蛋白质多肽氨基酸

100 100 100
63ห้องสมุดไป่ตู้
65 68
52
54 56
17
18 19
69
68 68
60
60 60
四、多 肽
多肽与蛋白质之间没有明显的界限，一种区分方法 是以能透过一种天然的渗析膜的定为多肽的上限，相当 于分子量10000左右，含100个氨基酸基的多肽。有时 把含50个以上氨基酸基的多肽成为蛋白质。蛋白质是分 子量大的肽，部分水解时能生成多肽。
组成多肽的α-AA可以相同，也可不同。
例如，由甘氨酸和丙氨酸所形成的二肽
O CH3 H2N-CH2-C-NH-CH-COOH
甘氨酰丙氨酸
A
CH3 O H2N-CH-C-NH-CH2-COOH
丙氨酰甘氨酸
B
A与B结构不同，是不同的化合物。 A：N端——甘氨酸， C端——丙氨酸； B：N端——丙氨酸， C端——甘氨酸。
蛋白质—多肽—氨基酸
蛋白质是构成生物体的 基本物质。图为电子显 微镜下的蛋白质。
刘上升
生命的起源
化学起源说是被广大学者普 遍接受的生命起源假说。这一 假说认为，地球上的生命是在 地球温度逐步下降以后，在极 其漫长的时间内，由非生命物 质经过极其复杂的化学过程， 一步一步地演变而成的。
米勒在他的实验中假设在生 命起源之初大气层中只有氰气， 氨气和水蒸气等物，其中并没 有氧气等，当他把这些气体放 入模拟的大气层中并通电引爆 后，发现其中产生了些蛋白质， 而蛋白质是生命存在的形式， 因此他认为生命是从无到有的 理论将可确立了。证明生命是 进化而来的。
蛋白质的一级、二级、三级、四级结构又统称为空间 结构，指的是蛋白质分子中原子和基团在三维空间的排列 和分布。
一级结构： 表示的是组成蛋白质分子的氨基酸残基排列 顺序。各种蛋白质的生物活性首先是由一级 结构决定的。
O
O
O
NH-CHR-C NH-CHR-C NH-CHR-C p-p 共轭
肽平面
常用原料蛋白质与氨基酸含量
H2NCH 2COOH
H2NCH 2CH2CH2CH2CHCOOH NH2
HOOCCH 2CH 2CHCOOH NH 2
氨基酸按是否需要外源性提供分类：
必需氨基酸EAA：无法在体内合成,必须外源性提供
亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色 氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸
非必需氨基酸NEAA：体内能合成
蛋白质含量的测定
测定生物样品中蛋白质含量的方法有：凯 氏定氮法、双缩脲法、苯酚试剂法、紫外 光谱吸收法以及双缩脲——苯酚试剂联合 法。
凯氏定氮法——（蛋白测定经典）
1、消化：将样品与浓硫酸共热（含氮有机物即 分解产生氨，氨又与硫酸作用，生成硫酸铵）
2、分离：然后经强碱碱化使硫酸铵分解放出氨， 借蒸汽将氨蒸馏出来，用硼酸吸收
2 激素只调节生理过程的速率：激素只调节靶器官或靶 细胞特定的生理速率，而不能屐某一新的代谢过程，也不 向组织提供物质与能量
3 激素具有显著的生物学效应：各种激素在血液中的浓 度极微，一般在每１００亳升血液中只有几微克甚至几毫 微克，但对人与动物体的生理调节作用却非常重大．
与蛋白有关的激素
肽键
3、多肽：多个α–氨基酸分子用肽键连接而生成的化合物。
H HO 2C
O
O
NH2CH2CNHCH 2C OH
NH 2
H
O
N
N
O
H
H2C H
SH
谷半胱甘肽
COOH
4、蛋白质：由多种α–氨基酸用肽键连接起来的、分子
量很大的多肽。水解时生成α-氨基酸的混合物。
一. 氨基酸的结构和命名
1、分类：
(1)根据氨基和羧基的相对位置不同，可分为α、β、γ
激素——“也有蛋白的影子”
激素类别
激素举例
类 固 醇 类激素 肾上腺皮质激素、雄激素、雌性激素
多肽及蛋白质类激素 各种垂体激素、各种下丘脑激素、降钙素
氨基酸衍生物激素 甲状腺激素、肾上腺髓质激素、松果体激素
脂肪酸衍生物类激素 前列腺激素
1 具有特异性：某一种激素只能对某一特定的组织或某 些特定的代谢过程发挥作用．甚至有的只对某一特定的酶 的活性起调节作用．一般把激素能够作用的器官叫做＂靶 器官＂或者＂靶细胞＂．
丙氨酸、半胱氨 酸、酪氨酸、脯氨酸、丝氨酸、 甘氨酸、天门冬氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺。
半必需氨基酸：能在体内合成,但量不足,部分需从体外获
得
组氨酸、精氨酸
条件必需氨基酸：正常时可以合成机体。
组氨酸、精氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、谷氨酰胺
理想蛋白(理想氨基酸比例)
1. 指的是什么? 2. 为何要使用? 3. “信念平衡蛋白”——一个概念而
3、滴定：根据此酸液被中和的程度，即可计算 出样品的含氮量。
4、计算：从总氮量换算成粗蛋白质含量。一般 按蛋白质含氮量16%计算，粗蛋白质 %=N%×6.25。（如果已知某种生物材料蛋白 质的确切含氮量，则蛋白质换算系数就不用 6.25。）
消化
有浓硫酸+催化剂 在420摄氏度下 消化到蓝色透明
H3NCHCONHCO2 CH3
丙氨酰甘氨酸 ， 丙甘肽 Ala-Gly，丙-甘
H3NCHCH2CH2CONHCHCONHCH2CO2
CO2
CH2SH
谷半胱甘肽
Glu-Cys-Gly，谷-半胱-甘
1、多肽的分类和命名

肽——α-AA分子间失水，以酰胺键、肽键相连

而成的化合物。
(1)由两个α-AA分子间失水而成的肽称为二肽； (2)由三个α-AA分子间失水而成的肽称为三肽； (3)由多个α-AA分子间失水而成的肽称为多肽。
已
生长肥育猪的理想氨基酸比例1
氨基酸 赖氨酸 苏氨酸 含硫氨基酸 色氨酸 缬氨酸 异亮氨酸
蛋白质沉积
维持需要
Heger et al.
Heger et al.
NRC (98) (02/03) NRC (98) (02/ 03)
100
100
100
100
60
58
151
126
55
46
123
118
18
15
26
4、变性
蛋白质受热、紫外线及某些化学试剂(如HNO3、 Cl3CCOOH、苦味酸、单宁酸、重金属盐Cr3+、Hg2+、 As3+等)作用时，蛋白质的结构、性质发生变化，失去 生理活性。如煮鸡蛋、生皮鞣制等。
蛋白质的变性一般为不可逆的。
5、 蛋白质的颜色反应
与水合茚三酮 兰色 与硫酸铜碱性溶液 紫色
蛋白质：
含氮的天然高聚物，生物体内一切组织的基本 组成部分除水外，细胞内80％都是蛋白质,人类的 主要营养物质之一。
在生命现象中起重要的作用：
酶(球蛋白)——机体内起催化作用 激素(蛋白质及其衍生物)——调节代谢 血红蛋白——运输O2和CO2 抗原抗体——免疫作用
蛋白质、碳水化合物和脂肪是人赖以生存的三要素，是维 持生命所不可缺少的物质。
酶——消化酶
酶是由活细胞产生的一类具有催化作用的蛋白 质，故又有生物催化剂之称 。
与一般催化剂相比，酶的催化作用有高度专一 性、高度催化效率及其催化活性的可调节性和 高度的不稳定性（变性失活）等特点．酶的这 些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有 条不紊地进行，使物质代谢与正常的生理机能 互相适应．
五. 蛋白质
1、溶液性质
蛋白质分子量高，其溶液具有亲水胶体的性质，不 能透过半透膜。据此可分离、提纯蛋白质。
2、 盐析

向蛋白质溶液中加入无机盐（如(NH4)2SO4、
MgSO4、NaCl等），蛋白质可从溶液中析出。

盐析为可逆过程。不同蛋白质盐析时所需盐的最低
浓度不同。据此可分离蛋白质。
3、两性和等电点
41
68
69
67
59
54
56 (60)2
75
46 (57)2
1以真可消化氨基酸为基础; 2Baker (2005) 值
生长肥育猪的理想氨基酸比例1
氨基酸 赖氨酸 苏氨酸 含硫氨基酸 色氨酸 缬氨酸 异亮氨酸
1以真可消化氨基酸为基础
10-20 100 62 50 16.5 69 60
体重 (公斤)
20-50 50-80 80-120
或δ–氨基酸。组成蛋白质的几乎都是α – 氨基酸。
H R C* COOH
NH 2
自然界存在的α – 氨基酸（天然氨基酸）目前已知有一
百多种，但组成蛋白质氨基酸的仅有二十多种。
(2) 根据分子中氨基和羧基个数，可分为：
中性氨基酸：氨基和羧基数目相等。 酸性氨基酸：羧基数目大于氨基数目。 碱性氨基酸：氨基数目大于羧基数目。
分离
分离出NH3 又吸附住氨气（NH3）
滴定
计算出N含量 N含量×6.25=粗蛋白含
量
粗蛋白就是这样分析出 来的！
一. 氨基酸的结构和命名 二. 氨基酸的性质
三. α – 氨基酸的合成
四. 多 肽 五. 蛋白质
1、氨基酸：
羧酸分子中烃基上的氢被氨基取代生成的化合物。
R CH COOH NH 2
α–氨基酸
天然氨基酸主要是α–氨基酸。
2、肽： α–氨基酸分子中的羧基与另一分子α–氨基酸
的氨基生成的酰胺。
O C NH