第十一章代谢调节
一、知识要点
代谢调节是生物在长期进化过程中，为适应外界条件而形成的一种复杂的生理机能。通过调节作用细胞内的各种物质及能量代谢得到协调和统一，使生物体能更好地利用环境条件来完成复杂的生命活动。根据生物的进化程度不同，代谢调节作用可在不同水平上进行：低等的单细胞生物是通过细胞内酶的调节而起作用的；多细胞生物则有更复杂的激素调节和神经调节。因为生物体内的各种代谢反应都是通过酶的催化作用完成的，所以，细胞内酶的调节是最基本的调节方式。酶的调节是从酶的区域化、酶的数量和酶的活性三个方面对代谢进行调节的。
细胞是一个高效而复杂的代谢机器，每时每刻都在进行着物质代谢和能量的转化。细胞内的四大类物质糖类、脂类、蛋白质和核酸，在功能上虽各不相同，但在代谢途径上却有明显的交叉和联系，它们共同构成了生命存在的物质基础。代谢的复杂性要求细胞有数量庞大、功能各异和分工明确的酶系统，它们往往分布在细胞的不同区域。例如参与糖酵解、磷酸戊糖途径和脂肪酸合成的酶主要存在胞浆中；参与三羧酸循环、脂肪酸β-氧化和氧化磷酸化的酶主要存在于线粒体中；与核酸生物合成有关的酶大多在细胞核中；与蛋白质生物合成有关的酶主要在颗粒型内质网膜上。细胞内酶的区域化为酶水平的调节创造了有利条件。
生物体内酶数量的变化可以通过酶合成速度和酶降解速度进行调节。酶合成主要来自转录和翻译过程，因此，可以分别在转录水平、转录后加工与运输和翻译水平上进行调节。在转录水平上，调节基因感受外界刺激所产生的诱导物和辅阻遏物可以调节基因的开闭，这是一种负调控作用。而分解代谢阻遏作用通过调节基因产生的降解物基因活化蛋白（CAP）促进转录进行，是一种正调控作用，它们都可以用操纵子模型进行解释。
操纵子是在转录水平上控制基因表达的协调单位，由启动子（P）、操纵基因（O）和在功能上相关的几个结构基因组成；转录后的调节包括，真核生物mRNA 转录后的加工，转录产物的运输和在细胞中的定位等；翻译水平上的调节包括，mRNA 本身核苷酸组成和排列（如SD 序列），反义RNA 的调节，mRNA 的稳定性等方面。
酶活性的调节是直接针对酶分子本身的催化活性所进行的调节，在代谢调节中是最灵敏、最迅速的调节方式。主要包括酶原激活、酶的共价修饰、反馈调节、能荷调节及辅因子调节等。
二、习题
（一）名词解释
1．诱导酶（Inducible enzyme）
2．标兵酶（Pacemaker enzyme）
3．操纵子（Operon）
4．衰减子（Attenuator）
5．阻遏物（Repressor）
6．辅阻遏物（Corepressor）
7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）
8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase）
9．共价修饰（Covalent modification）
10．级联系统（Cascade system）
11．反馈抑制（Feedback inhibition）
12．交叉调节（Cross regulation）
13．前馈激活（Feedforward activation）
14．钙调蛋白（Calmodulin）
（二）英文缩写符号
1. CAP（Catabolic gene activator protein）：
2. PKA（Protein kinase）：
3. CaM（Calmkdulin）：
4. ORF（Open reading frame）：
（三）填空题
1. 哺乳动物的代谢调节可以在、、和四个水平上进行。
2. 酶水平的调节包括、和。其中最灵敏的调节方式是。
3. 酶合成的调节分别在、和三个方面进行。
4. 合成诱导酶的调节基因产物是，它通过与结合起调节作用。
5. 在分解代谢阻遏中调节基因的产物是，它能与结合而被活化，
帮助与启动子结合，促进转录进行。
6. 色氨酸是一种，能激活，抑制转录过程。
7. 乳糖操纵子的结构基因包括、和。
8. 在代谢网络中最关键的三个中间代谢物是、和。
9. 酶活性的调节包括、、、、
和。
10.共价调节酶是由对酶分子进行，使其构象在和
之间相互转变。
11.真核细胞中酶的共价修饰形式主要是，原核细胞中酶共价修饰形式主要是。
（四）选择题
1. 利用操纵子控制酶的合成属于哪一种水平的调节：
A．翻译后加工B．翻译水平C．转录后加工D．转录水平
2. 色氨酸操纵子调节基因产物是：
A．活性阻遏蛋白B．失活阻遏蛋白
C．cAMP 受体蛋白D．无基因产物
3. 下述关于启动子的论述错误的是：
A．能专一地与阻遏蛋白结合B．是RNA 聚合酶识别部位
C．没有基因产物D．是RNA 聚合酶结合部位
4. 在酶合成调节中阻遏蛋白作用于：
A．结构基因B．调节基因C．操纵基因D．RNA 聚合酶
5. 酶合成的调节不包括下面哪一项：
A．转录过程B．RNA 加工过程
C．mRNA 翻译过程D．酶的激活作用
6. 关于共价调节酶下面哪个说法是错误的：
A．都以活性和无活性两种形式存在B．常受到激素调节
C．能进行可逆的共价修饰D．是高等生物特有的调节方式
7. 被称作第二信使的分子是：
A．cDNA B．ACP C．cAMP D．AMP
8．反馈调节作用中下列哪一个说法是错误的：
A．有反馈调节的酶都是变构酶B．酶与效应物的结合是可逆的
C．反馈作用都是使反速度变慢D．酶分子的构象与效应物浓度有关
（五）是非判断题
（）1.分解代谢和合成代谢是同一反应的逆转，所以它们的代谢反应是可逆的。（）2.启动子和操纵基因是没有基因产物的基因。
（）3.酶合成的诱导和阻遏作用都是负调控。
（）4.衰减作用是在转录水平上对基因表达进行调节的一种方式。
（）5.与酶数量调节相比，对酶活性的调节是更灵敏的调节方式。
（）6.果糖1,6二磷酸对丙酮酸激酶具有反馈抑制作用。
（）7.序列反应中几个终产物同时过多时的调节作用叫累积调节。
（）8.酶的共价修饰能引起酶分子构象的变化。
（）9.脱甲基化作用能使基因活化。
（）10.连锁反应中，每次共价修饰都是对原始信号的放大.
（六）问答题
1．糖代谢与脂类代谢的相互关系?
2．糖代谢与蛋白质代谢的相互关系?
3．蛋白质代谢与脂类代谢的相互关系?
4．简述酶合成调节的主要内容？
5．以乳糖操纵子为例说明酶诱导合成的调控过程？
6．以糖原磷酸化酶激活为例，说明级联系统是怎样实现反应信号放大的？
7．二价反馈抑制作用有哪些主要类型？
8．代谢的区域化有何意义？
三、答案
（一）、名词解释：
1. 诱导酶：由于诱导物的存在，使原来关闭的基因开放，从而引起某些酶的合成数量明显增加，这样的酶称为诱导酶
2. 标兵酶：在多酶促系列反应中，受控制的部位通常是系列反应开头的酶，这个酶一般是变构酶，也称标兵酶。
3. 操纵子：在转录水平上控制基因表达的协调单位，包括启动子（P）、操纵基因（O）和在功能上相关的几个结构基因。
4. 衰减子：位于结构基因上游前导区调节基因表达的功能单位，前导区转录的前导RNA 通过构象变化终止或减弱转录。
5. 阻遏物：由调节基因产生的一种变构蛋白，当它与操纵基因结合时，能够抑制转录的进行。
6. 辅阻遏物：能够与失活的阻碣蛋白结合，并恢复阻遏蛋白与操纵基因结合能力的物质。辅阻遏物一般是酶反应的产物。
7. 降解物基因活化蛋白：由调节基因产生的一种cAMP 受体蛋白，当它与cAMP 结合时被激活，并结合到启动子上促进转录进行。是一种正调节作用。
8. 腺苷酸环化酶：催化ATP 焦磷酸裂解产生环腺苷酸（cAMP）的酶。
9. 共价修饰：某种小分子基团可以共价结合到被修饰酶的特定氨基酸残基上，引起酶分子构象变化，从而调节代谢的方向和速度。
10. 级联系统：在连锁代谢反应中一个酶被激活后，连续地发生其它酶被激活，导致原始调节信号的逐级放大，这样的连锁代谢反应系统称为级联系统。
11. 反馈抑制：在代谢反应中，反应产物对反应过程中起作用的酶产生的抑制作用。
12. 交叉调节：代谢产物不仅对本身的反应过程有反馈抑制作用，而且可以控制另一代谢物在不同途径中的合成。
13. 前馈激活：在反应序列中，前身物质对后面的酶起激活作用，使反应向前进行。
14. 钙调蛋白：一种依赖于钙的蛋白激酶，酶蛋白与钙结合引起酶分子构象变化，调解酶的活性。如磷酸化酶激酶是一种依赖于钙的蛋白激酶。
（二）英文缩写符号
1. CAP（Catabolic gene activator protein）：降解物基因活化蛋白
2. PKA（Protein kinase）：蛋白激酶A
3. CaM（Calmkdulin）：钙调蛋白
4. ORF（Open reading frame）：开放阅读框架
（三）填空题
1. 细胞内酶水平；细胞水平；激素水平；神经水平
2. 酶的区域化；酶数量的调节；酶活性的调节
3. 转录水平；转录后加工和运输；翻译水平
4. 阻遏蛋白；操纵基因
5. 降解物基因活化蛋白（CAP）；环腺苷酸（cAMP）；RNA聚合酶
6. 辅阻遏物；阻遏蛋白
7. LacZ；LacY；LacA
8. 6-磷酸葡萄糖；丙酮酸；乙酰辅酶A
9. 酶原激活；酶共价修饰；变构调节；反馈调节；辅因子调节；能荷调节
10. 小分子基团；共价修饰；有活性；无活性
11. 磷酸化和脱磷酸化；核苷酰化和脱核苷酰化
（四）选择题
1. D：操纵子在酶合成的调节中是通过操纵基因的开闭来控制结构基因表达的，所以是转录水平的调节。细胞中酶的数量也可以通过其它三种途径进行调节。
2. B：色氨酸操纵子控制合成色氨酸五种酶的转录，色氨酸是蛋白质氨基酸，正常情况下调节基因产生的是无活性阻遏蛋白，转录正常进行。但当细胞中色氨酸的含量超
过蛋白质合成的需求时，色氨酸变成辅阻遏物来激活阻遏蛋白，使转录过程终止；
诱导酶的操纵子调节基因产生的是活性阻遏物；组成酶的操纵子调节基因不产生阻
遏蛋白；有分解代谢阻遏作用的操纵子调节基因产物是cAMP 受体蛋白（降解物基
因活化蛋白）。
3. A：操纵基因是阻遏蛋白的结合部位。
4. C：活性阻遏蛋白与操纵基因结合使转录终止。
5. D：酶的激活作用是对酶活性的调节，与酶合成的调节无关。
6．D：共价调节酶是高等生物和低等生物都具有的一种酶活性调节方式。
7．C：cDNA 为互补DNA，ACP 为酰基载体蛋白，AMP 为腺苷酸。cAMP 由腺苷酸环化酶催化ATP 焦磷酸裂解环化生成，腺苷酸环化酶可感受激素信号而被激活，所以，
一般把激素称为“第一信使”，把cAMP 称为“第二信使”。
8．C：反馈作用包括正反馈（反馈激活）和负反馈（反馈抑制），正反馈对酶起激活作用，负反馈对酶起抑制作用。
（五）是非判断题
1.错：分解代谢和合成代谢虽然是同一反应的逆转，但它们各自的代谢途径不完全相同，如在糖酵解途径中，葡萄糖被降解成丙酮酸的过程有三步反应是不可逆的，在糖异
生过程中需要由其它的途径或酶来代替。
2.对：操纵子包括启动子、操纵基因和结构基因，启动子是RNA聚合酶识别和结合部位，操纵基因可以与阻遏蛋白结合控制基因表达，两者都没有基因产物。结构基因的转
录产物为与DNA互补的RNA。
3.对：在酶合成的诱导中，调节基因产生的活性阻遏物在没有诱导物的情况下，能与操纵基因结合，使转录终止和减弱；在酶合成的阻遏中，调节基因产生的失活阻遏物
与辅阻遏物结合后被活化，再与操纵基因结合，也能使转录终止和减弱；
4.对：衰减作用是通过对已转录的前导RNA 翻译后形成的终止子，对已开始的转录过
程进行调节。
5.对：酶合成的调节需要经过转录、翻译、加工等过程，酶的降解需要蛋白酶的作用，它们都是慢速的调节过程。酶活性的调节则直接作用于酶分子本身，所以是更灵敏
更迅速的调节过程。
6.错：果糖1,6二磷酸对丙酮酸激酶具有前馈激活作用。因为，在糖酵解的序列反应中，果糖1,6二磷酸位于丙酮酸激酶催化的反应之前，果糖1,6二磷酸对丙酮酸激酶的
前馈激活作用有利于酵解反应的进行。
7.错：叫协同调节。几个终产物中任何一个产物过多都能部分抑制某一酶的活性，要达__到最大的效果几个终产物必需同时过多，这种调节作用叫累积调节。
8.对：在酶分子中共价引入或去除某种小分子基团，能使酶蛋白的空间结构在有活性和无活性构象之间发生转变。
9.对：DNA 的碱基通过脱甲基化作用能使染色质变疏松，基因得到活化。而甲基化作用可关闭某些基因的表达。
10.对：因为在连锁反应中，每次共价修饰都相当于增加一级酶促反应，使原始信号得到一次放大。
（六）问答题（解题要点）
1. 答：（1）糖转变为脂肪：糖酵解所产生的磷酸二羟丙同酮还原后形成甘油，丙酮酸氧化脱羧形成乙酰辅酶A 是脂肪酸合成的原料，甘油和脂肪酸合成脂肪。
（2）脂肪转变为糖：脂肪分解产生的甘油和脂肪酸，可沿不同的途径转变成糖。甘
油经磷酸化作用转变成磷酸二羟丙酮，再异构化变成3-磷酸甘油醛，后者沿糖酵解
逆反应生成糖；脂肪酸氧化产生乙酰辅酶A，在植物或微生物体内可经乙醛酸循环
和糖异生作用生成糖，也可经糖代谢彻底氧化放出能量。
（3）能量相互利用：磷酸戊糖途径产生的NADPH 直接用于脂肪酸的合成，脂肪分
解产生的能量也可用于糖的合成。
2. 答：（1）糖是蛋白质合成的碳源和能源：糖分解代谢产生的丙酮酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸、磷酸烯醇式丙酮酸、4-磷酸赤藓糖等是合成氨基酸的碳架。糖分解产生
的能量被用于蛋白质的合成。
（2）蛋白质分解产物进入糖代谢：蛋白质降解产生的氨基酸经脱氨后生成α-酮酸，
α-酮酸进入糖代谢可进一步氧化放出能量，或经糖异生作用生成糖。
3. 答：（1）脂肪转变为蛋白质：脂肪分解产生的甘油可进一步转变成丙酮酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸等，再经过转氨基作用生成氨基酸。脂肪酸氧化产生乙酰辅酶A 与
草酰乙酸缩合进入三羧酸循环，能产生谷氨酸族和天冬氨酸族氨基酸。
（2）蛋白质转变为脂肪：在蛋白质氨基酸中，生糖氨基酸通过丙酮酸转变成甘油，
也可以氧化脱羧后转变成乙酰辅酶A，用于脂肪酸合成。生酮氨基酸在代谢反应中
能生成乙酰乙酸，由乙酰乙酸缩合成脂肪酸。丝氨酸脱羧后形成胆氨，胆氨甲基化
后变成胆碱，后者是合成磷脂的组成成分。
4. 答：（1）转录水平的调节：负调控作用（酶合成的诱导和阻遏）；正调控作用（降解物基因活化蛋白）；衰减作用（衰减子）。
（2）转录后的的调节：转录后mRNA 的加工，mRNA 由细胞核向细胞质的运输，mRNA 细胞中的定位和组装。
（3）翻译水平的调节：mRNA 本身核苷酸组成和排列（如SD 序列），反义RNA 的
活性，mRNA 的稳定性等都是翻译水平的调节的重要内容。
__ 5. 答：（1）乳糖操纵子：操纵子是指在转录水平上控制基因表达的协调单位，包括启动子（P）、操纵基因（O）和在功能上相关的几个结构基因，操纵子可受调节基因的
控制。乳糖操纵子是三种乳糖分解酶的控制单位。
（2）阻遏过程：在没有诱导物（乳糖）情况下，调节基因产生的活性阻遏蛋白与操
纵基因结合，操纵基因被关闭，操纵子不转录。
（3）诱导过程：当有诱导物（乳糖）的情况下，调节基因产生的活性阻遏蛋白与诱
导物结合，使阻遏蛋白构象发生改变，失去与操纵基因结合的能力，操纵基因被开
放，转录出三种乳糖分解酶（LacZ、LacY、LacA）。
6. 答：（1）级联系统：在连锁代谢反应中一个酶被激活后，连续地发生其它酶被激活，导致原始调节信号的逐级放大，这样的连锁代谢反应系统称为级联系统。糖原磷酸
化酶的激活过程就是一个例子。
（2）放大过程：a-激素（如肾上腺素）使腺苷酸环化酶活化，催化ATP 和生成cAMP。
b- cAMP 使蛋白激酶活化，使无活力的磷酸化酶b 激酶转变成有活力
的磷酸化酶b 激酶。
c-磷酸化酶b 激酶使磷酸化酶b 转变成激活态磷酸化酶a。
d-磷酸化酶a 使糖原分解为磷酸葡萄糖。
每次激活都是一次共价修饰，也是对原始信号的一次放大过程。
7. 答：（1）二价反馈抑制：在有分支的序列反应中，产生两种或两种以上的终产物，都对序列反应开头的酶起反馈抑制作用。
（2）主要类型：同工酶反馈抑制；顺序反馈抑制；协同反馈抑制；累积反馈抑制。8．答：（1）消除酶促反应之间的干扰。
（2）使代谢途径中的酶和辅因子得到浓缩，有利于酶促反应进行。
（3）使细胞更好地适应环境条件的变化。
（4）有利于调节能量的分配和转换。
名词解释： 1.糖：糖类是自然界存在的一大类具有广谱化学结构和生物功能的有机化合物。它由碳、氢及氧3种元素组成，其分子式是（CH2O）n。一般把糖类看作是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。 2.单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。 3.寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子） 4.多糖：有许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量大，在水中不能成真溶液，均无甜味，无还原性。有旋光性，无变旋现象。 5.构象：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。 6.构型：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。 7.变旋现象：当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同旋光异构体的平衡混合物时发生的旋光变化现象，叫做变旋现象。 8.旋光性：当光通过含有某物质的溶液时，使经过此物质的偏振光平面发生旋转的现象。 9. 脂类：是脂肪及类脂的总称，其化学本质为脂肪酸(多是4碳以上的长链一元羧酸)和醇(包括甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇和固醇)等所组成的酯类及其衍生物。 10.皂化值：完全皂化1g油或脂所消耗的KOH毫克数。 11.皂化作用：脂酰甘油的碱水解作用称为皂化作用。 12. 酸败：脂肪长期暴露于潮湿闷热的空气中，受到空气的作用，游离脂肪酸被氧化、断裂生成醛、酮及低分子量脂肪酸，产生难闻的恶臭味，称之酸败。13.酸值：中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗KOH的mg数，称为酸值（酸价），可表示酸败的程度。 14.卤化作用：油脂中不饱和双键与卤素发生加成反应，生产卤代脂肪酸，称为卤化作用。 15.碘值：100g油脂所能吸收的碘的克数—碘价（碘化值），可以用来判断油脂中不饱和双键的多少。 16.氢化：Ni的作用下，甘油酯中的不饱和双键可以与H2发生加成反应，油脂被饱和，液态变为固态，可防止酸败。 17.必须脂肪酸：多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合 成，需从食物摄取，故称必需脂酸。 18.维生素（vitamin）：是机体维持正常生理功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。 19：维生素原：本身不是维生素，但是可以转化成维生素的物质。 20.核酸（nucleic acid）：是含有磷酸基团的重要生物大分子，因最初从细胞核分离获得，又具有酸性，故称为核酸。 21.核苷：碱基和核糖（脱氧核糖）通过N-糖苷键连接形成糖苷称为核苷（脱氧核苷）。 22.核苷酸：核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。 23. DNA一级结构：指构成核酸的各个单核苷酸之间连接键的性质以及组成中单核苷酸的数目和排列顺序（碱基排列顺序） 24.DNA的变性：有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变，这种现象称为核酸的变性。 25.Tm值：变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收
第六章糖代 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G）、果糖（F），半乳糖（Gal），核糖 双糖：麦芽糖（G-G），蔗糖（G-F），乳糖（G-Gal） 多糖：淀粉，糖原（Gn），纤维素 结合糖: 糖脂，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代概况——分解、储存、合成
各种组织细胞 门静脉 肠粘膜上皮细胞 体循环 小肠肠腔 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径： SGLT 肝脏
过程 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变构 调节。 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H +
第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 生理意义： 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 ○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: 关键酶 调节方式 ? 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 ? 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸 乙酰CoA ATP ADP 胞液 线粒体 丙酮酸 乙酰CoA NAD + , HSCoA CO 2 , NADH + H + 丙酮酸脱氢酶复合体
生物化学糖代谢习题 Document number【980KGB-6898YT-769T8CB-246UT-18GG08】
糖代谢习题 一、名词解释 1.糖酵解 2.三羧酸循环 3.糖原分解 4.糖原的合成 5.糖原异生作用 6.发酵 7.糖的有氧氧化 8.糖核苷酸 9.乳酸循环 10.Q酶 二、填空题 1．α淀粉酶和β–淀粉酶只能水解淀粉的_________键，所以不能够使支链 淀粉完全水解。 2．1分子葡萄糖转化为2分子乳酸净生成______________分子ATP 3．糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应，这些酶是 __________、 ____________ 和_____________。 4．糖酵解抑制剂碘乙酸主要作用于___________酶。 5．调节三羧酸循环最主要的酶是____________、、 ______________。 6．2分子乳酸异升为葡萄糖要消耗_________ATP。 7．丙酮酸还原为乳酸，反应中的NADH来自于________的氧化。
8．延胡索酸在________________酶作用下，可生成苹果酸，该酶属于EC 分类中的_________酶类。 9 磷酸戊糖途径可分为______阶段，分别称为_________和 _______，其中 两种脱氢酶是_______和_________，它们的辅酶是_______。 10 ________是碳水化合物在植物体内运输的主要方式。 三、选择题 1.在厌氧条件下，下列哪一种化合物会在哺乳动物肌肉组织中积累？（） A、丙酮酸 B、乙醇 C、乳酸 D、CO2 2.磷酸戊糖途径的真正意义在于产生( )的同时产生许多中间物如核糖等。 A、NADPH+H+ B、NAD+ C、ADP D、CoASH 3.磷酸戊糖途径中需要的酶有（） A、异柠檬酸脱氢酶 B、6-磷酸果糖激酶 C、6-磷酸葡萄糖脱氢酶 D、转氨酶 4.下面哪种酶既在糖酵解又在葡萄糖异生作用中起作用？（） A、丙酮酸激酶 B、3-磷酸甘油醛脱氢酶 C、1,6－二磷酸果糖激酶 D、已糖激酶 5.生物体内ATP最主要的来源是（）
生化总结 第二章蛋白质的结构与功能 ※推算蛋白质大致含量：每克样品中含氮克数﹡6.25﹡100=100克样品中蛋白质含量（g%）. ※蛋白质的生物学功能：①酶的催化作用；②调控作用；③运动与支持；④参与运输储存； ⑤免疫保护；⑥参与细胞间信息传递；⑦氧化作用。 ※氨基酸的理化性质：两性解离与等电点；氨基酸的紫外吸收性质；荫三酮反应。 ※等电点：在某一PH得溶液中，氨基酸解离成阳离子与阴离子的浓度相等，呈电中性，此时的溶液的PH值称为氨基酸的等电点。 氨基酸的最大紫外吸收值：280mm 荫三酮反应：蓝紫色络合物。 ※蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N端到C端的氨基酸排列顺序。 ※蛋白质的一级结构是其空间结构和特异生物学功能的基础。 ※蛋白质的二级结构：是指多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 ※蛋白质的二级结构包括:四种 ※蛋白质的三级结构:是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 ※蛋白质的三级结构的稳定是靠次级键（如：疏水作用力，盐键，氢键） ※结构域：分子量较大的蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域。 ※蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下蛋白质的空间结构受到破坏从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失。 ※蛋白质的变性主要是二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。 蛋白质紫外吸收最大值：280mm 原因：共轭双键 第三章：核算结构与功能 ※核酸的连接方式：3′，5′磷酸二酯键 书写方向：由一个核酸的3′-羟基和另一个核苷酸的5′-磷酸脱水缩合 ※DNA的一级结构：是指DNA分子中脱氧核苷酸从5′-末端到3′-末端的排列顺序。 DNA的一级结构即是DNA的碱基排列顺序。 Chargaff规则：①A=T,G=C;②不同生物种属的DNA的碱基组成不同；③同一个体的不同器官，不同组织的DNA具有相同的碱基组成。 ※DNA双螺旋结构的生物学意义： ①第一次从结构角度阐明了DNA充当遗传物质的结构基础； ②阐明了基因的本质，基因是存在于染色体上，具有特定遗传功能的DNA片段； ③揭示了DNA半保留复制的奥秘； ④双螺旋结构模型的创立，标志着生物科学的发展进入了分子生物学阶段。 ※DNA的最大紫外吸收值：260mm处 ※DNA的变性：是指在某些理化因素作用下，DNA双链互补碱基之间的氢键发生断裂，使双链DNA解链为单链的过程。 ※退火:热变性的DNA经缓慢冷却后可以复性的过程。 第五章：酶 ※酶分为单纯酶和结合酶 单纯酶：决定反应特异性 结合酶：决定反应的种类和性质 ※酶催化作用的特点：特异性；高效性；酶活性的可调节性；酶活性的不稳定性。 ※某些代谢物与关键酶分子活性中心外的某个部位可逆的结合，使酶分子发生构象的变化
生物化学最核心的知识点总结 1）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度比以及酶对它们的亲和力有关。此类抑制作用最大速度Vmax不变，表观Km值升高。 2）非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶的活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。此类抑制作用最大速度Vmax下降，表观Km值不变。 3）反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。此类抑制作用最大速度Vmax和表观Km值均下降。 2.线粒体内生成的NADPH可直接参加氧化磷酸化过程，但在胞浆中生成的NADPH不能自由透过线粒体内膜，故线粒体外NADPH所带的氢必须通过某种转运机制才能进入线粒体，然后再经呼吸链进行氧化磷酸化过程。这种转运机制主要有α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭两种机制。 （1）α-磷酸甘油穿梭：这种穿梭途径主要存在于脑和骨骼肌中，胞浆中的NADH在磷酸甘油脱氢酶催化下，使磷酸二羟丙酮还原成α-磷酸甘油，后者通过线粒体外膜，再经位于线粒体内膜近胞浆侧的磷酸甘油脱氢酶催化下氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2，磷酸二羟丙酮可穿出线粒体外膜至胞浆，参与下一轮穿梭，而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链，生成2分子ATP （2）苹果酸-天冬氨酸穿梭：这种穿梭途径主要存在于肝和心肌中，胞浆中的NADH在苹果酸脱氢酶催化下，使草酰乙酸还原为苹果酸，后者通过线粒体外膜上的α-酮戊二酸转运蛋白进入线粒体，又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和 NADH。NADH进入NADH氧化呼吸链，生成3分子ATP。 可见，在不同组织，通过不同穿梭机制，胞浆中的NADH进入线粒体的过程不一样，参与氧化呼吸链的途径不一样，生成的ATP数目不一样。 3. 1）作为酶活性中心的催化基团参加反应； 2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用； 3）为稳定酶的空间构象所必需； 4）中和阴离子，降低反应的静电斥力。 4.肽链延长在核蛋白体上连续性循环。（1）进位：氨基酰-tRNA进入核蛋白体A位；（2）转肽酶催化成肽；（3）转位：由EF-G转位酶催化，新生肽酰-tRNA-mRNA位移入P位，A 位空留，卸载tRNA移入E位并脱离。 成熟的真核生物mRNA的结构特点是：（1）大多数真核mRNA在5′-端以m7GpppN为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性；（2）在真核mRNA的3′末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚A尾。一般有数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的序列，因此认为它是在RNA生成后才加上去的。随着mRNA存在的时间延续，这段多聚A尾巴慢慢变短。因此，目前认为这种3′-末端结构可能与mRNA从细胞核向细胞质的转位及mRNA的稳定性有关。 2.（1）TAC中有4次脱氢、2次脱羧及1次底物水平磷酸化。（2）TAC中有3个不可逆反应、3个关键酶（异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶）。（3）TAC的中
各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径：
过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义： 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸胞液
糖代谢 一、选择题 1.果糖激酶所催化的反应产物就是: A、F-1-P B、F-6-P C、F-1,6-2P D、G-6-P E、G-1-P 2.醛缩酶所催化的反应产物就是: A、G-6-P B、F-6-P C、1,3-二磷酸甘油酸 D、3－磷酸甘油酸 E、磷酸二羟丙酮 3.14C标记葡萄糖分子的第1,4碳原子上经无氧分解为乳酸,14C应标记在乳酸的: A、羧基碳上 B、羟基碳上 C、甲基碳上 D、羟基与羧基碳上 E、羧基与甲基碳上 4.哪步反应就是通过底物水平磷酸化方式生成高能化合物的？ A、草酰琥珀酸→α－酮戊二酸 B、α－酮戊二酸→琥珀酰CoA C、琥珀酰CoA→琥珀酸 D、琥珀酸→延胡羧酸 E、苹果酸→草酰乙酸 5.糖无氧分解有一步不可逆反应就是下列那个酶催化的？ A、3－磷酸甘油醛脱氢酶 B、丙酮酸激酶 C、醛缩酶 D、磷酸丙糖异构酶 E、乳酸脱氢酶 6.丙酮酸脱氢酶系催化的反应不需要下述那种物质？ A、乙酰CoA B、硫辛酸 C、TPP D、生物素 E、NAD+ 7.三羧酸循环的限速酶就是: A、丙酮酸脱氢酶 B、顺乌头酸酶 C、琥珀酸脱氢酶 D、异柠檬酸脱氢酶 E、延胡羧酸酶 8.糖无氧氧化时,不可逆转的反应产物就是: A、乳酸 B、甘油酸－3－P C、F－6－P D、乙醇 9.三羧酸循环中催化琥珀酸形成延胡羧酸的琥珀酸脱氢酶的辅助因子就是: A、NAD+ B、CoA-SH C、FAD D、TPP E、NADP+ 10.下面哪种酶在糖酵解与糖异生作用中都起作用: A、丙酮酸激酶 B、丙酮酸羧化酶 C、3－磷酸甘油酸脱氢酶 D、己糖激酶 E、果糖－1,6－二磷酸酯酶 11.催化直链淀粉转化为支链淀粉的酶就是: A、R酶 B、D酶 C、Q酶 D、α－1,6糖苷酶 12.支链淀粉降解分支点由下列那个酶催化？ A、α与β－淀粉酶 B、Q酶 C、淀粉磷酸化酶 D、R—酶 13.三羧酸循环的下列反应中非氧化还原的步骤就是: A、柠檬酸→异柠檬酸 B、异柠檬酸→α－酮戊二酸 C、α－酮戊二酸→琥珀酸 D、琥珀酸→延胡羧酸 14.一分子乙酰CoA经三羧酸循环彻底氧化后产物就是: A、草酰乙酸 B、草酰乙酸与CO2 C、CO2+H2O D、CO2,NADH与FADH2 15.关于磷酸戊糖途径的叙述错误的就是: A、6－磷酸葡萄糖转变为戊糖 B、6－磷酸葡萄糖转变为戊糖时每生成1分子CO2,同时生成1分子NADH＋H C、6－磷酸葡萄糖生成磷酸戊糖需要脱羧 D、此途径生成NADPH＋H+与磷酸戊糖 16.由琥珀酸→草酰乙酸时的P/O就是: A、2 B、2、5 C、3 D、3、5 E、4 17.胞浆中1mol乳酸彻底氧化后,产生的ATP数就是:
生化基本知识归纳总结表 目录 A．氨基酸的分类 B．氨基酸和蛋白质的理化性质比较 01—01 蛋白质分子各级结构的特征及意义比较表 01—02 蛋白质二级结构中的α－螺旋与β－折叠结构比较表 02—01 DNA和RNA组成结构、性质、功能比较表 03—01 三种可逆抑制类型比较表 03—02 酶的变构调节、共价修饰调节与酶原激活作用比较表 04—01 糖代谢途径总结归纳表 04--02 参予糖代谢中的主要维生素及其作用一览表 04—03 糖代谢中的重要中间产物及关连作用一览表 05—01 脂肪酸、脂肪分解合成代谢总结归纳表 05—02 酮体生成与利用比较表 05—03 脂肪酸合成与氧化过程的重要区别表 05—04 类脂合成代谢总结归纳表 05—05 血浆脂蛋白种类、性质、功能特点的比较 06—01 生物氧化与体外氧化(如燃烧)比较表 06—02 底物水平磷酸化、氧化磷酸化和线粒体外氧化的特点与意义比较表06—03 三羧酸循环与氧化磷酸化途径汇总表 07—01 氨基酸脱氨基作用比较表 07—02 由氨基酸代谢生成的生物活性物质或基团归纳表 08—01 嘧啶、嘌呤核苷酸合成归纳比较表 08—02 嘌呤、嘧啶核苷酸转变归纳与比较表(从中间产物→产物) 08—03 氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ与Ⅱ的比较 09—01 物质代谢调节中的重要限速酶 09—02 主要代谢途径(酶)的区域化(细胞定位)分布表 09—03 饱食、长期饥饿与应激状态下的物质代谢强度变化表(箭号表示) 10—01 大肠杆菌DNA聚合酶的特性 10—02 原核与真核生物复制比较表 11—01 原核与真核生物转录比较表 11—02 rRNA、mRNA、tRNA合成加工比较表 12—01 原核与真核生物翻译比较表 12—02 复制、转录、反转录、翻译比较汇总表 13—01 原核与真核基因转录及其调控特点的比较 15—01 膜受体与内受体激素作用比较表 15—02 细胞间主要的信息传递途径比较表 17—01 初级与次级胆汁酸的合成特点与功能 17—02 胆汁酸和胆色素肠肝循环比较表 17—04 三类黄疸比较表
生物化学复习题 第一章绪论 1. 名词解释 生物化学： 生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究容包括①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质 2. 问答题 （1）生物化学的发展史分为哪几个阶段？ 生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段（20世纪之前）：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段（20世纪初至20世纪中叶）：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段（20世纪中叶以后）：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。（2）组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？ 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 （1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 （2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 （3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 （4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C 末端）指多肽链中含有α-羧基的一端（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 （6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 （7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转 （8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 （9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 （10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应 （12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 （14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 2. 问答题 （1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？ 组成生物的氨基酸有22种，组成人体和大多数生物的为20种，结构 通式如右图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨 基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也 文案大全
此文档收集于网络，如有侵权，请联系网站删除 糖代谢 （一）名词解释： 1．糖异生 (glycogenolysis) 2．Q酶 (Q-enzyme) 3．乳酸循环 (lactate cycle) 4．发酵 (fermentation) 5．变构调节 (allosteric regulation) 6．糖酵解途径 (glycolytic pathway) 7．糖的有氧氧化 (aerobic oxidation) 8．肝糖原分解 (glycogenolysis) 9．磷酸戊糖途径 (pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme） 11．糖核苷酸（sugar-nucleotide） （二）英文缩写符号： 1．UDPG（uridine diphosphate-glucose） 2．ADPG（adenosine diphosphate-glucose） 3．F-D-P（fructose-1,6-bisphosphate） 4．F-1-P（fructose-1-phosphate） 5．G-1-P（glucose-1-phosphate） 6．PEP（phosphoenolpyruvate） （三）填空题 1．α淀粉酶和β–淀粉酶只能水解淀粉的_________键，所以不能够使支链淀粉完全水解。 2．1分子葡萄糖转化为2分子乳酸净生成______________分子ATP 3．糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应，这些酶是__________、 ____________ 和_____________。 4．糖酵解抑制剂碘乙酸主要作用于___________酶。 精品文档． 此文档收集于网络，如有侵权，请联系网站删除 5．调节三羧酸循环最主要的酶是____________、__________ _、 ______________。 6．2分子乳酸异升为葡萄糖要消耗_________ATP。 7．丙酮酸还原为乳酸，反应中的NADH来自于________的氧化。 8．延胡索酸在________________酶作用下，可生成苹果酸，该酶属于EC分类中的_________酶类。 9 磷酸戊糖途径可分为______阶段，分别称为_________和_______，其中两种脱氢酶是_______和_________，它们的辅酶是_______。 10 ________是碳水化合物在植物体内运输的主要方式。
糖代谢习题 一、名词解释 1.糖酵解 2.三羧酸循环 3.糖原分解 4.糖原的合成 5.糖原异生作用 6.发酵 7.糖的有氧氧化 8.糖核苷酸 9.乳酸循环 10.Q酶 二、填空题 1．α淀粉酶和β–淀粉酶只能水解淀粉的_________键，所以不能够使支链 淀粉完全水解。 2．1分子葡萄糖转化为2分子乳酸净生成______________分子ATP 3．糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应，这些酶是 __________、 ____________ 和_____________。 4．糖酵解抑制剂碘乙酸主要作用于___________酶。 5．调节三羧酸循环最主要的酶是____________、、 ______________。 6．2分子乳酸异升为葡萄糖要消耗_________ATP。
7．丙酮酸还原为乳酸，反应中的NADH来自于________的氧化。8．延胡索酸在________________酶作用下，可生成苹果酸，该酶属于EC 分类中的_________酶类。 9 磷酸戊糖途径可分为______阶段，分别称为_________和 _______，其中 两种脱氢酶是_______和_________，它们的辅酶是_______。 10 ________是碳水化合物在植物体内运输的主要方式。 三、选择题 1.在厌氧条件下，下列哪一种化合物会在哺乳动物肌肉组织中积累？（） A、丙酮酸 B、乙醇 C、乳酸 D、CO2 2.磷酸戊糖途径的真正意义在于产生( )的同时产生许多中间物 如核糖等。 A、NADPH+H+ B、NAD+ C、ADP D、CoASH 3.磷酸戊糖途径中需要的酶有（） A、异柠檬酸脱氢酶 B、6-磷酸果糖激酶 C、6-磷酸葡萄糖脱氢酶 D、转氨酶
第二章氨基酸 1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit） 7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y 型的键。 12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 1.蛋白质的基本组成单位是氨基酸 编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。 2. 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 3. 氨基酸的分类 所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 （1）非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 （2）极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 （3）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 （4）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 1. 氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI），氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK1 + pK2）,(pK1和pK2分别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 2. 氨基酸的紫外吸收性质 （1）吸收波长：280nm （2）结构特点：分子中含有共轭双键 （3）光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 （4）呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 (1)寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 (2)多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 (3)氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 (4)肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 (4)肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。 三、蛋白质分子结构特点 见表1-1。
第五章糖代谢 一、知识要点 (一)糖酵解途径: 糖酵解途径中,葡萄糖在一系列酶的催化下,经10步反应降解为2分子丙酮酸,同时产生2分子NADH+H+与2分子ATP。 主要步骤为(1)葡萄糖磷酸化形成二磷酸果糖;(2)二磷酸果糖分解成为磷酸甘油醛与磷酸二 羟丙酮,二者可以互变;(3)磷酸甘油醛脱去2H及磷酸变成丙酮酸,脱去的2H被NAD+所接受,形成NADH+H+。 (二)丙酮酸的去路: (1)有氧条件下,丙酮酸进入线粒体氧化脱羧转变为乙酰辅酶A,同时产生1分子NADH+H+。 乙酰辅酶A进入三羧酸循环,最后氧化为CO2与H2O。 (2)在厌氧条件下,可生成乳酸与乙醇。同时NAD+得到再生,使酵解过程持续进行。 (三)三羧酸循环: 在线粒体基质中,丙酮酸氧化脱羧生成的乙酰辅酶A,再与草酰乙酸缩合成柠檬酸,进入三羧酸循环。柠檬酸经脱水加水转变成异柠檬酸,异柠檬酸经连续两次脱羧与脱羧生成琥珀酰CoA; 琥珀酰CoA发生底物水平磷酸化产生1分子GTP与琥珀酸;琥珀酸再脱氢,加水及再脱氢作用依次变成延胡索酸,苹果酸及循环开始的草酰乙酸。三羧酸循环每循环一次放出2分子CO2, 产生3分子NADH+H+,与一分子FADH2。 (四)磷酸戊糖途径: 在胞质中,在磷酸戊糖途径中磷酸葡萄糖经氧化阶段与非氧化阶段被氧化分解为CO2,同时产 生NADPH + H+。 其主要过程就是G-6-P脱氧生成6-磷酸葡萄糖酸,再脱氢,脱羧生成核酮糖-5-磷酸。6分子核酮糖-5-磷酸经转酮反应与转醛反应生成5分子6-磷酸葡萄糖。中间产物甘油醛-3-磷酸,果糖-6-磷酸与糖酵解相衔接;核糖-5-磷酸就是合成核酸的原料,4-磷酸赤藓糖参与芳香族氨基酸的合成;NADPH+H+提供各种合成代谢所需要的还原力。 (五)糖异生作用: 非糖物质如丙酮酸,草酰乙酸与乳酸等在一系列酶的作用下合成糖的过程,称为糖异生作用。 糖异生作用不就是糖酵解的逆反应,因为要克服糖酵解的三个不可逆反应,且反应过程就是在 线粒体与细胞液中进行的。2分子乳酸经糖异生转变为1分子葡萄糖需消耗4分子ATP与2 分子GTP。 (六)蔗糖与淀粉的生物合成 在蔗糖与多糖合成代谢中糖核苷酸起重要作用,糖核苷酸就是单糖与核苷酸通过磷酸酯键结合所形成的化合物。在植物体中主要以UDPG为葡萄糖供体,由蔗糖磷酸合酶催化蔗糖的 合成;淀粉的合成以ADPG或UDPG为葡萄糖供体,小分子寡糖引物为葡萄糖受体,淀粉合酶催化直链淀粉合成,Q酶催化分枝淀粉合成。 糖代谢中有很多变构酶可以调节代谢的速度。酵解途径中的调控酶就是己糖激酶,6-磷酸果糖激酶与丙酮酸激酶,其中6-磷酸果糖激酶就是关键反应的限速酶;三羧酸反应的调控酶就是柠檬酸合酶,柠檬酸脱氢酶与α-酮戊二酸脱氢酶,柠檬酸合酶就是关键的限速酶。糖异生作用的调控酶有丙酮酸羧激酶,二磷酸果糖磷酸酯酶,磷酸葡萄糖磷酸酯酶。磷酸戊糖途径的调控酶 就是6-磷酸葡萄糖脱氢酶;它们受可逆共价修饰、变构调控及能荷的调控。 二、习题 (一)名词解释: 1.糖异生 (glycogenolysis) 2.Q酶 (Q-enzyme) 3.乳酸循环 (lactate cycle) 4.发酵 (fermentation) 5.变构调节 (allosteric regulation)
生化复习资料 重点主要是框架内容和基本概念，不会考得太细和过偏。为了减轻各位复习压力，以下主要是各章最重要、需要记的内容，其它内容请大家根据自己实际情况进行复习，主要考的是知识点，大题方面要靠自己理解去答，切忌不要空着，请大家调整好心态，合理复习，祝各位考试顺利通过！如有相关问题，请与总结成员（张韬、辛雷、巩顺、赵贵成、刘仁东）联系！ 生命大分子的结构与功能 一、蛋白质 （一）结构 （1）一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。化学键：肽键、二硫键 （2）二级结构：指多肽链骨架上原子的局部空间排布，并不涉及侧链位置。化学键：氢键 组成二级结构的基本单位——肽单元 形式α-螺旋β-折叠β-转角和无规卷曲 （3）三级结构：是一条多肽链的完整的构象，包括全部的主链和侧链的专一性的空间排布。 化学键：次级键——氢键、离子键（盐键）、疏水作用和Van Der Wassls 力 （4）四级结构：指含有两条或多条肽链的蛋白质，其每一条肽链都具有其固定的三级结构（亚基），并靠次级键相连接 （二）理化性质 （1）变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质分子中非共价键（有时也包括二硫键）被破坏，而引起其空间结构改变，并导致蛋白质理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为变性。 复性：在去除变性因素后，部分蛋白质又可恢复其原有的空间结构、理化性质及生物学活性，这样的过程称为复性。 （2）蛋白质从溶液中析出的现象称为“沉淀”。 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐以破坏其胶体稳定性而使蛋白质析出 二、核酸 （一）结构 （1）一级结构：指 DNA或RNA中核苷酸的排列顺序（简称核苷酸序列），也称碱基序列。 （2）二级结构 1、DNA的二级结构——双螺旋结构模型：反向平行、互补双链结构： 脱氧核糖和磷酸骨架位于双链外侧，走向相反；碱基配对，A-T，G-C右手螺旋，并有大沟和小沟；螺旋直径 2nm 螺距 3.4nm 螺旋一周10个碱基对，碱基平面距离 0.34 nm 双螺旋结构稳定的维系；横向是碱基对氢键，纵向是碱基平面间的疏水堆积力。 DNA功能：遗传信息的载体，基因复制和转录的模板，生命遗传的物质基础。 2、RNA的二级结构 <1> mRNA 特点：-帽子结构（m7GpppNm）-多聚A尾、遗传密码 功能：指导蛋白质合成中氨基酸排列顺序 <2>tRNA 局部形成茎-环样结构（或发夹结构） 包括：氨基酸接纳茎（氨基酸臂） TΨ环反密码环 DHU环 （二）理化性质 1变性：理化因素作用下，DNA分子互补双链之间氢键断裂，使双螺旋结构松散，变成单链的过程。 2复性（退火）:适当条件下，两条互补链重新恢复天然的双螺旋构象的现象。 3分子杂交：不同来源的核酸经变性和复性的过程，其中一些不同的核苷酸单链由于存在局部碱基互补片段，而在复性时形成杂化双链（heteroduplex），此过程称分子杂交。（杂化双链：不同DNA间，DNA与RNA或 RNA 与 RNA） 三、酶 （一）结构 <1>酶活性中心：能结合并催化一定底物使之发生化学变化的位于酶分子上特定空间结构区域，该区域包含结
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH