天津科技大学生物化学全套课件03

生物化学第六版课件目录•生物化学概述•蛋白质结构与功能•酶与维生素•糖代谢途径及调控•脂类代谢途径及调控目录•核酸结构与功能•生物氧化与能量转换•基因表达调控•细胞信号转导途径•现代生物化学技术01生物化学概述生物化学定义与特点定义生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，探讨生命现象的化学本质和规律。

特点生物化学以分子水平研究生物大分子的结构和功能，揭示生命活动过程中的物质变化和能量转化。

生物化学研究历史与现状历史生物化学的发展经历了从静态生物化学到动态生物化学的演变，逐渐深入到分子水平和基因水平的研究。

现状现代生物化学与分子生物学、细胞生物学等学科交叉融合，形成了系统生物学等新兴领域，推动了生命科学的发展。

生物化学方法可用于检测生物体内各种化学物质的含量和变化，为疾病的早期诊断提供重要依据。

疾病诊断生物化学研究有助于揭示药物与生物体内靶分子的相互作用机制，为新药的设计和开发提供理论指导。

药物研发生物化学指标可用于监测疾病的治疗效果，及时调整治疗方案，提高治疗效果和患者生活质量。

治疗监测生物化学在医学领域重要性02蛋白质结构与功能蛋白质组成与分类蛋白质基本组成蛋白质由氨基酸组成，包括20种常见氨基酸，每种氨基酸具有不同的结构和功能特点。

蛋白质分类根据蛋白质的结构、功能和来源，可将其分为酶、抗体、激素、结构蛋白等多种类型。

指蛋白质中氨基酸的线性排列顺序，决定了蛋白质的基本性质和功能。

一级结构指蛋白质分子中局部的空间结构，主要包括α-螺旋和β-折叠等，对蛋白质的稳定性和功能发挥重要作用。

二级结构指整个蛋白质分子的三维空间结构，由一级结构和二级结构共同决定，对蛋白质的功能具有重要影响。

三级结构指由多个蛋白质亚基组成的复杂蛋白质分子的结构，亚基之间通过非共价键相互作用，共同发挥特定的生理功能。

四级结构蛋白质结构层次及特点蛋白质功能与作用机制酶催化作用蛋白质作为酶，能够降低化学反应的活化能，加速生物体内各种化学反应的进行。

第二章蛋白质第一节蛋白质的概念及其生物学意义一、什么是蛋白质？α—AA 借肽键相连形成的高分子化合物（短杆菌肽含D-苯丙氨酸）O［肽键：—C—NH—也叫酰胺键］二、蛋白质的生物学作用（或称功能分类）物质吸收与运输、运动，调节代谢、储存养分、催化各种生化反应、分子间的识别（支架蛋白）、信息传递（受体复制酶）、记忆、疾病防御—抗体。

应用：固体酶的工业应用（联于水不溶性树脂上）、脱（纺织品）浆（淀粉酶）、生化制药，蛋白酶用于皮革的脱毛及软化等，都是利用蛋白质的催化作用，蛋白质生物芯片（贮存信息量大，将多种蛋白质抗体固定、排列到玻璃板上，能检测各种疾病蛋白及其他基因表达蛋白），进行病原体与疾病诊断等。

第二节蛋白质的组成一、蛋白质的元素组成：C（50-55％）、H（6-8）、O（20-30%）、N（15-18）、S（半胱aa）（0-4%）有的还含有P（酪蛋白）、Fe、Zn、Mo（钼Fe蛋白）、Cu、I，特别是含N量都很接近，平均为16% 。

所以，测出含N量×6.25（100/16 蛋白质系数）即可推测出蛋白质的含量——凯氏定氮。

二、蛋白质的aa组成通常只有20种，除Pro外均为α—aa ，除甘氨酸外，都有D、L两种异构体（α(Leu : L 支链aa)—碳原子为不对称碳原子）所以有旋光性。

投影式如下：COOHCOOH H 2N — C —H H —C —NH 2R L —α D —αaa 的分类方法： （一）氨基酸的种类分类一 根据侧链基团R 的化学结构分为四类： 第一类 脂肪族aa ：侧链是脂肪烃链①一氨基一羧基（中性）：一氨基一羧基aa 中共九种：H — CH — COOH CH 2— CH — COO － CH 2— CH — COO － NH 2 OH NH +3 SH NH +3(Gly:G) (Ser:S) (Cys:C)CH 3— CH — COO －CH 3— CH — CH — COO －CH 3— CH — CH — COO － NH +3 OHNH +3 CH 3NH +3(Ala:A) (Thr:T) (Val:V 支链aa)CH 3— S — CH 2— CH 2— CH — CُO －CH 3— CH — CH 2— CH — كOُ－ NH +3CH 3 NH +3CH 3— CH 2—CH — CH — COO － CH 3 NH +3(Ile:I 支链aa)②一氨基二羧基aa(酸性)及其酰胺—OOC — CH 2— CH — COO——OOC — CH 2— CH 2 — CH — COO —NH +3 NH +3(Asp:D) (Glu:E)O O(Met :M )H 2N — C — CH 2— CH — COO — H 2N — C — CH 2— CH 2— CH — COO —NH +3NH +3(Asn:N) (Gln:Q)③二氨基一羧基aa （碱性： —NH 2＞-COOH ）H 3N +— CH 2（CH 2）3— CH — COO —H 2N — C — NH —（CH2）3— CH —COO —NH 3+ NH 2+ NH 3+（Lys:K ）(Arg:R)第二类 芳香族aa （含有苯环的化合物叫做芳香族化合物，有的包括Trp ）：— CH 2— CH — COO — HO —— CH 2— CH — COO —(Phe:F) （丙aa 取代） (Tyr:Y)第三类 杂环aa ：HC C —CH 2—CH —COO—………—CH 2— CH — COO—…HN + NH NH +3 NH +3CH（His:H 咪唑基） (Trp :W 吲哚基 苯并吡咯)第四类 脯氨酸，也称杂环亚氨基酸：由Glu 还原、环化、再还原形成-2-羧酸2(Pro:P)分类二 按侧链R 基团的极性（及在pH7左右时的解离状态）分为： 非极性：甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、蛋、脯、色氨酸。

目录•生物化学概述•蛋白质结构与功能•酶学原理与应用•糖代谢途径与调控机制•脂类代谢途径与调控机制•基因表达调控与疾病关系生物化学概述生物化学定义与研究对象生物化学定义研究生物体内化学分子与化学反应的科学，探讨生命现象的化学本质。

研究对象生物大分子（蛋白质、核酸、多糖等）及其相互作用；生物小分子（氨基酸、脂肪酸、糖类等）及其代谢；生物体内能量转化与传递等。

生物化学发展历史及现状发展历史从19世纪末到20世纪初，生物化学逐渐从生理学和有机化学中独立出来，成为一门独立的学科。

随着科学技术的不断发展，生物化学的研究领域和深度不断拓展。

现状生物化学已经成为生命科学领域的重要分支，与分子生物学、遗传学、细胞生物学等学科相互渗透，共同揭示生命的奥秘。

同时，生物化学在医学、农业、工业等领域的应用也越来越广泛。

ABDC疾病诊断生物化学方法可用于检测血液中特定生物分子的含量或结构异常，从而辅助疾病的诊断，如血糖、血脂检测等。

药物研发通过对生物体内代谢途径和药物作用机制的研究，有助于设计和开发新的药物，提高治疗效果和降低副作用。

营养与健康生物化学在营养学领域的应用有助于了解食物中营养成分的代谢和利用，为合理膳食和营养补充提供科学依据。

遗传性疾病研究生物化学方法可用于研究遗传性疾病的发病机制和治疗方法，如基因疗法和干细胞疗法等。

生物化学在医学领域重要性蛋白质结构与功能0102 03氨基酸种类20种常见氨基酸，包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸等。

氨基酸性质具有氨基和羧基的有机酸，呈两性，等电点下溶解度最低。

氨基酸分类根据侧链R基团的性质可分为脂肪族、芳香族、杂环族等。

氨基酸种类、性质及分类通过逐步去除N-末端氨基酸并测定其种类，推断蛋白质序列。

Edman 降解法质谱法cDNA 测序法利用蛋白质分子在电场或磁场中的运动规律进行测定。

通过测定编码蛋白质的cDNA 序列，间接推断蛋白质序列。

030201蛋白质一级结构测定方法主要依靠氢键维持的局部空间结构，包括α-螺旋、β-折叠等。

生物化学实验技术操作指导天津科技大学生物化学课程组2006.12目录生物化学实验须知⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯ 2实验室一些常用知识介绍⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯ 3实验一：离子交换法分离氨基酸⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯ 7实验二：垂直板聚丙烯酰胺凝胶电泳分离蛋白质⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯ 9实验三：马铃薯多酚氧化酶制备及性质实验⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯13实验四：碱性蛋白酶活力的测定⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯16 实验五:植物组织中DNA和RNA的提取和鉴定⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯19实验六：糖酵解中间产物的鉴定⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯22实验七：综合设计实验—蛋白质的制备及其含量测定⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯24 实验八：还原糖和总糖的测定（3，5-二硝基水杨酸法）⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯35实验九：发酵过程中无机磷的利用⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯37实验十：氨基酸的分离鉴定—纸层析法⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯39 实验十一：细菌血栓溶解酶活性测定⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯41 实验十二：可溶性糖的硅胶G薄层层析⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯43 实验十三：植物材料中总黄酮的提纯与鉴定⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯44 实验十四：IEF/SDS-PAGE双向电泳分离鉴定蛋白质⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯45附录⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯49一、实验室主要仪器使用操作规程与注意事项⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯49二、常用缓冲溶液的配制⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯55三、硫酸铵饱和度的常用表⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯60生物化学实验须知1．实验室规则(1) 实验课必须提前5分钟到实验室,不迟到,不早退，应自觉遵守课堂纪律。

《生物化学》全套课件一、教学内容本课件基于《生物化学》教材，主要涉及第5章至第8章的内容。

详细内容包括：酶学原理、代谢途径、生物分子结构和功能、以及遗传信息的表达与调控。

二、教学目标1. 理解并掌握生物化学的基本概念、原理及实验方法。

2. 学习生物分子结构与功能的相互关系，了解其在生命活动中的作用。

3. 掌握代谢途径的基本过程，分析生物体内的物质转化与能量流动。

三、教学难点与重点难点：代谢途径的复杂性、生物分子结构与功能的相互关系。

重点：酶学原理、代谢调控、蛋白质结构与功能。

四、教具与学具准备1. 教具：PPT课件、黑板、粉笔、激光笔。

五、教学过程1. 导入：通过介绍生活中的生物化学实例，引发学生对生物化学的兴趣。

2. 新课内容：讲解酶学原理、生物分子结构与功能、代谢途径等，结合实例进行分析。

3. 例题讲解：针对每个知识点，给出典型例题，引导学生运用所学知识解决问题。

4. 随堂练习：设计针对性练习题，巩固所学知识。

6. 互动环节：鼓励学生提问，解答学生疑惑。

六、板书设计1. 板书左侧：列出本节课的主要知识点，以提纲形式呈现。

2. 板书右侧：针对重点内容，绘制示意图或表格，直观展示。

七、作业设计1. 作业题目：（1）简述酶学原理，举例说明酶在生物体内的作用。

（2）论述蛋白质结构与功能的关系。

（3）分析糖类、脂类、蛋白质在生物体内的代谢途径。

2. 答案：（1）酶学原理：酶是一种具有生物催化功能的蛋白质，能降低化学反应的活化能，加速反应速度。

例如，唾液淀粉酶能将淀粉分解为麦芽糖。

（2）蛋白质结构与功能的关系：蛋白质的结构决定其功能，不同的结构具有不同的功能。

例如，血红蛋白具有运输氧气的功能，其结构中的铁离子与氧气结合。

（3）糖类、脂类、蛋白质在生物体内的代谢途径：糖类主要通过糖酵解、三羧酸循环进行代谢；脂类通过β氧化途径代谢；蛋白质通过氨基酸的脱氨基作用、转氨基作用等途径代谢。

八、课后反思及拓展延伸1. 反思：根据学生的课堂表现和作业完成情况，调整教学方法和策略。