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酶工程复习提纲第一章绪论1.酶及酶工程的概念。
酶：是生物体内一类具有催化活性和特殊空间构象的生物大分子物质。
酶工程：利用酶的催化作用，在一定的生物反应器中，将相应的原料转化成所需产品的一门工程技术。
(名词解释) 2.了解酶学的发展历史，尤其是一些关键事件。
1833年，Payen和Persoz发现了淀粉酶。
1878年，Kuhne首次将酵母中进行乙醇发酵的物质称为酶。
给酶一个统一的名词，叫Enzyme，这个词来自希腊文，其意思“在酵母中”。
1902年，Henri提出中间产物学说。
1913年，Michaelis and Menton推导出酶催化反应的基本动力学方程，米氏方程：V=VmS/（Km+S）。
1926年，Summer分离纯化得到脲酶结晶。
人们开始接受“酶是具有生物催化功能的蛋白质”。
Cech and Altman于1982和1983年发现具有催化活性的RNA即核酸类酶，1989年获诺贝尔化学奖。
现已鉴定出5000多种酶，上千种酶已得到结晶，而且每年都有新酶被发现。
3.了解酶在医药、食品、轻工业方面的应用。
医药：（1）用酶进行疾病的诊断：通过酶活力变化进行疾病诊断，谷丙转氨酶/谷草转氨酶用于诊断肝病、心肌梗塞等，酶活力升高；葡萄糖氧化酶用于测定血糖含量，诊断糖尿病。
（2）用酶进行疾病的治疗：来源于蛋清、细菌的溶菌酶用于治疗各种细菌性和病毒性疾病；来源于动物、蛇、细菌、酵母等的凝血酶用于治疗各种出血病；来源于蚯蚓、尿液、微生物的纤溶酶用于溶血栓。
（3）用酶制造各种药物：来源于微生物的青霉素酰化酶用于制造半合成青霉素和头孢菌素；来源于动物、植物、微生物的蛋白酶用于生产L-氨基酸。
食品：生产低聚果糖，原料为蔗糖，所需酶为果糖基转移酶、蔗糖酶α（黑曲霉、担子菌）；生产低聚异麦芽糖，原料为淀粉，所需酶为α-淀粉酶、β-淀粉酶、真菌α-淀粉酶（米曲霉）、α-葡萄糖苷酶（黑曲霉）、普鲁兰酶、糖化型α-淀粉酶（枯草杆菌）。
第一章绪论第一节酶的发现及研究历史最早的酶学实验: 1783年, 意大利科学家Spallanzani发现鸟的胃液能将肉类分解消化。
酶的最早发现者:1810年，药物学家Planche在植物根中发现一种能使创木脂氧化变蓝的物质，并分离出了这种耐热且水溶性的物质。
最早的酶制剂：1833年，Payen和Persoz用酒精处理麦芽提取液，分离出了一种能溶于水和稀酒精，不溶于浓酒精，对热不稳定的白色无定形粉末，取名为diastase(淀粉酶)。
它能使淀粉转化为糖，不久后用于棉布退浆。
1971年，第一届国际酶工程学术会议在美国召开，主题即是固定化酶，进一步开展了对微生物细胞固定化的研究。
第二节酶学概论一、什么是酶1酶是一类具有特殊催化功能的蛋白质2酶的化学本质是蛋白质。
主要依据是：①酶经酸碱水解后的最终产物是氨基酸，酶能被蛋白酶水解而失活。
②酶是具有空间结构的生物大分子，凡使蛋白质变性的因素都可使酶变性失活。
③酶是两性电解质，在不同pH下呈现不同的离子状态，在电场中向某一电极泳动，各自具有特定的等电点。
④酶和蛋白质一样，具有不能通过半透膜等胶体性质。
⑤酶也有蛋白质所具有的化学呈色反应。
3酶具有蛋白质的一切理化性质。
它也是亲水胶体，具有两性电解质性质，凡能引起蛋白质变性的因素均可致使酶失活二、酶的化学组成1单纯蛋白质的酶类2缀合蛋白质的酶类蛋白质---脱辅酶非蛋白质小分子---辅因子物质或金属离子全酶= 脱辅酶+ 辅因子三、酶的催化作用（一）酶和一般催化剂的共性①凡是催化剂均能加快化学反应的速度，而本身在反应前后都没有结构和性质上的改变。
②只能催化热力学上允许进行的化学反应，而不能实现热力学上不能进行的反应。
③只能缩短反应达到平衡所需的时间，而不能改变平衡点。
（二）酶作为生物催化剂的特点1．反应条件温和2. 酶易失活3．酶具有很高的催化效率酶作为催化剂比一般催化剂更显著地降低活化能，催化效率更高活化能:在一定温度下1摩尔底物全部进入活化态所需要的自由能(kJ／mol)反应所需的活化能愈高，反应速率就愈慢4．酶具有高度专一性5．酶活性受到调节和控制细胞内酶的调节和控制主要方式：a调节酶的浓度酶浓度的调节主要有2种方式：诱导或抑制酶的合成调节酶的降解b通过激素调节酶活性c反馈抑制调节酶活性d抑制剂和激活剂对酶活性的调节e其他调节方式反馈抑制：许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化此物质生成的第一步的酶，往往被它们终端产物抑制。
1.酶是具有生物催化功能的生物大分子，按其化学组成，可分为蛋白类酶（P酶）和核酸类酶（R酶），P酶主要由蛋白质组成，R酶主要由核糖核酸（RNA）组成。
2.酶的生产与应用的技术过程称为酶工程。
3.酶工程内容包括：微生物细胞发酵产酶、动植物细胞培养产酶，酶的提取与分离纯化，酶分子修饰，酶、细胞和原生质体固定化、酶的非水相催化、酶反应器和酶的应用。
4.酶的催化作用具有催化效率高，专一性强和作用条件温和等显著特点。
5.酶的专一性按其严格程度不同，分为绝对专一性（乳酸脱氢酶、天冬氨酸裂合酶、核酸类酶）和相对专一性（可分为键专一性和基团专一性）。
6.酶催化的转换数一般为103min-1左右，碳酸酐酶的转换数最高，为3.6×107 min-1。
7.酶的催化反应速度比非酶催化的反应速度高107~1013倍，酶催化反应可使反应所需活化能显著降低。
8.酶的催化作用一般都在常温、常压、pH值近乎中性条件下进行。
究其原因，一是酶催化作用所需的活化能较低，二是酶是具有生物催化功能的生物大分子。
9.酶的催化作用受到底物浓度、酶浓度、温度、pH值、激活剂浓度、抑制剂浓度影响。
10.在底物浓度足够高的条件下，酶催化反应速度与酶浓度成正比。
11.在最适温度条件下，酶催化反应速度达到最大。
添加酶的作用底物或者某些稳定剂可适当提高酶的热稳定性。
12.在最适pH值条件下，酶催化反应速度达到最大。
在不同pH值条件下，酶分子和底物分子中基团的解离状态发生改变，从而影响酶分子的构象以及酶与底物的结合能力和催化能力。
在极端pH下，酶分子空间结构发生改变，从而引起酶的变性失活。
13.酶的抑制剂：能够使酶的催化活性降低或者丧失的物质。
外源抑制剂有各种无机离子、小分子有机物和蛋白质等。
有可逆性抑制剂和不可逆性抑制剂之分。
14.可逆性抑制作用分为竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制。
15.竞争性抑制的效果强弱与竞争性抑制剂的浓度、底物浓度以及抑制剂和底物与酶的亲和力大小有关，随底物浓度增加，酶抑制作用减弱。
酶学的理论和应用酶是一种高效的生物催化剂，可以帮助细胞进行各种化学反应，加快代谢过程。
酶学是研究酶及其反应机理、酶的生物合成以及酶的应用等方面的一门综合性学科。
本篇文章将探讨酶学的理论基础和应用实践，以及未来可能的发展方向。
一、酶学的理论基础1. 酶的结构与功能酶是一种具有高度空间结构的蛋白质分子，通常由几十个氨基酸残基构成，平均分子量约为5-10万。
酶分子内部的氨基酸残基排列形成了一个具有特定结构和功能的酶活性中心，与反应底物结合后形成底物-酶复合物，从而加速反应速率。
一般而言，酶与底物的相互作用可以形成氢键、离子键、疏水相互作用等多种力。
2. 酶促反应的能量学在酶促反应中，酶可以通过降低反应的活化能来加速反应速率，使反应可以在细胞内或细胞外环境下进行。
这种能量学上的加速效应在化学反应中是不可实现的。
实际上，酶在催化反应时不消耗自身，因此可以在反应结束后重新催化其他反应，具有高度的效率和特异性。
3. 酶反应的动力学在酶催化的反应中，酶和底物的反应速率通常遵循迈克尔-门特恩（Michaelis-Menten）动力学的规律。
此时，酶浓度为恒定不变，反应速率在决定过程中的底物浓度的变化下呈现非线性关系。
另一方面，酶的反应速度还受到温度、pH值、离子强度等环境因素的影响。
二、酶学的应用实践1. 酶在食品、医药和化工等领域的应用随着生命科学和工程学的发展，酶在各种应用领域得到了广泛的应用。
例如，在食品加工中，酶可以用于糖化、脱酰机、完善和调味等方面。
在医药领域，酶可以用于制备药物、治疗癌症、制备葡萄糖和抗分泌性胃酸等方面。
在化工领域，酶则可以用于制备生物可降解聚合物、合成新的脂肪酸等方面。
2. 酶在生物燃料生产中的应用随着全球能源危机的加剧，生物燃料已成为人们研究生物质利用和能源分布的重要方向。
酶可以用于生物燃料生产中的各个环节。
例如，淀粉酶和葡萄糖异构酶可以转化淀粉或葡萄糖为生物燃料；纤维素酶和木质纤维素酶则可以加速生物质转化为可燃气体和物质。
