肌动蛋白(Actin)动力学调节机制

Actin(细肌丝)&myosin(粗肌丝)的相对滑动actin附着到myosin头部(ATPase,— myosin on a prehydrolysis ATP state unbound to actin), 结合后引起myosin头部弯曲, 同时水解ATP→ADP+Pi+能量,产生一获能的myosin头部(an ADP-Pi-myosin state bound to actin), 发生旋转(pivot), 在依赖Ca2+条件下, 头部结合在相邻的另一个新的actin亚基上↓在Pi, ADP相继释放过程中, myosin头部又发生构象变化, 拉动肌动蛋白纤维, 使肌动蛋白纤维细丝与myosin发生相对滑动。

The coupling of ATP hydrolysis to movement of myosin along an actin filament肌球蛋白与肌动蛋白的相对滑动与ATP水解相偶联的过程。

肌肉收缩—骨骼肌细胞的收缩单位: 肌原纤维(myofibrils)①粗肌丝-肌球蛋白②细肌丝-肌动蛋白(主)+原肌球蛋白+肌钙蛋白来自脊髓运动神经元的神经冲动↓轴突传递肌肉细胞膜去极化(动作电位产生)↓T-小管肌质网: 肌细胞中特化的光面内质网(钙库)肌质网去极化释放Ca2+至肌浆中↓Ca2+/肌钙蛋白Tn-C结合引起构象变化?actin与Tn I脱离, 变成应力状态; Tn T使原肌球蛋白(Tm)移到actin蛋白螺旋沟深处, 消除actin&myosin结合的障碍(原肌球蛋白Tm位移) ↓Actin/myosin相对滑动:水解ATP, 化学能转化为机械能; If Ca2+ still 存在继续下一个循环, myosin沿肌动蛋白细丝滑动↓Ca2+回收:神经冲动一经停止, 肌质网主动运输回收Ca2+, 收缩周期停止。

肌肉收缩的分子机理和调控机制肌肉收缩一直是人们深入研究过的话题，肌肉收缩的能力使得我们能够进行运动，行走，呼吸等一系列生理活动，因此，了解肌肉收缩的分子机理和调控机制具有很高的重要性。

本文将从肌肉收缩的基本原理，肌肉收缩的分子机理以及肌肉收缩的调控机制这三个方面论述。

一、肌肉收缩的基本原理肌肉收缩是由神经系统控制的，在肌肉内的神经末梢释放神经递质——乙酰胆碱（ACh），ACh与肌肉肌纤维上的神经肌接头（NMJ，neuromuscular junction）结合，引起肌肉膜上蛋白质的复杂反应，造成电信号的释放。

这个信号放大了，进入肌肉肌纤维肌小管（T管），并绕过细胞膜，对细胞内肌浆网（SR，sarcoplasmic reticulum）内的离子通道产生影响，导致钙离子（Ca2+）排放到细胞质中。

这种范围的钙离子释放通过启动肌肉细胞内线粒体内的ATP生产，从而导致肌肉收缩。

二、肌肉收缩的分子机理肌肉收缩的分子机理是由精细的肌肉蛋白质相互作用所决定。

肌肉蛋白由三种成分组成：肌动蛋白（actin）、肌球蛋白（myosin）和腺苷酸三磷酸（ATP）。

肌动蛋白形成肌原纤维的细线，肌球蛋白则是粗线。

Myosin分子的头部由ATP酶、ATP结合位点和与肌动蛋白相互作用的M线组成。

当钙离子浓度增加时，钙离子与肌钙蛋白结合引发conformational change（构象变化），致使M线振动，导致ATP附加于肌球蛋白头部释放，该过程释放了一些能量用于运动。

然后，肌动蛋白头部与肌球蛋白相互作用，这会将肌动蛋白向粗线移动，并延长Actin的基辅线。

接着，ATP加速与肌肉角蛋白头的连接并导致肌球蛋白的头部解离。

这个过程被称为“横桥周期”，它是肌肉收缩的基本单位。

G-actin在钙离子存在情形下结合到TnI-TnT-TnC复合物中以形成激活的肌动蛋白，这是肌肉收缩的机制。

三、肌肉收缩的调控机制肌肉收缩的调控受神经和荷尔蒙系统的影响。

肌动蛋白基因（Actin）对动物肌肉发育和肉质品质影响的研究作者：刘凤祥来源：《科技创新导报》2017年第13期摘要：随着人们生活质量的提高，人们对肉质质量的要求越来越高。

而动物肌肉发育需要成肌细胞的增值和分化生肌决定因子，这些因子主要通过调控肌动蛋白（actin）基因发挥作用。

大量研究发现肌动蛋白基因与肌纤维发育、肌肉色泽、肉质嫩度等方面存在一定的关系。

该文就近几年国内外有关肌动蛋白基因（actin）对动物肌肉发育和肉品质影响的研究作了综述。

关键词：肌动蛋白肌肉发育肉品质中图分类号：S682.29 文献标识码：A 文章编号：1674-098X（2017）05（a）-0233-02动物肌肉始终是我国居民肉食品的主要来源，在国民生活中占有重要地位。

而动物肌肉发育和肉品质与肌动蛋白基因息息相关。

因此，研究肌动蛋白基因在动物肌肉组织中的表达有一定的意义。

肌动蛋白（actin）在真核生物中广泛存在，在肌细胞中和非肌细胞的细胞质及细胞核内均有发现，是构成肌小节和细胞骨架的主要成分。

单体肌动蛋白为球蛋白，在溶液中可自聚合成具有活性的双螺旋肌动蛋白丝，普遍由375～377个氨基酸残基组成，并且是由一个大的、高度保守的基因编码。

分子质量约为42 000。

肌动蛋白有单体形式和多聚体形式两大类。

它的单体由一条多肽链形成的哑铃形状分子，又称球状肌动蛋白形状与花生果相似。

直径约5.5 nm，分子质量为43 000。

它的多聚体构成肌动蛋白丝，称为纤维状肌动蛋白。

目前已报道了动物有3种肌动蛋白异构体：α肌动蛋白（横纹肌型、心肌型、血管平滑肌型）、β肌动蛋白（细胞质型）、γ肌动蛋白（细胞质型、肠平滑肌型）。

肌动蛋白具有细胞分裂，染色体运动，细胞器的运动，细胞活化，细胞质流等所涉及的真核细胞的几乎所有的生理过程的重要的生理功能。

肌动蛋白十分保守，各种生物体之间的氨基酸序列的同一性（Identity）高达70%以上甚至到100%。

肌原纤维蛋白结构肌原纤维蛋白（Myofibrillar Protein）是肌肉组织中的重要组成部分，对于肌肉的收缩功能和结构稳定性起着至关重要的作用。

肌原纤维蛋白主要包括肌动蛋白（Actin）和肌球蛋白（Myosin），它们共同构成了肌肉的基本功能单位——肌原纤维。

了解肌原纤维蛋白的结构有助于深入理解肌肉的生理机制及其在运动和疾病中的作用。

1. 肌动蛋白的结构肌动蛋白是肌原纤维中最重要的蛋白质之一，它负责形成肌肉的细丝结构。

肌动蛋白分子由两条相互缠绕的链状多肽组成，这些链条形成了一个双螺旋结构。

每条链由多个肌动蛋白亚单位（G肌动蛋白）通过聚合形成（F肌动蛋白），最终构成细丝状的结构。

肌动蛋白分子上有多个结合位点，能够与肌球蛋白结合，参与肌肉的收缩过程。

肌动蛋白的聚合状态可以调节其与肌球蛋白的相互作用，从而影响肌肉的收缩功能。

肌动蛋白的主要功能是提供肌肉收缩的基础框架，并与肌球蛋白共同作用，肌肉的机械力量。

2. 肌球蛋白的结构肌球蛋白是肌原纤维中另一种关键的蛋白质，它的主要功能是肌肉的收缩力量。

肌球蛋白分子具有一个长杆状的结构和一个能够形成球状头部的构造。

每个肌球蛋白分子由两条重链和两条轻链构成，重链通过螺旋结构形成长杆，而轻链则形成球状头部。

肌球蛋白的头部具有ATP酶活性，可以将ATP水解为ADP和无机磷酸，从而释放能量。

这个过程为肌肉收缩提供了所需的动力。

肌球蛋白的头部能够与肌动蛋白的结合位点结合，并通过构造的改变推动肌动蛋白纤维滑动，从而实现肌肉的收缩。

3. 肌原纤维的重复单元：肌节肌原纤维的结构可以细分为重复单元——肌节。

每个肌节由两个相邻的Z线（或Z盘）之间的区域组成。

肌节是肌肉收缩的基本功能单位。

每个肌节中包含两种主要的蛋白质纤维：粗纤维（由肌球蛋白构成）和细纤维（由肌动蛋白构成）。

在肌节的中央区域，粗纤维与细纤维相互交织，形成一个交错的结构。

肌节的结构特点包括明带（I带）、暗带（A带）和H带。

细胞肌动蛋白骨架的功能与调节机制细胞是生命的基本单位，细胞的许多生理过程依赖于细胞内的肌动蛋白骨架。

肌动蛋白骨架是由肌动蛋白、肌球蛋白等多种蛋白质组成的细胞骨架，它在细胞运动、细胞形态维持、细胞分裂等生理过程中发挥着极为重要的作用。

本文将从肌动蛋白骨架的组成与结构、功能、调节机制等方面进行阐述。

一、肌动蛋白骨架的组成与结构肌动蛋白骨架主要由肌动蛋白和肌球蛋白组成，不同类型的细胞所含肌动蛋白和肌球蛋白的数量和比例不同。

肌动蛋白是肌动蛋白骨架中最主要的成分，它是一种能够与ATP结合并产生力学运动的蛋白质分子。

肌球蛋白则是肌动蛋白的调节蛋白，它能够与肌动蛋白发生反应，并通过调节肌动蛋白结构的变化来控制肌动蛋白的功能。

肌动蛋白和肌球蛋白分别由多个亚型组成。

在肌动蛋白中，主要有α肌动蛋白、β肌动蛋白和γ肌动蛋白三种亚型；在肌球蛋白中，也存在多种不同的亚型。

这些亚型在不同类型的细胞中的含量和比例都不同，它们之间的结构和功能也存在一定的差异。

肌动蛋白骨架的结构是由肌动蛋白和肌球蛋白形成的纺锤状微丝网结构。

在细胞中，肌动蛋白骨架主要分布在细胞周边和细胞中央的细胞分裂区域，起到维护细胞形态、支撑细胞膜、传递力量等作用。

二、肌动蛋白骨架的功能肌动蛋白骨架在细胞生理过程中发挥着多种重要的功能。

主要包括：1. 细胞运动：肌动蛋白骨架通过强烈的收缩和运动能够推动细胞自身或与其他细胞之间进行运动。

2. 细胞分裂：肌动蛋白骨架在细胞分裂的过程中扮演着重要的角色，它能够形成肌动蛋白环，利用收缩作用推动细胞进行分裂。

3. 维持细胞形态：肌动蛋白骨架能够通过对细胞膜的支撑和变形来维持细胞的形态和结构稳定。

4. 细胞黏附和迁移：肌动蛋白骨架作为细胞骨架的重要组成部分，能够促进细胞的黏附和迁移。

三、肌动蛋白骨架的调节机制肌动蛋白骨架发挥功能的调节机制十分复杂，涉及到多种不同的调节蛋白和信号通路。

目前已知的肌动蛋白骨架调节机制有：1. 肌球蛋白：肌球蛋白是一种能够与肌动蛋白结合的蛋白质，它能够改变肌动蛋白的构象，从而影响肌动蛋白的功能。

细胞骨架在花粉管生长中作用机制研究进展作者：周利明房玮来源：《农家科技下旬刊》2018年第03期摘要：花粉萌发及其后续的生长是植物细胞发育学领域的热点问题，授粉完成后，花粉与柱头进行相互识别，并始萌发形成花粉管，随后穿过花柱到达子房，释放精细胞后完成双受精过程。

花粉管极性生长是一个复杂的动力学过程，植物细胞骨架在花粉管生长过程中发挥着不可替代的作用。

本文就近年来国内外有关花粉管的结构，细胞骨架的组成及作用机制研究进展进行综述。

关键词：细胞骨架；花粉萌发；花粉管；极性生长花粉萌发及花粉管的生长是高等植物有性生殖过程中的一个重要环节。

花粉着落到亲和柱头上后，萌发并长出花粉管，穿过花柱间隙进入胚珠，随后花粉顶端爆裂释放出精核与卵细胞和中央细胞结合，实现双受精作用。

花粉管的生长直接影响到高等植物受精状况，因此植物有性生殖领域的研究重点。

花粉管的极性生长包含若干反应历程，包括细胞间识别、细胞骨架动态与囊泡转运等。

对于细胞骨架而言，其重要组成是微丝和微管，在多类型植物细胞中广泛分布。

细胞骨架参与细胞形态建设，细胞器转运，细胞分裂与分化以及信号转导等多种类型的生命过程。

一、花粉管结构特征花粉萌发和花粉管生长是植物有性生殖的重要过程，没有花粉管传递的精细胞，就无法完成双受精作用。

花粉管的极性生长是一类典型的顶端生长，其胞内的细胞器呈现区域性分布。

顶端区富含大量的分泌囊泡，而亚顶端区则含有丰富的各种细胞器，包括线粒体、内质网、高尔基体等。

这种特殊的区域性分布决定了花粉管极性生长的物质基础。

花粉管生长过程中各类型代谢旺盛，各种酶介导的生化反应活动频繁。

正常生长中的花粉管内存在一定程度的反式喷泉式的胞质环流，即沿细胞壁到达花粉管顶端，再从顶端返回基端。

二、微丝的组成、结构及功能微丝骨架主要由肌动蛋白（actin）组装成动态多聚体，其上附着肌动蛋白结合蛋白（actin binding proteins，ABPs）。

肌动蛋白分成两种形式：单体肌动蛋白（G-actin）和纤维状肌动蛋白（F-actin）。

细胞分裂中的肌动蛋白与微管动力学分析细胞分裂是生命活动中的基本过程之一。

在这个过程中，肌动蛋白和微管是非常重要的蛋白质，它们参与了细胞分裂的多个阶段。

本文将详细介绍肌动蛋白和微管在细胞分裂中的作用及其动力学分析。

一、肌动蛋白在细胞分裂中的作用肌动蛋白是一种可以与ATP结合并通过ATP酶活性产生收缩力的蛋白质。

它通过与微丝（actin filaments）结合，促进细胞分裂中的各个步骤，包括：1. 细胞皮层形成细胞皮层（cell cortex）是指位于细胞质膜下的一层细胞骨架，它由肌动蛋白和微丝等蛋白质组成。

在细胞分裂早期，肌动蛋白会在细胞皮层内形成收缩环，导致细胞皮层变薄并形成凹陷，对于细胞分裂后期的细胞膜分离起到了关键作用。

2. 分裂时期细胞核分离在细胞核的分裂过程中，肌动蛋白通过结合细胞核的边缘细胞皮层，形成了一个肌动蛋白带，将细胞核分成两半并最终实现细胞核分离。

3. 着丝粒纺锤体的形成在细胞分裂开始时，肌动蛋白会与粗线粒体一起在染色体周围形成着丝粒纺锤体（mitotic spindle）。

着丝粒纺锤体由微管和肌动蛋白等蛋白质组成，它发挥了将染色体拉向细胞的两端的作用。

二、微管在细胞分裂中的作用微管是一种主要由α-和β-微管蛋白构成的空心管状结构。

在细胞分裂中，它们具有如下作用：1. 着丝粒纺锤体的形成和功能着丝粒纺锤体是由微管和与其相关联的蛋白质组成的复杂结构，它将染色体结构拉向细胞的两端，实现染色体的分离。

微管是着丝粒纺锤体中的重要成分之一，它们在这个过程中通过动态失控的方式不断缩短和加长，最终将染色体拉向两端。

2. 细胞衣裂和细胞膜形成微管还与细胞衣裂和细胞膜形成相关。

在细胞衣裂发生时，细胞会分泌一种被称为blasting agent的物质，它们通过引发微管的动态发生改变从而导致细胞衣裂的形成。

同时，在细胞膜的形成中，微管也凸显出了它的作用。

细胞膜的形成是在细胞分裂期间的游离内质网（endoplasmic reticulum）上进行的，微管和游离内质网之间的相互作用使得新的细胞膜材料得以运输并在细胞质膜之间进行融合。

细胞运动和细胞肌动蛋白的机制细胞是生命体系的基本单位，也是生命体系中最基本的粒子。

细胞可以在生物体内自由移动，参与组织器官的形成和功能执行。

那么，细胞如何实现运动呢？主要是依靠细胞肌动蛋白的作用。

细胞肌动蛋白是细胞骨架的主要组成部分，可以使细胞内部结构得到维持并参与细胞运动。

它与肌肉组织中的肌动蛋白相似，但在结构上有所不同。

细胞肌动蛋白分子由三个亚基组成：肌动蛋白（actin）、调节羧肽（troponin）、调节蛋白（tropomyosin），其中肌动蛋白是最主要的部分。

细胞肌动蛋白的最基本结构，是由两个相互作用的蛋白单体组成。

在生物体内，细胞肌动蛋白形成细胞骨架的基本结构单位，这种结构被称为肌动蛋白原丝（F-actin），可以自由聚合形成长串，或者成为细胞骨架的结构框架。

在细胞内的运动中，细胞肌动蛋白原丝起到了关键性作用。

在伸展、收缩、移动或者转化过程中，这些原丝不同的组合形式以及有关的配合蛋白，通过成键、解键等方式，最终实现了细胞的运动。

细胞肌动蛋白参与的细胞运动，包括细胞线性运动与细胞内器官的位置变化两种形式。

线性运动是指细胞的整体移动，这种运动的主要作用是促进细胞与周围环境的交流，实现细胞营养与代谢的平衡。

而器官的位置变化则是指细胞内部部件的移动与变换，这种运动主要体现在细胞的功能实现过程中。

比如囊泡在细胞内部的转移，细胞分裂等。

细胞肌动蛋白在参与细胞运动方面，主要靠肌动蛋白原丝的旋转和推挤取得作用。

当肌动蛋白原丝受到推挤作用，其组成的结构大量变化，在大量重组的过程中完成移动、伸展等生命活动的实现。

另外，细胞肌动蛋白还通过头跨点结构，参与ATP水解过程，实现肌动蛋白原丝的聚合和解聚。

这种过程既能保证细胞运动的方向性，又能保证能量分配均衡，使细胞的运动更加协调，功能更加完整。

深入研究细胞肌动蛋白的机制，对于人类医学研究及开展相关治疗具有重要的意义。

细胞在构建人类器官、组织的过程中，起到了至关重要的作用。

cofilin蛋白影响神经系统的主要机制探析-生理学论文-生物学论文——文章均为WORD文档，下载后可直接编辑使用亦可打印——细胞骨架中的肌动蛋白参与了一系列的重要生理活动, 包括肌肉收缩、胞质、神经纤维再生与退行性改变等。

这些生理过程的实现除了需要肌动蛋白参与, 还需要一些能够起到调节肌动蛋白聚合和解聚作用的蛋白。

根据最近的研究表明, 分子量为15~20 k Da的肌动蛋白解聚因子/丝切蛋白分子家族(ADF/cofilin family) 如肌动蛋白解聚因子(actin depolymerizing factor, ADF) 、丝切蛋白(cofilin) 、抑制蛋白(profilin) 、载肌动蛋白(actophorin) 等能够在一定条件下起到使肌动蛋白微丝解聚的作用, 从而影响细胞骨架蛋白动力学。

一、cofilin的蛋白结构与信号通路人类的ADF/cofilin蛋白能够编码166个氨基酸。

在基因水平, cofilin基因有2种亚型, 分别为cofilin-1和cofilin-2。

其中cofilin-1基因定位于11q13染色体, cofilin-2基因定位于14号染色体[1]。

在蛋白水平, cofilin-1主要表达在非肌肉组织, 特别是脑组织。

cofilin-2主要在肌肉组织中表达如骨骼肌和心肌等, 且为成熟骨骼肌中唯一的亚型。

cofilin家族的全序列和功能区域都是高度保守的。

其中, 第98位的天冬氨酸和第133位的组氨酸搭成一个盐桥, 以稳定分子及为其提供适合的p H环境[2]。

cofilin不仅参与多种细胞调节过程, 如细胞运动、胞质环流等, 而且与多种信号通路或分子相互作用, 如丝裂原活化蛋白激酶(mitogen-activated protein kinase, MAPK) 信号通路。

分子量为38 k Da 的丝裂原活化蛋白激酶(P38/MAPK) 通路作为应激导的MAPK, 主要参与了细胞的增殖与凋亡, 在许多神经退行性疾病中均被广泛激活, 且与神经元增长呈负相关性。

纤维型肌动蛋白对间充质干细胞衰老的调节作用及其机制俞冬升;蔡大敏;陈婕妤;吕方怡;花扣珍;银国利;王俊娟【摘要】目的:探讨纤维型肌动蛋白(F-actin)调节人骨髓来源间充质干细胞(hBMSCs)衰老的作用,初步阐明hBMSCs衰老的分子生物学机制.方法:将分离得到的hBMSCs进行体外培养并分为对照组(P2代hBMSCs)、F-actin抑制剂组(2.5μmol·L-1 F-actin抑制剂Latrunculin B处理P2代hBMSCs 1 h)和P11代hBMSCs组(P2代hBMSCs连续传代得到P11代hBMSCs).成骨、成脂和成软骨诱导液诱导各组hBMSCs,采用茜素红染色、SO染色和油红O染色确定诱导效果.免疫荧光染色观察各组hBMSCs中Ki67阳性细胞数、F-actin的形态和聚合情况、YAP在细胞内的亚细胞定位.SA-β-Gal染色检测各组hBMSCs中SA βGal染色阳性细胞数.结果:茜素红染色、SO染色和油红O染色,hBMSCs具有成骨、成脂和成软骨分化的能力.免疫荧光染色和SA-β-Gal染色,对照组hBMSCs中的微丝纤维束较多较粗,F-actin长度较长,YAP主要集中在细胞核(YAP在细胞核内为活化态);与对照组比较,P11代hBMSCs组中Ki67阳性细胞数较少,SA-β-Gal阳性细胞较多,F-actin更短更细,YAP主要集中在胞浆,且YAP出核的细胞SAβ-Gal染色呈阳性;F-actin抑制剂组hBMSCs中YAP出核失活,SA-β-Gal染色阳性的hBMSCs衰老细胞更多.结论:抑制YAP入核可以促进hBMSCs衰老,F-actin可以通过调节YAP活性影响hBMSCs衰老.【期刊名称】《吉林大学学报（医学版）》【年(卷),期】2018(044)003【总页数】6页(P483-486,后插1-后插2)【关键词】间充质干细胞;纤维型肌动蛋白;YAP蛋白;衰老【作者】俞冬升;蔡大敏;陈婕妤;吕方怡;花扣珍;银国利;王俊娟【作者单位】浙江省人民医院杭州医学院附属人民医院骨科,浙江杭州310014;杭州医学院解剖学与组织胚胎学教研室,浙江杭州310014;杭州医学院解剖学与组织胚胎学教研室,浙江杭州310014;杭州医学院解剖学与组织胚胎学教研室,浙江杭州310014;杭州医学院解剖学与组织胚胎学教研室,浙江杭州310014;杭州医学院解剖学与组织胚胎学教研室,浙江杭州310014;杭州医学院解剖学与组织胚胎学教研室,浙江杭州310014【正文语种】中文【中图分类】R329.2间充质干细胞(mesenchymal stem cells，MSCs)是一类具有自我更新、复制和多向分化潜能的细胞[1-2]。