生物化学

蛋白质蛋白质 一种生物大分子 有一条或多条多肽链构成 每条多肽链都由一定数量的氨基酸按一定顺序以肽键连接形成。

标准氨基酸 用来合成蛋白质的20种氨基酸。

两性电解质 一种可以结合H 而带正电荷 另一种可以给出H 而带负电荷。

氨基酸的等电点 氨基酸在容易中的电离程度受pH值影响 在某一pH值条件下氨基酸接李成阳离子和阴离子的趋势及程度相同 溶液中氨基酸的净电荷为零 此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

单纯蛋白质 完全由氨基酸构成的蛋白质。

缀合蛋白质 含有非氨基酸成分的蛋白质。

肽键 在蛋白质分子内 一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基结合形成的化合键。

肽 氨基酸通过肽键连接构成的分子。

蛋白质的一级结构 蛋白质分子内氨基酸的排列顺序和二硫键的位置。

蛋白质的二级结构 蛋白质多肽链主链的局部构想 不涉及侧链的空间排布。

蛋白质的超二级结构 蛋白质的二级结构但愿进一步聚集和组合在一起形成的二级结构聚集体 如α α、β α β、β β β、螺旋-转角-螺旋等 又称为模体、基序。

蛋白质的三级结构 在一级结构中 相隔较远的一些氨基酸依靠非共价键极少量的共价键相互结合 使一条完整的多肽链在二级结构的基础上进一步折叠 形成特定的空间结构。

蛋白质的四级结构 多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起 构成该蛋白质的四级结构。

肽平面 肽键结构的四个原子与两个C构成一个肽单元 肽单元的留个原子处在同一平面上 成为肽平面。

蛋白质的等电点 蛋白质是两性电解质 其解离状态受溶液的pH值影响 在某一pH值条件下 蛋白质净电荷为零 该pH值称为该蛋白质的等电点。

蛋白质沉淀 蛋白质分子从溶液中析出的现象。

盐析 蛋白质沉淀技术之一 即在蛋白质溶液中加入大量的中性盐 破坏其胶体溶液稳定性而使其沉淀。

蛋白质变性 在一定因素作用下 蛋白质的天然构象被破坏 肽链部分或完全展开 从而导致其理化性质改变 生化活性丧失的现象。

蛋白质复性 某些蛋白质变性是可逆的 当变性程度较轻时 如果除去变性因素 蛋白质可以恢复其原来的构象及功能的现象。

简述标准氨基酸的结构特点在20种氨基酸中只有脯氨酸为亚氨基酸 其他氨基酸都是α-氨基酸。

除了甘氨酸之外 其他氨基酸的α-碳原子都结合了四个不同的原子或基团 羧基、氨基、R基和一个氢原子 所以α-碳原子是一个手性碳原子。

氨基酸是手性分子 有L-氨基酸与D-氨基酸之分。

标准氨基酸均为L-氨基酸。

简述蛋白质的分类①蛋白质可以根据组成分为单纯蛋白质和缀合蛋白质。

缀合蛋白质所含非氨基酸成分为辅基。

缀合蛋白质可以根据其辅基的化学本质进一步分为脂蛋白、糖蛋白、核蛋白和金属蛋白等。

②蛋白质还可根据构象分为纤维状蛋白和球状蛋白。

纤维状蛋白是动物体的支架和外保护成分 其二级结构比较单一。

球状蛋白主要是酶和调控蛋白 其构象中包含各种二级结构。

简述氨基酸的分类根据R基结构分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸 根据R基酸碱性可分为酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸 根据R基结构与性质分为 非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸、带负电荷R基氨基酸 根据人体内能否合成可分为必需氨基酸、非必需氨基酸 根据分解产物进一步转化分为生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸 根据是否用于合成蛋白质分为标准氨基酸、非标准氨基酸 根据有无遗传密码分为编码氨基酸、非编码氨基酸。

试述蛋白质和多肽的区别多肽链是蛋白质的基本结构 实际上就是具有特定构象的多肽。

多肽并不都是蛋白质 可以从以下几个方面区分 ①分子量小于10kDa的是多肽 不包含寡肽 分子量大于10kDa的是蛋白质 胰岛素例外 他是蛋白质 ②一个多肽分子只有一条肽链 而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链 ③多肽的生物活性可能与其构象无关 而蛋白质不然 改变蛋白质的构象会改变其生物活性 ④许多蛋白质含有辅基成分 而多肽一般不含辅基成分。

简述蛋白质的α螺旋结构①在蛋白质多肽链上 肽平面围绕Cα旋转盘旋形成右手螺旋结构 称为α螺旋 ②螺旋上升一圈大约需要3.6个氨基酸 螺距为0.54nm 螺旋的直径为0.5nm ③氨基酸的R基分布在螺旋的外侧 ④在α螺旋中 每一个肽键的羰基O与从该羰基所属的氨基酸开始数第五个氨基酸的氨基H形成氢键 从而使α螺旋非常稳定。

简述蛋白质的两性解离 1.蛋白质是两性电解质 因为他们有肽键主链C端的羧基、谷氨酸的γ-羧基和天冬氨酸的β-羧基 可以给出H+而带负电荷 也有肽链主链N端的氨基、赖氨酸的ε-氨基、精氨酸的胍基和组氨酸的咪挫基 可以结合H+而带正电荷。

这些基团的解离状态决定着蛋白质的带电荷状态 而解离状态受溶液的pH值影响 2.在某一pH值下 蛋白质的净电荷为零 则该pH值称为蛋白质的等电点 pI 3.如果溶液pH小于pI 则蛋白质带正电荷 反之 蛋白质带负电荷。

人体许多蛋白质的等电点在5.0左右 低于体液的pH值 所以带负电荷。

简述蛋白质的呈色反应 1.茚三酮反应 蛋白质分子内含有游离氨基 所以与水合茚三酮反应呈色2.双缩脲反应 双缩脲由两分子尿素脱氨缩合生成 在碱性溶液中的Cu2+作用呈紫红色 称为双缩脲。

蛋白质分子内的肽键也能发生双缩脲反应。

3.酚试剂反应 酚试剂含有磷钼酸-磷钨酸 与蛋白质的呈色反应比较复杂 包括以下反应 (1)在碱性条件下 蛋白质与Cu2+作用生成螯合物。

(2)蛋白质分子内酪氨酸的酚基在碱性条件下将磷钼酸-磷钨酸试剂还原 呈深蓝色。

酚试剂反应的灵敏度比双缩脲反应高100倍 常用于蛋白质的定量分析。

比较蛋白质的变性 沉淀 凝固1.在一些因素作用下 蛋白质的天然构想被破坏 肽链部分或完全展开 导致其理化性质改变 生物活性丧失 这一现象称为蛋白质变性。

一般认为蛋白质变性的本质是其非共价键被破坏 所以蛋白质变性只破坏其构象 不改变其一级结构。

2.蛋白质变性的结果是有些原来在分子内部的疏水基团暴露出来 分子的不对称性增加 黏度增加 扩散系数减小 溶解度降低 结晶性丧失 生物活性丧失 蛋白质容易被蛋白酶降解。

3.导致蛋白质变性的因素包括物理因素和化学因素。

物理因素有高温、高压、震荡、紫外线和超声波等 化学因素有强酸、强碱、乙醇、丙酮、尿素、重金属盐和去污剂等。

核酸DNA:一种多核苷酸 由脱氧核苷酸按一定顺序以3'5'-磷酸二酯键连接形成 是遗传信息的载体RNA:一种多核苷酸 由核苷酸按一定顺序以3'5'-磷酸二酯键连接形成。

简述酶促反应的特点?答 1 酶的催化效率极高 与不加催化剂相比 加一般催化剂能将化学反应速度提高107—1013倍 加酶能将化学反应速度提高108—1020倍 2 酶具有很高的特异性 与一般催化剂不同 没对所有催化反应的底物和反应类型具有选择性 这种现象称为酶的特异性。

根据酶对其底物结构选择的严格程度不同 一般可以将酶的特异性分为绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性 3 酶蛋白容易失活 酶是蛋白质 对导致蛋白质变性的因素非常敏感 极易受这些因素的影响而变形失活 4 酶活性可以调节 生物体内存在着复杂而严密的代谢系统 即可以通过改变酶蛋白的总量来调节酶的总活性 又可以通过改变酶蛋白的结构来调节酶蛋白的活性 从而调节酶促反应速度 以确保代谢活动的协调性和统一性 确保生命活动的正常进行。

酶以酶原形式存在有何生理意义 答 生理意义 1 酶原适于酶的安全转运 如胰腺细胞合成的消化酶类以酶原的形式分泌并转运到肠道 激活后再发挥作用 可以避免在转运过程中对细胞自身的蛋白质进行消化。

2 酶原适于酶的安全储存 如凝血酶类和纤溶酶类以酶原的形式存在于血液循环中 一旦需要便迅速激活成有活性的酶 发挥对机体的保护作用。

简述温度对酶促反应的影响 答1 酶是生物催化剂 其化学本质是蛋白因此温度对酶促反应速度具有双重影响 一方面升高温度可以增加活化分子数目 是酶促反应速度提高 另一方面温度超过一定范围会导致酶蛋白变性失活 是酶促反应速度降低。

2 酶促反应速度最快时的反应温度称为酶促反应的最适温度。

3 当反应温度低于最是温度时 升高温度增加活化分子数目起主导作用 反应速度提高 4 当反应温度超过最是温度时 升高温度使酶蛋白变性失活起主导作用 反应速率降低。

简述抑制剂对酶的抑制作用 答1能特异性的抑制酶活性。

从而抑制酶促反应的物质称为抑制剂 2 抑制剂能特异性地改变酶的必需基团或活性中心的化学性质 从而使酶活性降低甚至丧失。

3 根据抑制剂与酶作用的方式不同 抑制剂对酶的抑制作用分为不可逆性抑制作用和可逆性抑制作用。

简述抑制剂对美的不可逆性作用答1 在不可逆性抑制作用中 抑制剂通常与非共价键与酶活性中心内的必须集团结合 使酶活性丧失。

2 不可逆性抑制剂与酶结合后不能用透析或超滤等物理方法除去 必须通过化学反应才能除去 是酶活性恢复 3 常见的不可逆性抑制剂有疏基酶抑制剂、丝氨酸酶抑制剂。

简述抑制剂对酶活性的抑制作用答1在可逆抑制作用中 抑制剂通常与非共价键与酶或酶-底物复合物结合 是酶活性降低甚至消失 2 采用透析或超滤等物理方法可以将可逆性抑制剂除去 是酶活性恢复 3 根据抑制剂与底物竞争关系 可以将可逆抑制作用分为竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和饭竞争性抑制作用。

比较酶的辅助因子与酶的激活剂答1 酶的辅助因子是指参与构成酶活性中心的非氨基酸成分 酶的激活剂是能使酶从没活性到有活性或是酶或提高的物质。

2 酶的辅助因子是酶活性必须的 酶的激活剂中的必需激活剂是必需的 而非必需激活即是非必需的 3 酶的辅助因子在活性中心内发挥作用 直接参与催化反应。

没的激活剂在活性中心外发挥作用 期稳定酶的活性构象的作用 不参与催化反应。

试比较三种可逆性抑制作用的特点答 作用特征竞争性抑制作用非竞争性抑制作用反竞争性抑制作用氧化磷酸化 在生物氧化过程中 营养物质氧化释放的电子经呼吸链传递给O2生成H2O 所释放的自由能推动ADP磷酸化生成ATP 这一过程称为氧化磷酸化。

生物氧化是指糖类、脂类和蛋白质等营养物质在体内氧化分解、最终生产CO2和H2O 并释放能量满足生命活动需要的过程。

生物氧化的特点 1、生物氧化过程是由在细胞内pH 值接近中性和约37℃的溶液中逐步进行的一系列酶促反应完成的。

2、营养物质在生物氧化过程中逐步释放能量 并尽可能多地以化学能的形式储存于高能化合物中 使其得到最有效地利用。

3、CO2是由机酸发生脱羧反应生成的 并非体外氧化时C直接与O2反应生成。

4、水主要是营养物质分子脱下的H经一系列传递反应最终与O2结合生成的 并非体外氧化时物质中的H直接与O2反应生成。

脂类有哪些生理功能 脂类包括脂肪和类脂 他们的组成和结构不相同 生理功能也不尽相同。