执业医师生物化学讲义0701
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《医学生物化学》课件汇报人:日期:contents •生物化学概述•蛋白质的结构与功能•核酸的结构与功能•酶的结构与功能•糖类的结构与功能•脂类的结构与功能•维生素和矿物质的结构与功能目录生物化学概述01CATALOGUE生物化学的定义它涉及生命现象的分子水平和细胞水平,为理解生物体的基本生命活动和疾病的发生机制提供了基础。
生物化学是医学专业的重要基础课程之一,为后续的医学专业课程如药理学、病理学等提供了必要的基础。
生物化学是一门研究生物体分子结构与功能、物质代谢与调控以及遗传信息传递与表达的学科。
生物化学的发展可以追溯到19世纪末,当时科学家开始研究生物体中的化学物质和它们的作用。
20世纪初,许多重要的生物化学发现和理论不断涌现,如蛋白质的氨基酸组成、DNA的双螺旋结构等。
近年来,随着分子生物学和遗传学等学科的发展,生物化学的研究领域不断扩大,涉及到的主题包括基因表达调控、蛋白质修饰与降解、细胞信号转导等。
生物化学的发展历程生物化学的研究内容01生物化学研究的主要内容包括02蛋白质的结构与功能:研究蛋白质的氨基酸组成、三维结构及其与功能的关联。
03酶的作用与调控:探讨酶的结构、催化机制及代谢调控。
04糖类、脂质和维生素代谢:研究这些物质的代谢途径、调控机制及与疾病的关系。
05核酸代谢与基因表达:探讨DNA复制、转录、翻译的过程及调控机制。
06细胞信号转导:研究细胞内信号转导途径及其在生理和病理过程中的作用。
蛋白质的结构与功能02CATALOGUE氨基酸肽键肽链的盘曲结构氨基酸通过肽键连接形成肽链。
多肽链形成后,会进一步盘曲形成特定的空间构象。
0302 01蛋白质的基本构成单位,由氨基、羧基、侧链组成。
肽链局部区域的构象,主要有α-螺旋、β-折叠、γ-转角等。
二级结构整条肽链全部氨基酸残基的相对空间位置,主要通过疏水相互作用和氢键维系。
三级结构由二硫键、离子键和氢键等形成的肽链之间的相互作用。
四级结构许多酶是蛋白质,能催化生物体内的化学反应。
脂类代谢分类:脂类是脂肪和类脂的总称。
脂肪:三脂酰甘油也称为甘油三酯。
类脂主要包括胆固醇及其酯、磷脂及糖脂等。
脂肪酸是脂类中的重要组成成分。
脂类的生理功能储能和氧化供能;结构成分类脂:胆固醇,磷脂——构成生物膜的重要组分;生物活性物质胆固醇——肾上腺皮质激素、VD、性激素、胆汁酸;必需脂肪酸:亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。
甘油三酯的合成代谢合成部位肝脏(最强)、脂肪组织、小肠粘膜。
合成原料甘油和脂酸主要来自于葡萄糖代谢,CM中的FFA(来自食物脂肪)。
合成基本过程甘油一酯途径(小肠粘膜细胞),甘油二酯途径(肝、脂肪细胞)。
甘油三酯的分解代谢脂肪的动员定义储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
关键酶激素敏感性脂肪酶。
脂酸的β-氧化1.脂酸的活化脂酰 CoA 的生成(胞液)。
2.转移:脂酰CoA进入线粒体肉毒碱脂酰转移酶Ⅰ:关键酶。
3.脂肪酸的β氧化(线粒体)步骤:脱氢、加水、再脱氢、硫解。
酮体的生成和利用酮体是乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮的总称。
是脂肪酸在肝内分解氧化的特有的中间产物,是肝脏输出能源物质的一种形式,供肝外组织利用。
原料:乙酰辅酶A 关键酶:HMGCoA合酶代谢定位:生成:肝细胞线粒体。
利用:肝外组织(心、肾、脑、骨骼肌等)线粒体丙酮随尿排出。
肝内生成肝外用酮症与酮症酸中毒:长期饥饿和糖尿病时,脂肪动员加强,酮体生成增多。
当肝内产生酮体超过肝外组织氧化酮体的能力时,血中酮体蓄积,称为酮血症,尿中有酮体排出,称酮尿症,二者统称为酮症。
酮症导致的代谢性酸中毒,称酮症酸中毒。
酮体生成的生理意义酮体是肝脏输出能源的一种形式。
通过血脑屏障,是脑组织的重要能源。
酮体利用的增加可减少糖的利用。
维持血糖水平恒定,节省蛋白质的消耗。
胆固醇代谢胆固醇的合成部位组织定位:除成年动物脑组织及成熟红细胞,肝、小肠为主。
细胞定位:胞液、内质网。
关键酶:HMG-CoA还原酶原料:乙酰CoA通过柠檬酸-丙酮酸循环出线粒体。
临床执业医师考试大纲复习生物化学名师辅导讲义
第一篇
第1章
考纲要求
①氨基酸与多肽:氨基酸的结构与分类,肽键与肽链。
②蛋白质的结构:一级结构概念,二级结构(α-螺旋),三级和四级结构概念。
③蛋白质结构与功能的关系:蛋白质一级结构与功能的关系,蛋白质高级结构与功能的关系。
④蛋白质的理化性质:蛋白质变性。
复习要点
1.氨基酸的结构与分类组成人体蛋白质的氨基酸有20种,可分为①②③④⑤5类(见下表)。
2.肽键与肽链
(1)肽键肽或蛋白质多肽链中
(2)肽
(3)寡肽由10
(4)多肽由10
(5)肽单元参与肽键组成的6个原子(Cα1、C、O、N、H和C α2)位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6个原子构成肽单元。
其中,肽键的键长为0.132nm,介于C—N的单键长(0.149nm)和双键长(0.127nm)之间,所以有一定程度双键性能,不能自由旋转。
而Cα分别与N和CO相连
的键都是典型的单键,可以自由旋转。
正是由于肽单元上Cα原子所连的两个单键可以自由旋转,决定了两个相邻肽单元平面的相对空间位置。
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第四节糖代谢一、糖酵解1、三个阶段:葡萄糖——3磷酸甘油醛,消耗ATP;3磷酸甘油醛——丙酮酸,生成ATP;丙酮酸——乳酸(脱氢过程由3-磷酸甘油醛脱氢酶催化;葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖,由己糖激酶催化,不可逆;6-磷酸果糖转变成1,6双磷酸果糖,由6-磷酸果糖激酶催化,不可逆;1,3二磷酸甘油醛氧化为1,3二磷酸甘油酸,生成1分子ATP;磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸,由丙酮酸激酶催化,有ATP生成,不可逆;2,6双磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶最强的变构激活剂。
)2、糖酵解的3个关键酶(限速酶):己糖激酶、6磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。
二、糖有氧氧化1、三羧酸循环(1)生理意义:产生能量,而不是产生物质,整个反应过程中草酰乙酸、柠檬酸量不变。
(2)关键酶:柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶(两柠檬一个酮)(3)6个关键物质:“一琥柠住草苹”(乙酰CoA、琥珀酸、柠檬酸、α—酮戊二酸、草酰乙酸、苹果酸)(4)发生部位:线粒体,为不可逆反应。
2、底物水平磷酸化:“两酸变一酸”,最终产物为琥珀酸。
3、生成物质:(1)1分子葡萄糖有氧氧化生成30或32个ATP;(2)1分子丙酮酸有氧氧化生成15个ATP;(3)三羧酸循环一周4次脱氢生成10个ATP、1份FADH、2份CO2、3份NADH;(4)除了琥珀酸脱氢酶辅酶是FAD,其余都是NAD。
三、糖原的合成与分解1、糖原分解首先生成1-磷酸葡萄糖,再转变为6-磷酸葡萄糖,6-磷酸葡萄糖只存在于肝和肾。
2、糖原分解的限速酶是磷酸化酶。
四、糖异生1、糖异生的原料:氨基酸、乳酸、丙酮酸、甘油(“丙乳氨甘”)2、糖异生的关键酶:葡萄糖-6-磷酸酶。
3、糖异生的生理意义:利于乳酸的利用。
医学生物化学ppt课件•生物化学概述•蛋白质结构与功能•酶学基础与应用•糖代谢与疾病关系•脂类代谢与疾病关系•基因表达调控与疾病关系目录CONTENTS01生物化学概述生物化学定义与研究对象生物化学定义研究生物体内化学分子与化学反应的科学,探讨生命现象的化学本质。
研究对象生物大分子(蛋白质、核酸、多糖等)及其相互作用;生物小分子(氨基酸、脂肪酸、糖类等)及其代谢;生物体内的信号传导、基因表达调控等。
生物化学发展历史及现状发展历史从19世纪末到20世纪初,生物化学逐渐从生理学和化学中独立出来,成为一门独立的学科。
随着分子生物学的兴起,生物化学在揭示生命本质方面取得了重大突破。
现状生物化学已经成为生命科学领域的重要分支,与分子生物学、遗传学、细胞生物学等学科相互渗透,共同推动生命科学的发展。
疾病诊断药物研发营养与健康医学基础研究生物化学在医学领域重要性生物化学方法可用于检测生物标志物,辅助疾病的诊断和治疗。
研究食物中的营养成分及其在体内代谢过程,为营养学提供科学依据,指导人们合理膳食。
基于生物化学原理,设计和开发针对特定靶点的药物,提高治疗效果和降低副作用。
揭示生命现象的本质和规律,为医学提供理论支持和技术手段。
02蛋白质结构与功能氨基酸组成与分类组成蛋白质由20种基本氨基酸组成,每种氨基酸都含有一个氨基和一个羧基,连接在同一个碳原子上。
分类根据侧链R基团的性质,氨基酸可分为脂肪族、芳香族和杂环族三类。
蛋白质一级结构特点定义蛋白质一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序,包括二硫键位置。
特点蛋白质一级结构具有多样性,由基因决定;氨基酸序列决定蛋白质的生物活性。
指蛋白质分子中局部主链的空间构象,主要形式有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
二级结构对蛋白质的稳定性、活性和功能具有重要作用。
指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即整条肽链每一原子的相对空间位置。
三级结构的形成和稳定主要靠疏水键、盐键、氢键和范德华力等维持。
临床执业医师考试生物化学知识点2017临床执业医师考试生物化学知识点生物化学(biochemistry)这一名词的出现大约在19世纪末、20世纪初,但它的起源可追溯得更远,其早期的历史是生理学和化学的早期历史的一部分。
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遗传信息的传递【考纲要求】1.遗传信息传递概述:①中心法则。
2. DNA的生物合成:①DNA的生物合成的概念;②DNA的复制;③反转录;④DNA的.修复类型。
3.RNA的生物合成:①RNA的生物合成的概念;②转录体系的组成及转录过程;③转录后加工过程。
4.蛋白质的生物合成:①蛋白质生物合成的概念;②蛋白质生物合成体系;③蛋白质合成与医学的关系。
【考点纵览】1. DNA的复制是半保留复制。
2.新链生成方向是从5′→3′。
3.反转录合成的DNA链称为互补DNA(cDNA)。
4.DNA损伤修复有多种方式,如切除修复、重组修复和SOS修复。
5.转录是一种不对称性转录。
6.模板链并非永远在一条单链上。
7. RNA的合成方向也是从5′→3′。
8. mRNA加工过程包括:①剪内含子连外显子;②5′末端加“帽”;③3′末端加“尾”;④碱基修饰。
9.tRNA加工过程包括:①剪切;②3′末端加CCA-OH;③碱基修饰。
10.起始密码子:AUG;终止密码子:UAA、UAG、UGA。
11.tRNA分子结构中有反密码子,与mRAN上的密码子互补。
基因表达调控【考纲要求】1.基因表达调控概述:①基因表达的概念及基因调控的意义;②基因表达的时空性;③基因的组成性表达、诱导与阻遏;④基因表达的多级调控;⑤基因表达调控基本要素。
2.基因表达调控基本原理:①原核基因表达调控(乳糖操纵子);②真核基因表达调控(顺式作用原件、反式作用因子)。
【考点纵览】1.基因表达就是指基因转录和翻译的过程。
2.基因表达调控是在多级水平上进行的,其中转录起始(转录激活)是基本控制点。
生物化学执业医师考试考点(一)生物化学执业医师考试一、生物化学基本概念•生物分子的结构与性质•生物分子的功能与相互作用•代谢与能量转化•酶与酶促反应•基因与蛋白质合成二、碳水化合物与脂类代谢1. 碳水化合物代谢•糖类的分类与功能•糖的吸收、运输和利用•糖酵解与糖异生•糖原代谢与糖尿病•糖脂质代谢异常与疾病2. 脂类代谢•脂类的分类与结构•脂质的合成、降解和利用•脂质与心脑血管疾病•肝脏与胆汁酸代谢•脂溶性维生素与疾病三、氨基酸与蛋白质代谢1. 氨基酸代谢•氨基酸的分类与结构•氨基酸的吸收、运输和利用•氨基酸代谢异常与疾病•氨基酸衍生物与疾病2. 蛋白质代谢•蛋白质的结构与功能•蛋白质的合成、降解和利用•蛋白质质量控制与疾病•蛋白质的修饰与调控四、核酸与基因表达•DNA与RNA的结构与功能•DNA复制与细胞分裂•转录与翻译•基因调控与疾病•基因工程与生物技术应用五、细胞信号与细胞通讯•细胞膜结构与功能•细胞信号传导的机制•细胞周期与细胞分化•癌症与细胞信号异常六、免疫与免疫调节•免疫的基本概念与免疫应答•免疫细胞与淋巴器官•免疫球蛋白与抗体工程•免疫调节与自身免疫病七、遗传与遗传病•遗传、突变与种群遗传学•染色体和基因的结构与功能•遗传病的类型与诊断•基因治疗与遗传咨询八、药物与药物代谢•药物的分类与作用机制•药物代谢动力学与动力学学•药物的药代动力学与剂量•药物相互作用与药物毒理学以上是生物化学执业医师考试的主要考点和详解,掌握了这些知识,可以更好地应对考试。
祝你考试顺利!。
第七节氨基酸代谢
考试大纲及考分预测
氨基酸转氨基及脱氨基过程。
尿素的生成。
一碳单位的来源,生理功能。
蛋白质的生理功能及营养作用
(一)氨基酸和蛋白质的生理功能
1.氨基酸:①组成蛋白质的基本组成单位②生物合成的原料③转变为糖和脂肪供能。
2.蛋白质:①生命的物质基础②维持细胞、组织的生长、更新、修补③参与多种重要的生理活动④氧化供能。
(二)营养必需氨基酸概念和种类
1.概念:人体不能合成,必须由食物供应的氨基酸,称为营养必需氨基酸。
2.种类:苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸(甲硫氨酸)、缬氨酸、色氨酸和赖氨酸。
记忆方法:苏亮亮笨蛋且色赖。
(三)氮平衡
蛋白质在肠道的消化、吸收及腐败作用
氨基酸的一般代谢
(一)转氨基作用
(二)脱氨基作用
(三)α-酮酸的代谢
(一)转氨基作用
1.概念:氨基酸脱去氨基生成相应的α-酮酸的过程。
2.反应式
3.转氨酶
转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛(VitB6)
血清转氨酶的活性,可作为临床上疾病的诊断或预后的指标(肝细胞破裂)通过此方式并未产生游离的氨。
(二)脱氨基作用
1.氧化脱氨基
2.联合脱氨基
(1)定义:两种脱氨基方式的联合作用,使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。
是体内最主要的脱氨基方式。
(2)类型:
1)转氨基偶联氧化脱氨基作用(体内合成非必需氨基酸的主要方式)
2)转氨基偶联嘌呤核苷酸循环(主要在肌肉组织进行。
)
(三)α-酮酸的代谢
常考氨基酸小结
酸性氨基酸天冬氨酸、谷氨酸冬天的谷子是酸的
碱性氨基酸赖氨酸、精氨酸、组氨酸捡来精读
必需氨基酸苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨
酸(甲硫氨酸)、缬氨酸、色氨酸和赖氨酸。
苏亮亮笨蛋且色赖
生酮氨基酸亮氨酸、赖氨酸同样来
生糖兼生酮氨基酸异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、苏氨
酸
一本落色书
含羟基(OH-H)的氨基酸苏氨酸、丝氨酸、酪氨酸苏州丝绸具有江南水乡的烙印
含酰胺基(-CONH-)的氨基酸谷氨酰胺和天冬酰胺
含琉基(-SH )的氨基酸半胱氨酸臭鸡蛋
含氨基(-NH2 )的氨基酸赖氨酸、精氨酸、组氨酸碱性氨基酸
氨的代谢
(一)体内氨的来源
(二)氨的转运
(三)氨的去路
氨有两个去路分别是合成非必需氨基酸及合成尿素。
尿素的生成
1.生成过程:尿素生成的过程称为鸟氨酸循环又称尿素循环。
2.生成部位:主要在肝细胞的线粒体及胞液中。
3.关键酶:氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(CPS-Ⅰ)。
4.耗能:合成1分子的尿素消耗3个ATP。
5.中间产物:鸟氨酸、瓜氨酸和精氨酸。
(小鸟呱呱叫,很精灵。
)
个别氨基酸的代谢
(一)氨基酸的脱羧基作用
(二)一碳单位的代谢
1.概念:某些氨基酸分解代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团,称为一碳单位。
2.载体:四氢叶酸(FH4)
3.来源:甘氨酸、组氨酸、色氨酸及丝氨酸
4.生理功能:
1)合成嘌呤及嘧啶的原料
2)将氨基酸与核酸代谢密切联系起来
5.记忆:施(丝)舍(色)一根竹(组)竿(甘),让他去参加五四(四氢)运动。
(三)苯丙氨酸和酪氨酸的代谢
1.酪氨酸由苯丙氨酸转变而来。
2.酪氨酸可转变为黑色素和多巴胺。
3.人体缺乏酪氨酸酶,黑色素合成障碍称为白化病
4.苯丙氨酸羟化酶缺陷,苯丙氨酸不能正常转变为酪氨酸,苯丙氨酸经转氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等,并从尿中排出的一种遗传代谢病叫苯酮酸尿症
5.多巴胺生成↓→帕金森病。
【例题】
一碳单位代谢过程中的辅酶是()
A.叶酸
B.二氢叶酸
C.四氢叶酸
D.NADPH
E.NADH
『正确答案』C
『答案解析』施(丝)舍(色)一根竹(组)竿(甘),让他去参加五四(四氢)运动。