食品的酶学

1、单成分酶：只有蛋白质成分，由蛋白质起催化功能。

双成分酶：除蛋白质部分外，还含有非蛋白组分的酶，也叫全酶。

即：全酶=酶蛋白+辅助因子辅助因子：包括辅酶，辅基，金属离子辅酶：与E蛋白结合较松弛，易分离的有机辅因子辅基：与E蛋白结合紧密，不易分离的有机辅因子酶原：没有活性的酶的前体同工酶：催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构不同的一组酶固定化酶：指在一定的空间范围内起催化作用，并能够反复和连续使用的酶。

固定化细胞：被限制自由移动的细胞，即细胞被约束或限制在一定的空间范围内，但仍保留催化活性并能被反复连续使用。

2、酶的催化作用为什么具有专一性？(1)锁钥假说（2）诱导契合学说：E表面由于底物诱导形成的互补形状①当底物结合到E的活性部位上时，E的构象发生一定的改变②催化基因的正确定向对催化是必要的③底物诱导酶蛋白构象变化导致催化基团的正确定向和底物结合到酶的活性部位上去（3）结构性质互补学说3、E的催化作用为什么具有高效性？高效作用机制？（一）可降低反应的活化能，提高反应速度(二)作用机制（1）E的邻近与定向效应使底物浓度在活性中心附近很高酶对底物分子的电子轨道具有导向作用E使分子间的反应转变为分子内反应邻近效应和定向效应对底物起固定作用（2）诱导契和底物形变的催化效应E从低活性形式转变成高活性形式，利于催化底物形变，利于形成ES复合物底物构象变化，过渡态结构大大降低活化能（3）酸碱催化：可通过暂时提供（或接受）一个质子以稳定过渡态达到催化的反应目的（4）共价催化：底物分子的一部分与E分子上的活性基团间通过共价结合而形成的中间产物，快速完成反应（5）静电催化（6）活性部位的微环境效应疏水环境：介电常数低，加强极性基团间的作用电荷环境：在E活性心附近，往往有一电荷离子，可稳定过渡态的离子4、酶的固定化有哪些优点？固定化应遵循的原则优点：⑴固定化酶在较长时间内可反复使用，使酶的使用效率提高，使用成本降低。

食品酶学一、名词解释1、酶：酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。

2、胞外酶（exoenzyme）：酶在活细胞中产生，被分泌到细胞外发挥作用。

如人和动物消化管中以及某些细菌所分泌的水解淀粉，脂肪和蛋白质的酶3、胞内酶：酶在活细胞中产生，在细胞内起催化作用，这些酶在细胞内常与颗粒体结合，并有着一定的分布4、多酶体系（multienzyme system）：体内物质代谢的各条途径往往有许多酶共同参与，依次完成反应过程，这些酶不同于多酶复合体，在结构上无彼此关联。

故称为多酶体系。

5、同功酶（(isoenzyme）：指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式（包括不同的AA序列、空间结构等）的酶。

6、酶活力单位（active unit）：在一定条件下,一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。

7、酶原：不具有活性的酶的前体。

8、酶比活力（specific activity）：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力（单位/毫克蛋白）9、酶的化学修饰（chemical modification）：通过化学方法使酶分子的结构发生某些变化，从而改变酶的某些特性和功能的技术过程。

10、固定化酶（immobilized enzyme）：指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶11、聚合酶链式反应（Polymerase Chain Reaction，PCR）：以特定的基因片段为模板，利用人工合成的一对寡聚核苷酸为引物，以四种脱氧核苷酸为底物，在DNA聚合酶的作用下，通过DNA模板的变性，达到基因扩增的目的二、选择或判断（10题）三、简答题1、酶的特性及其对食品科学的重要性⑴酶的一般特性：酶的催化效率高（比一般反应速度快106-1013倍）、酶作用的专一性（键专业性、基团专一性、绝对专一性、立体异构专一性）、大多数酶的化学本质是蛋白质⑵酶对食品科学的重要性：①酶对食品加工和保藏的重要性：；例如葡萄糖氧化酶作为除氧剂普遍应用于食品保鲜及包装中，延长食品保质期。

1.食品酶学:是酶学的基本理论在食品科学与技术领域中应用的科学,是酶学的重要分支学科.主要研究食品原料食品产品中酶的性质`结构`作用规律以及对食品储藏`加工和食用品质的影响`食品级酶的生产及其在食品储藏加工等环节的应用理论与技术.2.酶学:研究酶的性质`作用规律`结构和作用原理`生物学功能及酶的应用的一门学科.3.酶的特性:⑴高效性.⑵高度专一性.⑶高度易控性/酶活性的可调节性.⑷易变性.⑸代谢相关性.4.国际系统命名法:1961年:明确标出催化的底物和催化反应的性质.有两个底物时,须在两底物间加“:”,若一个底物为水时省略.⑴氧化还原酶:A-2H+B == A+B-2H.[反应通式].⑵转移酶.⑶水解酶.⑷裂解酶.⑸弃构酶:同分异构体的相互转换.⑹合成酶.5.酶纯化步骤须考虑:⑴防止酶变性失活.防止:①除少数情况下`低温`尤其有机溶剂;②大多数pH<4或pH>10很不稳定== 避免过酸过碱;③减少泡沫产生;④防止重金属`微生物等使酶变性失活.⑵在不破坏目的酶的限度内,使用各种“激烈”手段.⑶用测定酶活力跟踪酶.6.酶分离纯化的总原则:⑴建立一个可靠和快速测定酶活力与纯度的方法.⑵了解所分离酶的结构特点,酶在细胞中的状态.⑶要明确原料的特性和数量.⑷了解各种方法的原理特性和优缺点,进行选择.⑸各种方法的使用顺序安排合理.⑹时刻防止酶的变性.⑺要充分考虑各种因子的影响和实际的实验条件. 7.酶:由生物活细胞产生的有高效和专一催化功能的生物大分子.8.酶活力:酶催化某一种化学反应的能力,它表示样品中酶的有效含量,用酶活力单位表示[μ].几种酶的活力单位:⑴酶的总活力=样品的全部酶活力.总活力=酶活力×总体积或质量.⑵比活力:单位蛋白质[毫克蛋白质或毫克蛋白氮]所含有的酶活力.⑶回收率:提纯后与提纯前酶的总活力之比.表示提纯过程中酶的损失程度.⑷提纯倍数:提纯前后没得比活力之比,它表示提纯过程中酶纯度提高的程度.9.酶活力的测定[指标]:通过测定反应过程单位时间内底物的减少量或产物的增加量[一般测产物为好].10.酶的提取:㈠预处理.㈡细胞的破碎:常用的细胞破碎方法:⑴机械法:①高速组织捣碎机.②均浆器.③研磨器.⑵物理法:①冻融法.②加压破碎法.③冷热破壁发.④超声波破碎法.⑶化学及生物破碎法:①酶处理法.②细胞自溶法[利用细胞中自己的酶将细胞破坏].③丙酮干粉法.㈢酶的萃取:⑴水溶液萃取:影响因素:①pH.②盐.③温度.④萃取时,可加入底物或辅酶等.⑵有机溶剂萃取:正丁醇效果最好,丙酮`乙醇`异丙醇.⑶萃取后处理.㈣萃取液的浓缩:蒸发`超滤`吸收浓缩`冻融浓缩.㈤出去核酸`杂多糖.11.酶的剂型:⑴按纯度:①纯酶制剂.②粗酶制剂.③复合酶制剂[起协同作用].⑵按形态ES不同:①液体酶制剂.②固体酶制剂.③固定化酶制剂.12.酶的纯化`方法`特点:㈠根据酶溶解度:⑴等电点沉淀法:原理:酶和蛋白质为两性电解质,在等电点时溶解度最低,且不同的酶和蛋白质具有不同的等电点.⑵盐析法:低浓度的中性盐可增加电解质类物质的溶解度,称为盐溶现象.⑶有机溶剂沉淀法:乙醇`丙醇与水作用:①能够破坏酶分子周围的水膜.②同时改变溶液的介电系数.⑷PEG沉淀法.㈡根据酶的大小和形状:⑴离心分离技术.⑵膜分离技术:以选择性透过膜为分离介质,以外界能量为推动力.⑶透析:扩散原理.⑷凝胶过滤:凝胶的要求:呈惰性`解离基团含量低`颗粒的范围和孔径要均一,选择范围宽,机械强度高.13.根据电荷纯化酶:⑴离子交换层析:是以树脂`纤维素或教练葡聚糖为衍生物载件.⑵电泳技术:原理:不同带电粒在电场中的的运动速度,主要与粒子带电量`分子量以及分子形状有关.选用两种胶:浓缩胶和分离胶.染色:考马斯亮蓝.脱色:乙酸.14.酶反应动力学:酶反应速率规律及影响这种规律的因素的研究.15.酶的反应级数:⑴一级反应:某一反应其总反应速率能以单分子速率方程表示.V=K[A].⑵二级反应:反应分子数和反应级数对基元反应是一致的,但对某些反应却不一致.⑶零级反应:反应速率与反应物浓度无关而受其他因素影响的反应.V=K.16.米氏方程:酶的活性中间产物学术认为酶反应都是通过酶与底物形成“酶-底物”络合物.酶促反应两学说:快速平衡学说`稳态学说. 17.快速平衡学说的几个假设条件:⑴酶和底物生成中间复合物[ES],酶催化反应是经中间复合物完成的.⑵底物浓度[S]远大于酶的底物浓度[E],故[ES]的形成不含降低底物浓度[S],底物浓度以初始浓度计算.⑶不考虑P+E→ES 这个可逆反应的存在,即不考虑K-2.⑷E`S与ES之间迅速建立平衡,且比ES分解为E和P的速率要快得多,即ES 分解为产物这一步对平衡的影响可忽略,即反映的初级开始阶段. [S]·[E0][ES]= [S]+[K-1/K+1]产物最大合成速率:Vpmax=K+2[E0].K3解离度`Ks越小则酶与底物结合越强. Vmax[S]→底物浓度米氏方程: V= Km+[S] Km是米氏常数.18.稳态学说:酶和底物反映了一段时间后,反应体系中所形成的中间物ES的浓度由0逐渐增大,到一定值时,虽底物S和产物P的浓度仍在不断变化,但中间产物的生成速率与解离成E+S以及分解为E+P的合速度接近相等,即ES的浓度在一段时间内维持恒定,称为稳态.19.可逆抑制:抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活力降低或丧失,能用物理方法除去抑制剂而使用酶复性,这种作用是可逆的.不可逆抑制:抑制剂与酶以共价键结合而引起酶活力降低或丧失,不能用物理方法除去抑制剂而使用酶复性,这种作用是不可逆的.20.抑制:⑴可逆:①竞争性抑制.②非竞争性抑制.③反竞争性抑制.⑵不可逆:共价键结合.21.影响酶促反应速率的因素:㈠温度:最适温度:温度↑,除反应速率加快,酶蛋白变性,导致活力丧失的速度也加快,最适温度是综合这两种结果得出的. 在一定温度范围内升温酶失活是可逆的,因酶分子表面构象的改变而导致的活性中心几何位置相对错开,是可恢复的,温度↓就可正常.㈡pH:⑴酶的稳定pH:使酶分子结构维持天然状态而不曾变性的pH.⑵可逆性失活pH:酶分子结构保持天然状态,但因pH变化而引起作用中心及微环境.⑶酶的作用pH区域:最低-最高.⑷最适pH.㈢激活剂:凡能提高酶活性的物质,大部分为无机离子或简单的有机化合物.金属离子:K+`Na+`Ca2+`Mg2+`Zn2+`Fe2+.激活剂对酶有选择性.22.淀粉酶:属水解酶,是催化淀粉`糖原`糊精中糖苷键水解的一类酶.来源:细菌酶`霉菌酶`麦芽淀粉酶.对淀粉:α-淀粉酶,β-淀粉酶,葡萄糖淀粉酶.脱支酶.23.α-淀粉酶作用方式及特点:淀粉可分为直链和支链;直链淀粉结构由G单位经α-1,4糖苷键作用位点连接,直链含量高,分子间易结合,易凝沉,糊化越难`剪切力越强.24.α-淀粉酶性质:又称液化性淀粉酶,是一种催化淀粉水解生成糊精的淀粉酶.该酶作用于淀粉与糖原时,从底物分子内部随机地切开α-1,4键,生成麦芽糖,少量G与一系列相对分子质量不等的低聚糖和糊精.低聚异麦芽糖:“双歧因子”,可促进双歧杆菌的生长繁殖,不能被酵母发酵. 25.α-淀粉酶的物化性质:是一种金属酶,每分子酶至少含一个Ca2+,多的可达10个;大多数α-淀粉酶相对分子质量在50000左右,从而达到电泳纯的α-淀粉酶结晶测得为96900.26.对α-淀粉酶的影响因素:⑴pH:5.5-8时稳定,pH<4易失活,最适5-6.⑵温度:40℃活力最高,50℃以上易失活,细菌来源的最适70℃. ⑶Ca2+:可使酶分子保持适当的空间构象,维持酶的活性并提高其稳定性.27.α-淀粉酶应用:⑴使用于焙烤工业使产品体积更大`颜色更好`颗粒更柔软.面包焙烤:在面粉中添加α-淀粉酶可增加发酵率,降低面团黏度,改进产品的体积和质地,增加生面团中糖含量,改良面包口感,外皮颜色和焙烤质量.⑵制造麦芽糖.饴糖中含麦芽糖和糊精.⑶纤维脱浆.⑷造纸工业,改良纸张涂层,提高纸张的硬度和强度.⑸作为消化药物,还可用于制作饲料.酶活力测定:淀粉→红色糊精→无色糊精→麦芽糖→G遇I2显蓝紫色→红→无→无.28.β-淀粉酶:哺乳动物中不存在,存在于大多数高等植物中,微生物中的耐热性更高.性质:又称麦芽糖苷酶,是外切酶.作用于淀粉时,从淀粉链的非还原端开始,作用于α-1,4糖苷键,顺次切下麦芽糖单位,作用于底物时发生沃尔登转位反应,便生成的α-麦芽糖转换为β型.不能分解友链淀粉中的α-1,6糖苷键,也不能绕过支链淀粉的分支点继续作用于α-1,4糖苷键,故遇到分支点就停止.29.β-淀粉酶水解产物:理论上作用于直链淀粉是100%分解为麦芽糖,当直链淀粉占偶数个G时,β淀粉作用的最终产物为麦芽糖;为奇数个G时,产物除麦芽糖外,还有三糖和G,此时速度远低于最初水解的速度,而且是在高浓度酶情况下才能进行.支链越多,降解率越低,直链70-90%降解为麦芽糖,支链50-60%,高分支度的40-40%.30.β-淀粉酶应用:⑴用于生产麦芽糖[可用于替代工业砂糖].[麦芽糖吸收不依赖胰岛素,糖尿病人可吃].⑵用于啤酒生产外加酶糖化,降低成本,提高发酵率.31.葡萄糖淀粉酶作用方式:从淀粉分子[包括直链和支链]的非还原末端逐个分解α-1,4键,生成G,且将G构型由α型转变为β型.专一性较差,且还能分解α-1,3键和α-1,6键.32.葡萄糖淀粉酶应用:食品工业制糖`发酵.33.DE值:还原糖与糖浆干物质的百分比,DE越高,葡萄糖浆级别越高.工业上用DE值表示淀粉水解或糖化程度.34.脱支酶:只对支链淀粉`糖原等分支点的α-1,6键有专一性.直接脱支酶`间接脱支酶[只能作用于改性过的底物].应用:⑴使支链淀粉变为直链淀粉.⑵淀粉糖的生产.35.乳糖酶应用:⑴满足乳糖不耐症患者的需要[将乳糖分解为半乳糖和G,增加产品甜度].⑵在浓缩乳中的应用,防止结晶,增加甜度.⑶在发酵乳制品中的应用,缩短乳凝固时间.36.果胶分类:原果胶`果胶酸`果胶酯. 37.果胶酶分为:⑴催化果胶解聚的果胶原解聚酶.⑵催化果胶分子中酶水解的果胶酯酶.38.果胶酶应用:⑴主要用于果汁的榨取和澄清.⑵果胶物质是造成果汁混浊的主要因素.⑶鉴定茶叶的真假.39.纤维素酶分类[名称]:⑴内切葡聚糖酶:[又称为Cl酶].⑵外切葡聚糖酶/纤维二糖酶:[又称Cx酶].⑶β-葡萄糖苷酶:将纤维二糖和寡糖水解成G.40.纤维素酶应用:⑴在饲料中应用:①促进小肠对养分的吸收.②补充内源酶.③消除抗营养因子.⑵在食品中应用:降解纤维素.⑶在加工中的应用:破坏细胞壁,改变细胞壁的通透性.41.糖酶的种类:⑴淀粉酶`⑵乳糖酶`⑶果胶酶`⑷纤维素酶`⑸蔗糖酶[转化酶]`⑹葡萄糖并构酶[D-木糖异构酶]`⑺β-葡聚糖酶.42.蛋白酶的特异要求:⑴对R1和R2基团的要求:①凝乳蛋白酶仅能水解R1是酪氨酸`苯丙氨酸`色氨酸残基为侧键的肽键[提供-COOH].②胰蛋白酶仅能水解R1是精氨酸或赖氨酸残基为侧键的肽键.③胃蛋白酶和羧肽酶R2基团是苯丙氨酸残基的侧键[提供-NH2].⑵对氨基酸构型的要求:只对L-型氨基酸所组成的肽键进行水解.天然蛋白质绝大多部分为L型.⑶对底物分子大小的要求:酸性蛋白酶对合成的小分子酰胺类底物无效,而α-胰凝乳蛋白酶和胰蛋白酶可以.有的对底物大小无要求,只要肽键两侧的氨基酸残基满足要求.有的对底物大小要求严格,只能水解天然底物中满足要求的肽键.43.乳糖不耐症:因为体内不含将乳糖水解为半乳糖和G的内源性乳糖酶.44.蛋白酶分类:⑴按水解方式分类:①内肽酶:切开蛋白质分子内部肽键.②外肽酶:从两侧末端切开肽键.氨肽酶:作用于氨基端. 羧肽酶:作用于羧基端.③水解蛋白质或多肽的酯键.④水解蛋白质或多肽的酰胺键.⑵按来源分类:动物蛋白酶`植物蛋白酶`微生物蛋白酶.⑶按作用最适pH分类:酸性蛋白酶[2.5-5.0]`中性蛋白酶[7-8]`碱性蛋白酶[9-11].⑷按酶的活性中心分类:①丝氨酸蛋白酶.②巯基蛋白酶.③金属蛋白酶.④酸性蛋白酶.45.蛋白质水解程度:一般以水解后得到的可溶性蛋白质或三氯乙酸CT(A)中可溶蛋白质占总蛋白质的比例来表示.46.蛋白质水解度:一定水解条件下蛋白酶对蛋白质的水解程度,即肽键的作用情况.47.凝乳酶活力=[供试乳数量/凝乳酶量]×[2400s/凝乳时间s] 活力单位Rμ.48.溶菌酶:又叫细胞壁溶菌酶,专门作用于微生物细胞壁的水解酶.溶解细菌是通过细菌细胞壁多糖的糖苷键使细菌溶解,从而杀菌.49.溶菌酶作用位置:敏感细菌[革兰氏阳性菌]的细胞壁多糖是N-乙酰氨基葡萄糖(NAG)-N-乙酰氨基葡萄糖乳酸[NAM]的共聚物,其中的NAG与NAM通过β-1,4糖苷键交替排列. 50.水解度=[被裂解的肽键数/原蛋白质中的肽键数]×100%51.溶菌酶来源:⑴鸡蛋清溶菌酶:对革兰氏阴性菌无分解作用.当有乙二胺四乙酸存在时,对某些阴性菌也有作用.作用:最适温度50℃,pH7. ⑵人溶菌酶和哺乳类动物溶菌酶:人溶菌酶有130个氨基酸残基,4对二硫键,活力比鸡蛋清溶菌酶高3倍.⑶植物溶菌酶.⑷微生物溶菌酶:①内-N-乙酰己糖胺酶.②酰胺酶.③内肽酶和蛋白酶.④β-1,3`β-1,6-葡聚糖酶,甘露糖酶.⑤磷酸甘露糖酶.⑥壳多糖酶.⑦脱乙酰壳多糖酶.52.溶菌酶对革兰氏阳性菌起作用,但对阴性菌作用不大.53.溶菌酶的应用:⑴在乳制品中的应用:溶菌酶在人乳中的含量最高,提高婴儿免疫力.溶菌酶在婴儿肠道内可促进双歧杆菌增殖,维持肠道内菌群的正常.在奶酪生产中应用,可防止奶酪后期的气泡以及奶酪风味的变化.⑵溶菌酶在水产类熟制品`肉类制品中的应用:加0.05%浓度的溶菌酶,可使水产品或肉制品防腐保鲜,效果很好,时间可达一个月左右.⑶溶菌酶在新鲜海产品和水产品保鲜中的应用:0.05%溶菌酶和0.3%食盐溶液浸泡5min,沥水,冷藏可起到长期保鲜的作用.⑷在饮料和酒中的应用:低度酒中,用溶菌酶代谢了水杨酸.⑸溶菌酶在包装工业的应用:可固定与一些包装纸上,可用于医院手术室和食品包装上.⑹其他食品中的保鲜:在生面条`花生酱`色拉等食品中加入溶菌酶可起到防腐保鲜的作用.与其他酶复配使用对革兰氏阴性菌起作用.⑺在糕点中的应用:防止微生物的生长.54.多酚氧化酶功能:⑴在高等植物中,可保护植物抵御昆虫及微生物侵蚀,植物受伤害后这种酶会催化形成一层不透水的黑色素聚合物来防御微生物及干燥.人体中,多酚氧化酶造成皮肤`头发及眼睛色素的沉积.⑵对食品品质的影响:经挤压`切割及机械损伤导致快速褐变,导致食品品质下降.发生褐变的产品,其颜色和味道变化很大,同时导致营养素的流逝[酶促褐变].55.酶促褐变的优缺点:对咖啡`茶叶`可可`杨梅脯等多酚氧化酶的作用又是有益且必需的.56.多酚氧化酶作用底物包括:茶多酚`儿茶素`一元酚`酪氨酸`绿原酸`3,4-二羟基苯丙氨酸.57.多酚氧化酶可以催化的反应及其作用的底物:⑴一元酚羟基化,生成相应的临二羟基化合物.⑵邻二酚氧化,生成邻醌类物质.这两种反应需氧参与.58.二元酚氧化反应机制:首先氧与酶分子的Cu2+结合,然后一分子的邻二酶与酶结合,接着氢从酚转移到Cu2+并与O2结合形成氢过氧化络合物,同时释放出一个产物醌.此络合物再同第二个邻二酚结合,通过氢的转移,形成第二个醌和H2O,酚分子再经一系列的反应得以再生.59.产生颜色的原因:多酚氧化酶催化的氧化反应的最初产物邻位醌将继续发生变化:⑴相互作用生成高分聚合物.⑵与氨基酸或蛋白质作用生成高分子复合物.⑶氧化那些氧化还原电位低的化合物. ⑴⑵导致黑色素生成,聚合度由低到高,颜色由红转为褐直至黑.⑶可能无色.故酶促褐变实际是多酚氧化酶间接作用的结果. 60.酶促褐变的防止方法:⑴隔绝氧气:果蔬去皮后,浸泡在水中避免与空气接触[可放V2];对产品真空或充氮包装,对食品原料进行气调保藏.⑵控制温度:进行高温短时热处理,热烫`预煮`烫`漂,贮藏时低温,延缓酶促褐变的发生.⑶控制pH:多酚氧化酶最适pH为4-7,加酸性物质如Vc`柠檬酸.⑷加酶抑制剂:见61.⑸其他方法:避免原料机械损伤等.61.抑制剂[名称]:⑴Vc:可作为醌的还原剂,降低初产物醌的量,作为酶中Cu2+的螯合剂,降低酶的活力;作为酶的底物,起竞争性抑制作用;起生物学价值.⑵SO2或亚硫酸盐:不可逆地与醌生成无色的加成产物,同时降低了酶作用于一元酚和二羟基酚的活力.在pH<5时有很强抑制作用,调pH的常用柠檬酸和苹果酸.62.多酚氧化酶在食品工业中的应用:⑴对茶叶颜色形成的影响:茶品质受茶黄素/茶红素的比率影响,比值越大品质越好,故ppo的活性和含量高更易形成好的茶.⑵在可可加工中的应用:多酚化合物在内源性ppo作用下形成特征性的颜色,使颜色更稳定.⑶在果汁加工中的应用.63.葡萄糖氧化酶的应用:[4方面]⑴可形成过氧化氢.⑵形成葡萄糖酸.⑶除去G.⑷除去O2. ⑴在干蛋粉制作过程中除去G:①G与蛋白质中的氨基酸或蛋白质中的游离氨基酸产生褐变.②与蛋黄中的卵磷脂产生褐变,还会产生不良风味.使蛋品中G转为葡萄糖酸时,须在有氧存在时,加入过氧化氢酶分解H2O2产生O2.⑵用于不同食品体系中除去氧气:①防止不同袋装类食品氧化.将G`GOD`过氧化氢酶一同封入袋中.②除去啤酒中的氧气:加入GOD和过氧化氢酶.64.过氧化物酶催化的反应[四类反应的名称]:⑴过氧化:有氢供体.⑵氧化.⑶过氧化氢分解.⑷羟基化作用.65.乳中过氧化物酶体系CPS:体系由乳过氧化物酶`硫氰酸盐(SCN-)和过氧化氢(H2O2)组成. H2O2存在时促使SCN-氧化成HOSCN,在牛乳pH(6.4-6.8)条件下,HOSCN分离产生OSCN-,起到杀菌作用.OSCN-为主要存在形式.66.OSCN-作用:致使细菌的几种与生命代谢有关的酶丧失活力,阻遏细菌的生长和繁殖,最终达到灭菌的目的.67.过氧化物酶属于最耐热的酶类,可作指标.68.固定化酶:是指在一定的空间范围内起催化作用,并能反复和连续使用的酶.优点:⑴固定化酶可重复使用,使酶使用效率提高,使用成本降低.⑵固定化酶极易与反应体系分离,简化提纯工艺,产品收率高,质量好.⑶多数情况,酶经固定化后稳定性得到提高.⑷固定化酶具有一定的机械强度.⑸固定化酶催化反应过程更易控制.⑹固定化酶与游离酶相比更适于多酶体系使用.缺点:⑴固定化酶可能造成酶的部分失活,有损失.⑵酶催化微环境的改变可能导致其反应动力学发生变化.⑶固定化酶使用成本增加,使工厂的初始投资增大.⑷固定化酶一般只适用于水溶性的小分子底物,对大分子底物不适宜.⑸与完整菌体相比固定化酶不适宜多酶反应.⑹胞内酶进行固定化时必须经过酶的分离`纯化操作.方法:吸附法`包埋法`共价结合法`交联法.69.青霉素的作用是干扰细菌细胞壁的合成,溶菌酶是溶解细胞壁的.。

酶学在食品加工中的应用研究在食品加工中，酶学是一门十分重要的科学，可以提高食品的品质和加速食品的加工过程。

酶学在食品加工中的应用研究得到了广泛关注，在各个领域都有着很大的发展前景。

1. 酶学基础知识酶学是研究酶的化学反应机理、结构、性质和功能等方面的一门学科。

酶是生物体内一种特殊的大分子催化剂，它们能够使化学反应在生物条件下具有较高的速率和特异性。

酶学研究的领域非常广泛，不仅在生物医学、生物工程等领域有着重要的应用，而且在食品工业、纺织工业、医药工业等方面也有着广泛的应用。

2. 酶学在食品加工中的应用2.1 酶制剂的应用酶制剂是指用生物技术从微生物、植物、动物中提取一定酶活力的复合制剂。

它们可以对食品进行催化作用，改变食品的物理性质、化学性质和生物性质等。

常用的制剂包括淀粉酶、蛋白酶、果胶酶、纤维素酶、乳清蛋白酶等。

2.2 酶法提取酶法提取是一种非常常用的方法，可以从食品中提取一些重要的成分，例如蛋白质、淀粉、果胶等。

这种方法不需要经过很复杂的处理，且提取的过程比传统的方法更为简便、快速。

2.3 酶法改性酶法改性是指利用酶类对食品成分进行改变，使其具有新的物理和化学性质的一种方法。

常见的改性包括脱酸、酸解、酶解等，这些改性可以使食品更易于加工和消化吸收。

3. 未来发展方向未来的食品加工中，酶学还将发挥更加重要的作用。

随着生物技术和食品加工技术的快速发展，酶学的研究和应用也将更加广泛和深入。

根据市场发展的需求，酶学将继续研究和应用新的酶类制剂，同时还将开展更多的酶法提取和酶法改性等方法的应用。

总之，酶学在食品加工中的应用研究是十分重要的，它可以提高食品的品质和降低生产成本。

未来酶学的应用还将不断地发展和完善，为食品加工行业带来更多的机遇和挑战。

(Yield percent)：回收率是指提纯前与提纯后酶的总活力之比。

它表指在分子水平上，对酶进行改造，通过化学基因的引入或除去，RNA ）15）16=活力单位数/毫克蛋POD 中含有不同的耐热性质部分，不耐热部分在热处理时192425改变了酶反应系统的组成261酶的生产方法可以分为提取分离法，生物合成法，化学合成法三种。

2生物合成法可分为微生物发酵产酶，植物细胞培养产酶和动物细胞培养产酶。

3根据酶催化的化学反应性质将酶分为六大类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、连接酶类。

4根据酶催化反应的类型，可以将R 酶分为剪切酶，剪接酶，和多功能酶等三类。

5根据R 酶的结构特点不同，可分为锤头型R 酶，发夹型R 酶，含I 型IVS 的R 酶，含II 型IVS 的R 酶。

6激活剂有三种类型：无机离子，小分子有机化合物，蛋白质大分子。

7激活剂对磷的激活作用有两种类型：无活性的酶变成有活性的酶；低活性的酶变成高活性的酶。

8脱支酶根据它的作用方式可以分类为直接脱支淀粉酶和间接脱支淀粉酶 9果胶的种类：原果胶、果胶酸、果胶酯酶 10果胶酶包括：果胶酯酶、果胶质解聚酶11聚半乳糖醛酸酶（PG ）包括：内切PG 、外切PG 12果胶酶活力的测定：滴定法、粘度法、风光光度法 13纤维素的种类：C114蛋白酶的分类：）根据蛋白酶的来源不同，一般可以分为三类：存在于食品原料中的内源蛋白酶；由生长在食品原料中的微生物所分泌的蛋白酶；被加入到食品原料中的蛋白酶制剂。

白酶，微生物蛋白酶三大类。

其中微生物蛋白酶根据其作用时的最适PH 不同，又分为酸性，中性，碱性蛋白酶。

（3酶归类与水解酶的第四亚类中，这亚类又分为二个亚类，即蛋白酶和肽酶。

（4）另一种分类方法是以酶活性部位的化学性质为基础，根据这个概念可以将蛋白酶分为四类，丝氨酸蛋白酶，天冬氨酸蛋白酶，巯基蛋白酶，金属蛋白酶。

15衡量蛋白质的水解反应情况常用两个指标，一个是蛋白质水解程度，另一个是蛋白质的水解度。

论食品专业《食品酶学》课程的重要性食品专业是一个与人们的生活密切相关的领域，而食品酶学作为食品专业中的重要课程，对于学生们的学习和未来的发展具有重要的意义。

本文将从食品酶学课程的重要性、课程内容及学习方法等方面来探讨食品酶学课程的重要性。

一、食品酶学课程的重要性食品酶学是食品科学和工程中非常重要的一门学科，它主要研究食品中酶的特性、应用以及其在食品加工过程中的作用。

酶是一种生物催化剂，可以在温和的条件下加速化学反应的进行，常作为生物催化剂应用在食品生产的各个环节中，起着不可替代的作用。

食品酶学课程的学习可以帮助学生全面了解酶在食品工程中的应用，掌握酶催化反应的基本原理、特性和适用范围。

这对于学生们进入食品加工行业后能够更好地应用酶类工艺、改进生产工艺具有重要的意义。

食品酶学课程的学习能够提高学生的实际操作能力。

通过对酶类活性的测定、酶促反应的实验以及酶在食品加工中的应用实例等内容的学习和实践，学生们可以充分了解酶的特性和应用方法，提高他们的实际操作技能。

食品酶学课程的学习还能拓宽学生的就业领域。

随着食品工业的不断发展和创新，对于具有食品酶学知识技能的专业人才的需求也在不断增加，具备这方面知识的学生具有更广阔的就业前景和发展空间。

食品酶学课程的重要性不言而喻，它既是食品专业中不可或缺的一门基础课程，也是学生们提高就业竞争力和适应食品行业发展需求的重要学科。

食品酶学课程主要包括酶的分类、结构、性质、酶促反应动力学、酶在食品加工中的应用等内容。

在具体的教学过程中，可以根据不同学科特点、学生水平和学习需求等不同因素进行适当调整。

教学内容还可以延伸到酶促反应动力学以及酶在食品加工中的应用。

学生可以学习到酶反应速率的动力学特性、酶活性的测定方法以及酶在食品中的应用等方面的内容，这些都是学生们掌握酶学知识的重要组成部分。

除了理论知识的学习外，食品酶学课程还需要注重实验教学，通过实验内容的设计和实践操作，帮助学生们更好地理解酶学知识，提高他们的实际操作技能。

食品酶学与酶工程第3版食品酶学与酶工程是研究食品中的酶以及酶在食品加工中的应用的科学领域。

随着人们对健康食品和高品质食品的需求不断增长，食品酶学与酶工程在食品行业中发挥着重要的作用。

食品酶学主要研究食品中的酶的特性、结构和功能，以及酶在食品生产和加工过程中的应用。

食品中常见的酶包括淀粉酶、葡萄糖酸酶、蛋白酶等。

食品酶学通过研究这些酶的活性、反应条件和底物特异性等方面的特性，了解酶在食品中的作用机制，为食品工业的生产和改进提供理论基础。

酶工程则是利用生物技术手段对酶进行改良和优化，以提高酶的稳定性、活性和选择性等性能，并将其应用于食品加工过程中。

酶工程的研究过程中，科学家通过基因工程技术对酶的基因进行修饰，改变酶的结构和功能，从而创造出更适合食品加工需求的酶。

例如，通过酶工程可以制备出更高效的酶制剂，如发酵酶制剂、漂白酶制剂等，用于面包、乳制品、果汁等食品的制备过程中，提高产品的品质和产量。

食品酶学与酶工程的研究对于食品行业的发展具有重要意义。

首先，它可以提高食品的质量和营养价值。

通过选择合适的酶和加工条件，可以有效地改善食品的口感、颜色、香味等属性，使得产品更加美味可口。

其次，它可以提高食品生产的效率和可持续性。

酶工程可以降低食品生产的能耗和废弃物产生，减少对环境的影响。

同时，利用酶工程技术，可以开发出更加环保和可持续的食品加工方法，如利用酶提取食品中的活性成分，减少化学合成的使用。

在实际应用中，食品酶学与酶工程还面临一些挑战和难题。

一个重要挑战是酶的稳定性和活性的保持。

在食品加工过程中，酶易受到温度、pH值、金属离子等因素的影响，导致酶的活性丧失或降低。

因此，科学家需要寻找适合食品加工条件下的稳定酶，或者通过酶工程手段提高酶的稳定性。

另一个挑战是酶的底物特异性和副反应的控制。

为了保证食品加工的选择性和效果，科学家需要进一步研究酶与底物之间的相互作用，并设计合适的酶工程策略，以达到理想的加工效果。

食品酶学与酶工程原理一、食品酶学概述食品酶学是研究食品中酶的种类、结构、性质、功能及其在食品加工过程中的应用等方面的科学。

其中，酶是一种生物催化剂，能够加速化学反应，而不改变反应本身的性质。

因此，在食品加工过程中，利用酶可以提高产品质量和产量。

二、酶的分类根据其催化作用和化学特性，酶可以分为氧化还原酶、水解酶、转移酶和类胰蛋白酶等四大类。

1. 氧化还原酶氧化还原酶能够催化氧化还原反应，如葡萄糖氧化为葡萄糖酸。

常见的氧化还原酶有葡萄糖氧化酶、过氧化物酶等。

2. 水解酶水解酶能够催化水解反应，如淀粉水解为葡萄糖。

常见的水解酶有淀粉水解酶、蛋白水解酶等。

3. 转移酶转移酶能够催化转移反应，如乳酸转移为丙酮酸。

常见的转移酶有乳酸转移酶、脱氢酶等。

4. 类胰蛋白酶类胰蛋白酶能够催化肽键水解反应，如胰蛋白水解为氨基酸。

常见的类胰蛋白酶有胃蛋白酶、胰蛋白酶等。

三、食品中的常见酶1. 淀粉水解酶淀粉水解酶是一种水解酶，能够将淀粉分解为较小的糖分子，如葡萄糖和半乳糖。

在食品加工过程中，淀粉水解酶可以用于制备糖浆和糖果等产品。

2. 蛋白水解酶蛋白水解酶是一种类胰蛋白酶，能够将大分子蛋白质分解为较小的肽和氨基酸。

在食品加工过程中，蛋白水解酶可以用于制备肉制品、豆制品等产品。

3. 乳酸转移酶乳酸转移酶能够将乳酸转化为丙酮酸，从而降低食品中的pH值。

在食品加工过程中，乳酸转移酶可以用于制备奶制品、面包等产品。

4. 过氧化物酶过氧化物酶是一种氧化还原酶，能够催化氢过氧化物的分解反应，从而产生水和氧气。

在食品加工过程中，过氧化物酶可以用于漂白、除臭等处理。

四、食品加工中的酶工程1. 酶的提取和纯化在食品加工中，需要从天然来源或者基因重组菌体中提取和纯化所需的酶。

通常采用离心、超滤、层析等技术进行分离和纯化。

2. 酶反应条件的控制不同的酶对反应条件有不同的要求。

如淀粉水解酶对温度敏感，在60℃左右最为活跃；而蛋白水解酶对pH值敏感，在7.5-8.5范围内最为适宜。

食品酶学综述食品酶学是研究食品中各种酶的性质、功能及其在食品生产中的应用的学科。

食品酶学涉及的范围极广，包括各种食品加工、保鲜、改性等。

在食品加工中，酶在发酵、浸出、剥离、脱霉、降解等过程中发挥着重要作用。

本文将从酶的分类和操作策略、酶在食品加工中的应用、酶的安全性和质量保证、酶替代品和未来发展方向等方面对食品酶学进行综述。

一、酶的分类和操作策略酶是催化生物反应的蛋白质，按照其催化反应类型和作用基团分类，酶可分为氧化酶、还原酶、酯酶、蛋白酶、纤维素酶、多糖酶等。

根据酶的来源，酶可分为天然酶和重组酶。

天然酶一般从植物、动物和微生物中提取而来，其中，微生物是最常用的源头；而重组酶则是把目标酶分子的基因放置于大肠杆菌、酵母菌或其他生物中表达而得到的酶。

这种酶的纯度和活性通常比天然酶要高，其产量也更大，更易于操作和扩大生产。

对于食品工业而言，通常使用的酶有以下几种：1. 三磷酸腺苷水解酶（ATPase）ATPase是一种水解ATP分子的酶。

它主要应用于凝乳制品中的酸奶制作过程中，以及食品保鲜剂生产。

2. 糖化酶糖化酶是一类专门加速淀粉水解为糖的酶，是面包、饼干、饲料等工业中常用的酶。

通过在淀粉质酵母和红曲菌的水解过程中添加糖化酶，可以使淀粉转化为具有更高甜度和营养价值的糖类。

3. 果胶酶果胶酶在西瓜、葡萄、桃子等水果中含量较高。

它能将水果中的果胶降解，从而使果汁更加清爽、口感更佳。

4. 蛋白酶蛋白酶是将蛋白质分解为多肽或氨基酸的酶，主要应用于肉类加工和面筋的制作中。

例如，肉类加工中的酶可以使牛肉、猪肉等更加嫩化，口感更佳。

酶的操作策略主要分为酶的提取和纯化、酶的固定、酶的改性和酶的再利用等几个关键步骤。

通常对于微生物源酶的提取和纯化，采取包括离心、深冻、超滤、色谱层析等方式；对于重组酶，通常采取FPLC等半高效液相色谱技术，得到纯化的酶。

酶的固定通常分为吸附法、包埋法、凝胶法、共价结合法等。

酶的改性指的是对酶进行工程改造，以得到理想的特性用于特定的生产环境中。

食品酶学的研究与应用随着人们对健康饮食的追求增加，越来越多的人意识到食品酶学的重要性。

食品酶学是食品科学中的一个重要分支，是研究食品生产中的酶解反应，及其对食品质量和保质期的影响的学科。

它不仅研究了酶的来源、性质和组成，还探讨了酶的作用机制和应用，对保障食品产业的持续发展有着十分重要的意义。

一、食品酶学的研究1. 酶的来源酶是一种生物催化剂，能加速化学反应的速度，提高反应的选择性和效率。

在食品生产中，酶一般来源于微生物、植物和动物。

其中，微生物酶因其提纯易、研发周期短和生产成本低等优点，越来越成为了食品生产中的主要来源。

2. 酶的性质和组成食品生产中，常用的酶主要有淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、果胶酶、纤维素酶等。

各种酶的性质和组成因其来源和结构的不同而异。

研究不同酶的特性是食品酶学研究的重点之一。

3. 酶的作用机理酶的催化作用，是通过颠覆静态的化学平衡，使化学反应呈现出一定的速率，从而达到加速反应，提高效率的目的。

在食品酶学领域的研究中，探讨不同酶的作用机理，从而实现酶的应用和改造。

二、食品酶学的应用1. 食品酶用于食品加工食品加工中，酶作为催化剂，可以加速化学反应的速度，提高反应的效率和产品的质量。

例如，在酿造啤酒的过程中，酶可以将复杂的淀粉分解成糖并与酵母发酵，制成美味可口的啤酒。

2. 食品酶用于食品保存酶还可以被用于食品的保存和保鲜。

通过添加适量的酶，可以改变食品的成分，降低水分活性和微生物活性，延长食品的保质期。

例如，在面包制作过程中，添加适量的酶可以促进面团的发酵，制成口感更佳的面包。

3. 食品酶用于健康食品研究在健康食品的开发研究中，酶被广泛应用。

例如，食品中添加蛋白酶可以将蛋白质分解成小分子的胺基酸，利于人体吸收；在发酵豆腐等制品的过程中，添加适量的酶可以增加产品的营养成分、改善口感并降低产生对人体有害物质的可能性。

三、总结食品酶学的研究和应用，对食品产业的发展和经济效益有着深远的影响。

名词解释：1、酶活力：指酶催化一定反应的能力，即一定条件下，单位时间内催化一定量的底物反应或生成一定量的产物所需要的酶量。

2、比活力：指每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数，一般用IU/mg蛋白质表示。

3、同工酶：存在于同一种属生物或同一个体中，能催化同一种化学反应，但酶蛋白分子的结构及理化性质和生化特性（米氏常数Km、电泳行为等）存在明显差异的一组酶称为同工酶。

4、变构酶：具有变构效应的酶。

在代谢反应中催化第一步反应的酶或交叉处反应的酶多为变构酶。

【能对酶的活力进行变构调节的酶】5、胞内酶：在细胞内起催化作用的酶。

6、胞外酶：细胞内合成而在细胞外起作用的酶。

7、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。

8、米氏常数（K m）：酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。

9、酶原：有些酶在细胞内刚刚合成或分泌时，尚不具有催化活性，这些无活性的酶的前体称为酶原。

10、竞争性抑制作用：指抑制剂与底物竞争酶的同一活性中心，从而干扰酶与底物的结合，使酶的催化活性降低。

11、PCR（聚合酶链式反应）：是一种用于放大扩增特定的DNA片段的分子生物学技术。

12、Elisa（酶联免疫吸附测定）：指将可溶性的抗原或抗体结合到聚苯乙烯等固相载体上，利用抗原抗体结合专一性进行免疫反应的定性和定量检测方法。

【是免疫酶技术的一种，是将原抗体反应的特异性与酶反应的敏感型相结合而建立的一种新技术。

】填空和判断：1、酶的生产方法：提取分离法、生物合成法、化学合成法、（组织提取：木瓜蛋白酶、凝乳蛋白酶；微生物发酵法：最大量的来源；化学及生物合成：生物重组）2、酶的分类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、连接酶或合成酶3、酶作为生物催化剂的特点：（区别）高效性、高度专一性（相对专一性、绝对专一性、立体异构性）、酶活性的不稳定性、酶活性的可调节性（不可逆调节、可逆调节：酶活性的调节和酶合成的调节）【用量少且催化效率高、专一性高、反应条件温和、可调节性】【来源不同、催化效率非常高、酶具有高度的特异性、酶易失活】4、酶分析方法：利用酶促反应的高度专一性与分析化学的研究思路相结合，所建立的酶分析方法，已经得到了广泛的应用。

食品酶学简答题简答题第一章1）食品酶学研究内容?答:主要研究食品原料，食品产品中酶的性质，结构，作用规律以及对食品储藏，加工和食用品质的影响，食品级酶的生产及其在食品储藏，加工等环节的应用理论与技术。

2）酶的本质是什么?答:绝大多数的酶都是蛋白质；酶催化的生物化学反应称为酶促反应；在酶的催化下，发生化学变化的物质称为底物。

3) 酶及酶制剂的来源是什么?答:从动物有机体中分离得到；从植物体中分离得到；通过微生物培养的方法富集。

4)酶的系统命名方法是什么?答:以酶所催化的整体反应为基础，规定每种酶的名称应当明确标明酶的底物及催化反应的性质；如果一种酶催化多个底物反应，应在它们的系统名称中包含底物的名称，并以":"将它们隔开；若底物之一是水时，可将水略去不写。

(底物名称+反应性质+酶)5)酶促反应根据其化学性质分几大类型?举出两个以上代表酶答:(1)氧化还原酶类:琥珀酸脱氢酶，多酚氧化酶(2)转移酶类:谷丙转氨酶，胆碱转乙酰酶(3)水解酶类:酯酶，肽酶，淀粉酶(4)裂合酶类:脱氢酶，脱羧酶，水化酶(5)异构酶类:葡萄糖异构酶，磷酸葡萄糖变位酶(6)合成酶类:谷氨酰胺合成酶，谷胱甘肽合成酶6)酶与一般化学催化剂的异同点是什么?答:共同点(酶的催化一般特点)1. 加快反应速度，但不影响反应的平衡；2. 反应过程中不消耗；3. 少量催化剂能催化大量的反应物的反应；4. 催化剂不能催化热力学上根本不可能畸形的反应；5. 一般情况下，对可逆反应的正反两个方向的催化作用相同。

不同点(酶特有的特征)1. 较温和的条件下进行反应；2. 催化剂的效率很高；3. 酶的作用具有高度的特异性；4. 高度的不稳定性(易受变性因素影响而失活)；5. 酶的催化活性是可以调节的第二章1)酶的生产方法都有哪些?答:提取法；发酵法；化学合成法2)产酶菌株应具备的条件是什么?答:酶产量高；容易培养和管理；产酶稳定性好，不易退化，不易受噬菌体侵袭；利于酶的分离纯化；安全可靠。