生物化学思考题

《生物化学》复习思考题—、写出下列各小题的中文名称或英文缩写符号1、GSH；谷胱甘肽2、GSSG；氧化性谷胱甘肽3、谷氨酸； Glu4、赖氨酸； Lys5、还原性辅酶I；NADH6、TCAc；三羧酸循环7、ADPG；腺苷二磷酸葡萄糖8、ACP；酰基载体蛋白9、EMP；糖酵解10、Cys；半胱氨酸10、UDPG；尿苷二磷酸葡萄糖11、解链温度； Tm12、ES；酶与底物中间络合物13、磷酸戊糖途径；PPP14、Met；甲硫氨酸15、 FADH2还原性黄素腺嘌呤二核苷酸16、转移核糖核酸；tRNA17.cAMP；环腺苷酸18、信息核糖核酸；mRNA19、焦磷酸硫胺素；TPP20、Pro；脯氨酸21、NAD＋；辅酶I22、米氏常数 Km二、名词解释1、必需氨基酸；在某些生物体内（如人和小白鼠）无法合成或合成量不足以维持正常的生长发育，必须依赖于食物供给的氨基酸2、超二级结构；指的是在多肽链上若干相邻的构象单元彼此作用，进一步组成有规则的结构组合体3、别构效应某些蛋白质在表现其生物功能时，其构象发生改变，从而改变整个分子的性质4、生物膜；是细胞质膜和细胞内膜系统的总称，其主要成分是脂类和蛋白质5、氧化磷酸化与底物磷酸化；生物氧化中ATP的生成有两种方式：底物磷酸化和氧化磷酸化。

底物磷酸化是指当底物经过脱氢、脱按、烯醇化或分子重排等反应时，产生高能键，再将其转移到ADP上产生ATP。

氧化磷酸化是指底物脱下的氢经过呼吸链的传递，最终与02结合生成H20的过程中所释放的能量与ADP的磷酸化进行偶联生成ATP。

6、能荷；在总的腺苷酸系统中，所负荷的高能磷酸基数量。

7、糖异生作用；由非糖前体合成葡萄糖的过程。

8、末端氧化酶；是指处于生物氧化作用一系列反应的最末端，将底物脱下的氢或电子传递给氧，并形成H2O或H2O2的氧化酶类9、构型与构象；构型：立体异构体分子中取代原子或基团在空间的取向，构型互变需要共价键的断裂或重建。

生化各思考题第七章、代谢调控1、什么是新陈代谢？新陈代谢简称代谢，是细胞中各种生物分子的合成、利用和降解反应的总和。

一般来说，新陈代谢包括了所有产生和储藏能量的反应，以及所有利用这些能量合成低分子量化合物的反应。

但不包括从小分子化合物合成蛋白质与核酸的过程。

生物新陈代谢过程可以分为合成代谢与分解代谢。

2、什么是代谢途径？代谢途径有哪些形式。

新陈代谢是逐步进行的，每种代谢都是由一连串反应组成的一个系列。

这些一连串有序反应组成的系列就叫做代谢途径。

在每一个代谢途径中，前一个反应的产物就是后一个反应的底物。

所有这些反应的底物、中间产物和产物统称为代谢中间产物，简称代谢物。

代谢途径具有线形、环形和螺旋形等形式。

有些代谢途径存在分支。

3、简述代谢途径的特点。

生物体内的新陈代谢在温和条件下进行：常温常压、有水的近中性环境。

由酶催化，酶的活性受到调控，精密的调控机制保证机体最经济地利用物质和能量。

代谢反应逐步进行，步骤繁多，彼此协调，有严格顺序性。

各代谢途径相互交接，形成物质与能量的网络化交流系统。

ATP是机体能量利用的共同形式，能量逐步释放或吸收。

4、列表说明真核细胞主要代谢途径与酶的区域分布。

代谢途径（酶或酶系）细胞内分布代谢途径（酶或酶系）细胞内分布糖酵解胞液尿素合成胞液、线粒体三羧酸循环线粒体蛋白质合成内质网、胞液磷酸戊糖途径胞液DNA合成细胞核糖异生胞液mRNA合成细胞核糖原合成与分解胞液tRNA合成核质脂肪酸β氧化线粒体rRNA合成核仁脂肪酸合成胞液血红素合成胞液、线粒体呼吸链线粒体胆红素合成微粒体、胞液胆固醇合成内质网、胞液多种水解酶溶酶体磷脂合成内质网5、三个关键的中间代谢物是什么？在代谢过程中关键的代谢中间产物有三种：6-磷酸葡萄糖、丙酮酸、乙酰CoA。

特别是乙酰CoA是各代谢之间的枢纽物质。

通过三种中间产物使细胞中四类主要有机物质：糖、脂类、蛋白质和核酸之间实现相互转变。

6、细胞对代谢的调节途径有哪些？调节酶的活性。

《生物化学》思考题蛋白质一、名词：氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病；别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端；AA殘基；二、简答题1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。

2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力；一级结构中的化学键有肽键和二硫键。

3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理；答：一是水化层，蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层，使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离，不致相互凝集沉淀4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0；答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动；α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。

三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。

变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。

蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。

生物化学思考题蛋白质1、蛋白质含量的测定方法有哪些？答：蛋白质含量的测定方法主要有：（1）凯氏定氮法：蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25（2）紫外比色法（3）双缩脲法（4）Folin—酚法（5）考马斯亮兰G—250比色法2、蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?答：蛋白质的基本组成单位是氨基酸。

蛋白质经过如下三种处理均可产生氨基酸基本单位：（1）酸水解：常用 6 mol/L的盐酸或4mol/L的硫酸在105-110℃ 20小时左右。

（2）碱水解：一般用5 mol/L氢氧化钠煮沸10-20小时。

（3）酶水解：已有十多种蛋白水解酶，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、热激蛋白酶等。

反应条件温和，酶水解时间长，反应不完全。

3、已知末端α-COOH，pK3.6，末端α-NH3+pK8.0 ε-NH+3pK10.6。

计算Ala-Ala-Lys-Ala的等电点。

4、简述蛋白质一级结构的测定顺序。

答：测定蛋白质一级结构的先后顺序为：（1）测定蛋白质分子中多肽链的数目。

（2）拆分蛋白质分子的多肽链。

（3）断开链内二硫键。

（4）分析每条多肽链的氨基酸组成比及数目。

（5）鉴定多肽链的N、C瑞残基。

（6）裂解多肽成小的肽段。

（7）测各肽段的氨基酸序列。

（8）重建完整多肽链的一级结构。

（9）确定二硫键的位置。

5、从热力学上考虑，一个多肽的片段在什么情况下容易形成α-螺旋，是完全暴露在水的环境中还是完全埋藏在蛋白质的非极性内部?为什么?答：当多肽片断完全埋藏在蛋白质的非极性内部时，容易形成氢键。

因为在水的环境中，肽键的C＝O和N－H基团能和水形成氢键，亦能彼此之间形成氢键，这两种情况在自由能上没有差别。

因此相对的说，形成α－螺旋的可能性较小。

而当多肽片段在蛋白质的非极性内部时，这些极性基团除了彼此之间形成氢键外，不再和其它基团形成氢键，因此有利于α－螺旋的形成。

6、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH为6，问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6?氨基酸在固体状态时以两性离子形式存在。

1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。

2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。

提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。

3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。

解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。

碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。

碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。

碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。

特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。

氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（—OH ）、羰基（C O）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。

这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。

生物大分子在结构上也有着共同的规律性。

生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。

构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。

氨基酸之间通过肽键相连。

肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。

绪论一名词解释新陈代谢生物化学二．思考题1.生物化学与人们的生产和生活的关系2.物化学研究的内容和目的蛋白质化学一．名词解释1.两性离子2.必需氨基酸3.等电点4.稀有氨基酸5.非蛋白质氨基酸6.构型7.蛋白质的一级结构8.构象9.蛋白质的二级结构10.结构域11.蛋白质的三级结构12.氢键13.蛋白质的四级结构14.离子键15.超二级结构16.疏水键17. 盐析18电泳20.蛋白质的变性21.蛋白质的复性22.蛋白质的沉淀作用二．思考题1.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?3.蛋白质的a螺旋结构有何特点?4.蛋白质的β折叠结构有何特点?5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。

6.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变?7.简述蛋白质变性作用的机制。

8.蛋白质有哪些重要生物功能。

9．氨基酸的缩写符号与结构式。

第二章核苷酸和核酸一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应 DNA热变性 Tm二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？2．DNA、RNA是否都能碱解？为什么？3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？6．什么叫hnRNA ？与mRNA有何区别？7．真核mRNA一级结构有什么特点？是否都是转录的产物？有什么作用？原核生物mRNA呢？8．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？有那些稀有碱基？11．DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？12．为什么说Watson和crick提出的DNA双螺旋结构奠定了分子生物学新纪元时代，具有划时代贡献？13．写出腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的结构式。

第三章酶化学一．名词解释全酶多酶体系（多酶复合体）同工酶活性中心核酶 Km 竞争性抑制作用非竞争性抑制作用共价酶别构酶酶活力比活力二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？如何证明？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．酶反应的专一性由酶组成的哪些成分决定？辅助因子在酶促反应中起什么作用？6．同工酶的结构及组成不同，但为什么能催化剂相同的化学反应？7．举例说明竞争性抑制剂的动力学作用特点。

生物化学期末复习思考题第一章蛋白质结构与功能1.试从含量及生物学性质说明蛋白质在生命过程中的重要性。

2.组成蛋白质的元素有哪几种?其中哪一种的含量可以看作是蛋白质的特征?此特性在实际上有何用途?3.蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?4.自然界中只有20多种氨基酸，其所组成的蛋白质则种类繁多，为什么?5.天然氨基酸在结构上有何特点?氨基酸是否都含有不对称碳原子?都具有旋光性质?6.氨基酸为什么具有两性游离的性质?7.何为兼性离子?8.沉淀蛋白质的方法有哪些?各有何特点?9.蛋白质一、二、三、四级结构及维持各级结构的键或力是什么?10.蛋白质二级结构有哪些主要形式?11.举例说明蛋白质一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系。

12.什么是蛋白质的等电点?当溶液PH>PI时，溶液中的蛋白质颗粒带什么电荷?13.什么是蛋白质的变性作用?举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子。

14.维持蛋白质胶体稳定性的因素是什么?15.名词解释：肽键、肽键平面、亚基、蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质的变性、蛋白质沉淀、变构作用、分子病、盐析。

第二章核酸结构与功能1.试比较RNA和DNA在结构上的异同点。

2.试述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。

3.试述RNA的种类及其生物学作用。

4.与其它RNA相比较，tRNA分子结构上有哪些特点?5.什么是解链温度?影响特定核酸分子Tm值大小的因素是什么?为什么?6.DNA与RNA分子组成有何差别?7.维持DNA一级结构和空间结构的作用力是什么?8.生物体内重要环化核苷酸有哪两种?功能是什么?9.按5′→3′顺序写出下列核苷酸的互补链。

①GATCCA ②TCCAGC10.试从以下几方面对蛋白质与DNA进行比较：①一级结构②空间结构③主要生理功能11.名词解释：稀有碱基、DNA的一级结构、核酸的变性、复性、Tm值、核酸杂交、第三章酶1.何谓酶?酶作为催化剂有哪些特点?2.辅助因子的化学本质是什么?何谓辅酶和辅基?辅酶与酶蛋白有何关系?3.主要辅酶(辅基)有哪些?它们的主要功能各是什么?4.试述酶作用的机理及影响酶促反应的因素。

思考题•1、海藻糖是一种非还原性二糖，没有变旋现象，不能生成脎，也不能用溴水氧化成糖酸，用酸水解只生成D－葡萄糖，可以用α－葡萄糖苷酶水解，但不能用β－葡萄糖苷酶水解，甲基化后水解生成两分子的2，3，4，6－四－O－甲基－D－葡萄糖，试推测海藻糖的结构。

•2、五只试剂瓶中分别装的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液，请用最简单的化学方法鉴别。

•3、猪油的皂化值是193～203，碘价是54～70；椰子油的皂化值是246～265，碘价是8～10。

这些数据说明猪油和椰子油的分子结构有什么差别。

•4、试述生物膜的两侧不对称性。

•5、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH值为6，该氨基酸的pI是大于6，等于6还是小于6？某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH值为8，该氨基酸的pI如何？•6、根据以下实验结果推断某多肽链的氨基酸序列：•1）酸水解后氨基酸组成：Ala2、Arg、Lys2、Met、Phe、Ser2•2）羧肽酶A水解得一氨基酸为Ala•3）胰蛋白酶水解得四个肽段，其氨基酸组成为：a)Ala,Arg,b)Lys,Phe,Ser,c)Lys,4)Ala,Met,Ser•4）溴化氰水解得两个肽段，其氨基酸组成如下：a)Ala,Arg,Lys2,Met,Phe,Ser,b)Ala,Ser•5）嗜热菌蛋白酶水解得两个肽段，其氨基酸组成如下：a)Ala,Arg,Ser,2)Ala,Lys2,Met,Phe,Ser•7、将丙氨酸溶液400mL调到pH8.0，然后向溶液中加入过量的甲醛。

当所得溶液用碱反滴定至pH8.0时，消耗0.2mol/LNaOH溶液250mL。

问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？（Ala相对分子质量为89）•8、计算一个大肠杆菌细胞（含106个蛋白质分子）中所含的多肽链长度（以nm为单位）。

氨基酸残基的平均相对分子质量为120，假设每个蛋白质分子平均相对分子质量为40000，并且假设所有的分子都处于α螺旋构象。

生物化学复习思考题答案2022一、是非题1.一种氨基酸在水溶液中或固体状态时都是以两性离子形式存在的。

对2.亮氨酸的非极性比丙氨酸大。

对，由侧链基团决定3.肽键能自由旋转。

错，肽键有部分双键性质4.蛋白质表面氢原子之间形成氢键。

错，氢键一般保藏在蛋白质的非极性内部 5.从热力学上讲，蛋白质最稳定的构象是最低自由能时的结构。

对6.用凝胶过滤柱层析分离蛋白质时总是分子量小的先下来，分子量大的后下来。

错，相反7.变性后的蛋白质分子量发生改变。

错，只是高级结构改变一级结构不变8.同工酶是一组功能与结构相同的酶。

功能相同但结构不同9.酶分子中形成活性中心的氨基酸残基在一级结构上位置并不相近，而在空间结构上却处于相近位置。

对10.Km值随着酶浓度的变化而变化。

错11.酶的最适温度是酶的特征常数。

错，不是酶的特性常数12.核苷中碱基和糖的连接一般是C——C连接的糖苷键。

错，C-N连接13.在DNA变性过程中，总是G——C对丰富区先融解分开，形成小泡。

错，是A-T对先分开14.核酸变性时，紫外吸收值明显增加。

对，增色效应15.tRNA上的反密码子与mRNA上相应的密码子是一样的。

错，是互补配对的16.双链DNA中的每条链的（G+C）%含量与双链的（G+C）%含量相等。

对17.对于生物体来说，核酸不是它的主要能源分子。

对，核酸是信息分子18.降解代谢首先是将复杂的大分子化合物分解为小分子化合物。

对19.磷酸己糖旁路能产生ATP，所以可以代替三羧酸循环，作为生物体供能的主要途径。

错，其主要功能是产生NADPH和5-磷酸核糖20.酶的竞争性抑制剂可增加Km值而不影响Vm。

对21.在糖的有氧氧化中，只有一步属于底物磷酸化。

错，三步22.糖的有氧氧化是在线粒体中进行的。

错，胞液和线粒体23.只有偶数碳原子的脂肪酸才能在氧化降解时产生乙酰CoA。

错，奇数的也行24.在有解偶链联剂存在时，从电子传递中产生的能量将以热的形式被散失。