高中化学生活拓展神秘的蛋白质变性素材

教学·现场核心素养背景下的高中化学项目式教学案例———以“蛋白质”为例文|杜小杰一、背景《普通高中化学课程标准（2017年版2020年修订）》对高中化学教学提出了新的要求和挑战。

为了应对这些挑战，教师需要不断学习先进的教育理念，尝试不同的教学方法，变革学生的学习活动方式，其中项目式教学以其独特的优势和价值备受关注。

通过项目式学习，学生可以分析问题、自主探究和合理决策，从而提高解决实际问题的能力。

这种教学方法强调学生的参与和自主探究，使学生在实践中学习。

“蛋白质”一课选自人教版高中化学选择性必修三《有机化学基础》第四章第二节，该课程重点介绍蛋白质的组成、结构与性质等。

为达成良好的教学实效，教师应该以培养学生的化学核心素养为导向，以项目化学习为切入点，优化教学设计，为高中化学课堂注入更多新鲜的“血液”，引导学生走进广阔、绚丽、多彩的化学世界。

二、案例描述（一）项目启动：揭开蛋白质的神秘面纱问题导入：教师：同学们，今天我们要来探讨一种我们身体中至关重要的物质，它就是蛋白质。

在开始之前，大家想想我们吃过哪些富含蛋白质的食物呢？学生：鸡蛋、牛奶等。

教师：没错，这些食物中都富含蛋白质。

那大家知道蛋白质对我们的身体有什么作用吗？学生：我知道，蛋白质能帮助我们成长，还有修复身体组织。

教师：很好，蛋白质的确是我们成长和身体机能正常运作的关键营养物质。

今天我们就来揭开蛋白质的神秘面纱，开始这个有趣的旅程吧！（二）项目实施：探索蛋白质的多元魅力1.氨基酸教师：同学们，今天我们来学习一下氨基酸，它是构成蛋白质的重要基础。

谁能告诉我，什么是氨基酸呢？学生A ：氨基酸是羧酸分子烃基上的氢原子被氨基取代得到的化合物，含有的官能团有羧基（-COOH ）和氨基（-NH 2）。

教师：非常好，看来你预习过这部分内容。

接下来，我们来看看常见的氨基酸有哪些吧!（展示常见的氨基酸结构简式，见表1）表1氨基酸结构简式表作者简介：杜小杰（1980—），男，陕西安康人，本科，一级教师，研究方向：高中化学教学。

蛋白质变性集团企业公司编码：（LL3698-KKI1269-TM2483-LUI12689-ITT289-蛋白质在烹调过程中的变化富含蛋白质的食物在烹调加工中，原有的化学结构将发生多种变化，使蛋白质改变了原有的特性，甚至失去了原有的性质，这种变化叫做蛋白质的变性。

蛋白质的变性受到许多因素的影响，如温度、浓度、加工方法、酸、碱、盐、酒等。

许多食品加工需要应用蛋白质变性的性质来完成，如:水煮蛋、咸蛋、皮蛋、豆腐、豆花、鱼丸子、肉皮冻等。

在烹调过程中，蛋白质还会发生水解作用，使蛋白质更容易被人体消化吸收和产生诱人的鲜香味。

因此我们需要了解和掌握蛋白质在烹调和食品加工过程中的各种变化，使烹调过程更有利于保存时食物中的营养素和增进营养素在人体的吸收。

一、烹调使蛋白质变性1、振荡使蛋白质形成蛋白糊在制作芙蓉菜或蛋糕时，常常把鸡蛋的蛋清和蛋黄分开，将蛋清用力搅拌振荡，使蛋白质原有的空间结够发生变化，因其蛋白质变性。

变形后的蛋白质将形成一张张有粘膜的网，把空气包含到蛋白质的分子中间，使蛋白质的体积扩大扩大很多倍，形成粘稠的白色泡沫，即蛋泡糊。

蛋清形成蛋泡糊是振荡引起蛋白质的变性。

蛋清能否形成稳定的蛋泡糊，受很多因素的影响。

蛋清之所以形成蛋泡糊，是由于蛋清中的卵粘蛋白和类粘蛋白能增加蛋白质的粘稠性和起泡性，鸡蛋越新鲜，蛋清中的卵粘蛋白和类粘蛋白质越多，振荡中越容易形成蛋泡糊。

因此烹调中制作蛋泡糊，要选择新鲜鸡蛋。

如果搅拌震动的时的温度越低或振荡时间较短，蛋清形成的蛋白糊放置不久仍会还原为蛋清，因为这种情况下，只能破坏蛋白质的三、四结构，蛋白质二级螺旋结构没有拉伸开，无法形成稳定的蛋白质网。

一旦失去振荡的条件，空气就会从泡沫中逸出，蛋白质又回复到原来的结构，这种变性称为可逆性。

烹调和食品加工都不希望发生这种可逆变性发生，要设法提高蛋泡糊的稳定性。

向蛋清中加入一定量的糖，可以提高蛋泡糊的稳定性。

蛋清中的卵清与空气接触凝固，使振荡后形成的气体泡膜变硬，不能保容较多的气体，影响蛋泡糊的膨胀。

【教学案例】全息视角下的高中化学微实验设计——以《豆腐的制作》为例【教学主题内容】《豆腐的制作》是人教版普通高中教科书《化学第二册（必修）》第八章《化学与可持续发展》第二节《化学品的合理使用》食品添加剂的拓展内容。

豆制品营养丰富、味道鲜美，是大众喜爱的传统食物。

通过豆腐制作，了解其中蕴含的化学原理，加深对胶体和蛋白质性质等知识的理解，培养热爱生活的态度及运用科学知识和方法的能力。

【教学现状分析】学生已经初步掌握了胶体性质、蛋白质性质等相关知识，具备一定的实验能力、观察能力以及分析能力。

但还没有形成一定的方法和思路，缺乏收集各类证据、资料形成结论所需的的能力。

为了突破这些障碍，我们采取的教学策略是问题驱动和自主探究教学模式，构建研究模型，强化了证据推理意识，有利于后续的学习。

【教学目标】1.通过豆腐制作，了解其中蕴含的化学原理，加深对胶体和蛋白质性质等知识的理解。

2.通过对制作豆腐过程的探究，实验方案的设计，培养学生科学探究与创新意识。

3.利用豆腐制作这一化学与生活联系的典范，培养学生热爱生活的态度及运用科学知识和方法的能力。

【教学实录】1.查阅资料、生活调查（1）以“豆腐制作”等为关键词检索资料，了解豆腐的制作原理、制作过程及营养特点，体会中华饮食文化的价值。

（2）了解国家标准中有关氯化镁、石膏等凝固剂的特点及使用规定。

2.汇报展示第1组：生活调研，查阅资料了解豆腐在生活和文化领域的重要性和分类。

豆腐内含人体必需的多种微量元素，还含有丰富的优质蛋白，素有“植物肉”之美称。

2014年，“豆腐传统制作技艺”入选中国第四批国家级非物质文化遗产代表性项目名录，这道神奇的中国美食开始在商品价值之外，被赋予了更多的文化内涵和传承意义。

豆腐是一种营养丰富又历史悠久的食材，别称水豆腐，它既是中国最常见的豆制品，也是中国素食菜肴的主要原料。

大小超市、集市全都有豆腐和豆制品的存在，在日常生活中很多家庭也都有食用豆腐及豆制品的生活习惯，豆腐的消化吸收率在95%以上，这样的健康食品一直深受大家的喜爱。

高中化学蛋白质知识点蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分，机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。

下面是由店铺整理的高中化学蛋白质知识点，希望对大家有所帮助。

高中化学蛋白质知识点篇(一)(1)存在：蛋白质广泛存在于生物体内，是组成细胞的基础物质.动物的肌肉、皮肤、发、毛、蹄、角等的主要成分都是蛋白质.植物的种子、茎中含有丰富的蛋白质.酶、激素、细菌、抵抗疾病的抗体等，都含有蛋白质.(2)组成元素：C、H、O、N、S等.蛋白质是由不同的氨基酸通过发生缩聚反应而成的天然高分子化合物.(3)性质：①水解.在酸、碱或酶的作用下，能发生水解，水解的最终产物是氨基酸.②盐析.向蛋白质溶液中加入某些浓的无机盐(如铵盐、钠盐等)溶液，可使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出.说明a.蛋白质的盐析是物理变化.b.蛋白质发生盐析后，性质不改变，析出的蛋白质加水后又可重新溶解.因此，盐析是可逆的.例如，向鸡蛋白溶液中加入(NH4)2SO4的饱和溶液，有沉淀生成，再加入水，生成的沉淀又溶解.c.利用蛋白质的盐析，可分离、提纯蛋白质.③变性.在热、酸、碱、重金属盐、紫外线、有机溶剂的作用下，蛋白质的性质发生改变而凝结.说明蛋白质的变性是化学变化.蛋白质变性后，不仅丧失了原有的可溶性，同时也失去了生理活性.因此，蛋白质的变性是不可逆的，经变性析出的蛋白质，加水后不能再重新溶解.④颜色反应.含苯环的蛋白质与浓HNO3作用后，呈黄色.例如，在使用浓HNO3时，不慎将浓HNO3溅到皮肤上而使皮肤呈现黄色.⑤灼烧蛋白质时，有烧焦羽毛的味.利用此性质，可用来鉴别蛋白质与纤维素(纤维素燃烧后，产生的是无味的CO2和H2O).高中化学蛋白质知识点篇(二)蛋白质结构与功能的关系不同的蛋白质，由于结构不同而具有不同的生物学功能。

蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质，功能与结构密切相关。

1.一级结构与功能的关系3蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性，可从以下几个方面说明：(1)一级结构的变异与分子病蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。

蛋白质变性的研究摘要：蛋白质是在物理和化学因素作用下，蛋白质分子特定的空间构象被破坏，从有序的空间结构变成无序的空间结构，其变性的主要标志是其生理活性的消失，有时会伴有蛋白质的沉淀；蛋白质的变性有时是可逆的，且蛋白质变性是否可逆取决于引起变性的条件。

关键词蛋白质变性沉淀可逆盐析重金属盐1 问题提出高中化学对蛋白质性质的研究，通常是讨论蛋白质的两性、水解、盐析、变性、颜色反应及灼烧特性。

而在研究蛋白质变性时，通常采用的条件是重金属盐、强酸、强碱、有机溶剂等观察到的现象是蛋白质沉淀且不溶于过量的水。

所以，长期以来一直有如下认识：(1)蛋白质变性后就会沉淀，并且，因变性而沉淀的蛋白不会溶于过量的水。

(2)蛋白质的变性是不可逆的[1]，所以，可以通过观察沉淀的蛋白质是否溶于过量蒸馏水来判断蛋白质发生了盐析还是变性。

然而这种观点却可能并不客观。

2变性的蛋白质未必沉淀教材中对于蛋白质变性的定义是：在某些外界的物理、化学因素的影响下，蛋白质的理化性质和生理功能发生改变的现象n]。

蛋白质变性的实质是外界的物理、化学因素作用于蛋白质并导致蛋白质原有的严格的、有高度规律性的空间结构受到破坏[2门]，从而引起蛋白质理化性质和牛物活性的改变。

变性蛋白质的主要标志是生物功能的丧失[2]而非沉淀。

因此蛋白质变性后会失去其生物活性。

另外，蛋白质变性后还可能表现出理化性质的变化，如溶解度减低【2]。

生物学中，常通过检测蛋白质的活性来确定蛋白质是否变性；生物物理学中，常通过测定变性蛋白质(溶液)的圆二色光谱来确定其结构，从而了解蛋白质的结构在蛋白质变性时如何发生变化[4~6]，而利用此方法验证蛋白质是否变性时，变性蛋白质通常要求不沉淀。

另外，我们也曾经对重金属盐使蛋白质变性进行过详细研究：高浓度重金属盐使蛋白变性后，变性的蛋白只在pH接近等电点附近时沉淀，当体系的pH远离蛋白等电点后，变性沉淀的蛋白又能溶解17]。

所以，蛋白质变性后并不一定发生沉淀，蛋白质变性后是否沉淀还取决于体系的pH等因素。

神秘的蛋白质变性豆腐是许多家庭餐桌上的“常客”。

可是，您知道它是怎么做出来的吗？做豆腐，通常要先把黄豆磨成汁，经过过滤再放入锅里熬煮，当煮到适当时候，加上一点凝固剂石膏，待冷却后便可得到鲜嫩可口的豆腐了。

从豆浆到豆腐，是蛋白质的变性过程。

其他许多蛋白质食品如酸奶、腌蛋……的制作，都有变性过程。

那么，什么是蛋白质的变性作用呢？奇怪的变性作用大家知道，水受冷会结冰，加热又会变成汽。

汽遇冷，又会重新变成水。

水的状态可以千变万化，而它的性质则丝毫不会改变。

但是，蛋白质却不是这样，如果您把一个鸡蛋加热，就会凝固，变硬。

温度再冷下来时，无论怎样也不会恢复到原来的样子。

最早观察研究蛋白质变性现象的是法国科学家马凯尔。

1777年马凯尔在对一系列蛋白质食品的性质进行分析时发现：鸡蛋、乳酪、动物血液等，有一个共同的独特性格：在遇热、遇酸或遇紫外线等情况下，会很快结块而失去生物活性，并且无论在什么条件下都不能恢复原样。

于是，马凯尔把这种蛋白质特有的现象称为变性作用。

同时他把这类有变性作用的物质取名为“蛋白体物质”，简称蛋白质，这就是蛋白质名字的由来。

可见蛋白质在起名字的那一天就和它奇怪的变性作用联系在一起了。

然而，蛋白质为什么会有变性现象呢？长期以来是一个谜。

几百年来，数以千计的化学家、生物学家纷纷去探索它的奥秘，直至近年才真相大白。

揭开蛋白质变性的奥秘蛋白质变性的奥秘何在呢？为了更好地了解它，必须先谈一点蛋白质分子结构的知识。

从19世纪以来，许多科学家都孜孜不倦地研究着各种蛋白质的分子结构，得出的共同结论是：蛋白质是由碳、氢、氧、氮、硫、磷等元素先组成约二十种氨基酸，这些氨基酸再按不同数量和排列次序组成形形色色的蛋白质分子。

它的分子结构是一个四级结构的复杂体。

因为，每一个氨基酸分子含有一个碱性的氨基、一个酸性的羧基，所以当组成蛋白质时，一个氨基酸分子的一端氨基和另一个氨基酸分子的一端羧基相互作用，失去一分子水便连接起来。

蛋白质在烹调过程中的变化富含蛋白质的食物在烹调加工中，原有的化学结构将发生多种变化，使蛋白质改变了原有的特性，甚至失去了原有的性质，这种变化叫做蛋白质的变性。

蛋白质的变性受到许多因素的影响，如温度、浓度、加工方法、酸、碱、盐、酒等。

许多食品加工需要应用蛋白质变性的性质来完成，如:水煮蛋、咸蛋、皮蛋、豆腐、豆花、鱼丸子、肉皮冻等。

在烹调过程中，蛋白质还会发生水解作用，使蛋白质更容易被人体消化吸收和产生诱人的鲜香味。

因此我们需要了解和掌握蛋白质在烹调和食品加工过程中的各种变化，使烹调过程更有利于保存时食物中的营养素和增进营养素在人体的吸收。

一、烹调使蛋白质变性1、振荡使蛋白质形成蛋白糊在制作芙蓉菜或蛋糕时，常常把鸡蛋的蛋清和蛋黄分开，将蛋清用力搅拌振荡，使蛋白质原有的空间结够发生变化，因其蛋白质变性。

变形后的蛋白质将形成一张张有粘膜的网，把空气包含到蛋白质的分子中间，使蛋白质的体积扩大扩大很多倍，形成粘稠的白色泡沫，即蛋泡糊。

蛋清形成蛋泡糊是振荡引起蛋白质的变性。

蛋清能否形成稳定的蛋泡糊，受很多因素的影响。

蛋清之所以形成蛋泡糊，是由于蛋清中的卵粘蛋白和类粘蛋白能增加蛋白质的粘稠性和起泡性，鸡蛋越新鲜，蛋清中的卵粘蛋白和类粘蛋白质越多，振荡中越容易形成蛋泡糊。

因此烹调中制作蛋泡糊，要选择新鲜鸡蛋。

如果搅拌震动的时的温度越低或振荡时间较短，蛋清形成的蛋白糊放置不久仍会还原为蛋清，因为这种情况下，只能破坏蛋白质的三、四结构，蛋白质二级螺旋结构没有拉伸开，无法形成稳定的蛋白质网。

一旦失去振荡的条件，空气就会从泡沫中逸出，蛋白质又回复到原来的结构，这种变性称为可逆性。

烹调和食品加工都不希望发生这种可逆变性发生，要设法提高蛋泡糊的稳定性。

向蛋清中加入一定量的糖，可以提高蛋泡糊的稳定性。

蛋清中的卵清与空气接触凝固，使振荡后形成的气体泡膜变硬，不能保容较多的气体，影响蛋泡糊的膨胀。

糖很强的渗透性，可以防止卵清蛋白遇空气凝固，使蛋泡糊的泡膜软化，延伸性、弹性都增加，蛋泡糊的体积和稳定性也增加。

蛋白质变性概述蛋白质变性是指在一定的条件下，蛋白质的结构发生改变，失去原有的结构和功能的过程。

蛋白质是生物体内最基本的分子之一，不仅参与细胞的功能调控和信号传导，还具有酶、抗体、荷尔蒙等多种生物学功能。

蛋白质变性通常是指蛋白质的二级、三级结构的改变，使其失去生物活性。

引起蛋白质变性的因素蛋白质变性可以由多种因素引起，以下是常见的引起蛋白质变性的因素：高温高温是最常见的引起蛋白质变性的因素之一。

当蛋白质暴露在高温环境中，蛋白质的分子结构开始发生改变，其原本的二级和三级结构被破坏，导致蛋白质失去生物活性。

酸碱条件酸碱条件的变化也可以引起蛋白质变性。

酸性或碱性环境会改变蛋白质的电离状态和氢键，进而对蛋白质的结构造成破坏。

有机溶剂有机溶剂可以与蛋白质相互作用，影响蛋白质的结构和稳定性。

有机溶剂的存在会破坏蛋白质的水合壳，改变蛋白质的立体构型。

物理或化学性质变化物理或化学性质的变化也会导致蛋白质变性。

比如，剧烈的搅拌、离子浓度的改变、金属离子的存在等都会引发蛋白质的结构失去稳定。

蛋白质变性的类型根据引起蛋白质变性的因素的不同，蛋白质变性可以分为几种类型：热变性热变性是在高温条件下引起的蛋白质结构的改变。

当蛋白质的温度超过一定的范围时，蛋白质的内部氢键、疏水力、离子键以及范德华力都会被破坏，造成蛋白质的结构变性。

酸碱变性酸碱变性是在酸性或碱性环境中引起的蛋白质结构的改变。

酸性或碱性环境会使蛋白质的氨基酸残基离子化，导致蛋白质结构的改变。

溶剂变性溶剂变性是由于有机溶剂的存在，改变了蛋白质的溶液环境，进而影响蛋白质结构的改变。

氧化变性氧化变性是由于氧气的存在，使蛋白质的氨基酸残基氧化，导致蛋白质结构的改变。

氧化变性是蛋白质变性中最常见的一种形式。

还原变性还原变性是由于还原剂的存在，使蛋白质的二硫键断裂，导致蛋白质结构的改变。

蛋白质变性的影响和应用蛋白质变性会导致蛋白质失去原有的生物活性和功能。

但有时候，蛋白质的变性也可以被人们所利用。

高中化学蛋白质知识点(2)组成元素：C、H、O、N、S等.蛋白质是由不同的氨基酸通过发生缩聚反应而成的天然高分子化合物.(3)性质：①水解.在酸、碱或酶的作用下，能发生水解，水解的最终产物是氨基酸.②盐析.向蛋白质溶液中加入某些浓的无机盐(如铵盐、钠盐等)溶液，可使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出.③变性.在热、酸、碱、重金属盐、紫外线、有机溶剂的作用下，蛋白质的性质发生改变而凝结.说明蛋白质的变性是化学变化.蛋白质变性后，不仅丧失了原有的可溶性，同时也失去了生理活性.因此，蛋白质的变性是不可逆的，经变性析出的蛋白质，加水后不能再重新溶解.④颜色反应.含苯环的蛋白质与浓HNO3作用后，呈黄色.例如，在使用浓HNO3时，不慎将浓HNO3溅到皮肤上而使皮肤呈现黄色.⑤灼烧蛋白质时，有烧焦羽毛的味.利用此性质，可用来鉴别蛋白质与纤维素(纤维素燃烧后，产生的是无味的CO2和H2O).蛋白质结构与功能的关系不同的蛋白质，由于结构不同而具有不同的生物学功能。

蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质，功能与结构密切相关。

1.一级结构与功能的关系3蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性，可从以下几个方面说明：(2)一级结构与生物进化研究发现，同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。

如比较不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。

(3)蛋白质的激活作用在生物体内，有些蛋白质常以前的形式合成，只有按一定方式裂解除去部分肽链之后才具有生物活性，如酶原的激活。

2.蛋白质空间结构与功能的关系蛋白质的空间结构与功能之间有密切相关性，其特定的空间结构是行使生物功能的基础。

以下两方面均可说明这种相关性。

(1).核糖核酸酶的变性与复性及其功能的丧失与恢复核糖核酸酶是由124个氨基酸组成的一条多肽链，含有四对二硫键，空间构象为球状分子。

例子：
1、鸡蛋煮熟以后蛋白质变性。

食物煮熟后食用有利于消化。

2、高温灭菌，因为细菌由蛋白质构成，高温可使蛋白质变性，所以对细菌可进行高温处理。

蛋白质变性（protein denaturation）天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分子内部原有的特定构像发生改变，从而导致其性质和功能发生部分或全部丧失，这种作用称作蛋白质的变性作用。

变性原因
变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性质的作用。

一般认为蛋白质的二级结构和三级结构有了改变或遭到破坏，都是变性的结果。

能使蛋白质变性的化学方法有加强酸、强碱、重金属盐、尿素、丙酮等；能使蛋白质变性的物理方法有加热(高温)、紫外线及X射线照射、超声波、剧烈振荡或搅拌等。

举例说明蛋白质的变性【篇一：举例说明蛋白质的变性】所谓蛋白质变性(denaturation),就是天然蛋白质的严密结构（注1）在某些物理或化学因素作用下,其特定的空间结构被破坏,从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失,如酶失去催化活力,激素丧失活性.变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低,同时蛋白质的粘度增加,结晶性破坏,生物学活性丧失,易被蛋白酶分解.生活中最常见的例子,就是煮鸡蛋的时候,蛋清变成蛋白了.引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类.物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(sds)等.在临床医学上,变性因素常被应用于消毒及灭菌.反之,注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂.变性并非是不可逆的变化,当变性程度较轻时,如去除变性因素,有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能,变性的可逆变化称为复性.许多蛋白质变性时被破坏严重,不能恢复,称为不可逆性变性,比如说用金属盐、辐射使蛋白质变性.下面是蛋白质沉淀的原理：蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素,即颗粒表面的水化层和电荷.若无外加条件,不致互相凝集.然而除掉这两个稳定因素(如调节溶液ph至等电点和加入脱水剂)蛋白质便容易凝集析出.如将蛋白质溶液ph调节到等电点,蛋白质分子呈等电状态,虽然分子间同性电荷相互排斥作用消失了.但是还有水化膜起保护作用,一般不致于发生凝聚作用,如果这时再加入某种脱水剂,除去蛋白质分子的水化膜,则蛋白质分子就会互相凝聚而析出沉淀；反之,若先使蛋白质脱水,然后再调节ph到等电点,也同样可使蛋白质沉淀析出.下面介绍几种能使蛋白质因变性而沉淀的方法：重金属盐沉淀蛋白质蛋白质可以与重金属离子如汞、铅、铜、银等结合成盐沉淀,沉淀的条件以ph稍大于等电点为宜.因为此时蛋白质分子有较多的负离子易与重金属离子结合成盐.重金属沉淀的蛋白质常是变性的,但若在低温条件下,并控制重金属离子浓度,也可用于分离制备不变性的蛋白质.临床上利用蛋白质能与重金属盐结合的这种性质,抢救误服重金属盐中毒的病人,给病人口服大量蛋白质,然后用催吐剂将结合的重金属盐呕吐出来解毒.有机溶剂沉淀蛋白质可与水混合的有机溶剂,如酒精、甲醇、丙酮等,对水的亲和力很大,能破坏蛋白质颗粒的水化膜,在等电点时使蛋白质沉淀.在常温下,有机溶剂沉淀蛋白质往往引起变性.例如酒精消毒灭菌就是如此,但若在低温条件下,则变性进行较缓慢,可用于分离制备各种血浆蛋白质.加热凝固将接近于等电点附近的蛋白质溶液加热,可使蛋白质发生凝固(coagulation)而沉淀.加热首先是加热使蛋白质变性,有规则的肽链结构被打开呈松散状不规则的结构,分子的不对称性增加,疏水基团暴露,进而凝聚成凝胶状的蛋白块.如煮熟的鸡蛋,蛋黄和蛋清都凝固.注1：蛋白质有四种结构：一级结构,二级结构,三级结构,四级结构.这里主要介绍与蛋白质变性关系最紧密的三级结构.蛋白质的三级结构蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构,称为蛋白质的三级结构(tertiary structure).蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键,包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力(van der wasls力)等(图1-8).这些次级键可存在于一级结构序号相隔很远的氨基酸残基的r基团之间,因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合.次级键都是非共价键,易受环境中ph、温度、离子强度等的影响,有变动的可能性.二硫键不属于次级键,但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起,这对于蛋白质三级结构的稳定上起着重要作用.现也有认为蛋白质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上,分子中的各个侧链所形成一定的构象.侧链构象主要是形成微区(或称结构域domain).对球状蛋白质来说,形成疏水区和亲水区.亲水区多在蛋白质分子表面,由很多亲水侧链组成.疏水区多在分子内部,由疏水侧链集中构成,疏水区常形成一些“洞穴”或“口袋”,某些辅基就镶嵌其中,成为活性部位.具备三级结构的蛋白质从其外形上看,有的细长(长轴比短轴大10倍以上),属于纤维状蛋白质(fibrous protein),如丝心蛋白；有的长短轴相差不多基本上呈球形,属于球状蛋白质(globular protein),如血浆清蛋白、球蛋白、肌红蛋白,球状蛋白的疏水基多聚集在分子的内部,而亲水基则多分布在分子表面,因而球状蛋白质是亲水的,更重要的是,多肽链经过如此盘曲后,可形成某些发挥生物学功能的特定区域,例如酶的活性中心等.【篇二：举例说明蛋白质的变性】蛋白质受热到一定温度就会发生不可逆的凝固,凝固后不能在水中溶解,这种变化叫做变性.除了加热以外,在紫外线,x射线,强酸,强碱,铅,铜,汞等重金属的盐类,以及一些有机化合物如甲醛,酒精,苯甲酸等作用下,蛋白质均能发生变性.蛋白质变性后,不仅丧失了原有的可溶性,同时也失去了生理活性.应用:高温消毒灭菌万一不慎误食了重金属离子,应立即喝大量牛奶来缓解毒性,以减少人体蛋白质中毒的程度... ┍尛妍℡┨2014-11-21【篇三：举例说明蛋白质的变性】蛋白质变性（protein denaturation）是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性.蛋白质沉淀反应：蛋白质分子聚集而从溶液中析出的现象.蛋白质沉淀可能是变性了也可能没有变性,这取决与沉淀的方法和条件1、中性盐沉淀反应：高浓度盐可破坏蛋白质分子表面的水层并中和其电荷,使蛋白质颗粒凝聚而沉淀,此方式蛋白质不变性2、有机溶剂沉淀反应：蛋白质分子表面的水层失去,可致蛋白质变性,这与有机溶剂的浓度、与蛋白质接触的时间以及沉淀的温度有关,仍可控制条件制备有生物活性的蛋白质3、加热沉淀反应：蛋白质变性凝固沉淀,这是加热灭菌的原理4、重金属盐沉淀反应：蛋白质与重金属离子结合变性沉淀,临床上用牛奶抢救误食重金属的原理5、生物碱试剂的沉淀反应；变性。

举例说明蛋白质变性在生活中的应用
蛋白质变性是指把大分子物质溶解在水里，从而达到不被人体吸收的目的。

在生活中应用很广，比如：蛋白质变性可用来制造各种人造关节，人工肝，等等。

1、制造人工肾的主要材料是人尿，如果对尿中的蛋白质进行变性处理，使之失去活性，就可以用来制造人工肾。

2、可用于制作人造心脏。

3、人工肝是利用化学方法将肝细胞或脂肪样细胞的蛋白质进行变性后再重新组装起来的一种人工肝脏。

4、生物工程中把蛋白质变性后，使之变成各种材料的载体或活性中心。

5、医学上使用蛋白质变性后可以使它作为药物来。