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《酶》知识清单一、酶的定义和作用酶是生物体内产生的具有催化作用的蛋白质或 RNA 分子。
它们在生物体内扮演着至关重要的角色，能够加速化学反应的进行，使生命活动得以顺利进行。
酶的作用就像是一把“钥匙”，能够精准地打开化学反应的“锁”，降低反应所需的活化能，从而使反应在温和的条件下快速、高效地进行。
比如，在我们消化食物的过程中，唾液中的淀粉酶能够将淀粉分解为麦芽糖，胃中的蛋白酶能够将蛋白质分解为多肽，这些都是酶在发挥作用。
二、酶的化学本质大多数酶是蛋白质，少数酶是 RNA。
作为蛋白质的酶，其结构和功能密切相关。
蛋白质的一级结构决定了酶的氨基酸组成，而二级、三级和四级结构则共同决定了酶的活性中心和催化机制。
RNA 酶也被称为核酶，它们在一些特定的生物过程中发挥着催化作用。
三、酶的特性1、高效性酶具有极高的催化效率，比一般的无机催化剂高出成千上万倍甚至更多。
例如，过氧化氢酶催化过氧化氢分解的效率比无机催化剂铁离子高约 10^10 倍。
2、专一性一种酶通常只能催化一种或一类化学反应。
这是因为酶的活性中心具有特定的结构，只能与特定的底物结合并发生反应。
3、反应条件温和酶催化反应通常在常温、常压和接近中性的条件下进行，相比之下，许多化学反应需要高温、高压和极端的 pH 条件才能发生。
4、可调节性酶的活性可以受到多种因素的调节，包括底物浓度、产物浓度、酶的浓度、pH 值、温度、抑制剂和激活剂等。
四、酶的命名和分类1、命名酶的命名通常根据其所催化的反应或底物来进行。
例如，催化水解反应的酶通常被称为“水解酶”，催化氧化还原反应的酶被称为“氧化还原酶”。
2、分类根据国际酶学委员会的分类方法，酶可以分为六大类：（1）氧化还原酶类：参与氧化还原反应，如过氧化氢酶、脱氢酶等。
（2）转移酶类：催化基团转移反应，如转氨酶等。
（3）水解酶类：催化水解反应，如蛋白酶、淀粉酶等。
（4）裂解酶类：催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应或其逆反应，如碳酸酐酶等。
酶的本质与特性被分解；实验组：反应物+等量的相应酶溶液检测反应物被分解。
•2．酶的专一性实验搽究此实验中的自变量可以是不同反应物，也可以是不同酶溶液，因变量是反应物是否被分解。
•(1)设计思路一：换反应物不换酶•实验组：反应物+相应酶溶液检测反应物被分解；•对照组：另一反应物+等量相同酶溶液检测反应物不被分解。
•(2)设计思路二：换酶不换反应物•实验组：反应物+相应酶溶液检测反应物被分解；•对照组：相同反应物+等量另一种酶溶液检测反应物不被分解。
•3．酶的高效性实验探究•对照组：反应物+无机催化剂检测底物分解速率；•实验组：反应物+等量酶溶液检测底物分解速率。
•实验中自变量是无机催化剂和酶，因变量是底物分解速率。
•4．酶作用的适宜条件的探究•(1)最适温度的探究实验原理•①淀粉+淀粉酶——麦芽糖；麦芽糖+斐林试剂—一产生砖红色沉淀；淀粉+碘——蓝色。
•②温度影响淀粉酶活性，从而影响淀粉的分解，滴加碘液后，根据蓝色深浅来判断淀粉分解状况，进而推断出酶活性变化。
•(2)最适pH的探究实验原理•①2H202+过氧化氢酶——2H2O+O2•②pH影响酶的活性，从而影响氧气的生成速度，可用点燃但无火焰的卫生香燃烧的情况来检验氧气生成速度的快慢。
•(3)实验探究思路•①最适温度的探究思路••②最适pH的探究思路•2、易错点拨：（1）在酶的最适pH探究实验中，操作时必须先将酶置于不同环境条件下（加清水、加氢氧化钠、加盐酸），然后再加入反应物。
不能把酶加入反应物在酶的作用下先发生水解。
（2）在酶的最适温度探究实验中，酶溶液和反应物混合之前，需要把两者先分别放在各自所需温度下保温一段时间。
若选择淀粉和淀粉酶来探究酶的最适温度，检测的试剂宜先用碘液，不应该选用斐林试剂。
因选用斐林试剂需热水浴加热，而该实验中需严格控制温度。
•知识拓展：••1、利用酶的专一性也可探究某种酶的化学本质是蛋白质还是RNA：将某种酶用蛋白酶或核糖核酸酶处理，根据处理后的酶液是否还有催化作用予以判断。
酶的作用和本质酶是一类生物大分子催化剂，能够加速化学反应过程、提高反应速率，降低反应活化能。
酶具有高度的特异性，在反应中只作用于特定的底物，并可在相对温和的条件下使底物发生化学变化。
酶的本质是蛋白质，由氨基酸构成，通过二级、三级、四级结构的折叠形成其特定的三维构象。
酶的催化作用与其形成的空间结构密切相关，酶分子中的活性位点与底物结合，形成酶底物复合物，借助于专有的反应机制，使底物发生化学转化反应，最终形成产物。
酶催化反应的本质是降低反应的活化能，因此酶可在相对低的温度和压力等温和条件下催化反应，降低反应的能量消耗，并提高反应中的选择性和效率。
酶在生物体内广泛存在于细胞质、线粒体、叶绿体、内质网、高尔基体等细胞器中，参与细胞代谢、物质合成、信号转导等生命活动，是生物学中一个重要的研究对象。
酶的催化机制与底物结合、酶结构和催化反应的化学性质密切相关。
一般来说，酶催化反应可分为两个步骤：底物与酶结合、催化反应。
底物与酶结合是由于酶分子具有特定的活性中心，可与底物的分子结构相互配合，并形成酶底物复合物。
催化反应的过程中，酶分子对底物分子进行定向作用，调节反应的速度和方向，使其转化为产物。
酶在反应过程中与底物分子的相互作用是基于键的形成和断裂进行的，这些键的转变可能涉及电子的转移、共价键的形成和断裂、氢键的形成等过程。
酶的催化过程通常分为两类：羟化作用和氧化或脱氢作用。
羟化作用是指酶在催化过程中会将水分子发生加成反应，将底物的双键转化为单键，如丙酮酸羟化酶催化丙酮酸转化为乳酸。
氧化或脱氢作用是指酶在催化过程中会将底物中的氢离子转移至辅助化合物，如辅酶NAD+，将底物氧化为相应的羧酸或醛，如葡萄糖脱氢酶催化葡萄糖转化为葡萄糖酸。
总之，酶是一类催化性质强、底物特异性高的生物大分子，参与生物体内众多代谢和信号传递过程。
酶的本质是蛋白质，通过特定的三维结构和活性中心与底物分子结合，发挥催化作用，提高反应速率、选择性和效率。
高中生物酶的知识点酶指具有生物催化功能的高分子物质，在酶的催化反应体系中，反应物分子被称为底物，底物通过酶的催化转化为另一种分子。
几接下来店铺为你整理了高中生物酶的知识点，一起来看看吧。
高中生物酶的知识点一、酶的作用和本质1、概念：酶通常是指由活细胞产生的、具有催化活性的一类特殊的蛋白质，又称为生物催化剂。
(少数核酸也具有生物催化作用，它们被称为“核酶”)。
2、控制变量：①人为改变的变量称作自变量。
②随自变量变化而变化的变量叫因变量3、同无机催化剂相比，酶降低活化能的作用更显著，因而催化效率更高。
4、大多数酶是蛋白质，少数是RNA。
二、酶的特性酶的特性主要四点：1、酶具有高效率的催化能力;其效率是一般无机催化剂的10的7次幂~~10的13次幂。
2、酶具有专一性;(每一种酶只能催化一种或一类化学反应。
)3、酶在生物体内参与每一次反应后，它本身的性质和数量都不会发生改变(与催化剂相似);4、酶的作用条件较温和。
(1)酶所催化的化学反应一般是在比较温和的条件下进行的。
(2)在最适宜的温度和PH条件下，酶的活性最高。
温度和PH偏高或偏低，酶活性都会明显降低。
一般来说，动物体内的酶最适温度在35~40℃之间;植物体内的酶最适温度在40~50℃之间;动物体内的酶最适PH大多在6.5~8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为1.5;植物体内的酶最适PH大多在4.5~6.5之间。
(3)过酸、过碱或温度过高，会使酶的空间结构遭到破坏，使酶永久失活。
0℃左右时，酶的活性很低，但酶的空间结构稳定，在适宜的温度下酶的活性可以升高。
酶对化学反应的催化效率称为酶活性。
5、活性可调节性。
6、有些酶的催化性与辅因子有关。
7、易变性：大多数酶都是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏。
酶的特性酶的特性主要四点：1、酶具有高效率的催化能力;其效率是一般无机催化剂的10的7次幂~~10的13次幂。
2、酶具有专一性;(每一种酶只能催化一种或一类化学反应。
酶
一、酶的本质：酶是由活细胞产生的具有催化活性和高度选择性的特殊蛋白质。
按其组成的不同，将酶分成单纯蛋白质和结合蛋白质两大类。
例如，大多数水解酶属单纯由蛋白质组成的酶; 黄素单核苷酸酶则属由酶蛋白和辅助因子组成的结合蛋白酶。
结合蛋白质中的酶蛋白为蛋白质部分，辅助因子为非蛋白质部分，两者结合成全酶，只有全酶才有催化活性
二、酶的形态结构
所有的酶都含有C、H、O、N四种元素。
按照酶的化学组成可将酶分为单纯酶和复合酶两类。
单纯酶分子中只有氨基酸残基组成的肽链。
结合酶分子中则除了多肽链组成的蛋白质，还有非蛋白成分，如金属离子、铁卟啉或含B 族维生素的小分子有机物。
结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分统称为辅助因子（cofactor），两者一起组成全酶；只有全酶才有催化活性，如果两者分开则酶活力消失。
非蛋白质部分如铁卟啉或含B族维生素的化合物若与酶蛋白以共价键相连的称为辅基（prosthetic group），用透析或超滤等方法不能使它们与酶蛋白分开；反之两者以非共价键相连的称为辅酶（coenzyme），可用上述方法把两者分开。
辅助因子有两大类，一类是金属离子，且常为辅基，起传递电子的作用；另一类是小分子有机化合物，主要起传递氢原子、电子或某些化学基团的作用。
结合酶中的金属离子有多方面功能，它们可能是酶活性中心的组成成分；有的可能在稳定酶分子的构象上起作用；有的可能作为桥梁使酶与底物相连接。
辅酶与辅基在催化反应中作为氢（H+和e）或某些化学基团的载体，起传递氢或化学基团的作用。
体内酶的种类很多，但酶的辅助因子种类并不多，常见到几种酶均用某种相同的金属离子作为辅助因子的例子，同样的情况亦见于辅酶与辅基，如3-磷酸甘油醛脱氢酶和乳酸脱氢酶均以NAD+作为辅酶。
酶催化反应的特异性决定于酶蛋白部分，而辅酶与辅基的作用是参与具体的反应过程中氢（H+和e）及一些特殊化学基团的运载。
酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。
酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。
若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。
一个值得注意的问题是酶所催化的反应物即底物（substrate），却大多为小分物质它们的分子质量比酶要小几个数量级。
酶的活性中心（active center）只是酶分子中的很小部分，酶蛋白的大部分氨基酸残基并不与底物接触。
组成酶活性中心的氨基酸残基的侧链存在不同的功能基团，如-NH2。
-COOH、-SH、-OH和咪唑基等，它们来自酶分子多肽链的不同部位。
有的基团在与底物结合时起结合基团（binding group）的作用，有的在催化反应中起催化基团（catalytic group）的作用。
但有的基团既在结合中起作用，又在催化中起作用，所以常将活性部位的功能基团统称为必需基团（essential group）。
它们通过多肽链的盘曲折叠，组成一个在酶分子表面、具有三维空间结构的孔穴或裂隙，以容纳进入的底物与之结合并催化底物转变为产物，这个区域即称为酶的活性中心。
而酶活性中心以外的功能集团则在形成并维持酶的空间构象上也是必需的，故称为活性中心以外的必需基团。
对需要辅助因子的酶来说，辅助因子也是活性中心的组成部分。
酶催化反应的特异性实际上决定于酶活性中心的结合基团、催化基团及其空间结构。
