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药学专业自学考试（专科段）教学大纲考试说明《生物化学》课程自学考试大纲为药学专业（专科）课程考试大纲，该大纲是个人自学、社会助学和国家考试命题的依据。
使用教材《生物化学》第一版，张景海主编，中国医药科技出版社，2006年版。
本课程为闭卷考试。
《生物化学》课程（专科）自学考试大纲第一章绪论第一节生物化学的概念及其内容1．了解：生物体的基本组成物质。
2．掌握：物质代谢与能量代谢的基本概念。
3．重点掌握：生物化学的基本概念。
第二节生物化学与药学的关系一般了解：生物制品的医药用途。
第二章蛋白质化学第一节蛋白质的化学组成1．了解：蛋白质的元素组成。
2．重点掌握：氨基酸的概念及结构特点。
3．掌握：氨基酸的分类。
第二节蛋白质的分子结构1．掌握：蛋白质一级结构、二级结构、1三级结构、四级结构的相关概念及其特点。
2．了解：蛋白质结构与功能的关系。
第三节蛋白质的理化性质1．了解：蛋白质的物理性质及其沉淀。
2．掌握：蛋白质的两性解离和等电点、蛋白质的变性。
第三章核酸的化学第一节核酸的化学组成1．掌握：核酸的分类及其组成上的差异。
2．掌握：核苷酸的组成及其分类。
3．了解：构成核苷酸的碱基的结构。
第二节核酸的一级结构1．掌握：构成核酸一级结构的作用力及其方向。
2．基本了解：核酸一级结构的表示方法。
第三节DNA的空间结构与功能1．重点掌握：DNA双螺旋结构的要点。
22．了解：DNA结构的多样性。
3．了解：DNA的三级结构。
4．掌握：DNA的生物学功能。
第四节RNA的空间结构与功能1．掌握：三种不同类型RNA的基本生物学功能。
2．了解：tRNA的空间结构特点。
第五节核酸的理化性质1．了解：核酸的一般性质及其紫外吸收特点。
2．掌握：核酸的变性、复性和杂交的概念。
第四章酶第一节概述1．掌握：酶的催化作用特点。
2．了解：酶的命名和分类。
第二节酶的催化作用机制及活力测定31．基本了解：中间复合物学说和过渡态理论。
2．掌握：酶的催化作用本质。
《生物化学》教学大纲（供药学专业本科生用）课程名：生物化学（Biochemistry）课程号：课程类别：专业基础学时：126 （讲72 习54）学分：7性质和任务生物化学是在分子水平上阐明生命现象的科学，它主要以化学和生物学的理论和方法为主要手段来研究生物体基本物质的化学组成，结构、理化性质、生物功能和结构与功能的关系及其在生命过程中化学变化的规律。
生物化学是本专业基础课。
通过本课程的教学使学生掌握生物化学的基本理论，基本知识和基本技能。
为学习其它课程和新药研究，开发以及在分子水平上研究药物代谢规律、阐明药物作用的机理奠定基础。
教学要求1．掌握内容：要求学生深刻理解和记住并能灵活运用。
2．熟悉内容：要求理解并记住基本概念和特点。
3．了解内容：要求理解，一般不强调记住。
掌握和熟悉内容是药学生化基本内容教师应重点讲授或辅导，学生应重点学习。
了解内容教师可根据学习情况简介或由学生自学。
绪论学时：1目的要求1．明确：生物化学概念及研究对象。
2．了解：生物化学在药学中的重要性。
主要内容：1．生物化学概念。
2．生物化学发展。
3．生物化学在药学中重要性。
第一篇生命的分子基础第一章糖的化学学时：1目的要求：1．掌握：糖的概念、重要多糖的基本结构、性质和生理功能。
2．熟悉：糖的重要性；多糖的提取、分离、纯化和分析的基本原理。
4．了解：多糖结构分析的基本原理。
主要内容：1．糖的概念、分布及糖的生理功能。
2．糖的分类。
3．自然界重要多糖的化学结构和生理功能。
4．多糖的理化性质。
5．多糖的提取、分离、纯化的基本原理。
第二章脂类的化学学时：1目的要求：1．掌握：脂类的概念、分类、基本结构、性质和功能。
2．熟悉：脂类的重要性；脂类提取分离和分析的基本原理。
4．了解：重要多不饱和脂肪酸的来源与应用。
主要内容：1．脂类的概念、分类及生理功能。
2．脂类的化学结构、性质。
3．脂类提取分离和分析的基本原理。
第三章蛋白质化学学时：9目的要求：1．掌握：蛋白质的化学组成、基本结构和理化性质。
《生物化学》教学大纲Biochemistry课程代码: 学时: 40 学分: 2.5理论学时: 40 实验或讨论学时: 0适用专业: 课程性质: 必修撰稿人: 审定人:一、课程说明（一）课程性质、地位与任务生物化学是生命的化学, 是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。
其任务主要是应用化学、生物学的理论和方法, 从分子水平来阐明生物体（包括人类和动物）的化学组成, 其在生命活动中所进行的化学变化（即代谢反应）及其调控变化规律等生命现象的本质, 是一门生物学与化学相结合的科学。
生物化学是护理学专业的专业基础课, 是医学微生物与寄生虫学、药理学、生理学、病理学等课程的基础课程, 在护理学专业学生的知识结构中起着承前启后的重要作用。
（二）课程教学的基本要求知识要求: 掌握生物化学的基础理论、基本知识。
能力要求：要求学生掌握生物化学的常用量度法, 基本实验技能, 如分光光度法和离心机使用；某些代谢物的定性、定量测定。
熟悉电泳、层析分离原理和方法。
（三）课程教学改革生物化学的教学主要是通过理论讲授方式进行。
在讲授中要体现专业特点, 做到理论联系实际, 贯彻少而精的原则, 注重启发式、发挥学生的主动性和创造性, 使学生认识到生物化学在本专业中的地位和重要性, 明确学习这门课的目的性, 培养严格的科学态度和分析问题解决问题的能力。
生物化学是一门新兴学科, 发展很快, 在讲授中应适当加以介绍当前生物化学的最新发展动态。
二、教学内容与学时分配（一）课程理论教学绪论 1学时知识点: 生物化学的定义；生物化学研究的对象；生物化学的发展；生物分子的结构与功能；物质代谢及其调节；基因信息的传递及其调控；生物化学与医学。
本章小结重点: 生物化学研究的主要内容。
难点: 物质代谢及其调节。
思考题: 举例说明生物化学与医学的关系。
教学方法: 讲授法；讨论式教学；采用多媒体教学第一章蛋白质的结构与功能2学时第一节蛋白质的分子组成 0.5学时知识点: 氨基酸的分类；氨基酸的重要理化性质；肽；生物活性肽: GSH、多肽类激素。
包头医学院生物化学专科大纲课程简介生物化学是一门研究生物体内化学成分、结构和功能的学科，是医学专业必修课之一。
本专科课程旨在为学生提供基础的生物化学知识，培养学生对生物化学理论和实践的理解和应用能力。
课程目标通过学习本课程，学生将能够： 1. 掌握生物化学的基本概念和理论知识； 2. 理解生物分子的结构和功能； 3. 熟悉生物化学实验技术和仪器的使用； 4. 培养科学研究的思维和动手能力。
课程大纲第一章：绪论• 1.1 生物化学的定义和发展历程• 1.2 生物化学在医学中的应用• 1.3 生物化学实验室的安全与实验室规章制度第二章：生物大分子• 2.1 蛋白质的基本概念与结构• 2.2 蛋白质的合成与降解• 2.3 核酸的基本概念与结构• 2.4 核酸的合成与降解• 2.5 糖的基本概念与结构• 2.6 糖的合成与降解第三章：酶及其应用• 3.1 酶的基本概念和分类• 3.2 酶的活性调节机制• 3.3 酶的动力学• 3.4 酶的应用及临床意义第四章：生物膜与转运• 4.1 生物膜的组成和结构• 4.2 生物膜中的蛋白质与磷脂• 4.3 生物膜的功能与调节• 4.4 细胞内物质的转运第五章：代谢与调节• 5.1 能量与ATP• 5.2 糖代谢• 5.3 脂代谢• 5.4 蛋白质代谢• 5.5 代谢调控第六章：生物化学实验技术• 6.1 基本实验技术和常用仪器• 6.2 生物分子的提取与纯化• 6.3 蛋白质的测定和分析方法• 6.4 核酸的测定和分析方法课程评价本专科课程采用多种教学方法，包括理论讲授、实验操作和小组讨论等，以帮助学生全面理解和掌握课程内容。
课程综合评价由平时分、实验实训分和考试分组成，以期末考试成绩为主要依据。
参考书目1.杨维贤主编. 生物化学教程. 高等教育出版社.2.Berg JM, Tymoczko JL, Gatto GJ, Stryer L. Biochemistry. 8thedition. W H Freeman and Company.3.李国章主编. 生物化学实验指导书. 高等教育出版社.以上内容仅供参考，根据具体教学需求，教师有权对大纲进行适当修改和补充。
《生物化学》教学大纲一、课程的性质与任务生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。
生物化学是医学生必修的基础医学课程，为学习其它基础医学和临床医学课程、在分子水平上认识病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。
本门课程属于专业基础课，主要向学生传授生物大分子的化学组成、结构及功能(包括蛋白质、维生素、核酸、酶)；物质代谢及其调控（糖代谢、脂类代谢、蛋白质代谢、核苷酸代谢、生物氧化）；基因信息的贮存、传递与表达；癌基因与抑癌基因；分子生物学常用技术及其应用等生命科学内容，使医学学生为深入学习其他医学基础课、临床医学课程乃至毕业后的继续教育、医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定理论与实验基础。
二、考核方式生物化学属于考试课，理论考试形式为闭卷，其中理论成绩占90%，实验考试成绩占10%。
四、课程内容、基本要求与学时分配第一章绪论【目的要求】1、掌握生物化学的概念；2、熟悉生物化学研究的主要内容及其与医学的关系；3、了解生物化学的发展史。
【教学内容】1、生物化学发展简史；2、当代生物化学研究的主要内容；3、生物化学与医学；4、本书纲要。
第二章蛋白质的结构与功能【目的要求】1、掌握蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式；氨基酸的分类、三字英文缩写符号；蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键；蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式：α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷曲；掌握α-螺旋，β-折叠的结构特点；蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键：疏水作用、离子键、氢键和范德华引力；蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键；蛋白质的结构与功能的关系：一级结构决定空间结构，空间结构决定生物学功能；蛋白质的理化性质：两性电离，胶体性质；蛋白质变性的概念和意义；紫外吸收和呈色反应；2、熟悉肽、肽键与肽链的概念，多肽链的写法；生物活性肽的概念；肽单元概念；模体（motif）、锌指结构、分子伴侣的概念；结构域(domain)的特点；蛋白质的分类；蛋白质的沉淀，等电点沉淀，凝胶过滤，超过滤和超速离心；蛋白质分离纯化技术：盐析、电泳和分子筛的原理；3、了解蛋白质空间结构预测的原理和意义。
《生物化学》实验教学大纲课程名称：生物化学课程类别：基础课所属学科：生物学实验总学时：12学时授课对象：临床医学专科一、制定实验教学大纲的依据潘文干主编临床医学专科《生物化学》教材第五版、2004年临床医学专科《生物化学》教学大纲。
二、生物化学课程实验教学在培养实验能力中的地位与作用生物化学是在分子水平上阐明生命现象的科学，是医学专业重要的基础课，现代牛物化学理论和技术有着广泛的实用价俏，它的理论和技术已经渗透到其它基础医学和临床医学即生命科学的各个领域，被广泛应用于医学各个学科，对医学的发展起着促进作用，成为生命科学的共同语言和前沿学科。
生物化学理论是在科学研究实验基础上高度总结的结论性观点，所以生物化学实验课一方面使学生在实验屮验证理论的来源与正确性、加深对基础理论的理解、掌握；另一方面, 生物化学实验手段又是生命科学发展的必用手段，生物化学实验课对于培养学生科研能力和素质非常重要而且必要。
三、生物化学实验课程应达到的基本要求1.熟练掌握以下各项生物化学实验的基本操作技能：各种常川玻璃仪器的洗涤和使川。
滴管、吸量管、微量加样器的使川。
离心机、分光光度计、水浴箱、旋涡混合器、电泳仪系统等的使用。
2.掌握以下各项生化实验基本技术和基本原理比色分析法和紫外分光光度法测定蛋白质的含量。
醋纤膜电泳分离血清蛋白质。
血清总胆固醇的测定。
组织DNA、RNA的分离、提纯和定量。
3.熟悉生物化学实验技术的有关理论分光光度法及比色分析法基本原理。
离心技术理论。
电泳技术理论。
生物大分子分离、纯化的一般实验设计相关理论。
实验误差、数据处理等相关理论。
四、学时、教学文件及教学形式本课程总学时为70,理论学时58,实验学时12。
教学文件：《生物化学•分子生物学实验指导》。
教学形式为理论与实践结合的方式，指导教师讲授相关理论、仪器使用及其主要操作步骤，学生分组进行和关内容的具体实践操作。
实验指导教师和实验技术人员随堂指导学牛，解决学牛在实验中遇到的具体问题。
《生物化学》考试大纲课程名称：生物化学课程代码：120005课程类型：专业基础课程开课学期：第二学期考试形式：笔试、闭卷课程性质：考查课课程学时：总学时：72学时、其中理论52学时、实验20学时使用专业：三年制护理、助产、临床、药学一、课程简介生物化学是研究生物体的化学组成及其变化规律的科学，是从分子水平和化学变化的本质上探讨并阐明生命现象，即生命的化学。
生物化学是一门重要的医学基础课。
它的任务是研究生物体内的化学组成、分子结构及其与功能的关系；生物体内物质的代谢变化及调控；生物体内信息的传递。
要求学生通过本课程的学习，掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学好其它基础学科和专业学科打下基础。
本课程的教学目的在于阐明生命活动的化学本质、物质基础、物质代谢，与其他学科配合联系，来揭示生命活动的本质和规律。
通过生物化学课程学习，学生将能够：1、描述人体内的主要物质的组成、生物学功能，物质代谢途径及其调控的规律。
2、解释人体内物质组成、物质代谢及调控与生命现象的关系，包括生物大分子结构与机能的关系。
3、学会初步运用生物化学知识论述或解释与人类健康、疾病相关的医学实践问题。
4、结合理论授课和实验操作学习科学思维、观察分析问题的能力，训练严谨、求实的科学态度和工作作风。
二、考核目的本考试大纲为护理、助产、临床、药学等专业专科层次学生生物化学课程考试，旨在认定其学生学习是否达到了教学大纲预期的课程要求，同时为规范教学管理和教学过程的实施及教学评估提供依据。
三、考试方式（一）笔试，闭卷，满分100分（二）考试时间：100分钟（三）试卷分为试题、答题卡，所有试题答案写涂在答题卡上四、命题要求（一）试卷结构（二）试题的难易度较易40% 中等难度40% 较难20%掌握内容60% 熟悉内容30% 了解内容10%五、主要参考书目1、推荐教材：全国医药类高职高专“十二五”规划教材《生物化学》. 2010.01第一版.供护理、助产、临床、口腔、药学等专业使用. 邱烈、王文玉主编.第四军医大学出版社.王文玉主编.《生物化学实验教程与习题》.第四军医大学出版社，2010.92、参考书：全国高职高专卫生部规划教材《生物化学》. 2010.03第6版.供临床医学专业使用. 潘文干主编.人民卫生出版社.六、课程考试内容绪论1．生物化学的概念2．生物化学的研究对象第一章蛋白质的结构与功能1．蛋白质的元素组成及特点；2．氨基酸的结构特点及连接方式；3．蛋白质一、二、三、四级结构层次和概念、二级结构的基本形式；4．维持各级结构的化学键及主键；5．蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质变性、蛋白质颗粒两大稳定因素。
包头医学院《生物化学》教学大纲--临床医学、护理学（3年制专科）作者：佚名转贴自：NET/DXZM 点击数：86一、课程编号：适用专业：临床医学、护理学（3年制专科）课程类别：主干课程总学时数：80学时（其中实验教学24 学时）二、课程性质、目的：生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，是从分子水平探讨生命现象本质的科学，是一门重要的医学基础课程。
生物化学主要研究生物体分子结构与功能，物质代谢与调节，以及遗传信息传递的分子基础与调控规律。
近年来生物化学的技术已渗透到生理学、微生物免疫学、遗传学、药理学等基础医学和临床医学研究的各个领域，使之与众多学科有着广泛的联系和交叉。
随着生物化学与分子生物学学科的迅猛发展，它将促进相关和交叉学科的发展，特别是医学的发展，进而成为生命科学的共同语言。
因此作为一名高级医学人才必须掌握生化基本知识，为后期课程的学习及从事科学研究打下良好的基础。
三、课程的基本要求：为了达到培养适应21世纪我国社会主义现代化建设需要的高级临床和护理医学等专业人才的目标，我们要求学生掌握生物化学的基本知识，基本理论和基本实验技能，了解生物化学和分子生物学的新进展。
基本理论主要包括生物大分子的结构和功能，物质代谢及其调节和基因信息的传递。
生物化学的基本实验方法和技能主要包括电泳、层析和光电比色。
通过此门课程的讲授，培养学生分析问题解决问题的能力和严谨的科学态度，为今后从事科学研究打下良好的基础。
四、教学内容与学时安排：理论内容与学时安排教学内容学时数第一章绪论 1第二章蛋白质的结构与功能 5第三章维生素 2第四章酶 4第五章生物氧化 4第六章糖代谢 6脂类代谢 6蛋白质分解代谢 6核酸结构、功能与核苷酸代谢 6基因信息的传递8细胞信号转导 4肝的生物化学 4合计56五、教学方法：根据专科学生的特点，本大纲列出的教学内容要求教师选用合适的教学方法讲授，以启发式代替灌输式，突出重点，采用多媒体教学，运用教学课件，使抽象的内容形象化，直观化，充分调动学生的学习积极性，提高教学效果。
六、成绩考核方式：分为期末理论课考核和实验课考核，实验课考核占生化课总成绩的20%，理论课考核占80%，满分100分。
实验课缺课1/3以上者，取消生化理论课考试资格。
七、教学内容与目标要求：理论部分第一章绪论1目标要求：1．掌握：生物化学的概念。
2．熟悉：生物化学研究的主要内容及其与医学的关系。
3．了解：生物化学的发展史。
教学内容：1. 生物化学发展简史2. 生物化学研究内容3. 生物化学与医学第二章蛋白质的结构和功能5目标要求：1．掌握：组成人体蛋白质的氨基酸的共同结构特点、分类；蛋白质一、二、三、四级结构的概念和主要化学键；蛋白质的一级结构、空间结构与功能的关系。
2．熟悉：蛋白质的理化性质。
3．了解：蛋白质的分类。
教学内容：第一节蛋白质的分子组成1．氨基酸：组成人体蛋白质的氨基酸的共同结构特点和分类、20种氨基酸的英文名称及缩写符号、氨基酸的理化性质。
2．肽：肽键、肽、N-端、C-端的概念，重要的生物活性肽。
第二节蛋白质的分子结构1．蛋白质的一级结构：概念、主要化学键。
2．蛋白质的二级结构：概念、肽单元、二级结构的形式（α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模序）、主要化学键及氨基酸侧链对二级结构形成的影响。
3．蛋白质的三级结构：概念、次级键、结构域及分子伴侣。
4．蛋白质的四级结构：概念及维持四级结构的化学键。
5．蛋白质结构与功能的关系：蛋白质一级结构与功能的关系，蛋白质空间结构与功能的关系。
第三节蛋白质的理化性质1．蛋白质的两性解离和等电点2．蛋白质的胶体性质：表面电荷和水化膜3．蛋白质变性、沉淀和凝固。
4．蛋白质的紫外吸收性质5．蛋白质的呈色反应：双缩脲反应、茚三酮反应和福林-酚试剂反应第四节蛋白质的分类1．按组成分：单纯蛋白和结合蛋白2．按分子形状分：球状蛋白和纤维状蛋白第三章维生素2目标要求：1．掌握：水溶维生素的化学本质和生化作用；B族维生素与辅酶的关系。
2．了解：脂溶性维生素的化学本质和生化作用；微量元素的生理作用。
教学内容：第一节概述1．维生素的定义2．维生素的命名与分类3．维生素的需要量4．维生素的缺乏与中毒第二节脂溶性维生素维生素A、D、E、K的化学本质及缺乏症。
第三节水溶性维生素维生素B1、 B2、PP、B6、泛酸、生物素、叶酸、B12、维生素C、α硫辛酸的化学本质，生化作用，特别是它们参与构成的辅酶。
第四章酶4目标要求：1．掌握：酶的化学组成；酶反应的特点（高效性、特异性和可调节性）和酶反应动力学的基本内容（即底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂对酶促反应速度的影响）。
2．熟悉：酶的调节。
3．了解：酶促反应的机制及酶与医学的关系。
教学内容：第一节概述1．酶的化学组成：单纯酶，结合酶，酶蛋白，全酶，金属酶，辅酶，辅基，维生素与辅酶，常见辅酶的结构与功能，辅酶的作用，金属离子的作用。
2．酶的命名和分类第二节酶催化作用的特点1．高度的催化效率2．高度的特异性3．酶催化活性的可调节性。
4．酶活性的不稳定性第三节酶的结构与功能1．酶的活性中心：必需基团和催化基团2．酶原与酶原的激活：酶原，酶原的激活的概念、机制及意义3．同工酶：概念，LDH同工酶谱的变化及意义。
4．酶活性的调节：变构酶、酶的化学修饰调节5．酶催化作用机制：活化能、诱导契合学说（邻近效应与定向排列、多元催化和表面效应）第四节影响酶催化作用的因素1．底物浓度对反应速度的影响：米-曼氏方程，Km、Vmax测定法。
2．酶浓度对反应速度的影响。
3．最适温度。
4．最适pH。
5．抑制剂对反应速度的影响：不可逆性抑制作用的特点，可逆性抑制作用的种类、区别及动力学特点。
6．激活剂对反应速度的影响：必需激活剂，非必需激活剂。
第五节酶与医学的关系1．酶活性的测定2．酶在临床医学上的应用。
3．酶与疾病治疗4．酶与医学研究第五章生物氧化目标要求：1．掌握：呼吸链的概念、组成和作用机理；氧化磷酸化的概念、偶联部位和影响因素； ATP合酶的组成及功能，ATP的生成方式，胞液中NADH的氧化。
2．熟悉：ATP的利用与贮存，ATP、ADP、Pi的转运；过氧化氢酶、过氧化物酶、超氧化物歧。
酶和加单氧酶的作用特点。
3．了解：呼吸连组分排列顺序和氧化磷酸化偶联部位的实验依据；化学渗透假说；混合功能氧化酶催化反应机理。
教学内容：第一节概述1．生物氧化的方式与特点2．参与生物氧化的酶类：氧化酶类、需氧脱氢酶类、不需氧脱氢酶类、其他酶类3．生物氧化过程中CO2的生成第二节生物氧化过程中水的生成1．呼吸链的组成及作用2．呼吸链成分的排列3．胞浆中NADH的氧化：（α-磷酸甘油穿梭及苹果酸-天冬氨酸穿梭）第三节 ATP的生成1．高能化合物2．ATP的生成：底物水平磷酸化、氧化磷酸化3．高能化合物的储存和利用第四节其他氧化体系1．微粒体中的酶类：加单氧酶、加双氧酶。
2．过氧化物酶体中的酶类：过氧化氢酶、过氧化物酶3．超氧物歧化酶第六章糖代谢目标要求：1．掌握：糖的分解代谢途径及生理意义；糖酵解和有氧氧化的概念、进行部位、反应过程和关键酶；磷酸戊糖途径的生理意义；糖原的合成和分解的关键酶及共价修饰调节；糖异生的关键酶及生理意义；血糖的来源和去路及调节。
2．熟悉：糖异生的途径。
3．了解：糖的各条代谢途径的调节。
教学内容：第一节概述1．糖的生理功能2．糖代谢的概况第二节糖原的合成与分解1．糖原的合成代谢：概念、UDPG是活性葡萄糖供体、合成过程以及特点。
2．糖原的分解代谢：概念、分解过程3．糖原合成与分解的调节：磷酸化酶、糖原合酶的共价修饰调节和变构调节，重点是它们各自的磷酸化和去磷酸化后的活性改变。
第三节糖的分解代谢1．糖的无氧氧化：概念、进行部位、糖酵解的反应过程和特点、三个关键酶（6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶和己糖激酶）、糖酵解的生理意义、糖酵解的调节2．糖的有氧氧化：概念、进行部位、反应过程、关键酶、终产物及能量生成、三羧酸循环的过程及生理意义、有氧氧化的调节（丙酮酸脱氢酶复合体及三羧酸循环中三个关键酶的调节）。
3．磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径的反应过程（反应的第一阶段，6-磷酸葡萄糖脱氢酶及6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶催化的反应）、磷酸戊糖途径的调节（6-磷酸葡萄糖脱氢酶是关键酶）及磷酸戊糖途径的生理意义4．其他单糖的分解代谢第四节糖异生1．糖异生概念及的四个关键酶。
2．糖异生的途径3．糖异生的生理意义：乳酸循环过程及生理意义4．糖异生作用的调节第五节血糖及其调节1．血糖的来源和去路2．血糖的调节：胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素各自对血糖的影响。
3．糖代谢异常：高血糖及糖尿症，低血糖，糖原累积症。
第七章脂类代谢目标要求：1．掌握：脂肪及脂肪酸的分解代谢；酮体的生成和利用；甘油磷脂合成；胆固醇合成与转化；血浆脂蛋白的分类、组成和功能。
2．熟悉：脂类物质的生理功能和消化吸收；脂肪及软脂酸的合成；磷脂的分解代谢；血脂的组成及种类；载脂蛋白的功能；血浆脂蛋白代谢。
3．了解：脂类代谢的调节；脂肪酸碳链的加长；不饱和脂肪酸的合成；多不饱和脂肪酸的重要衍生物；鞘磷脂代谢；血浆脂蛋白代谢异常。
教学内容：第一节概述1．脂类主要的生理功能2．脂类在体内的分布第二节血脂和血浆脂蛋白1．血脂的种类和含量2．血浆脂蛋白的分类和组成3．载脂蛋白4．血浆脂蛋白的代谢：CM、VLDL、LDL、HDL的合成部位和生理功能5．血浆脂蛋白代谢异常：高脂蛋白血症，高脂血症与动脉粥样硬化。
第三节甘油三酯代谢1．甘油三酯的分解代谢（1）脂肪的动员：激素敏感性甘油三酯脂肪酶、脂解激素与抗脂解激素。
（2）脂酸的β-氧化：脂肪酸的活化——脂酰CoA的生成、脂酰CoA进入线粒体、脂肪酸的β-氧化、脂肪酸氧化的能量生成。
（3）脂肪酸的其它氧化方式（4）酮体的生成及利用：酮体的概念、酮体的生成、酮体的利用、酮体生成的生理意义、酮体生成的调节和酮症酸中毒。
（5）甘油的代谢2．甘油三酯的合成代谢（1）合成部位（2）合成原料（3）合成基本过程：甘油一酯途径和甘油二酯途径。
3．脂酸的合成代谢（1）软脂酸的合成：合成部位，合成原料，脂肪酸合成酶系及反应过程。
（2）脂肪酸碳链的加长：内质网酶系和线粒体酶系。
（3）不饱和脂肪酸的合成：必需脂肪酸的概念。
（4）脂肪酸合成的调节：代谢物的调节，激素的调节作用。
4．多不饱和脂酸的重要衍生物——前列腺素、血栓噁烷及白三烯（1）前列腺素、血栓噁烷及白三烯的化学结构及命名（2）PG、TX及LT的合成（3）PG、TX及LT的生理功能第四节磷脂的代谢1．磷脂的生理功能2．甘油磷脂的代谢（1）甘油磷脂的组成、分类及结构（2）甘油磷脂的合成：合成部位，合成原料及辅因子，合成基本过程。
