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第二章 生命的化学基础

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普通生物学：第2章 生命的化学基础

普通生物学：第2章 生命的化学基础
作 用：
(1) 游离态，调节细胞的渗透压、PH值； (2) 合成有机体的原料； (3) 与有机物质结合，组成具有特殊性质的蛋
白质或作为酶的辅助因子，参与代谢活动。
3）单糖
多羟基醛或多羟基酮及其缩合物和某些衍生物称为糖。
（葡萄糖结构式）
天然单糖 大多数是 D-型糖
C1上羟基位置不同 时出现α-，β-两种 构型
氨基酸的α碳原子为手性碳原子，根据旋光性的不同， 左旋和右旋氨基酸分别命名为L- α-氨基酸（左旋）和 D- α-氨基酸（右旋），两者之间互为镜像体。 生物界种的各种蛋白质（除一些细菌的细胞壁中的短肽 和个别抗生素外）几乎都是由L- α-氨基酸所构成；含 D- α-氨基酸的极少。
氨基酸的功能：
（1）作为组建蛋白质的元件 （2）有的氨基酸或其衍生物具
一个氨基酸的羧基和另一个 氨基酸的氨基脱水缩合形成肽键
一条肽链的两端有不同结构和性质： 一端的氨基酸残基带有游离氨
基，称氨基端； 另一端的氨基酸残基带有游离
羧基，称羧基端。
2）、单糖通过糖苷键联成多糖链
（1） 贰糖
对贰糖结构的了解包括弄清楚：
单糖基成份
α－还是β－糖苷键
取代位置
麦芽糖
一条多糖链的两端有不同结构和性质： 一端的糖基有游离的半缩醛羟基，称还原端； 另一端的糖基没有游离的半缩醛羟基， 称非还原端。
吡喃型
（葡萄糖结构式）
单糖的生物功能： A、作为多糖的组成元件 B、作为燃料 C、组成寡糖参与细胞信号传递
4）氨基酸
氨基酸是同时具有α－氨基和α－羧基的小分子
（氨基酸通式）
参与蛋白合成的共有20种天然氨基酸的α碳原子上均连 接这4种基团，即： α羧基、 α氨基，一个H原子和一 个R基(除甘氨酸中为H原子外）R基代表任意基团。

普通生物学复习要点

普通生物学复习要点

普通生物学复习要点第一章生命与生物科学生物（生命）的特征：化学成分的同一性；严整有序的结构；应激性；内稳态；新陈代谢；生长发育；繁殖与遗传；适应与进化生物界是一个多层次的组构系统•生命是主要由核酸和蛋白质组成的具有不断自我更新能力的多分子体系的存在形式，是一种过程，是一种现象。

第二章生命的化学基础☐组成生命的最重要的六种无机元素是：C、H 、O、N 、P 、SH、O、N、C分别共用1，2，3，4个电子对，是可获得稳定构型的最小原子。

O、N、C能形成多种化学价，如：H2O2（-1），O2（0），H2O（-2）O是次于F、Cl的第三个跟原子最有亲和力的原子。

☐生物小分子与生物大分子之间的关系生物大分子主要有三大类：蛋白质核酸多糖它们都是由生物小分子单体通过特有的共价键联结而成。

•（1）氨基酸通过肽键联成肽链•寡肽：含有10 左右氨基酸残基（如二肽、五肽、八肽）•多肽：含10－20 个氨基酸残基•蛋白质：含几十个氨基酸残基（固定空间结构+ 特定功能）•注意：肽链有方向性。

肽链的两端具有不同结构和性质氨基端（N 端），羧基端（C 端）（2）单糖通过糖苷键联成多糖链。

糖苷键不同导致多糖的立体结构差异。

•淀粉和纤维素都由葡萄糖组成，它们之间主要区别在于α－糖苷键和β－糖苷键的区别•注意：多糖链也有方向性，有还原端和非还原端（3）核苷酸通过磷酸二酯键连成核酸DNA具有方向性：一端的核苷酸，其5’－C没有进入磷酸二酯键，称5’末端；另一端的核苷酸，其3’－C没有进入磷酸二酯键，称3’末端。

☐组成蛋白质的氨基酸有20种。

其共同特点是具有α碳原子，α碳原子上同时连有一个氨基和一个羧基。

各种氨基酸的区别在侧链基团-R☐常见的氨基酸类型（亲水/疏水；酸/碱；含硫…）疏水氨基酸：亮氨酸亲水氨基酸：丝氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸碱性氨基酸：精氨酸含硫氨基酸：半胱氨酸含羟基氨基酸：苏氨酸带环氨基酸：酪氨酸☐氨基酸的功能（1）作为组建蛋白质的元件（2）有的氨基酸或其衍生物具有生物活性（代谢调节、信号传递等）☐生命体中典型的单糖，二糖，多糖多羟基醛或多羟基酮称为糖☐蛋白质的一，二，三，四级结构蛋白质的一级结构是指肽链中氨基酸的排列顺序•蛋白质的二级结构邻近几个氨基酸残基形成的一定的结构形状包括：α—螺旋，β—折叠，β—转角，无规卷曲，无序结构蛋白质的三级结构：整条肽链盘绕折叠形成一定的空间结构形状。

生命的化学基础

生命的化学基础
高度的催化效能
通过降低所需的活化 能实现
高度专一性
一种酶只作用于一种 或一类化合物
高度不稳定性 饱和性 可调节性
酶活力的调节
变构调节
共价修饰：磷酸化与 去磷酸化；腺苷酸化 与去腺苷酸化。 酶调节蛋白

钙调蛋白
水解激活与激活后的 失活调节
可逆和不可逆抑制。 正反馈和负反馈调节。 酶的竞争性和非竞争性抑制
蛋白质的变构作用

即变构调节，通过蛋白质构象变化而实现 蛋白质功能的调节。
特点：
变构剂多为生物小分子，O2 、ATP、代谢中间产物。 变构剂常与蛋白质活性中心外的基团非共价键结合。

变构作用存在于血红蛋白 运氧、酶的调节等
可逆的。
蛋白质变性作用
变性作用概念：
在某些物理化学因素作用下，使蛋白质的空间 构象破坏，导致蛋白质若干理化性质，生物学性质 的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用．

(三) 蛋白质（ protein)
自然界:>100亿种

人体:>10万种
蛋白质的结构
元素组成：含C,H,O,N,大多数蛋白质还含有S。 蛋白质的构件分子: 氨基酸
蛋白质分子的基本结构：肽键与肽
蛋白质分子的空间结构：四级结构

蛋白质的功能
氨基酸(amino acid)

氨基酸分子结构式：

概述：

引起变性的因素：
高温、紫外线、强酸、强碱、一定浓度的尿 素。

特点：
分子溶解度降低；生物功能丧失 改变蛋白质分子的次级键，一级结构无改变 一般不可逆。
疯牛病蛋白

感染性蛋白粒子 （Prion）

第二1章 生命的化学基础

第二1章 生命的化学基础

（四）脂类
脂类包括： 脂类包括： 脂肪酸、中性脂肪、类固醇、 脂肪酸、中性脂肪、类固醇、蜡、磷酸甘油 鞘脂、糖脂、类胡萝卜素等。 酯、鞘脂、糖脂、类胡萝卜素等。
脂类化合物难溶于水，而易溶于非极性有机 脂类化合物难溶于水， 溶剂。 溶剂。
1、中性脂肪（neutral fat） fat） 中性脂肪（
某些酶需要有一种非蛋白质性的辅因子 （cofactor）结合才能具有活性。辅因子可 cofactor）结合才能具有活性。 以是一种复杂的有机分子， 以是一种复杂的有机分子，也可以是一种金 属离子，或者二者兼有。完全的蛋白质—— 属离子，或者二者兼有。完全的蛋白质—— 辅因子复合物称为全酶（holoenzyme）。 辅因子复合物称为全酶（holoenzyme）。 全酶去掉辅因子，剩下的蛋白质部分称为脱 全酶去掉辅因子， 辅基酶蛋白（apoenzyme）。 辅基酶蛋白（apoenzyme）。
4、萜类和类固醇类 这两类化合物都是异戊二烯（isoptene） 这两类化合物都是异戊二烯（isoptene）的衍生 都不含脂肪酸。 物，都不含脂肪酸。 生物中主要的萜类化合物有胡萝卜素和维生素A 生物中主要的萜类化合物有胡萝卜素和维生素A、 E、K等。还有一种多萜醇磷酸酯，它是细胞质中 还有一种多萜醇磷酸酯， 糖基转移酶的载体。 糖基转移酶的载体。 类固醇类（steroids）化合物又称甾类化合物， 类固醇类（steroids）化合物又称甾类化合物，其 中胆固醇是构成膜的成分。 中胆固醇是构成膜的成分。另一些甾类化合物是 激素类，如雌性激素、雄性激素、肾上腺激素等。 激素类，如雌性激素、雄性激素、肾上腺激素等。
第二章 生命的化学基础
１、细胞的化学成分
组成细胞的基本元素是： 组成细胞的基本元素是：O、C、H、N、S、 K、Ca、P、Mg，其中O、C、H、N四种元 Ca、 Mg，其中O 素占90%以上 以上。 素占90%以上。 细胞化学物质可分为两大类： 细胞化学物质可分为两大类：无机物和有机 物。 在无机物中水是最主要的成分，约占细胞物 在无机物中水是最主要的成分， 质总含量的75％ 80％。 质总含量的75％—80％。

生命的化学基础

生命的化学基础
， 包括： 氟、铅、镉、汞、砷、铝、锡。 • 有些微量元素的缺乏会影响人体健康， 在食物中应该特别注意补充
。例如碘和硒（参见第１３ 章）。表２－１ 显示了人体中不同元素 的含量和微量元素的每日的需求量。
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２. １ 生命的基本化学构成
• 构成生物体的所有这些元素都属于原子质量相对较轻的元素， 主要 位于元素周期表的上部， 它们当中原子序数最大的碘位于第５３ 位， 其次是锡， 第５０ 位。这与地壳中的元素含量递减规律相一致。在 地壳中， 原子序数较低的范围内， 元素丰度随原子序数增大呈指数 递减。这说明生物的生存环境中元素的丰度是决定其是否成为生命元 素的一个因素。重要的生命元素应该相对容易地从环境中得到。不过 从表２－２ 可以看出， 有机体中的元素丰度和地壳中的元素丰度还 是有较大差别的。
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２. １ 生命的基本化学构成
• 关系越远差距越大， 关系越近差距越小。此外， 所有的生物其主要 成分都是水。它们或者生活在水中， 或者具有某种结构的隔水层， 用以防止水分的丢失。
• ２. １. １ 构成生命的元素
• 在地球上存在上百种元素， 其中在生命体中可以找到的大约有５０ 种。在这些元素中，凡是占人体总重量的万分之一以上的元素称为常 量元素， 包括碳、氢、氧、氮、硫、磷、氯、钙、钾、钠、镁等１ １ 种； 在常量元素中， 碳、氧、氢、氮被认为是四种最主要的生命 元素， 它们占人体体重的比例分别是： 碳１８％、氧６５％、有相同质子数， 但中子数不相同的原子被归入同一种元素， 它们 互称为同位素， 在元素周期表上占有同一个位置。
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２. １ 生命的基本化学构成
• 具有相同质子数和中子数的原子叫做核素。氢元素就有三种同位素（ 核素）， 氕（Ｈ）、氘（Ｄ， 又叫重氢）、氚（Ｔ， 又叫超重氢） 。它们原子核中都只有１ 个质子， 但是分别有０ 个中子、１ 个中子 和２ 个中子， 因此它们具有不同的原子质量。由于同位素之间的核 外电子数量和排列方式是相同的， 因此不同同位素的化学性质几乎 完全相同， 在进入人体内成为生命分子时所参与的化学反应、反应 过程和结果基本相同， 但会有微小差别， 称为同位素效应。

普通生物学_2生命的化学基础

普通生物学_2生命的化学基础
占人体重的 百分比
微量元素(14种)
名称 硼 铬 钴 铜 氟 碘 鉄 锰 钼 硒 硅 锡 钒 锌 符号 B Cr Co Cu F I Fe Mn Mo Se Si Sn V Zn
占人体重的 百分比
65.0 18.5 9.5 3.3 1.5 1.0 0.4 0.3 0.2 0.2 0.1
<0.01 <0.01 <0.01 <0.01 <0.01 <0.01 <0.01 <0.01 <0.01 <0.01 <0.01 <0.01 <0.01 <0.01
根据能否水解和水解后产物，分为下列几类：
单糖 monosaccharides
是不能再被水解为更简单的糖类物质。 据 C 原子数的多少，又分为丙糖（ 3C ）、丁糖（ 4C）、戊糖（5C）、己糖（6C）等。
寡糖 oligosaccharides
由2-6个单糖分子缩合而成，水解产生2-6个单糖 分子。
α -1,4-糖苷键 支链淀粉
H H OH CH2OH O H H O H O H H OH O H OH H O OH H OH H H OH CH2OH O H H n O
α -1,6-糖苷键
CH2OH O H H H
O H H
直链淀粉
糖类
多糖链的高级结构：不同高级结构带来不同的生物
学性能
形成螺旋状
能源贮存
糖元 淀粉
直链淀粉 纤维素 呈长纤维状 支链淀粉 结构支架
b-D-葡萄糖
a-D-葡萄糖
纤 维 素 、 淀 粉 、 糖 原
几 种 常 见 的 多 糖 ——
常 见 多 糖 —— 几 丁 质

《生命的化学基础》PPT课件

直链淀粉〔α-1，4糖苷键〕
〔1〕、直链淀粉(amylose) 含有1000个以上葡萄糖构造单位，每一个单位由a-1,4糖苷 键相连。
CH2OH
H H
OH
O
HH
HC
O
H OH
CH2OH
H OH
O OH H CH
HO
n
H OH
n>1000 a-1,4糖 苷 键
直链淀粉的形状并不是伸展状态的直链，而是有规律的卷曲 成螺旋状，每一螺旋圈约有 6个葡萄糖构造单位。螺旋中有 空穴，空穴正好允许碘分子进入其中，碘分子与淀粉之间形 成碘-淀粉复合物，从而改变了碘原来的颜色。
• 常量元素又称宏量元素，有11种。 它们共占人体总质量的99.25%。它 们是：O，C，H，N，Ca，P，S， K，Na，Cl，Mg
• 微量元素14种，它们是：〔Fe，F， Zn，Cu，V，Sn，Se，Mn，I， Mo，Cr，Co，Si，B)。必需的微量 元素在生物体内的作用很大。如碘缺 乏。
碘缺乏症
HO H H
H H O OH H OH H
H O O H H H H+ 为成能2、O A O醛为基H H二g 基酮可+ 者(〔基分N 是葡〔为H 同3 萄果醛)分O 糖糖糖异H H 〕〕和构O H H -，，酮体在所糖C C C，分以。其H O O 子单H H 区中糖别间按仅H 的功O H H 在，
OH H
OH H
OH H
OH H
五、多糖 (Trisaccharides)
多糖是由成百上千个单糖通过脱水合成而形成的多聚体。这些天然高分子化合 物，都是葡萄糖通过糖苷键相连而成的多聚体。 多糖分为两类：一类是营养储藏多糖，如：淀粉和糖原；

第二章 生命的化学基础与细胞组成


第二节 细胞的结构和功能 细胞的形态与功能、环境相适应
形态、结构与功能、环境密切相关是生物界的普遍现象
一.细胞膜（cell membrane） 选择透性 1.细胞膜的构造 三层结构：单位膜、生物膜
极性头部 非极性尾部
跨膜 蛋白 膜表面 蛋白 脂质双层 镶嵌蛋白
外在性蛋白 内在性蛋白
部分膜蛋白形成通道、孔洞 植物、真菌、细菌细胞膜外常有细胞壁 动物细胞膜外常有蛋白-多糖复合物（常含受体） 2.细胞膜的功能 （1）物质交换 （2）调节作用 促甲状腺激素只作用于甲状腺细胞
（3）内质网（endoplasmic reticulum）
①糙面内质网（rough endoplasmic reticulum） 功能：参与蛋白质合成、运输 分泌多种酶的胰腺细胞内丰富 ②光面内质网（smooth endoplasmic reticulum） 功能：输送，参与脂质合成 肝细胞光面内质网与解毒有关（氧化还原酶系）
淀粉
糖原
纤维素
糖原、淀粉：能量的贮存形式 纤维素：结构组分
二.蛋白质－遗传信息的表达者
二肽、三肽、多肽
蛋白质的各级结构
一级结构 二级结构 三级结构 四级结构
功能
催化功能 酶 结构功能 结构蛋白 贮藏功能 蛋：卵清蛋白，乳：酪蛋白， 小麦种子：麦醇溶蛋白 运输功能 血红蛋白、血蓝蛋白、载体 运动功能 肌动蛋白、肌球蛋白 调节功能 激素 防御功能 抗体 其它功能
三.核酸－遗传信息的存储者和传递者
核苷酸
磷酸 核苷
碱基 戊糖（核糖、脱氧核糖）
DNA主要分布在细胞核 RNA主要分布在细胞质 功能 生物遗传 控制和指导蛋白质合成 DNA 转录 mRNA 翻译 肽链 生物体复杂的生命活动是受DNA的遗传信息 控制和指导的

普通生物学课件 生命的化学基础


类固醇是一类不同的脂质。它们的特点 是碳链折成4个环，3个六元环和1个五元环。 图2．9就是一种最常见的类固醇——胆固 醇的结构式。 胆固醇是细胞膜的重要成分，也是动 物体内合成其他类固醇的原料。动物的雌、 雄性激素都是类固醇。 有一些类固醇药物称为促蛋白合成类 固醇，是人工合成的类似雄性激素的药物。 它能促进肌肉发达，增强体力，常为一些 运动员所服用。这些药物有许多严重的副 作用，对身心两方面都有严重影响，为许 多体育组织所禁用。
葡萄糖和果糖都是由6个碳原子组成 的，称为己糖。存在于生物体内的单糖 还有由3、4、5和7个碳原子组成的，分 别称为丙糖、丁糖、戊糖和庚糖。其中 戊糖尤其重要，因为它们是组成核酸的 成分。 细胞中用作燃料分子的主要是葡萄 糖。葡萄糖和其他单糖也是细胞合成别 的有机分子(如氨基酸)的原料。细胞中的 单糖若不立即被利用则通常被合成为双 糖和多糖。
2．2．2 细胞利用少数种类小分子合成 许多种大分子
在生命现象中起着重要作用的分子都 是极其巨大的分子，称为大分子。 生物大分子可分为4大类：蛋白质、核 酸、多糖和脂质。这4类大分子中的前三类 都是多聚体。所谓多聚体，就是由相同或 相似的小分子组成的长链。组成多聚体的 小分子称为单体。细胞利用单体组成多聚 体。生物细胞中所合成的大分子种类极多， 仅蛋白质的种类就约有1012种。
• 脂质中最常见的是脂肪，脂肪是由甘油和脂肪酸 通过脱水合成而形成的。脂肪酸的羧基中的一 OH与甘油的羟基中的一H结合而失去一分子水， 于是甘油与脂肪酸之间形成酯键，便成为脂肪分 子：酯化，所以脂肪又叫甘油三酯或三酰基甘油。 脂肪中的3个酰基一般是不同的，来源于C16、 C18或其他脂肪酸。有双键的脂肪酸称为不饱和 脂肪酸，没有双键的则称为饱和脂肪酸。图2．8 是一种脂肪的结构式。其中一个脂肪酸是C16的， 另两个是C18的，一个有一个双键，另一个有两 个双键。双键的存在使得碳链弯曲，占的空间较 大：，所以含有双键的脂肪在常温下是液态，因 为其分子不能排列得太紧密。

2生命的化学基础


目的要求
• 单糖、血糖，脂肪构成、脂类分类。 • 蛋白质的基本单位？一级、二级、三级、
四级结构分别指什么？ • 核苷酸组成，核酸一级结构、二级结构
分别指什么？
碱基
※ 戊糖
核糖核酸和脱氧核糖核酸
T T
T
※碱基
Sugar–phosphate backbone
5 end
Nitrogenous bases
Thymine (T)
磷酸二酯键
Adenine (A)
Cytosine (C)
Phosphate
DNA nucleotide
Sugar (deoxyribose)
偶然存在的元素：钒( V )、钼（ Mo）、锂( Li )、氟（F）、溴
（Br）、硅( Si )、砷（As）、锡( Sn )、钡( Ba ) 等。
水
无机盐
血 红 蛋白 中 的 铁
组成细胞的生物大分子
糖类 脂类 蛋白质 核酸
生物小分子和生物大分子的关系
小分子 水
无机盐 单糖 氨基酸 核苷酸 脂类
3 end
Guanine (G)
Rosalind Franklin
Franklin’s X-ray diffraction photograph of DNA
有特殊生物学功能的核苷酸
三磷酸腺苷（ATP）：能量“货币” 三磷酸鸟苷（GTP）：蛋白质合成 三磷酸尿苷（UTP）：糖原合成 三磷酸胞苷（CTP）：脂肪和磷脂 cAMP：信号传递 NAD+、NADP、FAD：参与电子传递
氨基酸
氨基
羧基
不同氨基酸
丙氨酸 缬氨酸 组氨酸 苯丙氨酸
蛋白质一级结构：多肽链的氨基酸顺序
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第二章生命的化学基础
一.名词解释
蛋白质的二级结构(2分) （厦门大学2005）
2、α螺旋（厦门大学2000）
二.选择
1、属于碱性氨基酸的是（）（厦门大学1994）
A、Arg
B、Tyr
C、Glu
D、Ser
2、三种常见的多糖是（）（四川大学2004）
A.糖原、多肽和淀粉 B 糖原、淀粉和纤维素
C.淀粉，糖原和糖蛋白
D.葡萄糖、蔗糖和乳糖
3.RNA组成成分是（）
A.脱氧核糖，磷酸，碱基 B 核糖，碱基磷酸
C 氨基酸葡萄糖碱基
D 戊糖碱基磷酸
3.将单体聚合成生物大分子的共价键包括（）（四川大学2007）
A 肽键
B 二硫键
C 磷酸二脂键
D 糖苷键
4.下列各组化合物中含氮元素最多的是（）（四川大学2003）
A 糖和脂肪
B 核酸和异构酸
C 淀粉和核酸
D 多糖和血红蛋白
细胞中的下列哪种氨基酸侧链基团带负电？
A、Lys
B、Arg
C、Glu
D、His 中国科学院2007
下列哪些分子是单糖（）。

A、核酮糖
B、蔗糖
C、乳糖
D、甘露糖
E、果糖中国科学院2007
三.填空
1..三种常见的多糖是淀粉、（）和（）。

（云南大学2006）
2.作为生物细胞构成份，使细胞定型。

磷脂的主要生物学功能包括：（1）________________ ，（2）___________ _____ 。

人血液中磷脂含量降低与________ 有关。

3.生物体内磷脂的生物学功能主要是__________和__________。

人动脉硬化者血液中磷脂的含量往往__________。

（厦门大学1997）
4.氨基酸排列顺序，即蛋白质的________结构，是由对应的基因DNA（或某些病毒的RNA）中的________排列顺序所规定的。

（厦门大学1999）
5.、ＲＮＡ有哪三种：_____、______ 、______（云南大学1997）
6.在生命现象中起重要作用的大分子可分为__________、__________、__________和__________四大类（西南大学2007）
7、蛋白质是_____的聚和物，而核酸则是_____的聚合物。

每个单核苷酸分子由____、___和____三部分组成。

（云南大学1997）
四.判断
1.（）引起蛋白质变性的最主要原因是氢键大量断裂。

（厦门大学
1996）
2.（）纤维素是由葡萄糖分子以β-1.4-糖花键连接成的大分子，
渡分枝，
3、（）具有二个羟基的氨基酸其水溶液一般都呈酸性。

4.（）核糖、核酮糖、木糖和阿拉伯糖都是五碳糖。

（厦门大学
2000）
5，直链淀粉中葡萄糖分子基本上都以α-1，4糖苷键连接；（厦
门大学2004）
6，磷脂是两性分子，一端亲水，另一端是非极性的脂肪酸；（厦
门大学2004）
7， DNA的三级结构指的是Watson＆Crick的DNA双螺旋模型；
（厦门大学2004）
8.氨基酸的结构共性是：α－碳原子上连接有：羧基、氨基和侧链基团（四川大学2006）
9.生命运动的主要物质基础是核酸（DNA、RNA）和蛋白质（云南大学1997）
10.DNA的分子结构基本上是单键的，但常常扭曲折叠成三叶草状（云南大学1997）
五.问答题
1.蛋白质的结构如何?请举例说明蛋白质有哪些主要的生理功能?.
（云南大学2000）
2.简述生物体的有机组成的类型及其生命现象尤其在人类生命活
动中的作用（四川大学2000）
生物体的有机组成是什么，他们的生理功能又是什么？（四川大学2002）
3.请阐述蛋白质的一、二、三、四级结构及决定因素。

（四川大学2004）
4.磷脂是细胞膜的重要组分，纤维素则是存在于职务细胞壁中的主要成分，它们的化学结构和物理性质是怎样与各自所行使的生物功能相关联的。

（西南大学2007）
5.现有五肽，在280nm处有吸收峰，中性溶液中朝阴极方向泳动；用FDNB测得与之反应的氨基酸为Pro;carboxy-peptidase进行处理后第一个游离出来的氨基酸为LEU;用胰凝乳蛋白酶处理得到两个片断，分别为两肽和三肽，其中三肽在280nm处有吸收峰；用CNBr处
理液得到两个片断，分别为两肽和三肽；用胰蛋白酶处理后游离了一个氨基酸；组成分析结果表明，五肽中不含Arg，试定该短肽的氨基酸序列。

（10分）（厦门大学2005）
α-AA与2，4二硝基氟苯（DNFB）或1—氟—2，4二硝基氟苯（FDNB）在弱碱溶液中反应，α-AA变为黄色的2，4-二硝基苯基衍生物，称为DNP-AA。

应用：用于鉴定多肽链的N末端的AA。

先将FDNB与多肽N端缩合，再水解N端黄色化合物DNP-AA，然后层析、分离、鉴定N端的第一个AA种类。

用于鉴定多肽链的氨基末端的氨基酸。

carboxy-peptidase（羧肽酶）
胰凝乳蛋白酶即糜蛋白酶，是一种肽链内断酶，选择在酪氨酸和苯丙氨酸羧肽链处作用
胰蛋白酶是一种肽链内断酶，对精氨酸和赖氨酸肽链具有选择性水解作用
CNBr特异切断Met羧基侧的肽健,切断后的Met变成高丝氨酸内酯
在280nm处有吸收峰:含有苯环故可能trp,tyr,phe
中性溶液中朝阴极方向泳动:带正电故可能his,lys,arg
FDNB测得与之反应的氨基酸为Prfdnb测的是肽链n端第一个氨基酸,故可知肽链为pro-x-x-x-x
carboxy-peptidase进行处理后第一个游离出来的氨基酸为LEU:羧肽酶作用于c端第一个氨基酸,故可知肽链为pro-x-x-x-leu
用胰凝乳蛋白酶处理得到两个片断，分别为两肽和三肽，其中三肽在280nm处有吸收峰:胰凝乳蛋白酶作用于肽链中tyr,phe的c端,故肽链可能为pro-x-tyr-x-leu或pro-x-phe-x-leu
用CNBr处理液得到两个片断，分别为两肽和三肽:cnbr作用于肽链met的c端,故肽链中第二个x为met
用胰蛋白酶处理后游离了一个氨基酸；组成分析结果表明，五肽中不含Arg:胰蛋白酶作用于lys,arg的c 端,又不含arg,所以另一个x为lys
综上,肽链为pro-met-tyr-lys-leu或pro-met-phe-lys-leu。