纤维的肌 动蛋白和肌球蛋白，这些肌纤维进行分解 代谢时释放出3-甲基组氨酸。
第三，运动后3-甲基组氨酸排泄量增多，变 化幅度与运动强度、持续时间和运动与恢复 的相对排泄量变化有关。表7-2揭示，鼠运 动后 12-36小时尿3-甲基组氨酸排泄量明显 增多。图7-2比较鼠运动后3-甲基组氨酸排 泄量，运动强度越大或持续时间越长，则排 泄量增加越多。另外，3-甲基组氨酸的变化， 还受排汗量、膳食运动方式和训练水平等影 响。
（一）葡萄糖-丙氨酸循环的代谢途径
运动时，骨骼肌丙氨酸释放量增加50％— 500％，且与运动强度成正比关系。由肌内 葡萄糖、肌糖原分解生成的丙酮酸，它与氨 基酸之间经转氨基作用生成丙氨酸，以及丙 氨酸在肝内异生为葡萄糖，并回到肌肉中的 代谢过程，称为葡萄糖-丙氨酸循环。
(二)
运动时葡萄糖—丙氨酸循环的生物学意义
运动引起血尿素浓度升高的机理包括以下四方面
(1) 丙氨酸—葡萄糖循环加强。转运进肝脏的 丙氨酸增多，使尿素生成增多； (2) 运动加速肌肉中酶老化，其分解代谢的最 终产物尿素也增多； (3) 长时间激烈运动时，当肌肉能量平衡遭到 破坏、 ATP不能迅速合成时，生成的AMP在肌肉中 脱氨基也会转变为尿素，使血尿素增加； (4) 运动使肾脏缺血时，血尿素廓清速度减慢， 使血尿素潴留。

蛋白质ppt全

氧 19％～24%
氮 13%～19%
硫 0—4％
其他 微 量
一、蛋白质的组成和分类
2、蛋白质的分类
（1）依据蛋白质中必需氨基酸的种类和数量
分类
可以分为完全蛋白质、半完全蛋白质和不完全蛋白质
●完全蛋白质 所含的必需氨基酸种类齐全，数量充
足，彼此比例适当。这一类蛋白质不但可以维持人体
健康，还可以促进生长发育。如乳中的酪蛋白及乳白
因体内蛋白质仍要分解，故易出现氮的负平衡；若摄食蛋
白质的量太大，不仅机体利用不了，甚至反而加重消化器
官及肾脏等的负担。不过，蛋白质的需要量与能量不同，
满足蛋白质的需要和大量摄食蛋白质引起有害作用的量相
差甚大。
第三节 必需氨基酸
一、必需氨基酸与非必需氨基酸
二、必需氨基酸的需要量及需要量模式
三、限制氨基酸
氮平衡对机体的作用
实际上，N平衡不是绝对的。
一天内，进食时N平衡为正；晚上不进食时则N平衡为
负；超过24小时这种波动才比较平稳。
机体在一定限度内对N平衡具有调节作用，健康成人
每日进食蛋白质有所增减时，其体内蛋白质的分解速度及
随尿排出的氮量也随之增减。如进食高蛋白膳食时尿中排
出的氮量增加，反之则减少。但若长期进食低蛋白质膳食，
一般说，蛋白质约占人体全部质量的18％，最
重要的还是其与生命现象有关。蛋白质和核酸
是生命存在的主要形式。
二、建造新组织和修补更新组织
食物蛋白质最重要的作用是供给人体合成蛋白质所需要
的氨基酸。由于碳水化合物和脂肪中只含有碳、氢和氧，
不含氮。因此，蛋白质是人体中惟一的氮的来源。这是碳
水化合物和脂肪不能代替的作用。
葡萄糖有氧氧化所获得的能量为无氧酵解的18倍。这种由

生化蛋白质降解和氨基酸的分解代谢讲课PPT

经胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶作用后 磷酸吡哆醛与酶蛋白是以牢固的共价键形式结合的。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
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氨基酸代谢概况
食物蛋白质
组织
分解
蛋白质
合成
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
氨基酸 代谢库
尿素 氨
α-酮酸
酮体 氧化供能
糖
代谢转变
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
胺类氨基酸的脱氨基作用源自定义指氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸的过程。
脱氨基方式 氧化脱氨基 转氨基作用 联合脱氨基 转氨基和氧化脱氨基偶联 非氧化脱氨基 嘌呤核苷酸循环
第四章 蛋白质代谢与运动
教学目标
1.掌握蛋白质的概念、分子组成和 基本代谢过程，以及运动时蛋白质 氨基酸代谢变化的一般规律；
2.理解蛋白质结构与功能的辩证关系； 3.了解运动与蛋白质代谢和氨基酸代
谢的适应； 4.学会运用本章所学知识分析运动实践 中有关运动因素与蛋白质代谢变化的关系.
第一节 蛋白质概述
第三节 运动时蛋白质的代谢
氨的转运
1. 丙氨酸-葡萄糖循环
• 生理意义 ① 肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。 ② 肝为肌肉提供葡萄糖。
• 反应过程
肌肉
肌肉 葡 蛋白质 萄
糖
氨基酸 NH3 谷氨酸
糖 酵 解 途 径
丙酮酸
丙 氨 α-酮戊 酸 二酸
血液
葡 萄 糖
丙 氨 酸
肝
葡萄糖 尿素
糖 异 生
丙酮酸
尿素循环
NH3 谷氨酸
分类Ⅱ ： 酶、调节蛋白、结构蛋白、转运蛋白等等；
分类Ⅲ
纤维状蛋白质（一般不溶于水。典型的有：胶原蛋白、弹性蛋白、 角蛋白、丝蛋白、肌球蛋白等）
球状蛋白质（可溶性好。典型的有：胞质酶类等）
膜蛋白（与细胞的膜系统结合而存在）
（三）蛋白质的功能
1.机体最主要的结构成分 2.承担多种重要的生理功能 3.机体能源物质之一
一、蛋白质的概念与功能
蛋白质：是指含氮的 一类有机化合物，是 由氨基酸组成的高分 子有机化合物。
蛋白质的化学组成：碳（50%）、氢（7%）、氧（23%）、氮（16%）、 硫（0-3%）、其它元素微量；蛋白质的平均含氮量为16%。
（二）蛋白质分类
分类Ⅰ
单纯蛋白质（如清蛋白、球蛋白、组蛋白、谷蛋白、硬蛋白等） 结合蛋白质（如糖蛋白、脂蛋白、核蛋白、金属蛋白、黄素蛋白等）
丙氨酸 α-酮戊二酸
丙氨酸-葡萄糖循环
高血氨症和氨中毒
血氨浓度↑
高血氨症
常见原因：肝功能严重损害、尿素合成的酶缺陷
肝昏迷氨中毒的机理：
肝损害 解氨毒↓
血液 脑组 织
NH3＋α- 酮戊二酸
血NH3↑
血脑屏障
NH3
Glu
Gln
ATP↓
脑功能障碍
（三）酮酸代谢
（1）氧化供能 （2）经氨基化生成非必需氨基酸 （3）转变为糖和脂质及其代谢物
2. 血氨的去路
① 在肝内合成尿素，这是最主要的去路 ② 合成非必需氨基酸及其它含氮化合物 ③ 合成谷氨酰胺
谷氨酰胺合成酶
谷氨酸 + NH3
谷氨酰胺
ATP
ADP+Pi
④ 肾小管泌氨
分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出。
氨的排泄：
在肾脏以铵盐形式排出； 在肝脏中经过尿素循环合成尿素，随尿排出(主要在肝细胞的线粒 体及胞液中)。
体内蛋白质更新的意义：
1. 某些调节蛋白质的转换速度可以直接影响代谢 过程与生理功能。 2. 某些异常或损伤的蛋白质也必须通过更新而被 清除。
氨基酸代谢库
食物蛋白经消化吸收 的氨基酸（外源性氨 基酸）与体内组织蛋 白降解产生的氨基酸 （内源性氨基酸） 混在一起，分布于体 内各处参与代谢，称 为氨基酸代谢库。
二、蛋白质的分子组成
（一）蛋白质的基本组成——氨基酸
（二）蛋白质的分子组成与结构
三、蛋白质的结构与功能
第二节 蛋白质和氨基酸 的代谢过程
氮平衡 ＝摄取之氮 － 排泄之氮 (粪便、尿、汗…)
由于氮是蛋白质特有的元素， 因此追踪氮的摄取和排泄， 可以反映蛋白质的利用状况。
负氮平衡：蛋白质摄入＜蛋白质消耗 平衡：蛋白质摄入＝蛋白质消耗
② 嘌呤核苷酸循环
联合脱氨基作用:所谓联合脱氨基，是指氨基酸的转氨基作用和氧
化脱氨基作用的联合，其过程是氨基酸首先与α－酮戊二酸在转氨酶催化 下生成相应的α－酮酸和谷氨酸，谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶作用下生成α－ 酮戊二酸和氨，α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用。(可逆反应)
氨的代谢
• 氨是机体正常代谢产物，具有毒性。 • 体内的氨主要在肝合成尿素而解毒。 •正常人血氨浓度一般不超过 0.6μmol/L。
正氮平衡：蛋白质摄入＞蛋白质消耗
生理需要量
成人每日最低蛋白质需要量为30～50g，我国营养学会推荐成 人每日蛋白质需要量为80g。
蛋白质的营养价值
①必需氨基酸: 指体内需要而又不能自身合成，必须由食物 供给的氨基酸。包括赖、色、苯丙、蛋、苏、亮、异亮及 缬氨酸
假
设
甲硫(蛋) 色
来写一 两 本书 赖 缬 异亮 亮 苯丙 苏
氨基酸分解代谢的基本过程
谷氨酸
氧化脱氨基作用： 是指在酶的催化下氨基酸在氧化脱氢的同时脱去氨基的过程
alphaalpha-
转 看 程 指
成。 的
氨 是 转 是
氨氨 一 基基 种
基 酸 作 氨
的用 基
作 氨 是 酸
基氨 与基
用 酸
脱氨 氨基 酮基 转 酸作 移 的用 到 酮的 一 基一 种 进种 行途 了径 交。 酮 换其 酸 。实 上 可的 以过
alpha-
转氨基作用的生理意义
转氨基作用不仅是体内多数氨基酸 脱氨基的重要方式，也是机体合成非 必需氨基酸的重要途径。
•通过此种方式并未产生游离的氨。
联合脱氨基作用
1. 定义 由两种（以上）酶的联合催化作用
使氨基酸的α-氨基脱下并产生游离氨的 过程称为联合脱氨基作用。
2. 类型
① 转氨基偶联氧化脱氨基作用
一、血氨的来源与去路
1. 血氨的来源
① 氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源,
胺类的分解也可以产生氨
RCH2NH2
胺氧化酶
RCHO + NH3
② 肠道吸收的氨
氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨
尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨
③ 肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺
谷氨酰胺 谷氨酰胺酶 谷氨酸 + NH3
•其余12种氨基酸体内可以合成，称非必需氨基酸。
②蛋白质的营养价值
蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、 种类、量质比。
③蛋白质的互补作用
指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨 基酸可以互相补充而提高营养价值。
如： 谷类：色氨酸多，赖氨酸少 豆类：色氨酸少，赖氨酸多
氨基酸的一般代谢
一、体内蛋白质的转换更新