蛋白质结构与功能——受体
- 格式:ppt
- 大小:2.31 MB
- 文档页数:15
第六章蛋白质结构与功能的关系提要肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)是脊椎动物中的载氧蛋白质。
肌红蛋白便于氧在肌肉中转运,并作为氧的可逆性贮库。
而血红蛋白是血液中的氧载体。
这些蛋白质含有一个结合得很紧的血红素辅基。
它是一个取代的卟啉,在其中央有一个铁原子。
亚铁(Fe2+)态的血红素能结合氧,但高铁(+3)态的不能结合氧。
红血素中的铁原子还能结合其他小分子如CO、NO等。
肌红蛋白是一个单一的多肽链,含153个残基,外形紧凑。
Mb内部几乎都是非极性残基。
多肽链中约75%是α螺旋,共分八个螺旋段。
一个亚铁血红素即位于疏水的空穴内,它可以保护铁不被氧化成高铁。
血红素铁离子直接与一个His侧链的氮原子结合。
此近侧His(H8)占据5个配位位置。
第6个配位位置是O2的结合部位。
在此附近的远侧His(E7)降低在氧结合部位上CO的结合,并抑制血红素氧化或高铁态。
氧与Mb结合是可逆的。
对单体蛋白质如Mb来说,被配体(如)O2占据的结合部位的分数是配体浓度的双曲线函数,如Mb的氧集合曲线。
血红蛋白由4个亚基(多肽链)组成,每个亚基都有一个血红素基。
Hb A是成人中主要的血红蛋白,具有α2β2的亚基结构。
四聚体血红蛋白中出现了单体血红蛋白所不具有的新性质,Hb除运载氧外还能转运H+和CO2。
血红蛋白以两种可以相互转化的构象态存在,称T(紧张)和R(松弛)态。
T态是通过几个盐桥稳定的。
无氧结合时达到最稳定。
氧的结合促进T态转变为R态。
氧与血红蛋白的结合是别构结合行为的一个典型例证。
T态和R态之间的构象变化是由亚基-亚基相互作用所介导的,它导致血红蛋白出现别构现象。
Hb呈现3种别构效应。
第一,血红蛋白的氧结合曲线是S形的,这以为着氧的结合是协同性的。
氧与一个血红素结合有助于氧与同一分子中的其他血红素结合。
第二,H+和CO2促进O2从血红蛋白中释放,这是生理上的一个重要效应,它提高O2在代谢活跃的组织如肌肉的释放。
相反的,O2促进H+和CO2在肺泡毛细血管中的释放。
受体的结构与功能随着生物科学的不断发展,对于生物体内的基本结构和功能有了更深层次的认识。
其中,受体作为一个重要的生物分子,其结构与功能备受关注。
下面,我们从结构和功能两个方面来探讨受体这一生物分子的特点。
一、受体的结构受体是一种膜蛋白,主要位于细胞膜上。
受体的结构包含一个受体区和一个转导区。
其中受体区主要是蛋白质的活性中心,为外部信号分子的结合提供了一个特定的位点,用于识别和辨别与其相链接的信号分子。
另外,受体还包含转导区,其主要功能是将信号从受体区通过跨膜域传递至细胞内,引发一系列细胞内反应,最终产生某种处理或反应。
受体蛋白分为两类,即离子通道型受体和酪氨酸激酶型受体。
前者是细胞膜通道,信号分子与其结合后会改变通道的肌动性,导致离子通道的开放或关闭。
后者主要在细胞内活动,信号分子与其结合后引发酪氨酸激酶的激活,继而引发下游信号通路的反应。
二、受体的功能受体作为细胞信号转导的重要分子,其功能十分复杂和多样化。
一方面,受体的功能包含了对于外界刺激的感知和识别,通过受体区对外部的信号分子进行识别,从而传递内部信号。
另外,受体还具有调节和反应的功能。
当外部信号分子与受体区结合后,转导区会通过转导信号的方式,将信号传递至细胞内部,引发各种调节和反应过程。
最终,这些过程会影响细胞的生理状态,产生一系列的生物学效应。
在细胞的短期反应过程中,受体所做出的调节作用对于生物体发挥其生理和生物学作用具有重要意义。
比如,在荷尔蒙水平变化、光照强度变化等外部刺激的影响下,人体的生理功能都会发生改变。
这是因为相应的受体发生了变化,并引发了相应的生理调节和生物学效应。
同时,受体还有许多调节和反应的复合作用,参与了各种生物化学过程和调控过程的产生和实现。
总结受体是一种膜蛋白,在细胞信号传导过程中发挥作用。
受体的结构包含受体区和转导区,通过其与外部信号分子的结合和转导,发挥对于细胞内生物过程的调节和反应作用。
在生物体内,受体具有多种功能,可参与人体的各种生理活动,如神经调节、内分泌调节等。
受体——百度百科2014-5-1 摘编受体是一类存在于胞膜或胞内的,能与细胞外专一信号分子结合进而激活细胞内一系列生物化学反应,使细胞对外界刺激产生相应的效应的特殊蛋白质。
与受体结合的生物活性物质统称为配体(ligand)。
受体与配体结合即发生分子构象变化,从而引起细胞反应,如介导细胞间信号转导、细胞间黏合、胞吞等过程。
中文名受体外文名 receptor药理学概念糖蛋白或脂蛋白构成的生物大分子存在位置细胞膜、胞浆或细胞核内功能识别特异的信号物质等特征结合的特异性、高度的亲和力等目录1简介 2功能 3特征 4分类 5概括 6本质 7特性 8与生理学和医学的关系 9药理1简介受体(receptor)受体细胞受体在药理学上是指糖蛋白或脂蛋白构成的生物大分子,存在于细胞膜、胞浆或细胞核内。
不同的受体有特异的结构和构型。
受体在细胞生物学中是一个很泛的概念,意指任何能够同激素、神经递质、药物或细胞内的信号分子结合并能引起细胞功能变化的生物大分子。
受体是细胞膜上或细胞内能识别生物活性分子并与之结合的成分,它能把识别和接受的信号正确无误地放大并传递到细胞内部,进而引起生物学效应。
在细胞通讯中,由信号传导细胞送出的信号分子必须被靶细胞接收才能触发靶细胞的应答,接收信息的分子称为受体,此时的信号分子被称为配体(ligand)。
在细胞通讯中受体通常是指位于细胞膜表面或细胞内与信号分子结合的蛋白质。
2功能受体是细胞表面或亚细胞组分中的一种分子,可以识别并特异地与有生物活性的化学信号物质(配体)结合,从而激活或启动一系列生物化学反应,最后导致该信号物质特定的生物效应。
通常受体具有两个功能:1、识别特异的信号物质--配体,识别的表现在于两者结合。
配体,是指这样一些信号物质,除了与受体结合外本身并无其他功能,它不能参加代谢产生有用产物,也不直接诱导任何细胞活性,更无酶的特点,它唯一的功能就是通知细胞在环境中存在一种特殊信号或刺激因素。
蛋白质工程的基本原理蛋白质工程是一种利用生物技术手段对蛋白质进行改造和设计的方法。
它可以通过改变蛋白质的结构、功能和稳定性,来满足不同的应用需求。
蛋白质工程的基本原理涉及到四个方面:蛋白质结构与功能的理解、目标蛋白质的选择、基因工程技术、以及对改造蛋白质进行评价。
一、蛋白质结构与功能的理解1.1 蛋白质结构蛋白质是由氨基酸组成的长链状分子,通过肽键连接在一起。
它具有四级结构,包括原始结构(氨基酸序列)、二级结构(α-螺旋、β-折叠)、三级结构(立体构型)和四级结构(多个多肽链之间的相互作用)。
了解蛋白质的结构对于进行蛋白质工程至关重要。
1.2 蛋白质功能蛋白质在生物体内扮演着重要角色,具有多种功能,如催化反应(酶)、传递信息(激素、受体)、结构支持(胶原蛋白)等。
通过理解蛋白质的功能,可以为蛋白质工程提供指导。
二、目标蛋白质的选择在进行蛋白质工程之前,需要选择一个合适的目标蛋白质。
选择目标蛋白质的准则包括其结构已知性、功能需求、可表达性和稳定性等。
还应考虑目标蛋白质在生物体内的活性和特异性。
三、基因工程技术基因工程技术是进行蛋白质工程的重要手段之一。
它包括对目标蛋白质基因进行改造、转染到宿主细胞中以及表达和纯化等步骤。
3.1 基因改造通过基因改造,可以对目标蛋白质基因进行删减、插入或突变等操作。
删减可以去除无关或不必要的区域,插入可以引入新的功能模块,突变可以改变氨基酸序列从而影响结构和功能。
3.2 转染与表达将经过改造的目标蛋白质基因转染到宿主细胞中,使其在细胞内得到表达。
转染可以采用多种方法,如化学转染、电穿孔和病毒介导等。
表达后的蛋白质可以通过细胞裂解和纯化步骤得到。
3.3 蛋白质纯化蛋白质纯化是将表达的蛋白质从其他细胞组分中分离出来的过程。
常用的纯化方法包括亲和层析、凝胶过滤、离子交换层析等。
通过这些步骤,可以得到较纯的目标蛋白质。
四、蛋白质评价对改造后的蛋白质进行评价是蛋白质工程中不可或缺的一环。
分子生物学蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内广泛存在的一类复杂有机分子,是生命体系中最重要的功能性分子之一。
蛋白质的结构与功能密切相关,正确理解和研究蛋白质的结构与功能对于揭示生命活动的机理和开发新药具有重要的意义。
本文将从蛋白质结构和功能的关系、蛋白质的结构层次以及常见的蛋白质功能进行探讨。
1. 蛋白质结构与功能的关系蛋白质的功能与其结构密切相关。
蛋白质的结构决定了其功能的实现方式和效果。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是蛋白质的氨基酸序列,二级结构是指蛋白质中α-螺旋和β-折叠等局部二级结构的形成,三级结构是指蛋白质的整体空间构象,四级结构是指多个蛋白质亚单位的组装形成的蛋白质复合物。
不同的结构决定了不同的功能。
例如,α-螺旋结构的蛋白质通常具有一定的拉伸性和弹性,适合发挥结构支持的作用;β-折叠结构的蛋白质常常具有结合小分子、参与催化反应等功能;膜蛋白则通过特定的跨膜结构实现物质的运输和信号转导等功能。
因此,研究蛋白质的结构对于揭示其各种功能的实现机理至关重要。
2. 蛋白质的结构层次蛋白质的结构层次是指蛋白质在空间上呈现的不同层次的有序结构。
除了前文提到的一级、二级、三级和四级结构,还有更高级的结构层次,如超级结构、亚结构等。
超级结构是指由多个蛋白质分子组装而成的更大的结构单元,常见的超级结构包括纤维素、套装、核酸等。
纤维素是由蛋白质纤维排列而成的延伸结构,常见于角蛋白等蛋白质中;套装是由不同蛋白质相互作用而形成的稳定的复合物,例如肌纤维蛋白等。
亚结构是指蛋白质中的局部区域呈现的特殊结构,具有特定的功能。
例如,酶活性部位是酶分子中的亚结构,决定了酶的催化活性和选择性。
一个蛋白质分子可以包含多个亚结构,通过这些亚结构的协同作用,实现不同的生物功能。
3. 常见的蛋白质功能蛋白质具有多种多样的功能,在生物体内发挥着重要的作用。
下面介绍几种常见的蛋白质功能:(1)结构支持功能:蛋白质可以构建细胞骨架和组织支架,维持细胞和组织的形态稳定性和机械强度。
细胞生物学名词解释宇文皓月1受体,配体:受体(receptor):存在于细胞膜上细胞内、能接受外界的信号,并将这一信号转化为细胞内的一系列生物化学反应,从而对细胞的结构或功能发生影响的蛋白质分子。
配体(ligand):受体所接受的外界信号,包含神经递质、激素、生长因子、光子、某些化学物质及其他细胞外信号。
受体是细胞膜上的特殊蛋白分子,可以识别和选择性地与某些物质发生特异性结合反应,发生相应的生物效应.与之结合的相应的信息分子叫配体。
2. 细胞通讯,信号传导,信号转导,细胞识别:细胞通讯:指一个细胞发出的信息通过介质传递到别一个细胞发生相应的反应。
信号传导:相当于是将上面细胞的刺激冲动传向下一个细胞,起着一种传递承接的作用,生化性质上没有什么改变。
信号转导:指细胞通过胞膜或胞内受体感受信息分子的刺激,经细胞内信号转导系统转换,从而影响细胞生物学功能的过程。
细胞识别:是指细胞通过其概况的受体与胞外信号物质分子(配体)选择性地相互作用,从而导致胞内一系列生理生化变更,最终表示为细胞整体的生物学效应的过程。
是细胞通讯的一个重要环节。
3. 分子伴侣:一类在序列上没有相关性但有共同功能的蛋白质,它们在细胞内帮忙其他含多肽的结构完成正确的组装,而且在组装完毕后与之分离,不构成这些蛋白质结构执行功能时的组份。
4. 核孔复合体:在内外膜的融合处形成环状开口,直径为50~100nm,核孔构造复杂,含100种以上蛋白质,并与核纤层紧密结合。
是选择性双向通道。
功能是选择性的大分子出入(主动运输),酶、组蛋白、mRNA、tRNA等存在电位差,对离子的出入有一定的调节控制作用。
5. 常染色质,异染色质 : 在细胞核的大部分区域,染色质结构的折叠压缩程度比较小,即密度较低,进行细胞染色时着色较浅,这部分染色质称常染色质.着丝点部位的染色质丝,在细胞间期就折叠压缩的非常紧密,和细胞分裂时的染色体情况差未几,即密度较高,细胞染色时着色较深,这部分染色质称异染色质.6. 核仁组织区:即rRNA序列区,它与细胞间期核仁形成有关,构成核仁的某一个或几个特定染色体片断。
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质在生命过程中的重要作用蛋白质作为生命现象的物质基础之一,构成一切细胞和组织结构的最重要的组成成分,参与了生物体内许多方面的重要功能。
一、酶的催化作用生命现象的最基本特征就是新陈代谢。
组成这些过程的无数复杂的化学反应几乎都是在生物催化剂——酶的作用下完成的。
绝大多数酶的化学本质是蛋白质,目前发现的酶种类有数千种二、控制生长和分化遗传信息的复制、转录及密码的翻译过程中,离开蛋白质分子的参与是无法进行的。
它在其中充当了至关重要的角色,蛋白质分子通过控制、调节某种蛋白基因的表达,表达时间及表达量来控制和保证机体生长、发育和分化的正常进行。
三、转运和贮存功能某些蛋白质具有在生物体内运送和贮存某种物质的功能。
血红蛋白,脂蛋白,转铁蛋白,蛋类的卵清蛋白、乳中的酪蛋白、小麦种子的麦醇溶蛋白都可以作为的贮存蛋白。
四、运动功能负责运动的肌肉收缩系统也是蛋白质,如肌球蛋白、肌动蛋白、原肌球蛋白和肌原蛋白,分别组成了肌原纤维的粗丝和细丝。
五、结构支持作用结缔组织(肌键、韧带、毛发、软骨)以结构蛋白为主要成分,存在于组织间及细胞间质中。
结构蛋白(如弹性蛋白、胶原蛋白、角蛋白等)是含量丰富的蛋白质,如在脊椎动物中,胶原蛋白的含量占体内总蛋白的1/3。
六、免疫保护作用机体识别外来入侵的异物抗原,如蛋白质分子、病毒、细菌等,免疫系统就会产生相应的高度特异性的抗体蛋白(免疫球蛋白)。
七、代谢调节功能由内分泌腺细胞制造并分泌的一类化学物质——激素,它们可随血液循环至全身,选择性地作用于特定的组织和细胞,发挥其特有的调节作用。
下丘脑、脑下垂体、胰岛、甲状旁腺、肾脏、胸腺等器官分泌的激素,多为蛋白质类。
八、接受和传递信息完成这种功能的蛋白质为受体蛋白,其中一类为跨膜蛋白,另一类为胞内蛋白。
它们首先和配基结合,接受信息,通过自身的构象变化,或激活某些酶,或结合某种蛋白质,将信息放大、传递,起着调节作用。