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生物化学(第三版)课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或者蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型与L型的消旋混合物。
参与蛋白质构成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质构成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各类组织与细胞中，有的是β-、γ-或者δ-氨基酸，有些是D 型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不一致氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称之该氨基酸的等电点，用pI 表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或者还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各类氨基酸的一种根据。
参与蛋白质构成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸与苯丙氨酸在紫外区有光汲取，这是紫外汲取法定量蛋白质的根据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸与蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法要紧是基于氨基酸的酸碱性质与极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母与三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸与酪氨酸。
高一生物必修二第三章知识点（实用版）编制人：__________________审核人：__________________审批人：__________________编制单位：__________________编制时间：____年____月____日序言下载提示：该文档是本店铺精心编制而成的，希望大家下载后，能够帮助大家解决实际问题。
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第三章蛋白质化学1蛋白质：就是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量得氨基酸按一定序列以肽键连接形成。
蛋白质就是生命得物质基础,就是一切细胞与组织得重要组成成分。
2标准氨基酸:就是可以用于合成蛋白质得２0种氨基酸.3、茚三酮反应：就是指氨基酸、肽与蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。
4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合Ｈ＋而表现碱性得电解质。
5、兼性离子:即带正电与、又带负电荷得离子。
6、氨基酸得等电点:氨基酸在溶液中得解离程度受ＰH值影响,在某一PＨ值条件下,氨基酸解离成阳离子与阴离子得程度相等，溶液中得氨基酸以兼性离子形式存在,且净电荷为零，此时溶液得ＰH值成为氨基酸得等电点。
7、单纯蛋白质:完全由氨基酸构成得蛋白质。
8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分得蛋白质。
9、蛋白质得辅基:缀合蛋白质所含有得非氨基酸成分。
10、肽键：存在于蛋白质与肽分子中，就是由一个氨基酸得α—羧基与另一个氨基酸得α—氨基缩合时形成得化学键。
11、肽平面:在肽单元中，羧基得π键电子对与氮原子得孤电子对存在部分共享，C－N键具有一定程度得双键性质,不能自由旋转。
因此,肽单元得六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。
12、肽：就是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成得分子。
13、氨基酸得残基：肽与蛋白质分子中得氨基酸就是不完整得，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸得残基。
14、多肽:由１0个以上氨基酸通过肽键连接而成得肽.15、多肽链：多肽得化学结构呈链状,所以又称多肽链。
16、生物活性肽:就是指具有特殊生理功能得肽类物质。
它们多为蛋白质多肽链得一个片段,当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质得消化产物中也有生物活性肽,她们可以被直接吸收。
17、谷胱甘肽:由谷氨酸、半胱氨酸与甘氨酸通过肽键连接构成得酸性三肽,就是一种生物活性肽，就是机体内重要得抗氧化剂。
3 3 第 3 章 氨基酸和蛋白质单元自测题 （一）名词解释或概念比较1．氨基酸，2．肽键与肽，3．结构域，4．单体蛋白和寡聚蛋白，5．蛋白质的构象与构型，6．肽键，7．蛋白质的化学修饰，8．疏水效应，9．分子伴侣，10．Western 印迹，11．同促效应与异促效应，12．Bohr 效应，13．抗原决定簇，14．半抗原，15．亲和层析，16．必须氨基酸与非必须氨基酸，7．透析，18．双向电泳，19．Edman 降解法，20．等电点，21．多克隆抗体与单克隆抗体，22．单纯蛋白质与綴合蛋白质，23．同寡聚蛋白与杂寡聚蛋白，24．等电聚焦。
（二）填空题1. 氨基酸在晶体状态或在水溶液中主要以形式存在。
2. 天冬氨酸的 pK 1（ α－ COOH ） 值是 2.09， pK 2（ β－ COOH ） 值是3.86， pK 3（ α－ NH +）值是 9.82， 它的等电点是 。
组氨酸的 pK 1（α－COOH ）值是 1.82，pK 2（咪唑基）值是 6.00，pK 3（α－NH +）值是 9.17，它的等电点 是。
3. 在近紫外区能吸收紫外光的氨基酸有，和。
其中的摩尔吸光系数最大。
4. 在氨基酸的含量分析中，可以先用法分离氨基酸，再用显色法进行定量分析。
5. 在进行蛋白质的 N 末端氨基酸序列分析中，主要利用反应。
6. 根据蛋白质的形状和溶解度的差异，可以将它们分为，和 。
7. 球状蛋白质中，大部分的氨基酸残基在分子的表面，而大部分的氨基酸残基在分子的内核。
8. 生物体内的蛋白质在折叠过程中通常有和 参与。
9. 目前研究蛋白质晶体结构的方法主要是。
10. 血红蛋白（Hb ）与氧结合时呈现效应，是通过血红蛋白的现象实现的。
肌肉组织中 CO 2 和 H +促进 O 2的释放，这种现象称为效应。
11. 用溴化氰水解蛋白质时，肽键在残基的右端裂解。
12. 用胰凝乳蛋白酶水解蛋白质时，肽键在和 残基的右端裂解。
第三章氨基酸
第一节氨基酸是蛋白质的构件分子
一、蛋白质的水解
酸水解：常用6mol/L HCl 回流20h，水解完全，不引起消旋，但色氨酸破坏，羟基氨基酸部分水解，酰胺键水解。
碱水解：水解完全，会引起消旋，但色氨酸不破坏。
酶水解：水解不完全，不引起消旋，色氨酸不破坏，主要用于蛋白质的部分水解。
20 种氨基酸的发现年代表
天冬酰氨1806 Vauquelin 天门冬芽
甘氨酸1820 Braconnot 明胶
亮氨酸1820 Braconnot 羊毛、肌肉
酪氨酸1849 Bopp 奶酪
丝氨酸1865 Cramer 蚕丝
谷氨酸1866 Ritthausen 面筋
天冬氨酸1868 Ritthausen 蚕豆
苯丙氨酸1881 Schultze 羽扇豆芽
丙氨酸1881 Weyl 丝心蛋白
赖氨酸1889 Drechsel 珊瑚
精氨酸1895 Hedin 牛角
组氨酸1896 Kossel,Hedin 奶酪
胱氨酸1899 Morner 牛角
缬氨酸1901 Fischer 奶酪
脯氨酸1901 Fischer 奶酪
色氨酸1901 Hopkins 奶酪
异亮氨酸1904 Erhlich 纤维蛋白
甲硫氨酸1922 Mueller 奶酪
苏氨酸1935 McCoy et al 奶酪
二、α-氨基酸的一般结构
氨基在α-位，为L-构型。
第二节氨基酸的分类
一、常见的蛋白质氨基酸
常见的蛋白质氨基酸共二十种。
按化学结构分为脂肪族、芳香族和杂环族三类。
这种分类方法对于研究氨基酸的合成与分解有重要意义。
按R-基的极性分为非极性R-基氨基酸、不带电荷的极性R-基氨基酸、带正电荷的极性R-基氨基酸、带负电荷的极性R-基氨基酸四类。
这种分类方法对于研究氨基酸在蛋白质空间结构中的作用，和对于氨基酸的分离纯化均有重要意义。
也可将氨基酸分为非极性脂肪族R-基氨基酸、非极性芳香族R-基氨基酸、不带电荷的极性R-基氨基酸、带正电荷的极性R-基氨基酸、带负电荷的极性R-基氨基酸五类。
要熟悉氨基酸的结构特点、分类和符号。
注意结构特点：
二、不常见的蛋白质氨基酸
三、非蛋白质氨基酸
第三节氨基酸的酸碱化学
一、氨基酸的兼性离子形式
氨基酸在晶体状态和水溶液中均以兼性离子形式存在。
因此，氨基酸有很高的熔点。
二、氨基酸的解离
三、氨基酸的等电点
（一）等电点的定义
（二）等电点的计算
对于R 基无解离基团的氨基酸：
pI=（pK1+pK2）/2
对于R 基有解离基团的氨基酸：pI 等于等电形式两侧的pK 值之和的一半，以等电形式为中心，另一个pK 值为第二级解离，可以忽略不计。
如Glu：Glu+ 噲垐2.垐1垐9唸垏Glu+- 垐垐4.25垎垐Glu- 噲垐9.垐6垐7 Glu2-。
若pH=pI=3.22，根据pH = pKa+log{[质子受体]/[质子供体]}
3.22=9.67+log{[Glu2-]/[Glu-]}
得[Glu2-]/[Glu-]=3.5×10-7。
四、氨基酸的甲醛滴定
滴定终点由12 左右降到9 左右，可以用酚酞为指示剂，用标准氢氧化钠滴定。
第四节氨基酸的化学反应一、α-氨基参加的反应
与亚硝酸的反应测量氮气的体积可计算氨基酸的含量。
与酰化试剂的反应可用于氨基的保护。
烃基化反应可用于测定多肽链的氮末端氨基酸。
形成西佛碱的反应为转氨基反应的中间步骤。
脱氨基反应为氨基酸分解反应的重要中间步骤。
二、α-羧基参加的反应
成盐和成酯反应可用于羧基的保护。
成酰氯反应可用于羧基的活化。
脱羧基反应是生成胺类的重要反应。
叠氮反应可用于羧基的活化。
三、α-氨基和α-羧基共同参加的反应（一）与茚三酮的反应
常用于氨基酸的定性或定量检测。
（二）成肽反应
四、侧链R 基参加的反应
酪氨酸可发生碘化、硝化、重氮反应，后者可用于检测酪氨酸。
组氨酸可发生重氮反应。
精氨酸可与环己二酮发生缩合反应，曾被用于氨基酸序列分析。
色氨酸可被N-溴代琥珀酰亚胺氧化，生成有色化合物，可用于色氨酸定量测定。
半胱氨酸可生成烷基衍生物，可用于巯基的保护。
巯基可与重金属生成盐，使蛋白质失活。
巯基在空气中可被氧化，金属离子对此有催化作用。
胱氨酸的二硫键可被还原为两个巯基。
也可以被过甲酸氧化成两个磺酸基。
第五节氨基酸的光学活性和光谱性质
一、氨基酸的光学活性和立体化学
氨基酸的不对称碳原子可用D-或L-表_________示，其比旋值可用于氨基酸的鉴
别。
二、氨基酸的光谱性质
芳香族氨基酸的紫外吸收光谱如下图所示。
这一性质可用于蛋白质的定量测定。
三、氨基酸的核磁共振（NMR）
在外加磁场的作用下，原子核的自旋方向达到一致，可以和一定频率的外加磁场共振而形成吸收峰，同一种原子核在分子中的位置不同，因其外围的电子云对核的屏蔽作用引起的吸收峰位置移动（化学位移）也不同，由吸收峰的位置可以推断原子处于哪一个基团，在1H NMR 谱中，
当相邻基团上有n 个质子时，该基团的质子吸收峰将分裂成n+1 个峰。
第六节氨基酸混合物的分析分离
一、分配层析法的一般原理
逆流分溶符合二项式的展开式，但对于纸层析和柱层析来说，有关的计算无实际意义。
分配系数=物质在流动相中的总量/物质在固定相中的总量
二、分配柱层析
可以同检测器、记录仪、馏分收集器、输液泵构成层析系统。
三、纸层析
Rf 主要与R 基的极性有关，溶剂的PH 可影响R 基的极性，氨基酸与滤纸的吸附作用也影响Rf。
四、薄层层析
速度快，硅胶等支持物可以使用较强烈的显色方法。
五、离子交换层析
离子交换树脂的结构如图所示，功能基团种类较多。
氨基酸的离子交换分离原理：
若pI−pH>0，两性离子带净正电荷，若pI−pH<0，两性离子带净负电荷，差值越大，所带的净电
荷越多。
用氨基酸自动分析仪分析氨基酸混合物的洗脱曲线（阳离子交换剂）。
六、气液层析
七、高效液相层析
HPLC 分析氨基酸混合物的洗脱曲线。
