第九章 氨基酸代谢知识分享

目录
细胞外 细胞膜
细胞内
COOH
CHNH2 CH2 CH2 C NH
γ-谷氨酰 氨基酸
COOH CH
γ-谷氨 酸环化 转移酶
氨基酸 COOH
H 2N C H R
COOH
H 2N C H R
氨基酸
γ-谷 氨酰 基转 移酶
O
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
谷胱甘肽 GSH
甘氨酸
R
5-氧脯氨酸
肽酶 半胱氨酸
5-氧脯 氨酸酶
γ-谷氨酰
谷氨酸
ATP ADP+Pi
ADP+Pi
谷胱甘肽 合成酶
半胱氨酸 合成酶
ATP
ATP
γ-谷氨酰半胱氨酸
ADP+Pi
（二）γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用
目录
γ-谷氨酰基循环(γ-glutamyl cycle)的要点：
✓ 氨基酸的吸收及其向细胞内的转运过 程是通过谷胱甘肽的分解与合成来完成的 ✓ -谷氨酰基转移酶是关键酶，位于细胞 膜上 ✓ 转移1分子氨基酸需消耗3分子ATP
2个氮原子，1个来自氨，1个来自天冬氨酸
• 涉及的氨基酸及其衍生物： 6种
鸟氨酸、精氨酸、瓜氨酸、天冬氨酸、
精氨酸代琥珀酸、 N-乙酰谷氨酸
•限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶
• 耗能： 3个ATP；4个高能磷酸键
•与三羧酸循环的联系物质：延胡索酸
*意义 解除氨毒以保持血氨的低浓度水平
目录
（三）尿素合成的调节
目录
三、 蛋白质的腐败作用
• 蛋白质的腐败作用(putrefaction) 在消化过程中，有一小部分蛋白质不被消
化，也有一部分消化产物不被吸收。肠道细菌 对这部分蛋白质及其消化产物所起的分解作用， 称为蛋白质的腐败作用。

细胞溶胶的氨甲酰磷酸合成酶II：用谷氨酸作 为氮的给体，分担着嘧啶生物合成的任务。
线粒体 O
2ATP+CO2+NH3+H2O 1 H2N-C- P
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊
谷氨酸 二酸
-酮戊
鸟氨酸
2
二酸
氨基酸
鸟氨酸
O
NH2尿-C素-NH2
尿素循环
5
瓜氨酸 瓜氨酸
3
氨基酸
-酮戊 二酸
氨基化 非必需氨基酸
合成
糖或脂类
生糖氨基酸：脱氨基后的酮酸在特定 条件下通过糖的异生作用转变为糖。
生酮氨基酸：脱氨基后的酮酸经代 谢产生乙酰ＣoＡ则不能再异生为糖，
只能转变为酮体或脂肪酸。
氧化
生糖兼生酮氨基酸：脱氨基后的酮 酸既可异生为糖又可以转变为酮体
CO2 + H2O + ATP
２０种氨基酸通过各自途径形成α-酮酸，但最后集中 形成５个中间产物（乙酰ＣoＡ、α-酮戊二酸、草酰
乙酸、琥珀酰ＣoＡ、延胡索酸）进入ＴＣＡ
(1) α-酮酸再合成氨基酸
α-氨基酸
α-酮戊二酸
转氨酶
NH3+NADH
L-谷氨酸脱氢酶
H20+NAD+
α-酮酸
L-谷氨酸
α-酮戊二酸利用氨生成谷氨酸是α-酮酸合成氨基酸主要途径，谷氨酸的 氨基能转到任何一种α-酮酸上面，从而形成各种氨基酸．
（２）生糖和生酮氨基酸种类
迄今发现的转氨酶都以磷酸吡哆醛（PLP） 为辅基，它与酶蛋白以牢固的共价键形式结 合。
氧化脱氨基作用
定义：-AA在酶的作用下，生成-酮酸 和氨，同时伴有脱氢氧化的过程。

5.96
CH3-CH-CH2 CHCOOH
Leu L
CH3
NH2
5.98
二、氨基酸的脱氨基作用
? 脱氨基作用 是指氨基酸脱去氨基生成相 应α-酮酸的过程。
氧化脱氨基
转氨基作用 ?方式
联合脱氨基
*嘌呤核苷酸循环
(一) 氧化脱氨基作用
1. L-谷氨酸脱氢酶广泛 存在于肝、脑、肾等组织中。 2. 其辅酶为 NAD+ 或NADP+。 3. GTP、ATP为其抑制剂； GDP、ADP为其激活剂。
尿素
鸟氨酸
氨基甲酰磷酸
精氨酸
延胡索酸
O2
NO
一氧化氮合酶 (NOS)
精氨酸代 琥珀酸
瓜氨酸
天冬氨酸
对心脑血管方面
NO在感觉传入以及学习记忆等有很重要的作用。先
天性精氨酸代琥珀酸合成酶（裂解酶）缺乏可出现严重
的精神障碍症状。还有研究发现 NO可抑制肿瘤的生长。
(三)高氨血症和氨中毒
1.血氨浓度升高称 高氨血症，此时可引起脑 功能障碍，称 氨中毒。常见于肝功能严重损伤、 尿素合成酶系的遗传缺陷。
1.总氮平衡 摄入氮 = 排出氮(正常成人)。 2.正氮平衡 摄入氮 > 排出氮(儿童、孕妇等 )。 3.负氮平衡 摄入氮 < 排出氮(饥饿、消耗性
疾病患者 )。 4.氮平衡意义 可反映体内蛋白质代谢的慨况。
(二) 需要量
成人每日最低蛋白质需要量为 30～50g，我 国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为 80g。
食物蛋白质
组织 分解 蛋白质
合成
氨基酸 代谢库
尿素 氨
α-酮酸
酮体 氧化供能
糖
Hale Waihona Puke 体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)

氨基酸代谢一、教学大纲基本要求蛋白质的消化、吸收，氨基酸代谢库，必需氨基酸，氮平衡，氨基酸代谢概论，氨基酸的脱氨基、转氨基、联合脱氨基作用；蛋白质降解，尿素循环，氨基酸合成代谢；氨基酸的脱羧基作用，氨基酸的碳链代谢，氨的排出、转运。

二、本章知识要点（一）氨基酸代谢概述蛋白质作为动物体的主要组成成分，总是在不断地进行着新陈代谢。

而蛋白质的基本组成单位是氨基酸，所以氨基酸代谢是蛋白质代谢的重要内容。

1．蛋白质的消化、吸收（1）蛋白质的消化动物的唾液中虽有少量唾液蛋白质酶能分解蛋白质，但在整个消化过程中，其作用不大。

蛋白质食物主要是在胃和小肠中进行消化的。

胃粘膜主细胞可分泌胃蛋白酶原，胰液能提供胰蛋白酶原、糜蛋白酶原、弹性蛋白酶原和羧基肽酶原，这些酶原激活后可转变成有活性的酶，在这些酶以及动物体所含的氨肽酶、羧肽酶和二肽酶等共同作用下，来完成日粮中蛋白质的消化过程。

（2）蛋白质的吸收在正常情况下，只有氨基酸及少量二肽、三肽能被动物体吸收进入血液。

这种吸收主要在小肠粘膜细胞上进行，肾小管细胞和肌肉细胞也能吸收，这是一个耗能、需氧的主动运输过程。

关于氨基酸吸收的机理，目前仍未完全解决。

A.Meister在1968-1969年，从肾脏研究中，提出关于氨基酸吸收的“γ-谷氨酰基循环”假说，具有一定理论意义。

他认为氨基酸吸收或向各组织、细胞内转移是通过谷胱甘肽起作用，这个过程由六步连续的酶促反应完成。

2．氨基酸的代谢库动物体吸收进入血液的氨基酸与体内游离的氨基酸构成了氨基酸代谢库。

在正常情况下，氨基酸代谢库中的氨基酸维持在一个动态平衡中。

一方面，氨基酸被消耗，或用来合成蛋白质，或合成其它含氮物质，或氧化分解提供能量；另一方面，可由体外吸收、体内合成或体内蛋白质分解所产生的氨基酸补充。

3．必需氨基酸必需AA是指机动物体内不能合成或合成量不足，必须由日粮提供的一类氨基酸，构成天然蛋白质的20种氨基酸中有10种氨基酸是多数动物的必需氨基酸：3种碱性AA（赖AA、精AA、组AA），3种支链AA（亮AA、异亮AA、缬AA），2种芳香AA（苯丙AA、色AA），1种含硫AA（甲硫AA），1种羟基AA（苏AA）。

氨基酸的代谢知识点氨基酸代谢学习重点考纲提示：1.氨基酸，蛋白质生化2.个别重要氨基酸的代谢一、蛋白质的生理功能及营养作用1.营养必需氨基酸的概念和种类(1)定义：必须由食物供应的氨基酸称为营养必需氨基酸(2)地位：必需氨基酸的种数比(种类，数量，比例)决定蛋白质的生理价值(3)种类：八类——口诀记忆：甲携来一本亮色书(甲硫氨酸，缬氨酸，赖氨酸、异亮氨酸，苯丙氨酸和亮氨酸、色氨酸、苏氨酸)2.氮平衡(1)氮平衡概念：是指氮的摄入量与排出量之间的平衡状态(2)氮平衡分类1)总氮平衡：摄入氮=排出氮，如正常成年人2)正氮平衡：摄入氮排出氮，如生长期的儿童少年，孕妇和恢复期的伤病员3)负氮平衡：苏氨酸缺乏，引起负氮平衡，摄入氮排出氮，如慢性消耗性疾病，组织创伤和饥饿3.氨基酸和蛋白质的生理功能氨基酸是组成蛋白质的基本组成单位，氨基酸的重要生理作用是合成蛋白质，也是核酸、尼克酰胺、儿茶酚胺类激素、甲状腺素及一些神经介质的重要原料。

多余的氨基酸在体内也可以转变成糖类或脂肪，或作为能源物质氧化分解释放能量。

蛋白质是生命的物质基础，维持细胞、组织的生长、更新、修补;参与体内多种重要的生理活动，如催化物质反应、代谢调节、运输物质、机体免疫、肌肉收缩和血液凝固等;作为能源物质氧化供能。

二、蛋白质在肠道的消化、吸收及腐败作用1.蛋白酶在消化中的作用(1)蛋白消化作用：主要靠酶完成(2)胰液中的蛋白酶：外肽酶和内肽酶1)外肽酶：羧基肽酶和氨基肽酶。

想象氨基酸的氨基，羧基在其两端，在外侧，为外肽酶2)内肽酶：胰蛋白酶(能激活其他蛋白酶原的蛋白酶，蛋白质的消化主要靠它完成)、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。

2.氨基酸吸收(1)小肠直接被吸收(2)耗能靠钠需载体的主动转运而吸收：载体主要是中性氨基酸载体(3)-谷氨酰基循环：是氨基酸吸收另一机制3.蛋白质的腐败作用(1)定义：大肠进行，细菌参与，通过氨基酸脱氨基，脱羧基作用完成。

(2)产物1)大多数有害产物：氨类2)少数经肝解毒为无害产物三、氨基酸的一般代谢1.联合脱氨作用(1)定义：脱氨作用和转氨作用联合为联合脱氨作用，是体内脱氨基主要方式，也是体内氨****的主要方式，是合成非必需氨基酸重要途径(2)参与联合脱氨作用的维生素：B6，PP(3)反应特点1)可逆2)互变：氨基酸完成互变，原有的氨基酸脱氨，转变成相应的-酮酸，而作为受氨的-酮酸则因接受氨基而转变成另一种氨基酸。

氨基酸代谢蛋白质的降解1.外源蛋白质消化蛋白质通过各种消化酶变成氨基酸进入体内2.内源蛋白质的转换正常成年人的摄入氮量与排泄氮量往往相等溶酶体途径细胞内蛋白质降解发生在溶酶体。

半衰期较长的蛋白通过该途径水解泛素化-蛋白酶体途径泛素可以介导蛋白质降解, 泛素与靶蛋白结合, 在蛋白酶体中降解。

半衰期短的蛋白通过该途径, 调节蛋白也可选择该途径自杀。

氨基酸分解氨基酸需要分解掉, 成为氨和碳骨架。

即脱氨基作用。

1.氧化脱氨基作用。

指氨基酸在相应酶催化下脱氨基。

主要发生在肝脏。

分别是L-氨基酸氧化酶, D-氨基酸氧化酶, L-谷氨酸脱氢酶。

前俩属于氧化还原酶类, 需要氧气。

更为重要的是谷氨酸脱氢酶(GDH), 其辅酶是NAD+或NADP+, 将谷氨酸的氨基氧化去掉, 生成α-酮戊二酸和铵根离子和NADH。

GDH存在于线粒体基质中2.转氨基作用。

该酶需要磷酸吡哆醛作为辅酶。

将一个氨基酸的氨基转到另一个酮酸上, 自己变成酮酸, 反应恰好把羰基换成氨基。

转氨酶在线粒体内外都有。

有了这个反应和氧化脱氨基作用, 我们就有新的手段。

3.联合脱氨基作用, 只需要把所有氨基转到α-酮戊二酸上生成谷氨酸, 再用GDH解决谷氨酸即可,除了直接用GDH, 还可以用嘌呤核苷酸循环解决。

氨的去向氨的去向一个是直接排出体外, 氨出外或者尿素出外, 另一个就是重新利用。

水生动物以氨排出, 脊柱动物以尿素排出, 鸟类和爬行类以尿酸排出尿素循环尿素循环主要发生在哺乳动物肝细胞中。

1.尿素的预备反应, 形成氨甲酰磷酸。

消耗一个二氧化碳, 一个氨,2分子ATP,酶为氨甲酰磷酸合酶(GPS-1),存在于肝细胞的线粒体基质中, 为了配合该酶, 需要有源源不断的氨来源, 因此线粒体基质中也配备了大量的谷氨酸脱氢酶。

另外还有GPS-2存在于所有细胞的胞液中。

2的氨供体是谷氨酰胺。

可以说, 肝细胞中的线粒体每天做的最主要的事就是合成氨甲酰磷酸。

合成这一步的目的是好转氨基。

蛋白质降解及氨基酸代谢1、细胞内的蛋白质降解（1）不依赖ATP的溶酶体途径，主要降解细胞通过胞吞作用摄取的外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。

在营养充足的细胞内没有选择性。

饥饿细胞：选择性降解含有五肽Lys-Phe-Glu-Arg-Gln 或相关的序列的胞内蛋白。

（2）依赖ATP的泛素途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白（调节蛋白），此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。

（选择性降解）2、细胞内蛋白质降解的意义（1）清除异常蛋白；（2）细胞对代谢进行调控的一种方式；（3）在需要时降解供肌体需要。

3、氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行。

包括：脱氨基作用（最主要的反应）和脱羧基作用。

4、氧化脱氨基作用：α-氨基酸在酶的催化下氧化生成α-酮酸，此时消耗氧并产生氨。

5、L谷氨酸——α-酮戊二酸 + NH3 是L-Glu脱氢酶催化下的可逆反应，一般情况下偏向于谷氨酸的合成，因为高浓度氨对机体有害。

L-谷氨酸脱氢酶为不需氧脱氢酶，辅酶为NAD+或NADP+，此酶为别构酶，此反应与能量代谢密切相关，ADP、GDP是其别构激活剂。

6、转氨基作用：指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α-酮酸，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸。

它是体内各种氨基酸脱氨基的主要形式，其逆反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。

7、转氨酶种类很多：其中谷草转氨酶（GOT）在心脏中活力最大，其次为肝脏；谷丙转氨酶（GPT）在肝脏中活力最大，用于诊断肝功能。

转氨酶的辅酶均为磷酸吡哆醛（VB6的磷酸酯）。

8、联合脱氨基作用：（1）转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联：大多数转氨酶优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受体，生成Glu，约占生物体的10%；（2）转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联：肝脏中90%谷氨酸经转氨基作用转化为天冬氨酸。

9、脱羧基作用：氨基酸经脱羧基作用生成伯胺类化合物和CO2。

谷草转 氨酶
H2N CH2 P
第九章 氨基酸代谢
COOH H2N CH
CH2 COOH 天冬氨酸?
COOH OC
CH2 COOH
草酰乙酸?
谷丙转氨酶
COOH H2N CH
CH2 CH2 COOH 谷氨酸?
COOH OC
CH2 CH2 COOH a-酮戊二酸
O CH P
谷丙转 氨酶
H2N CH2 P
COOH
精癜彼?
COOH
鸟氨酸
氨
酸 循 环
COOH H2N C N CH
HN
CH2
H2N C O
[CH2 ]3 COOH
HN
鸟氨酸
O H2N C
P2iADP+Pi P
瓜氨酸
CHNH2
[CH2 ]3
COOH
CHNH2
精氨琥珀酸
COOH
瓜氨酸
线粒体
天冬氨酸
AMP+PPi
ATP
第九章 氨基酸代谢
2. 酮酸的去路 （1）合成氨基酸（2）氧化分解（3）生成糖或脂
钼铁蛋白 直接还原氮
供电子体：NADPH 能量供体：ATP
固氮机理：
3 NADPH+ H+
3 NADP+
氧化 铁氧还蛋白
还原
固氮酶
铁蛋 白
6 e－
钼铁蛋白
N2 2 NH3
12 ATP 12 ADP+ Pi
（2）硝酸还原 硝酸还原分为两步，第一步在硝酸还原酶催化下， NO3－还原为NO2－，第二步在亚硝酸还原酶催化下， NO2－还原为NH3
1. 氨的去路 （1）重新合成氨基酸 （2）生成NH4+ （3）生成酰胺 （4）合成其他含氮化合物 （5）形成尿素（鸟氨酸循环）

残基，如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。
蛋白水解酶作用示意图
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
氨基酸 +
二肽酶 氨基酸
⑵小肠黏膜细胞的消化酶水解寡肽为氨基酸 ——在小肠黏膜细胞中进行
主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用， 例如氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽 酶(dipeptidase)等， 最终产生氨基酸。
（四）氨基酸的吸收
主要在小肠进行，是一种主动转运过程， 需由特殊载体蛋白携带。
转运氨基酸或小肽进入细胞时，同时转 运入Na+，三者形成三联体。
Na+借Na+泵排出细胞外，消耗ATP。 此吸收过程存在于小肠黏膜细胞，肾小
管细胞和肌细胞等细胞膜上。
七种类型的载体蛋白：
中性氨基酸载体
β
酸性氨基酸载体
碱性氨基酸载体
（五）未被吸收的蛋白质被肠道细菌代谢
蛋白质的腐败作用(putrefaction)
在消化过程中，有一小部分蛋白质未被消化或虽 经消化、但未被吸收，进入肠道。
肠道细菌对这部分蛋白质及其消化产物的代谢叫 蛋白质的腐败作用。
腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚等； 也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的 物质。
H2O
(CH2)2 COOH NAD(P)+ (CH2)2 COOH
L-谷氨酸
O
C COOH + NH3
(CH2)2 COOH
α-酮戊二酸
L-谷氨酸脱氢酶 L-谷氨酸脱氢酶催化Ｌ-谷氨酸氧化脱氨基
酶存在于肝、脑、肾中，催化反应可逆。 一般情况下，反应偏向于谷氨酸合成。
（二）丙酮酸和草酰乙酸通过转氨基作用生成 丙氨酸和天冬氨酸

氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(CPS-Ⅰ)
+
N-乙酰谷氨酸，Mg2
COOH
CH3C-NH-CH O (CH2)2 COOH
氨基甲酰磷酸
2. 瓜氨酸的合成 （在线粒体中进行）
NH2
NH2 (CH2)3 CH NH2
C
NH2
O
+
C
O
鸟氨酸氨基甲酰转移酶
NH (CH2)3
COOH
O ~PO32-
H3PO4
CH
NH2
二、蛋白质的营养价值和需要量
(一)氮平衡：
指每天N的摄入量和排出量的关系，它能反映体 内蛋白质代谢的概况。
氮平衡有三种情况:
1、氮的总平衡：摄入N量＝排出N量，正常成人属此情况
2、氮的正平衡：摄入N量>排出N量，儿童、孕妇、恢复期病人
3、氮的负平衡：摄入N量<排出N量，如饥饿、消耗性疾病患者
（二）生理需要量：
γ-谷氨酰 氨基酸 氨基酸
COOH
γ-谷氨 酸环化 转移酶
COOH NH CH R
H2NCH R
COOH H2NCH R
氨基酸
C O
γ -谷 氨酰 基转 移酶
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
(关键酶)
谷胱甘肽 GSH
甘氨酸
二肽 5-氧脯氨酸 5-氧脯 酶 氨酸酶 半胱氨酸
ATP ADP+Pi
ADP+Pi ATP
转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联
（一）转氨基作用(transamination) 1. 定义
在转氨酶 (transaminase) 的作用下，某一氨 基酸脱去α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。

生化-氨基酸代谢知识点整理●氨基酸降解●对于大多数氨基酸而言，其降解第一步反应通常是依赖于PLP转氨基●多数氨基酸是通过脱掉氨基形成α-酮酸进行降解的，随后脱掉的氨基可以重新参与新氨基酸的合成、形成酰胺将氨基储存起来、形成铵盐、进入尿素循环；a-酮酸则可以参与脂肪的合成经过葡萄糖异生合成葡萄糖或者进入TCA循环彻底氧化成二氧化碳和水。

●氨基酸降解，是生物体的一种主动行为，是生物体利用氨基酸的又一种方式。

●过程●脱氨作用●氧化脱氨基作用●是以谷氨酸脱氢酶（该酶可用NAD+或者NADP+作为辅因子，该酶催化的反应能够产生NH4+，该酶催化谷氨酸转化为a-酮戊二酸）为主的脱氨方式●谷氨酸脱氢酶广泛存在于不同生物体中的各种细胞和组织中，因此氧化脱氨以及联合脱氨是氨基酸降解的主要方式●转氨基作用●由转氨酶（辅酶磷酸吡哆醛）催化●联合脱氨作用●动物体中，联合脱氨作用（以嘌呤核苷酸循环为核心）是氨基酸降解的主要脱氨方式●联合脱氨是转氨作用、氧化脱氨的结合方式，即在转氨酶的作用下，多数氨基酸将其氨基转移给α-酮戊二酸，产生谷氨酸与相应的酮酸，谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的催化下发生氧化脱氨基作用产生α-酮戊二酸和氨离子，氨离子进入尿素循环。

●嘌呤核苷酸循环是指次黄嘌呤核苷酸(IMP)与天冬氨酸反应产生腺苷酰琥珀酸，后者被腺苷酰琥珀酸裂合酶催化产生腺嘌呤核苷酸(AMP)和延胡索酸，而后AMP水解脱氨，形成IMP，IMP继续参与上述反应的过程。

●非氧化脱氨基作用●脱酰胺基作用●脱羧反应●直接脱羧基作用●羟化脱羧基作用●降解产物的去向●氨的代谢转变●重新合成氨基酸●生成谷氨酰胺●生成铵盐●通过鸟氨酸循环生成尿素●鸟氨酸循环（尿素循环）●部位：部分发生在线粒体中，部分发生在细胞质中●参与尿素循环的酶有氨甲酰磷酸合成酶I、鸟氨酸转氨甲酰酶、精氨基琥珀酸合成酶、精氨基琥珀酸裂合酶(也叫精氨琥珀酸酶)和精氨酸酶，生成的脲中1个氮原子来自谷氨酸氧化脱掉的氨，1个氮原子来自天冬氨酸的氨基，碳骨架来自氨甲酰磷酸。

第九章 氨基酸代谢 第九章 氨基酸代谢
Chapter 9 Metabolism of Amino Acids
氨基酸（amino acids)是蛋白质(protein)的基本 组成单位。 氨基酸代谢包括合成代谢和分解代谢。 本章主要讨论氨基酸的分解代谢。
第一节 蛋白质在体内的降解 第一节 蛋白质在体内的降解
COOH
H2N - CH CH2 COOH
天冬氨酸
N - CH CH2 NH (CH ) COOH C
2 3
H2N- CH COOH
精氨酸代琥珀酸
4．精氨酸代琥珀酸的裂解：
在胞液中由精氨酸代琥珀酸裂解酶催化，将精氨酸代琥珀酸裂解生成 精氨酸和延胡索酸。
NH2 C
COOH
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
NH2 C NH (CH2)3 H2N- CH COOH
谷氨酰胺的运氨作用
肝外组织细胞 ATP + NH3 ADP + Pi
谷氨酰胺合成酶
glutamic acid
谷氨酰胺酶
glutamine
血液
NH3
肝细胞
H2O
第四节 氨基酸转变为生物活性物质 第四节 氨基酸转变为生物活性物质
一. 形成生物胺类
（一）5-羟色胺的生成：
5-羟色胺（5-hydroxytryptamine,5-HT）是一种重要的神 经递质，且具有强烈的缩血管作用。 5-羟色胺的合成原料是色氨酸(tryptophan)。
二、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸主要通过三种方式脱氨基，即氧化脱氨基，联 合脱氨基和非氧化脱氨基。 在这三种脱氨基作用中，以联合脱氨基作用最为重 要；而非氧化脱氨基作用则主要见于微生物中。
（一）氧化脱氨基作用：

1.4.9 第九章氨基酸代谢第九章氨基酸代谢学习目标知识目标（1）理解蛋白质的生理功能、需要量和营养价值。

（2）理解氨基酸代谢概况。

（3）阐述脱氨基作用的种类，列举转氨酶的应用意义。

（4）理解氨中毒的机制。

（5）阐述一碳单位的概念、意义，以及氨基酸脱羧基的意义。

能力目标（1）通过分析血氨的来源与去路，总结出降低血氨的措施。

（2）通过学习氨基酸特殊代谢，解释白化病、苯丙酮尿症（PKU）、尿黑酸症的原因。

蛋白质是生命活动的物质基础。

构成蛋白质的基本单位是氨基酸，体内合成蛋白质的氨基酸主要来源于食物中的蛋白质，蛋白质在体内要首先降解为氨基酸，氨基酸可供蛋白质合成时再利用，或进一步代谢，氨基酸还可以转变为糖或许多具有重要生理功能的其他含氮化合物。

1.4.9.1 第一节蛋白质的营养作用第一节蛋白质的营养作用一、蛋白质的生理功能（一）维持组织细胞的生长、更新和修复蛋白质参与构成机体的各种组织细胞。

人体膳食中必须提供足够质和量的蛋白质，才能维持机体生长发育、更新修补和增殖的需要，特别是组织损伤时，更需要从食物蛋白质中获得修补的原料。

（二）参与体内重要生理反应和物质输送人体体内的蛋白质具有多种特殊功能，如肌肉收缩、生物催化、血液凝固等都是由蛋白质实现的。

载体蛋白可以在体内运载各种物质，如酶（除核酶的本质是核酸外，人体体内大多数酶的本质是蛋白质）、多肽类激素、抗体（各种免疫球蛋白）、调节蛋白（如细胞信息传递过程中的G蛋白和钙调素等）、运输物质（如血红蛋白、清蛋白、载脂蛋白等）、血液凝固物质（除参与血液凝固的各种酶外，还有纤维蛋白等）。

（三）氧化供能1g蛋白质完全氧化可产生16．74kJ（4kcal）的能量。

一般来说，成人每日约有18%的能量来自蛋白质，但是蛋白质的这种功能可由糖或脂肪代替，因此氧化供能仅是蛋白质的一种次要功能。

二、蛋白质的生理需要量（一）氮平衡蛋白质的含氮量较恒定，平均约为16%。

食物中的含氮物质绝大部分是蛋白质，通过测定食物中的氮含量可估计出它所含的蛋白质。

5. 脱酰氨作用
二、脱羧基作用
体内部分L-AA可在脱羧酶作用下，脱羧生成相应的 一级胺。生物体内广泛存在脱羧酶，其辅酶为磷酸吡 哆醛，但是His脱羧酶无需要辅基（生成组胺）。脱 羧酶的专一性很高，一般一种AA对应一种脱羧酶。
直接脱羧基作用：
氧化脱羧基作用：
*多巴进一步氧化可生成聚合物黑素。人体皮肤的表皮基 底层及毛囊中存在黑素细胞，能将酪氨酸转变为黑素 ，使皮肤和毛发呈现黑色。 *帕金森病人因中枢神经递质多巴胺的减少表现出颤抖等 症状。
Choline
第九章 蛋白质的降解与 氨基酸代谢
第三节 氨和氨基酸的生物合成
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
一、氮素循环
二、生物固氮
指大气中的分子氮 分子氮在某些微生物体内固氮酶的作用下 分子氮 还原为NH3，然后再被植物吸收，用于合成氨基酸及 其它含氮化合物的过程。 生物固氮反应在常温常压下进行，是氮素循环的重要 环节，为氨的主要来源，每年自然界生物固氮总量达 到2亿吨，远远超过工业固氮（Fe作催化剂，450℃， 20~30MPa）。
谷氨酸脱氢酶（GDH）：普遍存在于动植物和微生物 谷氨酸脱氢酶 体内，无需氧气，活性和专一性都很强，且只对L-谷氨 酸起催化作用。
* 此酶是一个结构很复杂的别构酶。ATP、GTP、NADH 可抑制其活性；ADP、GDP及某些AA可激活其活性。 因此当ATP、GTP不足时，Glu的氧化脱氨会加速进行 ，有利于AA分解供能。
固氮反应
①固氮：N2 + 6H+ + 6e－ → 2NH3 ②放氢：2H3O+ + 2e － → H2 + 2H2O
固氮条件 充足的ATP；②强还原剂（还原态铁氧蛋白）；③厌 ）；③ ①充足的 ； 强还原剂（还原态铁氧蛋白）； 氧环境。 氧环境。

第九章氨基酸代谢第九章氨基酸代谢一、填空题：1、尿素分子中的两个N原子，一个来自 _____ ，另一个来自_________ 。

2、尿素循环中产生的两种氨基酸 _____ 和________ 不参与生物体内蛋白质的合成。

3、在尿素循环中， ___________ 水解产生尿素和鸟氨酸，故此循环又称鸟氨酸循环。

4、人类对氨基代谢的终产物是 ________ ，鸟类对氨基代谢的终产物是_________ 。

5、血液中转运氨的两种主要方式是： _____ 、_______ 。

二、选择题（只有一个最佳答案）：1、成人体内氨的最主要代谢去路为（）A、合成非必需氨基酸B、合成必需氨基酸C、合成NH4+随尿排出D、合成尿素2、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二分子氨来源于（）A、游离氨B、谷氨酰胺C、天冬酰胺D、天冬氨酸3、下列哪一种氨基酸经过转氨作用可生成草酰乙酸？（）A、谷氨酸B、丙氨酸C、苏氨酸D、天冬氨酸4、能直接转变为a -酮戊二酸的氨基酸为（）A、天冬氨酸B、丙氨酸C、谷氨酸D、谷氨酰胺5、下列氨基酸经转氨作用可生成丙酮酸的（）A、GluB、AlaC、LysD、Ser6、一碳基团不包括（）A、-CH=NHB、-CH3C、-CHOD、CO2 7、催化a-酮戊二酸和NH3生成相应含氮化合物的酶是（）A、谷丙转氨酶B、谷草转氨酶C、谷氨酸脱氢酶D、谷氨酰胺合成酶&氨基酸分解产生的NH3,在植物体内主要贮存形式是（）A、尿素B、天冬氨酸C、氨甲酰磷酸D、谷氨酰胺9、转氨酶的辅酶是（）A、TPPB、磷酸吡哆醛C、生物素D、核黄素10、以下对L-谷氨酸脱氢酶的描述哪一项是错误的？（）A、它催化的是氧化脱氨反应B它的辅酶是NAD+或NADP +C、它和相应的转氨酶共同催化联合脱氨基作用D、它在生物体内活力不强11、下述氨基酸除哪种外，都是生酮氨基酸或生糖兼生酮氨基酸？（）A、AspB、LysC、LeuD、Phe12、鱼类主要是以下列何种形式解除氨毒？（）A、排氨B、排尿酸C、排尿素；D、排胺13、下述哪种氨基酸可由三羧酸循环的中间物经一步反应即可生成？（）A、丙氨酸B、丝氨酸C、天冬氨酸D、甘氨酸14、氨中毒的根本原因是（）A •肠道吸收氨过量 B.氨基酸在体内分解代谢增强C.肾功能衰竭排出障碍D.肝功能损伤，不能合成尿素三、是非题（在题后括号内打\或％ :1. 谷氨酸脱氢酶是变构酶，它的主要功能是氧化脱氨，而不是还原氨基化。