(2)、 可逆抑制
• 抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合, 引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以 通过透析等方法被除去,并且能部分 或全部恢复酶的活性。根椐抑制剂与 酶结合的情况,又可以分为两类
A、 竟争性抑制
• 某些抑制剂的化学结构与底物相似,因 而能与底物竟争与酶活性中心结合。当 抑制剂与活性中心结合后,底物被排斥 在反应中心之外,其结果是酶促反应被 抑制了。 • 竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度 ,即提高底物的竞争能力来消除。
• 酶的最适pH目前还只能用实验方法测得, 它可以随着底物浓度、温度及其它条件的 变化而改变。因此酶的最适pH并不是一个 常数,它只是在一定条件下才有意义。
• 用酶活或反应速度 对pH作图,一般得 到钟罩形的曲线。
• 在一定的pH 下, 酶具 有最大的催化活性,通 常称此pH 为最适 pH。 • Arginase(精氨酸酶)与 唾液淀粉酶、胃蛋白酶 (pepsin) • 多数酶在7.0左右
【举例】 丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶 琥珀酸
琥珀酸脱氢酶
FAD
COOH CH2 CH2 COOH
琥珀酸
延胡索酸
FADH2
COOH CH2 COOH
丙二酸
斜率
斜率争性抑制
• 酶可同时与底物及抑制剂结合,引起酶分子构象 变化,并导至酶活性下降。由于这类物质并不是 与底物竞争与活性中心的结合,所以称为非竞争 性抑制剂。 • 如某些金属离子(Cu2+、Ag+、Hg2+)以及EDTA等 ,通常能与酶分子的调控部位中的-SH基团作用, 改变酶的空间构象,引起非竞争性抑制。
温度对酶反应速度的影响
• 一方面是温度升高,酶 促反应速度加快。 • 另一方面,温度升高,酶 的高级结构将发生变化 或变性,导致酶活性降 低甚至丧失,反应速度 下降也迅速 • 因此大多数酶都有一个 最适温度。 在最适温 度条件下,反应速度最 大。