当前位置：文档之家 › 《生物化学(二)》

《生物化学(二)》

  • 格式：doc
  • 大小：99.00 KB
  • 文档页数：21

生物化学（二）(2634)自学考试大纲一、课程的性质与设置的目的（一）本课程的性质和特点基础生物化学是农学、植保、土化、食科、园艺、林学等农科类专业的一门重要的专业基础课。

随着生物科学的发展，生物化学对于从事分子生物学、遗传学、植物生理学等研究工作者有着极为重要的作用。

主要特点是基本概念多，生物分子的结构及代谢过程的反应步骤复杂，因此学习生物化学必须从一些小分子记起，再记基本生物分子，最后掌握生物大分子的结构，有了分子结构的基础之后才能学好生物大分子的代谢过程。

（二）本课程的地位、任务与作用生物化学是专业基础课，必须在掌握该门主要内容的基础上才能掌握其它专业基础课和专业课，其主要任务是学习生物分子的结构、性质和功能，代谢反应的途径和调节控制原理。

对自学者要按照全日制普通高校相同课程的要求进行水平合格考试。

目的是检测课程应考者是否达到课程合格水平，是否掌握氨基酸、核苷酸、脂肪酸、甘油和单糖的结构、性质，是否掌握由这些基本生物分子所构成相应生物大分子（如蛋白质、核酸、脂类、多糖）的结构和性质，是否掌握这些生物大分子在体内的代谢过程。

（三）本课程的基本要求自学者在学习的过程中，要制订切实可行的自学计划，除做好读书笔记外，还应进行适当的题解，这样才能做到检查学习，促进思考，达到巩固所学知识的目的。

学习生物化学应牢记并掌握基本内容，首先要解决理解与记忆的关系，在真正对原理充分理解的基础上，就可以比较容易熟记基本的内容。

学习、理解和记忆重要生物化学原理的有效方法是：既要注意不同章节之间的密切联系和整体内容的融会贯通，又要注意总结各章节和全课程的核心和重点。

（四）本课程与相关课程的联系生物化学是运用化学的原理和方法研究生命体内的化学组成和生命现象，所以生物化学与化学特别是有机化学和物理化学有着不可分割的联系。

学习生物化学的基础是化学，生物化学又是植物生理学、遗传学、细胞生物学、栽培学、育种学等专业基础课和专业课的基础，在本专业的学习过程中具有承上启下的作用。

二、课程内容与考核目标绪论–1–（一）自学目的与要求1. 重点：(1) 生物化学的概念(2) 生物体的化学组成(3) 生物体最显著的特征(4) 生物化学与其它学科的关系2. 一般了解：(1) 生物化学的研究对象(2) 生物化学的发展简史3. 一般掌握：(1) 生物体的代谢类型(2) 生物化学在农学专业中的地位4. 熟练掌握(1) 生物化学、新陈代谢、同化作用、异化作用概念(2) 生命现象的基本特征是具有新陈代谢和自身复制的能力(3) 生物体的化学组成（二）本章节课程内容1. 生物化学的概念、研究对象和内容2. 生物化学的发展史3. 生物化学与其它学科的关系4. 生物化学的学习方法（三）考核知识点1. 生物化学、新陈代谢、同化作用、异化作用概念2. 生物体的化学组成3. 生命体的基本特征是具有新陈代谢和自身复制的能力（四）考核要求1. 识记：(1) 物质的合成代谢、分解代谢(2) 生物化学与其它学科的关系(3) 生物化学的发展阶段(4) 生物化学在农学类专业中的地位。

2. 理解：(1) 生物化学、新陈代谢、同化作用、异化作用概念(2) 生物体的化学组成主要有C、H、O、N、S–2–(3) 生物体的基本特征是具有新陈代谢和自我复制的能力第一章蛋白质（一）自学目的与要求1. 重点：(1) 蛋白质的生物学作用(2) 蛋白质的元素组成及氨基酸组成(3) 蛋白质中氨基酸之间的连接键－肽键的性质(4) 20种氨基酸的分类及氨基酸的性质(5) 蛋白质一级结构和α－螺旋结构要点(6) 蛋白质变性、沉淀的因素2. 一般了解：(1) 蛋白质功能的多样性(2) 氨基酸的吸收光谱和化学反应(3) 肽的命名原则(5) 蛋白质三、四级结构特点(6) 结合蛋白的结构特点3. 一般掌握：(1) 蛋白质在生物体内的作用(2) 根据氨基酸结构不同的分类(3) 各带电性氨基酸结构的特点(4) 各氨基酸的英文三字符号(5) 氨基酸、蛋白质的等电点的计算方法(6) 胰岛素结构特点4. 熟练掌握：(1) 氨基酸通式及含S、含－OH氨基酸、酸性氨基酸、芳香族氨基酸的结构(2) 蛋白质的二级结构种类及α－螺旋结构要点(3) 蛋白质的变性作用及变性后结构、性质的变化(4) 必需氨基酸、非必需氨基酸、稀有氨基酸、非蛋白质氨基酸、蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、超二级结构、肽、等电点、蛋白质变性、复性、沉淀、单纯蛋白、结合蛋白等概念（二）本章课程内容第一节蛋白质的生物学意义–3–第二节蛋白质的化学组成第三节氨基酸第四节肽第五节蛋白质的分子结构第六节蛋白质结构与功能的关系第七节蛋白质的重要性质（三）考核知识点：1. 氨基酸的英文三字符号2. 极性氨基酸结构3. 氧化型谷胱苷肽结构4. 必需氨基酸、非必需氨基酸、稀有氨基酸、非蛋白质氨基酸、蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、超二级结构、肽、等电点、蛋白质变性、复性、沉淀、单纯蛋白、结合蛋白等概念5. 蛋白质肽键的形成6. 蛋白质二级结构的种类7. －螺旋结构要点以及与β－折叠结构之间的异同8. 蛋白质变性后结构性质的改变9. 蛋白质的紫外吸收性质（引起紫外吸收的氨基酸、波长等）（四）考核要求1. 识记：(1) 蛋白质结构与功能的关系(2) 20种氨基酸的结构特点(3) 必需氨基酸的种类2. 理解：(1) 蛋白质各结构层次的作用力：一级结构是肽键级结构是氢键、三级结构有离子键、氢键、疏水力、偶极间相互作用、二硫键等(2) 蛋白质在生物体内具有调节作用、催化作用、运输作用等(3) 组成蛋白质的元素有C、H、O、N、S等，其中N占16%，蛋白质系数＝6.25(4) 20种氨基酸中含有S的氨基酸是半胱氨酸和苏氨酸，含有羟基的氨基酸是丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸、酸性氨基酸是谷氨酸和天冬氨酸。

(5) 蛋白质变性后氢键断裂，空间结构破坏，理化性质改变，生物学活性丧失等3. 简单应用：蛋白质变性在生活中的应用–4–第二章核酸化学（一）自学目标与要求1. 重点：(1) 核酸的种类、分布和化学组成(2) DNA和tRNA的二级结构要点(3) DNA与RNA在化学组成和一级结构上的区别(4) 核酸变性、复性概念(5) tRNA、mRNA、rRNA的结构异同2. 一般了解：(1) 核酸在细胞内的分布(2) 超螺旋DNA、分子杂交概念3. 一般掌握：(1) 核酸的生物学作用(2) 核酸的种类、化学组成(3) DNA、RNA的一级结构4. 熟练掌握：(1) 嘌呤、嘧啶、核苷、核苷酸、核酸之间的关系(2) DNA和tRNA的二级结构要点(3) 核酸变性、复性概念及核酸变性后结构、性质的变化(4) DNA、RNA组成成分的区别（二）本章课程内容第一节核酸的种类、分布及化学组成：主要学习DNA、RNA在细胞中的存在部位及化学组成的区别第二节核酸的分子结构：主要掌握DNA、RNA一级结构及二级结构要点第三节核酸的理化性质：掌握变性、复性、熔解温度、增色效应及减色效应概念（三）考核知识点1. 核酸在细胞中的分布及化学组成2. DNA和tRNA二级结构要点3. 核酸变性、复性、增色效应、减色效应、熔解温度等概念4.mRNA一级结构特点5. tRNA三叶草结构的反密码子和CCA序列的作用6. ATP的结构及三磷酸核苷酸在生物体内的作用（四）考核要求–5–1. 识记：(1) 核酸在细胞中的分布及化学组成(2) 嘌呤、嘧啶、核糖、核苷、核苷酸的结构特点(3) tRNA、mRNA、rRNA的结构与功能上的区别2. 领会：(1) DNA与RNA在化学组成上的区别(2) DNA双螺旋结构要点(3) tRNA二级结构的反密码环和3’端CCA序列的作用(4) mRNA一级结构特点3. 简单应用：(1) 核酸的生物学作用(2) 嘌呤、嘧啶、核糖、核苷、核苷酸和核酸结构之间的关系第三章酶（一）自学目标与要求1. 重点：(1) 酶的概念及与无机催化剂作用的异同(2) 酶的作用机理(3) 酶的活性中心、专一性、活化能、酶原激活、同工酶、诱导酶等概念(4) 酶促反应速度的影响因素及温度、pH、酶浓度、底物浓度对酶促反应的关系曲线(5) 辅酶的种类和功能2.一般了解：(1) 酶的化学本质及组成(2) 酶的习惯命名与分类(3) 米氏公式推导的理论依据(4) 酶原激活3. 一般掌握：(1) 分别掌握六大类酶各自的特点(2)酶的专一性分类(3) 酶的催化作用与活化能4. 熟练掌握：(1) 酶、活性中心、专一性、活化能、酶原激活、同工酶、诱导酶等概念–6–(2) 酶催化作用的特点(3) 酶促反应速度的影响因素(4) 米氏公式及Km的物理意义(5) NAD、FAD、CoA、生物素的功能及功能基团(6) 酶的抑制作用及其抑制机理（二）本章课程内容第一节酶的一般概念第二节酶的分类与命名第三节酶的作用机理第四节酶促反应的动力学第五节辅酶（三）考核知识点1. 酶、活性中心、专一性、活化能、竞争性抑制作用、酶原激活、同工酶、诱导酶、变构酶等概念2. 酶催化作用的特点及催化效率高的原因3. 米氏公式及米氏常数的物理意义4. 酶促反应速度的影响因素5. 温度、pH、酶浓度、底物浓度对酶促反应的关系曲线6. NAD＋、FAD、CoA、NADP＋、THF、生物素等辅酶的中文名称及功能（四）考核要求1. 识记：(1) 酶的分类(2) 辅酶的结构及功能基团(3) 酶高效催化的因素2. 领会：(1) 酶的概念及酶蛋白的组成(2) 酶专一性类型及各专一性特点(3) 酶促反应速度的影响因素(4) Km概念及米氏公式(5) 辅酶的种类及各辅酶的功能(6) 酶的最适温度、最适pH、竞争性抑制、非竞争性抑制剂作用、绝对专一、相对专一性等概念3. 简单应用：(1) 根据代谢过程中的酶促反应性质举例说明六大类酶的催化反应–7–(2) 说明磺胺药物的作用机理第四章碳水化合物代谢（一）自学目标与要求1. 重点：(1) 淀粉的酶促降解与合成(2) 糖酵解(3) 三羧酸循环(4) 磷酸戊糖途径2. 一般了解：(1) 尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG）的生成与作用(2) 蔗糖的分解与合成(3) 纤维素的分解与合成(4) PPP途径的反应过程3. 一般掌握：(1) 糖酵解的调节控制(2) 葡萄糖的异生作用(3) 三羧酸循环的回补反应及生理意义(4) 酒精发酵和乳酸发酵的反应步骤4. 熟练掌握（1）淀粉的酶促降解过程（2）糖酵解反应过程及生理意义（3）三羧酸循环的反应步骤及生理意义（4）EMP及TCA的调控位点及各位点的正、负调控物质（二）本章课程内容第一节双糖与多糖的合成与降解第二节糖酵解第三节三羧酸循环第四节磷酸戊糖途径（三）考核知识点1．α－淀粉酶、β－淀粉酶的作用特点2．蔗糖酶作用的底物及产物3．糖酵解的酶促反应过程及反应所需的酶–8–4．丙酮酸脱氢酶系的组成成分及乙酰CoA的形成过程5. 三羧酸循环的脱氢、脱羧反应步骤及催化的酶6. 糖异生作用、回补反应、糖酵解、三羧酸循环概念7. PPP途径、三羧酸循环、糖酵解的生物学意义8. 淀粉、纤维素、蔗糖生物合成过程中葡萄糖供体9. 糖链延长的方向10.糖酵解、三羧酸循环的调节控制位点及调控物质（四）考核要求1. 识记(1) 回补反应概念及回补反应过程(2) 酒精发酵、乳酸发酵过程(3) 乙酰CoA经三羧酸循环彻底氧化产生的ATP能量计算(4) 糖酵解过程中磷酸基团的转移反应及ATP的生成部位2. 理解(1) 糖酵解、三羧酸循环、酒精发酵、乳酸发酵、糖异生作用等概念(2) 糖酵解的全过程及酵解过程中ATP形成的反应步骤(3) 糖酵解的调节控制部位(4) 三羧酸循环的反应过程及脱氢、脱羧反应部位(5) 三羧酸循环的的生理意义及调控部位(6) PPP途径特点及氧化阶段所需的酶和辅酶3．简单应用：(1) 说明淀粉中加酵母菌产生乙醇的反应机理(2) 劳累过度会产生肌肉酸痛的原因第五章生物氧化与氧化磷酸化一、自学目标与要求1. 重点：(1) 自由能与氧化磷酸化概念(2) 高能化合物类型(3) 电子传递链的组成及排列顺序(4) 化学渗透假说要点(5) 物质代谢与能量代谢的关系2. 一般了解–9–(1) 化学反应与标准自由能变化(2) 线粒体穿梭和苹果酸穿梭系统(3) 物质代谢与能量代谢之间的关系3. 一般掌握：(1) 氧化还原电势与自由能的关系(2) 平衡常数与自由能的关系(3) 高能磷酸化合物的概念及类型4．熟练掌握：(1) 电子传递链的组成成分及排列顺序(2) 氧化磷酸化的抑制剂类型及抑制部位(3) 化学渗透假说的主要内容(4) 三磷酸腺嘌呤核苷酸（ATP）的结构及作用（二）本章课程内容第一节氧化还原电势和自由能变化第二节高能磷酸化合物第三节电子传递链第四节氧化磷酸化（三）考核知识点1．生物氧化、氧化磷酸化、电子传递链、磷氧比、能荷、自由能、解偶联作用等概念2. 电子传递链的组成成分及排列顺序3. 化学渗透假说要点4. 氧化磷酸化部位及抑制剂5. ATP的结构及其作用(四）考核要求1.识记：(1) 高能磷酸化合物的类型(2) 线粒体的穿梭系统2. 领会(1) 生物氧化、氧化磷酸化、电子传递链、磷氧比、能荷、自由能、解偶联作用等概念(2) 生物氧化特点(3) 电子传递链的组成成分及排列顺序(4) 电子传递链上的A TP形成部位–10–(5) 能荷及能荷调节(6) ATP的结构及在生物体中的作用3. 简单应用(1) 比较生物氧化与体外燃烧的异同第六章脂类代谢（一）自学目标与要求1. 重点：(1) 脂肪酶催化脂肪分解的产物(2) 甘油的转化(3) 脂肪酸的β－氧化作用(4) 脂肪酸的合成原料及合成过程(5) 比较脂肪酸合成与分解的异同(6) 乙醛酸循环的关键酶及反应过程(7) 磷脂的分解2. 一般了解：(1) 脂肪酸的α－氧化，ω－氧化(2) 不饱和脂肪酸的分解与合成3. 一般掌握：(1) 脂肪酸β－氧化后乙酰CoA的转化(2) 乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化后能量的计算(3) 甘油彻底氧化后能量的计算4．熟练掌握：(1) 脂肪酸β－氧化概念及反应步骤(2) 甘油的转化过程(3) 磷酸脂酶的作用特点(4) 脂肪酸合成的原料及酶系的组成成分(5) 脂肪酸合成的反应步骤（二）本章课程内容第一节脂类的生物合成第二节脂类的降解（三）考核知识点1. 三酰甘油合成的原料–11–2. 甘油和脂肪酸的活化形式3. 乙酰CoA羧化酶系的组成成分及羧化反应4. 脂肪酸合成酶系的组成成分及合成过程5. 脂肪酸合成碳链的延长方向6. 脂肪酸合成原料的来源7. 脂肪酶作用的底物及产物8. 甘油的去路9. 脂肪酸β－氧化过程10. 脂肪酸彻底氧化成CO2后形成的ATP数量的计算11. 四种磷脂酶的作用位点及产物12. 乙醛酸循环中的苹果酸合成酶和异柠檬酸裂解酶反应13. CDP在磷脂生物合成中的作用14. 乙醛酸循环的产物及底物（四）考核要求1.识记：(1) 乙酰CoA的羧化反应(2) 不饱和脂肪酸的合成和分解(3) 甘油和脂肪酸彻底氧化后能量的计算(4) 不饱和脂肪酸的分解与合成(5) 不饱和脂肪酸的分解与饱和脂肪酸β－氧化的区别2. 领会：(1) 脂肪酸生物合成酶系的组成成分及ACP的作用(2) CDP在磷脂合成中的作用(3) 丙二酸单酰CoA生成过程(4) 脂肪酸β－氧化过程及其辅酶(5) 乙醛酸循环的两个关键酶(6) 脂肪酸α－氧化，ω－氧化概念(7) 磷脂酶的作用位点3．综合应用：(1) 从以下几方面比较饱脂肪酸的β-氧化与生物合成的异同：反应的亚细胞定位，酰基载体，C2单位，氧化还原反应的受氢体和供氢体，中间产物的构型，合成或降解的方向，酶系统情况。

合集下载

生物化学 2

生物化学 2

第一章蛋白质1.蛋白质的元素组成：主要由C、H、O、N、S等元素组成，有些还含有少量P和金属元素Fe、Cu、Zn等。

其中各种蛋白质平均含N量占整个分子量16%,即1gN→6.25g蛋白质；2.蛋白质的基本组成单位--氨基酸。

氨基酸结构：除甘氨酸以外，均为L-α-氨基酸。

分类：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、芳香族氨基酸）。

理化性质：○1、两性解离○2、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质○3、氨基酸可与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。

3.标准氨基酸的结构特点：由C、H、O、N、S等元素组成的含氨基的有机酸，它们都是α-氨基酸，它们含有一个氨基和一个羧基结合在α-碳原子上，一个氢离子，区别在于其R基团的结构、大小、电荷以及对氨基酸水溶性的影响。

4.酸性氨基酸：侧链含有羧基；包括天冬氨酸、谷氨酸。

碱性氨酸：侧链含有氨基、胍基，咪唑基；赖氨酸、精氨酸，组氨酸。

芳香族氨基酸：含有疏水性较强的苯基、酚基和吲哚基；包括苯丙氨酸，色氨酸，酪氨酸。

5.氨基酸的两性电离：氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，在酸性溶液与H+结合成带正电的阳离子（—NH3+），也可在碱性溶液中与OH—结合，失去质子变成带负电的阴离子（—COO—），因此氨基酸为两性电解质。

6氨基酸的等电点：在某溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性粒子，呈电中性，此溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。

7.肽键的形成：两分子氨基酸，其中一分子氨基酸的α-羟基和另一分子氨基酸的α-氨基脱去一分子水，缩合成肽，在该物质中连接两分子氨基酸的酰胺键极为肽键。

8肽的概念：氨基酸残基通过肽键连接成肽。

9.蛋白质的理化性质：○1、两性电离的性质和具有等电点；○2、胶体性质；○3、蛋白质的空间结构破坏会引起变性、同时还可能引起沉淀；蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰。

10.丙酮沉淀：在0—4℃的低温下，用10 倍于蛋白质量的丙酮，使之沉淀，沉淀后立即分离丙酮，否则蛋白质会变性。

生物化学 第2章Ⅱ 核酸(共86张PPT)

生物化学 第2章Ⅱ 核酸(共86张PPT)


内呈正比
5、电泳缓冲液
DNA的凝胶电泳检测
(ethidiumbromide， 简称EB)是一种核酸染料，可以插入到DNA
或RNA分子的碱基之间，并在300nm波长的
紫外光照射下放射出橘红色的荧光，可用来显现 凝胶中的核酸分子。
在凝胶电泳中，溴化乙锭染料可对核酸分子 染色，在紫外光下便可以十分敏感而方便地检测 出凝胶介质中DNA谱带。
五、变性、复性与杂交
（一）、DNA的变性
1、概念 2、变性因素
3、变性的指标
1、概念
是指核酸双螺旋区的氢键断裂，双螺旋 解开，变成无规则线团的现象。核酸变 性其分子中的共价键并没有破坏，分子 量也不改变，核酸的变性（
denaturation ）
2、DNA的变性的因素
温度升高；
酸碱度改变、 pH（>11.3或<5.0）；
1、核酸分子本身的大小：同分子的摩擦
系数成反比的 Maxam和Gilbert 于1977年发明
Primer1（10uM）
2、琼脂糖的浓度：迁移率与胶浓度成反比 而聚丙烯酰胺凝胶制胶时不能将染料加入，会影响聚合。
第五节 核酸的研究方法 据此特性可以定性和定量检测核酸。
在液氮蒸发去2/3时，用自制研杵迅速磨碎叶片；
RNA本身只有局部的双螺旋区，所以变 性行为所引起的性质变化没有DNA那样 明显。 天然状态的DNA在完全变性后，紫外吸
收(260 nm)值增加25－40%.而RNA变性 后，约增加1.1%。
4. DNA变性后的表现
A260值增加
粘度下降
浮力密度增大
分子量不变
（二）、DNA的复性
1、概念：
变性DNA在适当的条件下，两条彼此分 开的单链可以重新缔合成为双螺旋结构 ，这一过程称为复性；
《生物化学II》教学大纲

《生物化学II》教学大纲

《生物化学II》教学大纲Biochemistry II课程编码：27A11409 学分：5.0 课程类别：专业必修课计划学时：104 其中讲课：56 实验或实践：48适用专业：生物技术推荐教材：王镜岩等主编，生物化学第三版，高等教育出版社参考书目：1.张丽萍主编，简明生物化学，高等教育出版社，2008.2.Garrett and Grisham: Biochemistry (影印版)，高等教育出版社，2005.3.张楚富主编，生物化学原理，高等教育出版社，2003.4.黄熙泰等主编，现代生物化学（第二版），化学工业出版社，2005.5.杨荣武主编，生物化学学习指南与习题解析，刚等教育出版社，2007.课程的教学目的与任务通过对本课程的学习，使学生对各类化学物质的结构、性质、功能、代谢方面的基本理论、基本规律、基本概念有全面、系统的认识，牢固掌握生物化学中有关的基本原理，具备从事同生物化学有关的科学活动的初步能力，并为后续课程的学习打好坚实的基础。

课程基本教学任务包括：糖、脂肪蛋白质和核酸的生物合成及分解代谢。

实验课程是《生物化学Ⅱ》理论课的课程内实验课，课程目的是为了让学生掌握生物化学操作的基本理论、基本操作技术和学会生物化学技术应用，为今后开展分子生物学研究打下实验技能基础。

课程教学内容包括：转氨酶活性的测定；血糖含量的测定；植物组织中可溶性糖含量的测定；乳酸脱氢酶同工酶的琼脂糖凝胶电泳；脂肪酸的β－氧化；饱食、饥饿、肾上腺素、胰岛素对肝糖原含量的影响；糖酵解中间产物的测定量的影响；小麦萌发前后淀粉酶活性的比较；细胞色素C的提取制备与含量测定等。

课程的基本要求生物化学是生命的化学，是研究生物体化学组成和化学变化规律的一门科学，是生物技术系专业的一门重要专业基础课。

本课程要求学生掌握糖、脂类、蛋白质和核酸等生命大分子在机体代谢的过程和特点，了解以蛋白质和核酸为基础药物研究以及人类疾病产生的的生物化学基础。

《生物化学II》课程介绍与教学大纲

《生物化学II》课程介绍与教学大纲

《生物化学II》课程简介课程编号：03044039课程名称：生物化学II/Biochemistry II学分:1.5学时：24适用专业：制药工程建议修读学期：第4学期开课单位：化学生物学与制药工程先修课程：生物化学I考核方式与成绩评定标准：考试，百分制教材与主要参考书目：《生物化学简明教程》（第5版）张丽萍、杨建雄主编高等教育出版社 (2015年8月)《生物化学》（第8版）姚文兵人民卫生出版社 (2016年6月)《生物化学》(上、下册) （第3版）王镜岩、朱圣庚、徐长法主编高等教育出版社 (2002年9月) 《生物化学原理》（第2版）杨荣武高等教育出版社 (2012年9月)内容概述：生物化学（biochemistry）又称为生命的化学，是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，从分子水平探讨生命现象的本质，即研究生物体的分子（蛋白质、核酸）结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。

生物化学是生命科学领域重要的基础学科，是一门生物学与化学相结合的科学。

近年来，它的飞速发展推动了整个生命科学和医学向分子水平纵深发展。

《生物化学II》是制药工程专业的专业基础课。

生物化学的研究主要采用化学的原理和方法，但也融入了生物物理学、生理学、细胞生物学、遗传学和免疫学等的理论和技术，使之与众多学科有着广泛的联系和交叉。

本课程接续《生物化学I》课程，旨在通过课堂讲授介绍生物化学的重要概念和理论，并使学生了解某些与生物医药技术相关的生物化学进展，为学生学习后续课程奠定扎实的基础。

As the chemistry of life, biochemistry is the study of chemical molecules and chemical reactions in organisms. It explains the essence of life at the molecular level, including the structure and function of biological macromolecules (proteins, nucleic acids, etc.) as well as their metabolism and its regulation in life activities. As an important basic subject, biochemistry lays the foundation of life sciences. ‘Biochemistry II’covers the central dogma of molecular biology and hormone chemistry.《生物化学II》教学大纲课程编号：03044039课程名称：生物化学II/Biochemistry II学分:1.5学时：24适用专业：制药工程建议修读学期：第4学期一、课程性质、目的与任务课程性质：生物化学（biochemistry）又称为生命的化学，是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，从分子水平探讨生命现象的本质，即研究生物体的分子（蛋白质、核酸）结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。