生化实验思考题

生化实验讲义思考题参考答案实验一淀粉的提取和水解1、实验材料的选择依据是什么？答：生化实验的材料选择原则是含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低。

从科研工作的角度选材，还应当注意具体的情况，如植物的季节性、地理位置和生长环境等，动物材料要注意其年龄、性别、营养状况、遗传素质和生理状态等，微生物材料要注意菌种的代数和培养基成分的差异等。

2、材料的破碎方法有哪些？答：(1) 机械的方法：包括研磨法、组织捣碎法；(2) 物理法：包括冻融法、超声波处理法、压榨法、冷然交替法等；(3) 化学与生物化学方法：包括溶胀法、酶解法、有机溶剂处理法等。

实验二总糖与还原糖的测定1、碱性铜试剂法测定还原糖是直接滴定还是间接滴定？两种滴定方法各有何优缺点？答: 我们采用的是碱性铜试剂法中的间接法测定还原糖的含量。

间接法的优点是操作简便、反应条件温和，缺点是在生成单质碘和转移反应产物的过程中容易引入误差；直接法的优点是反应原理直观易懂，缺点是操作较复杂，条件剧烈，不易控制。

实验五粗脂肪的定量测定─索氏提取法（1）本实验制备得到的是粗脂肪，若要制备单一组分的脂类成分，可用什么方法进一步处理？答：硅胶柱层析，高效液相色谱，气相色谱等。

（2）本实验样品制备时烘干为什么要避免过热?答：防止脂质被氧化。

实验六蛋白质等电点测定1、在分离蛋白质的时候，等电点有何实际应用价值？答: 在等电点时，蛋白质分子与分子间因碰撞而引起聚沉的倾向增加，所以处于等电点的蛋白质最容易沉淀。

在分离蛋白质的时候，可以根据待分离的蛋白质的等电点，有目的地调节溶液的pH使该蛋白质沉淀下来，从而与其他处于溶液状态的杂质蛋白质分离。

实验七氨基酸的分离鉴定－纸层析法1、如何用纸层析对氨基酸进行定性和定量的测定？答: 将标准的已知氨基酸与待测的未知氨基酸在同一张层析纸上进行纸层析，显色后根据斑点的Rf值，就可以对氨基酸进行初步的定性，因为同一个物质在同一条件下有相同的Rf值；将点样的未知氨基酸溶液和标准氨基酸溶液的体积恒定，根据显色后的氨基酸斑点的面积与点样的氨基酸质量成正比的原理，通过计算斑点的面积可以对氨基酸溶液进行定量测定。

⽣化实验思考题1. 氨基酸的纸层析分离1. 什么是纸层析技术是利⽤混合物中各组分物理化学性质差异，使其以不同速度移动的⼀种物理分离⽅法。

2. 什么是分配系数分配系数是指溶质在固定相中的浓度和溶质在流动相中的浓度的⽐值。

3. 层析技术的种类1 吸附层析2 分配层析3 离⼦交换层析4 凝胶过滤层析5 亲和层析6 ⽓象层析7 固相层析8 柱层析9 纸层析10 薄层层析11 ⾼效液相层析4. 影响Rf值的因素有哪些1 纸层析时纸层析时要在密闭仪器中加⼊平衡试剂使纸层析上吸附的溶剂达到饱和.2 滤纸要保持洁净,点样时要适量斑点不能过⼤.3 样品物分⼦结构和极性4 滤纸的厚薄和纤维松紧度不⼀样，结合的⽔量也不⼀样。

2. 酵母RNA的提取和分离1. 试验中为什么选择⼲酵母做实验材料？酵母中RNA含量较⾼（2.67%~10.0%），DNA含量少2. 提取RNA的⽅法有⼏种？稀碱法和浓盐法3. 加⼊酸性⼄醇的⽬的？在碱提取液中加⼊酸性⼄醇溶液可使解聚的核糖核酸沉淀，由此得到RNA的粗制品。

4. 如何鉴定RNA的组分？现象如何？RNA中含有核糖，碱基，磷酸各组分。

核糖与浓盐酸和苔⿊酚共热产⽣绿⾊；嘌呤碱与银铵络离⼦共热⽩⾊絮状嘌呤银化物沉淀；磷酸与钼酸铵试剂作⽤产⽣黄⾊的磷钼酸铵，加硫酸煮沸可使其⽔解，从⽔解液中可以测出上述组分的存在。

3. 球蛋⽩提取及含量测定1. 蛋⽩质沉淀⽅法有哪些？分可逆沉淀法和不可逆沉淀法两种。

其中可逆沉淀法有等电点沉淀，中性盐沉淀法，有机溶剂沉淀法；不可逆沉淀法有加热沉淀，重⾦属盐沉淀，⽣物碱沉淀。

2. 蛋⽩质含量测定的⽅法紫外分光光度计，可见光光度计，双缩脲法，福林酚法3. 分光光度计的使⽤及注意事项1 接电源，打开样品室暗箱盖，预热20min2 调节所需波长3 开盖放⿊⾊⽐⾊⽫，关盖，调T%为0%4 放空⽩对照，放样品液到⽐⾊⽫2/3到3/4处，⽤擦镜纸擦⼲表⾯，在对照组处调T为100%5 调节T%到ABS，分别测各样品分光光度值4. 盐析原理将⼤量盐加到蛋⽩质溶液中,⾼浓度的盐离⼦（如硫酸铵的SO4和NH4)有很强的⽔化⼒,可夺取蛋⽩质分⼦的⽔化层,使之“失⽔”,于是蛋⽩质胶粒凝结并沉淀析出.盐析时若溶液pH在蛋⽩质等电点则效果更好.由于各种蛋⽩质分⼦颗粒⼤⼩、亲⽔程度不同,故盐析所需的盐浓度也不⼀样,因此调节混合蛋⽩质溶液中的中性盐浓度可使各种蛋⽩质分段沉淀.4. 影响酶促反应速度的因素1. 影响酶促反应速度的因素有哪些？温度，pH，抑制剂，激活剂2. 唾液淀粉酶的抑制剂，激活剂分别是？激活剂：Cl-；抑制剂：Cu2+3. NaOH对v反应实验，做碘反应实验前为何加盐酸因为碘遇NaOH变NaI和NaIO3，⽽不能与淀粉发⽣反应，所以加⼊盐酸中和氢氧化钠。

生化提高性实验预习思考题实验七核算的制备及定量测定（Ⅰ）动物肝脏DNA的提取1、DNA在浓NaCl(1-2mol／L)和NaCl(0.14mol／L)溶液中的溶解度是怎样的？NaCl溶液中加入EDTA-Na有何作用？2、本实验中SDS有何作用？氯仿-异戊醇又有何用途？3、本实验需多次离心，多次离心的目的的分别是什么？4、本实验提取的DNA是否为纯品？5、肝脏行鲜或在4℃条件下保存多天还能否用作实验材料？为什么？6、为什么肝脏匀浆要充分（研磨要充分）？实验八聚丙烯酰胺凝胶电泳法（PAGE）分离血清蛋白质（核黄素—TEMED聚合系统）（Ⅰ）凝胶制备1、胶制备的原理是什么？2、化学聚合和光聚合各有何特点？3、光聚合加入核黄素、TEMED各有何作用？4、氧的存在对凝胶聚合有何影响？如何除去溶解氧？5、凝胶浓度和交联度与孔径大小有何关系？柱状胶是指什么样的胶？6、凝胶制备时在制胶架凹槽中滴1—2滴蔗糖液的作用是什么？7、在称量Acr、Bis时应注意哪些问题？在制胶时应注意哪些问题？8、如何判断凝胶（浓缩胶、分离胶）聚合是否完成？9、T、C值的含义？如何根据T值计算出C值及Acr、Bis的用量？实验九聚丙烯酰胺凝胶电泳法（PAGE）分离血清蛋白质（核黄素—TEMED聚合系统）（Ⅱ）电泳分离1、电泳的原理是什么？2、盘状电泳的过程有哪三种物理效应？3、电泳基质的四个不连续时指的是什么？4、本实验中样品液应如何制备？样品胶通常可用什么代替？5、安装凝胶管时应注意哪些问题？6、如何确定电泳终点？剥胶时应注意哪些问题？7、为什么电极缓冲液的下槽液不能用于上槽？8、剥出的凝胶条通常需固定，为什么？固定往往与哪个操作可同时进行？实验十蛋白质分子量测定—凝胶过滤层析法（Ⅱ）分子量测定1、凝胶层析法的原理是什么？2、加样时应该注意哪些问题？3、恒流泵的转速如何矫正？4、核酸蛋白检测仪，部分收集器、记录仪应该如何使用？5、蛋白质分子量标准曲线如何制作？6、试分析：如果只给你层析柱和凝胶，而没有核酸蛋白检测仪和部分收集器，也没有记录仪，此实验能否完成？如何完成？实验十一琼脂糖凝胶电泳法分离LDH同工酶及血清LDH 总活力的测定（Ⅰ）LDH同工酶分离1、什么是同工酶？LDH催化发生什么样的反应？2、琼脂糖凝胶板如何制备？3、本实验的滤纸桥与醋酸纤维薄膜电泳的滤纸桥的搭法有何异同点？4、显色是非常关键的操作步骤，显色时应注意哪些问题？5、为什么叫酶专一性染色？试分析之。

1、酶活力测定实验的总体设计思路是什麽？实验设计的关键你认为是什麽？酶活力的测定其总体思路就是在最适条件下测定酶促反应的初速度（底物消耗小于5%）。

据此具体实验设计是底物过量的情况（一般[S]≧10K M），于酶的最适pH、温度等条件下测定某种酶作用产物的生成速度以表征酶的催化能力。

所以本实验在保证以上要求下，以麦芽糖的生成量来表征淀粉酶的活力，并严格定义了酶活单位。

在这个总体思路的指导下，我们首先必须关注的是：材料自身、原本就存在的被测定产物的含量！具体到本实验即是麦芽中自身已经存在的麦芽糖。

这部分酶作用产物是必须要精确刨除的，否则我们实验的最终定量便无法准确。

而这就是“对照管”要完成的任务。

所以，所有的酶活力测定实验中都有所谓“对照管”的设计，其作用就是刨除所有非指定酶促反应测定时间段内的待测产物！以保证最终结果的可信准确。

这是酶活力测定中最关键的设计。

2、实验最易产生误差的操作是哪个步骤？如何尽量减少误差？酶促反应的启动和终止是操作中最需要精确控制的，以保证酶促反应时间的准确和平行管的相关性。

即：本实验中测定管中加入淀粉和NaOH；同步加入或计算好时间差。

同步加入是最完美的操作，所以由此类实验需求，进一步改进发明了“排枪”。

3、α-淀粉酶活性测定时70℃水浴为何要严格保温15分钟？保温后为何要立即于冰浴中骤冷？α-淀粉酶的耐热也是有限度的，15分钟即保证了β-淀粉酶最大程度的钝化，又保证了α-淀粉酶活性的不受损伤。

而立即冰浴冷却是为阻止β-淀粉酶的复性。

4、pH5.6柠檬酸缓冲液的作用？各管于40℃水浴准确保温15分钟的作用？pH5.6是本实验条件下酶的最适反应pH环境，酶促反应前保温15分钟是保证达到反应的最适温度，但酶促反应的最适温度并非酶的最适保存温度，所以时间过长则酶又会有失活的危险。

5．众多测定淀粉酶活力的实验设计中一般均采取钝化β-淀粉酶的活力而测α-淀粉酶和测总酶活力的策略，为何不采取钝化α-淀粉酶活力去测β-淀粉酶活力呢？这种设计思路说明什麽？对于实验设计而言，非常重要的一点就是：理论上的可行性必须通过实际中的可操作性来实现。

生化实验思考题总结1.蛋白质定量测量的方法有哪些？简要说明其原理。

答：a.紫外吸收，在280nm处有最大吸收峰。

b.定氮法，利用蛋白质中氮元素含量为16%固定比例来测定。

c.分光光度计法，利用OD值和蛋白质浓度成正比的原理。

显色剂为考蓝。

d.双缩脲法。

也是利用显色反应。

e.Folin酚法。

2.如果凝胶过滤层析分离的蛋白质样品中含有多种蛋白质，在各蛋白质分子量已知的情况下，如何判断哪一种蛋白质时所想要的？答：现在假设有三种蛋白质a b c，分子质量a>b>c。

那么，a最先流出，在体积V1处有一个洗脱体积，对应的a的溶液浓度在V1处也最高，就会有一个OD值的峰值。

b c同理。

由不同的OD峰值，对应不同的洗脱体积，就可以筛选出想要的蛋白质。

如果想要b，那么在第二个吸收峰的时候，找到相应的洗脱体积，然后在其附近的所接到的溶液进行选取。

就会得到想要的蛋白质。

3.如果盐析后的样品不经脱盐处理便上样电泳，对其结果有何影响？答：如果没有去除清蛋白里面的盐分，则会使电泳速度下降。

原因在于溶液离子强度太大，蛋白质表面的电荷减少，所以导致电泳速度下降，甚至无法泳动。

4.对电泳所得的结果如何进行定量分析？答：将电泳完毕的样品（凝胶），按条带宽度的分布剪下，分别把每个小块样品用NaOH溶液漂洗，再将漂洗过的溶液进行OD值的测量。

5.使SDS-PAGE具有高分辨率的三个因素是什么？答：浓缩效应。

电荷效应。

分子筛效应。

6.实验所得的各点数据中，哪些易出现较大的误差？答：有两个点。

第一个，在三十秒的点，反应速度太快，时间如果掌握不准，容易出现误差。

另一个，在3min的点，反应速度很慢，斜率小，则倒数大，所以时间掌握不好，也容易出现大误差。

7.假如把碱性磷酸酶对底物的亲和力提高十倍，实验方案该如何修改？答：把底物和酶的浓度都降低。

8.请举出三种提取质粒的方法，并简要说明其中一种方法的原理。

答：碱裂解（要求原理，书上有）；一步法（见书上46，47页有关TELT试剂的内容）；SDS法；煮沸法。

X9 肌糖原的酵解A）人体和动植物体中糖的存储形式是什么？实验时，为什么可以用淀粉代替糖原？人体中糖的储存形式为肌糖原与肝糖原，植物体中为淀粉。

因肌肉糜中含有可以酵解淀粉与糖原的酶类，最终在无氧条件下分解生成乳酸，参与显色反应。

B）试述糖酵解作用的生理意义？糖酵解是生物界普遍存在的供能途径，但其释放的能量不多，而且在一般生理情况下，大多数组织有足够的氧以供有氧氧化之需，很少进行糖酵解，因此这一代谢途径供能意义不大，但少数组织，如视网膜、睾丸、肾髓质和红细胞等组织细胞，即使在有氧条件下，仍需从糖酵解获得能量。

在某些情况下，糖酵解有特殊的生理意义。

例如剧烈运动时，能量需求增加，糖分解加速，此时即使呼吸和循环加快以增加氧的供应量，仍不能满足体内糖完全氧化所需要的能量，这时肌肉处于相对缺氧状态，必须通过糖酵解过程，以补充所需的能量。

在剧烈运动后，可见血中乳酸浓度成倍地升高，这是糖酵解加强的结果。

又如人们从平原地区进入高原的初期，由于缺氧，组织细胞也往往通过增强糖酵解获得能量。

在某些病理情况下，如严重贫血、大量失血、呼吸障碍、肿瘤组织等，组织细胞也需通过糖酵解来获取能量。

倘若糖酵解过度，可因乳酸产生过多，而导致酸中毒。

X10 脂肪酸的β-氧化A）为什么说做好本实验的关键是制备新鲜的肝糜？新鲜的肝糜中酶的活性高，所以生成丙酮的量才高如果不新鲜，酶的活性太低了，丙酮的量太低甚至没有，那实验就会失败B）什么叫做酮体？为什么正常代谢的产生的酮体量很少？在什么情况下血中的酮体含量增高，而尿中也能出现酮体？答：1、乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体；2、因为代谢正常的情况下，血糖能够供给人体足够的能量，满足机体的需要。

这时就不需要脂肪大量分解来提供能量。

酮体的生成就是来自于肝内脂肪酸的分解。

脂肪不大量分解，自然没有大量脂肪酸分解成酮体。

3、但若人体血糖量不足，为了维持血糖稳定，就会促进脂肪的分解，生成一定的能量供给人体正常需要。

生化实验思考题比色测定的操作要点是什么?方法的基本原理是什么?答：一、1.用相同型号的比色管.2.配制等体积的系列标准样品.3.配制待测样品(与标准样品等体积).4.对比,找出相同的浓度.二、比色分析是基于溶液对光的选择性吸收而建立起来的一种分析方法，又称吸光亮度法。

有色物质溶液的颜色与其浓度有关。

溶液的浓度越大，颜色越深。

利用光学比较溶液颜色的深度，可以测定溶液的浓度。

根据吸收光的波长范围不同以及所使用的仪器精密程度，可分为光电比色法和分光亮度法等。

比色分析具有简单、快速、灵敏度高等特点，广泛应用于微量组分的测定。

通常中测定含量在10-1～10-4mg·L-1的痕量组分。

比色分析如同其他仪器分析一样，也具有相对误差较大（一般为1%～5%）的缺点。

但对于微量组分测定来说，由于绝对误差很小，测定结果也是令人满意的。

在现代仪器分析答：72型分光光度计的基本依据是朗伯—比耳定律，它是根据相对测量原理工作的，即先选定某一溶剂作为标准溶液，设定其透光率为100%，被测试样的透光率是相对于标准溶液而言的，即让单色光分别通过被测试样和标准溶液，二者能量的比值就是在一定波长下对于被测试样的透光率。

如图所示，白色光源经入射狭缝、反射镜和透光镜后，变成平行光进入棱镜，色散后的单色光经镀铝的反射镜反射后，再经过透镜并聚光于出射狭缝上，狭缝宽度为0.32nm。

反射镜和棱镜组装在一可旋转的转盘上并由波长调节器的凸轮所带动，转动波长调节器便可以在出光狭缝后面选择到任一波长的单色光。

单色光透过样品吸收池后由一光量调节器调节为适度的光通量，最后被光电电池吸收，转换成电流后由微电计指示，从刻度标尺上直接读出透光率的值。

注意事项（1）【诺顶仪器】为了防止光电管疲劳，不测定时必须将试样室盖打开，使光路切断，以延长光电管的使用寿命。

（2）取拿比色皿时，手指只能捏住比色皿的毛玻璃面，而不能碰比色皿的光学表面。

（3）比色皿不能用碱溶液或氧化性强的洗涤液洗涤，也不能用毛刷清洗。

思考题实验：糖的颜色反应、蛋白质及氨基酸的呈色反应P521、鉴别蛋白质的方法有哪些？简述其原理。

（1）.灼烧产生烧焦羽毛的气味是蛋白质。

（2.）遇浓HNO3变性产生黄色不溶物是蛋白质。

原理：蛋白质中含有苯环的氨基酸遇硝酸硝化。

（3.）磨浆过滤，取滤液，先加NaOH，再加入双缩脲试剂，出现紫色反应，就为蛋白质。

原理：铜离子在碱性条件下与两个酰胺基或两个直接连接的肽键，或能过一个中间碳原子相连的肽键发生反应，生成紫色络合物。

2、能否利用茚三酮反应可靠鉴定蛋白质的存在？为什么？不能，和茚三酮反应的除了蛋白质外还有胺和氨基酸类等，它不是蛋白质的专一试剂。

实验：蛋白质沉淀反应P541、用蛋清作为铅或汞中毒的解毒剂的依据是什么？铅和汞是重金属，会使蛋白质变性，而人体组织中蛋白质是必不可少的组成成分，比如胃、食道等组织。

误服铅或汞后，吞入大量鸡蛋清（鸡蛋清中含有大量蛋白质），可使铅与汞先与蛋清反应，减少与机体组织的接触，进而减轻毒性。

2、在蛋白质的沉淀反应里，哪些是可逆的，哪些是不可逆的？不可逆：重金属盐沉淀蛋白质，乙醇沉淀蛋白质，生物碱试剂沉淀蛋白质。

可逆：蛋白质盐析作用。

实验：卵磷脂的提取和鉴定P301、卵磷脂提取的过程中，加入热95%的乙醇的作用是什么？增加溶解度2、卵磷脂的生物学功能有哪些？是生物膜的重要组成成分；促进脂肪代谢，防止出现脂肪肝；促进体内转甲基代谢的顺利进行；具有免疫调节功能；促进神经传达。

实验：酵母RNA的提取与鉴定P1261、加热提取RNA后为什么要加乙酸中和至微酸性？乙酸能不能多加？为什么？.加热后中和至微酸性可以除去蛋白质、多糖等杂质，不能多加，否则RNA会酸水解。

2、加乙酸后进行离心分离，上清液及沉淀物中各主要含什么物质？上清液主要为RNA，沉淀物中主要含蛋白质、多糖等杂质。

3、除了稀碱法外，还有没有其他提取RNA的方法？他们各有何优缺点？1、苯酚法；2、去污剂法、3、盐酸胍法。

生物化学思考题1、叙述L-α氨基酸结构特征，比较各种结构异同并分析结构与性质的关系。

结构特点：氨基酸是较酸分子的a-氢原子被氨基取代直接形成的有机化合物，即当氨基酸的氨基与殁基连载同一个碳原子上，就成为a-氨基酸。

氨基酸中与竣基直接相连的碳原子上有个氨基，这个碳原子上连的集团或原子都不一样，称手性碳原子，当一束偏振光通过它们时，光的偏振方向将被旋转，根据旋转的方向分为左旋和右旋即D系和L系，L-a-氨基酸再被骗争光照射时，光的偏正方向为左旋。

R为侧链，连接-COOH的碳为a-碳原子为不对称碳原子（除了甘氨酸）不同的氨基酸其R基团结构各异。

根据测链结构可分为：①含煌链的为非极性脂肪族氨基酸，如丙氨酸；②含极性不带电荷的为极性中性氨基酸，如半胱氨酸；③含芳香基的为芳香族氨基酸，如酪氨酸；④含负性解离基团的为酸性氨基酸，如谷氨酸；⑤含正性解离基团的为碱性氨基酸，如精氨酸。

2、简述蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构基本概念及各结构层次间的内在关系。

蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也是蛋白质最基本的结构。

主要化学键是肽键，二硫键也是一级结构的范畴。

蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。

主要化学键为氢犍。

蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构,称为蛋白质的三级结构，蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力等。

具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋臼质，其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构称为蛋白质的四级结构，其中，每个具有独立三级结构的多肽链单位称为亚基。

层次之间的关系：一级结构是空间构象的基础，决定高级结构；氨基酸的残基影响二级结构的形成，二级结构以一级结构为基础；在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构;具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。

第一章绪论1.生物分子之间的作用力有哪些？2.分子识别？1、范德华力、氢键、盐键、疏水作用力、芳环堆积作用、卤键都属于次级键（又称分子间弱相互作用2、分子识别是指分子选择性的相互作用，例如抗原与抗原之间、酶与底物之间、激素与受体之间。

分子识别是通过两分子各自的结合部位来实现的。

识别要求：要求两分子各自的结合部位结构互补；要求两个结合部位有相应的基因，相互作用之间能够产生足够的作用力，是两个分子能够结合在一起。

糖链、蛋白质、核酸、脂质之间相互之间都存在分子识别。

第二章糖类化学1.是不是所有的糖都有变旋现象？为什么？2.是否一切糖都是还原糖？什么样的糖是还原糖？3.举出几例重要单糖衍生物及生理作用？ 4．淀粉、糖原组成及结构特点？二者的异同点？5．环糊精的结构特点及应用？ 6.淀粉糊化？淀粉凝沉？变性淀粉？变性淀粉在纺织工业上的应用。

1：不是，糖分子当中必须有游离的醛基和酮基或者游离的半缩醛羟基.所有寡糖都有旋光性，但是并非所有寡糖都有变旋性，蔗糖由于分子中不存在半缩醛羟基，因此不具有变旋性，除二羟基丙酮外，单糖都，是旋光性物质2：不是，糖里面含有醛基和酮基的具有还原性。

单糖都是还原糖3：（1）取代单糖----氨基糖决定血型和细菌的细胞壁；（2）糖醇和糖酸：重要的工业产品；糖苷：多种中药的有效成分，糖醇（常见的有甘露醇和山梨醇）：可防止龋齿的发生，可抑制血糖的发生，；抗坏血酸（山梨醇制造）：可以保护蛋白质中的半胱氨酸。

山梨醇：甜味剂、保湿剂、防冻剂、防腐剂等使用，同时具有多元醇的营养优势，即低热值、低糖、防龋齿等甘露醇：利尿剂，降低颅内压、眼内压及治疗肾药、脱水剂、食糖代用品，无吸湿性，干燥快，化学稳定性好，爽口的甜味，用于麦芽糖、口香糖、年糕等食品的防粘，以及用作一般糕点的防粘粉。

4：淀粉是由许多a-D-葡萄糖分子以糖苷键连接而成，天然淀粉（淀粉粒状存在）有两种类别一种是溶于水的直链淀粉，一种是不溶于水的支链。