生物化学复习思考题

生物化学（一）复习思考题一、名词解释核酶;全酶;维生素;氨基酸;中心法则;结构域；锌指蛋白;第二信使;α－磷酸甘油穿梭;底物水平磷酸化；呼吸链; G蛋白；波尔效应（Bohr effect）；葡萄糖异生；可立氏循环（Cori cycle）1.全酶：脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为全酶，即全酶=脱辅酶+辅因子。

2.维生素：是维持机体正常生理功能所必需的，但在体内不能合成或合成量不足，必须由食物提供的一类低分子有机化合物。

3.氨基酸：蛋白质的基本结构单元。

4.中心法则：是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质，即完成了遗传信息的转录和翻译的过程。

5.结构域：又称motif（模块），在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲折叠，组装成几个相对独立，近似球形的三维实体。

6.锌指蛋白：DNA结合蛋白中2个His,2个Cys结合一个Zn.7.第二信使：指在第一信使同其膜受体结合最早在新报内侧或胞浆中出现，仅在细胞内部起作用的信号分子，能启动或调节细胞内稍晚出现的反应信号应答。

8.α-磷酸甘油穿梭：该穿梭机制主要在脑及骨骼肌中，它是借助于α-磷酸甘油与磷酸二羟丙酮之间的氧化还原转移还原当量，使线粒体外来自NADH的还原当量进入线粒体的呼吸链氧化。

9.底物水平磷酸化：底物转换为产物的同时，伴随着ADP的磷酸化形成ATP.10.呼吸链：电子从NADH到O2的传递所经历的途径形象地被称为电子链，也称呼吸链。

11.G蛋白：是一个界面蛋白，处于细胞膜内侧，α,β,γ3个亚基组成.12.波尔效应:增加CO2的浓度，降低PH能显著提高血红蛋白亚基间的协同效应，降低血红蛋白对O2的亲和力，促进O2释放，反之，高浓度的O2也能促进血红蛋白释放H+和CO2.13.葡萄糖异生：指的是以非糖物质作为前体合成葡萄糖的作用。

14.可立氏循环：肌肉细胞内的乳酸扩散到血液并随着血液进入肝脏细胞，在肝细胞内通过葡萄糖异生途径转变为葡萄糖，又回到血液随血流供应肌肉和脑对葡萄糖的需要。

《生物化学》复习思考题—、写出下列各小题的中文名称或英文缩写符号1、GSH；谷胱甘肽2、GSSG；氧化性谷胱甘肽3、谷氨酸； Glu4、赖氨酸； Lys5、还原性辅酶I；NADH6、TCAc；三羧酸循环7、ADPG；腺苷二磷酸葡萄糖8、ACP；酰基载体蛋白9、EMP；糖酵解10、Cys；半胱氨酸10、UDPG；尿苷二磷酸葡萄糖11、解链温度； Tm12、ES；酶与底物中间络合物13、磷酸戊糖途径；PPP14、Met；甲硫氨酸15、 FADH2还原性黄素腺嘌呤二核苷酸16、转移核糖核酸；tRNA17.cAMP；环腺苷酸18、信息核糖核酸；mRNA19、焦磷酸硫胺素；TPP20、Pro；脯氨酸21、NAD＋；辅酶I22、米氏常数 Km二、名词解释1、必需氨基酸；在某些生物体内（如人和小白鼠）无法合成或合成量不足以维持正常的生长发育，必须依赖于食物供给的氨基酸2、超二级结构；指的是在多肽链上若干相邻的构象单元彼此作用，进一步组成有规则的结构组合体3、别构效应某些蛋白质在表现其生物功能时，其构象发生改变，从而改变整个分子的性质4、生物膜；是细胞质膜和细胞内膜系统的总称，其主要成分是脂类和蛋白质5、氧化磷酸化与底物磷酸化；生物氧化中ATP的生成有两种方式：底物磷酸化和氧化磷酸化。

底物磷酸化是指当底物经过脱氢、脱按、烯醇化或分子重排等反应时，产生高能键，再将其转移到ADP上产生ATP。

氧化磷酸化是指底物脱下的氢经过呼吸链的传递，最终与02结合生成H20的过程中所释放的能量与ADP的磷酸化进行偶联生成ATP。

6、能荷；在总的腺苷酸系统中，所负荷的高能磷酸基数量。

7、糖异生作用；由非糖前体合成葡萄糖的过程。

8、末端氧化酶；是指处于生物氧化作用一系列反应的最末端，将底物脱下的氢或电子传递给氧，并形成H2O或H2O2的氧化酶类9、构型与构象；构型：立体异构体分子中取代原子或基团在空间的取向，构型互变需要共价键的断裂或重建。

《生物化学》思考题蛋白质一、名词：氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病；别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端；AA殘基；二、简答题1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。

2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力；一级结构中的化学键有肽键和二硫键。

3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理；答：一是水化层，蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层，使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离，不致相互凝集沉淀4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0；答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动；α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。

三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。

变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。

蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。

1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。

2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。

提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。

3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。

解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。

碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。

碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。

碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。

特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。

氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（—OH ）、羰基（C O）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。

这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。

生物大分子在结构上也有着共同的规律性。

生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。

构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。

氨基酸之间通过肽键相连。

肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。

生物化学期末复习思考题第一章蛋白质结构与功能1.试从含量及生物学性质说明蛋白质在生命过程中的重要性。

2.组成蛋白质的元素有哪几种?其中哪一种的含量可以看作是蛋白质的特征?此特性在实际上有何用途?3.蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?4.自然界中只有20多种氨基酸，其所组成的蛋白质则种类繁多，为什么?5.天然氨基酸在结构上有何特点?氨基酸是否都含有不对称碳原子?都具有旋光性质?6.氨基酸为什么具有两性游离的性质?7.何为兼性离子?8.沉淀蛋白质的方法有哪些?各有何特点?9.蛋白质一、二、三、四级结构及维持各级结构的键或力是什么?10.蛋白质二级结构有哪些主要形式?11.举例说明蛋白质一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系。

12.什么是蛋白质的等电点?当溶液PH>PI时，溶液中的蛋白质颗粒带什么电荷?13.什么是蛋白质的变性作用?举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子。

14.维持蛋白质胶体稳定性的因素是什么?15.名词解释：肽键、肽键平面、亚基、蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质的变性、蛋白质沉淀、变构作用、分子病、盐析。

第二章核酸结构与功能1.试比较RNA和DNA在结构上的异同点。

2.试述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。

3.试述RNA的种类及其生物学作用。

4.与其它RNA相比较，tRNA分子结构上有哪些特点?5.什么是解链温度?影响特定核酸分子Tm值大小的因素是什么?为什么?6.DNA与RNA分子组成有何差别?7.维持DNA一级结构和空间结构的作用力是什么?8.生物体内重要环化核苷酸有哪两种?功能是什么?9.按5′→3′顺序写出下列核苷酸的互补链。

①GATCCA ②TCCAGC10.试从以下几方面对蛋白质与DNA进行比较：①一级结构②空间结构③主要生理功能11.名词解释：稀有碱基、DNA的一级结构、核酸的变性、复性、Tm值、核酸杂交、第三章酶1.何谓酶?酶作为催化剂有哪些特点?2.辅助因子的化学本质是什么?何谓辅酶和辅基?辅酶与酶蛋白有何关系?3.主要辅酶(辅基)有哪些?它们的主要功能各是什么?4.试述酶作用的机理及影响酶促反应的因素。

思考题•1、海藻糖是一种非还原性二糖，没有变旋现象，不能生成脎，也不能用溴水氧化成糖酸，用酸水解只生成D－葡萄糖，可以用α－葡萄糖苷酶水解，但不能用β－葡萄糖苷酶水解，甲基化后水解生成两分子的2，3，4，6－四－O－甲基－D－葡萄糖，试推测海藻糖的结构。

•2、五只试剂瓶中分别装的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液，请用最简单的化学方法鉴别。

•3、猪油的皂化值是193～203，碘价是54～70；椰子油的皂化值是246～265，碘价是8～10。

这些数据说明猪油和椰子油的分子结构有什么差别。

•4、试述生物膜的两侧不对称性。

•5、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH值为6，该氨基酸的pI是大于6，等于6还是小于6？某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH值为8，该氨基酸的pI如何？•6、根据以下实验结果推断某多肽链的氨基酸序列：•1）酸水解后氨基酸组成：Ala2、Arg、Lys2、Met、Phe、Ser2•2）羧肽酶A水解得一氨基酸为Ala•3）胰蛋白酶水解得四个肽段，其氨基酸组成为：a)Ala,Arg,b)Lys,Phe,Ser,c)Lys,4)Ala,Met,Ser•4）溴化氰水解得两个肽段，其氨基酸组成如下：a)Ala,Arg,Lys2,Met,Phe,Ser,b)Ala,Ser•5）嗜热菌蛋白酶水解得两个肽段，其氨基酸组成如下：a)Ala,Arg,Ser,2)Ala,Lys2,Met,Phe,Ser•7、将丙氨酸溶液400mL调到pH8.0，然后向溶液中加入过量的甲醛。

当所得溶液用碱反滴定至pH8.0时，消耗0.2mol/LNaOH溶液250mL。

问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？（Ala相对分子质量为89）•8、计算一个大肠杆菌细胞（含106个蛋白质分子）中所含的多肽链长度（以nm为单位）。

氨基酸残基的平均相对分子质量为120，假设每个蛋白质分子平均相对分子质量为40000，并且假设所有的分子都处于α螺旋构象。

生物化学复习思考题答案2022一、是非题1.一种氨基酸在水溶液中或固体状态时都是以两性离子形式存在的。

对2.亮氨酸的非极性比丙氨酸大。

对，由侧链基团决定3.肽键能自由旋转。

错，肽键有部分双键性质4.蛋白质表面氢原子之间形成氢键。

错，氢键一般保藏在蛋白质的非极性内部 5.从热力学上讲，蛋白质最稳定的构象是最低自由能时的结构。

对6.用凝胶过滤柱层析分离蛋白质时总是分子量小的先下来，分子量大的后下来。

错，相反7.变性后的蛋白质分子量发生改变。

错，只是高级结构改变一级结构不变8.同工酶是一组功能与结构相同的酶。

功能相同但结构不同9.酶分子中形成活性中心的氨基酸残基在一级结构上位置并不相近，而在空间结构上却处于相近位置。

对10.Km值随着酶浓度的变化而变化。

错11.酶的最适温度是酶的特征常数。

错，不是酶的特性常数12.核苷中碱基和糖的连接一般是C——C连接的糖苷键。

错，C-N连接13.在DNA变性过程中，总是G——C对丰富区先融解分开，形成小泡。

错，是A-T对先分开14.核酸变性时，紫外吸收值明显增加。

对，增色效应15.tRNA上的反密码子与mRNA上相应的密码子是一样的。

错，是互补配对的16.双链DNA中的每条链的（G+C）%含量与双链的（G+C）%含量相等。

对17.对于生物体来说，核酸不是它的主要能源分子。

对，核酸是信息分子18.降解代谢首先是将复杂的大分子化合物分解为小分子化合物。

对19.磷酸己糖旁路能产生ATP，所以可以代替三羧酸循环，作为生物体供能的主要途径。

错，其主要功能是产生NADPH和5-磷酸核糖20.酶的竞争性抑制剂可增加Km值而不影响Vm。

对21.在糖的有氧氧化中，只有一步属于底物磷酸化。

错，三步22.糖的有氧氧化是在线粒体中进行的。

错，胞液和线粒体23.只有偶数碳原子的脂肪酸才能在氧化降解时产生乙酰CoA。

错，奇数的也行24.在有解偶链联剂存在时，从电子传递中产生的能量将以热的形式被散失。

（0221）《生物化学》复习思考题一．填空题1.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是__ _和_ 。

2.B-型DNA双螺旋直径为________nm，双螺旋每隔_________nm转一圈，约相当于_ __ 个核苷酸。

3.生物膜主要由和_____ _____组成。

4. 是指能催化同一种化学反应_但酶蛋白本身的分子结构、组成、理化性质等不同的一组酶，如_。

5.维生素A的活性形式是，可与视蛋白组成，后者是维持视觉所必需的。

6.真核细胞的呼吸链主要存在于___ ____，而原核细胞的呼吸链存在于___ _ _。

7.延胡索酸在酶作用下，可生成苹果酸，该酶属于EC分类中的酶类。

8.动脉粥样硬化可能与_ 代谢紊乱有密切关系。

9. 、、和在体内分解代谢可产生一碳单位，参与其代谢的辅酶是。

10.RNA的转录过程分为、和三个阶段。

11.蛋白质的生物合成通常以作为起始密码子，有时也以作为起始密码子，以、和作为终止密码子。

12.生物体内的代谢调节在三种不同的水平上进行，即、和。

13. a-氨基酸结构的通式是___________________14.构成核酸的单体单位称为，它与蛋白质的单体单位氨基酸相当。

15.固醇类化合物的核心结构是__。

16. 酶是由_ 产生的，具有催化能力的__ __。

17.关于酶作用专一性提出的假说有_，_和_ 等几种。

18.根据维生素的___性质，可将维生素分为两类，即和_。

19. 线粒体内两条主要的呼吸链分别为_ _和。

20.TCA循环中有两次脱羧反应，分别是由和催化。

21.氨基酸的最主要脱氨基方式是。

22.体内核苷酸的合成途径有和两条。

合成核苷酸的核糖骨架由提供。

23.原核生物蛋白质合成中第一个被参入的氨基酸是24.在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的____ ____与另一个氨基酸α碳原子上的____ ____脱去一分子水形成的键叫_______，它是蛋白质分子中的基本结构键。

25.体内的嘌呤主要有________和________；嘧啶碱主要有________、____ ____和__________。

川北医学院成教学院本科学生《生物化学》自学习题一、名词解释1.等电点2.蛋白质的变性3.核酸杂交4.酶的活性中心5.变构效应6.乳酸循环7.葡萄糖有有氧氧化8.丙酮酸羧化之路9.必需脂肪酸10.脂肪酸的β-氧化11.载脂蛋白12.呼吸链13.氧化磷酸化14.联合脱氨基作用15.腐败作用16.核苷酸的抗代谢物17.逆转录18.内含子19.核蛋白体循环20.翻译后加工二、填空题1．当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以离子形式存在；当pH>PI时，氨基酸以离子形式存在。

2．各种蛋白质元素的含量比较相近，平均为。

3．蛋白质的级结构决定它的空间结构和生物学功能，该结构是指多肽链中的排列顺序。

4．蛋白质的基本组成单位是。

5．蛋白质是由许多通过连接形成一条或多条链。

在每条链的两端有游离的基和游离的基，这两端分别称为该链的末端和末端。

6. 构成蛋白质的20种氨基酸中碱性氨基酸有、、，酸性氨基酸有、。

7．蛋白质的变性是指在理化因素作用下引起蛋白质的构象发生改变、丧失，没有的断裂。

8. 蛋白质亲水胶体稳定的两个因素是蛋白质颗粒表面的和。

9．有紫外吸收能力的氨基酸有、、，它们中间以的吸收最强。

10．维持蛋白质二级结构最主要的力是。

11. 蛋白质二级结构形式主要有、、和，维持蛋白质二级结构的稳定因素是。

12. 核酸的基本结构单位是。

13. DNA双螺旋中只存在种不同碱基对。

T总是与配对，C总是与配对。

14. 核酸的主要组成是，和。

15. 双链DNA中若含量多，则Tm值高。

16. 蛋白质和核酸对紫外光均有吸收。

蛋白质的最大吸收波长是_____nm；核酸的最大吸收波长是______nm。

17. 全酶由和组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中决定酶的专一性和高效率，起传递电子、原子或化学基团的作用。

18. 辅助因子包括，和等。

其中与酶蛋白结合紧密，需要除去，与酶蛋白结合疏松，可用除去。

19. 酶是由产生的，具有催化能力的。