普通生物学第2章 生命的物质基础2 蛋白质

3、蛋白质酶塑造形状和支撑主管运动抗体化学信使携带分子的载体V氨基酸animo acid¾蛋白质是由称为氨基酸的单体间脱水构成的聚合物，相邻氨基酸残基residue以特殊的共价键结合¾氨基酸是一个包含了氨基（一个氮两个氢）在分子的一端，和一个羧基在分子的另一端的碳骨架¾碳骨架上还有取代基团，这些侧链也叫做R基团alanine R基团20种氨基酸氨基酸的构型αβγδ以谷氨酰胺为例α¾α碳是一个手性中心，4个基团就可以有两种互成镜像的空间排列方式，这种形式代表了一类立体异构体，称为对映体。

按照R基团分类氨基酸V氨基酸都用比较通俗的名字，有的来源于首次分离它们的原料V氨基酸可以用它们英文名的前3位字母表示，也可用第一位大写字母来表示V按照R基团的极性变化，可以将氨基酸分为4类，从完全的无极性或疏水性到高度的极性或水溶性V（1）非极性脂肪族R基团这类氨基酸的r基团是非极性和疏水的，9种V甘氨酸glycine的结构最简单，它是非极性的，但是它的侧链很小对疏水没有什么真正的贡献，它往往在蛋白质分子的内部狭窄处，使蛋白质分子可以在此处紧密的缠绕。

V丙氨酸alanine、缬氨酸valine、亮氨酸leucine和异亮氨酸isoleucine易于在蛋白质内部聚集成簇，通过疏水相互作用来稳定蛋白质的结构V甲硫氨酸methionine是两个含硫氨基酸之一V脯氨酸Proline具有一个独特的环状非极性侧链，脯氨酸残基是以比较刚性的构象存在，这样就减少了多肽链的柔性V苯丙氨酸phenylalanine 色氨酸tryptophanV（2）极性不带电R基团9侧链含有可以和水形成氢键的基团，因此它们的亲水性比较强9丝氨酸serine、苏氨酸threonine、半胱氨酸cysteine、天冬酰胺asparagine和谷氨酰胺glutamine,酪氨酸tyrosine 。

9极性分别由羟基、巯基和酰胺基提供9蛋白质中含有这些氨基酸的部分在水相中比较容易暴露在分子表面和水接触V 天冬酰胺和谷氨酰胺易被酸或碱水解，生成天冬氨酸和谷氨酸。

水解V半胱氨酸易形成两个半胱氨酸的二聚体，中间以二硫键相连接。

二硫键在许多蛋白质的结构中扮演很重要的角色。

V丝氨酸SerineV苏氨酸ThreonineV酪氨酸tyrosineV （3）带正电（碱性）R 基团V 最亲水的氨基酸是具有正电或负电侧链的氨基酸。

V 在pH7. 0时R 带显著正电的氨基酸是9赖氨酸lysine ，有第二个氨基9精氨酸arginine ，有带正电的胍基9组氨酸histidine 有咪咗基团唯一一个最接近中性的氨基酸都有第二个羧基肽键、肽和多肽V多肽是氨基酸链9两个氨基酸分子可以通过取代的酰胺键（肽键peptide bond）共价连接，形成二肽9肽键的形成是缩合反应的一个例子，属于生命细胞中共有的反应类别之一V3个氨基酸可以通过两个肽键相连，称为三肽，同样氨基酸可以连接成四肽、五肽等等V寡肽oligopeptide：几个氨基酸以肽键的方式连接起来V多肽polypeptide ：较多氨基酸连接起来V常说的多肽一般指分子量大于1500小于10000的分子，而蛋白质则是高于10000的分子。

V蛋白质和多肽有时被交叉使用氨基端amino －terminal ，N端氨基酸羧基端carboxyl －terminal ，C端氨基酸V生物活性肽和多肽大小的范围¾许多小肽在很低浓度下就能够发挥功能，激素等¾大一点的小肽和寡肽：如胰岛素，包含两条多肽链，一条有30个残基，一条有21个残基V一些蛋白质有一条链，而有的含有两条或更多的多肽链，以非共价键连接起来，称为多亚基蛋白质multisubunitV有少数蛋白质含两条或两条以上共价键连接的多肽链，如胰岛素有二硫键连接。

这时的肽链不认为是亚基，而看作一般的肽链蛋白质的三维结构V蛋白质中原子的空间排列称为构象conformationV蛋白质的一级结构primary structure是对多肽链中氨基酸残基的排列顺序的描述。

V二级结构secondary structure指氨基酸残基稳定的特殊排列所形成的重复结构模式。

关于二级结构主要讨论多肽链骨架有规律的、常见的折叠模式上。

在蛋白质中稳定广泛存在的是α螺旋和β片层Vα螺旋αhelixV多肽骨架紧紧围绕一个假想的纵向穿过螺旋中心的轴，氨基酸残基的R基团从螺旋骨架上向外突出，螺旋以重复单位弯转。

V所有蛋白质中发现的α螺旋都是右手的V由于α螺旋最佳利用了内部氢键，因此它更为稳定Vβ片层βsheetV是更加伸展的多肽链构象，多肽链骨架可以肩并肩排列成一种类似于一系列褶皱的结构，相邻的多肽链片断间形成氢键。

V形成一个βsheet的各个片断在多肽链上常常是接近的，但也可以是在多肽链的线性序列中相隔很远，甚至可以是不同多肽链上的片段。

V Z形结构中相邻氨基酸残基的R基团是反向的，产生侧视图所见的一种交替模式。

Vβ转角βturnV连接一个反平行β片层的两个相邻片断末端的，包括了4个氨基酸残基的一个180℃转角V三级结构tertiary structureV描述一条多肽三维折叠的全部面貌。

一个蛋白质中所有原子的整体排列被称为蛋白质的三级结构，即处于天然折叠状态的蛋白质的三维构象V四级结构quaternary structureV当一个蛋白质含有两个或更多相同或不相同的分开的多肽链或亚基时，这些三维复合物中蛋白质亚基的空间排列称为四级结构quaternary structure以实例讲解蛋白质的三级结构和四级结构V在考虑蛋白质的高级结构时，通常把蛋白质分成两种主要类别：V具有排列成长线或片的多肽链的纤维蛋白fibrous proteinV具有折叠成球形的多肽链的球蛋白globular protein。

¾纤维蛋白常含有大量单一形式的二级结构；¾球蛋白常含有几种二级结构Vα角蛋白V哺乳动物中，与力量有关Vα角蛋白卷曲中的一条单独肽链有相对简单的三级结构，V主要的二级结构是α螺旋，以左手超螺旋拧成螺旋轴。

V两条α螺旋肽链的相互缠绕是一个四级结构的例子V胶原蛋白collagenV与提供力量有关V连接组织如腱、软骨、骨头的组织基质及眼睛角膜V卷曲螺旋，但是有显著的三级结构和四级结构：三条分离的多肽链，叫做α链，相互之间超卷曲V肌红蛋白V理解球蛋白三维结构的第一个突破：肌红蛋白的X射线衍射研究V肌肉细胞的氧结合蛋白，它的功能是贮存氧气并协助氧在急速收缩的肌肉组织中扩散V153个氨基酸残基的多肽链，并含一个血红素基团V8个相对较直的α螺旋片段组成，由拐角分开，其中一些是βturnV最长的α螺旋有23个氨基酸残基，最短的只有7个V脱氧血红蛋白是没有氧分子和血红素结合的血红蛋白V四个亚基V蛋白质的沉淀9沉淀作用(precipitation)：是指某些物理因素和化学因素使蛋白质从溶液中析出的现象。

9天然蛋白质受到某些物理或化学因素的作用，使蛋白质严格的空间结构受到破坏(不包括肽键的断裂)而引起蛋白质若干物理、化学和生物学性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用(denaturation)V蛋白质的功能一级结构和功能的关系氨基酸在肽链中的顺序是由遗传因素所决定的，因此蛋白质便是带有遗传信息的物质正常人的血红蛋白(以HbA表示)同镰刀形红细胞贫血病血红蛋白(以Hbs表示)574个氨基酸组成的血红蛋白分子中，仅一个氨基酸残基的差异，就可引起血红蛋白分子结构的改变，从而使红细胞形态和机能发生显著变化，给人体生理功能带来严重的后果4．核酸V核酸分为脱氧核糖核酸DNA和核糖核酸RNA，它们是遗传信息的分子基础。

V每种蛋白质、每种生物分子和细胞组分的结构都是细胞中核苷酸序列编码信息的产物。

V保持并在亲代和子代之间传递遗传信息的能力是生命存在的基本条件。

V含合成生命功能产物（无论是蛋白质还是RNA）必需信息的DNA分子片段被称为基因gene。

V贮存和传递生物信息是DNA唯一已知的功能。

V RNA的功能较多核糖体RNA：ribosomal RNA rRNA是核糖体的结构组分，核糖体是蛋白质合成的场所。

信使RNA：messenger RNA mRNA 是信息中间体，将RNA一个或几个基因的遗传信息带到核糖体，在此合成RNA相应的蛋白质。

转移RNA：transfer RNA tRNA是适配分子，它忠实的将信使RNA中的信息RNA翻译成特定的RNA蛋白质序列。

核苷酸V核苷酸有3个典型的组分：含氮碱基、戊糖和磷酸V核苷酸去掉磷酸基团的部分叫核苷nucleoside，含氮碱基是嘧啶和嘌呤的衍生物V在核糖和核苷酸中，戊糖碳原子编号加一撇磷酸与戊糖C－5’成酯N－β糖苷键V胸腺嘧啶thymine T DNA中含有V尿嘧啶uracil U只在中含有。