高中生物必修1课后习题答案-3- (2)

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第2章组成细胞的分子第1节细胞中的元素和化合物【答案和提示】(一)思考与讨论1.提示:有机化合物和无机化合物的区别主要看它们的分子组成中是否有碳元素,如糖类是有机化合物,由碳、氢、氧三种元素组成;水是无机化合物,由氢、氧两种元素组成。

当然这不是严格意义上的区别。

对这两类化合物的严格区分,请参照化学教科书。

2.提示:细胞中最多的有机化合物是蛋白质,无机化合物是水。

蛋白质是组成生物体的重要物质,在生命活动中起重要作用;水是生命之源,离开水,生命活动就无法进行。

3.提示:植物的叶肉细胞、果实细胞和种子的细胞中通常含有较多的糖类、脂质和蛋白质。

如禾谷类的果实、种子中含淀粉(多糖)较多;甘蔗的茎和甜菜的根含蔗糖多;花生、芝麻种子中含脂质多;大豆种子中含蛋白质多,等等。

要想从植物的果实、种子中获得糖类、脂质和蛋白质,就要设法使细胞破碎,再将这些物质提取出来。

(二)实验3.生物材料中有机化合物的种类、含量不同。

因此,我们应选择多种多样的食物,保证获得全面的营养。

(三)练习基础题1.(1)√ ;(2)× 。

3.B。

拓展题1.提示:细胞是有生命的,它可以主动地从环境中获取生命活动需要的元素。

这是生物与非生物的区别之一。

2.提示:不能。

生命系统内部有严谨有序的结构,不是物质随意堆砌而成的。

第2节生命活动的主要承担者──蛋白质【答案和提示】(一)问题探讨1.提示:富含蛋白质的食品有大豆制品,如豆浆、豆腐、腐竹;奶类制品,如奶粉、酸奶、袋装奶;还有肉、蛋类食品,如烤肉、肉肠、鸡蛋,等等。

2.提示:有些蛋白质是构成细胞和生物体的结构成分,如结构蛋白;有些蛋白质能够调节生命活动,如胰岛素;有些蛋白质有催化作用,如绝大多数酶都是蛋白质;有些蛋白质具有运输载体的功能,如红细胞中的血红蛋白;有些蛋白质有免疫功能,如人体内的抗体。

3.提示:因为氨基酸是构成蛋白质的基本单位,在人体内约有20种氨基酸,其中有8种是人体需要而不能自己合成的,必须从外界环境获得,如赖氨酸、苯丙氨酸等,它们被称为必需氨基酸。

所以有些食品中要添加赖氨酸或苯丙氨酸等人体必需的氨基酸。

(二)思考与讨论11.每个氨基酸都有氨基和羧基,并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。

2.“氨基酸”代表了氨基酸分子结构中主要的部分──氨基和羧基。

(三)思考与讨论21.提示:氨基酸→二肽→三肽→……→多肽,一条多肽链盘曲折叠形成蛋白质,或几条多肽链折叠形成蛋白质。

2.提示:食物中的蛋白质要经过胃蛋白酶、胰蛋白酶、肠蛋白酶、肠肽酶等多种水解酶的作用,才能分解为氨基酸。

这些氨基酸进入细胞后,要形成二肽、三肽到多肽,由多肽构成人体的蛋白质。

人体的蛋白质与食物中的蛋白质不一样,具有完成人体生命活动的结构和功能。

3.提示:10个氨基酸能够组成2010条互不相同的长链。

氨基酸的种类、数量、排列顺序以及蛋白质空间结构的不同是蛋白质多种多样的原因。

(四)旁栏思考题n个氨基酸形成一条肽链时,脱掉n-1个水分子,形成n-1个肽键。

同理,n个氨基酸形成m条肽链时,脱掉n-m个水分子,形成n-m个肽键。

(五)练习基础题1.(1)√;(2)√。

2.A。

3.B。

拓展题提示:红细胞中的蛋白质和心肌细胞中的蛋白质,其氨基酸的种类、数量和排列顺序以及蛋白质分子的空间结构都不同,它们的功能也不相同。

五、参考资料1.蛋白质的水解研究蛋白质的水解作用可以为研究蛋白质的组成和结构提供有价值的资料。

根据蛋白质的水解程度,可以分为完全水解和部分水解两种。

完全水解(或称彻底水解),得到的水解产物是各种氨基酸的混合物;部分水解(或称不完全水解),得到的产物是各种大小不等的肽段和氨基酸。

蛋白质可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。

酸水解:常用硫酸或盐酸,使用最广泛的是盐酸。

酸水解的优点是:不引起氨基酸的消旋作用(得到的是L 氨基酸,不产生D-氨基酸)。

缺点是:色氨酸全部被酸破坏,丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸等也有一小部分被分解。

由于甲基磺酸具有许多优点,目前,常用它代替盐酸来水解。

碱水解:常用氢氧化钠。

碱水解的缺点是:水解过程中多数氨基酸会遭到不同程度的破坏,并且产生消旋现象(所得产物是D-氨基酸和L 氨基酸的混合物)。

优点是:在碱性条件下色氨酸稳定,能定量回收。

酶水解:酶水解获得的是蛋白质的部分水解产物,主要用于蛋白质一级结构分析。

常用的蛋白酶有胰蛋白酶、糜蛋白酶和胃蛋白酶等。

酶水解的优点是:不产生消旋作用,也不破坏氨基酸。

缺点是:使用一种酶往往水解不彻底,需要几种酶协同作用,才能使蛋白质完全水解。

此外,酶水解所需时间较长。

因此,酶水解法主要用于蛋白质的部分水解。

2.氨基酸的分类从蛋白质水解产物中分解出来的常见氨基酸有20种。

这些氨基酸(除脯氨酸外)在结构上的共同点是:与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基,因而叫做α-氨基酸,它们的结构通式如下:从氨基酸的结构通式可以看出,各种α-氨基酸的区别在于侧链上R基的不同。

因此,20种氨基酸可以按照R基的化学结构或极性进行分类。

(1)按照R基的化学结构20种常见的氨基酸可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸三大类。

它们的分类和结构如下表所示。

(2)按照R基的极性有些氨基酸的R基是亲水性的极性基,这样的氨基酸叫做极性氨基酸,如丝氨酸,它的R基含有一个亲水性的羟基,因此是极性氨基酸。

其他的极性氨基酸有苏氨酸、半胱氨酸、谷氨酰氨、天冬酰氨、酪氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸、天冬氨酸、谷氨酸等。

有些氨基酸的R基是疏水性的非极性基,这样的氨基酸叫做非极性氨基酸,如甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、色氨酸等(参见上表)。

3.蛋白质的化学组成、大小和分类蛋白质的化学组成蛋白质的元素组成与糖类和脂质不同,除含有碳、氢、氧外,还有氮和少量的硫,有些蛋白质还含有其他一些元素,主要是磷、铁、铜、碘、锌和钼等。

这些元素在蛋白质中的组成百分比约为下面各数值:碳50%氢7%氧23%氮16%硫0~3%蛋白质元素组成的一个特点是:氮的含量较恒定。

利用这一特点,可以进行蛋白质含量的计算。

蛋白质含量=蛋白氮×6.25。

上式中6.25是16%的倒数,即为1g氮所代表的蛋白质量(克数)。

蛋白质的大小蛋白质是相对分子质量很大的生物分子。

蛋白质相对分子质量变化的范围也很大,从大约6000到1000000,有的还更大一些。

某些蛋白质是由两个或更多个蛋白质亚基(多肽链)通过非共价结合而成的,称寡聚蛋白质。

一些寡聚蛋白质的相对分子质量可高达数百万,甚至数千万。

蛋白质的分类蛋白质分子可按其分子的形状、分子组成和溶解度来分类。

根据分子的形状可将蛋白质分为两大类:球状蛋白质和纤维状蛋白质。

血红蛋白、血清球蛋白、豆类的球蛋白等,分子似球形,都属于球状蛋白质;而指甲、羽毛中的角蛋白和蚕丝的丝蛋白等,形状似纤维,都属于纤维状蛋白质。

根据分子的组成可将蛋白质分为两大类:简单蛋白质和结合蛋白质。

简单蛋白质的分子完全由氨基酸构成,如淀粉酶、核糖核酸酶、胰岛素等。

结合蛋白质除了含有蛋白质成分外,还含有非蛋白质成分(即辅基),如血红蛋白、核蛋白等。

(1)简单蛋白质又可以根据其物理化学性质,如溶解度进行分类。

根据溶解度可将其分为以下几类。

清蛋白(又叫白蛋白):溶于水及稀盐、稀酸或稀碱溶液,如血清清蛋白、乳清蛋白等。

球蛋白:微溶于水而溶于稀盐溶液,如血清球蛋白、肌球蛋白和大豆球蛋白等。

谷蛋白:不溶于水、醇及中性盐溶液,但溶于稀酸、稀碱,如米谷蛋白、麦谷蛋白等。

醇溶蛋白:不溶于水及无水乙醇,但溶于70%~80%乙醇。

这类蛋白主要存在于植物种子中,如玉米醇溶蛋白、麦醇溶蛋白等。

鱼精蛋白:溶于水及酸性溶液,呈碱性,含碱性氨基酸(如精氨酸、赖氨酸、组氨酸)多,如鲑精蛋白等。

组蛋白:溶于水及稀酸溶液,呈碱性,含精氨酸、赖氨酸较多,如小牛胸腺组蛋白等。

硬蛋白:不溶于水、盐、稀酸或稀碱溶液。

这类蛋白常常作为结缔组织和起保护功能的蛋白,如胶原蛋白,毛、发、蹄、角和甲壳中的角蛋白,以及腱和韧带中的弹性蛋白等。

(2)结合蛋白质可以根据辅基进行分类,人们通常将结合蛋白质分为以下几类。

糖蛋白和黏蛋白:与糖类结合的蛋白质,如唾液中的黏蛋白,硫酸软骨素蛋白和细胞膜的糖蛋白等。

脂蛋白:与脂质结合的蛋白质,如血液中的β 脂蛋白和作为细胞膜和细胞主要成分的脂蛋白。

核蛋白:与核酸结合的蛋白质,如脱氧核糖核蛋白、核糖体和烟草花叶病毒中的蛋白。

磷蛋白:与磷酸结合的蛋白质,如酪蛋白、卵黄蛋白、胃蛋白酶等。

色蛋白:与多种色素物质结合而成的蛋白质,如血红蛋白和细胞色素C等。

4.蛋白质的分子结构蛋白质是由各种氨基酸通过肽键连接而成的多肽链,再由一条或一条以上的多肽链按各自的特殊方式组合成具有生物活性的分子。

由于氨基酸种类、排列顺序和肽链数目及空间结构的不同,就形成了分子结构不同的蛋白质。

蛋白质的分子结构是蛋白质功能的物质基础。

蛋白质的分子结构有不同的层次,为了研究方便,人们将其分为四个层次。

蛋白质的一级结构蛋白质分子中的氨基酸都是按一定的排列顺序组成肽链的。

氨基酸在多肽链中的排列顺序(包括氨基酸的种类、数量)和方式叫做蛋白质的一级结构。

蛋白质的一级结构也叫初级结构或化学结构(图3)蛋白质的二级结构组成蛋白质的多肽链既不是全部以伸直状展开,也不是以任意曲折的状态存在,而是具有一定的空间构型。

多肽链中的一个肽键和相隔若干氨基酸残基的另一个肽键之间形成氢键,这些氢键使蛋白质分子中的部分多肽链盘旋成螺旋状(又叫α螺旋),或者折叠成片层状(又叫β折叠),或者形成180°回折(又叫β转角或β弯曲)(图4)。

这种多肽链本身的折叠和盘绕方式构成了蛋白质的二级结构。

蛋白质的二级结构是蛋白质的基本空间构型。

不同蛋白质的二级结构不同,有的相差很大,例如,α-角蛋白几乎全是α螺旋结构,而蚕丝的丝心蛋白又几乎全是β折叠结构。

蛋白质的三级结构具有二级结构的多肽链还可以借助氢键和其他化学键(如离子键、二硫键等)进一步卷曲、折叠,形成更复杂的空间构象,这种空间构象叫做蛋白质的三级结构(图5)。

蛋白质的四级结构有些蛋白质是由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成的,这时每条多肽链被称为一个亚基。

几个亚基之间通过氢键或其他化学键形成一定的空间排列。

这种由两个或两个以上具有三级结构的亚基聚合而成的构象是蛋白质的四级结构(图6)。

例如,磷酸化酶是由2个亚基构成的,血红蛋白是由4个亚基构成的,谷氨酸脱氢酶是由6个亚基构成的。

在具有活性的蛋白质中,有些只有三级结构,没有四级结构,如肌红蛋白、细胞色素C 等;而有些蛋白质只有在四级结构时,才具有活性,如谷氨酸脱氢酶、血红蛋白等。

5.蛋白质的结构和功能关系两例每一种蛋白质都有特定的生物学功能,这是由它们特定的结构决定的。